王镜岩生物化学题库-生化习题集(师)

第一章糖

一、名词解释

1、直链淀粉：是由a—D—葡萄糖通过1,4—糖甘犍连接而成的，没有分支的长链多

糖分子。

2、支链淀粉：指组成淀粉的D—葡萄糖除由a—1,4糖背键连接成糖链外还有a—1,6

糖首键连接成分支。

3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这种排列的改变会关系到共价键的破

坏，但与氢键无关。例氨基酸的D型与L型，单糖的a—型和8一型。

4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚

糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与假设干肽链连接，

糖含量可超过95%,其总体性质与多糖更相近。

5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与假设干糖分子链

相连所构成的分子称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。

二、选择

*1、生物化学研究的内容有(ABCD)

A研究生物体的物质组成

B研究生物体的代谢变化及其调节

C研究生物的信息及其传递

D研究生物体内的结构

E研究疾病诊断方法

2、直链淀粉的构象是(A)

A螺旋状B带状C环状D折叠状

三、判断

1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。(X)

2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。(X)

#3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄糖。(X)

4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。3

5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。

四、填空

1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈搓红色。(紫蓝紫红)

2、蛋白聚糖是指。

(蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物)

3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均一多糖。(葡萄糖)

第二章脂类、生物膜的组成与结构

一、名词解释

1、脂肪与类脂：脂类包括脂肪与类脂两大类。脂肪就是甘油三酯，是能量储存的主要

形

式，类脂包括磷脂，糖脂。固醇类。是构成生物膜的重要成分。

2、生物膜：细胞的外周膜和内膜系统统称为生物膜。

#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一局部，分布于膜的脂双层外表，通过静电力或范

德华引力与膜结合，约占膜蛋白质的20—3（）%。

二、选择

1、磷脂作为生物膜主要成分，这类物质的分子最重要的特点是：（A）

A两性分子B能与蛋白质共价结合

C能替代胆固醇D能与糖结合

2、生物膜含最多的脂类是（C）

A.甘油三酯B.糖脂C.磷脂

3、以下那种物质不是脂类物质（D）

A前列腺素B苗类化合物C胆固醇D鞘氨醇

4、“流体镶嵌”模型是何人提出的？（D）

A、GorterWGrendelDaniellifDDavson

C、RobertsonD、Singer和Nicolson

5、以下哪一种脂蛋白的密度最低（A）

A、乳糜微粒B、脂蛋白C、B-前脂蛋白D、脂蛋白

*6、生物膜中分子之间不起主要作用的力有（DE）

A、静电力B、疏水力C、范得华力D、氢键E、碱基堆积力

三、判断

1、生物膜内含的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以糖脂为主要成分。（X）

2、生物膜在一般条件下，都呈现脂双层结构，但在某些生理条件下，也可能出现非双

层结构。（J）

3、甘油三酯在室温下为液体者是脂，是固体者为油。（X）

4、生物膜质的流动性主要决定于磷脂。（J）

5、植物细胞膜脂的主要成分是甘油磷脂，动物细胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。（X）

6、生物膜的流动性是指膜脂的流动性。（X）

四、填空

1、生物膜主要由、、组成。（蛋白质脂质多糖）

2、磷脂分子结构的特点是含一个的头部和两个尾部。（极性非极性）

3、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖组成。

4、根据磷脂分子所含的醇类，磷脂可分为和两种。

（甘油磷脂，鞘氨醇磷脂）

5、生物膜的流动性，既包括，也包括的运动状态。（膜脂，膜蛋白）

第三章蛋白质

一、名词解释

#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其它

体液及组织分泌物中。一段可分为五种。

2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着假设干相邻的二级结构单位（a一螺

旋、

0—折叠片段、。一转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规那么的、在空间能识

别的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构

3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比拟有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，

溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白

等。

4、盐析作用：向蛋白质溶液中参加大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同

时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的

现象，称盐析作用。

5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解

性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。

#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋

白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象

称为疏水相互作用。

7、简单蛋白与结合蛋白

简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。

结合蛋白：除了蛋白质局部外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。

8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分

子的性质，这种现象称别构现象。

9、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。

10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。

11、桑格（Sanger）反响：即2,4二硝基氟苯与a一氨基酸中氨基反响生成DNP-氨基

酸，是黄色二硝基苯衍生物。用此反响可以N-端氨基酸的种类。是生化学家Sanger

创用，故称桑格反响。

12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NHz和一COOH的解离

度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移

动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

13、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，其中每一个

-NH-CH-CO-

|单位称为氨基酸残基。

R

14、别构现象：当有些蛋白质分子表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整

个分子的性质，这种现象称为别构现象。

15、肽键平面：组成肽键（酰胺键）的六个原子（C,N,O,H,a-C,a-C）位于同一平面，呈

刚性平面结构，其中C-N键具有偏双键性质，C=O,N-H为反式排布，这种平面称肽键

平面又称酰胺平面。

16、结构域：在超二级结构根底上，多肽链（40-400个氨基酸范围）再折叠成相对独立

的三维实体，称为结构域。一般由100-200个氨基酸残基组成，大蛋白质分子由2-3个

结构域形成三级结构，较小蛋白质的三级结构即是单结构域。

17、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内皆原有的

高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导

致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫蛋白质的变性作用

18、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，因此每一个

-NH-CH-CO-残基称为氨基酸残基。

#19、透析：利用胶体对半透膜的不可渗透性，可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋

白质别离开，因而得到较为纯洁的蛋白质，这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析。

二、选择

1、每个蛋白质分子必定有（C）

A.a-螺旋结构B.P-片层结构

C.三级结构D.四级结构E.辅基

2、关于肽键的以下描述，错误的选项是（E）

A.具有局部双键性质

B.可为蛋白酶所水解

C.是蛋白质分子中主要的共价键

D.是一种酰胺键，稳定性高

E.以上都不对

*3、以下氨基酸中具有亲水侧链的是（ACE）

A苏氨酸E亮氨酸C丝氨酸

D丙氨酸E谷氨酸

4、酰胺平面中具有局部双键性质的单键是：（B）

AC-CaBC-N

CN-HDN-CQ

5、与氨基酸相似的蛋白质的性质是（D）

A.高分子性质B.胶体性质

C.沉淀性质D.两性性质

E.变性性质

6、含有色氨酸的蛋白质所特有的显色反响是：（D）

A双缩股反响B黄色反响C米伦氏反响

D乙醛酸反响E坂口反响F福林试剂反响

7、一种蛋白质的营养价值上下主要决定于（C）

A是否好吃可口

B来源是否丰富

C所含必需氨基酸的种类是否完全和相对数量的多少

D市场价格的贵贱

*8、肽键平面的结构特点是：（ABD）

A4个原子处于一个平面

B肽键中的C-N键具有双键的性质

C肽键中的C-N键可以自由旋转

D只有a-碳原子形成的单键可以自由旋转

E肽键平面是蛋白质一级结构的根本单位

*9、别离纯化蛋白质主要根据蛋白质的哪些性质（ACE）

A分子的形状和大小B粘度不同

C溶解度不同D溶液的pH值

E电荷不同

*10、可用来鉴定蛋白质肽链N-末端氨基酸的试剂是：（DE）

A荀三酮B亚硝酸C甲醛

D2,4二硝基氟苯E异硫氟酸苯酯

11、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合局部的氨基酸残基（C）

A大局部是酸性B大局部是碱性

C大局部疏水性D大局部是糖基化

*12、变性蛋白中未被破坏的化学键是：（DE）

A氢键B盐键C疏水键

D肽键E二硫键F范得华力

*13、以下关于蛋白质的三级结构的表达哪些是正确的（BD）

A.一条多肽链和一个辅基连成的紧密型结构。

B.蛋白质分子中含有a—螺旋、B一片层折叠结构和6—转角。

C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。

D.大局部非极性基团位於蛋白质分子内部。

14、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反响是：（E）

A.双缩胭反响B.黄色反响C.米伦氏反响

D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响

15、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反响是：（E）

A.双缩服反响B.黄色反响C.米伦氏反响

D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响

*16、含有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反响是：（A,B,C,FJ

A.双缩服反响B.黄色反响C.米伦氏反响

D.乙醛酸反响E.坂口反响F.福林试剂反响

