生物化学教案

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学年：2006年〜2007年学期：第一学期课程名称：生物化学

专业：05级中药时数：70学时

本次课程要求与需要解决的问题：

本课程要求：

学习和掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能，了解生命现象的化学本质与人体

正常生命活动过程中物质的化学变化分子机制，为进•步学习其他药学课程奠定基础。

需要解决的问题

1）生物体主要由哪些物质构成？及明确这些物质的基本组成、结构、性质和功能；

2）明确这些物质（糖类、脂类、蛋白质和核酸等）在体内进行的化学变化规律、与能量代

谢的关系以及代谢调节机制；

3）明确遗传信息传递的基本流向及其分子机制，及基因表达调控机理；

4）了解基因工程、基因诊断的基本原理与基本概念；

5）熟悉胆色素代谢和药物代谢与转化的基本过程和机制；

6）掌握生物化学实验常用技术操作（物质的分离、提取，离心、电泳、比色分析法）及其

基本原理。

授课组织形式：

（1）课堂理论教学

（2）实验教学

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第1周（1）

内容教具、时间分配、使

用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1）掌握酶的定义、分子组成与活性中心；金国琴主编，生物化学，上

2）熟悉细胞内酶蛋白的存在形式海科学技术出版社，2006年

3）了解生物化学的定义、主要研究内容、与其他医药学课程8月第一版；

的关系、学习生化的目的意义；

参考书：

二、本课的重点、难点1.周爱儒主编，生物化学，

重点：人民卫生出版社,2004年11

1）生物化学的定义月第6版；

2）前的定义、组成、活性中心2.王继峰主编，生物化学习

难点：题集，中国中医药出版社，

活性中心概念2003年

3.HamesBetal.,Instant

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、notesinbiochemistry（影印

下节课预习范围及后续课程介绍）版），1999年版。

教学程序

1）绪论教具

2）酶多媒体教学

主要内容

第一章绪论学时分配

第一节生物化学的定义和主要研究内容1学时

一、生物体的物质组成及生物大分子的结构与功能

二、物质与能量代谢及其调节

三、DNA复制、基因表达及其调控

第二节生物化学与医药学的关系

第三节学习生物化学的目的意义

第七章酶1学时

第一节前的分子结构与活性中心

一、酶的分子组成

二、酶的活性中心

小结

生物化学的定义

生物化学主要是运用化学的理论和方法，从分子水平研

究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化规律的

一门学科，从而揭示生命现象的化学本质，又称生命的化学。

学习生化的目的意义

1）从分子水平阐明健康机体内物质代谢的基本规律；

2）推断疾病发生、发展的环节及其分子机制；

3）更科学地阐明中医药防病、治病的作用机理；

4）研制新药，指导对疾病的合理治疗，

5）进一步推动中医药事业的发展，造福于人类。

酶的定义

酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生

物催化剂。

酶在细胞内存在形式

能在细胞内主要有4种存在形式：单体酌f、寡聚酶、多

酶体系和串连酶等；

酶的分类

酶根据组成有单纯酶和结合酶之分。

结合酶的组成及其作用

结合酶由酶蛋白和辅因子组成，在酶促化学反应过程中，酶蛋

白决定反应专一性，辅酶或辅基参与电子、原子和基团作用。

酶的活性中心

在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物结合,

并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的活性中心。

活性中心必需基团的分类及其作用

酶的活性中心必需基团有催化基团和结合基团。结合基

团与底物结合形成酶一底物复合物，催化基团催化底物转变为

产物。

复习思考题

1、生物化学的定义

2、学习生物化学的目的意义

3.名词解释：酶结合酶辅酶辅基活性中心

4.对于结合酶来说，酶蛋白和辅醵（基）各有何作用？

5.何谓酶的活性中心？其必需基团按功能可分为哪几类？各

有何作用？

下节课预习范围

1）第二节酶促反应的特点与机制

2）第三节酶促反应动力学

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.09.19

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第1周（2）

内容教具、时间分配、使

