生物化学考研题库答案_第1页
生物化学考研题库答案_第2页
已阅读5页,还剩54页未读 继续免费阅读

下载本文档

版权说明:本文档由用户提供并上传,收益归属内容提供方,若内容存在侵权,请进行举报或认领

文档简介

1、目录第一章蛋白质的结构与功能 .2第二章核酸的结构与功能.16第三章酶25第四章糖代谢36第五章脂类代谢49第六章生物氧化62第七章氨基酸代谢71第八章核苷酸代谢80第九章物质代谢的联系与调节86第十章DNA生物合成-复制.93第-一章RNA的生物合成-转录.103第十二章 蛋白质的生物合成 - 翻译110第十三章基因表达调控119第十四章基因重组与基因工程128第十五章细胞信息转导136第十六章肝的生物化学151第十七章维生素与微量元素162第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用166第十九章水和电解质代谢171第二十章 酸碱平衡175第一章 蛋白质的结构与功能一.单项选择题1.下列不含有

2、手性碳原子的氨基酸是A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val2.那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸 B.含硫氨基酸 C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸 E.芳香族氨基酸3.一个酸性氨基酸,其pHai=2.19 , pHR= 4.25 ,卩出=9.67,请问其等电点是A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.254.下列蛋白质组分中,那一种在280nm 具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环5.测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4- 二

3、硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法6.典型的a-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.47.每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 18.血红蛋白的氧合曲线呈A. U 形线 B. 双曲线 C. S 形曲线 D. 直线 E. Z 形线9.蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质,功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质,其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同E. 以上都

4、不对10.在中性条件下,HbS 与 HbA 相比,HbS 的静电荷是A. 减少 2 B. 增加 2 C. 增加 1 D. 减少 1 E. 不变11.一个蛋白质的相对分子量为 11000,完全是a-螺旋构成的, 其分子的长 度是多少 nmA. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 110012.下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病 E. 禽流感13.谷胱甘肽发挥功能时,是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B.二级结构C. 三级结构D. 四级结构E.以上都不对14.测得某一蛋白质样品的含氮量为 0.40g ,此样品约含蛋

5、白质多少克A. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15.在 pH6.0 的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 赖氨酸16.天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17.多肽链中主链骨架的组成是A. NCCNNCCNNGCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D. CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18.在 20 种基本氨基酸中,哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸 B. 半胱氨酸 C.

6、 赖氨酸 D. 组氨酸 E. 甘氨酸19.下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A.硫酸 B. 硫酸铵 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N 盐酸20.蛋白质变性后表现为A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E. 易被盐析出现沉淀21.对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述,哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固 B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性 D. 凝固的蛋白质一定变性E.沉淀的蛋白质一定凝固22.蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象 B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋 白质分子表面带 有水化 膜和同 种

7、电荷 D. 蛋白 质的粘度 大E. 蛋白质分子带有电荷23.镰刀型贫血症患者,Hb 中氨基酸的替换及位置是A.a链第六位 Vai 换成 Glu B.3-链第六位 Vai 换成 GluC.a-链第六位 Glu 换成 Vai D.3-链第六位 Glu 换成 VaiE. 以上都不对24.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时,最先被洗脱的是A. 牛3乳球蛋白(分子量 35000) B. 肌红蛋白(分子量 16900)C. 牛胰岛素(分子量 5700) D. 血清清蛋白(分子量 68500)E. 超氧化物歧化酶(分子量 32000 ) 25下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B.加压素C.促肾上腺皮质激

8、素D.血红素E.胰岛素26. 下列不属于结合蛋白质的是A. 核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E. 色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A.甲酸 B. 羟胺 C. 溴化氰D.3-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二.多项选择题1.下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. His B. Trp C.瓜氨酸 D. 胱氨酸2.下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. Met B. Cys C. Val D. Leu3.在生理 pH 值情况下,下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷C. 分别由谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸组成 D. 对生物膜具有保护作用取代后,将产生那些变化A. 在 pH

9、7.0 电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B. 导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C. 增加了异常血红蛋白的溶解度D. 一级结构发生改变12.下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. Arg B. Glu C. Lys4. 下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质 B.C. 比双键键长长,比单键键长短5.对谷胱甘肽叙述正确的是A.有一个丫 -肽键B.D. Asp具有部分单键性质D. 比双键键长短,比单键键长长有一个功能性的基团巯基6.下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白 B.牛胰核糖核酸酶7.下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白 B.牛胰核糖核酸酶8.含有卟啉环的蛋白质是A.