*17.以下关于蛋白质三级垢构的表达，哪些是正确的（B,D）

A.一条多肽链和一个辅基连成的紧密球形结构

B.蛋白质分子中含有a—螺旋，B—片层折叠和B—转角

C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连

D.大局部非极性基团位於蛋白质分子内部

*18.在pH6-7的溶液中带负电荷的氨基酸有：（A,C）

A）.AspB.ArgC.Glu

D.GinE.HisF.Lys

*19、可用来判断蛋白质水解程度的反响是：（BC）

A荀三酮反响

B亚硝酸反响

C甲醛反响

D2,4-二硝基氟苯反响

E异硫氟酸苯酯反响

20、胰岛素A链与B链的交联靠：（C）

A氢键

B盐键

C二硫键

D酯键

E范德华力

*21、在pH6-7范围内带下电荷的氨基酸有：（BEF）

A、Asp

B、Arg

C、Glu

D、Gin

E、His

F、Lys

22、含有精氨酸的蛋白质的特有的显色反响是：（E）

A双缩尿反响

B黄色反响

C米伦氏反响

D乙醛酸反响

E坂口反响

F福林试剂反响

23、蛋白质一级结构与功能关系的特点是：（B）

A相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同

B一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大

C一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性就丧失

D不同生物来源的同种蛋白质.其一级结构完全相同

E一级结构中氨基酸残基任何改变，都不会影响其功能

24、在以下肽链主干原子排列中，符合肽链结构的是：（E）

AC—N—N—C

BN—C—C—N

CN—C—N—C

DC—C—C—N

EC—C—N—C

FC—O—N—H

25、蛋白质平均含氮量为：（D）

A10%

B12%

C14%

D16%

E18%

F20%

*26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是：（BD）

A蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动，促使其扩散

B蛋白质分子外表有水膜

C蛋白质溶液粒度大

D蛋白质分子带有同性电荷

27、蛋白质空间构象的特征主要取决于：（A）

A.氨基酸的排列次序B.次级键的维持力

C.温度,pH,离子强度D.肽链内和肽链间的二硫键

28、蛋白质二级结构的主要维系力是（D）

A、盐键B、疏水键C.氢键D.二硫键

*29、非蛋白质氨基酸是：（A、B）

A、OrnB、CitC、AspD、ArgE、GluF、Lys

30、具有四级结构的蛋白质是（E）

A、a-角蛋白B、P-角蛋白C、肌红蛋白

D、细胞色素CE、血红蛋白

31、在酰胺平面中具有局部双键性质的单键是（B）

A、C—CB、C—NC、N-HD、N-Ca

*32、可用来判断蛋白质水解程度的反响是（BC）

A、苛三酮反响B、亚硝酸反响C、甲醛反响

D、2,4-二硝基氟苯反响E、异硫氧酸苯酯反响

#33、a-螺旋表示的通式是（B）

A、3.OioB、3.6BC、2.27D、4.6|6

三、判断

1、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，而后者却不是。

（J）

2、蛋白质的变性是蛋白质分子空间结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。（X）

3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。（X）

#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。（X）

#5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。（X）

#6、SDS-PAGE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。（X）

7、蛋白质分子中的肽键是单键，因此能够自由旋转.（X）

8、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水

化层所引起的IX）

#9、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸（X）

10、双缩服反响是肽和蛋白质特有的反响，所以二肽也有双缩胭反响。（X）

#11、可用8M尿素拆开蛋白质分子中的二硫键（X）

12、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（X）

13、多数蛋白质的主要带电基团是它N-末端的氨基和C一末端的峻基组成。（X）

14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（J）

15、天然氨基酸都具有一个不对称a—碳原子。（X）

16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。（J）

17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L.型氨基酸组成。（X）

18、蛋白质在pl1等电点：时，其溶解度最小。（J）

19、蛋白质多肽链的骨架是CCNCCNCCN--。（V）

20、一氨基一竣基氨基酸pl为中性，因为一COOH和N%+解离度相同。（义）

21、构型的改变必须有共价键的破坏。（J）

#22、纸电泳别离氨基酸是基于它们的极性性质。（义）

四、填空

1、蛋白质溶液在280nm波长处有吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在着,

和残基o

（苯丙氨酸酪氨酸色氨酸）

2、胰蛋白酶是一种酶，专一性地水解肽链中和残基的陵基端

形成的肽键。

（水解酶赖氨酸精氨酸）

3、一般说来，球状蛋白分子含有氨基酸残基在其分子内部，含氨

基酸残基在其分子的外表.（非极性极性）

4、血浆脂蛋白包括、、、、。（乳糜微粒、极低密度脂蛋臼、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、

极高密度脂蛋白）

5、蛋白质按分子形状分为和；按分子组成分为

和。（纤维状蛋白球状蛋白简单蛋白结合蛋白）

6、蛋白质的变性作用最主要的特征是，变性作用是由于蛋白质分子发生改变所引起的。

（生物学性质的改变内部高度规律性结构）

7、B-折叠结构的特点是：（1）肽段伸展呈；（2）在片层中个肽段走向可以是；也可以

是；（3）氢键是在之间形成；（4）R伸向锯齿的方。

（锯齿状平行反平行相邻肽链主链上的-C=O与一N一H前）

8、组成蛋白质的2（）中氨基酸中，除外，均为a_氨基酸；除外，氨基酸分子中的Q-碳

原子，都有旋光异构体；天然蛋白质分子中，只存在氨基酸。

（ProGlyL-）

9、能形成二硫键的氨基酸是o（半胱氨酸）

10、蛋白质的二级结构有、、和等类型。

（a-螺旋折叠B转角自由回转）

11、根据组成蛋白质20种氨基酸侧链R基的化学结构，，可将蛋白质分为四大类:

（脂肪氨基酸，芳香氨基酸，杂环氨基酸，杂环亚氨基酸）

12、蛋白质多肽链主链形成的局部空间结构称为二级结构.这些二级结构进一步排列一

些有规那么的模块称之为或叫作.

