生物化学知识点总结课件

生物化学知识点总结生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：

生物体中的氨基酸常见蛋白质氨基酸（20种）不常见蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸生物化学知识点总结蛋白质氨基酸按侧链R基的极性分为：生物化学知识点总结记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。

2、写出下列缩写符号的中文名称：

AlaGluAspCys3、是非题：

1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。

2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。生物化学知识点总结2、氨基酸的酸碱性质Henderson-Hasselbalch方程：pH=pKa+lg[质子受体]即碱[质子供体]即酸例题：1、Henderson-Hasselbalch方程为

。

2、当溶液中的pH值大于某一可解离的pKa值时，该基团有一半以上被解离。生物化学知识点总结3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。对于R基不解离和酸性氨基酸：pI=1/2(pKα1+pKα2)对于碱性氨基酸：pI=1/2(pKα2+pKα3)生物化学知识点总结4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm；苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。一般考选择题或填空题。生物化学知识点总结5、化学反应：

与氨基的反应：酰基化反应氨基酸与5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansylchloride,DNS）的反应烃基化反应

与2、4一二硝基氟苯的反应,与苯异硫氰酸（酯）的反应与羧基的反应：成盐和成酯反应（保护羧基）；成酰氯反应和叠氮反应（活化羧基）氨基和羧基共同参加的反应：与茚三酮反应，成肽键反应生物化学知识点总结(1)

Millon反应：检测Tyr或含Tyr的蛋白质的反应。

Millon试剂：汞的硝酸盐与亚硝酸盐溶液。

产物：红色的化合物。(2)

Folin反应：检测Tyr或含Tyr的蛋白质的反应。

Folin试剂：磷钼酸、磷钨酸混合溶液。

产物：蓝色的钼蓝、钨蓝。(3)

坂口反应：检测Arg或含Arg的蛋白质的反应。

坂口试剂：α—萘酚的碱性次溴酸钠溶液。

产物：砖红色的沉淀。侧链反应（颜色反应）：生物化学知识点总结6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primarystructure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。

二级（20）结构（secondarystructure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。生物化学知识点总结

三级（30）结构（tertiarystructure）：指多肽链借助各种非共价键在二级结构的基础上进一步弯曲，折叠成具有特定走向的紧密球状构象。

四级（40）结构(quaternarystruture)：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。生物化学知识点总结超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。生物化学知识点总结结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体生物化学知识点总结7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。生物化学知识点总结测定多肽链的数目拆分多肽链断开多肽链内的二硫键测定每一肽链的氨基酸组成鉴定多肽链的N-末端和C-末端裂解多肽链为较小的肽段测定各肽段的氨基酸序列利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构确定二硫键的位置8、蛋白质一级结构的测定（9步）

生物化学知识点总结酶裂解法：蛋白水解酶可以用于肽链的断裂。最常用的酶：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶），胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，梭菌蛋白酶等等。生物化学知识点总结胰蛋白酶：

Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶：

Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。生物化学知识点总结

α－螺旋结构要点：（1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°，上升0.15nm。（2）第n个肽键的羰基氧与远在第（n+4）个氨基酸氨基上的氢形成链内氢键（hydrogenbond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。R基伸向螺旋的外侧。（3）螺旋中每个α-C的ψ和Φ分别在－47°和－57°。（4）99％是右手螺旋。

生物化学知识点总结10080氧分压氧饱和度％60609012015030氧合曲线血红蛋白氧合曲线肌红蛋白氧合曲线生物化学知识点总结

波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。生物化学知识点总结第二章核酸化学1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。生物化学知识点总结2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸的基本结构单位是

。生物化学知识点总结3、DNA的二级结构：双螺旋

Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力生物化学知识点总结Watson的双螺旋结构要点1、两条反向的多核苷酸链围绕同一条中心轴呈右手螺旋盘绕。2、磷酸和脱氧核糖链在螺旋的两侧，碱基在螺旋的中间，两条链的碱基两两配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。3、双螺旋直径为2nm，相邻两对碱基垂直距离为0.34nm，每圈螺旋中有10对碱基每圈螺距为3.4nm。4、在双螺旋的表面形成大、小两个凹槽分别称为大沟、小沟。5、两条链借碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固的连结起来，维持DNA双螺旋结构。

