二十一章氨基酸蛋白质

1、第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸 * * 蛋白质存在一切细胞中。 * * 蛋白质在有机体中承担着多种生物功能。 * * 蛋白质是生命的物质基础。 * * 生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更 新（新陈代谢）。 * *从化学上看，蛋白质是氨基酸的高聚物：氨基 酸是构成蛋白质的基石。 第一节 氨基酸概述（Amino acids) 一、氨基酸的分类、命名和结构 1、结构 R C COOH NH2 H - 氨基酸 分子中既含有氨基（NH2），又含有羧基（COOH） 的化合物叫氨基酸。 各种氨基酸的差别主要在于R基团的不同，而R的 结构是多种多样的。 氨基酸 2、命名 - 氨基酸的命名一般采用俗名，

2、即根据其来源 或性质命名。 每种氨基酸都有缩写符号(即英文名称的头一个字 母)和中英文代号。 甘氨酸 Gly G 甘 赖氨酸 Lys K 赖 氨基酸 符号 字母代号 汉文代号 3、分类 *根据氨基和羧基的数目 中性氨基酸：氨基数目= 羧基数目 碱性氨基酸：氨基数目羧基数目 酸性氨基酸：氨基数目 羧基数目 *根据烃基的类型 脂芳族氨基酸：并氨酸、缬氨酸等。 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸等。 杂环族氨基酸：色氨酸、脯氨酸等。 二、氨基酸的构型 天然氨基酸，除甘氨酸外， - C原子都有手性，因 此具有旋光性，且都是L 构型。 CHO HHO CH3 COOH HHO CH3 COOH HH2N C

3、H3 L 甘油醛L 乳酸 L 丙 氨酸 -氨基酸的构型是与由L 甘油醛导出的L 乳酸相联 系而确定的，即将 -氨基酸看成是L 乳酸中的羟基被氨 基取代的产物。 其它含有一个以上手性碳原子的氨基酸的构型，均取决 于 - C原子：如果某氨基酸的 - C原子的构性与L 丙 氨 酸相当，这个氨基酸就是L 型。 第二节 氨基酸的性质 -氨基酸都为无色晶体，易溶于水，而难溶于乙醚、 苯等有机溶剂中，它们具有较高的熔点，且大多数在熔化 时会发生分解。除甘氨酸外,其它天然氨基酸都有旋光性。 氨基酸是含有氨基和羧基的双官能团化合物，所以它们 既具有羧酸的性质，又具有胺类的性质，同时还具有这两种 官能团相互影响而

4、赋于它们的某些特性。 一、氨基酸的两性和等电点 氨基酸中有两性基团，既能和酸反应，也能和碱反应，它 是两性化合物。实际上在氨基酸分子内，氨基与羧基作用生成一个两 性离子，氨基酸的晶体就是以两性离子的形式存在的，这种两性离子是分 子内的氨基与羧基成盐的结果，故称为内盐。 1）两性 R CH COOH NH2 R CH COO NH3 + - 内盐（亦称为偶极离子） 氨基酸具有高熔点和水溶性，就是其内盐性质的表现。 在水溶液中，氨基酸的两性离子存在下列平衡： R CH COOH NH3 R CH COO NH3 + R CH COO NH2 OH-OH- H+H+ - + 阳离子两性离子阴离子 （

5、氨基酸正离子）（氨基酸负离子） 2）等电点 丙氨酸在纯水溶液中可形成平衡： OH + CH3CHCOOH CH3CHCOO CH3CHCOO + H3O - NH3+NH3+NH2 正离子两性离子负离子 - + H2O H2O 在这里，酸性基团NH3+和碱性基团COO的相对强度不 完全等同，即前者的给质子能力大于后者接受质子的能力（即 羧基COOH的酸性大于氨基NH2的碱性），所以丙氨酸的两 性离子容易从NH3+给出质子形成较多的负离子。在平衡体系 中，负离子数目多于正离子，使丙氨酸带有一定数量的净负电 荷，其溶液略显酸性（PH值略小于7）。 氨基酸中羧基的解离能力要大于氨基接受质子的能力。

6、如果在丙氨酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负 离子的生成，而使正离子的数量增加（平衡向左移动）。当 加入适量的酸时，可以使正，负离子相等，丙氨酸的净电荷 等于零。 将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即 处于电中性（等电）状态。这个净电荷为零的氨基酸所在的 溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点（Isoelectric point)， 通常以IP 表示。 必须注意，氨基酸在纯水中的电离一般都不是它的等电点， 要达到等电点必须加入酸或碱来调节。由于各种氨基酸中的羧 基和氨基的相对强度和数目不同，所以各种氨基酸的等电点也 不同。 中性氨基酸 IP=5.56.3 酸性氨基酸 IP=2.

