城市水环境新型污染物的去除新技术课件

城市水污染水污染是什么？

水体因某种物质的介入，而导致其化学、物理、生物或者放射性等方面特征的改变，从而影响水的有效利用，危害人体健康或者破坏生态环境，造成水质恶化的现象。城市水污染水污染是什么？污染物有哪些？悬浮物好氧有机物植物性营养物重金属酸碱污染石油类难降解有机污染物放射性物质热污染病原体污染物有哪些？悬浮物水环境中监测出一批新型污染物国际、国内现在热点有机污染物研究对象持久性有机污染物PersistentOrganicpollutants，POPs环境内分泌干扰物质EnvironmentalEndocrineDisruptingChemicals,EEDCs

水环境中监测出一批新型污染物国际、国内现在热点有机污染物研究持久性有机污染物PersistentOrganicpollutants，POPs

在环境中难以分解，能够在环境中长期存在，可以通过各种传输途径而进行全球尺度的迁移扩散，通过食物链在生物体内累积放大，对人体和环境产生毒性影响的一类有机污染物。持久性有机污染物

首批列入《斯德哥尔摩公约》控制的POPs的12种可分三类：

1.杀虫剂类:艾氏剂（aldrin）

、狄氏剂（dieldrin）、

异狄氏剂（Endrin）、氯丹（chlordane）、七氯（heptachlor）、

灭蚁灵(mirex)、毒杀芬(toxaphene)、滴滴涕(DDT)；2.工业化学品类:六氯苯(HCB)和多氯联苯(PCBs)；3.副产品类:二噁英类(PCDDs)和呋喃类(PCDFs)。

类POPs污染物：多环芳烃(PAHs)、多溴联苯(PBBs)、

多溴联苯醚(PBDEs)、多氯联苯醚(PCDEs)、全氟辛烷磺酰基化合物(PFOS)POPs的种类POPs的种类POPs的特性(1)持久性一般在水中的半衰期大于2个月，在土壤中的半衰期大于6个月。POPs的特性(1)持久性一般在水中的半衰期大于2POPs的特性(2)生物积蓄性

低水溶性、高脂溶性的特点，导致POPs从周围媒介中富集到生物体内，并通过食物链的生物放大作用达到中毒浓度。POPs的特性POPs的特性(3)迁移性

具有的半挥发性使得它们能够以蒸汽形式存在或者吸附在大气颗粒上，便于在大气环境中做远距离的迁移，同时这一适度挥发性又使得它们不会永久停留在大气中，能够重新沉降到地球上。“蚱蜢效应”POPs的特性(3)迁移性具有的半挥发性使得它们(4)高毒性

POPs大都具有“三致”(致癌、致畸、致突变)效应。甲状腺干扰毒性内分泌干扰效应肝毒性遗传毒性神经系统毒性

潜在致癌性(4)高毒性POPs大都具有“三致”(致癌、致畸、致突变溴代阻燃剂溴代阻燃剂被广泛应用于电子、化工、纺织、交通、石油、采矿

等领域中，效果好，短期内难以被替代。溴代阻燃剂溴代阻燃剂被广泛应用于电子、几种主要溴代阻燃剂Br-bisphenols(e.g.TBBPA)Br-biphenyls(PBBs)Br-cyclohexanesBr-phosphatesBr-tolueneBr-phthalicacidderivativesBr-cyclododecane(HBCD)Br-diphenylethers(PBDEs)+++++others几种主要溴代阻燃剂Br-bisphenols(e.g.T四溴双酚A

TBBPA(TetrabromobisphenolA)添加型溴代阻燃剂主要用于印刷电路版目前在空气、沉积物、底泥和污泥中都检测出高亲脂性低水溶性土壤中t1/2~2mos光降解t1/2~<<1day生物富集系数BCF–20~500四溴双酚A

TBBPA(Tetrabromobisphen多溴联苯醚

PBDEs(Polybrominateddiphenylethers)反应型溴代阻燃剂目前在空气、沉积物、底泥和污泥中都检测出高亲脂性低水溶性209种同系物多溴联苯醚

