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第一章生命的物质基础一切生命体都由物质组成。自然界存在的100多种元素中约有数十种参与生命体的组成。在参与生命体组成的元素中,C、H、O、N四种元素约占96%,加上Ca、P、K、Na、Cl、Mg等必需元素,其质量约占细胞总量的99%。此外,还有一些痕量元素,如Fe、Mn、Cu、I等对生命活动也必不可少。在组成生物体的元素中,碳元素具有重要的作用。碳碳相连形成长度不同的有机化合物,其链状和环状结构——碳骨架决定着有机物的基本结构和性质。生命体中的大多数化合物至少含有3~4种元素,且主要是C、H、N、O,如蛋白质即是由这四种元素组成。这些元素以各种形式的化合物存在于生命体中。组成生命的物质包括生命小分子和生命大分子两部分:生命小分子物质有水、氨基酸、维生素、激素、无机盐和矿物质等;生命大分子物质则包括糖、蛋白质(酶)、核酸等。
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下一页返回当前第1页\共有75页\编于星期三\7点第一节生命小分子物质生命小分子物质主要是水和无机盐。任何生命都离不开水,水几乎是所有活细胞中含量最丰富的化合物。水在生物体中承担着许多重要作用:如水可作为其他生物分子的溶剂参与细胞的新陈代谢;水的比热较大,有利于细胞的温度保持恒定等。无机盐一般以离子状态存在于细胞中,如K+、Na+、Ca2+、Mg2+、HPO2-4、HCO-2等,K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Cl-对于生物体内水盐平衡的维持至关重要,Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+等离子还可作为一些蛋白质及酶的必要成分,参与发挥作用。返回下一页上一页当前第2页\共有75页\编于星期三\7点第二节糖
糖类化合物是自然界存在最多、分布最广的一类重要的有机化合物,也是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源。它不仅是营养物质,而且有些还具有特殊的生理活性。此外,核酸的组成成分中也含有糖类化合物——核糖和脱氧核糖。糖类化合物均由C、H、O三种元素组成,分子中H和O的比例通常为2∶1,与水分子中二者的比例一样,可用通式Cm(H2O)n来表示,因此过去曾把这类化合物称为碳水化合物。上一页下一页返回当前第3页\共有75页\编于星期三\7点第二节糖糖类化合物可分为三类:单糖:不能水解的多羟基醛或多羟基酮,如葡萄糖、果糖等。二糖:水解后生成两分子单糖的糖,如蔗糖、麦芽糖等。多糖:能水解生成许多分子单糖的糖,如淀粉、糖原、纤维素等。返回上一页
下一页当前第4页\共有75页\编于星期三\7点单糖单糖一般是含有3~6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮。最简单的单糖是甘油醛和二羟基丙酮。单糖都是无色晶体,味甜,有吸湿性,极易溶于水。常见的戊糖有核糖、脱氧核糖、木糖和阿拉伯糖。它们都是醛糖,以多糖或苷的形式存在于动植物中。常见的己糖有葡萄糖、甘露糖、半乳糖和果糖,后者为酮糖。己糖多以游离或结合的形式存在于动植物中。下一页返回上一页当前第5页\共有75页\编于星期三\7点单糖核糖是核酸以及某些酶和维生素的组成成分。葡萄糖在自然界中分布极广,尤以葡萄中含量较多,因此叫葡萄糖。葡萄糖也存在于人的血液中(389~555μmol/L),叫做血糖。葡萄糖是许多糖如蔗糖、麦芽糖、乳糖、淀粉、糖原、纤维素等的组成单元。在肝脏内,葡萄糖在酶作用下氧化成葡萄糖醛酸。葡萄糖醛酸在肝中可与有毒物质如醇、酚等结合变成无毒化合物经尿排出体外。半乳糖是己醛糖,为无色晶体,是葡萄糖的非对映体。人体内的半乳糖是摄入食物中乳糖的水解产物。在酶的催化下半乳糖能转变为葡萄糖。果糖以游离状态存在于水果和蜂蜜中,是蔗糖的一个组成单元。果糖为无色晶体,易溶于水。返回下一页上一页当前第6页\共有75页\编于星期三\7点二糖二糖是由两分子单糖脱水而成的化合物。常见的二糖有蔗糖、麦芽糖、纤维二糖和乳糖,它们的分子式都是C12H22O11。二糖的物理性质类似于单糖,易溶于水,多数具有甜味。
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上一页返回当前第7页\共有75页\编于星期三\7点蔗糖蔗糖广泛分布在各种植物中,甘蔗中约含26%,甜菜中含20%,故又称甜菜糖。蔗糖为无色晶体,易溶于水。蔗糖水解后得到等摩尔的葡萄糖和果糖的混合物。返回当前第8页\共有75页\编于星期三\7点麦芽糖麦芽糖因存在于麦芽中而得此俗名。人体摄入食物中的淀粉被淀粉酶水解成麦芽糖,后者再经麦芽糖酶水解为D〖CD2〗葡萄糖。所以,麦芽糖是淀粉水解的中间产物。返回下一页上一页
