生化简答题(附)

1、1 . 简述脂类的消化与吸收。2 .何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？3 .为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？4 .简述脂肪肝的成因。5 .写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？6 .脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？7 .写出甘油的代谢途径？8 .简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？9试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。10 试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。11 试述体内的能量生成、贮存和利用12 试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。13 参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？14 从蛋白质、氨基酸代

2、谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。15 食物蛋白质消化产物是如何吸收的？16 简述体内氨基酸代谢状况。atp？17 1 分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子简述代谢过程。18 简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。19 简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。20简述谷胱甘肽在体内的生理功用。21 简述维生素b6 在氨基酸代谢中的作用。22讨论核苷酸在体内的主要生理功能23. 简述物质代谢的特点？24. 试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？25核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？26参与dna 复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？

3、27复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？28解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。29什么是点突变、框移突变，其后果如何？30. 简述遗传密码的基本特点。31. 蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。32简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33简述真核生物基因组结构特点。34同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35简述重组dna 技术中目的基因的获取来源和途径。36作为基因工程的载体必须具备哪些条件？37什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38简述类固醇激素的信息传递过程。39简述血浆蛋白质的功能。4

4、0凝血因子有几种？简述其部分特点？41 简述红细胞糖代谢的生理意义。42 试述维生素a 缺乏时，为什么会患夜盲症。43简述佝偻病的发病机理。44 维生素k 促进凝血的机理是什么？45 为什么维生素b1 缺乏会患脚气病？46 试述维生素b6 的生化作用及临床应用。47简述维生素c 的生化作用。48 叶酸和维生素b12 缺乏与巨幼红细胞性贫血的关系如何？49 试述维生素e 的生化作用。50糖有氧氧化中涉及的维生素及相关的酶及辅酶。51 脂肪酸合成中涉及的维生素及相关的辅酶。52 b 族维生素的主要种类、活性形式和主要作用。53简述糖蛋白聚糖链的功能。54.维生素c在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢

5、角度分析坏血病的产生机制。55简述透明质酸的分子结构和功能。56试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成的作用。57、简述遗传信息传递工程中，复制.转录.翻录过程的特点58、糖酵解59、三羧酸循环反应过程60、有氧氧化1 、脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内 ph 值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。2 .何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？酮体包括乙酰乙酸、3-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰coa经hmg-coa转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶

6、或琥珀酰coa 转硫酶催化后，转变成乙酰coa 并进入三羧酯循环而被氧化利用。3 .为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖丙酮酸乙酰coa-合成脂肪酸-酯酰coa葡萄糖磷酸二竣丙酮f3-磷酸甘油脂酰coa+3磷酸甘油-脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰coa不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。4 .简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，

7、使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。5 .写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰coa.nadph和atp等，限速酶是hmg-coa还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素d3。6 .脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？脂蛋白分为四类：cm、vldl （前3 -脂蛋白）、ldl（ 3 -脂蛋白）和hdl （ a -脂蛋白），它们 的主要功能分别是转运外源脂肪、转运内源脂肪、转运胆固醇及逆转胆固醇。7 .写出甘油的代谢途径？甘油-3-磷酸甘油-（氧化供能，异生为糖，合成脂肪再利用）8 .简述饥饿或糖尿病患者，

8、出现酮症的原因？在正常生理条件下， 肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力， 血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加， 当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时， 血酮体升高， 可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。9试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、 最终产物和释放的能量是相同的。 生物氧化与体外氧化的不同点： 生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有atp的生成，将部分能量储存于atp分子中,可通过加水脱氢反应间接获

9、得氧并增加脱氢机会， 二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、 脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。10 试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：（1）呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素a、异戊巴比妥与复合体i中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素a、二疏基丙醇抑制复合体出；一氧化碳、氧化物、硫化氢抑制复合体iv。（2）解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。 （3） 氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，

10、 阻止质子从 f0 质子通道回流， 抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。（4）adp的调节作用：adp浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。（5）甲状腺素：诱导细胞膜na+-k+-atp酶生成，加速 atp分解为adp,促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。 （6）线粒体 dna 突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体dna 编码， 线粒体 dna 因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11 试述体内的能量生成、贮存和利用糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约 40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主

11、要是atp。 atp 的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。atp是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的atr在骨骼肌和心肌还可将atp的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗atp过多时磷酸肌酸可与adp反应生成atp,供生命活动之用。12 试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。 单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏， 营养价值较低， 如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用， 则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值， 此称蛋白质的

12、互补作用。 小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足， 食物蛋白质使用效率低， 影响 小儿的生长发育。13 参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？参与食物蛋白质消化的酶主要有来自胃粘膜的胃蛋白酶和来自胰腺的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶a、 b 以及来自肠道的氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。胃蛋白酶和来自胰腺的消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和竣基蛋白酶原a、b。胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、 糜蛋白酶均为内肽酶， 可水解蛋白质内部肽键， 将食物蛋白质消化为小分子多肽。竣基蛋白酶 a b和氨基肽酶为外肽酶，可分