用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握酶的酶促反应特点；金国琴主编，生物化学，上

2.熟悉酶促反应动力学（［E］、［S］、pH、T、i和a如何影响酶海科学技术出版社，2006年

促反应速度）；8月第一版；

二、本课的重点、难点

重点：参考书：

1.酶促反应的特点1.周爱儒主编，生物化学，

2.Km意义人民卫生出版社,2004年11

3.抑制剂对酶促反应的影响月第6版；

难点：2.王继峰主编，生物化学习题

1.底物浓度对酶促反应速度的影响一Km意义集，中国中医药出版社,2003

2.不可逆抑制作用

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、3.HamesBetaL,Instant

下节课预习范围及后续课程介绍）notesinbiochemistry（影印

教学程序版），1999年版。

酶促反应的特点与机制

酶促反应动力学教具

主要内容多媒体教学

第二节酶促反应的特点

一、酶促反应的特点

二、酶促反应的机制

学时分配

第三节酶促反应动力学

1学时

酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂对酶促反应

速度的影响

小结

酶与体外无机催化剂相比较有4个相同点和4个不同点：

4个相同点2学时

两者都能催化热力学上允许的化学反应;催化剂本身在化学反

应中不发生变化；不改变化学反应的平衡点；都能降低反应的

活化能。

4个不同点（即酶促反应的四大特点：

高度不稳定性、高度催化效率、高度特异性和酶活力的可调性。

酶的高度特异性：常有绝对特异性、相对特异性和立体异构特

异性三类。

酶作用特异性的机制一一诱导契合学说

当酶与底物接近时，底物可诱导酶构象发生变化，使之与底

物互补结合，进而催化底物发生反应生成产物。

影响酶作用的因素有：

酶浓度［E］、底物浓度［S］、pH、温度T、抑制剂（i）和激

活剂（a）。

Km意义

Km在数值上代表:［S］=%Vmax,Km=［S］；Km在一

定程度上代表能与底物的亲和力，Km越小，表示能与底物亲

和力越大，反应速度越快。

常用双倒数作图法（又称林一贝氏作图法）求得精确的Km

和Vmax。

不可逆抑制作用

抑制剂以共价键与酶活性中心必需基团结合，以抑制酶活

性，很难用物理方法将其去除，称为不可逆抑制作用；

典型的有筑基酶抑制剂和丝氨酸酶抑制剂：

筑基酶抑制剂-一些重金属离子Ag'、Hg2+等，常用二部基丙

醇来解除抑制作用；

丝氨酸酶抑制剂——有机磷化合物（1605、甲胺磷等），常用

解磷吃来解除抑制作用。

可逆抑制作用

抑制剂以非共价键与酶结合，抑制酶活性，可以用物理方

法将其去除，称为可逆抑制作用。常有三类：竞争性抑制、非

竞争性抑制和反竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用

是指抑制剂与底物结构相似，两者相互竞争与酶的活性中

心结合，以抑制酶的活性。

典型例子有：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用和

磺胺药对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用4个特点：

抑制剂与底物结构相似;两者相互竞争与酶的活性中心结

合；抑制程度取决于抑制剂与底物浓度的相对比值；增加底物

浓度可以减少或去除抑制作用。Kmt-Vmax不变。

非竞争性抑制作用

是指抑制剂与底物结构不相似，两者互不干扰同时与酶结合，

以抑制酶的活性。

非竞争性抑制作用4个特点：

抑制剂与底物结构不相似；两者相互不干扰同时与酶结

合；抑制程度只取决于抑制剂浓度；增加底物浓度不能减少抑

制作用。Km不变，Vmax3。

反竞争性抑制作用

抑制剂仅与酶一底物复合物结合形成ESI三元复合物，但

不能进一步分解转变为产物，从而抑制酶活性。

复习思考题

1.简述酶与一般无机催化剂的异同点。

2.何谓酶促反应专一性？可分为哪几类？各举一例说明。

3.简述“诱导契合学说”的主要论点。

4.影响酶促反应的因素主要有哪些？简述T、pH、和母］影响

酶促反应的机理。

5.米氏常数（Km）有何意义？

6.根据抑制作用方式不同，可分为哪二类抑制？举例说明不可

逆抑制作用。

7.举例说明竞争性抑制作用及其特点以及非竞争性抑制作用

特点。

8.名词解释：立体异构专一性、

下节课预习范围

七、酶活性测定与酶活性单位

第四节酶的调节

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.09.21

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第2周（1）

内容教具、时间分配、使

用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握酶活性单位、酶的别构调节、化学修饰调节.、酶原与金国琴主编，生物化学，上