生物化学知识点总结DNA双螺旋结构的不同类型：

Watson双螺旋结构被称为B－DNA。除此之外还有A型和Z型等等。Z型双螺旋是左手螺旋。生物化学知识点总结DNA双螺旋结构的维持力：氢键碱基堆积力离子键范德华力生物化学知识点总结4、tRNA的二级结构和三级结构二级结构：三叶草形结构三级结构：倒L形。生物化学知识点总结5、原核生物和真核生物mRNA的区别原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。生物化学知识点总结6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。生物化学知识点总结7、核酸的紫外吸收在260nm处有最大光吸收DNA和RNA的定量测定和纯度测定测定纯度：通过测定A260/A280的比值鉴定纯度，纯DNA比值大于1.8，纯RNA比值大于2.0

生物化学知识点总结8、增色效应：核酸的光吸收值比核苷酸光吸收值的和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应）减色效应：核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。

Tm：通常把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度(meltingtemperature,Tm)。生物化学知识点总结DNA的Tm值大小与下列因素有关：（１）DNA的均一性（２）G—C之含量

（３）介质中的离子强度

生物化学知识点总结9、定糖法原理：根据RNA中的核糖，DNA中的脱氧核糖的颜色反应可以对RNA和DNA进行定量测定。

DNA的测定用二苯胺法；RNA的测定用地衣酚法。生物化学知识点总结第三章酶1、酶的概念

经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。

目前的定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象的生物大分子。生物化学知识点总结2、酶作为生物催化剂的特点

1）酶易失活：

2）催化效率高：

3）具有高度专一性：

4）酶活性受到调节和控制：

生物化学知识点总结4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子5、酶的系统命名法例题：写出下列反应酶的国际系统命名乳酸丙酮酸生物化学知识点总结6、酶的分类

1）氧化还原酶

2）转移酶

3）水解酶

4）裂合酶

5）异构酶

6）合成酶生物化学知识点总结7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit,U）。生物化学知识点总结8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。生物化学知识点总结11、米氏方程米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。v＝Vmax[S]Km＋[S]生物化学知识点总结5、Km的求法：

1）Lineweaver-Burk双倒数作图法

1/v1/[S]-1/Km1/Vmax将米氏方程两边取倒数，得此方程：=KmVmax×1[S]＋1v1Vmax生物化学知识点总结12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。生物化学知识点总结抑制作用的类型

根据抑制剂与酶的结合方式分为1）不可逆抑制2）可逆抑制1）不可逆抑制作用：抑制剂与酶以共价键结合，引起酶活性下降或丧失，不能用透析，过滤等方法除去抑制剂使酶复活。生物化学知识点总结

可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。分为三类：①竞争性抑制作用

②非竞争性抑制作用③反竞争性抑制作用生物化学知识点总结①竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。生物化学知识点总结②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。③反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。生物化学知识点总结可逆抑制作用的动力学

1）竞争性抑制作用加入竞争性抑制剂后的米氏方程：v=Vmax[S]Km(1+[I]/Ki)+[S]

加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大。生物化学知识点总结2）非竞争性抑制剂：加入非竞争性抑制剂后的米氏方程：v=Km+[S]Vmax(1+[I]/Ki)[S]

加入非竞争性抑制剂后，Vmax变小，Km不变。生物化学知识点总结3）反竞争抑制作用米氏方程变为：

Vmax(1+[I]/Ki)[S]+[S]v=Km(1+[I]/Ki)加入反竞争抑制剂，Vmax和Km都变小。生物化学知识点总结16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。生物化学知识点总结第四章维生素1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素2、维生素A缺乏症：夜盲症3、维生素D缺乏症：佝偻病4、维生素B1：是TPP的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病。生物化学知识点总结5、维生素PP：是NAD＋，NADP＋的组成成分。6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分7、泛酸是辅酶A的组成成分8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶生物化学知识点总结9、维生素B12的缺乏症：恶性贫血10、叶酸：是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。生物化学知识点总结第五章糖代谢1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义场所：细胞质调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶净产生2个ATP生物化学知识点总结糖酵解途径的生理意义

1）在缺氧条件下为机体提供能量

2）为其它合成反应提供碳骨架

3）把葡萄糖转变为丙酮酸，为柠檬酸循环最终的氧化做准备

生物化学知识点总结2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义产所：线粒体调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶能量产生：10个ATP生物化学知识点总结柠檬酸循环的生理意义