13、别水解肽链c端和n端的肽键，产生大量 的氨基酸和二肽， 二肽酶水解二肽为两分子氨基酸。 通过诸消化酶的共同作用， 食物蛋白质可消化为大量的氨基酸，然后吸收。14 从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。严重肝功能障碍时，肝脏尿素合成功能不足，导致血氨升高，氨进入脑组织可与脑组织中a-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并可进一步生成谷氨酰胺，引起脑组织中a-酮戊二酸减少、三竣酸循环减弱，使 atp生成减少，脑功能发生障碍，导致肝昏迷。此外，肠道蛋白质腐败产 物吸收后因不能在肝脏有效解毒、 处理也成为肝昏迷的成因之一， 尤其是酪胺和苯乙胺， 因 肝功能障碍未分解而进入脑组织，可分别羟化后形

14、成3-羟酪胺和苯乙醇胺，因与儿茶酚胺相似， 称假神经递质， 可取代正常神经递质儿茶酚胺但不能传导神经冲动， 引起大脑异常抑 制，导致肝昏迷。15 食物蛋白质消化产物是如何吸收的？食物蛋白质消化产物氨基酸和二肽、 三肽可吸收进入人体， 均系主动耗能过程， 主要在小肠进行。氨基酸的吸收有氨基酸吸收载体和丫-谷氨酰循环两种机制，二肽和三肽可通过相应的主动转运体系吸收。氨基酸吸收载体有四种，分别是酸性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、中性氨基酸载体、亚氨基酸和甘氨酸载体，分别吸收相应的氨基酸。氨基酸、na+和氨基酸载体形成三联体，将na+和氨基酸转入胞内，再将na+泵出，消耗atr肠上皮细胞膜上有丫-谷氨酰

15、转移酶，在谷胱甘肽的参与下经丫-谷氨酰循环机制将氨基酸吸收入体内，每吸收一分子氨基酸消耗3 分子atp。16 简述体内氨基酸代谢状况。分布于体内各处的氨基酸共同构成氨基酸代谢库。 氨基酸有三个来源： （ 1 ） 食物蛋白质消化吸收的氨基酸。（ 2）体内组织蛋白质分解产生的氨基酸。（ 3 ）体内合成的非必需氨基酸。氨基酸有四个代谢去路：（1）脱氨基作用生成“-酮酸和氨，氨主要在肝脏生成尿素排泄，a酮酸可在体内生成糖、酮体或氧化供能， 此是氨基酸分解代谢的主要去路。 （ 2 ） 脱羧基作用生成co2和胺，许多胺类是生物活性物质如丫-氨基丁酸、组织胺等。（3）生成其他含氮物如嘌呤、嘧啶等。 （ 4

16、）合成蛋白质，以 20 种氨基酸为基本组成单位，在基因遗传信息的指导下合成组织蛋白质，发挥各种生理功能。17 1 分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子atp？简述代谢过程。1 分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水和二氧化碳、 尿素可净生成16 分子atp， 其代谢过程：天冬氨酸在肝细胞线粒体中经联合脱氨基生成1 分子氨和 1 分子草酰乙酸并产生1分子 nadh + h+。 1 分子氨进入鸟氨酸循环与来自另 1 分子天冬氨酸的氨基形成1 分子尿素，此步相当于消耗2 分子 atp。 产生的 1 分子 nadh + h+ 经呼吸链氧化生成3 分子atp。 草酰乙酸在线

17、粒体中需1 分子 nadh + h+ 还原为苹果酸，苹果酸穿出线粒体在胞液中生成草酰乙酸和 1 分子 nadh + h+ （ nadh + h+ 在肝细胞中主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体补充消耗的1分子nadh + h+ ），草酰乙酸-磷酸烯醇式丙酮酸-丙酮酸，分别消耗1分gtp和产生1分子atp可抵消。丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶催化生成1分子乙酰coa和 1 分子 nadh + h+ ，经三羧酸循环及氧化呼吸链可产生15分子atp， 1 分子天冬氨酸彻底分解合计可净产生15+3 2=16 分子atp。18 简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。苯丙氨酸的主要分

18、解代谢去路是经苯丙氨酸羟化酶催化生成酪氨酸， 然后代谢， 如苯丙氨酸羟化酶先天缺乏， 则苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸， 可进一步生成苯乙酸造成苯酮酸 尿症。酪氨酸在肾上腺髓质和神经组织中可在酪氨酸羟化酶作用下生成多巴，再脱羧基生成多巴胺，经羟化生成去甲肾上腺素， 再经甲基化生成肾上腺素，成为神经递质或激素， 脑组织中多巴胺生成减少可导致帕金森氏病。 酪氨酸在黑色素细胞中经酪氨酸酶催化生成多巴， 再经氧化、 脱羧、等反应最后生成黑色素。酪氨酸酶先天性缺乏导致白化病。酪氨酸在甲状腺中参与甲状腺素的生成。酪氨酸在一般组织中可在酪氨酸转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸， 后转变为尿黑酸， 在尿黑酸氧化酶