酶原激活、同工酶概念；海科学技术出版社，2006年

2.熟悉酶活性测定、别构酶的组成、酶的化学修饰特点、LDH8月第一版；

的组成、酶蛋白合成的诱导与阻遏概念：参考书：

3.了解别构调节机理、酶蛋白的降解调节1.周爱儒主编，生物化学，

二、本课的重点、难点人民卫生出版社,2004年11

重点：月第6版；

别构调节、酶促化学修饰调节、酶原与同工酶2.王继峰主编，生物化学

难点：习题集，中国中医药出版

酶的变构和酶原激活机理社，2003年

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、3.HamesBetal.,Instant

下节课预习范围及后续课程介绍）notesinbiochemistry（影印

教学程序版），1999年版。

1.醐活性测定与醐活性单位

教具

2.酶的调节

主要内容多媒体教学

学时分配

七、酶活性测定与酶活性单位

学时

第四节酶的调节2

一、别构调节

二、酶促化学修饰调节

三、酶蛋白含量的调节

四、酶原与酶原的激活

五、同工酶

小结

生物样本中的酶，量少且常与杂蛋白共存，难以精确测定

其真实含量。

一般可以体系中底物减少量或产物增加量代表酶活性大

小，常用产物增加量表示酶活性大小。

酶的比活性是指每毫克蛋白中具有的酶活性单位（U）,表

示酶的纯度。

生物体内的酶活性可以受到调节控制。

关键酶

是指在一系列连续的酶促反应中，只能催化单向反应、且

速度较慢的酶，调节该酶活性可以影响整个代谢速度，甚至改

变代谢方向，这种酶称为关键酣（或称调节酶）。

对于一个由一系列酶催化的连续的反应,欲改变代谢速度或方

向，只需调节关键醐活性即可实现。

细胞水平的代谢调节方式

醐结构调节：别构调节，化学修饰调节

酶含量调节：酶蛋白合成诱导与阻遏，酶蛋白的降解

变构调节

某些小分子物质能与酶分子活性中心以外的某一部位特

异结合，引起酶蛋白空间构象变化，从而改变酣活性，这种调

节称为酶的别构调节或称变构调节。能使酶发生别构的物质称

为别构效应剂。若引起酶活性增加，则称为别构激活剂：引起

酶活性降低，则称为别构抑制剂。受别构调节的酶称为别构酶。

别构酶的组成

别构酶是由多个亚基构成的寡聚酶。有的亚基可被别构

剂结合，引起酚蛋白空间构象而改变能活性，此类亚基被称为

别构亚基;有的亚基与底物结合并催化底物发生反应转变为产

物，称此为催化亚基。

别构调节机制

当别构醐被别构剂结合后，可使其空间构象发生改变（聚

合或解聚，紧密或疏松），从而影响催化亚基与底物的结合及

其催化活性。

别构调节意义

通过改变酶的空间构象而快速改变酶活性，使代谢反应

适应生理需要，合理利用能源物质，防止浪费。

酶促化学修饰

酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶的催化下发

生化学修饰,使共价结合或脱去某些化学基团从而改变酶的活

性，这种调节方式称为化学修饰。其中以磷酸化修饰为最常

见。

典型例子——糖原磷酸化酶的化学修饰调节。

此酶有两种形式，即无活性的磷酸化酶b与有活性的磷酸

化酶a。两种形式的互变分别受到磷酸化酶b激酶和磷蛋白磷

酸酶催化，从而使酶蛋白分子上丝氨酸或苏氨酸残基的羟基即

可以接受ATP提供的磷酸基而发生化学修饰，又可以脱去磷

酸基而恢复原来状态，进而使酶活性发生改变。

酶促化学修饰特点

①前的有活性或无活性两种形式的互变，受不同的酶催化；

②常见的磷酸化与脱磷酸化修饰，是经济有效的调节方式；

③酶分子发生共价修饰；

④发生级联式的、一环扣一环的化学修饰,具有快速放大效应。

意义：是快速调节酶活性的另一种方式。

酶蛋白合成的诱导与阻遏

•般将增加酶蛋白合成的物质称为诱导剂,这种作用称为

诱导作用。相反能减少酶合成的物质称为阻遏剂，这种作用称

为阻遏作用。

酶蛋白的降解

有两条途径：①溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖于ATP）；②

泛素参与的降解途径（依赖于ATP供能）。

酶原与醐原激活

酶原是指无活性的酶的前体;酶原在另外物质作用下转变

为有活性的酶的过程称为酶原激活。

同工酶

同工醐是指催化活性相同而分子组成、结构、理化性质乃

至免疫学性质均不同的一组酶。

典型的同工酶——乳酸脱氢酶（LDH）

LDH由H型和M型两型亚基构成的四聚体，根据两型亚

基的不同组合比例，可以组合成5种同工酶。

LDH同工酶谱分析临床意义

LDH1染色斑点大而深，可以帮助诊断心肌梗塞；LDH5

染色斑点大而深，可以帮助诊断肝癌。

复习思考题

1.如何表示醐活性大小？何谓前的比活性？

2.人体内细胞水平调节有哪几种方式？

3.何谓别（变）构酶及别构调节？简述别（变）构调节机理

及意义。

4.何谓能促化学修饰调节？举例说明，简述化学修饰的特

点。

5.举例说明酶原激活机理及其生理意义。

6.简述LDH的亚基组成，分布特点及其催化功能：LDH同

工酶谱分析有何意义？酶原、同工酶

下节课预习范围

1.第六章维生素

第一节概述

第二节水溶性维生素——B族维生素

2.第八章糖代谢

第一节概述

一、糖的消化和吸收

二、糖代谢概况

第二节糖的氧化分解

一、糖的无氧分解（糖酵解）

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.09.26

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第2周（2）

内容教具、时间分配、使

用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握B族维生素及参与构成的辅酶或辅基形式、生化作用；金国琴主编，生物化学，上