7、8 3.2 碱性氨基酸 IP=7.6 10.6 氨基酸的等电点并非是它的中性点。在等电点时，两性 离子的浓度最大，溶解度最小。 根据等电点可以鉴定氨基酸，而用调节等电点的方法 可以分离氨基酸的混合物。常用的方法有两种，一是利用其在 等电点时的溶解度最小，可以某氨基酸从混合溶液中沉淀出来；二 是利用在同一pH下不同的氨基酸所带电荷的不同而进行分离。 例如，在pH6时，甘氨酸、丙氨酸等主要以两性离子形式 存在，而天门冬氨酸、谷氨酸等则主要是以负离子形式存在。若将 此混合液通过阳离子交换树脂的层析柱，这时天门冬氨酸、谷氨酸 等就和树脂的阳离子交换而留在柱中，再根据它们的IP值，选用不 同的pH缓冲溶

8、液将后者洗脱出来。 二、羧基的反应 R CHCOOH NH2 R CHCOO NH2 OH- （成盐） - R CHCOCl NH2 PCl5 （生成酰氯） R CHCOOCH2C6H5 NH2 C6H5CH2OH （酯化） H+ R CHCONHR NH2 （生成酰氨）RNH2 R CHCH2OH NH2 （还原） LiAlH4 R CH2 NH2 （脱羧） 三、氨基的反应 R CHCOOH NH2 R CHCOOH NH3 + （成盐） H+ R CHCOOH OH （与亚硝酸反应） HNO2 R CHCOOH N(CH2OH)2 (与甲醛反应） HCHO R CHCOOH NHCOCH3

9、 （酰化） (CH3CO)2O R CHCOOH NHR （烃基化） RCl （氧化） H2O2 R CHCOOH NH R CHCOOH O H2O 与亚硝酸的反应 氨基酸与HNO3作用，生成羟基酸，同时放出N2，反应迅 速且定量完成。 根据所放出N2的体积，可以算出试样中氨基的含量，这个方法 叫做范斯莱克（Van一S1yke）法。 RCH2CHCOOH + HNO2 NH2 RCH2CHCOOH + N2 + H2O OH 四、与水合茚三酮的显色反应 -氨基酸与水合茚三酮在碱性溶液中加热，发生氧化、 脱氨、脱羧作用，最终生成蓝紫色物质。这是检验氨基酸的 灵敏方法。（脯氨酸或羟脯氨酸显黄色）

10、 值得注意的是， 脯氨酸不能发生 茚三酮反应。伯 胺、氨，铵盐等 能发生茚三酮反 应，故鉴别一个 -氨基酸时， 要排除伯胺、氨 和铵盐的干扰。 五、氨基酸的热分解反应 氨基酸的热反应与相应的羟基酸极为相似： （A） -氨基酸加热生成交酰氨或肽 CH3CH CO OH N H H HNH CHCH3 HO OC CH3CH CO N H NH CHCH3 OC 交酰胺（二酮吡嗪） H2N CH CO OH R +H NH CH COOH R H2N CH CO R NH CH COOH R 二肽 （B） - 氨基酸加热生成 ， - 不饱和酸： RCH CH - COOH NH2H RCH = C

11、HCOOH ， - 不饱和酸 第三节 氨基酸的来源与合成 蛋白质 H2O H+ 多肽二肽- 氨基酸 将混合物用各种分离手段(如色层分离法、离子交换法、电 泳法等）进行分离，即可分别得到各种氨基酸。由蛋白质的水 解制备氨基酸是从1820年开始的，这是一个最古老的方法。味 精早期就是由小麦蛋白质面筋水解得到。胱氨酸，半胱氨 酸是由头发水解制得的。 一、蛋白质水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下水解，最后生成的是- 氨基酸 的 混合物： 氨基酸的制备主要有蛋白质的水解、发酵法，酶法及有机合成 法四条途径 蛋白质水解法的缺点是分离比较困难，因为水解时所得到 的总是各种氨基酸的混合物。 二、微生物发酵法 该