19、作用下进一步氧化分解可生成延胡索酸和乙酰乙酸， 分别参与糖、 脂、 酮体的代谢， 故苯丙氨酸和酪氨酸均为生糖兼生酮氨基酸。尿黑酸氧化酶缺乏可导致尿黑酸尿症。19 简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。甲硫氨酸在腺昔转移酶作用下与atp反应生成s-i泉昔甲硫氨酸（sam）,又称活性甲硫氨酸，是活泼的甲基供体，参与体内 50 多种物质的甲基化反应，如肾上腺素、肌酸、肉碱、胆碱的生成以及dna、rna的甲基化等，s-i泉昔甲硫氨酸还参与细胞生长物质精眯和精胺的生成， 此外，还可通过甲硫氨酸循环机制将n5-ch3-fh4的甲基转移给甲硫氨酸，通过s-1泉昔甲硫氨酸将甲基转出，参与体内广泛的甲基化反应，成为

20、 n5-ch3-fh4 代谢与利用的重要途径。甲硫氨酸转甲基后生成同型半胱氨酸， 可与丝氨酸缩合生成胱硫醚， 进一步生成半胱氨酸和a -酮丁酸，a -酮丁酸可转变为琥珀酰辅酶a,可氧化分解或异生为糖，故甲硫氨酸是生糖氨基酸。 高同型半胱氨酸血症是动脉粥样硬化发病的独立危险因子。 甲硫氨酸作为含硫氨基酸， 其氧化分解也可产生硫酸根， 部分硫酸根以无机硫酸盐形式随尿排出， 另一部分可活化为活性硫酸根 paps paps参与某些物质的生物转化，还可参与硫酸软骨素、硫酸角质素等 的合成。20简述谷胱甘肽在体内的生理功用。谷胱甘肽是由谷氨酸、 半胱氨酸和甘氨酸通过谷氨酰半胱氨酸合成酶、 谷胱甘肽合成酶催

21、化合成的三肽， 其重要生理功能有： （ 1） 还原型谷胱甘肽可保护巯基酶及某些蛋白质分子中的巯基从而维持其生物学功能。 （ 2） 谷胱甘肽在谷胱甘肽过氧化物酶催化下可还原过氧化氢或过氧化物， 从而保护生物膜和血红蛋白免遭损伤。 （ 3 ） 参与肝脏中某些物质的生物转化过程，谷胱甘肽可与许多卤代化合物或环氧化合物结合生成谷胱甘肽结合物， 主要从胆汁排泄。 （ 4） 谷胱甘肽通过丫 -谷氨酰循环参与氨基酸的吸收。21 简述维生素b6 在氨基酸代谢中的作用。维生素 b6 即吡哆醛，其以磷酸酯形式即磷酸吡哆醛作为氨基酸转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶。 在氨基酸转氨基作用和联合脱氨基作用中， 磷酸吡哆醛是氨

22、基传递体， 参与氨基酸的脱氨基作用， 同样也参与体内非必需氨基酸的生成。 作为氨基酸脱羧酶的辅酶， 磷酸吡哆醛参与各种氨基酸的脱羧基代谢， 许多氨基酸脱羧基后产生具有生理活性的胺类， 发挥重要的生 理功能，如谷氨酸月竣基生成的丫氨基丁酸是一种重要的抑制性神经递质，临床上常用维生素 b6 对小儿惊厥及妊娠呕吐进行辅助性治疗；半胱氨酸先氧化后脱羧可生成牛磺酸，其 是结合型胆汁酸的重要组成成分； 组氨酸脱羧基后生成的组胺是一种强烈的血管扩张剂， 参 与炎症、 过敏等病理过程并具有刺激胃蛋白酶和胃酸分泌的作用； 色氨酸先羟化后脱羧生成 5-羟色胺，其在神经组织是一种抑制性神经递质，在外周组织具有收缩血

23、管作用；由鸟氨酸 脱羧后代谢生成的多胺是调节细胞生长、繁殖的重要物质。22讨论核苷酸在体内的主要生理功能核苷酸具有多种生物学功用，表现在（ 1 ）作为核酸dna 和 rna 合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如atp、gtp等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如 camp是细胞内第二信号分子， 参与细胞内信息传递；（ 4 ） 作为许多辅酶的组成部分， 如腺苷酸是构成辅酶i、辅酶h、 fad辅酶a等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如udp葡萄糖是合成糖原等的活性原料，gdp二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，paps是活性硫酸的形式，sam 是活性甲基的载体等。23. 简述物质代谢的

24、特点？物质代谢的特点（ 1）整体性，体内各种物质的代谢不是彼此孤立的，而是同时进行的，彼此相互联系、相互转变、相互依存，构成统一的整体。 （ 2 ）代谢调节。机体调节机制调节物质代谢的强度，方向和速度以适应内外环境的改变。 （ 3 ）各组织、器官物质代谢各具特色。（4）各种代谢物均具有各自共同的代谢池。（5） atp是机体能量利用的共同形式。（6） nadph是合成代谢所需的还原当量。24. 试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？丙氨酸径联合脱氨基作用转化为丙酮酸丙酮酸氧化脱竣生成乙酰coa,乙酰coa进一步合成脂肪酸。丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸， 并进一步转化为磷酸二羧丙酮， 磷酸