PBDEs(Polybrominateddi10:0012:0014:00Penta-BDEBDE-47BDE-99BDE-18314:0016:0018:0020:00octaBDEnonaBDEBDE-153Octa-BDE14:0016:0018:0020:00Deca-BDEnonaBDEBDE-209三种主要商用PBDEs混合物10:0012:0014:00Penta-BDEBDE-47BFRs全球市场需求AmericaEuropeAsiaTotalTBBPA21,6003,80085,000121,300HBCD3,1008,9003,90015,900DBDE24,3007,50023,00054,800OBDE1,3704502,0003,820PeBDE8,290210-----8,5001999(metrictons)BFRs全球市场需求AmericaEuropeAsiaTot来源和人类的暴露途径ReentrainmentSOURCESTRANSPORTDEPOSITION

FOODSUPPLYRunoffErosionCombustionIndustrialProcessesDirectDischarge来源和人类的暴露途径ReentrainmentSOURCES母乳海洋及陆地哺乳生物鱼类鸟类水空气沉积物环境中BFRs

母乳环境中BFRsExponentialIncreaseEverywhere…t2=~3yearsTotalPBDEsinLakeOntariolaketroutTotaluseofBromineinBFRproduction(Alaeeetal.,2002)ExponentialIncreaseEverywher…EveninHumans!10-foldIncrease1992-2002…EveninHumans!10-fold医药及个人护理品Pharmaceuticalsandpersonalcareproducts(PPCPs)药品（药店、处方）

诊断用药(e.g.X-ray造影剂),“保健营养品”(生物营养品、抗衰老保健品),其他消费化学品(e.g.香水、麝香；防晒剂、苄基樟脑).布洛芬Ibuprofen(Advil,Motrin)Anti-inflammatory氟西汀Fluoxetine(Prozac)Antidepressant

三氯生Triclosan(Ster-Zac)Antibacterialdisinfectant医药及个人护理品药品（药店、处方）布洛芬Ibuprofen城市水环境新型污染物的去除新技术课件Environ.Sci.Technol.,

36(6),1202-1211世界范围内水中PPCPs含量

Environ.Sci.Technol.,36(6)水环境中监测出一批新型污染物国际、国内现在热点有机污染物研究对象持久性有机污染物PersistentOrganicpollutants，POPs环境内分泌干扰物质EnvironmentalEndocrineDisruptingChemicals,EEDCs

水环境中监测出一批新型污染物国际、国内现在热点有机污染物研究环境内分泌干扰物质EnvironmentalEndocrineDisruptingChemicals,EEDCs台湾饮料塑化剂酒鬼酒塑化剂风波环境内分泌干扰物质台湾饮料塑化剂上世纪50年代：英国水獭种群数量下降1952年：佛罗里达鹰的数量下降上世纪60年代：密歇根湖貂类丧失生殖能力，出生率下降1970年：安大略湖80%鸥鸟死亡1980年：佛罗里达鳄鱼发育异常20世纪后期，野生动物的生殖、免疫、神经等系统出现了各种异常现象1998年发现多只北极熊生殖器官变异1994年4月，日本7条河流中的雄鲤鱼有1/4雌性化。近100年动物出现的变化近100年动物出现的变化从1940年到1990年这50年间，人类的精子密度下降了50%现在全球每年约有50万女性死于乳腺癌，且发病率以每年5%-20%的速度上升。

20世纪60年代，美国女性一生中乳腺癌发生几率仅为1/20，而20世纪90年代上升为1/8。人类也出现的变化从1940年到1990年这50年间，人类的精子密度下降环境内分泌干扰物质EnvironmentalEndocrineDisruptingChemicals,EEDCs美国EPA定义：可通过干扰生物或人体为保持自身平衡和调节发育过程而在体内产生的天然激素的合成、分泌、运输、结合、反应和代谢等，从而对生物或人体的生殖、神经和免疫系统等的功能产生影响的外源性化学物质。环境内分泌干扰物质美国EPA定义：(1)