12、法是以糖质原料（如淀粉、果糖、蔗糖）或以石油及 其制品（如石蜡油、煤油、乙醇、醋酸）为主要碳源，在其 它氮、磷、钾等物质存在下，经过微生物发酵而生成氨基酸。 从1957年开始用该法生产谷氨酸（味精）。微生物发酵法的 原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的特异作用，能直接得 到L 型氨基酸，无需再进行外旋体的拆分。 三、酶法 在酶的作用下，可将一定原料转化成L 氨基酸。酶法的 特点是酶的催化性很强，生产过程简单，产率高，副产物少， 周期短，成本低。L-丙氨酸、L-赖氨酸、L-天门冬氨酸、L-色 氨酸、L-鸟氨酸等是用酶法生产的。 四、合成法 为了经济、大量地生产氨基酸，还需要用化学合成法。 其主要

13、方法有以下三种： R CH = O HCN R CH OH CN NH3 R CH NH2 CN 醛与HCN、NH3反应生成氰胺，后者水解即得到氨基酸， 该法称为斯垂克合成。 （1）由醛或酮制备斯垂克（Strecker）合成（氰胺水解） R CH - COOH NH2 H2O OHH+ R CH - COOH NH2 R CH - COOH X + NH3 （2） - 卤代酸的氨解 此法有仲、叔胺的副产物，如用盖布瑞尔(Gabriel)法代 替，则能得到较纯的 - 氨基酸。 O O N O CH COOHR R NK O + X CH COOR R 邻苯二甲酰亚胺钾 - 卤代酸酯 COOH C

14、OOH + NH2CHCOOH R + ROH H2O （3）由丙二酸酯合成 以丙二酸酯为基本原料，可以合成多种结构的氨基酸，该 法的应用范围非常广泛。 CH2(COOC2H5)2 CCl4 Br2 BrCH(COOC2H5)2 NK O O C2H5ONa RX N O O C (COOC2H5)2 R OH H2O H+ R CHCOOH NH2 N O O CH(COOC2H5)2 中间产物 现介绍邻苯二甲酰亚胺丙二酸酯法： RX除为一般的伯卤外，还可以为ClCH2COOC2H5,ClCH2CH2SCH3 等多种卤代物，从而生成各种结构的氨基酸。 最后要指出的是，用一般合成方法所生成的氨

15、基酸都是外消 旋体，只有经过拆分才能得到L或D构型的氨基酸。氨基酸的不对称 合成近年来发展很快，例如应用膦铑络合催化剂，光学产率可达到 95以上。 (6)斯密特（Schmidt）反应 斯密特反应是以叠氮酸为 试剂，将羧某转化成氨基。例如： 多肽 一、 多肽的结构和命名 一分子 - 氨基酸的氨基和另一分子 - 氨基酸的羧基 之间缩水所生成的酰胺化合物称为肽。 肽peptide,此名词来自于希腊语“消化”，因为肽 首先是由部分消化的蛋白质得到的。 肽分子中的酰胺键称为肽键(peptide linkages)。 H2N CH CO OH R +H NH CH COOH R H2N CH CO R N

16、H CH COOH R 二肽 肽键 由二个或三个氨基酸形成的肽叫二肽或三肽。由多个氨 基酸形成的肽称为多肽。在肽分子中每个氨基酸结构部分 称为氨基酸单位（残基）。 在蛋白质分子中，氨基酸也是通过肽键连接起来的。实 际上，蛋白质就是分子量很大（约亿万以上）的多肽。所以 了解多肽的结构和性质是研究蛋白质的重要基础。 开链状的肽总有两个末端。含游离氨基的一端称 为N- 端，通常写在左边；含游离羧基的一端称为C- 端，写在右边。 肽的命名是从N-端开始，由左至右依次将每个 氨基酸单位写成“某氨酰”，最后一个氨基酸单位 的羧基是完整的，写为“某氨酸”。 H2N CH CONH CH2 CONH CH C