10、血红蛋白B.过氧化氢酶 C.9.下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶10.蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B.C. 破坏水化层和中和电荷D.11.镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白C. 肌红蛋白 D.胰岛素C. 肌红蛋白 D.蛋白激酶 A肌红蛋白 D.细胞色素C. 肌红蛋白D. 胰岛素肽键破坏亚基解聚3- 链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所A. 分子伴侣 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 胰岛素 D. 伴侣素13.下列哪些肽分子一级组成极相近,而且属于寡肽A.脑啡肽 B.催产素 C.加压素 D.促肾上腺皮质激素14.下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A.氨基酸具有的性质蛋白质也一定具

11、有B.有些氨基酸的性质蛋白质也具有C. 有些蛋白质的性质氨基酸不具有D. 两者之间的性质关系并不紧密15.肽键平面中能够旋转的键有A. C = O B. C N C. Ca- N D. C“一 C16.对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有 4 个亚基B.是一种结合蛋白质C.每个亚基都具有三级结构D.亚基键主要靠次级键连接三.填空题1.组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1) _ 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) _ 和_是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3) _ 禾廿_是含硫的氨基酸。(4) _ 是最小的氨基酸,_是亚氨基酸。(5) 在

12、一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是_ ,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和_。3. 氨基酸在等电点时,主要以 _ 离子形式存在,在 pHpl 的溶液中,大部分以 _离子形式存在,在pH_ _。6. _个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7. 1953 年维格诺尔德(D. Vingneaud )第一次用化学法合成了具有生物活性的肽一 _ ,因而获得诺贝尔奖。8. 我国于 1965 年由_、_和_ 等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质一牛胰岛素。9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有 _、_、_ 、10.胰蛋白酶能水解_ 和_ 的氨基酸的羧基所形成的肽键。11.胰

13、凝乳蛋白酶能水解 _、_ 和_的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。溴化氰能水解_ 羧基侧所形成的肽键。拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为 _ 键和_ 键能有不同程度的转动。Pauling 等人提出的蛋白质a螺旋模型,每圈螺旋包含 _氨基酸残基,高度为nm 。每个氨基酸残基上升nm 。一般来说,球状蛋白质的 _性氨基酸侧链位于分子内部,性氨基酸侧链位于分子表面。维持蛋白质一级结构的化学建是 _和_ 。维持蛋白质二级结构的化学建是 _。维持蛋白质三、四级结构的化学建是 _、_ 、_和_ 。最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家 _ 。血

14、红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现 _ 效应,是通过 Hb 的_ 现象实现的。当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称 为。 当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象称_各种蛋白质的含氮量很接近, 平均为_,这是凯氏定氮法的基础。利用蛋白质不能通过半透膜的特性, 使它和其他小分子物质分开的方法 有 和_ 。蛋白质的超二级结构是指 _ , 其基本组合形式常见的有 3种,一是 _ ,如结合钙离子的模体;二是 _ , 如锌指结构;三是_ 。蛋白质的二级结构有 _、_、_和_ 四种稳定构象异构体。蛋白质溶液的稳定性的因素是 _和_蛋白质进入层析柱后,小分子流出的时间较 _ ,

15、 大分子流出的时间较_,因此先流出的蛋白质分子是 _沉降系数(S)主要与蛋白质的 _和_有关。通常采用 _ 测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量,而且测定含 _ 较多的蛋白质,所得的结果更准确。3._ 和_是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。根据蛋白质的组成成分可分为 _ 和_根据蛋白质的形状可分为 _ 和_四.判断题1.天然氨基酸都具有一个手性a-碳原子。2.鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。3.自然界的蛋白质和多肽均有L-型氨基酸组成。4.His

16、和 Arg 是人体内的半必需氨基酸。5.CNBr 能裂解 Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys 成三个肽。6.热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。7.可用 8mol/L 尿素拆开次级键和二硫键。8.脯氨酸能参与a-螺旋,有时在螺旋末端出现,但决不在螺旋内部出现。9.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。10. 在具有四级结构的蛋白质中,每个亚基都有三级结构。11. 在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH 值通常就是它的等电点。12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体, 前者是一个典型的变构 (别构)蛋白, 因而氧合过程中呈现协同效应,二后者却不是。13. 在多肽链分子中只有一种

17、共价键即肽键。14. 等电点不是蛋白质的特征常数。15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。16. 溶液的 pH 值可以影响氨基酸的等电点。17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2*,但与氧气结合后铁变成 Fe3。18. 到目前为止,自然界发现的氨基酸为 20 种左右。19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。20. 某蛋白质在 pH5.8 时向阳极移动,则其等电点小于 5.8。21. 变性的蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质也不一定变性。22. SDS 电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。23. 通常采用的 X 射线衍射法,首先将蛋白质制成晶体,但个别例外,如糖

18、 蛋白等。24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素,但蛋白质根本不含有P,而核酸则含有大量的 P。五.名词解释1.氨基酸的等电点( pI ) 2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的二级结构4.模体(或膜序)5.蛋白质的三级结构6.结构域7.蛋白质的四级结构8.蛋白质的等电点9.蛋白质的变性10.盐溶11.盐析 12.透析13.超滤法14.电泳15.等电聚焦电泳六.简答题1.用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、3-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯(DNS-CI)、6mol/L 盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。(1 )测定一段小肽的氨基酸序列。(2) 鉴定小于 10_7g 肽的

19、 N 端氨基酸(3) 使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键,应加何种试剂?(4) 水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。(5) 水解由 Met 羧基所形成的肽键(6) 水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。2.有一球状蛋白质,在 pH7 的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非 极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核,极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。问:(1) Val、Pro、Phe、Asp、Lys、lie 和 His 中哪些氨基酸侧链位于 内部,哪些氨基酸侧链位于分子外部。(2)为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly 和 Ala。(3) 虽然 Ser、Thr、Asn 和 Gln 是极