当前第9页\共有75页\编于星期三\7点乳糖乳糖是含一分子结晶水的白色结晶性粉末,易溶于水。乳糖被人体小肠中乳糖酶水解生成半乳糖和葡萄糖。返回上一页下一页当前第10页\共有75页\编于星期三\7点多糖多糖是由很多单糖分子以糖苷键结合而成的高分子碳水化合物,用通式(C6H10O5)n表示。组成多糖的单糖可以相同也可以不同。由相同的单糖组成的多糖称为均多糖,如淀粉、纤维素和糖原;以不同的单糖组成的多糖称为杂多糖,如阿拉伯胶由戊糖和半乳糖等组成。图片多糖在自然界分布极广,亦很重要。有的是构成动植物骨架结构的组成成分,如纤维素;有的是作为动植物储藏的养分,如糖原和淀粉;有的具有特殊的生物活性,如肺炎球菌细胞壁中的多糖有抗原作用。大部分多糖为无定形粉末,没有甜味,无明显的熔点,大多数不溶于水,个别能与水形成胶体溶液。多糖也是糖苷,水解能得到单糖。
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当前第11页\共有75页\编于星期三\7点淀粉淀粉广泛存在于许多植物的种子、块茎和根中,如大米中约含70%~80%,小麦中约含60%~65%,马铃薯中约含20%。淀粉是白色无定形粉末,没有还原性,不溶于一般有机溶剂。淀粉在水解过程中可生成各种糊精和麦芽糖等一系列中间产物,最终产物是D-葡萄糖。
返回下一页上一页当前第12页\共有75页\编于星期三\7点纤维素纤维素是植物细胞壁的主要成分,是构成植物支撑组织的基础。棉花几乎全部是由纤维素所组成(占98%),亚麻中纤维素约含80%,木材中纤维素平均含量约为50%。纤维素是白色物质,不溶于水,无还原性。纤维素比淀粉难水解,一般需要在浓酸中或用稀酸在加压下进行。纤维素不能作为人的营养物质,但食物中的纤维素能促使肠蠕动,具有通便作用。返回下一页上一页当前第13页\共有75页\编于星期三\7点糖原糖原是动物体内储存的一种多糖,又称为动物淀粉。主要存在于肝脏和肌肉中,因此有肝糖原和肌糖原之分。正常情况下,糖原在肝脏中的含量达10%~20%,在肌肉中的含量达4%。在体内糖原的储存有重要的生理意义,它是机体活动所需能量的重要来源。当血液中葡萄糖含量增高时,多余的葡萄糖就转变成糖原储存于肝脏中,当血液中葡萄糖含量降低时,肝糖原就分解为葡萄糖进入血液以保持血液中葡萄糖含量的相对稳定。下一页上一页返回当前第14页\共有75页\编于星期三\7点纤维类、淀粉和糖原的结构
(a)纤维素;(b)淀粉;(c)糖原返回下一页上一页当前第15页\共有75页\编于星期三\7点第三节蛋白质一、蛋白质的基本情况二、蛋白质的结构及其功能三、蛋白质的理化性质返回下一页上一页当前第16页\共有75页\编于星期三\7点蛋白质自然界,无论是简单的低等生物还是复杂的高等生物都毫不例外地含有蛋白质。蛋白质是由许多氨基酸聚合而成的生物大分子化合物,是生命的最基本物质之一。蛋白质广泛存在于各种生物组织和细胞中,是生物细胞最重要的组成物质。蛋白质与所有的生命活动联系密切。蛋白质在生命活动中的重要功能取决于它的化学组成、结构与性质。
上一页下一页返回当前第17页\共有75页\编于星期三\7点一、蛋白质的基本情况蛋白质在元素组成上除含碳、氢、氧外,一切蛋白质皆含氮,有的亦含硫、磷、铁、镁、碘和锌等,其基本结构单位为氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20多种,其结构可用RCH(NH2)COOH来表示。R不同,氨基酸的组成则不同,但组成蛋白质的氨基酸均为α氨基酸。组成蛋白质的氨基酸按其α碳原子上侧链R的结构分为20多种,20多种氨基酸按R的结构和极性的不同也可以有不同的分类。在蛋白质中氨基酸通过肽键相连,肽键是蛋白质分子中基本的化学键。氨基酸相互以肽键结合形成二肽(两个氨基酸)和多肽(多个氨基酸)。任何特定的多肽或蛋白质,必有特异的氨基酸排列顺序。
返回下一页上一页当前第18页\共有75页\编于星期三\7点二、蛋白质的结构及其功能1蛋白质的一级结构2蛋白质的空间结构3蛋白质的结构与功能的关系
(1)蛋白质的一级结构与功能的关系
(2)蛋白质空间构象与功能活性的关系返回下一页上一页当前第19页\共有75页\编于星期三\7点1蛋白质的一级结构蛋白质分子的结构一般分为一级结构与空间结构两大类。蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质的最基本结构,是由基因所控制的遗传密码的排列顺序所决定的。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。成千上万的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性,决定各种蛋白质的生物学活性的结构特点首先在于其肽链的氨基酸序列。返回下一页上一页当前第20页\共有75页\编于星期三\7点2蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展,而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于完整的空间结构,因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。如球状蛋白质和纤维状蛋白质,前者溶于水,后者不溶于水,显然这不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