17、OOH CH3CH2C6H5 丙氨酰 甘氨酰 苯丙氨酸 简称 ：丙 甘 苯丙 (Ala Gly Phe ) 二、多肽结构的测定和端基分析 要测定一个多肽的结构，首先要知道这个多肽分子是由哪些 氨基酸组成的，然后再确定这些氨基酸在多肽分子中的排列顺序。 将多肽在酸性溶液中进行水解，可以得到各种氨基酸的混合 物，再用色谱法分离并确定它是由哪几种氨基酸组成以及它们的 相对含量，然后根据测定的多肽的分子量，就能算出这个多肽中 所含的各种氨基酸的数目。至于这些氨基酸在多肽分子中的排列 次序，则是通过端基分析的方法，并配合部分水解法加以确定。 确定多肽的结构，应从两方面着手。首先测定组成多肽 的氨基酸种类

18、和数目；然后测定这些氨基酸在肽链中排列的 顺序。 确定多肽的结构是一项非常复杂而细致的工作。英国化 学家桑格(F.Sanger)化了十年的时间，在1955年首次测定出牛 胰岛素的氨基酸顺序，于1958年获得诺贝尔化学奖。桑格的 工作为多肽结构的测定奠定了基础。 1、分子大小的测定（相对分子质量） 2、氨基酸的定量分析 3、端基分析 测定N端和C端 所谓端基分析就是通过一定的化学方法确定肽链的N-端或 C-端氨基酸的种类。 1）N- 端分析 A、桑格法 2，4 二硝基氟苯（DNFB）与肽链N 端的游离氨基发生反应，生 成二硝基苯基（DNP）衍生物，然后水解得到一个黄色的N - （2，4 二 硝基

19、苯基）氨基酸，通过鉴定就可以确定是哪一个氨基酸。 O2N F NO2 +H NH CHCO NH 肽链 COOH - HF R O2N NO2 NH CHCO NH 肽链 COOH R HCl NO2 O2N NH CHCOOH R + 其它各种氨基酸 此法的缺点是在水解时，整个肽链都被破坏、所以在肽链上只能进行一次N 端分析。 B、爱得曼（Edman)降解法即异硫氰酸苯酯法 这种方法是瑞士化学家爱得曼于1950年提出来的，其优 点是每次测定肽链的其余部分不受影响而被保留下来，这样 又获得了一个新的N-端氨基。用同样的方法可确定下一个氨 基酸组分。 2）C- 端分析 C- 端测定常利用酶催化法

20、，羧肽酶可选择性地将C-端氨基 酸水解下来，然后对这个氨基酸进行鉴定，就能确定C-端是哪 一个氨基酸。 NH CH CONH CH - COOH RR 羧肽酶 H2O NH CH COOH R +H2N CH - COOH R 余肽C-端氨基酸 三、多肽的合成 要合成一种与天然多肽相同的化合物，必须把各种有旋光性的 氨基酸按一定顺序连接成一定长度的肽链。反应条件尽量保持缓和， 以保持一定的光学构型。为此就要设法“活化”参与反应的羧基和 氨基。使羧基活化的方法，常用转化为酰氯、酸酐或酯的反应： RCH(NH2)COOH RCH(NH2)COX X=-Cl, -OCOR, -OC6H4NO2, -

21、OR 这样就可以增强羰基中碳原子的正电性，从而有利于氨基的亲核进 攻。 在氨基和羧基形成肽键的过程中，还必须把氨基或羧基“保护” 起来，防止同一种氨基酸的相互作用，或受到其它官能团的干扰。 反应完成后，再将保护基除去。氨基常用与氯甲酸苄酯（C6H5CH2- O-COCl）的作用加以保护，因为反应后，氨基上的苄氧碳基很容易 用催化氢解的方法除去。 例如甘氨酰一丙氨酸的合成过程如下： 将二肽中的氨基再保护起来后，就可以用来与另一分子氨基酸作用合成三肽。 把几种多肽用同样的方法依次连接起来可以合成肽链很长的多肽。 显然，随着氨基酸数目的增多，可能生成的异构体迅速增加， 反应条件还可能引起立体构型的变

22、化。因此，合成的中间物及产物 的分离，提纯和鉴定等工作愈来愈困难。半个多世纪以来，人们在 合成多肽的领域里，取得不少重大成果。1953年首次合成催产素 （结构见前）以后，1965年我国科学家在世界上首先合成了具有生 物活性的结晶牛胰岛素，这是一个由多个氨基酸组成的多肽类激 素；1971年又完成了牛胰岛素晶体的测定。 蛋白质 一、蛋白质的分类和组成 蛋白质的种类繁多，可以从不同的角度，根据它们不同 的特征进行分类。 由元素分析得知，蛋白质的组成中含有C、H、O、N及少量S, 有的还含有微量的P、Fe、Zn、Mo等元素。一般干燥蛋白质的元素 含量为： C O H N S 5055 20 23 6.