糖的无氧分解（糖酵解概念）、基本阶段（4个阶段）海科学技术出版社，2006年

2.熟悉肠粘膜细胞对于葡萄糖的主动吸收概念，糖代谢概况8月第一版；

3.了解糖的生理功能和消化吸收过程参考书：

二、本课的重点、难点1.周爱儒主编，生物化学，

重点：人民卫生出版社,2004年11

1.B族维生素与辅酶关系月第6版；

2.糖酵解概念和4个阶段2.王继峰主编，生物化学习

难点：题集，中国中医药出版

1.B族维生素构成的辅酶及其作用社，2003年

2.糖酵解的4个阶段3.HamesBetal.,Instant

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、notesinbiochemistry（影印

下节课预习范围及后续课程介绍）版），1999年版。

教学程序教具

第六章维生素多媒体教学

1.概述学时分配

2.水溶性维生素——B族维生素2学时

第八章糖代谢

1.概述1学时

糖的消化和吸收、糖代谢概况

2.糖的氧化分解

糖的无氧分解（糖酵解）概念、糖酵解主要阶段

主要内容

第六章维生素

第一节概述

一、维生素的概念和特点

二、维生素的命名与分类

三、维生素缺乏的原因

第二节水溶性维生素——B族维生素

维生素Bl、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12和硫辛

酸的化学性质、辅酶形式、生化功能与缺乏病

第八章糖代谢

第一节概述

一、糖的消化和吸收

二、糖代谢概况

第二节糖的氧化分解

一、糖的无氧分解（糖酵解）

（-）反应过程

4个阶段：

①葡萄糖或糖原转变为果糖一1,6-二磷酸

②果糖一1,6-二磷酸分解为2分子磷酸丙糖

③2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸

@2分子丙酮酸还原生成为2分子乳酸

小结

第六章维生素

维生素概念

维生素是维持机体正常代谢和生理功能所必需的一类小

分子有机化合物。

维生素特点

1.大多数B族Vit.参与构成辅酶，发挥对物质代谢的调节作

用；

2.Vit.C和脂溶性Vit.具有特殊功能；

3.需要量有限（mg或ug即可）；

4.体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供；

5.长期供给不足时，易导致维生素缺乏病；

6.长期过量使用易引起中毒。

维生素分类

根据溶解性不同，可将维生素分为水溶性（B族维生素和

维生素C等）和脂溶性（维生素A、D、E、K等）两大类。

引起维生素缺乏的主要原因

摄取不足

吸收障碍

机体需要量增加而未注意补充

服用某些药物

其他：肝肾疾病、胃切除患者缺乏内因子等。

B族维生素与辅酶

维生素B1

辅酶形式：硫胺素焦磷酸（TPP）

生化功能：TPP是a-酮酸氧化脱竣酶系的辅酶

维生素B1抑制胆碱酯酶活性，促进胃肠蠕动、帮助消化

典型缺乏病：脚气病。

维生素B2（核黄素）

辅基形式：黄素单核甘酸（FMN）

黄素腺噪吟二核甘酸（FAD）

功能部位：异咯嗪环的N1和N10

生化功能：FMN或FAD作为黄素酶的辅基，起递氢体作用

典型缺乏病：唇炎、舌炎、口角炎等。

维生素PP（烟酸、烟酰胺，属于毗嘘衍生物）

辅酶形式：烟酰胺腺噂吟二核甘酸（NAD+）

烟酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸（NADP+）

功能部位：毗咤环

生化功能：是多种脱氢酶的辅酶，起递氢体作用

典型缺乏病：癞皮病（对称性皮炎）。

维生素B6（毗哆醛、毗哆醇和毗哆胺，属于毗唾衍生物）

