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生物化学知识点综述第一章 糖类化学本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：1 糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮，或者是它们的缩聚物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。图示：2 比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。图示：3 淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。图示4 糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。说明：5 常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表：核糖葡萄糖果糖蔗糖淀粉碘液发蓝色盐酸、间苯二酚试剂绿色淡红色红色费林或本尼迪特试剂红黄色红黄色红黄色加溴水褪色褪色6 了解糖的生理功能（1） 是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。（2） 提供生理活动所需能量的70%。（3） 参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等（4） 参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等第二章 脂类化学本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面：1 脂类的概论、分类及功能。按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。2 脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。3 自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。4 三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。5 甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。6 血浆脂蛋白的种类。7 胆固醇的结构及其衍生物。第三章 蛋白质本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。主要涉及以下一些知识点：1 蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。2 组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L氨基酸）和分类。（1）根据侧链基团（R）的极性分类非极性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met 不带电荷的极性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn GlnTyr 带正电荷的R基氨基酸：Lys Arg His 带负电荷的R基氨基酸：Asp Glu（2）根据人体能否自身合成分为必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp 非必需氨基酸：其余（3）两种特殊氨基酸脯氨酸：没有自由的氨基，它是一种亚氨基胱氨酸：是关半胱氨酸在蛋白质中的主要存在形式3 氨基酸物理化学性质：旋光性可作一般性的了解，而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况常在试题中出现。4 分离方法：纸层析法和离子交换层析法的原理和实验方法常在考题中出现原理。氨基酸自动分析仪的使用要了解。5 氨基酸侧链基团参加的反应作为鉴定氨基酸的方法，常用的有：色氨酸的乙醛酸反应（Ehrlish）；酪氨酸米伦氏（Millon）；苯丙氨酸的黄色反应；组氨酸的波利（Pauly）（也可以检验酪氨酸）等。常常在选择题和氨基酸的序列分析中出现。6 蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的）及高级结构包括二级结构（包括螺旋结构，折叠片层以及转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键、离子键、疏水键、二硫键，主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构）的定义及类型和维持力是常考题。亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。血红蛋白和肌红蛋白氧合曲线的差异在考题中也时有出现。7 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)：其中蛋白质的变性是重点，名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质必须掌握：a.