生物化学教案

生物化学内蒙古农业大学2014年8月绪论教课目标与要求：1、认识生物化学的发展史，明确生物化学的观点、任务；2、认识生物化学与各学科之间的联系及研究生物化学现实意义；3、认识生物化学与其余学科的关系、应用与远景和学习方法。教课要点：生物化学的观点、研究对象和内容教课难点：生物化学的研究内容教课时数：1学时教课手段：讲解法，利用多媒体与传统方法的相联合。教课内容：一、生物化学的观点、研究对象和内容1、生物化学是介于生物和化学之间的一门边沿科学，它是用化学的理论和方法作为主要手段来研究生命现象，进而揭露生命的神秘。它是从分子水平来研究生物体（包含人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学构成和生命活动所进行的化学变化（即代谢反响）的规律及其与生理机能的关系的一门科学。生物化学的任务就是研究构成生物体基本物质的性质，构造与功能，以及这些物质在生命活动过程中所进行的化学变化的规律及其与生理机能的关系，进而说明生命现象的实质，并把这些知识应用到社会实践和生产实践中去，以达到征服自然和改造自然的目的。2、生物化学研究的主要内容1）．生物体的物质构成、构造与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等构成，经过对生物大分子构造的理解，揭露构造与功能之间的关系。2）．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包含三大步骤：消化、汲取→中间代谢→排泄。此中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包含合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3）．遗传信息的传达与表达：对生物体遗传与生殖的分子体制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。4）.组织与器官机能生物化学：生命有机体是一个一致协调整体。二、生物化学的发展第一阶段从19世纪末到20世纪30年月，主假如静态的描绘性阶段，对生物体各样构成成分进行分别、纯化、构造测定、合成及理化性质的研究。此中菲舍尔测定了好多糖和氨基酸的构造，确立了糖的构型，并指出蛋白质是以肽键连结的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。第二阶段约在20世纪30～50年月，主要特色是研究生物体内物质的变化，即代谢门路，所以称动向生化阶段。此间突出成就是确立了糖酵解、三羧酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢门路。对呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(ATF)在能量变换中的要点地点有了较深入的认识。第三阶段是从20世纪50年月开始，主要特色是研究生物大分子的构造与功能。生物化学在这一阶段的发展，以及物理学、技术科学、微生物学、遗传学、细胞学等其余学科的浸透，产生了分子生物学，并成为生物化学的主体。三、生物化学与其余学科的关系世纪从古人们主假如经过生物体内的化学变化来认识生物体的生理机能，直到二十世纪初才发展成为一门独立的新式学科。它是介于生物和化学之间的一门学科，它和有机化学、生理学、生物物理学和分子生物学等学科的关系极为亲密。深入认识各样生物的生长、生殖、生理、遗传、衰老、疾病、生命发源和演化等理解，都需要用生物化学的原理和方法进行商讨。所以，生物化学是各弟子物科学的基础，特别是生理学、微生物学、遗传学、细胞学等各科的基础，在分子生物学中据有特别重要的地点。若以不一样的生物为对象，生物化学可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化、医学生化等；若以生物体的不一样组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等；因研究的物质不一样，又可分为蛋白质化学、核酸化学、脂化学、糖化学、酶学平分支；研究各样天然物质的化学称为生物有机化学；研究各样无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。