贵州大学考研资料338 生物化学

资料来源于：贵大考研总群QQ群：466818802资料来源于：贵大考研总群QQ群：466818802需要更多资料，请加入我们的考研群。贵州大学硕士研究生入学考试大纲考试科目代码及名称：

338生物化学一、考试基本要求考生应全面掌握生物化学的基本概念与基本理论；掌握生命物质的基本变化规律；掌握这些规律的相关性及反应机制；了解生命现象的基本概念、原理；并能应用这些理论解释一般生命现象及分析和解决生产实践中出现的一般性问题。二、考试形式闭卷，180分钟三、考试内容和考试要求第一章蛋白质考试内容：1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性。2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号、结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。3、蛋白质的一级结构；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤。4、蛋白质空间构象的研究方法；蛋白质的二级结构；超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键在维系蛋白质空间构象中的作用。5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。6、蛋白质的重要性质：胶体性质；两性性质；蛋白质的变性和复性作用等。考试要求：（1）氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应，注意氨基酸是个具有两性性质的分子，氨基酸的pK值，会求pI。（2）掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定方法。（3）掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力核酸考试内容：1、核酸的分类、分布。2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础，RNA与蛋白质合成。3、核酸的结构：核酸的基本组成单位——核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型，DNA的三级结构。RNA的类型及结构特点。4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交。核酸的分离提纯与定量测定。5、核酸的研究方法。考试要求：能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异掌握DNA双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义弄清楚DNA超螺旋形成过程和特点了解几种类型RNA结构特征了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理维生素考试内容：1、了解维生素在生命过程中的意义，维生素的命名和分类。2、掌握维生素的概念。维生素与辅酶或辅基的联系及其生理意义。3、掌握水溶性维生素与辅酶：维生素B族（维生素B1和TPP、维生素B2与黄素辅酶、维生素pp与辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、泛酸与辅酶A、叶酸和生物素、维生素B6和B12等）和维生素C各自的结构、化学性质、来源、生理功能与缺乏症。4、掌握脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K各自的结构、化学性质、来源、生理功能与缺乏症。考试要求：了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式。了解和掌握4种脂溶性维生素的生理作用第四章酶化学考试内容：1、了解酶在生命活动中的意义。2、熟悉酶的命名、分类和活性的测定，酶的中间产物学说，酶的“诱导契合假说”。3、熟悉酶催化作用机理：酸碱催化、共价催化等。4、掌握酶的化学本质，酶和一般化学催化剂的异同点，酶的专一性（相对专一性、绝对专一性、几何异构专一性、立体异构性、键专一性、基团专一性），酶的组成和结构，酶原及酶原激活。5、掌握酶促反应动力学（影响酶促反应的因素：温度、pH、酶浓度、底物浓度、激动剂、抑制剂），米氏方程，米氏常数的概念及其意义，Km的求法，可逆抑制与不可逆抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制各自的动力学特点。6、掌握酶活力单位的概念，共价酶、调节酶、同工酶、诱导酶的概念；了解酶提取及分离纯化方法，酶活力测定。考试要求：了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等了解米式方程的推导过程和假设的前题条件影响酶促反应的各种因素第五章糖代谢考试内容：1、了解糖的消化吸收过程。2、熟悉单糖、二糖、多糖的生物合成。3、掌握糖的氧化分解：⑴糖酵解：反应部位，主要反应过程及限速酶，酵解的生理意义。⑵糖的有氧氧化：反应部位，主要反应过程及限速酶，三羧酸循环概念及其生理意义。⑶磷酸戊糖途径：主要产物及其生理意义。⑷乙醛酸循环。4、掌握糖代谢过程中能量的计算。5、掌握糖原的合成与分解：糖原的合成与分解过程的主要反应过程及其生理意义。6、掌握糖异生作用：反应的主要部位，主要反应过程及其生理意义。考试要求：掌握一些基本概念：酵解，发酵，底物水平磷酸化，致死合成，巴斯德效应熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向第六章生物氧化考试内容：1、非线粒体氧化体系（微粒体氧化体系、氧化酶、超氧化物歧化酶体系、过氧化物酶体系、过氧化氢酶体系等）。2、体内重要的呼吸链的组成、电子传递顺序及氧化磷酸化的偶联部位。3、影响氧化磷酸化的因素，能量的转移储存和利用。4、生物氧化的概念、生理意义，体内重要的呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链）的组成及其特点，氧化磷酸化的概念，高能化合物的概念，ATP的生成方式（底物水平磷酸化和氧化磷酸化），P/O，影响氧化磷酸化的相关抑制剂的作用机理（CO、抗霉素A、氰化物等）等。考试要求：熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的。质子浓度梯度差是如何形成的掌握化学渗透理论的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化偶联的熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径第七章脂类代谢考试内容：1、脂类的消化吸收、转移和储存。2、脂肪的合成代谢：脂肪酸和三酰甘油的合成。3、脂肪的分解代谢：三酰甘油和甘油的分解代谢；饱和和不饱和脂肪酸的氧化。4、磷脂的合成与分解代谢。5、固醇的代谢。6、脂类代谢的调节。考试要求：了解天然脂肪酸的结构和特点掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用能描述生物膜的组成形式，了解膜流动镶嵌模型的要点重点掌握脂肪酸β氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶（5）会计算饱和、不饱和脂肪酸经β-氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为CO2和水所产生的能量（6）了解酮体生成的部位、生成过程及危害（7）了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别（8）了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径第八章氨基酸的代谢考试内容：1、氨基酸的分解代谢：氨基酸的脱氨基作用、氨基酸的转氨基作用、联合脱氨基作用。氨基酸的脱羧基作用。氨的转运、尿素循环及其生理意义。氨基酸碳骨架的氧化途径；一些重要的氨基酸衍生物；氨基酸代谢缺乏症。2、氨基酸的合成代谢：脂肪族氨基酸的生物合成途径；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成途径；氨基酸生物合成的调节控制。考试要求：掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，鸟氨酸循环，生酮和生糖氨基酸熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程第九章核苷酸代谢考试内容：1、核酸和核苷酸的分解代谢、嘌呤碱的分解代谢、嘧啶碱的分解代谢。2、核苷酸的合成代谢、嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成3、脱氧核糖核苷酸的生物合成考试要求：熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异了解核苷酸补救合成途径的重要意义了解核苷酸降解的过程和终产物，尿酸堆积引起的疾病和治疗方法第十章DNA的复制、修复和重组考试内容：1、DNA复制的一般规律。模板的概念、DNA复制是半保留的、DNA复制的起始点和方向、DNA的复制是半不连续的2、DNA聚合酶：大肠杆菌的DNA聚合酶、DNA复制需要许多酶和蛋白质因子3、细胞DNA复制的阶段性：DNA复制的起始、延长、终止过程、真核细胞DNA的复制4、DNA修复：错配修复、切割修复、直接修复、重组修复与差错倾向修复考试要求：（1）掌握一些基本概念：中心法则，半保留复制，前导链，滞后链，复制叉，不连续复制，冈崎片段（2）了解几类DNA聚合酶的催化特点，DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞DNA合成的异同，逆转录酶催化cDNA的合成特点（3）了解DNA损伤和几种修复的机制（4）了解PCR有选择扩增DNA的原理第十一章RNA的代谢考试内容：1、依赖DNA的RNA合成：RNA是由RNA聚合酶合成的、模板链与非模板键2、足迹法与启动子、RNA合成的终止3、真核生物细胞核RNA聚合酶4、新生RNA的剪接和修饰考试要求：了解RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的抑制作用大多数RNA剪接机制，特别是几类自我剪接机制，