氨基酸的分类特点及理化性质-文档资料

1、1一、氨基酸的分类及特点 二、氨基酸的理化性质 1、一般物理性质 2、氨基酸的旋光性和光吸收 3、氨基酸的两性性质和等电点 (1)、氨基酸是兼性离子 (2)、氨基酸的PK值和氨基酸解离的关系 (3)、电泳及等电点 (4)、氨基酸的滴定曲线 (5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 (6)、-氨基的反应 三、氨基酸的鉴定、分离纯化四、多肽2 蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以分离得到分离得到2626 3030种不同的种不同的氨基酸。第一个氨氨基酸。第一个氨基酸早在两个世纪前就已经被发现，而最基

2、酸早在两个世纪前就已经被发现，而最后一个氨基酸在后一个氨基酸在19351935年才发现。直到年才发现。直到19651965年才搞清楚，只有年才搞清楚，只有2020种氨基酸才是合成蛋种氨基酸才是合成蛋白质的原材料白质的原材料( (称为称为Primary amino acid Primary amino acid ) )。320种种氨基酸的发现年代表氨基酸的发现年代表天冬酰氨天冬酰氨 1806 Vauquelin 天冬门芽天冬门芽甘氨酸甘氨酸 1820 Braconnot 明胶明胶亮氨酸亮氨酸 1820 Braconnot 羊毛、肌肉羊毛、肌肉酪氨酸酪氨酸 1849 Bopp 奶酪奶酪丝氨酸丝氨酸

3、 1865 Cramer 蚕丝蚕丝谷氨酸谷氨酸 1866 Ritthausen 面筋面筋天冬氨酸天冬氨酸 1868 Ritthausen 蚕豆蚕豆苯丙氨酸苯丙氨酸 1881 Schultze 羽扇豆芽羽扇豆芽丙氨酸丙氨酸 1881 Weyl 丝心蛋白丝心蛋白 赖氨酸赖氨酸 1889 Drechsel 珊瑚珊瑚精氨酸精氨酸 1895 Hedin 牛角牛角组氨酸组氨酸 1896 Kossel,Hedin 奶酪奶酪胱氨酸胱氨酸 1899 Morner 牛角牛角缬氨酸缬氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪脯氨酸脯氨酸 1901 Fischer 奶酪奶酪色氨酸色氨酸 1901 Hopkins 奶酪奶

4、酪异亮氨酸异亮氨酸 1904 Erhlich 纤维蛋白纤维蛋白甲硫氨酸甲硫氨酸 1922 Mueller 奶酪奶酪苏氨酸苏氨酸 1935 McCoy et al 奶酪奶酪4氨基酸的名称与符号氨基酸的名称与符号alanine丙氨酸丙氨酸AlaAarginine 精氨酸精氨酸 ArgRasparagine天冬酰氨天冬酰氨 Asn AsxNaspartic acid天冬氨酸天冬氨酸Asp AsxDcystine半胱氨酸半胱氨酸CysCglutarmine谷氨酰胺谷氨酰胺Gln GlxQglutarmic acid谷氨酸谷氨酸Glu GlxEglycine甘氨酸甘氨酸GlyGhistidine组氨酸组

5、氨酸HisHisoleucine异亮氨酸异亮氨酸IleIleucine亮氨酸亮氨酸LeuLlysine赖氨酸赖氨酸LysKmethionine甲硫氨酸甲硫氨酸MetMphenylalanine苯丙氨酸苯丙氨酸PheFproline脯氨酸脯氨酸ProPserine丝氨酸丝氨酸SerSthreonine苏氨酸苏氨酸ThrTtryptophan色氨酸色氨酸TrpWtyrosine 酪氨酸酪氨酸TyrYvaline缬氨酸缬氨酸ValV要求：要求： 能倒背能倒背JUZBOXJUZBOX5L-氨基酸的基本结构氨基酸的基本结构C CH HH H2 2N NCOOHCOOHR R碳原子碳原子, ,不对称碳原子