四、生物化学的应用与发展远景介绍生物化学在农业、工业、医药、食品等各个领域的应用。联合实例侧重介绍在农业生产及科研中的应用。本世纪与生物化学相关的最重要的领域主要有以下几个方面：1）生物大分子构造与功能的关系；（2）生物膜的构造与功能；3）机体自己调控的分子机理；（4）生化技术的创新与发明；5）功能基因组、蛋白质组、代谢组等；6）分子育种与分子农业（工厂化农业）；（7）生物净化；8）生物电子学；（9）生化药物；（10）生物能源的开发等。五、生物化学的学习方法在学习理论知识的同时，注意理论联系实质，重视实验教课，掌握各学科间的交错与联系。思虑题：1、生物化学的观点及研究的内容。课后总结：本次课教课目标明确，基础知识正确，切合大纲领求。适合地选择和运用教课方法，调换学生学习的踊跃性使学生对生物化学产生很大兴趣。学生反应很好。存在问题、改良举措：一些学生化学基础较差，需复习相关知识。第二章蛋白质化学教课目标与要求1、掌握蛋白质的观点和化学构成；蛋白质的基本构造单位——氨基酸的分类及构造；蛋白质各级分子构造的内容和特色。2、熟习氨基酸、蛋白质的理化性质及分别判定方法。3、认识蛋白质的分子构造与功能的关系。教课要点：蛋白质的分子构造、主要性质以及构造与功能的关系，蛋白质的几种二级构造、超二级构造与构造域。教课难点：蛋白质的几种二级构造、超二级构造与构造域。教课时数：8学时教课方法：讲解法，利用多媒体与传统方法的相联合。教课内容2.1蛋白质分类一、蛋白质的化学构成与分类1、元素构成碳50%、氢7%、氧23%、氮16%、硫0.3%微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：均匀含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.252、氨基酸构成氨基酸是蛋白质的基本构成单位，蛋白质主要由20种常有氨基酸构成，此中有8种人体不可以合成的氨基酸一定由食品中获取，为人体必要氨基酸，评论蛋白质食品的营养价值主要要看它的必要氨基酸的含量。别的蛋白质中还有一些罕有氨基酸，如羟基脯氨酸、赖氨酸，甲基甘氨酸、赖氨酸等，他们都是主要氨基酸的衍生物，在一些特别的蛋白及组织中发挥作用。二、蛋白质的分类依据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等蛋白质功能的多样性1、酶2、构造成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）3、储藏（卵清蛋白、种子蛋白）4、物质运输（血红蛋白、Na+K+ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传达体）5、细胞运动（肌肉缩短的肌球蛋白、肌动蛋白）6、激素功能（胰岛素）7、防守（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）8．接受、传达信息（受体蛋白，味觉蛋白）9．调理、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、隔绝蛋白依据化学构成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成联合蛋白：简单蛋白与其余生物分子的联合物。依据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白膜蛋白质：生物膜构成2.2蛋白质的基本构造单位—氨基酸蛋白质的水解：蛋白质能够受酸、碱或酶的作用而水解成氨基酸。1、酸水解：用6MHCl或4MH2SO4，105℃回流20小时即可完整水解。酸水解不惹起氨基酸的消旋，但色氨酸完整被损坏，丝氨酸和苏氨酸部分损坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。(用3mol/L对甲苯磺酸取代盐酸，获取色氨酸许多，可像丝氨酸和苏氨酸同样用外推法求其含量。)2、碱水解：用5MNaOH，水解10－20小时可水解完整。碱水解使氨基酸消旋，很多氨基酸被损坏，但色氨酸不被损坏。