种类繁多，分布广泛，易富集。环境激素产量巨大，不易降解，易挥发，残留期长，可以通过水、大气循环遍布包括南北极在内的全球各地。并且最终通过生物富集和食物链的放大作用在生物体内富集。

该特性与POPs的典型特征相似，因此POPs和EEDCs物质有交叉！EEDCs的特型EEDCs的特型

(2)

表现形式多样性

有些内分泌干扰物质随剂量的变化表现出截然相反的作用；在不同组织中的作用也可能不同；对神经、免疫系统和内分泌系统中任一系统作用都会影响到另外两个系统，从而造成了表现形式的多样性。(2)表现形式多样性

(3)

对幼体特别敏感

幼体在发育期受到污染量约为成人平均水平的10-20倍，而且由于机体发育过程内分泌系统缺乏发保护体制，同时幼体的激素受体分辨能力不如成体高，所以，孕期、幼年动物及幼儿对激素的反应比成体敏感。(3)对幼体特别敏感EPA报道EEDCs可对内分泌系统的以下过程产生干扰作用激素合成异常激素储存和释放异常激素的传递异常激素的清除异常对受体的识别、和受体的结合异常与受体结合后信号的传送过程异常等严重威胁了人类和野生动物的物质繁衍和长期生存EEDCs的危害EEDCs的危害EEDCs种类1.药物人造动情激素避孕药2.农药3.工业产品表面活性剂：壬基酚增塑剂：邻苯二甲酸酯类合成树脂原来：双酚AEEDCs种类1.药物这些污染物在水中的浓度都有一个共同特点就是痕量这些污染物在水中的浓度都有一个共同

主要降解方法生物降解

光降解热降解电解和催化氢解①当水中这些污染物浓度极低时，甚至低于水中其他常见的干扰物质浓度如天然有机质等，要想将其去除至安全浓度，则要耗费大量的能量或试剂；②在一些技术处理过程中，如氯化等过程，会生成一些中间产物，这些中间产物的毒性的甚至比母体化合物的毒性还要强。

1.什么是酶？英文：Enzyme简单的说是指生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。其化学本质为蛋白质，同时又具有催化剂的功能。2.酶催化技术处理污染物？将生物酶催化技术应用于环境中污染物的去除，通过生物酶打开污染物中更复杂的化学链，酶分子可以使反应物分子中化学键拉长、扭曲和变形，使他们更容易被水解，因而加速有机物的分解，将其迅速降解为小分子，从高分子有机物降解为低分子有机物或CO2、H2O等无机物，从而达到去除污染物的目的，并可大大降低污水处理费用。两个概念1.什么是酶？2.酶催化技术处理污染物？两个概念酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2E+S→ES→P+EE：酶S：底物ES：中间产物P：最终产物中间产物学说催化作用实质：降低反应活化能中间产物的形成改变反应途径-降低活化能！E+S→ES→P+E中间产物学说催化作用实质1、催化效率高

酶的催化效率比化学催化剂高107-1013倍，比非催化反应高108-1020倍2、酶的催化反应需要温和的条件常温、常压的状态下就能发生催化反应3、酶的催化活性是受调节和控制的4、酶的作用具有高度的专一性酶催化特征1、催化效率高酶催化特征酶活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变高度的专一性概念：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。绝对专一性相对专一性立体结构专一性高度的专一性概念：绝对专一性专一性绝对专一性:除一种底物一定反应以外，其它任何物质它都不起催化作用

相对专一性立体异构专一性：只能对一种立体异构体起催化作用，对其他异构体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）