20、性的,为什么它们位于球状蛋白质的 分子内部。(4)在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。3. 一系列球状的单体蛋白质,相对分子质量从10000 到 100000,随着相对分子质量的增加,亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。4. 一些异常血红蛋白(HbD HbJ HbN HbC 和正常血红蛋白( HbA)仅仅是一个氨基酸的差异。阴极(-)(+ )阳极f ttfa b HbA c d问:a 带、b 带、c 带和 d 带分别代表哪种异常血红蛋白?5.扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。(1)在低 pHHbD( a68)AsnHbJ( 369)GlyHbN( 39

21、5)LysHbC(36)Glu将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在迁移率如下:变成Lys变成一 Aspk变成-Glu 变成LyspH8.6 条件下进行电泳,电泳时沉淀。(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加, 然后下降,最后出现沉淀。(3)在一定的离子强度下,达到等电点pH 值时,表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂 减小其介质的介电常数,从而导致溶解度的减少。(6)如果加入一种非极8. 上海生物化学研究所上海有机化学研究所 北京大学性强的 溶剂,使介电常数大大地下降会导致变性。6.根据 pK 值,试计算 Ala 、 Glu 和 Lys 的等电

22、点。以下是氨基酸的表观解 离常数:Ala 的 pKi(- COOH = 2.34 ,pK(- NH)= 9.69Glu 的 pKi(- COOH = 2.19 , pKz(- NH)= 9.67 ,PKR=4.25Lys 的 pKi(- COOH = 2.18 , pKz(- NH)= 8.95, pKR= 10.537.某一蛋白质的多肽链在一些区段为a螺旋构象;在另一些区段为3-构象。该蛋白质的相对分子量为220000,多肽链外形的长度为 5.06X10-5cmt(在3折叠中,每个氨基酸残基上升的距离本书按0.35nm,有的书上按 0.36nm )试计算a-螺旋体所占分子的百分含量?8.简述

23、构成蛋白质与核酸化学元素的异同?七论述题1.请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。3.4.5.(3)(4)(5)兼性离子甲硫氨酸( Met) 半胱氨酸( Cys) 甘氨酸 (Gly) 丝氨酸(负脯氨酸 (Pro)Ser) 苏氨酸( Thr) 酪氨酸( Tyr ) 正黄 蓝紫 色氨酸( Trp )酪氨酸( Tyr ) 苯丙氨酸( Phe)8. 上海生物化学研究所上海有机化学研究所 北京大学6. 107.催产素参考答案一.单项选择题1.A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C7.B 8.C9.B 10.B11.D 12.E 13.C14.B 15.B16.E17.E18.E

24、19.B21.D 22.C 23.D 24.D25.D26.D 27.C二.多项选择题1.ABD 2.CD 3.AC4.ABC5.ABCD6.AC 7.AD 8.ABCD9.AC 10.AD 11.BD12.AD13.BC 14.BC15.CD 16.ABCD三.填空题1. 赖氨酸( Lys)精氨酸 ( Arg )组胺酸( His )谷氨酸( Glu)天冬氨酸( Asp)2.( 1 )酪氨酸( Tyr )(2)苯丙氨酸(Phe)色氨酸( Trp )2. 试论述蛋白质的分子结构与功能的关系3.什么是蛋白质构象疾病? 请你试举几例,并加以介绍疯牛病的发病机 制。此题是开放型大题.。)4. 试论在生

25、物体内蛋白质的生理功能。20.D9. 苄氧羰基( Cbz 基)叔丁氧羰基( Boc 基)联苯异丙氧羰基( Bpoc) 芴甲氧羰基( Fmoc)10.赖氨酸( Lys ) 精氨酸( Arg )11.色氨酸( Trp ) 酪氨酸( Tyr ) 苯丙氨酸( Phe)12.甲硫氨酸( Met)13.3巯基乙醇14. Ca C Ca N28.长 短 大29.密度 形状31. X 射线衍射法 磁共振技术32. 单纯蛋白质 结合蛋白质四.判断题1.X2.X3.X4.V5.V6.V7.X8.V9.X10.V11.V12.V13.X14.V15.X16.X17.X18.X19.X20.V21.V22.V23.X

26、24.X五.名词解释pI ):在某一 pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的 pH 叫氨 基酸的等电点( pI )。2.蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N端至 C端的氨基酸残基的15. 3.6 0.540.1516. 疏水性亲水性17. 肽键二硫键18. 氢键19. 疏水作用离子键(盐键)20. 吴宪21. 协同别构(变构)22. 盐溶盐析氢键 范德华力( Van der Waals 力)23. 16 24.透析 超滤法25.蛋白质二级结构的基本单位相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体a a3 a333326.a螺旋3转角 无规卷曲

27、27. 分子外面有水化膜带有电荷30. 圆二色光谱circular dichroism,CD)a螺旋33. 球状蛋白质纤维状蛋白质1. 氨基酸的等电点9. 苄氧羰基( Cbz 基)叔丁氧羰基( Boc 基)排列顺序称为蛋白质的一级结构。3. 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置, 并不涉及氨基酸残基侧链 的构象。4.模体(或膜序) :在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二 级结 构的肽段,在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列,在空间结构上可形 成特殊的构象,并发挥其特殊的功能,此结构被称为模体。5.蛋白质的三级结构:是指整条