常用于测定色氨酸含量。(可加入淀粉以防备氧化。)3、酶水解：酶水解既不损坏氨基酸，也不惹起消旋。但酶水解时间长，反响不完整。一般用于部分水解，若要完整水解，需要用多种酶共同作用。一、氨基酸的构造、分类氨基酸的构造特色：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。两个例外：（1）脯氨酸和羟脯氨酸是α-亚氨基酸；（2）除甘氨酸没有手性碳原子外，没有旋光性，其余蛋白质氨基酸均属于L型。氨基酸的分类：1）依据R基团的化学构造：脂肪族氨基酸、芬芳族氨基酸、杂环族氨基酸2）依据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸3）依据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。3.蛋白质中氨基酸的修饰：4－羟脯氨酸4.非蛋白质中的氨基酸：L-鸟氨酸、L－瓜氨酸不对称碳原子：是连结四个不一样原子或基团的碳原子。旋光异构现象：当光波经过尼克棱镜时，因为棱镜的构造经过的不过沿某一平面振动的光波，其余都被遮断，这类光称为“平面偏振光”。当它经过拥有眩光性质的某异构物溶液时，则偏振面会向右或向左旋转。“+”和“-”分别表示右旋和左旋。二、氨基酸的性质氨基酸的化学性质取决于其分子中的羧基、氨基、侧链基团以及这些基团的互相影响。1、一般物理性质溶解度：水中溶解度差异较大，不溶于有机溶剂。光汲取性：可见光区无光汲取，紫外光区Phe、Thy、Trp有光汲取。旋光性：AA的物理常数，与构造、PH值相关。味感：不一样滋味(与构型相关).2、两性电离及等电点各种氨基酸的pI值范围：中性氨基酸的等电点一般在5.0~6.5之间，酸性氨基酸为2.7~3.2，碱性氨基酸为9.5~10.7。[思虑题]为何中性氨基酸的等电点不等于7？中性氨基酸的羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因此溶液的pH值一定达到偏酸时，才能使其两种电离趋势恰巧相等。3、化学性质：1）与茚三酮的反响：Pro产生黄色物质，其余为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。反响后蓝紫色的深度或二氧化碳的体积可作为a-氨基酸定量剖析的依照。肽类和蛋白质也有此反响。因为反响特别敏捷，是判定氨基酸、肽类和蛋白质最快速而又简易的方法，宽泛用于a-氨基酸、肽类和蛋白质的比色测定或纸层析与薄层层析的显色。2）与甲醛的反响：氨基酸的甲醛滴定法3）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反响用于测定蛋白质或多肽N-端氨基酸的方法，称为二硝基苯法，简称为DNP法。利用此法不停降解蛋白质或多肽，频频用DNFB标志其氨基尾端，便可确立蛋白质或多肽链中氨基酸的摆列次序。（4）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反响在弱碱性条件下，氨基酸的a-氨基易于异硫氰酸酯（PITC）反响，生成苯胺基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中与酸作用而环化，生成苯乙内酰硫脲（PTH）衍生物。蛋白质多肽链N端氨基酸的a-氨基也能够与PITC发生上述反响生成OTH-肽，在酸性溶液中开释出尾端的PTH-氨基酸和比本来少一个氨基酸残基的多肽链，所得的PTH-氨基酸用层析法坚定，即可确立肽链N端氨基酸的种类。依据此原理设计出的蛋白质次序测定仪，大大提升了蛋白质测序的效率。（5）与亚硝酸反响：α-氨基酸与亚硝酸作用，可开释氮气。若定量测定反响中所开释出的N2的体积，即可计算出氨基酸的含量，此种方法称为vanSlyke氨基氮测定法，常用于氨基酸和多肽的定量剖析。（6）与荧光胺反响：依据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。（7）与5,5′-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反响：2.3肽一、肽键及肽肽键：一个氨基酸的—羧基与另一个氨基酸的—氨基缩合脱水而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连结方式。