23、07.0 1517 0.23.0 蛋白质的相对分于质量很大，通常在10 000以上，有的达几万、 几十万，个别的甚至上千万。如烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子 质量己超过二千万，腺病毒的核蛋白的相对分子质量还更大。 二、蛋白质的结构 蛋白质的物理、化学性质和生物功能都依赖于它们的结 构。蛋白质的结构相当复杂，通常用一级结构、二级结构、 三级结构和四级结构四种不同的层次来描述。 一、一级结构： 表示的是组成蛋白质的氨基酸残基排列顺序。各种蛋白 质的生物活性首先是由一级结构决定的。 胰核糖核酸酶的一级结构 测定多肽氨基酸顺序的技术 都可应用于蛋白质。 1955年，桑 格首次确定了胰岛素的完整结构 后

24、，相继获得了多种蛋白质的一： 级结构，例如核糖核酸酶（124个 氨基酸残基，见同21刁）、糜蛋 白酶（241个氨基酸残基）。 了球蛋肉是一种很复朵的抗体， 其氨皂酸的顺序也已经被破泽。 英国人爱德尔曼（G。 Edelrnan） 证明此伉体总共含有N20个氢基 酸（由四个链组成，两个含446个 氨基酸，另二个含214十氨基酸）。 此成就使他获得了1973年的诺贝 尔奖金。 二、二级结构 蛋白质分子中的肽链并非是直 线型的，而是排列成盘曲或折叠 状，这就是蛋白质的二级结构。 二级结构有两种形式，一种是- 螺旋形，另一种- 折叠形，如所 示。在一个肽链中的C = O和另 一个肽链的 N H 之间可形

25、成氢 键，正是由于这种氢键的存在维 持了蛋白质的二级结构。 -螺旋型结构：天然蛋白质的 -螺旋绝大多数是右螺旋的，螺 环每上升一圈，由3.6个氨基酸 单位构成，每个氨基酸单位的氨 基与其相隔的第五个氨基酸单位 的羰基形成氢键。 -折叠型结构：是依靠两条肽链或一条肽链回折的两段肽 链之间，借氢键形成片层结构。 3）蛋白质的三级结构 是在二级结构的基础上进一步弯曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结 构，有的称此为“螺旋的螺旋”。维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间 的相互作用。主要包括二硫键、氢键、正负离子间的静电引力（离子键）、 疏水基团的亲和力（疏水键）等。这些作用总称为副键。 肌红蛋自由153个氨

26、基 酸组成肽链，大部分是-螺 旋构象，但有8处中断。这8 处非螺旋区域有4处是由于 存在着脯氨酸，其它4处中 断的原因尚不清楚。在肽链 中除了与血红素联系的两个 组氨酸外，疏水性较强的侧 链全在分子内部，有排斥水 和极性分子进入的作用。亲 水性强的侧链全部露在外边， 因此肌红蛋白是亲水的。 多肽链经卷曲折叠成三 级结构，使分子表面形成了 某些具有生物功能的特定区 域，如酶的活性中心等等。 测定蛋白质的整个三级结构，是一项令人望而生畏的任务， 对于化学家来说也不是高不可攀的。1957年肯笃（JKendrew） 用X光衍射技术成功地测定了携氧蛋白质肌红蛋白 （M=17800）的三级结构。使人们第一

27、次看到了一个蛋白质分 子内部的立体构象图。在大致相同的时期，更复杂的携氧蛋白 质血红蛋白（M=64500）的三级结构图形从伯汝茨（M。 Perutz）的20年蛋白质结构研究工作中出现了。1962年肯笃和铂 汝茨因他们的出色成就而获得了诺贝尔化学奖。从那时起，陆 续测得了一些蛋白质（包括酶在内）的相当详细的分子结构图 形。 用X光衍射法测定蛋白质晶体的空间结构是近年来分子生 物学的重大突破，为此已经颁发了四次诺贝尔奖金。1971 1973年我国科学工作者也成功地用X光衍射法完成了猪胰岛 素晶体结构的测定。 四、四级结构 许多球状蛋白质是由一 条或多条肽链构成的，每条 肽链都有各自一、二、三级 结