下一页返回上一页当前第21页\共有75页\编于星期三\7点2蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质的二级、三级和四级结构,如图1-2所示。蛋白质的二级结构涉及多肽链中主链原子的局部空间排布(即构象),不涉及侧链部分的构象。二级结构主要涉及肽键平面(或称酰胺平面)。
(a)一级结构(氨基酸序列);(b)二级结构;(c)三级结构;(d)四级结构返回下一页上一页当前第22页\共有75页\编于星期三\7点肽键的特点有:①肽键中C—N键的性质介于单、双键之间,具有部分双键的性质,固定在一个平面内,不能旋转;②肽键的6个原子基本上处于同一个平面,即肽键平面;③肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键,此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系,于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位;④肽键中的C-N键具有双键性质,因此就有顺反不同的立体异构。返回下一页上一页当前第23页\共有75页\编于星期三\7点
(1)蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构的基础,特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持,在生物体内,蛋白质的多肽链一旦被合成后即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲,形成一定的空间构象。蛋白质的一级结构决定它的高级结构。一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似。例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。在蛋白质的一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,则该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中,一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成,这种变异来源于基因上遗传信息的突变。返回下一页上一页当前第24页\共有75页\编于星期三\7点(2)蛋白质空间构象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失。变性蛋白质复性后,构象复原,活性即能恢复。在生物体内,当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合,触发该蛋白质的构象发生一定变化,从而导致其功能活性的变化,这种现象称为蛋白质的别构效应。蛋白质(或酶)的别构效应在生物体内普遍存在,这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的。下一页返回上一页当前第25页\共有75页\编于星期三\7点三、蛋白质的理化性质
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物,其理化性质一部分与氨基酸相似,如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等,也有一部分又不同于氨基酸,如高分子量、胶体性、变性等。1蛋白质的胶体性质2蛋白质的两性电离和等电点3蛋白质的变性4蛋白质的沉淀5蛋白质的呈色反应返回下一页上一页当前第26页\共有75页\编于星期三\7点1蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大,介于一万到百万之间,故其分子的大小已达到胶粒1~100nm范围之内。球状蛋白质的表面分布较多的亲水基团,具有强烈的吸引水分子的作用,使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围,称水化膜,从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。与低分子物质相比,蛋白质分子扩散速度慢,不易透过半透膜,黏度大。在分离提纯蛋白质的过程中,可利用蛋白质的这一性质,将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内,置于流动水或适宜的缓冲液中,小分子杂质皆易从囊中透出,从而得到比较纯化的囊内蛋白质,这种方法称为透析。
返回下一页上一页当前第27页\共有75页\编于星期三\7点2蛋白质的两性电离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的,其分子中除两端的游离氨基和羧基外,侧链中尚有一些可解离的基因,如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β羧基,赖氨酸残基中的ε氨基,精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基等。当蛋白质溶液处于某一pH值时,蛋白质游离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子(净电荷为0),此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(简写为pI)。处于等电点的蛋白质颗粒在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH值大于等电点,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。返回下一页上一页当前第28页\共有75页\编于星期三\7点3蛋白质的变性