肽：氨基酸经过肽键连结形成的化合物称为肽，2个氨基酸形成的肽称为二肽，10个以下称寡肽，10个以上称多肽，所以蛋白质的构造是多肽链构造。二、肽的命名及构造介绍肽的命名原则和表示方法及构造。含有游离的α—NH2基一端称氨基端，或N—尾端，含有游离的α—羧基尾端称羧基尾端，或C—尾端。三、天然存在的活性寡肽生物体中有很多游离的肽拥有生理功能。（以谷胱甘肽为例介绍谷胱甘肽(glutathione)可命名为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。）2.4蛋白质的分子构造蛋白质的构造可分为四个层次来研究。一、蛋白质的一级构造（一）蛋白质一级构造（介绍蛋白质一级构造的观点）（二）蛋白质一级构造的测定（简单介绍蛋白质一级构造测定的策略，联合图介绍牛胰岛素和牛胰核糖核酸酶的一级构造）二、蛋白质的二级构造第一介绍基本观点：蛋白质的二级构造、构象，并将构象和构型两个观点加以比较。（一）肽键的几何学（介绍肽平面的3个特色）肽单位是一个刚性的平面；肽平面中羰基上的氧与亚氨基上的氢几乎老是处于相反地点；3.Cα和亚氨基N及Cα与羰基C之间的键是单键，可自由旋转。（二）蛋白质的二级构造要点介绍α—螺旋构造和β—折叠构造α—螺旋构造（联合图介绍其构造特色）1）α—螺旋构造是一个近似棒状的螺旋构造，R在外侧，右手螺旋。2）每个螺旋有3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm，每个氨基酸残基旋转100度。（3）氢键是保持α—螺旋构造稳固的主要作使劲。β—折叠构造（联合图介绍其构造特色）（1）多肽链几乎完整伸展，相邻氨基酸之间轴心距为0.35nm；2）相邻肽链主链上的C=O和N—H之间形成氢键，保持构造的稳固；3）肽链的摆列能够是平行或反平行的。β—转角构造（联合图介绍其观点）β—突出无规则卷曲三、超二级构造和构造域介绍两个观点。超二级构造是二级构造的齐集体，有不一样种类，拜见书中的图。构造域是介于二级构造和三级构造之间的一种构造层次（见图）。四、蛋白质的三级构造（一）蛋白质的三级构造及特色介绍蛋白质三级构造的观点，以肌红蛋白为例说明蛋白质三级构造的特色。剖析肌红蛋白的一级构造、二级构造、三级构造，说明蛋白质的构造是怎样从初级构造发展到高级构造的。（二）保持蛋白质构象的作使劲要点介绍次级键，包含氢键、离子键、疏水键和范德华力的观点。说明次级键在稳固蛋白质空间构象中的重要作用。五、蛋白质的四级构造介绍蛋白质四级构造的观点，以血红蛋白为例介绍蛋白质四级构造的特色。剖析血红蛋白的一级构造、二级构造、三级构造、四级构造。比较肌红蛋白和血红蛋白的同样点和不一样点及性质的差异。2.5蛋白质构造与功能的关系一、蛋白质一级构造与功能的关系经过以下几个方面说明蛋白质的一级构造与功能的关系：（一）分子病与构造的关系（二）同源蛋白质中氨基酸次序的种属差异（三）蛋白质的激活二、蛋白质的空间构造与功能的关系从以下几个方面说明蛋白质空间构造与功能之间的关系：（一）核糖核酸酶的变性与复性（二）蛋白质的变构现象经过以上实例说明蛋白质的一级构造和空间构造与蛋白质的功能有相适应性和一致性。蛋白质的特异构造决定了蛋白质的特别功能。2.6蛋白质的重要性质一、蛋白质的两性性质和等电点蛋白质是由氨基酸构成的，所以蛋白质是两性电解质，各样蛋白质有其特异的等电点。介绍蛋白质等电点的观点以及应用。电泳：带电颗粒在电场中挪动的现象。分子大小不一样的蛋白质所带净电荷密度不一样，迁徙率即异，在电泳时能够分开。蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点pH时为两性离子。二、蛋白质的胶体性质布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不可以透过半透膜，拥有吸附能力蛋白质溶液稳固的原由：1）表面形成水膜（水化层）2）带同样电荷。三、蛋白质的积淀反响介绍以下观点：蛋白质的积淀作用、盐析、盐溶、分段盐析。介绍保持蛋白质胶体稳固的原由以及蛋白质胶体性质在生产和研究中的应用。