（超二级结构，折迭单元）

13、一个氨基酸的。一竣基与另一个氨基酸的a—氨基脱水缩合而成的化合物

肽。氨基酸脱水后形成的键叫键，又称键。

（二肽肽酰胺键）

14、稳定蛋白质胶体系统的因素是_______和.（水膜，电荷）

15、GSH由和,组成的。

（Glu,Cys,Gly,）

16、a-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，其结构特点是：（1）螺旋盘绕手性为;

（2）上升一圈为nm；（31一圈中含氨基酸残基数为，每个残基沿轴上升nm；（4）螺

旋圈与圈之间靠而稳定；（5）螺旋中R伸向。

（右手0.543.60.15氢键外侧）

17、螺旋是蛋白质级结构的主要形式之一，该模型每隔个氨基酸残基，螺旋上升一

圈。螺旋稳定的主要因素，是相邻螺圈三种形成。B-折叠结构有以及两种形式，稳

定B-折叠的主要因素是。

（二3.6氢键平行式反平行式氢键）

18、蛋白质具有各种各样的生物功能，例如有,,,,0

（催化运动结构根底防御营养）

19、多肽链的正链是由许多—平面组成.平面之间以原子相互隔开，并以该原子为顶点作

运动。（一酰胺Ca旋转）

#20、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有（1）.法,常用的试剂为.

（2）.法，常用的试剂为或o

（氧化过氧甲酸复原疏基乙醇磕基乙酸）

21、1、蛋白质变性作用最主要的特征是，变性作用是由于蛋白质分子中的被破坏，引

起。

（生物学性质的改变，次级键，天然构象的解体）

22、蛋白质的一级结构是白共价键形成的，如和；而维持蛋白质空间构象的稳定性的是

次级键，如、、和等。

（肽键，二硫键；氢键，盐键，疏水键，范德华力）

#23、最早提出蛋白质变性理论的是o（吴宪）

24、蛋白质的二级结构有、、和等类型。

（a-螺旋，B-折叠，8-转角，自由回转）

25、破坏蛋白质的和中和了蛋白质的，那么蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象，

蛋白质可因参加、、和等类试剂而产生沉淀。

（水膜，电荷，高浓度盐类，有机溶剂，重金属盐，某些酸）

26、在以下空格中填入适宜的氨基酸名称：

(1)是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

(3)是含硫的极性氨基酸。

(4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是__________o

(l)Tyr(2)Trp、Phe(3)Cys(4)Ser

五、计算

1、某一蛋白质的多肽链在一些区段为a螺旋构象，在另一些区段为0构象，该蛋白质的

分子量为240000,多肽链外形的长度为5.06x10-5厘米，试计算：a螺旋体占分子的百分

比?(假设0构象中重复单位为().7nm,即().35nm长/残基。氨基酸残基平均分子量以120

为计)

解：

设：a一螺旋体占分子的X%

该蛋白质应含有的氨基酸残基数为：

240,000/120=2,000个

根据多肽链的结构，建立以下方程式：

0.15nm*2000*X%+0.35nm*2,000*(100-X)%=5.06*10-5cm

那么：3X+700-7X=5.06x1(y5xi()7

4X=194

X=48.5

答：该蛋白质分子中a—螺旋体占分子的48.5%

2、测得一个蛋白质中色氨酸的残基占总量的0.29%,计算蛋白质的最低分子量，(色氨

酸残基的分子量为186)(2分)

解：M=186*100/0.29=64138

3、肌红蛋白含铁量为0.335%,其最小分子量是多少？血红蛋白含铁量也是0.335%。试

求其分子量。

解：肌红蛋白的分子量为：

100：0.335=M：56M=100*56/0.335=16716.4

血红蛋白的分子量为：

100：0.335=M：(4*56)M=66865.7

4、一个大肠杆菌的细胞中含IO,个蛋白质分子，假设每个蛋白质分子平均分子量约为

40000,并且所有的分子都处于Q-螺旋构象，计算每个大肠杆菌细胞中的蛋白质多肽链

的总长度。(假设氨基酸残基的平均分子量为118)

解:(106*40000/118)*0.15*10-7=5.08(cm)

5、测得一个蛋白质的样品的含氮量为10克，计算其蛋白质含量。

解：1克氮=6.25克蛋白质10*6.25=62.5克

6、试计算油100个氨基酸残基组成的肽链的①一螺旋的轴长长度。(2.5分)

解：0.15nmxl00=15nm

7、以下氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基

酸朝负极移动？13分)

Ala(pI=6.0)Leu(pI=6.02]Phe(pl=5.48)

Arg(pI=10.76)Asp(pl=2.77)His(pl=7.59)

解：朝负极移动者：Ala,Leu,Phe,Arg,His。

朝正极移动者：Asp

8、计算1()()个氨基酸残基组成的肽链的a—螺旋的轴长度。15nm

9、牛血清白蛋白含色氨酸().58%(按重量算)，色氨酸分子量为204o

⑴计算最低分子量；

(2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白分子量大约为7万，问该分子中含有几个Trp残基。

解答：(1)设：当该牛血清白蛋白只含一个Trp时的最低分子量为M

那么:204/M=0.58%

M=().58%/2()4=35172(约35000为计)

