重点整理笔记(生物化学复习精要)

1、重点整理笔记(生物化学复习精要 )生物化学复习精要http:/www.w=第二章 蛋白质的结构与功能四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：-螺旋：-折叠：-转角：无规卷曲：3三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。4四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位

2、的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。第三章 核酸的结构与功能三、核酸的一级结构：病理生理学复习重点核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。四、DNA的二级结构：DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，其结

3、构特征为：为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）； 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。五、DNA的超螺旋结构：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。六、DNA的功能：DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息

4、的转录提供模板。DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。基因组的大小与生物的复杂性有关。十、DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。引起DNA变性的因素主要有：高温，强酸强碱，有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能丧失或改变。加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度

5、（融解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合

6、的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高1061020倍。酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异

7、性，如琥珀酸脱氢酶。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之

8、成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）。八、酶促反应动力学：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。1底物浓度对反应速度的影响：底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应

9、速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加2酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。3温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。4pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟

10、形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.58.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。5抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以E作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱

11、酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。 可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以E作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加

12、底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与

13、酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。6激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-九、酶的调节：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。1酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这

14、是一种快速调节方式。变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物

15、；为一非耗能过程；无放大效应。共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故

16、使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。2酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。酶蛋白降解的调节：如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。3同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质

17、及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。第五章 糖代谢二、糖的无氧酵解：糖的

18、无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙

19、酮3-磷酸甘油醛。3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。4还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸乳酸。三、糖无氧酵解的调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主

20、要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。四、糖无氧酵解的生理意义：1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径： 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧； 从平原进入高原初期； 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。五、糖的有氧氧化

21、：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到2×2或2×3分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：

22、丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生2×3分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。3经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2×12=24分子ATP。 三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草

23、酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。 每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 循环的中间产物既不能通过此循环反应生 成，也不被此循环反应所消耗。 循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，

24、且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。六、糖有氧氧化的生理意义：1是糖在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。七、有氧氧化的调节和巴斯德效应：丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制，受AMP、ADP和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧

25、酸循环流量的主要因素，ATP是其变构抑制剂，AMP和ADP是其变构激活剂。巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。八、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。九、磷酸戊糖途径的生理意义：1. 是体内生成NADPH的主要

26、代谢途径：NADPH在体内可用于： 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。 维持巯基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽还原。 维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。十、糖原的合成与分解：糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借

27、-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。1糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端67个葡萄糖残基组成的寡糖链由-1,4-糖苷

28、键转变为-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。2糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。水解：糖原1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。 异构：1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖。脱磷酸：6-磷酸葡萄糖葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。十一、糖原合成与分解的生理意义：1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。2调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。十二、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途

29、径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。1G-6-P G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。2F-1,6-BP F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。3丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶

30、都是关键酶。糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。十三、糖异生的生理意义：1在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。3维持酸碱平衡：肾脏中生成的-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖

31、异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。十四、血糖：血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.896.11mmol/L（70100mg%）。1血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有： 消化吸收的葡萄糖； 肝脏的糖异生作用； 肝糖原的分解。血糖的主要去路有： 氧化分解供能； 合成糖原（肝、肌、肾）； 转变为脂肪或氨基酸； 转变为其他糖类物质。2血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：组织器官：肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细

32、胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。激素：降低血糖浓度的激素胰岛素。升高血糖浓度的激素胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。神经系统。第六章 脂类代谢二、甘油三酯的分解代谢：1脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪动员的关键酶。HSL的激活剂是肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素；抑制剂是胰岛素、前列腺素E2和烟酸。脂肪动员的过程为：

33、激素+膜受体腺苷酸环化酶cAMP蛋白激酶激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯酶）甘油三酯分解。脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的甘油。脂肪酸进入血液循环后须与清蛋白结合成为复合体再转运，甘油则转运至肝脏再磷酸化为3-磷酸甘油后进行代谢。2脂肪酸的氧化：体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段：(1) 活化：在线粒体外膜或内质网进行此反应过程。由脂肪酸硫激酶（脂酰CoA合成酶）催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。(2) 进入：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶和酶）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体

34、。肉碱脂肪酰转移酶是脂肪酸-氧化的关键酶。 -氧化：由四个连续的酶促反应组成： 脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和,-烯脂肪酰CoA。 水化：在水化酶的催化下，生成L-羟脂肪酰CoA。 再脱氢：在L-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成-酮脂肪酰CoA和NADH+H+。 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。3三羧酸循环：生成的乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解。三、脂肪酸氧化分解时的能量释放：以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：一分子软脂酸可经七次-氧化