生物活性消失；b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏；c.易被蛋白质酶水解；d.-SH等基团之反应活性增加等。8 蛋白质结构的测定：蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。前者是经典的化学方法，后者是基于分子克隆的分子生物学方法。重组DNA测序法首先需要得到编码某种蛋白质的基因(DNA片段) ，然后测定DNA分子中核苷酸的排列顺序。再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则扒演出氨基酸的排列顺序。不必首先纯化该种蛋白质。这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简单并高效。而Edman化学降解法则比较复杂。这首先需要纯化一定量的待测蛋白质裂解成大小不同的肽段；将每一肽段作序列分析，再连接起来。两种方法各有其特点。可以相互印证和补充。在Edman化学降解中，常用肽羰与异硫氰酸苯酯反应，再用次序稀酸处理，成为异硫氰酸苯酯衍生物，用层析进行鉴定。可作为N末羰鉴定的化学试剂还有FDNB、DNS-CL等，C-末端分析常用羧基肽酶。考题中多以Edman降解出现。蛋白质的空间结构的测定方法中常用的是X放射线晶体衍射法。9 蛋白质的分离与合理化是我们强调的本章的一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问题，建议大家逐字背下。通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方法：(1) 丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。(2) 电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离。(3) 层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。(4) 分子筛(凝胶过滤)：是层析一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质分子进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，小分子后洗脱出来。10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系，并结合随后章节的学习反复加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构，一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子，就是以蛋白质的结构与功能为基础。同时，变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较，正确理解专业名词的概念，使“概念”变成自己知识网上的纽节，就会不断积累蛋白质结构与功能的知识，？以不变应万变“，去应答研究生入学考试中各种可能的出题方式。第四章 酶酶这一部分很重要，近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质，而人体各功能的实现，最终还需依靠酶来完成，有关酶的概念和化学本质经常在各地的研究生入学考试题中出现，主要有以下一些考点：1 酶的分子结构：主要是考查一些基本概念：单纯酶、结合酶、全酶、辅基和辅酶、必需基团、活性中心、结合基团、催化基团，结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质，以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。2 酶促反应的特点：这一部分内容出现的频率也圈套，希望大家能记住。其特点主要表现在以下几个方面：(1) 高效充，少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反应；(2) 度特异性：酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶作用于一种化合物，进行一种类型的反应；(3) 酶促反应没有副作用；(4) 酶的催化作用是受调控的。3 酶的分类也在许多试卷上出现过，特别是在代谢中，有重要功能的一些酶归属于哪一类的问题，下表进行举例：酶分类编号举例分类编号举例氧化还原酶1谷氨酸脱氢酶EC1.4.1.3转移酶2天冬氨酸氨基转移酶EC2.6.1.1水解酶3精氨酸酶EC3.5.3.1裂解酶4果糖二磷酸醛缩酶EC4.1.2.13异构酶5磷酸葡萄糖异构酶EC5.3.1.9合成酶5谷氨酰胺合成酶EC6.3.1.24 酶活力(或酶活性表示法)用反应初速度表示酶活力。酶活力单位：U；酶的比活力：U/mg蛋白质。5 酶反应动力学部分建议大家把公式跟四种抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的kmVm的变化情况-图形记住了，kmVm的变化也就轻松了，不然老混淆。