(2)该分子中应含Trp残基个数为：

70000/35000=2

答：(1)该牛血清白蛋白最低分子量约是35000。

(2)当分子量为70000时，该分子含有二个Trp残基。

六、问答

1、一个A肽：经酸解分析得知由Lys,His,Asp,Glu2,Ala,以及Vai,Tyr和两个NH3分

子组成。当A肽与FDNB试剂反响后，得DNP-Asp;当用痰肽酶处理后得游离缀氨酸。

如果我们在试验中将A肽用胰蛋白酣降解时，得到二肽，其中一种(Lys,Asp,Glu,Ala,

Tyr)在pH6.4时，净电荷为零，另一种(His,Glu,以及Vai)可给出DNP-His,在pH6.4时，带

正电荷.此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到二种肽，其中一种(Asp,Ala,Tyr)ffipH6.4

时呈中性，另一种(Lys,His,Glu2,以及Vai)在pH6.4时，带正电荷，问A肽的氨基酸顺序

如何？(10分)

答：由题意可知A肽为八肽，由Lys、His、Asp、Glu2、Ala、Vai、Tyr组成。且其中

包括二个酰胺；

由FDNB及竣肽旃反响可知N端为Asp,C端为Vai；

由胰蛋白酶解、pH=6.4时电荷情况、生成DNP-His知所得二个肽段应为：Asp

一Glu、Ala、Tyr、Lys-(Glu、Asp其中有一个酰胺)

-His-Gln-Val

再由糜蛋白酶解、pH=6.4时电荷情况知所得肽段应为：

Asn—Ala—Tyr—

—Glu—Lys—His—Gin—Vai

所以整个八肽的氨基酸顺序应为：

Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gin-Vai

2、将含有Asp(pl=2.98),Gly(pl=5.97),Thr(pl=6.53),Leu(pI=5.98)WLys(pl=9.74)的pH=

3.()的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-5()阳离子交换树脂中，随后

用该缓冲液洗脱此柱，并分部的收集洗出液,，这五种氨基酸将按什么次序洗脱下来？(8

分)

答：氨基酸在离子交换层析中被洗脱下的次序取决于氨基酸在该条件下所带电荷的种

类、大小以及分子本身的极性等。因此以上五种氨基酸在pH=3.0缓冲液洗脱，洗脱下

来的次序是：

Asp—Thr—Glu-Leu-Lys

先................后

3、有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是:Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser.此肽未经

糜蛋白酶处理时，与FDNB反响不产生a-DNP-氨基酸.经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成

两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser,和Gly,Phe,Lys,Arg.这两个肽段分别与

FDNB反响，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys.此肽与胰蛋白酶反响，同样能生成两个

肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg,Gly,和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala.试问此七肽的一级

结构是怎样的？

答因为此肽未经糜蛋白酶处理时与FDNB反响不产生a-DNP-氨基酸可推断为：环七

肽

从经糜蛋白酶水解成的两个片段及它们与FDNB的反响产物可知该两片段可能为：一Ser

—Ala—Tyr—(1)

—Lys—Gly,Arg.Phe—(2°)

此肽与胰蛋白酶反响生成的两个片段应是：

-Gly-Arg-(3)

一Phe、Tyr、Ser>Ala、Lys一(40)

(2°)肽段结合(3)肽段综合分析应为：-Lys-Gly-Arg-Phe-(2)

(4°)与⑴肽段综合分析应为一Phe—Ser—Ala-Tyr—Lys—(4)

综合(2)与(4)肽段，此肽应为：

Gly—Arg—Phe—Ser—Ala

LysTyr

4、以下氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基

酸朝负极移动？

Ala(pl=6.0)Leu(pI=6.02]Phe(pl=5.48)

Arg(pl=10.76)Asp(pl=2.77]His(pl=7.59)

解：向负极移动者：Ala,Leu,Arg,Phe,His.