1）是机体获得能量的主要途径

2）是物质代谢的中枢

3）柠檬酸循环的中间产物可作为细胞组分碳骨架的前体物质。生物化学知识点总结3、糖原合成和分解：场所和过程4、糖异生：三个迂回措施5、磷酸戊糖途径的生理意义是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件生物化学知识点总结6、乙醛酸途径中两个特有的酶：异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用。生物化学知识点总结第六章生物氧化1、生物氧化的概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。生物化学知识点总结4、呼吸链的组成：NADH链：NADH－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。FADH2链：FADH2－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。生物化学知识点总结5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。生物化学知识点总结7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位生物化学知识点总结8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：NADHNADH-Q还原酶QH2C1C细胞色素氧化酶鱼藤酮安密陀杀粉蝶菌素抗霉素A氰化物叠氮化合物CO生物化学知识点总结9、解偶联剂：2，4-二硝基苯酚

10、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素

11、离子载体抑制剂：缬氨霉素

12、磷－氧比（P/O比）：指每消耗一分子O2产生的ATP分子数。从NADH到O2，P/O比是3；从FADH2到O2，P/O比是2。生物化学知识点总结计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。(pH=7.0,250C，NAD＋/NADH+H+E0,=-0.32V,CytCFe3+/Fe2+E0,=+0.235V)答案：△G0’＝－nF△E

＝－2×23.062×【＋0.235―（―0.32）】＝－25.6Kcal/mol生物化学知识点总结第七章脂类代谢脂类代谢分解代谢合成代谢脂肪分解磷脂分解酮体代谢脂肪的合成磷脂的合成胆固醇的合成生物化学知识点总结β-氧化：脂肪酸氧化从羧基端的β位碳原子开始，每次分解出一个2碳片断，生成一个乙酰CoA的过程，是脂肪酸氧化的主要方式。生物化学知识点总结1、脂肪酸的氧化分解——β－氧化1）脂肪酸的活化部位：细胞质；酶：脂酰辅酶A合成酶需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。不可逆反应。生物化学知识点总结2）长链脂肪酸的转运：脂酰肉碱转运机制线粒体外膜线粒体内膜脂酰肉碱转移酶Ⅰ脂酰肉碱转移酶Ⅱ脂酰CoA脂酰CoA肉碱辅酶A脂酰肉碱脂酰肉碱辅酶A脂酰CoA肉碱膜间隙基质细胞质载体生物化学知识点总结3）β－氧化部位：线粒体反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解酶:脂酰辅酶A脱氢酶（ FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3－羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶)，硫解酶能量产生：乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。

生物化学知识点总结β-氧化过程4步反应：脱氢，加水，脱氢，硫解CH3-(CH2)12-CH2-CH2-CO~SCoAαβ脂酰辅酶A脱氢酶FADFADH2CH3-(CH2)12-C=C-CO~SCoAHH脂酰辅酶A△2-tris-烯酰辅酶A烯酰辅酶A水合酶H2OCH3-(CH2)12-CH-CH2-CO~SCoAOH3-羟脂酰辅酶ACH3-(CH2)12-C-CH2-CO~SCoAO3－羟脂酰脱氢酶NADH+H+硫解酶CH3-(CH2)10CH2-CO~SCoACH3-CO~CoA生物化学知识点总结2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位点。CH2-O-C-R1OR2-C-O-CH2OCH2-O-P-O-XOOH生物化学知识点总结3、酮体产生酮体：是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸，β－羟丁酸，丙酮。产所：肝脏线粒体原料：乙酰辅酶A

关键酶：β羟－β－甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶生物化学知识点总结4、酮体的利用：解酮作用（ketolysis）由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶，酮体的分解须在肝外组织中进行（转硫酶的作用相当于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。生物化学知识点总结5、脂肪酸的合成分为从头合成途径和延长途径从头合成途径的产所：细胞质原料：乙酰辅酶A乙酰辅酶A的转运：柠檬酸－丙酮酸循环酰基载体蛋白（ACP）的作用：脂肪酸合成酶系中的酰基载体。合成氢源：NADPH+H+生物化学知识点总结6、脂肪酸合成与分解代谢的区别区别点脂肪酸合成脂肪酸分解发生场所细胞质线粒体载体ACPCoASH转运机制柠檬酸-丙酮酸循环肉碱载体系统