6、不对称碳原子侧链侧链二十种氨基酸除二十种氨基酸除GlyGly外全是外全是L-L-型。型。 ProPro呢？呢？残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残余部分叫残基残基（residue), residue), 因此蛋白质肽链中的氨基因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。酸统统是残基形式。Chiral carbon6一、氨基酸的分类及特点1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小 2、极性R基氨基酸（1）、不带电荷的极性R基氨基酸 Ser、Thr、Ty

7、r、Asn、Gln、Cys、Gly（2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His （3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu 7氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine H2NCH CHOHO 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸8氨基酸的结构氨基酸的结构 H2NCH CCH3OHO甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸9氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 ValineH2NCH CCHOHOCH3CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸10氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glyc

8、ine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 LeucineH2NCH CCH2OHOCH CH3CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸11氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 IleucineH2NCH CCHOHOCH3CH2CH3 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸12氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Pro

9、lineHNCOHO 亚亚氨基酸氨基酸13氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 MethionineH2NCHCCH2OHOCH2SCH3 含硫氨基酸含硫氨基酸14氨基酸的结构氨基酸的结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine脯氨酸脯氨酸 Proline甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸半胱氨酸

10、CysteineH2NCH CCH2OHOSH 含硫氨基酸含硫氨基酸15氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸PhenylalanineH2NCHCCH2OHO 芳香族氨基酸芳香族氨基酸16氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸TyrosineH2NCHCCH2OHOOH 芳香族氨基酸芳香族氨基酸17氨基酸的结构氨基酸的结构 苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine色氨酸色氨酸 TrytophanH2NCHCCH2OHOHN 芳香族氨基酸芳香族氨基酸18氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 ArginineH2NCH

11、CCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH 碱性碱性氨基酸氨基酸19氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 LysineH2NCH CCH2OHOCH2CH2CH2NH2 碱性碱性氨基酸氨基酸20氨基酸的结构氨基酸的结构 精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine组氨酸组氨酸 HistidineH2NCH CCH2OHONNH 碱性碱性氨基酸氨基酸21氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate H2NCH CCH2OHOCOHO 酸性酸性氨基酸氨基酸22氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸

12、GlutamateH2NCH CCH2OHOCH2COHO 酸性酸性氨基酸氨基酸23氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine H2NCH CCH2OHOOH 含羟基含羟基氨基酸氨基酸24氨基酸的结构氨基酸的结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 苏氨酸苏氨酸 ThreonineH2NCH CCHOHOOHCH3 含羟基含羟基氨基酸氨基酸25氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 AsnaragineH2NCH CCH2OHOCNH2O 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸26氨基酸的结构氨基酸的结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asnaragine谷氨酰胺谷氨酰胺 GlutamineH2NCHCCH2OH

13、OCH2CNH2O 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸27二十种氨基酸的化学结构二十种氨基酸的化学结构要求全部背出要求全部背出28几种重要的不常见氨基酸几种重要的不常见氨基酸 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有其中重要的有4-4-羟基脯氨酸、羟基脯氨酸、5-5-羟基赖氨酸、羟基赖氨酸、N-N-甲基甲基赖氨酸、和赖氨酸、和3,5-3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基

14、酸的结构如下。基酸的结构如下。NHHOCOOH4-羟基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羟基赖氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基赖氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 29从各种生物分离到的氨基酸已达从各种生物分离到的氨基酸已达250250种以上种以上大量出现在胶原蛋白大量出现在胶原蛋白结缔组织结缔组织30结缔组织结缔组织31凝血酶凝血酶信号传导信号传导32写出下列氨基酸的汉文名称与结构 Ala ArgAsn Cys Gly His Ile Met Thr Trp33二、氨基酸的理化性质 无色晶体，熔点较高（20030

15、0）水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是离子晶体。氨基酸是离子化合物。1、一般物理性质34旋光性旋光性2、氨基酸的旋光性和光吸收 35 20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的-碳原子均为不对称碳原子。可以有立体异构、有旋光性。氨基酸的构型也是与甘油醛构型比较而确定的。 从蛋白质酶促水解得到的-氨基酸，都属于L-型，但在生物体中(如细菌)也含有D-型氨基酸。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。氨基酸的旋光性和光吸收 36L L型氨基酸型氨基酸 与与 D D型氨基酸型氨

