2010中国药科大学生物化学试题答案详解

1、2010年生物化学试题一、 选择题1、 d（尿嘧啶）（因为mrna没有t（胸腺嘧啶），所以模版中出现a（腺嘌呤）时，有u(尿嘧啶）代替)2、 d（低温盐析）(向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析，可复原。向某些蛋白质溶液中加入某些重金属盐，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作变性，性质改变，无法复原。)3、 a（每种trna只能识别并转运一种氨基酸，这是因为在trna的一端是携带氨基酸的部位，另一端有三个碱基，每个trna的这三个碱基，都只能专一地与mrna上特定的三个碱基配对。trna是通过分子中3端的cca携带氨基酸的。）4、c（

2、唾液由三对大唾液腺（下颌腺、肋腺和舌下腺）分泌的液体和口腔壁上许多小粘液腺分泌的粘液，里面含有唾液淀粉酶。人的唾液中99%是水，有机物主要是唾液淀粉酶、粘多糖、粘蛋白及溶菌酶等，无机物有钠、钾、钙、氯和硫氰离子等。唾液中含有的一种有催化活性的蛋白质，可以催化淀粉水分解为麦芽糖。唾液淀粉酶发挥作用的最适ph值在中性范围内，唾液中的氯和硫氰酸盐对此酶有激活作用。食物进入胃后，唾液淀粉酶还可继续使用一段时间，直至胃内容物变为ph值约为4.34.8的酸性反应为止。5、b(镰刀型细胞贫血症是由于血红蛋白分子的缺陷造成的)6、a（长久以来蛋白质已知仅由20种称为氨基酸的构材所组成，不过约25年前，科学家发

3、现了第21种被称为硒半胱氨酸(selenocysteine)的额外氨基酸。目前两组分别由位于哥伦布市俄亥俄州立大学，生化学家michael  chan及微生物学家joseph  krzycki所领导的研究人员，在一种称为转甲基酶(methyltransferase)的酵素中发现了第22种氨基酸，该酵素于称为甲烷菌的产烷微生物中分解甲氨(ch3nh2)，而产生甲烷。科学家称此新氨基酸为吡咯赖氨酸(pyrrolysine)。）7、c(丙酮酸羧化酶为一种变构酶，有乙酰coa时，其活性存在)8、d（hmg-coa还原酶）(由nadh+h+供氢还原生成甲羟戊酸（mva）,此反应是胆固

4、醇合成的限速步骤，hmgcoa还原酶为限速酶。)相关知识：信使rna，简称mrna 携带从dna编码链得到的遗传信息，并以三联体读码方式指导蛋白质生物合成的rna，由编码区、上游的5非编码区和下游的3非编码区组成。约占细胞rna总量的3%5%。真核生物mrna的5端带有7-甲基鸟苷-5-三磷酸的帽子结构和3端含多腺苷酸的尾巴。 由核内不均一rna剪接而成，可作为模板指导翻译产生具有特定氨基酸序列蛋白质的rna。携带从dna编码链得到的遗传信息，在核糖体上翻译产生多肽的rna。 盐析：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸

5、铵、硫酸钠和氯化钠等。 蛋白质：氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合合而成的高分子化合物。血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为s型。 蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 别构效应（a

6、llosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 )9、a（乙烯coa）（有氧氧化(aerobic oxidation)是指葡萄糖生成丙酮酸后，在有氧条件下，进一步氧化生成乙酰辅酶a，经三羧酸循环彻底氧化成水、二氧化碳及能量的过程。）(在氧供充足条件下，脂肪酸可分解为乙酰coa，彻底氧化成co和h2o并释放出大量能)10、a(在原核rna转录中，亚基起着识别启动子的作用。)（rna聚合酶在因子的作用下，该酶在dna双链上滑动，迅速寻找启动子，并与之形成较稳定的结构）胆固醇 ，是由乙酰辅酶a通过异戊二烯单位的缩合反应而合成,

7、可作为胆酸和类固醇激素的前体。动物组织中含有大量胆固醇，又以肾上腺、神经组织与胆汁最为富集。血浆中胆固醇水平过高，是引起动脉粥样硬化的危险因子。 ）胆固醇是动物组织细胞所不可缺少的重要物质，它不仅参与形成细胞膜，而且是合成胆汁酸，维生素d以及甾体激素的原料。胆固醇的作用功能形成胆酸 构成细胞膜，合成激素相关知识：糖的无氧酵解当机体处于相对缺氧情况(如剧烈运动)时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸，并产生能量的过程称之为糖的无氧酵解。这个代谢过程常见于运动时的骨骼肌，因与酵母的生醇发酵非常相似，故又称为糖酵解糖代谢：二、 名词解释1、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋

8、或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如螺旋折叠转角等。肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。结构域是位于超二级结构和三级结构的一个层次超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三级结构。（一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的

9、位置。二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。）2、增色效应：增色效应或高色效应 (hyperchromic effect) 。由于dna变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 dna 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 dna 分子具有吸收 250 280nm 波长的紫外光的特性，其吸收峰值在 260nm 。 dna 分子中碱基间电子的相互作用是紫外吸收的结构基础 , 但双螺旋结构有序堆

10、积的碱基又 " 束缚 " 了这种作用。变 性 dna 的双链解开 , 碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收 , 故而产生增色效应。一般以 260nm 下的紫外吸收光密度作为观测此效应的指标 , 变性后该指标的观测值通常较变性前有明显增加 , 但不同来源 dna 的变化不一 , 如大肠杆菌 dna 经热变性后 , 其 260nm 的光密度值可增加 40% 以上 , 其它不同来源的 dna 溶液的增值范围多在 20 30% 之间。3、 固定化酶：固定化酶（immobilized enzyme）不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝

11、胶或半透膜的微囊体中制成的。4、脂肪酸的氧化：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的位c原子发生氧化，c链在位c原子与位c原子间发生断裂，每次生成一个乙酰coa和较原来少两个c单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的 氧化。（脂肪酸的-氧化，基本过程： 丁酰coa经最后一次氧化：生成2分子乙酰coa 。故每次氧化1分子脂酰coa生成1分子fadh，1分子nadh+h+，1分子乙酰coa，通过呼吸链氧化前者生成2分子atp，后者生成3分子atp。 ）（脂肪酸的氧化：在哺乳动物的肝脏和脑组织中进行，由微粒体氧化酶系催化，使游离的长链脂肪酸的碳原子上的氢被氧化成烃基，生成烃脂酸。羟

12、脂酸可以继续氧化脱羧，就形成少一个碳原子的脂肪酸。）（氧化：动物体内上而碳以下的短链脂肪酸，在肝微粒体氧化酶系催化下，通过末端碳原子（称为位）上的氢被氧化成羧基，生成-羟基酸，再进一步氧化成二羧酸）5.尿素循环：肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。尿素循环（urea cycle）：是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。该

13、循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。 尿素循环（urea cycle）动物氮代谢最终产物尿素的生成过程。尿素是哺乳动物排泄铵离子的形式。哺乳动物细胞环境中铵离子浓度不能过高，例如，人血浆的铵离子浓度一般不超过70微摩尔浓度，更高的浓度会导致中毒。因此，大多数陆居动物都有一个如何排泄氮化合物的问题。水生动物多为直接排氨的，排出的氨随即被周围的水稀释，当两栖类经过变态而成为陆居动物，例如，蝌蚪成为蛙时，排氨代谢就转变为排尿素代谢，体液中从脱氨、转氨等作用所释放的铵离子通过一系列酶催化的反应成为尿素。除鸟类及爬行类排尿酸以外，陆居动物均以尿素为氮代谢的终产物。 氨甲酰磷酸是由来自脱氨等作用的

14、铵离子和来自碳代谢的co2，通过合成酶的催化缩合而成。合成的过程中消耗了4分子atp，反应基本上是不可逆的。合成酶受n-乙酰谷氨酸激活，如高蛋白膳食可导致激活剂增产，从而促进氨甲酰磷酸增加合成，有助于多余的氨的排除。氨甲酰磷酸的合成可以看作动物氮代谢的关键反应，而鸟氨酸在这一反应中仅起着携带者的作用。三、简答题1、辅基和辅酶有何不同，请写出三种维生素与辅酶的关系。这些辅酶在代谢中的应用。答：根据酶催化反应最适条件的要求，原则上在酶测定体系中应加入一定量的辅助因子。辅助因子（cofactors）是指酶的活性所需要的一种非蛋白质成分，包括辅酶、辅基和金属离子激活剂。与酶紧密结合的辅因子称为辅基；不

15、含辅基的酶蛋白称为脱辅基酶蛋白（apoenzyme），没有催化活性，必须加入足量辅基，和它结合成为全酶（holoenzyme），才有催化活性。脱辅基酶蛋白与辅基孵育一段时间后，酶活性才会恢复，因此，往往需要样品与试剂中的辅基先预孵育的过程。辅基的用量往往较少。 与酶蛋白结合很松弛，用透析和其它方法很易将它们与酶分开的称为辅酶（coenzyme）。辅酶尽管不同于酶的底物，但在作用方式上和底物类似，在酶反应过程中与酶结合、分离及反复循环。辅酶用量的确定可将它们按底物处理。例如乳酸脱氢酶中辅酶按双底物动力学方程计算。硫胺素即维生素b1。它在生物体内的辅酶形式是硫胺素焦磷酸 (tpp)。 硫胺素焦磷酸

16、过去也称为辅羧酶。它在动物糖代谢中起着重要作用，例如丙酮酸在脱羧作用时需要它。在tpp缺少的情况下,代谢中间物丙酮酸不能顺利脱羧会积聚于血液和组织中而出现神经炎症状。tpp 还是其他酶例如 -酮酸氧化酶、转酮醇酶的辅酶。tpp催化的酶反应还需要有镁离子的存在。 核黄素即维生素b2。参与组成两种辅酶,是细胞内的氧化还原系统的主要成分,它们是黄素单核苷酸(fmn)和黄素腺嘌呤二核苷酸(fad)。 fmn和fad是一系列黄素连接的氧化还原酶或称为黄素蛋白类的辅酶，从它们与酶蛋白结合紧密的程度来说，也可认为是辅基。这些酶中有的除了fmn或fad外，还需要一些金属辅助因子，如铁或钼离子等。因此它们被称为

17、金属黄素蛋白。这些酶催化一系列可逆或不可逆的细胞中的氧化还原反应。 吡哆醛及其衍生物吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇总称为维生素b6（图3维生素的结构式的结构式" class=image>）。维生素b6参与形成两种辅酶，即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸。 需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作为辅酶的酶在氨基酸代谢中特别重要，催化转氨、脱羧以及消旋作用等。辅酶作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。 辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：nad或nadp+携带氢离子，辅酶a携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，s-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。三、 甲氨蝶呤抗肿瘤作用的化学原理。答：甲氨蝶呤为抗叶酸类抗肿瘤药