28、构。这些肽链称为蛋白质 的亚基或原体。各个亚基聚 合成大分子的方式称为蛋白 质的四级结构。 如胰岛素 的四级结构可由相对分子质 量为6000或12 000的两个以 上亚基聚合而成。更复杂的 多聚体。 又如血红蛋白，它是由二条- 链和二条- 链构成的四聚体。 有的蛋白质分子中的亚基数更多，经聚合形成结构 三、蛋白质的性质 1、两性和等电点 蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质，有它们的等电点。不 同蛋白质，其等电点也不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最 小，因此可以通过调节溶液的PH值，使蛋白质从溶液中析出，达 到分离或提纯的目的。 2、蛋白质的高分子性质( 胶体性质) 蛋白质在水溶液中形成的颗粒直

29、径在1100nm内,具有 胶体性质。所以蛋白质溶液不能通过半透膜（如玻璃纸）。 3、蛋白质的沉淀 蛋白质溶液与其它胶体一样，在各种不同的因素影响下， 也会从溶液中析出沉淀。 沉淀蛋白质的方法主要有： 1）盐析法：加入NaCl 或(NH4)2SO4 、 Na2SO4等电解质。 2）加入有机溶剂：如乙醇、丙酮等亲水性很强的有机溶剂。 3）加入重金属离子：如Hg2+、Pb2+ 等。 蛋白质的沉淀有可逆和不可逆两种，可逆沉淀是指沉 淀出来的蛋白质分子的个级结构基本不变，只要消除沉淀 因素，沉淀物能重新溶解。不可逆沉淀则否。 例如，用盐析法沉淀的蛋白质是可逆的，用重金属离子 的沉淀则是不可逆的。 4、蛋

30、白质的变性 变性作用是指蛋白质受物理因素（如加热、强烈震荡， 紫外线或X 射线的照射等）或化学因素（如强酸、重金属 盐、乙醇等有机溶剂）的影响，其性质和内部结构发生改变 的作用。 蛋白质的变性一般认为是蛋白质的二级、三级结构有 了改变或遭受破坏，结果使肽链松散开来，导致蛋白质一 些理化性质的改变和生物活性的丧失。 蛋白质变性的表现主要是溶解度降低、粘度变大、难以 结晶，容易为酶所水解，丧失生物活性、等等。 5、蛋白质的显色反应 1）缩二脲反应 2）蛋白黄色反应 3）米勒反应 4）茚三酮反应 核酸 瑞士生理学家米歇尔(F.Miescher)于1869年从细胞核中首 次分离到一种具有酸性的新物质，

31、这就是我们现在所称的核 酸。核酸对遗传信息的储存和蛋白质的合成起着决定性作用， 它是一类非常重要的生物高分子化合物。 第九节 核酸的组成 核酸 核酸酶 核苷酸 水解 核苷 磷酸 戊糖 碱基（杂环碱） 核酸的分步水解产物为： 由此可以看出，核苷是由戊糖和杂环碱组成的；核苷酸是 是由核苷和磷酸组成的。而核酸则是核苷酸的构成的多聚体， 因此核苷酸亦称为多核苷酸。 一、核糖及脱氧核糖 在核酸分子中含有两种戊糖：D-2-脱氧核糖和D-核糖。 它们都是以-呋喃糖形式存在。 D-2-脱氧核糖D-核糖 O OH H H H H OH CH2OH 1 2 3 4 5 H O OH H OH H H OH CH2OH H 含有D-2-脱氧核糖的核酸叫做脱氧核糖 核酸(Deoxyribonucleic,DNA)；含有核糖的 核酸称为核糖核酸(Ribonucleic, RNA)。 二、碱基 存在于核苷中的碱基主要有五种，其中嘌呤碱两种：腺 嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶碱三种：尿嘧啶、胞嘧啶、胸嘧啶。 N N OH HON N OH HO CH3 N N NH2 HO UracilThymineCytosine 尿嘧啶 胸腺嘧啶 胞嘧啶 N N N N H NH2 N N N N H H2N OH 腺嘌呤（6-氨基嘌呤） 鸟嘌呤（2-氨基-6-羟基嘌呤） A