其中也有几个概念：最适pH、最适温度、酶的比活性。(1) 底物浓度对酶促反应速度的影响：一般来说，在其因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度影响的作图呈双曲线，具体来说：a. 当作用物浓度(S)很低时，反应速度(V)随S增高而成直线比例上升。b. 当 S继续增高时，V也增高，但不成比例。c. 当S达到一定高度时，V不再随S增高而增高，反应达到最大速度(Vmax)。在这一部分，米氏议程及其应用，km的意义用及其求法是出现最频繁的考点。米氏方程为：VmaxSKm+SV = 其中km为米氏常数。其意义为：a. V=1/2Vmax时，km=S，即km为反应速度最大速度一半时的S。km为酶的特征常数，单位为mmol/L。不同酶有不同的km值，同一酶催化不同底物则有不同的km值 。各同工酶的km值也不同，可借km值 鉴别之。b. Skm时，米氏方程分母中的km可忽略不计，此时V=Vmax，即反应速度达到最大速度Vmax。c. 当Skm时，米氏方程分母中S忽略不计，此时V与S成正比。d. 当k3很小时，kmk-1/k1ES/ES,因此km值大小反映酶与作用物亲和力的大小。Km小，反映酶对作用物亲和力大；km大则反映酶与作用物亲和力小。双倒数作图法是求km和Vmax最常用的作图法。它将米氏方程作倒数处理，得下式： 以1/V对1/S作图，可得一直线，从纵轴处的截距1/Vmax及横轴上的截距-1/km，可准确求得km值和Vmax。1/V=Km/Vmax(1/S)+1/Vmax (2) 酶浓度的影响：当作用物浓度足够大时，V与E成正比。这一部分只是作为一个选择项在选择题中出现过。(3) pH的影响：需明确最适pH不是酶的特征常数，而且并不是所有的最适pH都近中性，如胃蛋白酶的最适pH值为1.5，精氨酸酶的最适pH为9.8(4) 温度的影响，其特点在一般的起得早中经常出现。温度对酶促反应的影响有如下几个特点：a. 从低温开始，随温度增加，反应速度加大。b. 达到一定温度后，反应速度达到最大，此温度为酶的最适温度。温血动物酶的最适温度一般在3740，最适温度不是酶的特征性常数。c. 当温度继续升高，酶蛋白变性增加，反应速度开始下降。d. 酶活性随温度而，但低温一般不使酶破坏。e. 若酶捉反应进行时间短暂，其最适温度可相应提高。(5) 抑制剂的影响：分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用，其中以可逆作用出现的偏多。可逆性抑制作用：这类抑制剂与酶的结合是可逆的，清除抑制剂后酶活性可以恢复的抑制作用。有三类：a. 竞争性抑制剂；b. 非单键性抑制剂c. 反竞争性抑制剂当这三类可逆性抑制剂存在时，作用物与酶促反应速度的关系见下图和下表：竞争性抑制剂无抑制剂非竞争性抑制剂反竞争性抑制剂各种可逆性抑制作用的比较作用特征无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性与I结合的组分EE、ESES动力学参数表观kmKm增大不变减小最大速度Vmax不变降低降低林-贝氏作图斜率Km/Vmax增大增大不变纵轴截距1/ Vmax不变增大增大横轴截距-1/ Vmax增大不变减小(6) 激活剂的影响：常见的增长点是Cl-对唾液淀粉酶活性的影响。6 酶作用机制：有专一性机理(锁与钥匙学说和诱导契和假说)和高效性的机理，以后者出现偏多，而且考查的题型上也是多样化(填写、选择、判断、问答等)(1)机理的两种学说 关于酶与作用物如何结合成中间复合物，又如何完成其催化作用有许多设，为多数人赞同的是诱导契合学说。 过去有人认为，酶与作用物结合时酶的活性中心结构与作用物的结构必须吻合，它们就如同锁和钥匙一样，非常配合地结合成中间复合物。当这种中间复合物形成时，会促进作用物的结构发生某些化学变化(如作用物分子的键因扭曲、变形而断裂等)而转变为产物，此即所谓酶作用的“锁角学说“。 锁角学说的缺点在于认为酶的结构是固定不变的，若如此，在一个酶促可逆反应中，酶不能同时与作用物和产物的结构都相配合。因此又有人提出，酶分子(包括辅酶在内)的构象与作用物的构象原来并非恰巧吻合，只是当作用物分子与酶分子相碰时，可诱导酶的构象变得能与作用物配合，然后才结合成中间复合物，进而引起作用物分子发生相应的化学变化。此即酶的“诱导契合学说“。(2)酶作用高效性的机理：体现在以下5个方面：a. 靠近与定向b. 变形与扭曲c. 共价催化d. 酸碱催化e. 酶活性部位的低介电区在这一部分中，还要了解某些酶的作用原理：a. 溶菌酶：活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸碱催化b. 胰凝乳蛋白酶：活性部位有Asp102、His57和Ser195组成的电荷拉力网c. 羧肽酶A：含金属离子Zn2+的酶。7 酶的调节：酶调节的类型(共价调节化学修饰、酶原激活、酶含量在分子水平的调节、别构调节等)。几个概念也很重要：别构酶、调节酶等。8 多酶体系，常常作用名词解释出现，有时与同工酶的特点一起构成选择项出现，要引起重视。9 关于抗体酶与核酶的定义及其与酶的比较近两年在有些高校的研究生入学考试中时有出现。