16、基酸L- amino acidD- amino acid37L L型和型和D D型的由来型的由来 甘油醛的旋光性甘油醛的旋光性38苏氨酸苏氨酸( (Thr)Thr)有四种异构体有四种异构体别别39半胱氨酸半胱氨酸和胱氨酸和胱氨酸 二硫键二硫键Disulfide bondDisulfide bond胱氨酸的光学胱氨酸的光学异构体有几种异构体有几种40氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收 构成蛋白质的构成蛋白质的2020种氨基酸种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区但在远紫外区(220(220nm)nm)均均有光吸收。有光吸收。 在近紫外区在近紫外区(220-300(220-

17、300nm)nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。色氨酸有吸收光的能力。可以通过测定可以通过测定280280nm nm 处的处的紫外吸收值的方法对蛋白紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。溶液进行定量。 苯丙氨酸的苯丙氨酸的 maxmax257nm257nm， 257257=2.0 x10=2.0 x102 2 酪氨酸的酪氨酸的 maxmax275nm275nm， 275275=1.4x10=1.4x103 3 色氨酸的色氨酸的 maxmax280nm280nm， 280280=5.6x10=5.6x103 3413、氨基酸的两性性质和等电点 （1）、氨基酸是兼

18、性离子 质子受体和质子供体。 所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。 实验证明：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时，都以兼性离子形式存在。 42 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨基是以质子化基是以质子化(-(-NHNH3 3+ +) )形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态(-(-COOCOO- -) )存在。存在

19、。 在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。条件下，两性离子的状态也随之发生变化。COO-CHH3N+R-pK1+H+H+COOHCHH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NRPH 1 7 10净电荷 +1 0 -1 正离子 兼性离子 负离子 (2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系 43 K1=H3N+CH2COO H+/ H3N+CH2COOH K2=H2NCH2COO H+/ H3N+CH2COO PH=PK1+lg(H3N+CH2COO / H3N+CH2COOH) PH=PK+lg(质子受体 / 质子供体) PH = PK1, H3N+CH2COOH = H

20、3N+CH2COO PHPK1, H3N+CH2COOH H3N+CH2COO PHPK1, H3N+CH2COOH H3N+CH2COO PH = PK2, PHPK2, PHPK2时呢？COOHCHH3N+R-pK1+H+H+COO-C HH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NR作业：写出Gly ,Asp, Lys , His , Pro , Cys的解离式44(3)、电泳及等电点 带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极移动的现象称为电泳。 等电点(pI，isoelectric point)：使分子处于兼性离子状态，在电场中不迁移(分子的净电荷为零)时溶液的pH值。 每一种氨基

21、酸都有特定的pI ，这是由于各种氨基酸分子上所含有的氨基、羧基等基团的数目以及各种基团的解离程度不同所造成的。 一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI在pH 3左右。 45*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关 向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。 当溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子存在 当溶液的pHpI时，氨基酸溶液中正离子占优势 当溶液的pHpI时，氨基酸溶液中负离子占优势。 46（4）、氨基酸的酸碱滴定氨基酸的酸碱滴

22、定47（5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 公式：pH=pK+lg(质子受体/质子供体)，可定量计算氨基酸在某一pH条件下的解离百分数。氨基酸等电点pI值是由兼性离子两侧基团的pK值所决定的。eg:Gly K1=H3N+CH2COO- H+/ H3N+CH2COOH K2=H2NCH2COO- H+/ H3N+CH2COO pH=pI时， H3N+CH2COOH H2NCH2COO K1 K2 = H+2 2pH= pK1 + p K2 pH=( pK1 + p K2) / 2 pI= ( pK1 + p K2) / 2 同理对含三个可解离基团的氨基酸来说，只要写出它的电离式，然后取兼性离子

