细胞生物学复习题全

第一章 绪论1.第一个在显微镜下观察到细胞的人是？ Robert Hook（英数理家）.2.第一个在显微镜下观察到活细胞的人是？ Leeuwenhook.3.细胞学说是谁建立的？ M.J.Schleiden and T.Schwann4.谁提出了染色体遗传理论？ T.Boveri and W.Suttan.5.谁创立了基因学说？ T.Morgan.6.谁最早证实了 DNA 为遗传物质？ O.Avery7.谁提出了操纵子学说？ F.Crick.8.克隆羊多莉是哪年由谁创造出的？ 1997 年 I.Wilmut9.人类基因组计划何时启动，何时成功？ 1990 年；2000 年10.什么是细胞分化？个体发育中，受精卵来源细胞产生形态结构、化学组成和功能等方面稳定性差异的过程。11.细胞生物学研究与医学有哪些联系？（1）人类生命来自受精卵，以细胞为基础，细胞正常结构损伤与功能紊乱，导致疾病；（2）细胞生物学的深入研究，能更深入阐明各种疾病的机制，以及找到有效治疗手段；（3）细胞生物学是临床医学的基础，为学习其他医学课程打下基础，培养科研思维。第二章 细胞的概念与分子基础1.体积最小的完整生命是什么？ 支原体2.原核生物与真核生物最主要的区别是什么？共有哪些区别？3.生命的主要四种元素是什么？ C、H、O、N4.有机小分子主要有哪几种？ 单糖、脂肪酸、氨基酸、核苷酸5.单糖聚合成多糖，通过什么键？ 糖苷键6.碱基与核糖形成核苷时，通过什么键？ 糖苷键（核糖 1C 位）7.核苷酸聚合成核酸时，通过什么键？ 磷酸二酯键（核糖 3C 位和 5C 位）8.B-DNA 的双螺旋结构是怎样的？DNA 分子由两条相互平行而方向相反的多核苷酸链组成，两条链围绕着同一个中心轴以右手方向盘绕成双螺旋结构。9.什么是碱基互补配对原则？ A=T GC10.RNA 与 DNA 的相同与不同处有哪些？相同处：3,5-磷酸二酯键连接而成；不同处：U 替代 T；戊糖的核糖 2C 不脱氧。11.真核生物的 mRNA 特征结构有哪些？5端有帽子结构7-甲基三磷酸鸟苷，3端有多聚腺苷酸尾巴 Poly A12.rRNA 占细胞内总 RNA 的百分比是？ 809013.真核生物的核糖体的 rRNA 有哪些？ 5S、5.8S、28S、18S14.原核生物的核糖体的 rRNA 有哪些？ 5S、23S、16S15.rRNA 占核糖体的总重量的百分比是？ 6016.tRNA 的结构特点有哪些，有什么功能？结构特点：部分折叠成双链，结构呈三叶草形；功能：转运氨基酸到核糖体合成蛋白质。17.snRNA 的数量、分布和功能？数量：不及总 RNA 的 1，每个细胞有约 100200 万个。分布：真核细胞核内。功能：参与基因转录产物的加工。18.成熟 miRNA 有多大，由什么酶加工成熟？长 2125nt 的非编码 RNA，前体 7090nt。Dicer 酶。19.成熟 miRNA 在哪里，有什么功能？细胞核与细胞质；基因表达调节。20.核酶最早在什么生物中发现？有什么特点？四膜虫；核酶是 RNA 分子，底物也是 RNA 分子，通过与序列特异性的靶 RNA 分子配对，而发挥作用。21.氨基酸之间缩合成什么键，形成肽链？ 肽键。22.蛋白质的一级结构至四级结构各是什么？一级结构：氨基酸的种类、数量和排列顺序。二级结构：某一段肽链的空间结构，是由于肽链氨基酸残基之间有规则形成氢键的结构，包括-螺旋和 -折叠片。