28、肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6.结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个和数个球状或纤维 状的区域,折叠的较为紧密,各行其功能,称为结构域。7.蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位 的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。8.蛋白质的等电点:在某一pH 的溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离子, 呈电中性, 此时溶液的 pH 叫蛋白质的 等电点( pI )。9.蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏, 也即有序的空间结构变成无序的空间结构, 从而导致其理化

29、性质的改变和 生物活性的丧失,称为蛋白质变性。10. 盐溶:加入少量盐时,很易离解成带电离子,对稳定蛋白质所带的电荷 有利,从而增加了蛋白质的溶解度。11. 盐析:是将盐(中性)加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及 水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而 沉淀。12. 透析: 利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透 析。13. 超滤法: 应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤 膜,达到浓缩蛋白质溶液的目的,称为超滤法。14. 电泳:蛋白质在高于或低于其 pI 的溶液中为带电的颗粒,由于不同的 蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同,在

30、电场的作用下而达 到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。15. 等电聚焦电泳:用一个连续而稳定的线性 pH 梯度的聚丙烯酰胺凝胶进 行电泳,从而根据蛋白质不同的 pI 而在电场中加以分离,这种电泳称为 等电聚焦电泳。六.简答题1. (1)苯异硫氰酸(2)丹磺酰氯(3)尿素,如有二硫键应加3-巯基乙醇使二硫键还原(4)胰凝乳蛋白酶 (5)溴化氰 (6)胰蛋白酶2. (1) 因为 Vai、Pro、Phe 和 lie 是极性氨基酸,所以它们的侧链位于分 子内部。因为 Asp、 Lys 和 His 是极性氨基酸,所以它们的侧链位于分 子外部。(2)因为 Gly 的侧链是一 H, Ala 的侧链是一 CH,

31、它们的侧链都比 较小, 疏水性不强,所以它们既能在球状蛋白质的分子内部,也能在外部。(3)因为 Ser、Thr、Asn 和 Gln 在 pH7 时有不带电荷的极性侧链,它们能 参与内部氢键的形成,氢键中和了它们的极性,所以它们位于球状蛋白 质分子内部。(4)在球状蛋白质的内部找到Cys,因为两个 Cys时常形成二硫键,这样 就中和了 Cys 的极性。3.随着蛋白质相对分子质量(M)的增加,表面积与体积的比率也就是亲 水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点,假设这些蛋白质是是半径为 r 的球状蛋白质,由于蛋白质M的增加,表面积随 r2的增加而 增加, 体积 r3随的增加而增加, 体积的增

32、加比表面积的增加更快, 所以表 面积与体积的比率减少,因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。4.( 1)HbD 是由一个碱性氨基酸(Lys)取代了中性氨基酸。在 pH8.6 时, Lys 的e-氨基呈一 NH*状态,所以 HbD 比 HbA 带较多的正电荷,向阴极 移动。(2)HbJ 是由一个酸性氨基酸(Asp)取代了中性氨基酸。在 pH8.6 时, Asp 的3-羧基呈一 C0O 状态,所以 HbJ 比 HbA 带较多的负电荷,向阳极 移动。(3) HbN 是由一个酸性氨基酸 (Glu)取代了碱性氨基酸 (Lys )。在 pH8.6 时,Glu的丫-羧基呈一 COO 状态,所以 HbN 比

33、HbA 带较多的负电荷, 向 阳极移动。若将 HbN 和 HbJ 比较,因为 HbN 是由一个酸性氨基酸(Glu)取代了 碱性氨基酸(Lys),而 HbJ 是由一个酸性氨基酸(Asp)取代了中性氨 基酸。 所以 HbN 比 HbJ带更多的负电荷,HbN 向阳极移动的速度比 HbJ 快。(4) HbC 是由一个碱性氨基酸 (Lys)取代了酸性氨基酸 (Glu )。在 pH8.6 时,Lys的e-氨基呈一 NH*状态,所以 HbC 比 HbA 带较多的正电荷,向 阴极移动。若将 HbC 和 HbD 比较,因为 HbC 是由一个碱性性氨基酸取代了酸性氨 基酸,而 HbD 是由一个碱性氨基酸取代了中性

34、氨基酸。所以HbC 比 HbD带更多的正电荷,HbC 向阴极移动的速度比 HbD 快。综上所述可知: a 带代表 HbC, b 带代表 HbD, c 带代表 HbJ, d 带代表 HbN。5.(1)在低 pH 时,羧基质子化,这样蛋白质分子带有大量的净电荷,分 子内正电荷相斥使许多蛋白质变性, 并随着蛋白质分子内部疏水基团向 外暴露使蛋白质溶解度下降,因而产生沉淀。(2 )加入少量盐时,对稳定带电基团有利,增加了蛋白质的溶解度。但 是随着盐离子浓度的增加,盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子,降低了蛋白质的水合程度,破坏了电荷和水化膜,使蛋白质沉淀。(3 )在等电点时,蛋白质分子之间的静电斥力最小