10酶的分离降纯化在科研单位的研究生招生考试中出现得较频繁，方法同蛋白质的分离纯化，但常常要控制温度、pH、时间等，并且每一步骤都需测定酶的总活力和比活力，了解酶的纯化倍数和回收率。第五章 核 酸本章的基本概念、理化性质等经常在试题中出现，具体来说，有以下一些内容：1.核酸分子的组成：这一部分既有核苷(酸)的名称 ，也有核苷酸的命名规则，还包括一些稀有碱基等内容都曾在考题中出现过。 基本组成单位是核苷酸，有碱基、戊糖与碱基三种成分。组成DNA的核苷酸称脱氧核糖核苷酸(dNTP)，组成RNA的核苷酸称核糖核苷酸(NTP)。DNA与RNA的组成差异主要表现在戊糖及碱基成分上，如下表：戊糖碱基核苷酸RNA核糖A U C G腺苷酸(AMP) 鸟苷酸(GMP)胞苷酸(AMP) 尿苷酸(UMP)DNA脱氧核糖A T C G脱氧腺苷酸(dAMP) 脱氧鸟苷酸(dGMP)脱氧胞苷酸(dAMP) 胸苷酸(dTMP) 核苷酸的其他形式：核苷二磷酸(NDP)，核苷三磷酸(NTP)，环化核苷酸(cAMP、cGMP)2. DNA的分子结构和功能(1)DNA的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。四种核苷酸是通过3，5磷酸二酯键连接在一起的。(2)DNA的二级结构：双螺旋结构中的碱基组成规则：A=T，G=C，且A+G=T+C；双螺旋结构模型的具体内容，Z-DNA的概念。(3)DNA的三级结构：主要形式为超螺旋，生物体中最常见的超螺旋为负超螺旋。负超螺旋的存在可以使DNA双链碱基对打开所需要的能量降低41KJ/mol，因而，有利于DNA的双链分开。许多DNA旋转酶的抑制剂，如萘啶酮酸，香豆霉素和新生霉毒等均可以抑制大肠杆菌的DNA复制。 (4)功能：其基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础。3RNA的结构和功能：RNA的结构一般以单链形式存在，在局部可形成双螺旋结构，成茎环样或发夹结构。(1)细胞内RNA的种类和功能：名称英文缩写功能 核蛋白体RNArRNA核蛋白体组成成分信使RNAmRNA蛋白质合成模板转运RNAtRNA转运氨基酸不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体小核RNAsnRNA参与hnRNA的剪接、转运小胞浆RNAScRNA/7S-RNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分小核仁RNASnoRNA参与rRNA的加工和修饰(2) rRNA结构一般了解，但mRNA的一级结构、tRNA的二级结构、三级结构常出现在考试题中。真核生物mRNA的一级结构都是单顺反子，其结构中的5端帽子和3端Poly(A)尾巴是经曲考题tRNA的二级结构为三叶草型，记住“三环，一柄”及其功能。含有“三环“(二氢尿嘧啶环、反密码子环、TC环)，“一柄”是(氨基酸臂)。其中反密码子环中部的三个碱基可以与mRNA的三联体密码形成碱基互补配对，解读遗传密码，称为反密码子，次黄嘌呤(I)常出现于反密码子中。氨基酸臂3末端的CCA-OH单链用于连接该tRNA转运的氨基酸。TRNA的三级结构呈倒L型，其中反密码环和氨基酸臂分别位于倒L的两端。4核酸的性质：主要是DNA的变性及复性。涉及到一些基本的概念，如：变性、复性、杂交、紫外吸收等，其中Tm值、增色效应、减色效应是经常出现的考点；此外，还有变性及复性DNA理化性质的改变。许多试剂或一些物理因素，例如酸、碱、热、低离子强度的影响，将使氢键断裂，使DNA由起初坚固的、螺旋形的、双股的天然构象分开成不规则的卷曲单链，叫DNA变性作用。变性DNA有理化性质的改变，表现在：(1)紫外吸收增加：DNA变性作用发生在一个很窄的温度范围内，通常把光吸收增值一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示：(2)比旋值下降：天然DNA有强烈的正向旋光，变性后比旋值下降(3)粘度下降：天然DNA溶液具有很高的粘度，这是由于DNA相当坚固的双螺旋结构及其长棒状的性质所决定的。当DNA变性双螺旋解型 粘度急剧下降，浮力密度升高。DNA溶液加热变性时，双螺旋的两条链分开。如果将溶液迅速冷却，两条单链继续 保持分开。但若缓慢冷却，则两条链又可发生特异的重组合而恢复成双螺旋。因此，DNA变性在一定条件下是可逆的。变性DNA恢复其原有结构和性质称为“复性”。复性后DNA的一系列物理化学性质得到恢复，如紫外吸收值 下降，粘度增加，比旋值 增加，生物活性也得到部分恢复。杂交：在DNA复性过程中，将不同的DNA单链分子放在同一溶液中，或者将DNA和RNA分子放在一起，双链分子的再形成既可以发生在序列完全互补的核酸分子间，也可发生在碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间。 紫外吸收：核酸溶液在260nm波长处具有最大光吸收。DNA变性后，在260nm处的紫外吸收增高，称为增色效应(高色效应)。变性DNA，在退炎复性时，其在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。DNA热变性过程中，紫外吸收达到最大值的一半时第七章膜类、生物氧化和生物能学生物能考点很少，生物氧化考点分布的要略微多一些。所以我们将这三部分合并为一章经。