25、二羟 丙酮还原为3 -磷酸甘油。脂肪酸经活化为脂酰coa后，与3 -磷酸甘油经转酰基作用合成脂肪。25核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？核苷、 核苷酸、 核酸三词常易被初学者混淆。 核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷 （苷 或称其）化合物。核甘酸是核昔的磷酸酯，是组成核酸（dna, rna）的基本单元，正如由氨基酸（基本单元）组成蛋白质（生物大分子）一样道理。所以核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核甘酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。26参与dna 复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？原核生物有 dna-pol i , n , m；真核生

26、物为 dna-pol a、3、丫、8、& ；而且每种都 各有其自身的功能。这是最主要的必需掌握的差别。相同之处在于底物（dntp）相同，催化方向（5,-5，）相同，催化方式（生成磷酸二酯键）、放出ppi相同等等；又如：解螺旋酶，原核生物是dnab 基因的表达产物（dnab） ，真核生物就不可能是这个基因和这种产物。27复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？e.coli oric位点上有规律的结构可被dnaa四聚体蛋白结合而使双链打开，dnab,c蛋白的进一步结合使双链更为展开， dnab 蛋白就是解螺旋酶。在此基础上，引物酶及其辅助蛋白结合在开链 dna 上，形成引发体。28解释遗传相对

27、保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。遗传相对保守性， 其分子基础在复制保真性上， 包括已知三方面： 依照碱基配对规律的半保留复制、dna-pol i的校读、修复机制和dna-pol出的碱基选择作用。因此，遗传信息代代相传，作为基因组（全套基因）传代，是相对稳定的，物种的变化是漫长过程的积累，如果不用人工手段去干预， 是不可能在几个世代之内就见得到的。 生物的自然突变频率很低， 例如在 10-9 水平。考虑到生物基因组的庞大，自然突变是不容低估的。例如同一物种的个体差别、器官组织的分化 、从长远意义上说，生物进化，都是突变造成的。突变都是dna 分子上可传代的各种变化（点突变、缺失、插入、框

28、移、重排） 。其后果需具体情况具体分析，不可能笼统地简化为有利或有害。当然， 更新的技术可用诱变或其他（例如基因工程） 手段改造物种，建立有益于人类的突变体。29什么是点突变、框移突变，其后果如何？点突变即碱基配错。 一个点突变可以 （但不一定） 造成一个氨基酸在蛋白质大分子上的改变。有时一个氨基酸的改变可以影响生物的整体，例如血红蛋白 hbs 引起的镰形红细胞贫血、癌基因的点突变等。框移突变是由缺失或插入（核苷酸）的突变，引起转录出的 mrna 读码框架不按原有的三联体次序。 其影响不限于突变点上的个别氨基酸。 而是整条肽链的读码变更。 后果是翻译出不是原来应有的 （称为野生型）蛋白质， 而

29、是一级结构完全不同的另一种蛋白质。临床上有些病人缺乏某种蛋白质，其中，部分的原因可能是框移突变引起的。30. 简述遗传密码的基本特点。连续性密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象。简并行几个密码共同编码一个氨基酸的现象。摆动性 密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象。通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。31. 蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 mrna 合成蛋白质的模板 trna携带转运氨基酸 rrna与蛋白质结合成的核蛋白体是合成蛋白质的场所原料二十种氨基酸酶 氨基酸 -trna 合成酶（氨基酸的活化） ，转肽酶（肽链的延长）等。蛋白质因子起始因

30、子，延长因子，终止因子，分别促进蛋白质合成的起始、延长和终止。32简述原核生物基因转录调节的特点。（1） b因子决定rna聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33简述真核生物基因组结构特点。真核生物基因组结构特点包括： （ 1 ） 真核基因组结构庞大。 哺乳动物基因组dna 约有 3x109 bp核甘酸组成，基因约为 40000个。（2）.单顺反子转录。一个编码基因转录成一个 mrna 分子，翻译成一条多肽链。许多真核蛋白质由几条不同的多肽链组成，因此存在多个基因协调表达的问题。 （ 3） 重复序列。高度重复序列 106 中度重复序列103104 单拷

31、贝序列 1几次。 由两个互补序列在同一dna 链上反向排列而成的称为反转重复序列（ inverted repeat） 。 （4） 基因不连续性：真核结构基因两侧的不被转录的非编码序列常是基因表达的调控区。 结构基因内部的非编码序列称内含子， 编码序列称外显子，故称断裂基因。34同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？同一生物体不同的组织细胞的基因组成是相同的， 但是其表达不同。 因为同一生物体不同的组织细胞的遗传信息都是来自同一个受精卵细胞。 故同一生物体不同的组织细胞的基因组成相同。 但在多细胞生物个体某一发育、生长阶段， 或不同的发育阶段， 其不同的组织细胞的基因的表达具