向正极移动者：Asp

5、某多肽的氨基酸顺序如下：

Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-

-His-Met-Asp-Gln~Cys-Tyr~Pro-Gly-Glu-Glu-Lys.如用胰蛋白酶处理，此多肽将

产生几个小肽？（假设无二硫键存在）

答：产生四个小肽

1.Glu-Val-Lys

2.Asn-Cys-Phe-Arg

3.Trp—Asp—Leu-Gly—Ser—Leu-Glu-Ala-Thr—Cys-Arg

4.His-Met-Asp-Glu-Cys-Tyr—Pro-Gly-Glu-Glu-Lys

6、比拟以下各题两个多肽之间溶解度的大小

(1)(Gly)20和(Glu)20,在pH7.0时

(2)(Lys-Ala)3和(Phe-Met)3,在pH7.()时

(3)(Ala-Ser-Gly)5和(Asn-Ser-His)5,在pH9.()时

(4)(Ala—Asp—Gly)5和(Asn—Ser—His)5,在pH3.()时

答：多肽在水中的溶解度主要取决它们侧链R基团大概相对极性，特别是离子化

基团的数目，离子化基团愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在以下各题

中：

(1)pH7.0时，(Gly)20的溶解度大于(Gly)20

⑵pH7.0时，(Lys-Ala)3的溶解度大于(Phe-Met)3

(3)pH9.0时，(Asn-Ser-His)5溶解度大于(Ala-Ser-Gly)5

(4)pH3.0时，(Asn-Ser-His)5溶解度大于(Ala-Asp-Gly)5

7、一种酶分子量为360,000,在酸性环境中可解离为二个不同成分，其中一个成分分子

量为120,000,另一个为60,000.大的占总蛋白的三分之二，具有催化活性；小的无

活性.用P-疏基乙醇处理时，大的颗粒即失去催化活性，并且它的沉降系数减小，但

沉降图案上只呈现一个峰.关于该酶的结构可做出什么结论？

答：从题中酸水解结果可初步推测：

该酶有具有催化活性的大亚基，分子量为120000,

并含有二个(360000x2/3=240000,240000/120000=2),

还有分子量为6000无催化活性的小亚基，

个数也为二个，因(360000-120000x2)/6000=2

再从0一疏基处理结果又知在两个大亚基内有二疏键。

第四章酶

一、名词解释

#1、Kcat：酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。

#2、限制旃：在细菌的细胞内有一类识别并水解外源DNA的酶，称为限制性内切酶。

3、活性中心和必需基团

活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中

有些基团假设经化学修饰使其改变，那么酶的活性丧失，这些基团称必需基团。

4、酶原：某些酶，特别与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种

没有催化活性的酶的前体称为酶原。

5、同工酶：是指能催化同一种化学反响，但其酶蛋白本身的分子结构、组成却有所不

同的一组酶。

#6、疏基酶：某些含有疏基的酶，在体内需要有自由的疏基存在时，才能发挥催化活性,

假设自由筑基发生改变，那么酶的活性受到抑制或失去活性，这类酶叫疏基酶。

7、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转

变成酶的过程成为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。

8、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。

9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不

溶酶。

#10、中间产物学说：酶在催化反响，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然

后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。

11、金属酶：酶分子中含有金属元素的酶类

12、别构效应剂：能够与的分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象,

使酶活动中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的催化反响速度及代谢过

程的物质。

13、诱导酶：某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增加，这种是诱导生成的，称为

诱导酶。

14、比活性：指单位重量样品中的酶活力，即U数/mg蛋白质或Kat数/kg蛋白质。

15、协同效应：在别构酶参与的酶促反响中，底物与酶结合后，引起了调节能分子构象

发生了变化，从而使酶分子上其它与底物结合部位与后继的底物的亲和力发生变化，或

结合更容易，称为正协同效应，相反称为负协同效应。

#16、KNF模型：称为别构酶的序变模型，该学说认为酶分子中的亚基结合小分子物质

（底物或调节物）后，亚基构象各个依次变化，从而实现催化功能。

17、别构酣：由于酶分子构相的变化而影响酶的催化活性，从而对代谢反响起调节作用

的酶。

18、全酶与蛋白酶：一些结合蛋白质酶类，除蛋白组分，还含有一对热稳定的非蛋白

小分子物质，前者称为酶蛋白，后者称为辅因子，只有两者结合成完整体系才具有活力,

此完整前分子称为全酶。