二、 膜这一部分的考点，主要分布在生物膜的组成成分、影响生物膜流动性的因素、生物膜分子结构模型以及生物膜与物质运输等几个方面。1生物膜的组成成分：主要由蛋白质、脂质和糖类组成，还有水、金属离子等。蛋白质分为外周蛋白和内在蛋白。脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以磷脂为主要成分。2生物膜的流动性：膜的流动性主要决定于磷脂。影响因素很多，如链的不饱和程度和链长，胆固醇、鞘磷脂的会计师，膜蛋白以及温度、pH、离子强度、金属离子等，其中最主要的是链的不饱和程度和链长。3生物膜分子结构模型：这类模型很多，其中，考题中出现最多的是“流动镶嵌”模型，并且以填空、简答、选择以及论述等多种题型出现。H的协同运输（填空、判断、名词以及选择题中都有出现）和线粒体蛋白的跨膜运送（多为简答或论述题），此外，分泌蛋白通过内质网膜的运送在试卷吕偶尔也可见到。二、生物氧化这一部分首先要提请大家注意的是一些基本概念，比如：呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值，底物水平磷酸化等，常作为名词解释出现，并且希望能够计算像话过程中的P/O比值，除此之外，这一部分的考点主要分布在以下几个方面：7 标准自由能变化与氧化还原电位势的关系GO，n EO，F（n：电子数；F：法拉第常数，F96485Cmol-1）这一部分内容多在选择题和填空题中出现，偶尔也会出现在计算题中。FADH2（Fe-S）复合体II复合体IATP复合体IIIATP复合体IVATP磷酸化偶联部位NADHHFMN（Fe-S）CoQCytb Cytc 1 Cytc Cytaa3 1/2O22呼吸链及排列顺序：主要在选择题、填空题和判断题中出现。体内有两条呼吸链，分别为NADH氧化呼吸链和FADH2 氧化呼吸链。它们的P/O比值分别为3和2。组成呼吸链的主要成分有尼克酰胺核苷酸、黄素蛋白、铁硫蛋白、辅酶Q及细胞色素等五类。前四类酶通过加氢和脱氢反应，传递作用物脱下的氢，故是递氢体；而细胞色素可传递电子，故是递电子体。其排列顺序如下：8 呼吸链抑制剂的作用位点：复合体I：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥可与I中的铁硫蛋白结合，阻断电子传递。复合体III：抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体III。复合体I V：H2S、CO及CN抑制复合体IV。这一部分内容也主要是以选择题、填空题和判断题出现，但是，也曾以扒断野孩子传递顺序的题型出现过。4氧化磷酸化的作用机理：主要有化学偶联假立、构象偶联假说和化学渗透假说等几种假说。目前较为普遍公认的学说是“化学渗透学说”（chemiosnotic theory）”。也是考试中出现得较多的一个考点。该学说认为，电子经呼吸链传递释放的能量，可将质子H从线粒体基质侧泵到内膜外侧，产生质子电化学梯度而积蓄能量。当质子顺此梯度经ATP合酶FO部分回流时，其F1部分催化ADP和Pi生成ATP。5氧化磷酸化的遇联剂和抑制剂：常以选择题、判断题和填空题出现。解偶联剂：2,4二硝基苯酚和质子载体等。抑制剂：寡霉素和各种离子载体。6氧化磷酸化的调节：（1）ADP和ATP的调节：ATP/ADPPi比值降低，可调节氧化磷酸化加速，反之减慢。（2）甲状腺素的作用：甲状腺素可活化许多组织细胞膜上的Na+K+ATP酶，使ATP加速分解为ADP和Pi，促进氧化磷酸化反应。7两种穿梭机制：可以各种题型出现由于线粒体内膜对物质的通透性具有严格的选择性，在线粒体外生成的NADH不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需要借助穿梭系统才能使2H进入线粒体内。体内有两种穿梭机制：磷酸甘油穿梭（NADHFAD2H，形成2ATP）；苹果酸天冬氨酸穿梭（NADHNADH，形成3ATP）。8ATP的利用与贮存ATP是多种生理活动能量的直接提供者，体内能量的生成、转化贮存和利用，都以ATP为中心。磷酸肌酸是肌肉组织中能量的贮存形式。三、生物能学1 生物体是一个开放体系，它与周围环境不断地进行物质和能量交换，在生物体内的生物化学反应都是在接近等温等压的条件下进行的。2 自由能和标准自由能。3 标准自由能变化与平衡常数的关系。4 生物体内化学反应的自由能变化。5 能量学在生物化学应用中的某些规定6 生物体内的高能磷酸化合物。第八章糖类代谢三大物质代谢以糖的代谢最为重要。1糖酵解过程：是在胞浆中进行的。（1）反应过程分为两个阶段：葡萄糖丙酮酸（酵解途径）两次底物水平磷酸化1,3二磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶）3磷酸甘油酸1ATP磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）生成丙酮酸1ATP图示及参与的酶：丙酮酸（乳酸脱氢酶）乳酸（2）酵解过程中的关键酶：糖原磷酸化酶或已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。产物为乳酸。（3）酵解过程中的能量变化：净得两分子ATP，两分子NADH（无氧时作为H供体，有氧下通过呼吸链可生成ATP（4个或6个）。