天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构会被破坏,导致理化性质改变和生物学活性丧失,如酶失去催化活力、激素丧失活性等,这种现象称之为蛋白质的变性作用。引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类:物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等;化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠等。变性并非是不可逆的变化,变性程度较轻,变性因素去除后,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这种变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被严重破坏,不能恢复,称为不可逆变性。
返回下一页上一页当前第29页\共有75页\编于星期三\7点4蛋白质的沉淀蛋白质分子从溶液中凝聚析出的现象称为蛋白质沉淀。变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀;在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀。蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件,不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液的pH值至等电点或加入脱水剂),蛋白质便容易凝集析出。引起蛋白质沉淀的主要方法有下述几种:(1)盐析(2)重金属盐(3)生物碱/酸试剂(4)有机溶剂(5)加热凝固返回下一页上一页当前第30页\共有75页\编于星期三\7点(1)盐析在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出,这种方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH值不同,故可用于对混合蛋白质组分的分离。例如用饱和的硫酸铵来沉淀血清中的球蛋白,饱和硫酸铵可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出来。盐析沉淀的蛋白质,经透析除盐仍能保证蛋白质的活性。调节蛋白质溶液的pH值至等电点后,再用盐析法则蛋白质沉淀的效果更好。
返回下一页上一页当前第31页\共有75页\编于星期三\7点(2)重金属盐蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀。沉淀的条件以pH值稍大于等电点为宜,因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质。临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后再用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来进行解毒。返回下一页上一页当前第32页\共有75页\编于星期三\7点(3)生物碱/酸试剂蛋白质可与生物碱试剂(如苦味酸、钨酸、鞣酸)以及某些酸(如三氯醋酸、过氯酸、硝酸)结合成不溶性的盐沉淀,沉淀的条件应当是pH值小于等电点,这样蛋白质带正电荷易于与酸根负离子结合成盐。临床血液化学分析时常利用此原理除去血液中的蛋白质,此类沉淀反应也可用于检验尿中的蛋白质。返回下一页上一页当前第33页\共有75页\编于星期三\7点(4)有机溶剂
可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀。常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性,如酒精消毒灭菌就是如此。但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质。返回下一页上一页当前第34页\共有75页\编于星期三\7点(5)加热凝固