三级结构：指肽链不同区域的氨基酸侧链间相互作用而形成的肽链折叠。主要化学键：氢键、离子键、疏水作用和范德华力。四级结构：两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键相互连接形成的多聚体。每条具有独立三级结构的多肽链则称为此蛋白质的亚基。23.维持蛋白质的一级结构至四级结构各需要什么键？一级结构：肽键。二级结构：氢键。三级结构：氢键、离子键、疏水作用和范德华力。四级结构：非共价键。24.酸性氨基酸和碱性氨基酸各有哪些？酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸。碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。25.蛋白质的磷酸化与去磷酸化各由什么酶催化，由什么分子提供磷酸基团？磷酸化由蛋白激酶催化，去磷酸化由蛋白质磷酸酶催化去磷酸化。由 ATP 末端的一个磷酸基团共价连接。26.GTP 结合蛋白有什么特点，功能是什么?其活性受控于与 GTP 还是 GDP 的结合；与 GTP 结合有活性，与 GDP 结合无活性。GTP 结合蛋白的活化与去活化跟信息传递有关。27.酶的三大特性是什么？催化效率极高、高度专一性、高度不稳定性。28.什么是寡糖？它的主要存在形式和定位？细胞中分布大量线性大分子和分支大分子的糖类，其中短链为寡糖，是由许多不同单糖分子组成的非重复短链，通常与蛋白质或脂质连接在一起，形成细胞表面的一部分。29.糖链与肽链的连接方式主要有哪两种？（1）N-糖肽键：指糖碳原子上的羟基，与肽链的天冬酰胺残基上的酰胺基，脱水形成的糖苷键。（2）O-糖肽键：指糖碳原子上的羟基，与肽链的氨基酸残基（丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸）的羟基，脱水形成的糖苷键。30.哺乳类主要的糖脂类型是？ 鞘糖脂。31.细胞表面的寡糖链的主要作用是？在构成细胞抗原、细胞识别、细胞粘附、信息传递中均发挥重要作用。第四章 细胞膜与物质的跨膜运输1.构成细胞膜的脂类有哪三种？ 磷脂、胆固醇、糖脂。2.磷脂分为哪两种？ 甘油磷脂、鞘磷脂。3.哪一种磷脂在神经细胞含量多，其他细胞含量少？ 鞘磷脂。4.胆固醇分子对膜的流动性有何影响？胆固醇分子调节膜的流动性和加强膜的稳定性，没有胆固醇，细胞膜会解体。5.动物细胞膜的糖脂由何磷脂衍生而来？ 鞘氨醇。6.膜功能的活跃与否跟什么成分的含量密切相关？ 膜蛋白。7.根据与脂双层结合方式，膜蛋白可分为哪三类？内在膜蛋白、外在膜蛋白、脂锚定蛋白。8.内在膜蛋白的跨膜区，通常是哪类氨基酸残基构成的什么结构？跨膜结构域的疏水性氨基酸残基形成 -螺旋（长度约 3nm） ，其外部疏水侧链通过范德华力与脂双层分子脂肪酸链（厚度约 3.2nm）相互作用，这样就把蛋白质封闭在膜的脂壁中。这种 - 螺旋可能是多数跨膜蛋白共同的结构特征。9.外在膜蛋白通过什么键附着膜脂或膜蛋白？ 非共价键。10.脂锚定蛋白在膜两侧以什么键结合于什么分子？ 共价键；脂类分子。11.膜糖链的唾液酸残基，在细胞外表面形成什么电荷？ 净负电荷。12.膜的不对称性主要体现在哪三点？