35、全部分解为八分子乙酰CoA，故-氧化可得5×7=35分子ATP，八分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP，故一共可得131分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸可净生成129分子ATP。对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算：ATP净生成数目=（碳原子数÷2 -1）×5 + （碳原子数÷2）×12 -2 。四、 酮体的生成及利用：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。1酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA合成酶。其过程为

36、：乙酰CoA乙酰乙酰CoA HMG-CoA乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为-羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。2酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰CoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中，不消耗ATP）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗2分子ATP）。其氧化利用酮体的过程为：-羟丁酸乙酰乙酸乙酰乙酰CoA乙酰CoA三羧酸循环。 3酮体生成及利用的生理意义：(1) 在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式：由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外组织输出能源的一种形式。(2) 在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能

37、源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。五、甘油三酯的合成代谢：肝脏、小肠和脂肪组织是主要的合成脂肪的组织器官，其合成的亚细胞部位主要在胞液。脂肪合成时，首先需要合成长链脂肪酸和3-磷酸甘油，然后再将二者缩合起来形成甘油三酯（脂肪）。1脂肪酸的合成：脂肪酸合成的原料是葡萄糖氧化分解后产生的乙酰CoA，其合成过程由胞液中的脂肪酸合成酶系催化，不是-氧化过程的逆反应。脂肪酸合成的直接产物是软脂酸，然后再将其加工成其他种类的脂肪酸。乙酰CoA转运出线粒体：线粒体内产生的乙酰CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成

38、乙酰CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体，这一过程称为柠檬酸-丙酮酸穿梭作用。丙二酸单酰CoA的合成：在乙酰CoA羧化酶（需生物素）的催化下，将乙酰CoA羧化为丙二酸单酰CoA。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的关键酶，属于变构酶，其活性受柠檬酸和异柠檬酸的变构激活，受长链脂酰CoA的变构抑制。脂肪酸合成循环：脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一类似于-氧化逆反应的循环反应过程，即 缩合加氢脱水再加氢。所需氢原子来源于NADPH，故对磷酸戊糖旁路有依赖。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。但该循环反应过程由胞液中的脂肪酸合成酶系所催化。脂肪酸合成酶系在低等生物中是一种由一分子脂酰基载体

39、蛋白（ACP）和七种酶单体所构成的多酶复合体；但在高等动物中，则是由一条多肽链构成的多功能酶，通常以二聚体形式存在，每个亚基都含有一ACP结构域。软脂酸的碳链延长和不饱和脂肪酸的生成：此过程在线粒体/微粒体内进行。使用丙二酸单酰CoA与软脂酰CoA缩合，使碳链延长，最长可达二十四碳。不饱和键由脂类加氧酶系催化形成。23-磷酸甘油的生成：合成甘油三酯所需的3-磷酸甘油主要由下列两条途径生成：由糖代谢生成（脂肪细胞、肝脏）：磷酸二羟丙酮加氢生成3-磷酸甘油。由脂肪动员生成（肝）：脂肪动员生成的甘油转运至肝脏经磷酸化后生成3-磷酸甘油。3甘油三酯的合成：2×脂酰CoA + 3-磷酸甘油 磷

40、脂酸 甘油三酯。八、胆固醇的代谢：胆固醇的基本结构为环戊烷多氢菲。胆固醇的酯化在C3位羟基上进行，由两种不同的酶催化。存在于血浆中的是卵磷脂胆固醇酰基转移酶（LCAT），而主要存在于组织细胞中的是脂肪酰CoA胆固醇酰基转移酶（ACAT）。1胆固醇的合成：胆固醇合成部位主要是在肝脏和小肠的胞液和微粒体。其合成所需原料为乙酰CoA。每合成一分子的胆固醇需18分子乙酰CoA，54分子ATP和10分子NADPH。 乙酰CoA缩合生成甲羟戊酸（MVA）：此过程在胞液和微粒体进行。2×乙酰CoA乙酰乙酰CoAHMG-CoAMVA。HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶。甲羟戊酸缩合生成鲨烯：此

41、过程在胞液和微粒体进行。MVA二甲丙烯焦磷酸焦磷酸法呢酯鲨烯。鲨烯环化为胆固醇：此过程在微粒体进行。鲨烯结合在胞液的固醇载体蛋白（SCP）上，由微粒体酶进行催化，经一系列反应环化为27碳胆固醇。2胆固醇合成的调节：各种调节因素通过对胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶活性的影响，来调节胆固醇合成的速度和合成量。膳食因素：饥饿或禁食可抑制HMG-CoA还原酶的活性，从而使胆固醇的合成减少；反之，摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，HMG-CoA活性增加而导致胆固醇合成增多。胆固醇及其衍生物：胆固醇可反馈抑制HMG-CoA还原酶的活性。胆固醇的某些氧化物，如7-羟胆固醇，25-羟胆固醇等也可抑制该酶的活