23、两边的pK值的平均值，即得其pI值。 48氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的电点是它的p pK K1 1和和p pK K2 2的算术平均值：的算术平均值：p pI I = = (p(pK K1 1 + p + pK K2 2 )/2 )/2 49氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其p pI I值也决定于两性离子两边的值也决定于两性离子两边的p pK K值的算术平均值。值的算术平均值。 酸性氨基酸：酸性氨基酸：p pI I = (p

24、= (pK K1 1 + p + pK KR-COOR-COO- - )/2 )/2 碱性氨基酸：碱性氨基酸：p pI I = (p = (pK K2 2 + p + pK KR-NH2 R-NH2 )/2)/250例：Lys -+NH3 pK=10.5求- +NH3 在pH9.5及pH=11时的质子化%。解: - +NH3 = -NH2 + H + 根据公式：pH=pK+lg(质子受体/质子供体) 9.5=10.5 +lg(-NH2 /- + NH3 ) lg(- NH2 /-+NH3 )=-1 -NH2 /-+NH3 =1/10 质子化%=10/(10+1)=91% PH=11时，同理可得

25、，质子化%2451氨基的化学反应氨基的化学反应: : 与与亚硝酸亚硝酸的反应的反应 Van SlykeVan Slyke定氮定氮 与与甲醛甲醛的反应的反应 氨基滴定氨基滴定 与与酰化试剂酰化试剂的反应的反应 氨基保护基氨基保护基 与与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯 ( (FDNB) FDNB) 的反应的反应 测序测序 与与EdmanEdman试剂试剂 ( (PITC PITC 苯异硫氢酸酯苯异硫氢酸酯) ) 测序测序 与与二甲基氨基萘磺酰氯二甲基氨基萘磺酰氯 ( (DNS-Cl)DNS-Cl)的反应的反应 测序测序4、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质52氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质-

26、氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。NH2R-CH-COOH + HNO2 OHR-CH-COOH + N2 + H2O53-氨基参与的反应氨基参与的反应pK2 H+COO-CH2NH2COO-CH2NH3+COO-CH2NHCH2OHHCHOHCHOCOO-CH2NH(CH2OH)2用途用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度可以用来直接测定氨基酸的浓度。羟甲基氨基酸二羟甲基氨基酸54氨基酸的甲醛滴定氨基酸的甲醛滴定55氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸

27、的重要方法端氨基酸的重要方法。O2NFNO2+ H2N CH CROHN CH CROO2NNO2H+H2OO2NNO2HN CH CROOH+氨基酸DNFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸56-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。 Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。57 Edman Edman氨基酸顺序分析法氨基酸顺序分析法（苯异硫氰

28、酸酯苯异硫氰酸酯P PITCITC法）法）实实际上也是一种际上也是一种N-N-端分析法。此法的特点是能够不断重端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链复循环，将肽链N-N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。端氨基酸残基逐一进行标记和解离。NCSNHCHCOR2NCHCOR1HHNHS:CCHCOR1HNNHCHCOR2NH2CHCOR2NCOCHNHSCR1-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端端aaaa和和aaaa顺序的重要方法顺序的重要方法。58-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。N(

29、CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2HNCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸59-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是鉴定多肽是鉴定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。 在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DNS-ClDNS-Cl）可以与可以与N-N-端氨基酸的游离氨基作用，端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰得到丹磺酰- -氨基酸氨基酸( (DNS-AA)DNS-AA)。 此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰- -氨基酸有很强的荧光性氨基酸

30、有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到质，检测灵敏度可以达到1 1 1010-9-9molmol。60-氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：用于保护氨基以及肽链的合成用于保护氨基以及肽链的合成。R1CXO+ H2NCHCOO-R2X=-Cl, OH,-OCOROH-CHCOO-R2R1CHNO HX61 -氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：是多种酶促反应的中间过程。62 -氨基参与的反应氨基参与的反应用途用途：酶催化的反应。酶催化的反应。RCHCOO-NH3+RCHCOO-O+NH4+63a.AA + NaOH 氨基酸钠盐(氨基酸的碱金属盐能溶于水,重金属盐不溶于水)b. HclAA +