（1）膜脂的不对称性：脂双层的膜脂分布不对称，在含量、比例上有差异；（2）膜蛋白的不对称性：各种膜蛋白在质膜中有特定位置，分布绝对不对称；酶和受体多分布于质膜的外侧面，而腺苷酸环化酶定位内侧面；（3）膜糖的不对称性：糖脂、糖蛋白的寡糖链只分布于质膜外表面，而内膜系统的寡糖链只分布于膜腔内表面。13.膜脂分子能进行哪些运动？在相变温度以上，膜脂分子可进行如下 5 种运动：（1）侧向扩散运动：脂质分子间交换分子；10 7 次/秒；主要运动方式。（2）翻转运动：从脂双层一层翻转到另一层，需要翻转酶，在内质网发生。（3）旋转运动：膜脂分子自旋运动。（4）伸缩振荡运动：脂肪酸链伸缩最快，甘油骨架次之，亲水头部最慢，显示膜的流动梯度。（5）烃链的旋转异构运动：烃链沿 C-C 自由旋转，产生旋转异构体；低温时，烃链呈反式构象；温度升高，歪扭构象增多，烃链流动性高。PS：脂双分子层既有有序的固定性，又有液体的流动性液晶态。正常体温下，膜呈液晶态；当温度下降到临界温度（膜的相变温度） ，膜脂转为晶态。14.影响膜脂的流动性的因素有哪些？（1）脂肪酸链的饱和程度：饱和脂肪酸链排列紧密，流动性小，相变温度高；不饱和脂肪酸则相反。温度下降时，细胞的饱和酶催化单键去饱和为双键，产生含两个不饱和脂肪酸链的磷脂分子，增强膜的流动性。（2）脂肪酸链的长短：脂肪酸链短，相互作用弱，流动性大，相变温度低；脂肪酸链长则反之。（3）胆固醇的双重调节作用：相变温度以上时，胆固醇的固醇环结合部分烃链，限制膜的流动性；相变温度以下时，胆固醇隔开磷脂分子，干扰晶态形成，防止低温时膜流动性的突然降低。（4）卵磷脂与鞘磷脂的比值：哺乳类，卵磷脂+鞘磷脂占膜脂的 50；卵磷脂不饱和程度高，流动性大，而鞘磷脂相反；随着衰老，细胞膜中卵磷脂与鞘磷脂的比值下降，流动性也随之下降。（5）膜蛋白的影响：膜蛋白插入脂双层，使周围膜脂分子不能活动，嵌入蛋白越多，膜脂的流动性越差。此外，膜脂的极性基团、环境温度、pH、离子强度、金属离子等可影响膜脂的流动性。15.流动镶嵌模型主要内容是什么？磷脂双层构成膜的连续主体；强调球形蛋白质镶嵌在脂双分子层内；膜是一种动态的、不对称的具有流动性特点的结构。16.脂筏模型的主要内容和特点各是什么？主要内容：脂双层中由特殊脂质和蛋白质组成的微区，富含胆固醇和鞘脂类，聚集特定种类膜蛋白；此膜区较厚，称“脂筏” ，其周围富含不饱和磷脂，流动性较高。特点：许多蛋白聚集在脂筏内，便于相互作用；脂筏提供有利于蛋白质变构的环境，形成有效构象。功能：参与信号转导、受体介导内吞作用、胆固醇代谢运输等。17.膜转运蛋白分为哪两类？载体蛋白、通道蛋白。18.哪些溶质能简单扩散到膜另一侧？水、非极性小分子。19.被动扩散和主动运输主要区别是什么？被动扩散不需要运输蛋白协助，顺浓度梯度由高浓度向低浓度方向扩散，不消耗能量。主动运输：逆电化学浓度梯度转运溶质，需要载体蛋白参与，还需要消耗能量；即利用代谢产生的能量进行逆浓度梯度的转运。20.离子通道的四个特点是什么？（1）只介导被动运输，溶质从膜的高浓度一侧自由扩散到低浓度一侧；（2）离子通道对被转运离子的大小所带电荷有高度选择性；（3）转运效率高，通道允许 106108 个特定离子/ 秒通过，比最快效率的载体蛋白高 1000 倍；（4）离子通道不是持续开放，有开和关两种构象，受信号调控。21.易化扩散的特点是什么？哪些物质易化扩散入膜？易化扩散：非脂溶性小分子不能简单扩散入膜，在载体蛋白介导下，不消耗代谢能量，顺物质浓度梯度/电化学梯度进行转运，称“易化扩散” 。