35、,所以溶解度最小。(4) 加热时使蛋白质变性,蛋白质内部的疏水性基团被暴露,溶解度降低, 从而引起蛋白质沉淀。(5 )非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用,促使蛋白质分子之间 形成氢键,从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。(6 )介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用,结果促使 蛋白质肽链的展开而导致变性。6. Ala 的 pl =(pK +pK2) /2 =( 2.34 + 9.69 ) /2= 6.02Glu 的 pl =( pKi+) /2 =( 2.19 + 4.25 ) /2= 3.22Lys 的 pl =( pK2+) /2 =( 8.95 + 10.53 ) /2

36、= 9.7420 种氨基酸的平均分子量约为 138,在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较 多,平均分子量大约为1 28,又由于氨基酸在缩合时失去一分子水,因此氨基酸残基的最终平均分子量大约为110。所以氨基酸残基数为:220000/110 = 2000,已知a螺旋构象中,每个氨基酸残基上升的距离为0.15 nm,3折叠中上升 0.35 nm。设此多肽链中a-螺旋的氨基酸残基数为x,则3-折叠的氨基酸残基数 为 2000X。-570.15x+0.35(2000 x)=5.06X10-X100.15x+ 7000 0.35x= 560 x= 970所以a螺旋占的百分数为 970/2000X100%=

37、48.5%8. 相同点:主要都含有 C H、O N,都主要以 C 元素为骨架原子连接成的 大分子。不同点:(1)蛋白质的含 N 量平均 16%,而核酸则不均一。(2)蛋白质一般不含 P,而核酸含大量的P。(3) 蛋白质一般含 S,而核酸不含 So( 4)有些蛋白质还含有少量的金属元素,而核酸不含金属元素。七.论述题1.(1) 一级结构:概念:在蛋白质分子中,从N端至 C端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。特点:蛋白质种类及其繁多, 其一级结构也各不相同; 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功 能的基础;一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建:1肽键 二硫键(2)蛋白质的

38、二级结构:概念:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空 间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基 酸残基侧链的构象。特点:是一种局部的结构;仅仅是肽单元之间相互作用所形成的空间结构,而不包含氨基酸侧链及其a H 原子所形成的构象,但氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响;二级结构有较多的类型,有a螺旋、3折叠、3转角和无规卷曲,其 中a螺旋和3折叠是二级结构的主要形式,3转角通常有四个氨基酸残基组成, 而无规卷曲则是指没有确定规律的或根本就没有规律 的一些二级结构;二级结构还可成为超二级结构,如a a形式、3 a3形式和3 3 3形式等结构。化学建:氢键(3) 蛋白质的三级

39、结构:概念:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空 间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。特点:一条 多肽链的三维空间结构。 化学建:疏水键 盐键 氢键范德华力。(4) 蛋白质的四级结构:概念:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基 接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。特点:两条或两条以上多肽链所形成的三维空间构象。化学建:疏水键 盐键 氢键 范德华力。2. (1)一级结构与功能的关系1一级结构不同,生物学功能一般不同不同蛋白质和多肽具有不同的功能,根本原因是它们的一级结构各 异,有时仅微小的差异就表现出不同的生物学功能。 如催产素与加压素 (缩 宫素)都是由垂体后叶分泌

40、的九肽激素,它们分子中仅两个氨基酸差异, 但两者的生理功能却有根本区别。2一级结构中“关键”部分相同,其功能也相同如促肾上腺皮质激素其 124 肽段是活性所必需的关键部分。3一级结构“关键”部分的变化,其生物活性也改变 多肽的结构与功能的研究表明,改变多肽中某些重要的氨基酸,常可改变 其活性。4一级结构的变化有时使生物学功能降低或丧失,从而可能发生疾病,或者 连同这种蛋白一起在地球上消失。(2 )蛋白质空间结构与功能的关系一级结构是空间结构的基础, 而空间结构则是完成生物功能的直接基 础, 也就是说蛋白质分子特定的空间构象是表现其生物学功能或活性所必 需的。其构象如果遭到破坏,生物学功能则会立

41、即丧失。有实验表明即使 一级结构不同,只要空间构象相同,则其功能也相同。3. 若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生 改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生,有人将此类疾病称为蛋 白构象疾病。如:人纹状体脊髓变性病,老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病等。 疯牛病是由蛋白质病毒( prion protein,PrP )引起的一组人和动物 神经退形性病变,这类疾病具有传染性、 遗传性或散在发病的特点, 其在 动物间的传播是由 PrP 组成的传染性颗粒 (不含核酸)完成的。PrP 是染色体基因编码的蛋白质。正常动物和人PrP 为分子量 3335kD的蛋白质,其水溶性强,对蛋白酶敏感

42、以及二级结构为多个a螺旋,称为 PrPc。富含a-螺旋的 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成致病的 分子中全为3折叠的 PrP,称为 PrPsc,尽管 PrPsc一级结构与 PrPc相同, 但 PrPsc对蛋白酶不敏感,水溶性差,而且对热稳定,可以相互聚集,最 终形成淀粉样纤维沉淀而致病。4.( 1)生物催化作用 生命的基本特征是物质代谢,而物质代谢全部反应几乎都需要酶作为催化剂,而多数酶的化学本质是蛋白质。( 2)代谢调节作用生物体存在精细有效的调节系统以维持正常的生命活动。参与代谢调节的许多激素是蛋白质或多肽,如胰岛素等。( 3)免疫保护作用机体的免疫功能与抗体有关,而抗体是一类特异