基团专一性：除了要求A和B之间的键合适外，还对其所作用键两端的基团具有不同的专一性键专一性：只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用（羧酸脂酶）酶结构与催化机制专一性绝对专一性:除一种底物一定反应以外，其它任何物质它酶的基本结构木质素过氧化物酶:活性中心与必需基团埋在绿色部分的是heme空腔（红色），画圈部分显示的是空腔与表面之间的通道。大部分酶的化学本质是蛋白质；酶的分子大小、氨基酸组成、一级结构、还是亚基组成与蛋白质没有明显差异；不同的是：二三级结构，构成活性中心。酶的基本结构木质素过氧化物酶:活性中心与必需基团大部分酶的酶的活性中心基本概念：酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是一级结构相隔很远，而三维结构比较靠近的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性中心基本概念：酶的活性中心酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。1.结合部位（Bindingsite）酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。2.催化部位（catalyticsite）酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。酶的活性中心酶活性中心的特点1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。3.酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内.裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。4.底物靠次级键较弱的力与酶结合。5.酶的活性部位具有柔性和可运动性。

酶活性中心的特点1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2酶催化机制锁钥学说（lockandkeythoery）将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性插到酶的活性中心。诱导契合学说（induced-fithypothesis）酶的活性中心并不是和底物的形状正好互补的，其结构具有柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心基团正确排列和定向，使之和底物成互补状态，此时催化基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，从而催化反应得以进行。酶催化机制锁钥学说（lockandkeythoery）诱导契合模型与底物的形变诱导契合模型与底物的形变酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学

2酶催化的特征1酶的结构3酶催化机制4酶促反应动力学2二、影响酶作用的因素

1、酶浓度

2、底物浓度3、pH（最适pH的概念）

4、温度（最适温度的概念）

5、激活剂

6、抑制剂一、酶的活力与测定二、影响酶作用的因素一、酶的活力与测定酶促反应速度的测定与酶的活力单位

1、酶促反应速度的测定初速度的概念2、酶活力3、酶活力的表示方法4、酶活力测定方法：终点法动力学法

检测酶含量及存在，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶的活力表示。酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。酶促反应速度的测定与酶的活力单位

1、酶促反应速度的测定酶促反应初速度的概念斜率=[P]/

t=V（初速度）[P]t为正确测量酶促反应速度并避免干扰就必须测定反应初期干扰因素还来不及起作用时的速度，称之为反应初速度。（1）测量单位时间内底物的消耗量

（2）测量单位时间内产物的生成量于不同时间测定反应体系中产物的量，以产物的生成量对时间作图，不同时间的反应速度就是时间为不同值时曲线的斜率。开始一段时间内反应速度几乎维持恒定，即产物生成量与时间成直线关系

牛牛文库文档分享酶促反应初速度的概念斜率=[P]/t=V（初速度）[P53酶促反应速度的测定与酶的活力单位

1、酶促反应速度的测定初速度的概念2、酶活力3、酶活力的表示方法4、酶活力测定方法：终点法动力学法

检测酶含量及存在，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶的活力表示。酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。酶促反应速度的测定与酶的活力单位

1、酶促反应速度的测定

酶活力的表示方法

活力单位（activeunit）习惯单位（U）:底物(或产物)变化量/

单位时间国际单位（IU）:1μmoL变化量/

分钟

Katal（Kat）：转化1moL底物所需的酶量/

秒量度酶催化能力大小

酶活力的表示方法

活力单位（activeu酶活力测定方法

终点法:

酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。

动力学法:连续测定反应过程中产物\底物或辅酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度。酶活力测定方法

终点法:酶反应进行到一定时Tobecontinue...Tobecontinue...底物浓度对酶反应速度的影响酶反应速度与底物浓度的关系曲线（Michaelis—Menten曲线）米氏方程的提出及推导米氏常数的意义米氏常数的测定底物浓度对酶反应速度的影响酶反应速度与底物浓度的关系曲线化学反应动力学基础反应分子数1.单分子反应仅有1种反应分子参加的反应，AP，如同分异构v=kcc反应物的浓度2.双分子反应有2种反应分子参加的反应A+BP+QV=kc1c2城市水环境新型污染物的去除新技术课件1.一级反应单分子反应符合v=kc的反应蔗糖+水葡萄糖+果糖v=kc蔗糖c水由于水大于蔗糖，因此水的影响忽略则v=kc蔗糖2.二级反应双分子反应符合v=kc1c2的反应3.零级反应反应速率与反应物无关的反应,即反应速率为一常数。反应级数1.一级反应反应级数E+S→ES→P+EE：酶S：底物ES：中间产物P：最终产物中间产物学说许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。1902年Henri通过水解蔗糖实验提出该学说E+S→ES→P+E中间产物学说许多实验事实证在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度