辅酶形式：毗哆醛磷酸和毗哆胺磷酸

生化功能：作为氨基酸转氨酶的辅酶

毗哆醛磷酸又是某些氨基酸脱竣酶的辅酶。如促进

谷氨酸脱竣生成丫一氨基丁酸（GABA）,后者是中枢抑制性

递质。

因此，临床维生素B6可以用于治疗妊姬呕吐或婴儿惊厥等。

泛酸（遍多酸）

辅酶形式：辅前A（CoA,HSCoA）

生化功能：HSCoA是酰基转移酶的辅酶，促进糖、脂或蛋白

质的代谢。

辅酶A临床常用于改善厌食、乏力等症。

生物素

是竣化酶的辅酶，起固定C02的作用。

叶酸

由喋吟啜、对氨基苯甲酸和谷氨酸三种物质构成。

辅酶形式：四氢叶酸（FH4）

功能部位：N\N10

FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与核甘酸碱基的合成。

典型缺乏病：巨幼红细胞型贫血。

维生素B12（钻胺素）

主要辅酶形式：甲基B12

生化功能：甲基转移酶的辅酶，促进重要甲基化合物的合成。

典型缺乏病：具有红细胞型贫血。

硫辛酸

是a一酮酸氧化脱竣酶系的辅酶之一，以参与传递氢和酰

基。

第八章糖代谢

糖的生理功能

糖的主要功能是氧化提供能量。还可以形成糖蛋白、糖脂、

核糖或脱氧核糖等发挥重要生理功能。

糖的消化

食物淀粉主要在小肠内受到各种酶（胰a—淀粉酶、麦芽

糖酶、a-糊精酶等）作用，分解为单糖——葡萄糖，才能被

吸收入血液。

葡萄糖的主动吸收

是需要载体蛋白帮助的、耗能需钠的逆浓度差吸收过程。

糖代谢概况

主要包括无氧分解（糖酵解）、有氧氧化、磷酸戊糖途径、

糖原分解、糖原合成和糖异生等。

糖的无氧分解（糖酵解）概念

葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产

生少量能量的过程称为糖的无氧分解，或称糖酵解。

糖酵解全过程包括11步连续的化学反应，根据其特点，

可分为四个阶段：

①葡萄糖或糖原转变为果糖一1，6-二磷酸

②果糖一1,6-二磷酸分解为2分子磷酸丙糖

③2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸

④2分子丙酮酸还原生成为2分子乳酸

第一阶段：葡萄糖或糖原转变为果糖一1,6一二磷酸又包括：

葡萄糖+ATP-葡糖一6一磷酸一果糖一6一磷酸

果糖一6一磷酸+ATP-果糖一1,6一二磷酸

本阶段：6碳糖的演变，消耗2分子ATP,有两个关键酶：葡

糖激酶/己糖激酶，果糖一6一磷酸激酶

复习思考题

1.何谓维生素？有何特点？引起缺乏病的原因主要有哪些？

2.简述各种B族维生素的辅酶形式、生化功能及主要缺乏症。

3.维生素PP、B6和叶酸各有哪些组成成分？

4.试述FMN和FAD,NAD*和NADP’以及HSCoA的中文名才

5.简述FMN和FAD,NAD*和NADP*以及FH4的功能部位及

用。

6.简述糖的消化、吸收过程（注意各种酶作用专一性及糖的吸

收机理）。

下节课预习范围

一.糖酵解的4个阶段

二.糖的有氧氧化

三.磷酸戊糖途径

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.09.28

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第3周

内容教具、时间分配、

使用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握糖酵解过程的4个阶段，糖的有氧氧化的3个阶段、三竣金国琴主编，生物化学，

酸循环的总结果上海科学技术出版社，

2.熟悉糖酵解和有氧氧化的生理意义，戊糖磷酸途径的主要产2006年8月第一版;