（4）生理意义：迅速提供能量，给某些器官提供正常代谢所需的能量。2糖的有氧氧化过程：（1）整个反应分为三个阶段葡萄糖丙酮酸（酵解途径，在胞液中进行）丙酮酸（进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体）乙酰CoA，NADHH，CO2丙酮酸脱氢酶复合体：丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶等三种酶和TPP、硫辛酸、CoA、FAD、NAD、Mg26个辅酶组成。此反应不可逆。三羧酸循环及氧化磷酸化：部位在线粒体。图示及参与循环的酶：（2）柠檬酸循环的关键酶和ATP的生成：关键酶是柠檬酸合成酶；异柠檬酸脱氢酶；酮戊二酸脱氢酶系。一分子乙酰CoA经柠檬酸循环生成15分子ATP，一分子葡萄糖生成38分子的ATP。（3）柠檬酸循环的关键产物：乙酰CoA乙酰CoA是三个物质代谢进入三羧酸循环的共同途径。辅酶A是酰化酶的辅酶，起着转移乙酰基的作用，可调节：控制淀粉或糖原分解为葡萄糖的速度；控制酵解的反应速度；控制三羧酸循环的反应速度。（4）三羧酸循环生理意义：氧化供能；是三大营养素分解的最终代谢通路；是三大营养素相互转变的联系枢纽。糖酵解和有氧氧化的比较糖的分解方式有氧氧化无氧酵解氧气参与有无最终产物水和二氧化碳丙酮酸能量产生（一摩尔葡萄糖）肝38ATP，肌肉和大脑36 ATP2 ATP进行部位第一阶段在胞液，第二、三阶段在线粒体细胞液3糖原合成和分解过程及其调节机制（1）糖原合成的过程：糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原过程中共消耗2个ATP。（2）糖原分解的过程磷酸化酶是糖原分解的限速酶。糖原合成酶和磷酸化酶均具有活性和非活性两种形式。机体的调节方式是双重控制，即同一个信号可使一个酶处于活性状态而另一个酶处于无活性状态。磷酸化酶有a,b两种形式，去磷酸化的a型是有活性的，而磷酸化的b型是无活性的。（3）肝糖原的合成和分解的调节肝脏糖原代谢主要受胰高血糖素的调节，而肌肉主要受肾上腺素的调节。场所在胞液。糖原分解不是糖原合成的逆过程糖原合成糖原分解GG6P的酶GG6P葡萄糖激酶G6PGG6P酶引物需要不需要能量（指糖原上每生成或降解一个1,4糖苷键所需的能量ATPUTP消耗3个高能磷酸键PPi不消耗能量G1P糖原的酶G1P糖原UDPG焦磷酸化酶糖原合成酶（连接1,4糖苷键）分枝酶（连接连接1,6糖苷键）糖原G1P磷酸化酶（断1,4糖苷键）糖基转移酶（将1,6链连接于分枝点的四个残基的葡三糖转移到另一链）脱枝酶（断1,6糖苷键）4糖异生是体内血糖急需时来补充血糖的代谢途径，能进行糖异生的器官有肝、肾。糖异生的主要原料是乳酸、氨基酸及甘油。（1）糖异生过程：糖异生途径、三碳途径（2）糖异生的生理意义：维持血糖浓度恒定；补充肝糖原；调节酸碱平衡，调节依赖于酵解和糖异生途径中的底物循环进行调节。（3）关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖6磷酸酶。5磷酸糖途径的过程：分为两个阶段（1）氧化反应生成NADPH及CO2，（2）一系列基团转移反应。意义：提供氢原子来源；维持谷胱甘肽为还原状态；参与羟化反应与生物转化有关。6乙醛酸循环仅在植物和微生物中存在。（1）乙醛酸循环的关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。（2）总反应：2乙酸CoA NAD 2H2O琥珀酸CoASH NADHH第九章脂类代谢1脂肪的分解代谢脂肪分解代谢首先是脂肪的动员，在胞液内进行。脂肪的动员是以甘油三酯脂肪酶起关键性作用，它是脂肪分解的限速酶，也是激素敏感性脂肪酶，受多种激素调节。脂肪酸分解代谢过程：主要是脂肪酸的氧化，包括：（1）脂肪酸的活化脂酰辅酶A的生成（在胞液）在胞液中脂酰辅酶A合成酶（存在于内质网及线粒体外膜上）的作用下，由ATP提供能量，在有CoASH存在下，可将脂肪酸活化生成脂酰CoA。（2）脂酰辅酶A进入线粒体在胞液生成的脂酰CoA需借助线粒体膜外侧的肉碱脂酰基转移酶I和内侧的肉碱脂酰基转移酶II的作用，由肉碱将脂酰CoA携带至线粒体内。此转运过程是脂肪酸氧化的限速步骤，肉碱脂酰转移酶I是氧化的限速酶。图示：（3）脂肪酸氧化的反应过程脂肪酸的氧化是在脂酰辅酶A的碳原子上进行，它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解4步反应，使脂酰辅酶A生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少了2个碳原子的CoA脂酰。后者可再进行脱氢、加水、再脱氢和硫解，如此反复进行，可将偶数碳脂酰辅酶A分解成若干乙酰CoA、FADH2和NADH H。乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化分解，FADH2和NADH H通过呼吸链经氧化磷酸化后产生能量。氧化是体内主要的产能方式之一。1分子软脂酸经氧化彻底分解可净生成129ATP。2酮体代谢：酮体是正常的代谢产物，在血液中含量很少。如不能正常分解，就会在血液中积累，产生酮血症。长期饥饿或糖尿病人会发生酮体过多症。酮体包括乙酰乙酸、丙酮和羟丁酸，在肝脏生成。