四、蛋白质的变性与复性要点介绍变性和复性的观点以及理化性质的改变，联合生活和生产中的实例加以解说。请学生举出生活中碰到的蛋白质变性或复性的例子，并说明其实质。五、蛋白质的颜色反响P55作业与思虑题：作业：1蛋白质构造层次的观点？保持蛋白质空间构造稳固的作使劲有哪些？氨基酸的构造式。教课反省建议：在学习氨基酸的构造时联系有机化学的羧酸构造；在学习氨基酸的化学性质时联系氨基酸的构造，再将氨基酸的构造和特征与蛋白质的构造和特征联系起来。同时注意氨基酸的某些特别反响在蛋白质的合成工作中的实质意义，认识蛋白质的重要生物学意义和生产实践意义。第三章核酸教课目标与要求：掌握核酸的构造与功能，重要的理化性质。教课要点：核酸的种类和化学构成，核酸的分子构造和主要性质，DNA的双螺旋构造模型和tRNA的“三叶草”构造。教课难点：DNA的双螺旋构造模型教课时数：6学时教课方法：利用多媒体与传统方法的相联合教课内容：3.1核酸的分类及构成一、分类1．核酸是由碱基、戊糖、磷酸构成的，按其所含的戊糖种类的不一样分为两大类：核糖核酸（ribonucleicacid即RNA）：戊糖为核糖脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid即DNA）：戊糖为脱氧核糖2．核糖核酸（RNA）按其功能的不一样分为三大类：1）核糖体RNA(ribosomalRNAs，rRNAs)，rRNAs的功能是作为核糖体的重要构成成分参加蛋白质的生物合成。原核生物中主要有5SrRNAs、16SrRNAs和23SrRNAs三种，真核生物中主要有5SrRNAs、5.8SrRNAs、18SrRNAs和28SrRNAs四种。2）信使RNA（messengerRNAs，mRNAs）。mRNAs是以DNA为模板合成的，又是蛋白质合成的模板。3）转移RNAs(transferRNAs，tRNAs)。tRNAs是最小的RNA分子。它的主要功能是在蛋白质生物合成过程中把mRNA的信息正确地翻译成蛋白质中氨基酸次序的适配器（adapter）分子，拥有转运氨基酸的作用。4）别的，在细胞中还含有其余的RNA，如真核细胞中还有少许核内小RNA（smallnuclearRNA，缩写成snRNA）、染色体RNA（chRNA）。二、散布（一）DNA的散布核酸宽泛散布于各种生物细胞中。在真核细胞中，95%～98%的DNA散布于细胞核中，在原核细胞中，DNA存在于细胞质中的核质区。（二）RNA的散布RNA主要存在于细胞质中，约占总量的90%，细胞核中也有少许的存在，约占总量的10%。上述两大类核酸在细胞内的散布状况是与它们的功能相一致的。细胞中的DNA起着储存和传达遗传信息的作用。细胞质中的RNA在核内接受了DNA的“指令”，到细胞质指导并直接参加蛋白质的合成。三、核酸的化学构成核酸的基本构造单位是核苷酸（nucleotide）。部分水解可产生核苷酸，如经完整水解则产生磷酸、碱基和戊糖。一、碱基核酸中的碱基有两类：嘌呤碱（pyrimidine）和嘧啶碱（purine）。它们是含氮的杂环化合物，称为碱基，也称含氮碱。（一）嘌呤碱联合教材中嘌呤碱的构造分子式，介绍DNA和RNA中含有的两种同样的主要嘌呤碱：腺嘌呤和鸟嘌呤，分别用A和G表示。（二）嘧啶碱联合教材中嘧啶碱的构造分子式，介绍核酸中的三种嘧啶碱，即胞嘧啶cytosine）、尿嘧啶（uracil）和胸腺嘧啶（thymine），分别用C、U和T表示。RNA中含有的是胞嘧啶和尿嘧啶，DNA含有胞嘧啶和胸腺嘧啶。二、戊糖核酸是按其所含戊糖不一样而分为两大类的。DNA所含的戊糖是D-2'-脱氧核糖，RNA所含的戊糖是D-核糖。三、磷酸任何核酸都含有磷酸，参加形成3',5'-磷酸二酯键，使核酸连成多核苷酸链。四、核苷核苷（由戊糖和碱基缩合而成，并以N-C糖苷键连结。核苷能够分红核糖核苷与脱氧核糖核苷两大类。五、核苷酸核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核苷酸分红核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。生物体内存在的游离核苷酸多是5'-核苷酸。用碱水解RNA时，可获取2'-核糖核苷酸与3'-核糖核苷酸的混淆物。六、细胞中的游离核苷酸及其衍生物生物体细胞中还有一些以游离形式存在的核苷酸。