物及其生理意义，丙酮酸氧化的化学结构反应的简要过程参考书：

3.了解糖酵解和有氧氧化的化学结构反应过程。L周爱儒主编，生物化学，

人民卫生出版社，2004

二、本课的重点、难点年11月第6版：

重点：2.王继峰主编，生物化

1.糖酵解的4个阶段，糖的有氧氧化的3个阶段、三竣酸循环的学习题集，中国中医

总结果，戊糖磷酸途径的主要产物

药出版社，2003年

难点：

3.HamesBetal.,Instant

糖酵解和有氧氧化的化学结构反应过程，糖的氧化产能计算

notesinbiochemistry（影

印版），1999年版。

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、下

节课预习范围及后续课程介绍）

教具

教学程序

多媒体教学

1.糖酵解反应过程及其意义

糖的有氧氧化及其意义

2.学时分配

3.戊糖磷酸途径的简要过程及其意义

3学时

主要内容

1.糖酵解

糖酵解的反应过程（4个阶段）：

糖酵解的生理意义。

2.糖的有氧氧化

糖的有氧氧化过程（3个阶段）：

三竣酸循环小结

有氧氧化的生理意义

3.戊糖磷酸途径

戊糖磷酸途径的生理意义

小结

糖酵解全过程有11步化学反应，分为4个阶段：

葡萄糖或糖原转变为果糖一1,6-二磷酸；

果糖一1,6-二磷酸分解为2分子磷酸丙糖；

2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸；

2分子丙酮酸还原生成为2分子乳酸。

糖酵解小结：

整个糖酵解过程发生在细胞胞质中，无需氧的参与，产物为

乳酸，1分子葡萄糖经糖酵解过程分解为2分子乳酸、同时净产

生2分子ATP=关键酶有3个：葡糖激酶/己糖激酶，果糖磷酸

激酶和丙酮酸激酶。

糖酵解生理意义：

是机体相对•缺氧时的补充能量方式，是某些组织细胞（如红

细胞）重要的产生方式。

糖的有氧氧化过程分为3个阶段：

葡萄糖分解为丙酮酸；

丙酮酸氧化脱竣为乙酰CoA；

乙酰CoA进入三酸酸循环彻底氧化。

丙酮酸脱氢酶系为高度不可逆的复合酶系：

含有5个辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD和NAD+,他

们分别含有维生素B1、硫辛酸、泛酸、维生素B2（核黄素）和维

生素PP

三竣酸循环总结果

部位：线粒体，需要氧的参与。每循环一次消耗1个乙酰基。

反应过程中有4次脱氢（4对氢），其中3对氢以NAD卡为受氢体、

1对氢以FAD为受氢体，2次脱竣反应。4对氢经呼吸链水平的

氧化磷酸化生成11分子ATP,另加1次底物水平磷酸化生成1分

子ATPo这样每循环一次消耗1分子乙酰CoA,共产生12分子

ATP。

三竣酸循环有3个关键酶：

包括柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氧酶和a-酮戊二酸脱氢酶系。

糖的有氧氧化生理意义

1分子葡萄糖经有氧氧化可以产生36分子或38分子ATP；

1分子葡萄糖经糖酵解净产生2分子ATP,两者相差18到19倍。

因此，有氧氧化可以产生大量能量，供机体活动所需，是主要产

能途径。

戊糖磷酸途径

以葡糖一6一磷酸为起点，在葡糖一6一磷酸脱氢能（关键醐）

等作用下，分解产生大量的NADPH+H+和5-磷酸核糖。

戊糖磷酸途径意义

5-磷酸核糖，作为核甘酸合成的原料；

NADPH+H+作为重要的供氢体，参与体内脂肪酸、胆固醇的

合成，利于GSH的生成，参与药物的生物转化作用等。

复习思考题

1.简述糖酵解过程及其生理意义。

2.糖的有氧氧化可分为哪三个阶段？用化学结构式表示丙酮酸

彻底氧化分解过程，糖的有氧氧化有何生理意义？

3.丙酮酸脱氢能系含有哪些辅酶及相应维生素？

4.简述三竣酸循环过程及其总结果。

5.试比较糖酵解与糖的有氧氧化过程的异同点。

6.分别简述糖酵解和三竣酸循环的亚细胞部位以及各途径的关

键酶。

7.戊糖磷酸途径产生哪两种重要物质及其意义？

8.名词解释：糖醉解、糖的有氧氧化

9.计算下列物质彻底氧化分解各产生多少分子ATP?（用简式

列出主要分解过程）

葡萄糖、果糖-1，6-二磷酸、占油醛-3-磷酸、丙酮酸、乳酸、

草酰乙酸、a-酮戊二酸

三.下节课预习范围

第三节糖原的合成与分解

第四节糖异生

第五节血糖及其调节

（本次课程补国庆节10月5日，即周四下午第6、7、8三节课）

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.10.08

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第4周（1）

内容教具、时间分配、

使用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握糖原合成与分解的生理意义，糖异生原料，正常人血糖金国琴主编，生物化学，

的来源与去路，调节血糖浓度的主要因素，糖异生、Coris循环、上海科学技术出版社，

肾糖阈、底物循环的概念；2006年8月第一版;