特点：转运特异性强，速率非常快。非脂溶性/亲水性小分子，如葡萄糖、氨基酸、核苷酸、代谢物等。22.动物细胞哪种离子泵耗掉 1/3 的 ATP？Na+-K+泵。23.Na+-K+泵消耗 1 分子 ATP，怎样转运多少 Na+和 K+？输出 3 个 Na+，转入 2 个 K+。24.肌细胞内什么细胞器是 Ca2+储存场所？肌浆网（即肌细胞特化的内质网） 。25.什么是协同运输？由 Na+-K+泵（或 H+泵）与载体蛋白协同作用，间接消耗 ATP 完成的主动运输方式。26.参与葡萄糖同向运输的载体蛋白是什么？Na+/葡萄糖协同转运蛋白。27.调节细胞内 pH 的有哪些离子载体蛋白？Na+ H+交换载体、Cl -HCO3-交换器。28.主动运输有哪三个特点？（1）逆浓度或电化学梯度跨膜转运；（2）消耗能量，直接水解 ATP 或离子电化学梯度提供能量；（3）膜上特异性载体蛋白介导，载体特异结合转运溶质，载体构象可变。29.胞吞胞吐是被动运输还是主动运输？主动运输。30.哪一种胞吞作用帮助清除死亡细胞？吞噬作用。31.什么是受体介导的胞吞作用？有什么特点？细胞通过受体的介导，摄取细胞外专一性蛋白质或其它化合物的过程。是细胞选择性、高效性摄取细胞外大分子物质的方式，可特异性射入胞外含量很低的成分，比胞饮作用内化效率高 1000 多倍。32.有被小窝中，网格蛋白、衔接蛋白和发动蛋白各有什么作用？细胞膜上同类受体蛋白往往集中在膜的特定区域，称“有被小窝” 。网格蛋白：捕获膜上受体使其聚集于有被小窝内；牵拉质膜向内凹陷，形成有被小泡。衔接蛋白：参与有被小泡组成，处于网格蛋白与配体-受体复合物间。发动蛋白：网格由六边形转变成五边形，牵动质膜凹陷，此时发动蛋白GTP 结合蛋白，自动组装成一个螺旋状领圈结构，水解 GTP，构象改变，将有被小泡从质膜上切离下来；之后，包被很快被脱去；小泡与内体融合，低 pH 使受体、配体分离。33.LDL 如何进入细胞？LDL：低密度脂蛋白（ low density lipoprotein）LDL 与有被小窝处的 LDL 受体（载脂蛋白 ApoB100）结合，进入细胞，脱被后与内体融合，内体的酸性环境使 LDL 与受体解离， LDL 被酶分解，释放游离胆固醇；载脂蛋白被水解为氨基酸。34.胞吐作用的两种分泌途径有何不同？结构性分泌途径：分泌蛋白（质膜外周蛋白、细胞外基质组分，营养成分、信号分子等）在粗面内质网合成后，转运到高尔基体进行修饰、浓缩、分选、装入分泌囊泡，被转运到细胞膜，与膜融合，外排蛋白。调节性分泌途径：分泌蛋白合成后，包裹于分泌囊泡，储存在胞质中，受到细胞外信号刺激，引起细胞内 Ca2+浓度瞬时升高，才启动胞吐作用。此种分泌途径只存在于特化细胞，如分泌激素、酶、神经递质的细胞。35.什么是细胞表面、细胞外被、胞质溶胶?细胞表面：包围在细胞质外层的一个结构复合体系和多功能体系。细胞便面是细胞与外界相互作用、产生各种复杂功能的部位，以质膜为主题，包括细胞外被和胞质溶胶。细胞外被：细胞外表面富含糖类的周缘区。胞质溶胶：质膜下 0.10.2m 较粘滞液态物质，含高浓度蛋白质，分布微丝、微管，缺少其他细胞器。36.细胞表面的特化结构有哪三种？（1）微绒毛：细胞膜与细胞质共同突向腔面的细小指状突起。微绒毛表面是质膜和糖被，内部是细胞质的延伸，中心有许多纵行排列的微丝，直达微绒毛顶端。