Michaelis&Menten根据中间产物学说推导出米氏方程。酶促反应动力学Michaelis&Menten根据中间产物学说

1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。酶促反应动力学Km-米氏常数Vmax-最大反应速度酶促反应动力学Km-米氏常数（1）推导的v为反应初速度；（2）反应体系处于稳态，即ES的生成量与反应量相同；（3）[S]>>[E]。推导米氏方程三个假设：（1）推导的v为反应初速度；推导米氏方程三个假设：根据中间产物学说，酶促反应分两步进行

米氏方程的推导初始反应时产物的生成量很少→K4的反应忽略不计米氏方程的推导初始反应时产物的生成量很少→K4的反应忽[E]酶总量；[Et]反应后t时的酶总量；[ES]中间产物浓度；[Et][E]+[ES][E]酶总量；酶促反应开始时，若形成的速度为v,则[ES]生成速度：v1=k1[E][S]=k1[(Et)-(ES)][S][ES]分解速度：v2=k2[ES]+k3[ES]=(k2+k3)[ES]酶促反应开始时，若形成的速度为v,则[ES]分解速度：假设：反应体系处于稳态，即ES的生成速度与反应速度相同v1=v2K1[(Et)-(ES)][S]=[ES](k2+k3)[(Et)-(ES)][S]/[ES]=(k2+k3)/k1

令Km=(k2+k3)/k1

则Km[ES]+[ES][S]=[Et][S]整理得[ES]=[Et][S]/(Km[S])(1)假设：反应体系处于稳态，即ES的生成速度与反应速度相同v1由于酶促反应速度由[ES]决定，即v=K3[ES]，所以即[ES]

=v/K3(2)将(2)带入(1)得：v/K3=[Et][S]/(Km[S])整理得v=K3[Et][S]/(Km[S])(3)当[Et]=[ES]时，v=Vmax，所以Vmax=K3[Et]

(4)将(4)带入(3)，则v=Vmax/(Km+[S])假设：[S]>>[E]米氏方程由于酶促反应速度由[ES]决定，即假设：[S]>>[E]由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2VmaxKm=[S]米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有Km值。

米氏常数Km的意义:由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。如果一个酶有多个底物，则Km最小的底物是该酶的最适底物。在可逆反应中，两个Km值中最小的反应方向是该酶促反应的主要方向。

米氏常数Km的意义:Km值表示酶与底物之间的亲和程度：米氏常数Km的意义:

米氏常数的测定

基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）

米氏方程的双倒数形式：

1Km11—=——.—+——

vVmax[S]Vmax米氏常数的测定

基本原则：将米氏方程变化成酶动力学的双倒数图线酶动力学的双倒数图线影响酶促反应几个主要因素pH值温度激活剂抑制剂影响酶促反应几个主要因素pH值

pH对酶反应速度的影响

pH对酶反应速度的影响较大。其原因有：极度pH的条件引起酶蛋白的变性。pH影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。

pH影响酶分子解离状态。

每种酶只能在一定的pH范围内表现出它的活性，且在某一pH值范围内活性最高，其两侧活性都下降。酶促反应具有一最适pH。pH对酶反应速度的影响pH对酶反应速度的影响较大。其原

酶的最适pH一般在7左右。也有很多例外，如胃蛋白酶的最适pH只有1.5。酶的最适pH并非酶的特征性常数，它与底物的种类、浓度等因素有关。

pH对酶反应速度的影响

酶的最适pH一般在7左右。也有很多例外，如胃蛋白酶的1.在达到最适温度以前，反应速度随着温度的升高会加快。2.酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快。3.酶的最适温度不是一个固定不变的常数。温度对酶反应速度的影响