31、EtOH 氨基酸乙酯的盐酸盐 当AA的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性能被掩蔽或者说COOH被保护NH2的化学性能得到了加强or活化，易与酰基结合。 为什么AA的酰基化和烃基化在碱性溶液中进行？成盐成盐成酯成酯反应反应R2OH+RCHCOO-NH3+ H2ORCHCOOR2NH2.HCl64用途用途：这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应。PCl3, PCl5 or SOCl2RCHCOO-NHPGRCHCOClNHPG65用途用途：常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。RCHCOOCH3NHPGRCHCOON

32、HNH2NHPGCH3OHNH2NH2RCHCON3NHPGHNO3H2O,N266用途用途：酶催化的反应酶催化的反应。67用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。常用于氨基酸的定性或定量分析。 -氨基和羧基共同参与的反应CCCOOO茚三酮茚三酮CCCOOOHOHH2OH2O水合茚三酮水合茚三酮CO2NH2RCHO+CCCOOHOHH2NCHCOOHRCCCOOOHOH+2NH3CCCOOCCCOO-NH4+NH2O2+CCCOOOCCCOOHHO还原型茚三酮还原型茚三酮68成肽反应成肽反应用途用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。 -氨基和-羧基共同参与的

33、反应H2NCR1HCOHOH NHCCOOHR2H+H2ONHCCOOHR2HH2NCR1HCO-肽键69侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。-OOCCHCH2SHNH3+COO-HO-Hg+-OOCCHCH2SNH3+Hg+COO-70侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂断裂。-OOCCHCH2SHNH3+-OOCCHCH2SHNH3

34、+-OOCCHNH3+CH2SSCH2NH3+CH-OOC胱氨酸胱氨酸半半胱氨酸胱氨酸71侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质作用：作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键断裂氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键断裂。 二硫苏糖醇(DTT)也可以用来打开胱氨酸上的二硫键。二硫键。与碘乙酸的反应见书P141磺基丙氨酸磺基丙氨酸胱氨酸胱氨酸6HCOOOH+ 6HCOOH72侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 巯基（巯基（- -SHSH）的性质的性质与碘乙酸的反应作用：作用：73侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 羟基的性质羟基的性质1作用：作用：可用于修

35、饰蛋白质。可用于修饰蛋白质。-OOCCHCH2OHNH3+FPOCH(CH3)2OOCH(CH3)2+-OOCCHCH2ONH3+POCH(CH3)2OOCH(CH3)2二异丙基氟磷酸酯二异丙基氟磷酸酯+HF74侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 咪唑基的性质咪唑基的性质 组氨酸含有咪唑基，它的组氨酸含有咪唑基，它的p pK K2 2值为值为6.06.0，在生理条件下具有缓冲作用。血红，在生理条件下具有缓冲作用。血红蛋白含有较多的蛋白含有较多的ProPro残基。残基。 75侧链基团的化学性质侧链基团的化学性质 甲硫基的性质甲硫基的性质H2NCH(CH2)SCH3COO-+ CH3I弱碱H2N

36、CH(CH2)SCH3COO-CH3765、氨基酸的应用、氨基酸的应用 A A、医药工业医药工业 氨基酸输液氨基酸输液 必需氨基酸：必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸氨酸、蛋氨酸 半必需氨基酸：半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸精氨酸、组氨酸是幼是幼儿所必需的。儿所必需的。77治疗药剂治疗药剂 精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； 天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。 半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； 组氨酸：可扩

37、张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。78B B、食品工业食品工业 营养强化剂；营养强化剂； 谷氨酸单钠盐谷氨酸单钠盐味精；味精； 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口；清凉感并使香味浓厚爽口； 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素（APMAPM）79C C、农业农业 杀虫剂：刀豆氨酸、杀虫剂：刀豆氨酸、5-5-羟色氨酸可使南方毛羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；虫和杀螨效果； 杀菌剂：杀菌剂：N-N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病； -1-1，4 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；瘟病等； 除草剂：如除草剂：如N-3,4N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等。酯等。80D D、化妆品工业化妆品工业 氨基酸能调节皮肤pH的变动，对细菌有防护作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。 防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