酮体的生成原料是乙酰CoA，来自脂酸氧化。酮体的生成：先生成乙酰乙酸，然后在羟丁酸脱氢酶作用下生成羟丁酸，或者脱羧生成丙酮。HMGCoA合成酶是酮体生成的限速酶。酮体的利用：肝脏没有利用酮体的酶，而肝外许多组织有活性很强的利用酮体的酶：琥珀酰CoA转硫酶，乙酰乙酰CoA硫解酶，乙酰乙酸硫解酶。肝内生酮肝外用。乙酰乙酸和羟丁酸都先被转化成乙酰CoA，最终通过三羧酸循环彻底氧化。图示：CoA3脂肪酸的合成：合成部位在线粒体外的胞液内。（1）合成原料：乙酰CoA，ATP，NADPH，HCO3及Mn2+等。乙酰CoA在线粒体内产生，不能通过线粒体膜，进入胞液需要进行柠檬酸丙酮酸循环。图示：（2）脂肪酸合成反应的步骤图示：脂肪酸合成由多酶体系催化，其核心是酰基载体蛋白（ACP）。在胞液内进行。ACP酰基转移酶ACP丙二酸单酰转移酶酮脂酰ACP合成酶酮脂酰ACP还原酶（辅酶NADPH供氢）羟脂酰ACP脱水酶烯脂酰ACP还原酶（辅酶NADPH供氢）脂肪酸碳链的延长酶系在内质网或者线粒体内。4. 不饱和脂肪酸生成：油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，后三种为人体必需脂肪酸，自身不能合成。但只要食物中有亚油酸的供应，动物亦能利用亚油酸，合成亚麻酸和花生四烯酸。5. 胆固醇的代谢：常考（1）胆固醇合成限速酶： HMGCoA还原酶，用文字要把关键反应写出来（不要求分子结构），比如有甲羟戊酸CoA参加的那步反应。（2）合成部位：主要是在肝脏的胞液和内质网中。（3）合成原料：乙酰CoA 、NADPHH，它是葡萄糖、氨基酸及脂肪酸在线粒体内的分解代谢的产物，需经柠檬酸丙酮酸循环被运至胞液。（4）合成反应的步骤：首先需合成甲羟戊酸，最后才合成胆固醇。（5）调控：饥饿与禁食、皮质醇、胰高血糖素抑制肝合成胆固醇，摄取高糖、高饱和脂肪膳食、胰岛素及甲状腺素增加胆固醇合成；胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。（6）胆固醇的转化：可转化为胆汁酸、类固醇激素、7脱氢胆固醇、胆固醇酯、维生素D等。6血浆脂蛋白的分类、组成及生理功能等也是常在考题中出现，特别是各类型的英文缩写要能识别：乳糜微粒CM、极低密度脂蛋白VLDL、低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白HDL。第十章核酸代谢一、核苷酸代谢核苷酸代谢考查的较少，具体过程不要求掌握，但是嘌呤、嘧啶合成原料和分解产物，每一过程中的关键酶和重要的中间产物等一定得牢记。此外，脱氧核苷酸的生成、嘌呤和核苷酸的抗代谢物的作用及其机制，也需认真理解。嘌呤嘧啶代谢的调节要看。一些细节留心一下：CTP的合成是在UMP的基础上合成的，脱氧发生在NDP水平上。从头合成补救合成合成代谢分解代谢嘌呤核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸代谢1从头合成分为两个阶段：（1）生成次黄嘌呤核苷酸合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、C02和一碳单位。重要的中间产物：磷酸核糖焦磷酸（PRPP，作为重要中间产物，可参与哪些反应考题中出现过多次）。关键酶：PRPP合成酶和酰胺转移酶，这两个酶可受代谢物反馈调节。反应过程中凡有谷氨酰胺和一碳单位参与的反应，均可分别被抗代谢物氨基酸类似物氮杂丝氨酸和叶酸类似物甲氨蝶呤所阻断。嘌呤核苷的从头合成一开始就在磷酸核糖的分子上逐步合成嘌呤核苷酸。（2）生成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸2脱氧核苷酸的生成（1） 一般是在二磷酸核苷的水平上生成，此特点既适于脱氧嘌呤核苷酸，也适于脱氧嘧啶核苷酸（dUDP和dCDP）。（2） 脱氧胸苷酸的生成例外，它是在一磷酸核苷水平上由dUMP转变生成dTMP的，以后再经磷酸化生成dTDP和dTTP。3嘌呤核苷酸抗代谢物（1）6巯基嘌呤（6MP）：作用机理6MP核苷酸6MP反馈抑制酰胺转移酶抑制IMP和GMP的合成抑制补救合成途径（2）氮杂丝氨酸：作用机理是抑制谷氨酰胺参与的反应。（3）甲氨蝶砱：作用机理是抑制二氢叶酸还原酶，因此，抑制了四氢叶酸的生成，干扰了一碳单位的代谢。4嘌呤核苷酸分解代谢终产物是尿酸。尿酸生成异常增多导致痛风，可用别嘌呤醇治疗。（二）嘧啶核苷酸代谢从头合成补救合成合成代谢分解代谢嘧啶核苷酸代谢1从头合成（1）合成原料：天冬氨酸，谷氨酰胺和CO2（2）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶II（3）CTP是由UTP转变生成：UMPUDPUTPCTPCDPdCDP（4）嘧啶核苷酸的合成与嘌呤核苷酸的合成不同：先合成嘧啶环，然后再与PRPP反应生成嘧啶核苷酸。（5）调节：嘧啶核苷酸从头合成过程除受代谢产物的反馈抑制调节外，在整体上嘧啶核苷酸与嘌呤核苷酸的合成又互相协调平行进行。2补救合成途径嘧啶（除外C）PRPP嘧啶核苷酸尿嘧啶核苷ATP嘧啶核苷酸3. 抗代谢物：嘧啶的抗代谢物主要是5氟尿嘧啶（5FU），在体内转变成一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶（FdUMP）及三磷酸氟尿嘧啶核苷酸（FUMP）后发挥作用。