2.熟悉糖原合成与分解主要过程、特点，糖异生关键酶，胰岛参考书：

素和肾上腺素如何调节血糖浓度的。L周爱儒主编，生物化学，

3、了解糖异生途径的基本过程。人民卫生出版社，2004

二、本课的重点、难点年11月第6版：

重点：2.王继峰主编，生物化

1.糖原合成与分解的生理意义学习题集，中国中医

2.糖异生的概念及其意义药出版社，2003年

3.正常人血糖的来源与去路及其调节3.HamesBetal.,Instant

难点：notesinbiochemistry（影

1.糖原合成与分解的代谢过程印版），1999年版。

3.Coris循环

三、内容安排（含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、下教具

节课预习范围及后续课程介绍）多媒体教学

教学程序学时分配

1.糖原合成过程

2.糖原分解过程2学时

3.糖异生

4.血糖及其调节

主要内容

第三节糖原的合成与分解

一、糖原合成

（一）反应过程（4步反应5个酶）

（二）反应特点

二、糖原分解

（―）反应过程（3步反应4个酸）

（-）反应特点

三、糖原合成与分解的生理意义

第四节糖异生

一、糖异生途径

三、糖异生的生理意义

Coris循环

第五节血糖及其调节

一、血糖的来源与去路

二、血糖浓度的调节

（-）肝脏的调节

（-）肾脏的调节

（三）激素的调节

小结

糖原合成过程

1.葡萄糖生成6-磷酸葡萄糖

2.6-磷酸葡萄糖在变位酶作用下转变为1-磷酸葡萄糖

3.尿甘二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成

4.UDPG提供葡萄糖参与合成糖原

糖原合成特点

1）关键酶——糖原合成酶

2）部位：胞质

3）需引物——小分子糖原

4）需分支酶参与形成分支结构

5）需UDPG形式提供葡萄糖

糖原分解过程

1.糖原分解为1-磷酸葡萄糖

2.1-磷酸葡萄糖在变位酶作用下转变为6-磷酸葡萄糖。

3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖

糖原分解特点

1）关键能——糖原磷酸化酶

2）部位：胞质

3）需脱支酶参与，脱去分支点葡萄糖

糖原合成与分解意义

参与维持血糖浓度相对恒定。

糖异生

由非糖物质转变为葡萄糖的过程，称为糖异生作用。

糖异生原料

主要有甘油、乳酸、丙酮酸、三酸酸循环中间物和生糖氨基

酸等。糖异生的器官主要是肝脏。

糖异生途径

基本上循糖酵解的逆过程。

关键醐4个：丙酮酸竣化醐、磷酸烯静式丙酮酸竣激的；果糖一

1,6一二磷酸酶；葡糖一6一磷酸酶。

底物循环

由不同的酶催化的单向反应使两个底物互变的循环过程。

糖异生意义：

1）保证饥饿情况下血糖浓度的相对恒定

2）糖异生作用有利于乳酸的回收利用

3）协助氨基酸的分解代谢

4）有助于维持酸碱平衡

Coris循环

肌糖原一酵解为乳酸f进入血液循环一乳酸进入肝脏一作为

糖异生原料•，异生为葡萄糖一进入血液称为血糖一后者又进入肌

肉组织一酵解为乳酸一进入下一轮循环，此为Coris循环。

肌糖原可经酵解生成6一磷酸葡萄糖，但由于肌肉组织内缺乏

葡萄糖6—磷酸能，不能向血液直接提供血糖。但是，肌糖原经

过Coris循环后，可以生成糖异生原料——乳酸，后者进入肝脏

异生为葡萄糖，间接向血液提供葡萄糖。

正常人血糖的来源与去路

血糖的来源：食物多糖的消化吸收，空腹时肝糖原的分解，

饥饿时肝内进行糖异生作用。

血糖的去路：氧化分解供能，进食后部分糖合成为肝糖原

和肌糖原而储存起来，代谢转变为脂肪、核糖、葡糖醛酸和非必

需氨基酸的碳架等。

肝脏对血糖浓度的调节

糖原合成、糖原分解、糖异生作用，以维持血糖浓度的恒定。

肾脏对血糖浓度的调节

［血糖卜8.89~9.99mmol/L,重吸收糖;

［血糖］＞8.89~9.99mmo〔/L,排出多余的糖：

肾糖阈

肾脏所能保持的最高血糖浓度范围（8.89~9.99mmol/L）。

1［血糖］的激素——胰岛素

t［血糖］的激素—胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生

长素和甲状腺激素

胰岛素的调节

促进葡萄糖通过肌肉、脂肪等组织的细胞膜进入细胞内代

谢；促进糖的氧化利用；促进糖原合成；促进糖转变为脂肪；抑

制糖原分解和糖异生作用。

肾上腺素的调节

促进肝糖原分解成葡萄糖；促进糖异生；促进肌糖原酵解成

乳酸。

复习思考题

1.简述糖原合成与分解过程及其生理意义。

2.分别简述糖原合成与分解、糖异生途径的亚细胞定位及关键

酶。

3.何谓糖异生？简述糖异生意义。

4.名词解释：Cori循环、肾糖阈、底物循环

5.简述血糖的来源与去路

6.简述肝脏和肾脏对血糖浓度的调节作用

7.根据对血糖浓度的调节影响，主要有哪两类激素？简述胰岛

素和肾上腺素调节血糖浓度的主要机制。

下节课预习范围

1.糖代谢紊乱

2.第九章生物氧化

第一节概述

第二节线粒体氧化体系

第三节生物氧化与能量代谢

撰写人金国琴教研室生化撰写日期2006.10.10

上海中医药大学授课教案

课程名称：生物化学授课教师：金国琴

授课时间：2006〜2007年度第一学期第4周⑵

内容教具、时间分配、

使用教材和参考书

一、本课的目的和要求使用教材：

1.掌握生物氧化概念及其特点、呼吸链概念及其基本成员和作金国琴主编，生物化学，

用上海科学技术出版社，

2.熟悉生物氧化中CO2生成方式，呼吸链中各成员排列顺序、2006年8月第一版;