32、有时间和空间特异性。 由特异基因的启动子和增强子与调节蛋白相互作用决定的。35简述重组dna 技术中目的基因的获取来源和途径。基因的获取：主要有以下几种途径： 化学合成法：已知某种基因的核苷酸序列或根据某种基因产物的aa序列推导出该多肽链编码的核甘酸序列，再利用dna合成仪合成。.基因组dna: 一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息，或整套基因的全部dna片段。从基因组 dna 文库中获得。 cdna 文库。 聚合酶链反应pcr （polymerase chain reaction ） 。36作为基因工程的载体必须具备哪些条件？作为基因工程的载体必须具备的条件是： 能独立自主复制。易转化。易检测

33、（含有抗药性基因等） 。37什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？同 dna 分子间发生的共价连接称基因重组。沙门菌为逃避宿主免疫监视，其鞭毛素蛋白的表达每经历1000 代细胞即发生一次相变异（ phase variation ） 。 沙门菌鞭毛素基因 h1 h2分别编码鞭毛素h1 h2 ， h2 启动序列同时启动h2 及一种阻遏蛋白的表达。阻遏蛋白可阻h1的表达hin基因编码一种重组酶，催化h2启动序列与hin基因倒位，发生基因重组（genetic recombination ）其结果是启动序列方向改变， h2 及阻遏蛋白表达关闭， h1 基因表达。38简述类固醇激素的信息传

34、递过程。类固醇激素的受体位于胞液或胞核内， 当类固醇激素进入细胞与受体结合后， 受体与热休克 蛋白分离，而与激素结合为激素受体复合物，该复合物与激素反应元件（hre）结合，从而促进或抑制某些特异基因的转录，引起生物学效应。39简述血浆蛋白质的功能。a）维持血浆胶体渗透压：正常人血浆胶体渗透压的大小，取决于血浆蛋白质的摩尔浓度。由于清蛋白的分子量小， 在血浆内的含量大、 摩尔浓度高， 在生理 ph 条件下， 其负电性高，能使水分子聚集其分子表面，故清蛋白能最有效地维持血浆胶体渗透压，其占总量地75%80%。b）维持血浆正常的ph:蛋白质是两性电解质，其等电点多在ph4.07.3之间，血浆蛋白盐与

35、相应蛋白质形成缓冲对，参与维持血浆正常ph在7.357.45之间。c）运输作用：如清蛋白运输脂肪酸、胆红素、磺胺等，血浆中还有皮质激素传递蛋白、运 铁蛋白、铜蓝蛋白等。d）免疫作用：血浆中的免疫球蛋白，igg、iga、igm、igd、ige,在体液免疫中起至关重要的作用。此外，还有补体。e）催化作用：根据血浆酶的来源和功能，分为血浆功能酶、外分泌酶、细胞酶。它们在体内的作用十分重要，而血浆功能酶在血浆中发挥重要的催化作用。f）营养作用:g)凝血、抗凝血和纤溶作用：血浆中有很多的凝血因子、抗凝血及纤溶物质，它们相互作 用、相互制约，保持循环血流通畅。凝血因子共有14 种。其特点如下：40凝血因子

36、有几种？简述其部分特点？a)除因子出和因子iv外，其余的凝血因子均为糖蛋白，而且大部分在肝合成。因子出是一种脂蛋白， 也是唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子， 分布于不同的组织细胞， 也叫组织 因子。因子iv是 ca2+。b) 因子n、口、ix、x是依赖维生素 k的凝血因子。c) 因子刈、xi、激肽释放酶原和高分子激肽原等参与接触活化。d) 凝血因子i、v、皿、xni均对凝血酶敏感。41 简述红细胞糖代谢的生理意义。a)红细胞产生的 atp主要用于维持膜上钠泵、钙泵的正常运转、维持红细胞膜上脂质与血 浆脂蛋白中的脂质进行交换、谷胱甘肽与nad+的合成、糖的活化等。b) 2 ， 3-bpg 的作

37、用主要是调节hb 的运氧功能c) nadh 和 nadph 是红细胞内重要的还原当量，具有对抗氧化剂、保护膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基不被氧化的作用，维持红细胞膜的完整性。42试述维生素a 缺乏时，为什么会患夜盲症。所谓夜盲症是指暗适应能力下降， 在暗处视物不清。 该症状产生是由于视紫红质再生障碍所致。因视杆细胞中有视紫红质，由11-顺视黄醛与视蛋白分子中赖氨酸侧连结合而成。当视紫红质感光时，11-顺视黄醛异构为全反型视黄醛而与视蛋白分离而失色，从而引发神经冲动， 传到大脑产生视觉。 此时在暗处看不清物体。 全反型视黄醛在视网膜内可直接异构化为11-顺视黄醛，但生成量少，故其大部分被眼内视黄