（2）纤毛与鞭毛：纤毛和鞭毛是细胞表面向外伸出的细长突起，比微绒毛粗、长，能摆动。（3）褶皱：是细胞表面临时性扁状突起，主要出现在活动细胞（免疫细胞）边缘，是细胞膜下肌动蛋白聚合结果，产生趋化运动和吞噬作用。37.胱氨酸尿症是哪类遗传疾病？遗传性膜转运异常疾病。38.囊性纤维化是什么结构异常导致的？细胞膜上缺少受 cAMP 调节的氯离子通道，导致细胞向外转运 Cl-减少，呼吸道粘液水化不足，粘度增大，引发细菌感染。39.家族性高胆固醇血症是什么结构异常导致的？LDL 受体异常（缺乏或结构异常） ，血液中胆固醇升高，易引发动脉粥样硬化和冠心病。第五章 细胞的内膜系统与囊泡转运1.超速离心从细胞分离出的“微粒体” ，主要成分是什么？内质网和核糖体。2.内质网膜的标志酶是什么？葡萄糖6磷酸酶。3.粗面内质网主要负责合成加工转运什么蛋白质？（1）外输性或分泌性蛋白：肽类激素、细胞因子、抗体、消化酶、细胞外基质蛋白等。（2）膜整合蛋白质：膜抗原、膜受体等。（3）细胞器的驻留蛋白：定位内质网、高尔基体、溶酶体等可溶性驻留蛋白，需要粗面内质网的修饰加工和转运。4.粗面内质网与滑面内质网形态上各有什么特点？粗面内质网表面有核糖体附着，多呈扁平囊状。画面内质网是表面光滑的管泡样网状结构，并常常可见与粗面内质网相互连通。5.粗面内质网有哪些功能？粗面内质网与外输性蛋白质的合成、加工及转运密切相关。（1）作为核糖体附着的支架：许多肽链的合成必须随核糖体转移、附着于粗面内质网才能完成。（2）新生多肽链的折叠与装配：内质网腔中有丰富的氧化型谷胱甘肽，便于肽链上半胱氨酸残基间氧化形成二硫键；内质网膜腔面附着的蛋白二硫键异构酶是二硫键的形成及多肽链的折叠速度大大加快。内质网中的重链结合蛋白（heavy chain binding protein，BiP）能与折叠错误的多态和未装配的蛋白亚单位识别结合，予以滞留；促进重新折叠、装配与运输。BiP 属于热休克蛋白 70（HSP70）家族；帮助多肽链转运、折叠和组装，也称“分子伴侣”（molecular chaperone）分子伴侣协助多肽链折叠组装转运，但是不参与终产物形成；内质网中分子伴侣还有钙网素、葡萄糖调节蛋白 94（GRP94）内质网素，内质网标志性分子伴侣。分子伴侣共同特点：羧基端有 Lys-Asp-Glu-Leu（KDEL ）四氨基酸滞留信号肽，结合于内质网膜受体蛋白，从而驻留于内质网强，又称驻留蛋白。分子伴侣是蛋白质质量监控因子，避免错误蛋白的运输。6.信号肽假说内容是怎样的？（1）胞质中游离核糖体，翻译出有信号肽的多肽后，即被胞质中的 SRP（signal recognition particle，信号识别颗粒）识别、结合。SRP 由 6 个多肽亚单位和 1 个 7S 的 RNA 小分子组成，可结合信号肽序列，也可部分插入核糖体，暂停翻译，形成 SRP-核糖体复合物。（2）与信号肽结合的 SRP 识别并结合内质网膜上的 SRPR，介导核糖体结合内质网膜的移位子（通道蛋白） ；此结合导致 SRP 被释放，返回胞质重新被利用；而多肽链进入移位子通道内，翻译重新开始。（3）核糖体与移位子的结合，使得核糖体大亚基的中央管与移位子的通道相对，继续合成的肽链在信号肽牵引下进入移位子通道，到达内质网腔；信号肽被信号肽酶切除；多肽合成结束，核糖体撤离。