不同酶的最适温度也不一样。动物酶的最适温度一般在35~40℃，植物酶为40~50℃。酶的最适温度并非酶的特征性常数，它与底物、作用时间等因素有关。1.在达到最适温度以前，反应温度对酶反应速度的影响不激活剂对酶反应速度的影响激活剂：能提高酶活性的物质。无机离子：主要是金属离子，它们有的本身就是酶的辅助因子，有的是酶的辅助因子的必要成分。如激酶需要Mg2+激活，唾液淀粉酶需要Cl-激活。主要的激活剂有：激活剂对酶反应速度的影响激活剂：能提高酶活性的物质。无有机小分子：一些还原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于还原态金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。激活剂对酶反应速度的影响有机小分子：激活剂对酶反应速度的影响抑制作用：有些物质与酶结合后，引起酶的活性中心或必需基团的化学性质发生改变，从而使酶活力降低或丧失。抑制剂对酶反应速度的影响抑制作用：有些物质与酶结合后，引起酶的活性中心或必需基团的化抑制剂类型和特点

竞争性抑制剂可逆抑制剂

非竞争性抑制剂

反竞争性抑制剂

非专一性不可逆抑制剂不可逆抑制剂

专一性不可逆抑制剂抑制剂与酶的必须基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，称不可逆抑制（irreversibleinhibition）。抑制剂与酶的必须基团以共价键结合而引起酶活力丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，称可逆抑制（reversibleinhibition）。抑制剂类型和特点

某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为竞争性抑制作用。1.竞争性抑制作用某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶+IEIESP+EE+S抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。大多数竞争性抑制剂的结构与底物结构类似。竞争性抑制作用

牛牛文库文档分享+EIESP+EE+S抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合84非竞争性抑制作用

+IEI+SESIESP+EE+S+I实例：重金属离子（Cu2+、Hg2+、Ag+、Pb2+）金属络合剂（EDTA、F-、CN-、N3-）作用特点：底物和抑制剂同时和酶结合两者没有竞争作用。酶与抑制剂结合后还可以与底物结合；酶与底物结合后还可以与抑制剂结合。但是中间的三元复合物不能进一步分解为产物，因此酶活性降低。这类抑制剂与酶活性部位以外的基团相结合，其结构与底物无共同之处，这种抑制作用不能用增加底物浓度来解除抑制，故称非竞争性抑制。这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。

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+EI+SESIESP+EE+S+实例：85ESIESP+EE+S+I作用特点：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。反竞争性抑制作用

牛牛文库文档分享ESIESP+EE+S+作用特点：酶只有与底物结合后，才能86竞争性抑制作用非竞争性抑制作用竞争性非竞争性抑制作用机理示意图底物与酶专一性结合竞争性抑制作用非竞争性抑制作用竞争性非竞争性抑制作用机理示意有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程

有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程非专一性不可逆抑制剂

抑制剂作用于酶分子中的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，因而引起酶失活。专一性不可逆抑制剂

这类抑制剂选择性很强，它只能专一性地与酶活性中心的某些基团不可逆结合，引起酶的活性丧失。

非专一性不可逆抑制剂

抑制剂作用于酶分1.辣根过氧化物酶辣根过氧化物酶是酶处理废水领域中应用最多的一种酶。有过氧化氢存在时，它能催化氧化多种有毒的芳香族化合物，包括酚、苯胺、联苯胺等，反应物是不溶于水的沉淀物。1.辣根过氧化物酶2.木质素过氧化物酶

木质素过氧化物酶也叫木质素酶，是白腐真菌细胞酶系统的一部分。它可以处理很多难降解的芳香族化合物和氧化多种多环芳烃、酚类物质。2.木质素过氧化物酶3.漆酶

漆酶是由一些真菌产生，可通过聚合反应去除有毒酚类。它具有非选择性，能同时减少多种酚类的含量。漆酶的去毒功能与被处理的特定物质、酶的来源及环境有关。3.漆酶Thanksforattention!Thanksfora