42、性。激素：胰岛素和甲状腺激素可通过诱导该酶的合成而使酶活性增加；而胰高血糖素和糖皮质激素则可抑制该酶的活性。3胆固醇的转化：胆固醇主要通过转化作用，转变为其他化合物再进行代谢，或经粪便直接排出体外。转化为胆汁酸：正常人每天合成的胆汁酸中有2/5通过转化为胆汁酸。初级胆汁酸是以胆固醇为原料在肝脏中合成的，合成的关键酶是7-羟化酶。主要的初级胆汁酸是胆酸和鹅脱氧胆酸。初级胆汁酸通常在其羧酸侧链上结合有一分子甘氨酸或牛磺酸，从而形成结合型初级胆汁酸，如甘氨胆酸，甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺胆酸和牛磺鹅脱氧胆酸。次级胆汁酸是在肠道细菌的作用下生成的。主要的次级胆汁酸是脱氧胆酸和石胆酸。转化为类固醇激素：肾上腺

43、皮质球状带可合成醛固酮，又称盐皮质激素，可调节水盐代谢；肾上腺皮质束状带可合成皮质醇和皮质酮，合称为糖皮质激素，可调节糖代谢。性激素主要有睾酮、孕酮和雌二醇。转化为维生素D3：胆固醇经7位脱氢而转变为7-脱氢胆固醇，后者在紫外光的照射下，B环发生断裂，生成Vit-D3。Vit-D3在肝脏羟化为25-（OH）D3，再在肾脏被羟化为1,25-(OH)2 D3。1,25-(OH)2 D3为活性维生素D3。第七章 生物氧化九、线粒体外NADH的穿梭：胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH。这些NADH可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATP。1磷酸甘油穿梭系统：这一系统以3-

44、磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子ATP。2苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP。第八章 氨基酸代谢3必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体内能够自行合成，不必由食物供给的氨

45、基酸就称为非必需氨基酸。 必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。三、氨基酸的脱氨基作用：氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。1氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受

46、ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。2转氨基作用：由转氨酶催化，将-氨基酸的氨基转移到-酮酸酮基的位置上，生成相应的-氨基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有： 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的

47、氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。3联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。4嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。四、-酮酸的代谢：1再氨基化为氨基酸。2转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些

48、氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。3氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。五、氨的代谢：1血氨的来源与去路：血氨的来源：由肠道吸收；氨基酸脱氨基；氨基酸的酰胺基水解；其他含氮物的分解。血氨的去路：在肝脏转变为尿素；合成氨基酸；合成其他含氮物；合成天冬酰胺和谷氨酰胺；直接排出。2氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏

49、或肾脏进行代谢。丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。3鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完

50、成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP 氨基甲酰磷酸胍氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸尿素+鸟氨酸。尿素合成的特点：合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；合成一分子尿素需消耗四分子ATP；精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；尿素分子中的两个氮原子，一个 来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。第九章 核苷酸代谢二、嘌呤核苷酸的合成代谢：1从头合成途径：利用一些简单的前体物，如5-磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等，逐步合成嘌呤核苷酸的过程称为从头合成途径。这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。 嘌呤环中各原子分别来自下列前体物质：Asp N1；N10-C

51、HO FH4 C2 ；Gln N3和N9 ；CO2 C6 ；N5,N10=CH-FH4 C8 ；Gly C4 、C5 和N7。合成过程可分为三个阶段： 次黄嘌呤核苷酸的合成：在磷酸核糖焦磷酸合成酶的催化下，消耗ATP，由5'-磷酸核糖合成PRPP(1'-焦磷酸-5'-磷酸核糖)。然后再经过大约10步反应，合成第一个嘌呤核苷酸次黄苷酸（IMP）。 腺苷酸及鸟苷酸的合成：IMP在腺苷酸代琥珀酸合成酶的催化下，由天冬氨酸提供氨基合成腺苷酸代琥珀酸（AMP-S），然后裂解产生AMP；IMP也可在IMP脱氢酶的催化下，以NAD+为受氢体，脱氢氧化为黄苷酸（XMP），后者再在鸟苷酸

52、合成酶催化下，由谷氨酰胺提供氨基合成鸟苷酸（GMP）。三磷酸嘌呤核苷的合成：AMP/GMP被进一步磷酸化，最后生成ATP/GTP，作为合成RNA的原料。ADP/GDP则可在核糖核苷酸还原酶的催化下，脱氧生成dADP/dGDP，然后再磷酸化为dATP/dGTP，作为合成DNA的原料。2补救合成途径：又称再利用合成途径。指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。这一途径可在大多数组织细胞中进行。其反应为：A + PRPP AMP；G/I + PRPP GMP/IMP。3抗代谢药物对嘌呤核苷酸合成的抑制：能够抑制嘌呤核苷酸合成的一些抗代谢药物，通常是属于嘌呤、氨基酸或叶酸的类似物，主要通过