将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固而沉淀。加热首先是使蛋白质变性,有规则的肽链被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都是凝固蛋白。蛋白质的变性沉淀和凝固相互之间有很密切的关系。但蛋白质变性后并不一定沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如,蛋白质被强酸、强碱变性后,由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH值调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物;若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。
返回下一页上一页当前第35页\共有75页\编于星期三\7点5蛋白质的呈色反应(1)茚三酮反应α-氨基酸可与水合茚三酮作用,发生蓝色反应。由于蛋白质是由许多α-氨基酸组成的,所以也呈此颜色反应。(2)双缩脲反应蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色,称双缩脲反应。分子中凡含有两个以上—CO—NH—键的化合物都呈此反应,蛋白质分子中氨基酸是以肽键相连,因此,所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。(3)米伦反应蛋白质溶液中加入米伦试剂(亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混合液),蛋白质首先沉淀,加热则变为红色沉淀,此为酪氨酸的酚核所特有的反应,因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。此外,蛋白质溶液还可与酚试剂、乙醛酸试剂、浓硝酸等发生颜色反应。
返回下一页上一页当前第36页\共有75页\编于星期三\7点第四节酶一、酶的作用特点二、酶的分子组成和化学结构
1酶的分子组成
2酶的分子结构和活性中心
三、酶的作用机理
1降低反应活化能
2中间复合物学说3高效率的机理返回下一页上一页当前第37页\共有75页\编于星期三\7点酶酶是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质,又称为生物催化剂。生物体在新陈代谢过程中,几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的。返回下一页上一页当前第38页\共有75页\编于星期三\7点一、酶的作用特点酶是生物催化剂,具有两方面的特性:既有与一般催化剂相同的催化性质,又有一般催化剂所没有的生物大分子的特性。酶与一般催化剂一样,只能催化热力学允许的化学反应,缩短达到化学平衡的时间,而不改变平衡点。酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能。下一页返回上一页当前第39页\共有75页\编于星期三\7点一、酶的作用特点因为酶是蛋白质,所以酶促反应的特点有:①高效的催化性;②高度的专一性;③酶活性的可调节性;④酶活性的不稳定性。下一页上一页返回当前第40页\共有75页\编于星期三\7点1酶的分子组成
酶的本质是蛋白质,根据组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。结合酶的催化活性除决定于蛋白质部分(酶蛋白)外,还需要非蛋白质物质参与,即所谓酶的辅助因子,两者结合形成的复合物称做全酶,即:全酶(结合蛋白质)=酶蛋白(蛋白质部分)+辅助因子(非蛋白质部分)注:酶的辅助因子可以是金属离子,也可以是小分子有机化合物。酶的辅助因子可以是金属离子,也可以是小分子有机化合物。下一页上一页返回当前第41页\共有75页\编于星期三\7点2酶的分子结构和活性中心酶分子很大,其催化作用往往并不需要整个分子。酶的分子中存在许多功能基团,如—NH3、COOH、—SH、—OH等,但不是所有这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,聚集在一起形成具有一定空间结构的区域,该区域与底物相结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。对于结合酶来说,辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。
下一页返回上一页当前第42页\共有75页\编于星期三\7点2酶的分子结构和活性中心构成酶活性中心的必需基团可分为两种,与底物结合的必需基团称为结合基团,促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。不同的酶有不同的活性中心,故对底物有严格的特异性。上一页下一页返回当前第43页\共有75页\编于星期三\7点1降低反应活化能在任何化学反应中,反应物分子必须超过一定的能阈成为活化态才能发生反应形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量称为活化能。催化剂的作用主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应进行。酶能显著地降低活化能,故能表现为高效催化性(图1-3)。下一页上一页返回当前第44页\共有75页\编于星期三\7点非催化过程和催化过程自由能的变化
上一页下一页返回当前第45页\共有75页\编于星期三\7点2中间复合物学说