19、共价修饰调节：一类调节酶可由于其它酶对其结构进行共价修饰，而使其在活性形

式与非活性形式之间相互转变，称为共价修饰调节。

20、多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反响链体系，称为

多酶体系。

21、辅基：结合酶中与酶蛋白结合较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。

22、诱导契合学说：该学说认为酶分了•活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合,

但酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋

白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团到达正确的排列和定向，因而

使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反响。

23、核糖酶：具有催化功能的RNA分子称为核糖酶。

24、酶原：没有活性的酶的前体称为“酶原”。

25、酶的反响抑制：酶作用的产物对酶本身的活性产生抑制作用，称为酶的反响抑制。

#26、MWC模型：称为别构酶的齐变模型或对称模型，该模型认为别构酶的所有亚基,

或者全部呈巩固紧密、不利于结合底物的“T”状态，或全是松散的、有利于结合底物

的“R”状态，这两种状态的转变对于每个亚基是同时、齐步发生的。

二、选择

1、核酶的化学本质是（A）

A、核糖核酸B、粘多糖

C、蛋白质D、核糖核酸和蛋白质的复合物

2、乳酸脱氢酶经过透析后，其活性大大降低或消失，这是因为：（C）

A亚基解聚B酶蛋白变性C失去辅酶

D缺乏底物与酶结合所需要的能量E以上都不对

3、以下对酶的表达，哪一项为哪一项正确的？（E）

A所有的蛋白质都是酶

B所有的酶均以有机化合物作为底物

C所有的酶均需特异的辅助因子

D所有的酶对其底物都具绝对特异性

E上述都不对

#4、测酶活性时，反响速度对底物应呈：（A）

A一级反响B混合级反响

C零级反响D二级反响

5、在效应物作用下，蛋白质产生的变构（或别构）效应是蛋白质的（C）

A一级结构发生变化B构型发生变化

C构象发生变化D氨基酸顺序发生变化

6、温度对酶活性的影响是：（D）

A.低温可使醮失活

氏催化的反响速度随温度的升高而升高

C.最适温度是酶的特征性常数

D.最适温度随反响的时间而有所变化

E.以上都不对

*7、在喀咤核苜酸的合成途径中，CTP可以使天冬氨酸转氨甲酰酶产生别构效应的事实

属于以下哪种情况：［B,E）

A.别构抑制B.别构激活C.酶的诱导生成作用

D.非共价作用E.前体活化作用

*8、非竞争抑制作用是：（B,C,D）

A.抑制剂与酶活性中心外的部位结合

B.酶与抑制剂结合后，还可与底物结合

C.酶与底物结合后，还可与抑制剂结合

D.酶一底物一抑制剂复合物不能进一步释放产物

E.以上都不对

9、关于研窕酶反响速度应以初速度为准的原因中，哪项不对？（E）

A.反响速度随时间的延长而下降，

B.产物浓度的增加对反响速度呈负反响作用，

C.底物浓度与反响速度成正比，

D.温度和pH有可能引起局部酶失活，

E.测定初速度比拟简单方便

10、酶促反响达最大速度后，增加底物浓度不能加快反响速度的原因是：1A）

A.全部酶与底物结合成E-S复合体

B.过量底物对酶有负反响抑制

C.过量底物与激活剂结合影响底物与酶的结合

D.改变了化学反响的平衡点

E.以上都不是

11、底物浓度饱和后，再增加底物浓度，那么（D）

A.反响速度随底物浓度的增加而增加

B.随着底物浓度的增加酶逐渐失活

C.酶的结合部位被更多的底物占据

D.再增加酶的浓度反响速度不再增加

E.形成酶一底物复合体增加

12、有机磷农药（E）

A.对酶有可逆性抑制作用

B.可与酶活性中心上组氨酸的咪口坐基结合，使酶失活

C.可与酶活性中心上半胱氨酸的疏基结合使，酶失活

D.能抑制胆碱乙酰化酶

E.能抑制胆碱酯酣

13、非竞争性抑制剂的存在，使酶促反响动力学改变为：（。

AV不变，km变小

BV不变,km变大

CV变小,km变大

DV变小,km不变

EV变小,km变小

FV变大，km变大

14、含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著下降，其原因是：（B）A、

酶变性失活

B、失去

C、失去Ca?+

D、失去辅酶

*15、受共价修饰调节的酶有（AB）

A糖原磷酸化酶

B谷氨酰胺合成酶

C8一半乳糖甘酶

D精氨酸酶

E色氨酸合成酶

F乙酰辅酶A我化酶

16、竞争性抑制剂的存在，使酶促反响的动力学改变为：（B）

AV不变,Km变小

BV不变,Km变大

CV变小,Km变大

DV变小,Km不变

EV和Km都变小

FV和Km都变大

17、有机磷农药的杀菌机理是：（D）

A是酶的可逆性抑制作用

B可与酶的活性中心上组氨酸的？？基结合使酶失活

C可与酶活性中心上半胱氨酸的疏基结合使酶失活

D能抑制胆碱脂醮

E能抑制胆碱乙酰化酶

18、pH对酶促反响速度的影响，以下哪能项是正确的：（B）

ApH对酶促反响速度影响不大

B不同的酶有其不同的最适pH

C酶的最适pH都在中性即pH=7左右

D酶的活性随pH的提高而增大

EpH对酶促反响速度影响最大的主要在于影响醐的等电点

19、在对酶的抑制中，Vmax不变，Km增加的是（A）

A、竞争性抑制

B、非竞争性抑制

C、反竞争性抑制

D、不可逆抑制

20、根据国际系统命名法原那么，以下哪一个属转移酶类（A）

A、EC2.7.1.126B、EC1

C、EC3D、EC6