二碳片断丙二酸单酰CoA乙酰CoA反应方向最后合成羧基端最先分解羧基端羟脂基中间体D-型L-型氢受体NADPHFAD,NAD+

酶7个酶4个酶能量变化吸收能量释放能量生物化学知识点总结丙酮酸氧化脱羧β－氧化酮体分解乙酰辅酶ATCA循环脂酸合成生成酮体胆固醇合成生物化学知识点总结第八章氨基酸的代谢氨基酸的代谢分解代谢合成代谢共同代谢途径碳骨架代谢生物化学知识点总结1、氮的平衡：氮的总平衡；氮的正平衡；氮的负平衡2、必需氨基酸：8种，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸生物化学知识点总结3、氨基酸共同代谢途径脱氨基作用：转氨，脱氨，联合脱氨转氨作用的酶：转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物）转氨作用的机制：乒乓机制生物化学知识点总结转氨基作用转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将

-氨基酸的氨基转移到

-酮酸酮基的位置上，生成相应的

-氨基酸，而原来的

-氨基酸则转变为相应的

-酮酸。

R’-CH-COOHR”-C-COOHR’-C-COOHR”-CH-COOH

转氨酶NH2OONH2转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物生物化学知识点总结脱氨基作用的酶：L－氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+NADP+）R-CH-COOHNH2

2H

R-C-COOH+NH3

OH2OR-C-COOHNH

酶生物化学知识点总结联合脱氨基作用：以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用，天冬氨酸的联合脱氨基作用联合脱氨基作用：氨基酸与α-酮戊二酸经转氨作用生成α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。生物化学知识点总结转氨酶氨基酸

-酮酸L-谷氨酸脱氢酶NH3

+NADH+H+H2O+NAD+

-酮戊二酸谷氨酸以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用生物化学知识点总结天冬氨酸的联合脱氨基作用COOHCH2H2N－CHCOOH+天冬氨酸（Asp）OHNNNNR-5’-P次黄嘌呤核苷酸（IMP）NNNNR-5’-PCOOHCH2HN－CH－COOH腺苷酸代琥珀酸H2O裂合酶NH2NNNNR-5’-P+COOHCH2CH－COOH延胡索酸腺苷酸（AMP）H2ONH3生物化学知识点总结骨骼肌中氨基转运：葡萄糖－丙氨酸循环氨基的去路——尿素循环产所：线粒体和细胞质限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶生物化学知识点总结尿素循环：是路生动物排氨的主要途径，氨基酸氧化时产生的氨，在肝脏细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鸟氨酸循环，生成尿素的过程。生物化学知识点总结胞液线粒体2ATP+CO2+NH3+H2O氨基甲酰磷酸①2ADP+Pi瓜氨酸精氨酸代琥珀酸③ATP+AspAMP+PPiNH3

草酰乙酸苹果酸鸟氨酸②瓜氨酸Pi延胡索酸精氨酸④尿素鸟氨酸H2O⑤尿素合成的鸟氨酸循环生物化学知识点总结氨基的脱羧反应：产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。γ-氨基丁酸：抑制性神经递质组胺：强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。5-羟色胺：脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用生物化学知识点总结第九章核酸代谢核酸代谢核酸降解核酸合成核苷酸的合成DNA的合成RNA的合成生物化学知识点总结1、核酸的降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点PPPPPP