43、的球蛋白。( 4)转运和储存的作用体内许多小分子物质的转运和储存可由一些特殊的蛋白质来完成。 如血红蛋白运输氧和二氧化碳, 肌红蛋白储存氧等。(5)运动与支持作用负责运动的肌肉系统主要是蛋白质聚集体如肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。( 6)控制生长和分化如真核生物的大多数反式作用因子等。(7)接受和传递信息的作用完成这种功能的蛋白质为受体蛋白,其中一类为跨膜蛋白,另一类为胞内蛋白。( 8)营养作用这一类蛋白质本身没有生物功能,只是在机体需要的时候水解成氨基酸, 为其他蛋白质的合成提供原料。 这一类蛋白质常见于 卵或蛋内,如卵清蛋白等。第二章 核酸的结构与功能一单项选择题1下列关于核

44、苷酸生理功能的叙述哪一项是错误的A. 核苷酸衍生物作为许多生物合成过程的活性中间物B.生物系统的直接能源物质C 作为辅酶的成分D.生理性调节物E.作为质膜的基本结构成分2. RNA 和 DNA 彻底水解后的产物是A.核糖相同,部分碱基不同B 碱基相同,核糖不同C. 部分碱基不同,核糖不同 D 碱基不同,核糖相同E. 以上都不是3. 对于 tRNA 来说下列哪一项是错误的A. 5 端是磷酸化的 B .它们是单链 C .含有甲基化的碱基D.反密码环是完全相同的E . 3端碱基顺序是-CCA4.绝大多数真核生物 mRNA5 端有Apoly AB 帽子结构 C 起始密码D.终止密码E . Pribno

45、w 盒5. 下列关于 tRNA 的叙述哪一项是错误的A. tRNA 的二级结构是三叶草形的B.由于各种 tRNA, 3-末端碱基都不相同,所以才能结合不同的氨基酸C. RNA 分子中含有稀有碱基D. 细胞内有多种 tRNAE. tRNA 通常由 70-80 个单核苷酸组成6核酸中核苷酸之间的连接方式是A2,3 磷酸二酯键 B 3,5 磷酸二酯键C2,5- 磷酸二酯键 D 糖苷键 E 氢键7尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+), 黄素腺嘌呤二核苷酸 (FAD) 和辅酶A(CoA), 三种物质合成的共同点是A. 均需要尼克酸B. B.均需要泛酸C. 含有来自磷酸核糖焦磷酸 (PRPP)的核糖基团D.

46、 均接受半胱氨酸基团E. 均属于腺苷酸的衍生物8Watson-Crick DNA 分子结构模型A.是一个三链结构B . DNA 双股链的走向是反向平行的C. 碱基 A 和 G 配对 D .碱基之间共价结合E.磷酸戊糖主链位于DNA 螺旋内侧9.下列关于 B-DNA 双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的A.两条链方向相反B 两股链通过碱基之间的氢键相连维持稳定C. 为右手螺旋,每个螺旋为 10 个碱基对D.嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋的外侧E .螺旋的直径为 20A10. 在 DNA 的双螺旋模型中A. 两条多核苷酸链完全相同B. 条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋C. A+G/C+T 的比值为 1D

47、. A+T/G+C 的比值为 1E. 两条链的碱基之间以共价键结合11. 下列关于核酸的叙述哪一项是错误的A. 碱基配对发生在嘧啶碱与嘌呤碱之间B. 鸟嘌呤与胞嘧啶之间的联系是由两对氢键形成的C. DNA 的两条多核苷酸链方向相反,一条为 3T5,另一条为 5T3D. DNA 双螺旋链中,氢键连接的碱基 对形成一种近似平面的结构E. 腺嘌呤与胸腺嘧啶之间的联系是由两对氢键形成的12. 核酸变性后可发生哪种效应A.减色效应B .增色效应C .失去对紫外线的吸收能力D.最大吸收峰波长发生转移E .溶液粘度增加13. 下列关于核酸分子杂交的叙述哪一项是错误的A.不同来源的两条单链 DNA 只要它们有

48、大致相同的互补碱基顺序,它们就 可结形成新的杂交 DNA 双螺旋B.DNA 单链也可与相同或几乎相同的互补碱基RNA 链杂交形成双螺旋C. RNA 链可与其编码的多肽链结合形成杂交分子D. 杂交技术可用于核酸结构与功能的研究E. 杂交技术可用于基因工程的研究14. 下列关于 DNA 变性的叙述哪一项是正确的A. 升高温度是 DNA 变性的唯一原因B. DNA 热变性是种渐进过程,无明显分界线C. 变性必定伴随有 DNA 分子中共价键的断裂D. 核酸变性是 DNA 的独有现象,RNA 无此现象E. 凡引起 DNA 两股互补链间氢键断裂的因素,都可使其变性15. 下列关于 DNA 双螺旋结构的叙述