38、醛还原酶还原为视黄醇，经血液运输至肝脏，在异构酶催化下转变成11-顺视黄醇，而后再回视网膜氧化成11-顺视黄醛合成视紫红质。从而构成视紫红质循环。当维生素a 缺乏时，血液中供给的视黄醇量不足，11-顺视黄醛得不到足够的补充， 视紫红质的合成量减少， 对弱光的敏感度降低， 因而暗适应能力下降造成夜盲症。43简述佝偻病的发病机理。佝偻病是由于维生素d 缺乏或代谢障碍所导致的儿童因骨质钙化不良，造成骨骼形成的障碍性疾病。因维生素d 具有促进肠道和肾小管对钙磷的吸收和促进骨细胞的转化，有利于骨盐的沉积和骨骼钙化作用。维生素d 生化作用的发挥依赖于肝、肾功能的正常，它首先在月f 25-羟化酶催化下生成

39、25- （oh） -d3,经血液运送至肾，在肾1-羟化酶催化下生成1、25- （ oh） 2-d3 是维生素 d3 的活性形式，才能发挥生理功用。当维生素 d 缺乏或肝肾功能 不健全时，同样会造成钙磷代谢紊乱，骨骼形成障碍，而引起佝偻病。44 维生素 k 促进凝血的机理是什么？维生素k是合成凝血酶原（凝血因子h）不可缺少的物质。同时也能调节凝血因子口、ix、x在肝内合成。在肝内合成这些凝血因子的前体并不直接参与凝血，由无活性型向有活性型转变，需要前体的10个谷氨酸残基（glu）经竣化变为丫 -竣谷氨酸（gla）, gla具有很强的 螯合ca+的能力，因而使其转变成活性型。才具有凝血作用，催化这

40、一反应的酶是丫-竣化酶， 维生素 k 是该酶的辅酶。 当维生素 k 缺乏时血中凝血因子活性降低， 凝血时间延长， 严 重时发生皮下、肌肉和胃肠出血。45 为什么维生素b1 缺乏会患脚气病？脚气病是维生素b1 缺乏所致的神经系统、心脏及其它组织器官功能障碍性疾病。因维生素b1的活性形式焦磷酸酯（tpp）是体内“-竣化酶的辅酶，直接参于a-酮酸的氧化过程。同时维生素 b1 在神经传导中也起一定作用。当维生素b1 缺乏时糖代谢必然受到影响，造成神经系统供能不足，加之a-酮酸氧化脱竣障碍，造成丙酮酸、乳酸和a-酮戊二酸等物质堆积，导致末梢神经炎或其它神经病变及心脏代谢功能的紊乱。所以维生素b1 缺乏会

41、引起脚气病。46 试述维生素b6 的生化作用及临床应用。维生素b6包括毗哆醛、口比哆醇、口比哆胺。在体内与磷酸结合成磷酸毗哆醛、磷酸毗哆胺，二者之间可互变， 均为活性型。 它们即是转氨酶的辅酶， 也是氨基酸脱羧酶的辅酶及半胱氨酸脱硫酶的辅酶。磷酸口比哆醛还是8-氨基丫 -酮戊酸合酶的辅酶，促血红素的合成。因维生素b6能促进谷氨酸脱竣，增进丫-氨基丁酸的生成。丫-氨基丁酸是一种抑制性神经递质，临床上常用治疗小儿惊厥和妊娠呕吐。 因异烟肼与磷酸吡哆醛结合的其失去辅酶的作用， 故 在服用异烟肼时，应补充维生素b6。47简述维生素c 的生化作用。 （ 1 ）维生素 c 参与体内多种羟化反应促进胶原蛋白

42、的合成。当胶原蛋白合成时，多肽连中的脯 aa、赖aa需羟化生成羟脯 aa 和羟赖aa,而维生素c是胶原脯氨酸羟化酶和胶原赖氨酸羟化酶的辅助因子之一。参与胆固醇的转化。维生素c是7-“ -羟化酶的辅酶，促胆固醇转变成胆汁酸。参与芳香族氨基酸代谢。 苯丙氨酸羟化为酪氨酸的反应， 酪氨酸转变为对羟苯丙酮的羟化、脱羧、移位等步骤以及转变为尿黑酸的反应，均需维生素c 参加。还能参加酪氨酸转变为5-羟色胺的反应。2 ）维生素 c 作为供氢体参与体内的氧化还原反应。保护巯基酶的活性及gsh 的状态，发挥解毒作用。能使红细胞高铁血红蛋白还原为血红蛋白，使其恢复运氧的功能。能使三价铁还原成二价铁，促铁的吸收。能

43、保护维生素 a e及b免遭氧化，并能促叶酸转变成四氢叶酸。48 叶酸和维生素b12 缺乏与巨幼红细胞性贫血的关系如何？巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病的产生与叶酸和维生素b12 的缺乏有密切关系。单纯因叶酸或维生素b12 缺乏所造成的贫血也称“营养不良性贫血”其机制是合成核甘酸的原料一碳单位缺乏，dna合成受阻，骨髓幼红细胞dna合成减少，细胞分裂速度降低， 体积增大， 而且数目减少。 一碳单位来自于某些氨基酸的特殊代谢途径。 fh4是一碳单位转移酶的辅酶，分子内 n5n10 两个氮原子能携带一碳单位参与体内多种物质的合成。又是携带和转移一碳单位的载体。一碳单位都是以甲基fh