53、对代谢酶的竞争性抑制作用，来干扰或抑制嘌呤核苷酸的合成，因而具有抗肿瘤治疗作用。在临床上应用较多的嘌呤核苷酸类似物主要是6-巯基嘌呤（6-MP）。6-MP的化学结构与次黄嘌呤类似，因而可以抑制IMP转变为AMP或GMP，从而干扰嘌呤核苷酸的合成。三、嘌呤核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解首先是在核苷酸酶的催化下，脱去磷酸生成嘌呤核苷，然后再在核苷酶的催化下分解生成嘌呤碱，最后产生的I和X经黄嘌呤氧化酶催化氧化生成终产物尿酸。痛风症患者由于体内嘌呤核苷酸分解代谢异常，可致血中尿酸水平升高，以尿酸钠晶体沉积于软骨、关节、软组织及肾脏，临床上表现为皮下结节，关节疼痛等。可用别嘌呤醇予以治疗。四、嘧啶

54、核苷酸的合成代谢：1从头合成途径：指利用一些简单的前体物逐步合成嘧啶核苷酸的过程。该过程主要在肝脏的胞液中进行。嘧啶环中各原子分别来自下列前体物：CO2C2 ；GlnN3 ；Asp C4 、C5 、C6 、N1 。嘧啶核苷酸的主要合成步骤为：尿苷酸的合成：在氨基甲酰磷酸合成酶的催化下，以Gln，CO2，ATP等为原料合成氨基甲酰磷酸。后者在天冬氨酸转氨甲酰酶的催化下，转移一分子天冬氨酸，从而合成氨甲酰天冬氨酸，然后再经脱氢、脱羧、环化等反应，合成第一个嘧啶核苷酸，即UMP。胞苷酸的合成：UMP经磷酸化后生成UTP，再在胞苷酸合成酶的催化下，由Gln提供氨基转变为CTP。脱氧嘧啶核苷酸的合成：C

55、TPCDPdCDPdCTP。dCDPdCMPdUMPdTMPdTDPdTTP。胸苷酸合成酶催化dUMP甲基化，甲基供体为N5,N10-亚甲基四氢叶酸。2补救合成途径：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。以嘧啶核苷的补救合成途径较重要。主要反应为：UR/CR + ATP UMP/CMP；Td R + ATP dTMP。3抗代谢药物对嘧啶核苷酸合成的抑制：能够抑制嘧啶核苷酸合成的抗代谢药物也是一些嘧啶核苷酸的类似物，通过对酶的竞争性抑制而干扰或抑制嘧啶核苷酸的合成。主要的抗代谢药物是5-氟尿嘧啶（5-FU）。5-FU在体内可转变为F-dUMP，其结构与dUMP相似

56、，可竞争性抑制胸苷酸合成酶的活性，从而抑制胸苷酸的合成。五、嘧啶核苷酸的分解代谢：嘧啶核苷酸可首先在核苷酸酶和核苷磷酸化酶的催化下，除去磷酸和核糖，产生的嘧啶碱可在体内进一步分解代谢。不同的嘧啶碱其分解代谢的产物不同，其降解过程主要在肝脏进行。 胞嘧啶和尿嘧啶降解的终产物为（-丙氨酸 + NH3 + CO2 ）；胸腺嘧啶降解的终产物为（-氨基异丁酸 + NH3 + CO2 ）。第十章 DNA的生物合成一、遗传学的中心法则和反中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。

57、但在少数RNA病毒中，其遗传信息贮存在RNA中。因此，在这些生物体中，遗传信息的流向是RNA通过复制，将遗传信息由亲代传递给子代；通过反转录将遗传信息传递给DNA，再由DNA通过转录和翻译传递给蛋白质，这种遗传信息的流向就称为反中心法则。二、DNA复制的特点：1半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制(semiconservative replication)。DNA以半保留方式进行复制，是在1958年由M. Meselson 和 F. Stahl 所完成的实验所证明。2有一定的复制起始点：DNA在复制时，需在特定的位点起始，这是一些具有特定核苷酸排列顺序的片段，即复制起始点（复制子）。在原核生物中，复制起始点通常为一个，而在真核生物中则为多个。3需要引物(primer)：DNA聚合酶必须以一段具有3'端自由羟基（3'-OH）的RNA作为引物，才能开始聚合子代DNA链。RNA引物的大小，在原核生物中通常为50100个核苷酸，而在真核生物中约为10个核苷酸。4双向复制