49、哪一项是正确的A. 磷酸核糖在双螺旋外侧,碱基位于内侧B. 碱基平面与螺旋轴垂直C. 遵循碱基配对原则,但有摆动现象D. 碱基对平面与螺旋轴平行E. 核糖平面与螺旋轴垂直16. 下列关于 DNA Tm 直的叙述哪一项是正确的A.只与 DNA 链的长短有直接关系B .与 G-C 对的含量成正比C.与 A-T 对的含量成正比D .与碱基对的成分无关E. 在所有的真核生物中都一样17真核生物 DNA 缠绕在组蛋白上构成核小体,核小体含有的蛋白质是A H1、 H2、H3 H4 各两分子B H1A、 H1B、H2A、 H2B各两分子C H2A、H2B、H3A、 H3B各两分子D H2A、H2B、H3、

50、H4 各两分子E H2A、H2B、H4A、 H4B各两分子18. 自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于A.核苷的戊糖的C-2上B.核苷的戊糖的C-3上C. 核苷的戊糖的C-5上D.核苷的戊糖的C-2及 C-3上E. 核苷的戊糖的 C-2及 C-5上19. 在下列哪一种情况下,互补的两条 DNA 单链将会结合成 DNA 双链A.变性 B .退火 C.加连接酶D.加聚合酶E .以上都不是20. 真核细胞 RNA 帽样结构中最多见的是A.m7ApppNmp(Nm)pN B . m7GpppNmp(Nm)pNC. m7UpppNmp(Nm)pN D. m7CpppNmp(Nm)pNE.m7TpppNmp(

51、Nm)pN21. 胸腺嘧啶与尿嘧啶在分子结构上的差别在于A C2 上有 NH2, C2 上有 OB C5 上有甲基 , C5 上无甲基C C4 上有 NH2, C4 上有 OD C5 上有羟甲基,C5 上无羟甲基E C1 上有羟基22DNA的二级结构是Aa-螺旋 B .3-折叠C 3- 转角D 超螺旋结构E双螺旋结构23.决定 tRNA 携带氨基酸特异性的关键部位是A.-XCCA 3末端 B . T C 环 C . DHU 环D.额外环 E.反密码环24含有稀有碱基比例较多的核酸分子是A. 细胞核 DNA B .线粒体 DNACtRNA D mRNA ErRNA25.下列单股 DNA 片段中哪

52、一种在双链状态下可形成回文结构AATGCCGTA BATGCTACG CGTCATGAC DGTATCTAT E GCTATGAC26腺嘌呤与鸟嘌呤在分子结构上的差别是A. C6 上有羰基,C6 上有氨基 B . C6 上有甲基,C6 上无甲基C.C6 上有氨基,C6 上有羰基D . C2 上有氨基,C2 上有羰基E. C6 上有氨基,C2上有氨基 27组成核酸的基本结构单位是A.戊糖和脱氧戊糖B .磷酸和戊糖C .含氨碱基D.单核苷酸 E.多聚核苷酸28将脱氧核苷酸彻底水解时产物中含有A.脱氧核苷和核糖B.核糖、磷酸C. D-核糖、磷酸、含氮碱基D . D-a-脱氧核糖、磷酸、尿嘧啶E. D

53、-a-脱氧核糖、磷酸、含氮碱基29.核酸溶液的紫外吸收峰在波长多少nm处A 2 60nm B 280nm C 230nm D 240nm E 220nm30.DNA 的碱基组成规律哪一项是错误的?A.分子中 A=C,G=T B .分子中 A+G=C+TC. 人与兔 DNA 碱基组成可有不同D.同一个体不同组织器官其DNA 碱基组成相同E.年龄、营养状态及环境的改变不影响DNA 的碱基组成31. 具下列顺序的单链 DNA 5-CpGpGpTpAp-3能与下列哪一种 RNA 杂交 A5-GpCpCpApTp-3 B 5-GpCpCpApUp-3 C5-UpApCpCpGp-3 D 5-TpApGp

54、GpCp-3E 5-TpUpCpCpGp-332.DNA 两链间氢键是A. G-C 间为两对 B . G-C 间为三对 C . A-T 间为三对D. G-C 不形成氢键E . A-C 间为三对33. tRNA 的分子结构特征是A 有密码环 B有反密码环和3- 端 C-C-AC3- 端有多聚A D5- 端有C-C-AE 有反密码环和5- 端 C-C-A34DNA 变性是指A分子中 3,5-磷酸二酯键断裂B核苷酸游离于溶液中C链间氢键断裂、双螺旋结构解开D消光系数值降低E粘度增加35. DNA 双螺旋的每一螺距(以 B-DNA 为例)为A4.46nm B 4.5nm C 5.4nm D 3.4nm

55、 E 0.34nm36. B-DNA 的双螺旋结构中,螺旋每旋转一周包括A. 10 个核苷酸 B . 11 个核苷酸C . 12 个核苷酸D 13 个核苷酸 E 14 个核苷酸37 .两个核酸制品经紫外检测其制品A 的 A260/A280=2,制品 B 的 A260/A280=1,下面对此二制品纯度的描述哪种是正确的A. A 制品的纯度咼于 B 制品 B . B 制品的纯度咼于 A 制品C.A、B 两制品的纯度均高D .A B两制品的纯度均不高E. 无法判断此二制品的纯度38在核酸中占 9-11%,且可用之计算核酸含量的元素是A.碳 B .氧 C .氮 D .磷 E .氢二多项选择题1. DN

