碰撞理论分析酶促反应 第一学期高中生物学必修一

碰撞理论分析酶促反应化学反应速率理论包括碰撞理论和过渡态理论等。过渡态理论更复杂，在此不做介绍。一、碰撞理论1、有效碰撞和弹性碰撞1889年Arrhenius提出了著名的碰撞理论，他把能发生反应的碰撞称为有效碰撞(effectivecollision),而大部分不发生反应的碰撞称为弹性碰撞(elasticcollision)。要发生有效碰撞,反应物的分子或离子必须具备两个条件：具有足够的能量,如动能，这样才能克服外层电子之间的斥力而充分接近并发生化学反应；（2）要有合适的方向,要正好碰撞在能起反应的部位,如果碰撞的部位不合适，即使反应物分子具有足够的能量，也不会起反应。2、活化分子与活化能在一定温度下,分子具有一定的平均动能,但并非每个分子的动能都一样8,由于碰撞等原因分子间不断进行能量的重新分配,每个分子的能量并不固定。但从统计的观点看,具有一定能量的分子数目是不随时间改变的。以分子的动能E为横坐标，以具有一定动能间隔(∆E)的分子分数(∆N/N)与能量间隔之比为纵坐标作图，如图所示：图所示为一定温度下气体分子能量分布曲线。E平是分子的平均能量,E′为活化分子所具有的能量，活化能E=Ea​-E′,N为分子总数,∆N为具有动能为E和E+∆E区间的分子数,若在横坐标上取一定的能量间隔∆E,则纵坐标∆N/(N∆E)乘以∆E得∆N/N,即为动能在E和E+∆E区间的分子数在整个分子总数中所占的比值。曲线下包括的总面积表示各种能量分子分数的总和等于1。相应地,E′右边阴影部分的面积与整个曲线下总面积之比，即是活化分子在分子总数中所占的比值,即活化分子分数。如果f表示一定温度下活化分子分数，而能量分布又符合Maxwell-Boltzmann分布，则在碰撞理论中，f又称为能量因子。f=e-Ea/RT

（1）

于是反应速率v可表示为：v=fz

（2）(2)式z中为单位体积内的碰撞频率。如果再考虑到碰撞时的方位，则在式(2)中还应增加个因子p,p称为方位因子。

v=pfz

（3）一定温度下，活化能越小,活化分子数越大,单位体积内有效碰撞的次数越多,反应速率越快,反之活化能越大,活化分子数越小,单位体积内有效碰撞的次数越少,反应速率越慢。因为不同的化学反应具有不同的活化能,因此不同的化学反应有不同的反应速率。二、酶催化作用的本质大多数酶是球蛋白，表面有一个或多个袋状或缝状凹陷，这一部位称为活性部位(activesite)。底物与酶的活性部位结合，形成酶底物复合物(enzymesubstratecomplex)。只有底物分子与活性部位精确地楔合,催化反应才可能在复合体内发生。这时酶中某些氨基酸的侧链基团与底物分子的某些键很接近，这些侧链基团与底物发生化学作用，通常挤压或扭曲某个化学键.结果降低了用以断键的活化能。这时底物转化为产物并从酶分子上脱离。

在酶催化的过程中，酶与底物需要结合，酶与底物的结合速率决定了生化反应的速率。将酶也视为反应底物，酶与底物的结合就可用分子碰撞理论来解释。三、用碰撞理论解释酶的相关问题

碰撞理论（v=pfz）中决定反应速率的因素包括：方位因子、能量因子、碰撞频率。

1、对酶的专一性的解释

酶的专一性可以用碰撞理论中的方位因子解释，不过多赘述。2、对酶促反应速率的影响因素的解释酶促反应的影响因素包括底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂等。酶和底物浓度越大，酶与底物的碰撞机会越多，生化反应速率越高。酶的抑制剂包括竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂（如下图），其中竞争性抑制剂主要可以用碰撞频率解释，非竞争性抑制剂可以用方位因子解释。温度对酶促反应速率的影响如图。低温条件下，酶与底物的分子动能低，酶与底物的结合概率（fz）低，酶促反应速率低，适当升高温度，酶与底物的分子动能升高，酶与底物的结合概率（