移位子是内质网膜上的亲水通道，与信号肽结合是，处于开放的活性状态；多肽链合成转移完毕，转为无活性关闭状态。7.滑面内质网有哪些功能？（1）滑面内质网参与脂质的合成和转运小肠吸收的甘油、脂肪酸等，进入细胞后，在内质网中被重新合成甘油三酯。滑面内质网合成的脂类常与粗面内质网合成的蛋白质结合成脂蛋白，精油高尔基体分泌出去；分泌出去后常运输血液中的胆固醇、甘油三酯等到脂肪组织。分泌类固醇激素的细胞，有发达的滑面内质网，其中存在类固醇代谢的关键酶。内质网膜上的脂质合成过程：脂酰基转移酶催化 2 分子脂酰辅酶 A 与甘油-磷酸反应，形成磷脂酸；磷酸酶催化磷脂酸脱磷酸，生成双酰甘油；胆碱磷酸转移酶催化双酰甘油添加极性基团，形成磷脂分子。脂质合成的起始和完成均在内质网膜的胞质侧。内质网膜（胞质侧）合成的脂类借助转位酶（或称翻译酶） ，翻转到朝向内质网腔的一侧，最终被输送到其它膜上。内质网向其它膜结构转运脂类的两种形式：出芽小泡转运到高尔基体、溶酶体、质膜；磷脂转换蛋白作载体（特异性识别磷脂分子） ，结合内质网膜的磷脂进入胞质，达到线粒体、过氧化物酶体。（2）滑面内质网参与糖原代谢肝细胞中滑面内质网膜的葡萄糖-6-磷酸酶，催化糖原在胞质中降解的产物葡萄糖-6-磷酸酶的去磷酸化；去磷酸化的葡萄糖经由内质网，进入血液。（3）滑面内质网是细胞解毒的主要场所。（4）滑面内质网是肌细胞 Ca2+储存场所肌细胞中发达的滑面内质网特化为肌浆网。肌浆网上 Ca2+-ATP 酶把胞质中的 Ca2+泵入网腔储存；受细胞外信号作用，Ca 2+向胞质中释放。肌浆网中含有大量钙结合蛋白，每个这样的蛋白结合 30 个 Ca2+。高浓度的 Ca2+阻止运输小泡形成。（5）滑面内质网与胃酸、胆汁合成与分泌密切相关。8.粗面内质网中的糖基化有何特点？寡糖与蛋白质天冬酰胺残基侧链的氨基基团结合，即 N-糖基化。供糖分子通常是核苷酸，如 CMP-唾液酸、GDP-甘露糖、UDP-N-乙酰葡萄糖胺。糖基转移反应均由糖基转移酶催化。内质网中的 N-糖基化起始于一个 14 寡糖由 2 个 N-乙酰葡萄糖胺、9 个甘露糖、3 个葡萄糖组成。寡糖首先与内质网膜中的嵌入脂质分子磷酸多萜醇连接并被其活化，然后才在糖基转移酶的催化下转移连接到新生肽链中特定三肽序列 Asn-X-Ser 或 Asn-X-Thr 的天冬酰胺残基上。糖基化后的新生肽链，寡糖链末端的 2 个葡萄糖残基被移去，残留的葡萄糖残基结合内质网膜上的分子伴侣，然后在分子伴侣帮助下完成折叠，被移去最后一个葡萄糖残基，包装外送；错误折叠导致肽链的疏水基团外露，被 GT（监控酶）识别并重新连接 1 个葡萄糖，重新结合分子伴侣进行折叠。9.滑面内质网的解毒机制有何特点？在电子传递的氧化还原过程中，催化多种化合物氧化或羟化，使毒物/药物被破坏；或增加了毒物/药物的极性，使之排泄。10.高尔基复合体的形态结构是怎样的？高尔基复合体由三种不同类型的膜性囊泡组成：（1）扁平囊泡：38 个略微弯弓形扁平囊泡整齐排列层叠，构成主体。囊泡凸面朝细胞核，叫顺面或形成面，膜厚 6nm；凹面朝向细胞膜，称反面或成熟面，膜厚 8nm。（2）小囊泡：聚集于形成面，多数是光滑小泡，较小的是衣被小泡内质网芽生、分化而来，也称运输小泡。运输小泡之间不断融合，形成扁平囊泡，在从内质网转运物质的同时补充更新了扁平囊泡的膜结构。（3）大囊泡：也称分泌泡，在扁平囊泡的成熟面，由扁平囊泡末端膨大、断裂而成。