一般认为,酶催化某一反应时,首先在酶的活性中心与底物结合生成酶底物复合物,此复合物再进行分解而释放出酶,同时生成一种或数种产物ES——酶与底物结合的中间产物;由于ES的形成速度很快,且很不稳定,一般不易得到ES复合物存在的直接证据。但从溶菌酶结构的研究中,已制成它与底物形成复合物的结晶,并得到了X-射线衍射图,证明了ES复合物的存在。ES的形成,改变了原来反应的途径,可使底物的活化能大大降低,从而使反应加速。
下一页上一页返回当前第46页\共有75页\编于星期三\7点3高效率的机理
(1)趋近效应和定向效应(2)张力作用(3)酸碱催化作用(4)共价催化作用
下一页上一页返回当前第47页\共有75页\编于星期三\7点(1)趋近效应和定向效应
酶可以将它的底物结合在它的活性部位。由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高;此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的几率。
下一页上一页返回当前第48页\共有75页\编于星期三\7点(2)张力作用
底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态
下一页上一页返回当前第49页\共有75页\编于星期三\7点(3)酸碱催化作用
酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸、碱基团对许多化学反应可起到催化作用。
下一页返回上一页当前第50页\共有75页\编于星期三\7点(4)共价催化作用
某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时的底物更容易进行化学反应。
下一页返回上一页当前第51页\共有75页\编于星期三\7点第五节核酸一、核酸的化学组成二、DNA的结构与功能三、DNA的高级结构与功能四、RNA的结构与功能
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核酸包括DNA和RNA两大类。1元素组成2化学组成与基本单位下一页
上一页返回当前第53页\共有75页\编于星期三\7点1元素组成
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等。与蛋白质相比,其组成上有两个特点:一是核酸一般不含S元素;二是核酸中P元素的含量较多并且恒定,约占9%~10%。因此,核酸定量分析的方法之一,是测定样品中P的含量。
下一页返回上一页当前第54页\共有75页\编于星期三\7点2化学组成与基本单位核酸经水解可得到很多核苷酸,因此核苷酸是核酸的基本单位。核酸就是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸。核苷酸可被水解产生核苷和磷酸,核苷还可再进一步水解,产生戊糖和含氮碱基(图1-4)。下一页上一页返回当前第55页\共有75页\编于星期三\7点核酸的组成及生物碱的结构
下一页上一页返回当前第56页\共有75页\编于星期三\7点2化学组成与基本单位核苷酸中的碱基均为含氮杂环化合物,它们分别属于嘌呤衍生物和嘧啶衍生物。核苷酸中的嘌呤碱主要是G和A,嘧啶碱主要是C、U和T。DNA和RNA都含有G、A和C;T一般而言只存在于DNA中,不存在于RNA中;而U只存在于RNA中,不存在于DNA中。核酸中5种碱基中的酮基和氨基均位于碱基环中氮原子的邻位,可以发生酮式烯醇式或氨基亚氨基之间的结构互变。这种互变异构在基因的突变和生物的进化中具有重要作用。嘌呤和嘧啶环中含有共轭双键,对260nm左右波长的紫外光有较强的吸收。碱基的这一特性常被用来对碱基、核苷、核苷酸和核酸进行定性和定量分析。下一页上一页返回当前第57页\共有75页\编于星期三\7点2化学组成与基本单位核酸中的戊糖有核糖和脱氧核糖两种,分别存在于核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸中。核苷中戊糖的羟基与磷酸以磷酸酯键连接而成为核苷酸。核苷酸的二磷酸酯和三磷酸酯多为核苷酸有关代谢的中间产物或者酶活性和代谢的调节物质,以及作为生理储能和供能的重要形式。下一页
返回上一页当前第58页\共有75页\编于星期三\7点二、DNA的结构与功能
1DNA的一级结构2基因组DNA下一页上一页返回当前第59页\共有75页\编于星期三\7点1DNA的一级结构核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸,DNA的一级结构即是指4种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序,通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸,由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同,故又可称为碱基顺序。核苷酸之间经由一个核苷酸的5′位磷酸与下一位核苷酸的3′-OH形成3′,5′磷酸二酯键构成不分支的线性大分子,其中磷酸基和戊糖基构成DNA链的骨架;核酸的可变部分是碱基排列顺序。寡核苷酸是指2~10个甚至更多个核苷酸残基以磷酸二酯键连接而成的线性多核苷酸片段。目前多由仪器自动合成而用做DNA合成的引物、基因探针等,在现代分子生物学研究中具有广泛的用途。