5FUFdUMPFUMP胸苷酸合成酶参入RNA功能障碍dUMPdTMP（） 氨基酸类似物和叶酸类似物对嘧啶核苷酸代谢的影响类似于对嘌呤核苷酸代谢的影响。9 分解代谢：嘧啶环的主要分解产物是氨基异丁酸、丙氨酸、NH3和CO2。基中胞嘧啶和尿嘧啶分解为丙氨酸，胸腺嘧啶分解为氨基异丁酸。二、核酸的合成侧重于基本概念，起主要作用的酶等几方面。（一）DNA的生物合成主要考察基本概念、复制方式、复制的基本过程、复制的酶、DNA的损伤及修复，还有逆转录酶的生物活性等知识点。1 基本概念：复制、半保留复制、复制子、DNA聚合酶、前导链、滞后链、冈崎片段、引物合成酶、不连续合成、转录等基本概念。2 DNA半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。.子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子代细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。（1）参与复制的酶和蛋白质因子：DNA聚合酶、解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶。掌握这些酶的特点和作用过程。DNA聚合酶：原核生物：DNA聚合酶I、II、III，其中DNA聚合酶III真正具有合成新链的复制作用。真核生物：DNA聚合酶、，其中DNADNA聚合酶、真正具有新链的复制作用。DNA连接酶：催化双链DNA切口处5磷酸基和3羟基生成磷酸二酯键的酶。在原核生物细胞中以NAD提供能量，在真核细胞中以ATP提供能量。拓扑异构酶I：（转轴酶）消除DNA的负超螺旋，改变DNA的超螺旋数拓扑异构酶II：（旋转酶）引入负超螺旋，消除复制叉前进带来的扭曲张力。引物合成酶：催化RNA引物的合成，作用时该酶与另外6种蛋白结合形成引发体。DNA结合蛋白（SSB）：与DNA分开的单链结合防止双链重新结合。（2）复制的方向：533DNA复制的基本过程（1） 起始：过程较复杂，把DNA解成单链和生成引物，包括在拓扑酶和解链酶的作用下把DNA解成单链、在引发酶的作用下生成引发体两个步骤。图示（2） 复制的延长：有三种形式原核生物：催化酶是DNA聚合酶III，是多亚基的不对称二聚体，各有核心酶组分，在连续和不吉分别执行功能。真核生物：DNA聚合酶催化不连续复制，DNA聚合酶催化连续复制。图示滚环复制：一些简单低等生物或染色体以外的DNA采取的特殊复制形式。图示：（3） 复制的终止。4DNA的损伤及修复：（1）损伤（突变的意思）意义，突变分子改变的类型：错配；缺失、插入和框移突变；重排。（2）DNA损伤的修复：光修复；切除修复（最为重要）；重组修复；SOS修复（可能会带来高的变异率）。5逆转录：依赖RNA的DNA合成作用，以RNA为模板，由dNTP聚合成DNA分子。其过程包括三步：以RNA为模板合成DNA，杂化双链上RNA的水解，再以单链DNA为模板合成双链DNA。方向也是从53逆转录酶：依赖RNA的DNA聚合酶。具有三种酶活性：RNA指导的DNA合成反应RNA的水解反应DNA指导的DNA聚合反应。（二）RNA的生物合成1 基本概念：转录，结构基因，碥码链，不对称转录，pribnow盒，转录空泡、顺式调控元件，反式作用因子，转录起始复合物，Rho factor，帽子结构，断裂基因，外显子，内含子等。2 RNA的不对称转录：（1）转录的模板：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单股链即模板链；（2）酶：RNA聚合酶。（3）基本过程：起始、延长、终止。起始过程和终止过程中起作用的因子或序列，原核生物中因子能辨认启动子部位，起始转录因子可识别转录终止信号。另外，在转录终止部位有特殊的碱基序列，即一段GC富集区，随后是一段AT富集区。在GC富集区内组成一段反向重得序列，转录至此生成的RNA在相应序列中形成了发卡结构，使RNA聚合酶脱离模板而终止转录。3 转录后的修饰：首尾修饰，尤其是mRNA的剪接。RNA的加工部位主要在细胞核内少数在胞浆中进行。各种上RNA的加工过程有自己的特点，但加工类型主要有以下几种：剪接和拼接；末端添加核苷酸；化学修饰；RNA编辑。（1）mRNA前体的加工原核生物：转录生成的多顺反子mRNA不需要复杂性的加工即可表现功能，仅有的加工是，用RNase裂解多顺反子为单顺反子。真核生物：转录出的是单顺反子RNA，其前体是非均一RNA（hnRNA）。HnRNA需要经垞复杂的加工过程才能转变为成熟的mRNA。其过程包括：剪接：去除内含子部分，再将外显子连接起来，此过程中有多种酶和其他活性物质参与（如snRNA、UsnRNA；加帽：5末端加上一个m7GpppNmp结构；加尾：3末端加上多聚A尾巴；化学修饰：碱基甲基化；RNA编辑：mRNA转录后还需插入、删除和取代某些核苷酸残基，才具有翻译功能，并改变原有DNA模板上的遗传信息。编辑方向：53。第十一章蛋白质代谢一、氨基酸代谢主要侧重于分解代谢，氨基酸代谢如果跟糖代谢结合起来考察，题目就比在了。首选要清楚所给的氨基酸是脱氨还是脱羧。如果是脱氨，还要知道是生糖，还是生酮。所以建议把教材上的例子务必掌握，有能力还要推一推其他常见氨基酸。如请写出谷氨酸的代谢经过。“体内氨的代谢