11.为什么说高尔基复合体有显著极性？从顺面到反面分成三个部分：（1）顺面高尔基网状结构：连续分支的管网状结构；分选来自内质网的蛋白质和脂类，大多转入高尔基中间囊膜，少量重返内质网；对蛋白质进行 O-连接糖基化以及跨膜蛋白的酰基化。（2）高尔基中间囊膜：多囊层、管结构复合体；进行糖基化修饰和多糖及糖脂的合成。（3）反面高尔基网状结构：对蛋白质进行分选，或被分泌到细胞外，或被转运到溶酶体；某些蛋白质的修饰，如酪氨酸残基的硫酸化、半乳糖的唾液酸化、蛋白水解等。12.高尔基复合体最具特征的酶是？糖基转移酶（参与糖蛋白和糖脂合成）13.高尔基复合体的功能有哪些？高尔基复合体与内膜系统其他组分，构成胞内物质转运的特殊通道，也是物质合成、加工的重要场所。（1）高尔基复合体是细胞内蛋白质运输分泌的中转站。（2）高尔基复合体是胞内物质加工合成的重要场所：糖蛋白的加工合成：N-连接糖蛋白，糖基化始于内质网，完成于高尔基复合体；O- 连接糖蛋白，糖基化在高尔基复合体内进行完成。O-连接糖蛋白，单糖组分一个个添加，完成糖基化。内质网转来的糖蛋白，末端寡糖在高尔基体被切去，添加上新糖基。蛋白质糖基化意义：A.保护蛋白质，免遭水解； B.是运输信号，引导蛋白质包装运输；C.糖基化形成细胞外被，参与保护、识别、联络等重要生命活动。蛋白质的水解加工：某些蛋白质或酶，只有在高尔基复合体被特异性水解后，才成熟或有活性。溶酶体酸性水解酶的磷酸化、蛋白聚糖的硫酸化，均在高尔基复合体发生和完成。（3）高尔基复合体是胞内蛋白质的分选和膜泡定向运输的枢纽可能机制：对蛋白质修饰、加工，给蛋白质带上分选信号，进行选择、浓缩，形成不同去向的运输分泌小泡。运输小泡的三个去向：溶酶体酶，以有被小泡被转运到溶酶体；分泌蛋白，以有被小泡运向细胞膜；以分泌小泡形式在胞质中暂存，被调控释放。14.三级溶酶体的别名是？在不同细胞中沉积，可分别称为什么？后溶酶体，是刺激溶酶体完成底物消化、分解后，残留部分不能降解的物质于溶酶体中，是溶酶体功能的终末状态；也称残留小体。神经细胞、肝细胞、心肌细胞的脂褐质；肿瘤细胞、病毒感染细胞、大肺泡细胞、单核吞噬细胞中的髓样结构、含铁小体。15.所有溶酶体中共约多少种水解酶？最适 pH 是多少？含 60 多种分解所有生物活性物质的酸性水解酶，最适 pH3.55.5。16.溶酶体为何能保持低 pH？溶酶体膜上嵌有质子泵，依赖水解 ATP 释放能量，逆浓度梯度将 H+泵入溶酶体中，维持低 pH。17.溶酶体为何不能消化自身的膜？溶酶体膜中两种高度糖基化的跨膜整合蛋白：lgpA 和 lgpB，朝向溶酶体腔，防止酸性水解酶对自身膜的消化。18.按形成过程，溶酶体可分为哪两类？内体性溶酶体：高尔基复合体芽生小泡结合细胞吞饮形成的内体而来初级溶酶体（前溶酶体） 。吞噬性溶酶体：内体性溶酶体结合来自胞内外的作用底物形成次级溶酶体。19.内体性溶酶体形成经过哪 5 个阶段？（1）酶蛋白的 N-糖基化与内质网转运：溶酶体的酶在粗面内质网合成，加工后为 N-连接的甘露糖糖蛋白，以出芽方式转送到高尔基复合体的形成面。（2）酶蛋白在高尔基复合体内的加工与转移：高尔基体形成面囊泡里的磷酸转移酶和 N-乙酰葡萄糖胺磷酸糖苷酶催化下形成甘露糖-6-磷酸（M-6-P） ，溶酶体水解酶分选识别信号。（3）酶蛋白的分选与转送：带有 M-6-P 的溶酶体水解酶前体，到达高尔基体成熟面，被高尔基体网膜囊腔面的受体蛋白识别，介导有被小泡形成，脱离高尔基体。