基本作用、体内两条重要呼吸链参考书：

3.了解生物氧化中物质氧化方式，胞液中NADH+H*进入线粒1.周爱儒主编，生物化学，

体的穿梭方式人民卫生出版社，2004年

4.了解糖代谢紊乱，11月第6版；

二、本课的重点、难点2.王继峰主编，生物化学习

重点：题集，中国中医药出版社，

1.生物氧化概念及其特点2003年

2.呼吸链的基本组成成员及其作用、排列顺序3.HamesBetal.,Instant

难点：notesinbiochemistry(影

1.呼吸链各成员递氢、递电子的机制印版)，1999年版。

2.胞液中NADH+H'进入线粒体的穿梭方式

3.糖代谢紊乱教具

三、内容安排(含教学程序、主要内容、小结、复习思考题、多媒体教学

下节课预习范围及后续课程介绍)

教学程序

第六节糖代谢紊乱，

第八章生物氧化

第一节概述

第二节线粒体氧化体系一呼吸链

第三节生物氧化与能量代谢

主要内容学时分配

第六节糖代谢紊乱，3学时

第八章生物氧化

第一节概述

一、生物氧化的概念

二、生物氧化的特点

三、生物氧化的方式

(―)CC>2的生成

(~)水的生成

第二节线粒体氧化体系

一、呼吸链

（-）呼吸链主要成分及其作用

1.烟酰胺脱氢酶类及其辅酶

NAD+/NADP"乍用及递氢机制、递氢部位

2.黄素酶类

FMN/FAD作用及递氢机制、递氢部位

3.铁硫蛋白类

作用及递电子机制

4.泛醍（Q/COQ）

作用及递氢机制

5.细胞色素类（Cyt.）

主要种类、排列顺序、作用及递电子机制

（-）呼吸链各成分在线粒体内膜上的定位

二、体内重要呼吸链的排列顺序

1.NADH氧化呼吸链

主要组成成员、排列顺序、递氢和递电子基本过程、产生

ATP数

2.FADH2氧化呼吸链（或琥珀酸氧化呼吸链）

主要组成成员、排列顺序、递氢和递电子基本过程、产生

ATP数

三、胞液中NADH的氧化

1.甘油一3一磷酸穿梭

2.苹果酸一天冬氨酸穿梭

小结

糖尿病

主要原因：胰岛素绝对或相对不足

“三多一少”机制：患者能量不足，有饥饿感要求多食；多

食进一步使血糖增高，导致高血糖，大量糖随尿排出引起多尿；

多尿失水过多使血液浓缩，引起口渴要求多饮。由于产能不足，

使大量动员脂肪和蛋白质分解，严重时因消耗过多身体逐渐消

瘦体重减轻（少）。

严重糖尿病并发酮症酸中毒机理：

糖尿病未得到控制，引起脂肪代谢紊乱，大量脂肪酸在肝

内转变为酮体（乙酰乙酸、0-羟丁酸和丙酮），

当肝内生酮超过肝外利用能力时，酮体在血中积聚，即“酮血

症”；过多酮体随尿排出，“酮尿症”；部分丙酮呼出体外

“烂苹果味味

乙酰乙酸和B-羟丁酸为酸性物质，血中过多积聚时，血液pH

1（酮症酸中毒）。

糖耐量

人体处理所给予葡萄糖的能力。

生物氧化概念

指营养物（糖、脂和蛋白质）在体内氧化分解生成二氧化

碳和水，同时产生大量能量的过程。

特点

条件温和、需酶催化、有机酸脱竣生成C02、脱氢

最终交给氧生成水，释放的能量转移给ADP生成ATP。

co2的生成方式

有机酸脱竣产生。

呼吸链

指定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体或递电子

体构成的链状传递体系，也称电子传递链。

呼吸链主要成分：

NAD\FMN/FAD、Fe-S、Q和Cyt类

其中递氢体：NAD\FMN/FAD和Q

NAD'递氢部位：毗咤环

FMN/FAD递氢部位：N$和Nio

递电子体：Fe-S、Cyt类（b、c、5、a.a3）

细胞色素氧化酶

Cyt.a3能够将