56、A 分子中的碱基组成是AA+G=C+T BC=G CA=T D C+G=A+T EA=G 2DNAA.是脱氧核糖核酸B .主要分布在胞核中C .是遗传的物质基础D.富含尿嘧啶核苷酸 E .主要分布在胞浆中3RNAA.是核糖核苷酸B .主要分布在胞核中C .主要分布在胞浆中D.富含脱氧胸苷酸 E .是脱氧核糖核酸4. 关于 tRNA 的叙述不正确的是A.分子中含有稀有碱基B .分子中含有密码环C.是细胞中含量最多的RNA D .主要存在于胞液E. 其二级结构为倒 L 型5. 真核生物 mRNA 勺结构特点是A 5 -末端接m7Gppp B 3-末端接多聚腺苷酸C.分子中含有遗传密码D .所有碱基

57、都具有编码氨基酸的作用E. 通常以单链形式存在6. B-DNA 二级结构特点有A. 两链反向平行绕同一中心轴构成双螺旋B. 为左手螺旋C. 两链均为右手螺旋D. 螺旋表面只有一浅沟而没有深沟E. 两链正向平行绕同一中心轴7. 在融解温度时,双股 DNA 发生下列哪些变化A.双股螺旋完全解开B.双股螺旋 50%解开C. 在 260nm 处的吸光度增加 D .已分开的两链又重新缔合成双螺旋E. 碱基对间氢键部分断裂& Tm 是表示 DNA 的A.最适温度B .水解温度C .复性温度D. 融解温度 E .解链温度 9真核细胞核蛋白体中含有A28S rRNA B 18S rRNA C 5S r

58、RNAD5.8S rRNA E 23S rRNA10. 维持 DNA 双螺旋结构稳定的作用力主要包括A.碱基对之间的氢键B 分子中的磷酸二酯键C.碱基平面间的堆积力D .磷酸残基的离子键 E .二硫键11. DNA 和 RNA 分子的区别是A.碱基不同B .戊糖不同 C .在细胞内分布部位不同D.功能不同E .空间结构不同三. 填空题1. 在典型的 DNA 双螺旋结构 中,由磷 酸戊糖构成的 主链位于 双螺旋的_ ,碱基位于双螺旋的 _ 。2. tRNA 均具有_ 二级结构和 _ 的共同三级结构。3. 真核生物成熟的 mRNA 勺结构特点是: _ , _。4. DNA 的基本功能是 _ 和_

59、。5. Tm 值与 DNA 的_和所含碱基中的 _ 成正比。6. DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠 _ 维系,纵向靠_ 维持。7. 脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由 _与_ 形成 3,5 磷酸二酯键。8. 嘌呤和嘧啶环中均含有 _ ,因此在_有较强吸收。9. _ 和核糖或脱氧核糖通过_ 键形成核苷。10. 由于核苷酸连接过程中 _ 禾廿_对氢键形成的限制,DNA 分子的两条链呈反平行走向。四. 判断题1. 核苷酸由三种成分组成:一个碱基、一个戊糖和一个或多个磷酸基。2. 腺嘌呤和鸟嘌呤都含有嘧啶环。3. 核苷酸去除磷酸基称为核苷。4. 脱氧核糖核苷在它的戊糖环 3-位置上不带羟基。5.RNA链

60、 5末端核苷酸的 3-羟基与倒数第二个核苷酸的5-羟基参与 磷酸二酯键的形成。6. DNA 双螺旋一经变性,分子内氢键断裂,两股链则彼此分离。7. 所发现的天然 DNA 都是双链的,从未见过单链的 DNA 这是根据遗传学特 点决定的。&碱性磷酸酶虽然作用特异性不大,但仅能降解RNA 不能降解 DNA9 .紫外吸收光谱法应用起来很简单,甚至有核苷酸混杂时,也可以做核酸 的定性分析。10. 鸟嘌呤和胞嘧啶之间联系是由两对氢键形成。11.如果 DNA 双螺旋的一股链的一小段脱氧核苷酸顺序是pGpApCpCpTpG 那么这一段的对立股的互补顺序就是pCpTpGpGpApC12.如果来自物种 A 的 DNA 其 Tm

温馨提示

  • 1. 本站所有资源如无特殊说明,都需要本地电脑安装OFFICE2007和PDF阅读器。图纸软件为CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.压缩文件请下载最新的WinRAR软件解压。
  • 2. 本站的文档不包含任何第三方提供的附件图纸等,如果需要附件,请联系上传者。文件的所有权益归上传用户所有。
  • 3. 本站RAR压缩包中若带图纸,网页内容里面会有图纸预览,若没有图纸预览就没有图纸。
  • 4. 未经权益所有人同意不得将文件中的内容挪作商业或盈利用途。
  • 5. 人人文库网仅提供信息存储空间,仅对用户上传内容的表现方式做保护处理,对用户上传分享的文档内容本身不做任何修改或编辑,并不能对任何下载内容负责。
  • 6. 下载文件中如有侵权或不适当内容,请与我们联系,我们立即纠正。
  • 7. 本站不保证下载资源的准确性、安全性和完整性, 同时也不承担用户因使用这些下载资源对自己和他人造成任何形式的伤害或损失。

评论

0/150

提交评论