下一页返回上一页当前第60页\共有75页\编于星期三\7点2基因组DNA自然界中绝大多数生物体的遗传信息都储存在DNA的核苷酸排列顺序中。DNA是巨大的生物高分子,一般将细胞内遗传信息的携带者——染色体所包含的DNA总体称为基因组。同一物种的基因组DNA含量总是恒定的,不同物种间基因组大小和复杂程度则差异极大。一般而言,进化程度越高的生物体其基因组构成越大、越复杂。DNA分子中不同排列顺序的DNA区段构成特定的功能单位,即基因。生物体基因很多,单细胞的细菌基因组约含4000个基因,多细胞生物则更多,已确定的人类基因组所包含的基因多达10万个以上。
下一页返回上一页当前第61页\共有75页\编于星期三\7点三、DNA的高级结构与功能
1DNA的双螺旋结构2DNA的变性、复性与分子杂交3DNA的三级结构与功能
下一页上一页返回当前第62页\共有75页\编于星期三\7点1DNA的双螺旋结构1953年,Watson和Crick提出了著名的DNA分子的双螺旋结构模型,揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中的,以及遗传性状何以在世代间得以保持。在DNA双螺旋结构模型建立之前,人们就对这种遗传物质做了大量研究工作。20世纪20年代,Levene研究了核酸的化学结构并提出四核苷酸假说。40年代末,Avery,Hershey和Chase的实验严格证实了DNA就是遗传物质。50年代初,Chargaff应用紫外分光光度法结合纸层析等简单技术,对多种生物DNA做碱基定量分析,发现DNA碱基组成有如下规律:①同一生物的不同组织的DNA碱基组成相同;②一种生物DNA碱基组成不随生物体的年龄、营养状态或者环境变化而改变;③几乎所有的DNA,无论种属来源如何,其腺嘌呤摩尔分数与胸腺嘧啶摩尔分数相同([A]=[T]),鸟嘌呤摩尔含量与胞嘧啶摩尔含量相同([G]=[C]),总的嘌呤摩尔含量与总的嘧啶摩尔含量相同([A]+[G]=[C]+[T]);④不同生物来源的DNA碱基组成不同,表现为(A+T)/(G+C)比值的不同。下一页上一页返回当前第63页\共有75页\编于星期三\7点1DNA的双螺旋结构DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系(图1-5)。DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特点,逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分开,然后以每一股链为模板(亲本),通过碱基互补原则合成相应的互补链(复本),形成两个完全相同的DNA分子。因为复制得到的每对链中只有一条是亲链,即保留了一半亲链,将这种复制方式称为DNA的半保留复制。半保留复制是生物体遗传信息传递的最基本方式。除了已知的右手双螺旋模式B-DNA外,DNA分子还有A-DNA和Z-DNA两种结构形式(图1-6)。上一页下一页返回当前第64页\共有75页\编于星期三\7点A-T,G-C间的氢键形成
下一页返回上一页当前第65页\共有75页\编于星期三\7点核酸的双螺旋结构
下一页上一页返回当前第66页\共有75页\编于星期三\7点2DNA的变性、复性与分子杂交DNA双螺旋结构模型不仅与生物功能关系密切,还能解释DNA的变性与复性等重要特性。(1)DNA变性(2)DNA复性(3)分子杂交下一页上一页返回当前第67页\共有75页\编于星期三\7点(1)DNA变性DNA变性是指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断开,碱基间的堆积力遭到破坏,但不涉及其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素,如加热、极端的pH值、有机试剂(甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺)等,均可引起核酸分子变性。变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变:如溶液黏度降低,旋光偏振光改变,增色效应等。对双链DNA进行加热变性,当温度升高到一定高度时,DNA溶液在260nm处的吸光度突然明显上升至最高值,随后即使温度继续升高,吸光度也不再明显变化。
下一页上一页返回当前第68页\共有75页\编于星期三\7点(2)DNA复性DNA复性是指变性DNA在适当条件下,两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为退火。这一术语也用以描述杂交核酸分子的形成。DNA的复性不仅受温度影响,还受时间、DNA浓度及自身特性等其他因素的影响。DNA的变性和复性原理,已经在医学和生命科学上得到广泛的应用。如核酸杂交与探针技术,聚合酶链式反应(PCR
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