44、4 的形式运输和储存，所以甲基 fh4 的缺乏直接影响了一碳单位的生成和利用。 fh4 的再生可以在甲基转移酶的催化下将甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而甲基fh4 则生成 fh4 以促进一碳单位代谢。甲基转移酶的辅酶是维生素b12， 所以维生素b12 可通过促进 fh4 的再生而参与一碳单位代谢。当维生素b12 缺乏时同样也会影响核酸代谢，影响红细胞的分类及成熟，所以叶酸和b12缺乏都会导致巨幼红细胞性贫血。49 试述维生素e 的生化作用。（ 1 ）与动物生殖功能有关。可能因维生素e 能抑制孕酮的氧化，从而增强孕酮的作用，或者通过促进性激素而产生作用。（ 2 ）抗氧化作用。维生素e 是天然

45、的抗氧化剂。能捕捉机体代谢产生的分子氧和自由基，能避免脂质过氧化物的产生，保护生物膜的结构和功能。（3）促进血红素合成。维生素e能提高血红素合成过程中的关键酶8-氨基丫 -酮戊酸（ala）合酶和 ala 脱水酶的活性，促进血红素的合成。50糖有氧氧化中涉及的维生素及相关的酶及辅酶。糖有氧氧化中3-磷酸甘油醛脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶和苹果酸脱氢酶的辅酶为 nad+， nad+是维生素pp的活性形式；琥珀酸脱氢酶的辅酶为fad, fad是维生素b2的活性形式；丙酮酸脱氢酶复合体及“-酮戊二酸脱氢酶复合体都有五种辅酶，分别是nad+ far硫辛酸、焦磷酸硫月笠素（tpp,维生素b1的活性形式）、coa

46、 （泛醍的活性形式）。51 脂肪酸合成中涉及的维生素及相关的辅酶。脂肪酸合成原料乙酰coa含有coa, coa是泛酸的活性形式；乙酰coa竣化酶的辅酶为生物素；脂肪酸合成酶系的核心为acp,它也是泛酸的活性形式；脂肪酸合成中的两次还原均以nadph为供氢体，nadph是维生素pp的活性形式。52 b 族维生素的主要种类、活性形式和主要作用。（1）维生素b1:活性形式是tpp,它是丙酮酸及“-酮戊二酸脱氢酶复合体及转酮醇酶的辅 酶；（2）维生素pp:活性形式是nad+和nadp+,它们是不需氧脱氢酶的辅酶；（3）维生素b2其活性形式是 fmn、fad,它们是多种不需氧脱氢酶和需氧脱氢酶的辅酶；（

47、4）泛酸：活性形式是coa和acp,作为酰基的载体，参与糖和脂的多种代谢反应；（5）维生素b6 :活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是转氨酶、氨基酸脱羧酶ala 合酶的辅酶；（ 6）生物素： 是多种羧化酶的辅酶；（ 7 ） 叶酸： 活性形式是四氢叶酸， 是一碳单位代谢的辅酶； （ 8）维生素b12:活性形式是钾钻胺素和5,-脱氧腺昔钻胺素，是 n5-ch3fh4甲基转移酶的辅酶；（9）硫辛酸：是丙酮酸脱氢酶复合体及a-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶。53简述糖蛋白聚糖链的功能。糖蛋白聚糖链的功能有以下几个方面： （ 1 ） 聚糖链参与新生肽链的折叠并维持蛋白质正确的 空间构象。如果除去糖蛋白的聚糖

48、链或除去某糖基化位点就会影响蛋白质肽链的正常折叠，空间构象也发生改变，尤其是n-连接聚糖链。（2）聚糖链可影响糖蛋白在细胞内的分拣和投送。溶酶体酶在内质网合成后，其聚糖链末端的甘露糖被磷酸化为6-磷酸甘露糖，可被存在于溶酶体膜上的相应受体识别， 将酶定向转移到溶酶体内， 如果聚糖链末端甘露糖不被磷酸化， 该酶则分泌到血浆中而不进入溶酶体。（ 3） 聚糖链可影响糖蛋白的生物活性和半衰期。 聚糖链可保护糖蛋白多肽链， 延长其半衰期， 如果除去聚糖链， 糖蛋白易受蛋白酶水解。一些酶除去聚糖链后可不影响酶的活性， 但有些酶除去聚糖链后可明显改变酶活性。 免疫球 蛋白g含有n-连接聚糖，如将糖链除去，其