如腺嘌呤核苷二磷酸（ADP）和腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）。别的，在生物细胞中，还存在着环化核苷酸，此中研究得最多的是3',5'-环腺苷酸（cAMP）。3.2脱氧核糖核酸的构造一、DNA的碱基构成Chargaff定章：1950年1．全部DNA中[A]=[T]；[G]=[C]。所以，[A]+[G]=[C]+[T]。2．DNA的碱基构成拥有种的特异性，即不一样生物种的DNA拥有自己独到的碱基组成比率（又称不对称率dissymmetryratio）。同一种生物DNA的碱基构成没有组织和器官的特异性。年纪、营养状况、环境等要素不影响DNA的碱基构成。二、DNA的一级构造核酸构造依据一级、二级、三级分级议论。核酸的一级构造是它的共价构造和核苷酸次序，是由数目极其宏大的四种脱氧核糖核苷酸，经过3',5'-磷酸二酯键连结起来的直线形或环形多聚体。多核苷酸的几种缩写法：因为DNA链是有极性的，书写碱基的次序是从5'-端到3'-端。三、DNA的空间构造DNA分子双螺旋构造模型：（一）B-DNA的构造依据Watson和Crick所提出的模型（拜见图3-14），B-DNA拥有以下特色：1．两条反向平行的多核苷酸链环绕同一中心轴互相环绕。2．嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，相互经过3',5'-磷酸二酯键相连结，形成DNA分子的骨架。3．双螺旋的均匀直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基聚积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。所以，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。4．两条核苷酸链依赖相互碱基之间形成的氢键相连而联合在一同。A与T相当对；G与C相当对，称为碱基互补。DNA复制、转录、反转录等的分子基础都是碱基互补配对。对某些重要特征的议论：1.DNA分子的长度；2.DNA分子构造中的碱基互变异构体；3.DNA分子的稳固性：主要要素是碱基聚积力、范德华引力。DNA分子的可塑性（二）A-DNA的构造A-DNA是当降低湿度或在水溶液中加入乙醇，可使B-DNA转变为A-DNA。（三）Z-DNA分子的构造除了A-DNA和B-DNA之外，自然界中还发现有一种Z-DNA。四、DNA的三级构造环状DNA构造进一步歪曲成为更复杂的三级构造。包含线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋以及环状DNA形成的结、超螺旋和连环等多种种类，此中超螺旋是最常有的，所以，DNA的三级构造主假如指双螺旋进一步歪曲形成的超螺旋。超螺旋意味着在螺旋的基础上再螺旋。DNA超螺旋的性质是能够定量的，这类量化的研究可引用拓扑学知识，以加深对DNA分子构象和功能的认识。议论环形DNA的一些重要的拓扑学特征。介绍连环数（L）、环绕数（T）、超螺旋周数或歪曲数（W）的观点；介绍L、T、W三者之间的关系为:L=T+W。3.3核糖核酸一、RNA的构造RNA是细胞内核酸的第二种主要种类，它在把DNA中的遗传信息变为功能性蛋白的过程中起中介作用。构成RNA的核苷酸也是以3',5'-磷酸二酯键相互连结起来的。天然RNA只有局部地区为双螺旋构造，称为茎环构造。二、分别议论三类主要的RNA分子构造。（一）tRNA1.tRNA的一级构造（tRNA的一级构造有五个特色）。（第二次课达成以上内容，要点讲解相关DNA一级构造的观点；B-DNA二级构造的观点及特色，保持二级构造的作使劲）课后要求：①掌握核酸的构成，比较DNA与RNA核苷、核苷酸的差异。②掌握DNA一级构造的缩写法；描绘B-DNA二级构造的特色及保持构造的稳固要素，简单描绘Z-DNA、A-DNA的突出特色。③分清DNA双螺旋与超螺旋的关系。④联合习题集，练习相关DNA构造的习题。tRNA的二级构造联合教材的图解，介绍tRNA的二级构造（呈三叶草形）的四个基本特色。3．tRNA的三级构造tRNA三级构造的形状象一个倒写的L字母。（二）mRNAmRNA是以DNA为模板合成的。