21、1、以下有关酶蛋白的表达，哪个是不正确的？（C）

A、属于结合酶的组成局部B、为高分子化合物

C、与酶的特异性无关D、不耐热E、不能透过半透膜

22、关于变构酶的结构特点的错误表达是：（D）

A、有多个亚基组成B、有与底物结合的部位

C、有与变构剂结合的部位D、催化部位与别构部位都处于同一亚基上

E、催化部位与别构部位既可处于同一亚基也可处于不同亚基上

*23、酶蛋白和辅酶之间有以下关系（BDE）

A、两者以共价键相结合，二者不可缺一

B、只有全酶才有催化活性

C、在酶促反响中两者具有相同的任务

D、一种酶蛋白通常只需一种辅酶

E、不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反响

*24、关于别构酶，正确的表达是（ACF）

A、它们一般是寡聚酶

B、它们一般是单体酶

C、当效应剂与别构酶非共价结合后，引起别构效应。

D、当效应剂与别构酶共价结合后，引起别构效应。

E、别构酶的动力学性质符合米氏方程式。

F、别构酶的动力学性质不符合米氏方程式。

25、酶促作用对反响过程能量的影响在于（B）

A、提高活化能B、降低活化能C、提高产物的能阈

D、降低产物的能阈E、降低反响的自由能

26、以下哪一个酶的催化活性需要金属离子？（B）

A、溶菌酶B、拔肽酶C、胰凝乳蛋白酶D、胰蛋白酶

三、判断

1、同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。（X）

2、Km值仅由酶和底物的相互关系决定，而不受其它因素影响。（X）

3,酶的敏感性就是指酶对能使蛋白质变性的因素极为敏感。（J）

4、人体生理的pH值是体内各种醵的最适pH值。（X）

5、Km可近似表示酶对•底物亲和力的大小，Km愈大，说明亲和力愈大。（X）

6、激活剂对酶具有激活作用，激活剂浓度越高，那么酶活性越大。（X）

7、非竞争性抑制中，一旦酶与抑制剂结合后，那么再不能与底物结合。（X）

8、毒气DFP为不可逆型抑制剂。（J）

5、溶菌酶和辅酶NAD和NADP是名种脱竣酶的辅酶。（X）

6、胰蛋白酶均属单体酶。（J）

7、酶促反响的初速度与底物浓度无关。（X）

8、酶的Km值是酶的特征常数，它不随测定的pH和温度而改变。（X）

9、别构酶动力学曲线的特点都是呈S形曲线。（X）

1（）、不可逆抑制作用中抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合。（V）

11、反竞争抑制中，酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。（J）

12、酶活性中心是亲水的介电区域。（X）

13、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg?+参与。（J）

14、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。（J）

15、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg2+参与。（J）

16、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。（J）

17、诱导酶是指在参加诱导物后本身构象发生变化，趋向于易和底物结合的一类酶。（X）

18、溶菌酶和胰蛋白酶均属单体酶。（J）

19、辅助因子都可用透析法去除。（X）

2（）、在酶别离纯化过程中，有时需在抽提溶剂中参加少量的筑基乙醇，这是为了防止酶

蛋白的-SH被氧化。（J）

21、在稳态平衡假说中，产物和酶结合形成复合物的速度极小。（J）

22、Km可近似表示酶对底物亲和力的大小，Km愈大，说明亲和力愈大。（X）

23、人体生理的pH值是体内各种酶的最适pH值。（X）

24、诱导筋是指在参加诱导物后本身构象发生变化，趋向于易和底物结合的一类酶。（X）

25、抑制剂对酶的抑制作用是酶变性失活的结果。（X）

26、在酶别离纯化过程中，有时需在抽提溶剂中参加少量的毓基乙醇，这是为了防止酶

蛋白的-SH被氧化。（J）

27、在稳态平衡假说中，产物和酶结合形成复合物的速度极小。（J）

28、辅助因子都可用透析法去除。（义）

四、填空

1、使酶具有高催化效率的主要因素有和o

（酶与底物的靠近及定向效应酶与底物发生变形作用共价催化酸碱催化」

2、结合蛋白酶类必须和相结合才有活性，此完整的醉分子称为。（酶蛋白辅因子全

酶）

3、酶原是。酶原变成酶的过程称为。这个过程实质上是酶的部位或的过程，某些酶以

酶原的形式存在，其生物学意义是

没有•催化活性的前体酶原KJ激活活性形成暴露保护组织细胞不被水解破坏

4、酶活性部位上的基团可分为两类和。酶的活性部位不仅决定酶的，同时也对酶的催

化性质起决定作用。

结合基团催化基团专一性

5、根据蛋白质结构上的特点，可把酶分为三类：、

和。

单体酶寡聚酶多酶复合物

6、要使酣反响速度到达Vmax的80%,此时底物浓度应是此随Km值的1/4倍。

7、和一般化学反响相同，测定酶促反响速度有两种方法，（1）（2）

（单位时间内底物的消耗量，单位时间内产物的生成量，）

8、米氏常数是酶的常数，可用来近似地表示,Km愈

大，那么表示酶与底物

（酶的特征物理常数酶对底物亲和力的大小酶与底物亲和力愈小）

9、酶的非竞争性抑制动力学特点是_________Vmax，而Km。

（减小不变）

1（）、关于酶与底物的结合，现在普遍认为的是学说，该学说能较好地解释

酶催化作用的;而酶催化作用的高效率可用和解释。

（诱导契合学说专一性能阀学说中间产物学说）

11>Mechaelis和Menten根据推导了的公式，称为。

（中间产物学说