AGCTGCOH5`3`牛脾磷酸二酯酶蛇毒磷酸二酯酶生物化学知识点总结腺苷酸腺苷酸脱氨酶次黄苷酸次黄苷核苷酸酶Pi戊糖－1－磷酸次黄嘌呤核苷磷酸化酶核苷核苷脱氨酶腺嘌呤腺嘌呤脱氨酶黄嘌呤鸟嘌呤尿酸尿囊素尿囊酸尿素＋乙醛酸人，猿，鸟其他哺乳类硬骨鱼两栖类，鱼嘌呤的降解产物生物化学知识点总结胞嘧啶NH3尿嘧啶二氢尿嘧啶H2OCO2+NH3β-丙氨酸β-脲基异丁酸β-氨基异丁酸H2O丙二酸单酰CoA乙酰CoATCA肝尿素甲基丙二酸单酰CoA琥珀酰CoATCA糖异生胸腺嘧啶嘧啶降解产物生物化学知识点总结2、核苷酸的合成：从头合成途径和补救途径从头途径中元素来源生物化学知识点总结CCCCNN氨甲酰磷酸谷胺酰胺二氧化碳天冬氨酸生物化学知识点总结3、DNA的生物合成半保留复制：即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。复制子：基因组能独立进行复制的单位半不连续复制：DNA双链在进行复制时，一条模板链3’→5’方向，复制链以5→’3’方向连续合成，另一条模板链3’→5’方向，复制链以5’→3’方向合成许多DNA片断，最后连成完整的链。生物化学知识点总结冈崎片断：冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现一些不连续片段，这些不连续片段只存在与DNA复制叉上其中的一股。后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。生物化学知识点总结DNA聚合酶ⅠDNA聚合酶ⅡDNA聚合酶Ⅲ不同种类亚基数目1≥7≥10相对分子质量103000880009000005´→3´核酸聚合酶活性+++3´→5´核酸外切酶活性+++5´→3´核酸外切酶活性+--聚合速度（核苷酸/分）1000~1200240015000~60000持续合成能力3~2001500≥500000分子数/细胞40010010~20功能切除引物，修复修复复制大肠杆菌DNA聚合酶的种类生物化学知识点总结DNA连接酶（ligase）原核生物以NAD+为能量供体，为DNA连接酶提供能量。真核生物以ATP为能量供体，为DNA连接酶提供能量拓扑异构酶：是一类可改变DNA拓扑性质的酶。解旋酶

通过ATP水解提供能量，使碱基对分开大部分的解旋酶方向是沿着5’

→3’方向单链结合蛋白和引发酶生物化学知识点总结

DNA聚合酶

1）以四种dNTP为底物

2）以DNA为模板，并且需要一段引物，引物是一段与模板互补的核酸（DNA或RNA）片断，有3’－OH。

3）合成方向是5’→3’4）合成的DNA分子性质与亲代DNA相同。生物化学知识点总结复制过程分为：起始，延伸，终止三个阶段生物化学知识点总结增加负超螺旋打开双螺旋单链结合蛋白DnaA拓扑异构酶ⅡDNA的起始过程形成引物DnaB生物化学知识点总结复制的延伸同时进行前导链和滞后链的合成共同途径前导链的合成滞后链的合成生物化学知识点总结3、复制的终止50oriter0ter为终止区，有6个终止位点，每个终止位点有22bp，可与终止蛋白结合，阻止复制叉的移动。生物化学知识点总结原核生物和真核生物DNA复制的区别原核生物真核生物复杂程度简单复杂复制起点1个多个单个复制叉速度快慢连续进行DNA复制是否酶聚合酶ⅠⅢ解旋酶，拓扑酶连接酶，SSB聚合酶αδ，SSB冈崎片段长度较长较短端粒复制无有生物化学知识点总结2、碱基对的置换（点突变）：DNA错配碱基在复制后被固定下来，由原来的一个碱基对被另一个碱基对所取代点突变转换：两种嘧啶或嘌呤之间的互换颠换：嘧啶和嘌呤交换，或是嘌呤和嘧啶交换点突变的结果错义突变：三联体密码子改变→蛋白质中某种氨基酸的改变。无义突变：氨基酸转变为终止密码子→蛋白质合成停止生物化学知识点总结3、移码突变：由于一个或多个非三整倍数的核苷酸对插入或缺失，而使编码区该位点后的三联体密码子改变，导致蛋白质翻译错误。生物化学知识点总结DNA的损伤修复DNA的修复系统直接修复切除修复错配修复重组修复SOS修复与易错修复生物化学知识点总结5、DNA指导的RNA聚合

RNA聚合酶活性特点：

1）底物：4种NTP2）模板：DNA双链中的一条链

3）合成方向：5’→3’4）合成RNA链第一个核苷酸5’有3个磷酸基

5）引物：无

6）外切酶作用：无

生物化学知识点总结表1：E.coliRNA聚合酶各亚基的大小与功能：亚基亚基数分子量基因功能β’1160rpoC与模板DNA结合β1150rpoB与核苷酸结合，起始和催化部位。σ170rpoD起始识别因子