49、与单核细胞或巨噬细胞上的fc受体的结合以及与补体的结合功能就会丢失。（ 4）聚糖链参与分子识别作用。如猪卵细胞透明带中的zp-3蛋白含有。-连接聚糖，能识别精子并与之结合。abo系统中血型物质 a和b均是在血型物质o的糖链非还原端各加上n-乙酰半乳糖或半乳糖形成的，仅一个糖基之差即产生不同的血型，分别识别不同的抗体。54.维生素c在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病的产生机制。胶原合成时， 多肽链中的脯氨酸和赖氨酸残基分别在脯氨酰羟化酶和赖氨酰羟化酶作用下羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸，成为胶原蛋白特有的两种氨基酸。维生素c是两种羟化酶的必需辅助因子，当维生素c缺乏时该酶活性降低，胶原合

50、成障碍，导致毛细血管易于破裂，皮下、黏膜出血，牙齿松动，骨脆易折断，创口不易愈合等，此即为维生素c 缺乏所致坏血病。55简述透明质酸的分子结构和功能。透明质酸是一种大分子糖胺聚糖，其重复二糖单位由葡萄糖醛酸和n- 乙酰葡萄糖胺组成，不含硫酸基团， 透明质酸单独存在， 不与核心蛋白形成蛋白聚糖， 但可参与蛋白聚糖聚合物的形成， 该聚合物由透明质酸长糖链两侧经连接蛋白结合许多蛋白聚糖而成。 透明质酸是细胞外基质的重要组成成分， 透明质酸具有很高的分子量， 其自身也可缠绕、 聚合进而交织成网络状，其分子表面的基团又有很强的亲水性，可吸引、 保留水分而形成凝胶，容许小分子化合物自由扩散而阻止细菌通过，

51、 起保护作用。 另外， 在组织细胞表面存在有透明质酸受体，基质中透明质酸可与之识别结合， 影响细胞与细胞的黏附、 细胞迁移、 增殖和分化等细胞生 物学行为。56试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成的作用。半胱氨酸作为含硫氨基酸代谢可产生硫酸根而且是体内硫酸根的主要来源。硫酸根经 atp 活化后形成活性硫酸根即 3 -磷酸腺苷 -5 -磷酸硫酸（paps） ，其是活泼的硫酸基供体。除透明质酸外，大分子糖胺聚糖如肝素、硫酸类肝素、硫酸角质素、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等均含有大量的硫酸基团，这些硫酸基团均由paps提供，因此主要由半胱氨酸代谢产生的活性硫酸根是糖胺聚糖合成不可缺少的物质。57、简述遗传信息

52、传递工程中，复制.转录 .翻录过程的特点将亲代 dna 的遗传信息准确地传递到子代dna 分子中，这一过程称为 dna 复制。dna 本身并不能直接指导蛋白质的合成，而是首先以 dna 分子为模板，在细胞内合成与其结构相应的rna,将dna的遗传信息抄录到 mrna （信使rna）分子中，这种将 dna遗传 信息传递给rna 的过程，称为转录。通过转录，dna的碱基序列按互补配对的原则转变成rna分子中的相应碱基序列。然后，再以mrna为模板，按照其碱基（a、g、c、u）的排列顺序，以三个相邻碱基序列为一种氨 基酸的密码子形式，来决定蛋白质合成时氨基酸的序列。这一过程称为翻译。每个子代dna分

53、子的双链，一条链来自亲代dna,而另一条链则是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。dna 的复制过程极为复杂，这是由于许多酶和蛋白质因子参与了复制过程。在原有dna 模板链存在情况下，dna 聚合酶催化四种脱氧核苷酸（datp、 dttp、 dgtp、 dctp），通过与模板链的碱基互补配对，合成新白对应 dna链，故此酶又称为dna指导的dna聚合酶.dna聚合酶的特点是不能自行从头合成dna链，而必须有一个多核甘酸链作为引物，dna聚合酶只能在此引物的端催化dntp与末端作用，形成，-磷酸二酯键，从而逐步合成 dna链。因此， dna 链的合成是有方向性的 1 起始与引物的合成2 dna

54、 片段的合成3 rna 引物的水解4 完整子代dna 分子的形成与 dna 复制不同，转录是不对称的（即只有一条链转录，而不是象复制中两条链均可以用做模板） 。这是转录的重要特点。转录是在 dna 模板上的特定部位开始的。转录起始点之前有一段核苷酸序列组成的启动子，是rna 聚合酶的识别和结合部位。转录过程大体分为三个阶段，即起始、rna链的延长和终止。与dna复制不同的是：转录不需要引物；转录时碱基配对的规律是u代替to转录时rna链的合成也有方向性，mrna分子中每相邻的三个核苷酸编成一组， 在蛋白质合成时， 代表某一种氨基酸， 称为密码子由 rrna 组成的核蛋白体是蛋白质多肽链合成的场所，即“装配机” 。在蛋白质合成过程中，上 述三类rna 缺一不可。trna在蛋白质合成中的作用是特异性转运氨基酸，并通过trna的反密码子与 mrna的密码子配对结合，使氨基酸准确地在mrna 密码子上“对号入座”，保证了遗传信息的传递。