M-6-P 为标志的分选机制比较清楚，但不是唯一途径。（4）前溶酶体的形成：脱离高尔基体的有被小泡，脱去衣被，与胞内晚期内吞体融合，形成前溶酶体内体性溶酶体。晚期内吞体：细胞膜胞吞作用形成的小泡与其他白内小泡融合，降低了泡内 pH 值，称晚期内吞体。（5）溶酶体的成熟：前溶酶体膜的质子泵将胞质中的 H+不断泵入，腔内 pH 从 7.4 降到 6.0 左右，溶酶体酶的前体从 M-6-P 膜受体上解离，去磷酸化而成熟。而膜 M-6-P 膜受体以出芽形式重返高尔基体成熟面。20.溶酶体功能有哪些？（1）溶酶体能够分解胞内的外来物质及清除衰老、残损细胞器：溶酶体射入细胞内外来源的物质，分解成能被细胞重新利用的小分子，通过溶酶体膜释放到细胞质中，参与了细胞的物质代谢。此过程不仅保持了细胞内环境的稳定，也有利于细胞的更新替代。（2）溶酶体是具有物质消化与细胞营养功能：溶酶体是细胞的消化细胞器，在饥饿状态下，分解细胞内并非必须的生物大分子，以提供营养和能量。原生动物考溶酶体进行消化。（3）溶酶体是集体防御保护功能的组成部分：溶酶体强大的物质消化和分解能力是实现细胞防御的基本机制。巨噬细胞等免疫细胞均有发达的溶酶体，杀灭分解病原体。（4）溶酶体参与某些腺体组织细胞分泌过程的调节：溶酶体在某些腺体组织细胞的分泌过程中发挥作用。（5）溶酶体在生物个体发生与发育过程中起重要作用。21.过氧化物酶体区别于溶酶体的独特结构特征有哪 2 点？（1）过氧化物酶体中常常含有电子致密度较高、排列规则的晶格结构。此乃尿酸氧化酶形成，被称作类核体或类晶体。（2）在过氧化物酶体界膜内表面可见一条称之为边缘板的高电子致密度条带状结构。22.过氧化物酶体的酶分成哪 3 类，各有什么作用？（1）氧化酶类：氧化底物，将氧还原成过氧化氢。（2）过氧化氢酶类：是过氧化物酶体的标志酶，该酶作用：2H 2O22H 2O+O2。（3）过氧化物酶类：只存在于血细胞第少数细胞类型的过氧化物酶体中，作用与上者相同。过氧化物酶体中还有少量苹果酸脱氢酶、柠檬酸脱氢酶等。23.过氧化物酶体的功能有哪些？（1）过氧化物酶体能有效清除细胞代谢过程中产生的过氧化氢及其他毒性物质。氧化酶利用分子氧，氧化反应去除特异有机底物上的氢原子产生过氧化氢。过氧化氢酶利用过氧化氢去氧化甲醛、甲酸、酚、醇等。氧化酶与过氧化氢酶催化偶联，有效清除细胞代谢过程中产生的过氧化氢和毒性物质，起到保护作用。（2）过氧化物酶体能够有效地进行细胞氧张力的调节。过氧化物酶体耗氧占细胞耗氧量的 20，但是当细胞出现高浓度氧状态时，可增强氧化能力来调节，避免高浓度氧的损害。（3）过氧化物酶体参与对细胞内脂肪酸等高能分子物质的分解转化。过氧化物酶体的另一功能：分解脂肪酸等高能分子，使之转化为乙酰辅酶 A；然后将其转运到细胞质中再利用，或进入线粒体内供能。24.网格蛋白介导的有被小泡产生于哪里？高尔基复合体及细胞膜。25.内质网产生的有被小泡多由什么蛋白介导？COP II 蛋白26.高尔基体蛋白逆向运输、向内质网运输的有被小泡，多由什么蛋白介导？COP I 蛋白（负责内质网逃逸蛋白的捕捉、回收转运，及高尔基体膜内蛋白逆向运输）27.囊泡转运的功能作用包括哪 4 点？（1）囊泡转运是细胞物质定向运输的基本途径。囊泡的芽生是主动的自我装配过程，参与此过程的成分在进化上非常保守。囊