药剂学 生物化学 教学大纲

第2页共16页生物化学教学大纲Biochemistry（供四年制药剂学专业使用）一、课程目标1、课程的性质和目的（宋体五号加粗）课程性质：《生物化学》是以化学的理论和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等。课程目的：本课程是药剂学专业的必修课，要求学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基本技能。熟悉生物化学在药学中的地位和重要性。了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。2、本课程与其它课程的联系（宋体五号加粗）生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。前期基础课：无机化学、有机化学、分析化学后续课程：药物化学、药理学、药剂学、药物分析、二、课程学时分配（黑体小四号）总学时72，其中理论54学时，实践教学（实验18学时），课程主要内容和学时分配见课程学时分配表。课程学时分配表教学环节时数课程内容理论实践教学习题及讨论小计实验实训见习其他绪论11蛋白质的化学8614核酸的化学44酶639激素及其作用机制55生物氧化44糖代谢8614脂类代谢538蛋白质的分解代谢55核酸和核苷酸代谢22DNA的复制与修复22转录与基因表达调控22蛋白质的生物合成22合计541872三、建议教材和教学参考书目（黑体小四号）1.教材：吴梧桐生物化学（第六版）北京：人民卫生出版社，20082.主要参考书（1）王镜岩等主编.生物化学.第3版.出版社：高等教育出版社，2002（2）《Biochemistry》,LubertStryer2000.（3）金国琴主编.生物化学.第1版.出版社：上海科学技术出版社，2006（4）张来群等主编.生物化学习题集.第2版.出版社：科学出版社，2006（5）周克元等主编.生物化学（案例版）.第2版.出版社：科学出版社，2010（6）周爱儒等主编.医学生物化学.第3版.出版社：北京大学医学出版社.2008年四、课程考核（黑体小四号）《生物化学》为考试课程，采用理论课闭卷考试，实验技能操作考试两种形式评定综合成绩。五、课程教学内容及基本要求（黑体小四号）绪论【目的要求】熟悉生物化学的概念和任务，生物化学在药学科学中的地位与作用。了解生物化学的发展史。【教学内容】一、生物化学的概念和任务。近代生物化学的研究方向。二、生物化学与药学科学。生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性。三、生物化学的发展发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和分子生物学时期。我国在生物化学领域中的贡献。【教学方法和时数】课堂讲授多媒体教学1学时重点和难点:生物化学与药学的联系?如何从生物化学的概念理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义。课外思考：你是如何理解生物化学是从分子水平阐述生命现象的？试举例说明。第三章维生素与微量元素（自学）【目的要求】掌握水溶性维生素的种类、活性形式、构成的辅基及在生化反应中转移的基团。熟悉脂溶性维生素的种类、活性形式及缺乏症。了解各种维生素的化学结构、理化性质及主要来源。【学习内容】第一节脂溶性维生素一、维生素概况：维生素的概念和分类。二、脂溶性维生素：种类；各种脂溶性维生素的来源、活性形式、生理功能及缺乏症。水溶性维生素一、维生素B1：维生素B2、维生素PPB6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。二、维生素C活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。第四章蛋白质的化学【目的要求】掌握蛋白质的元素组成；蛋白质的含氮量；蛋白质的基本组成单位Ｌ-α氨基酸；蛋白质的一级，二级，三级，四级结构；肽键与肽链，超二级结构，结构域，蛋白质的两性电离和等电点、沉淀反应、变性、蛋白质分离纯化的方法；紫外吸收熟悉蛋白质的生物学功能；蛋白质一级结构测定的原理；胶体性质、呈色反应；蛋白质提取、纯度鉴定；蛋白质结构和功能关系；蛋白质分离纯化基本原理；氨基酸的分类；氨基酸的性质了解大分子多肽氨基酸顺序的测定；蛋白质的免疫学性质；蛋白质的分类；蛋白质在生命过程中的重要性；蛋白质含量的测定。【教学内容】第一节蛋白质是生命的物质基础一、蛋白质是构成生物体的基本成分：生物功能大分子

二、蛋白质具有多样性的生物学功能第二节蛋白质的化学组成一、蛋白质元素组成及组成特点（定氮法原理）二、蛋白质结构的基本单位20种编码氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）、中文名称及英文三字母缩写。20种氨基酸的分类，尤其酸性氨基酸、碱性氨基酸及芳香族氨基酸这三类所包含的氨基酸。第三节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构肽键和肽链的基本概念，一级结构的定义和维系一级结构的化学键。蛋白质一级结构测定的原理以牛胰岛素的一级结构举例说明。二．蛋白质的构象肽单元和肽平面的概念；主链骨架、主链构象和侧链构象的概念；蛋白质的二级结构：包括α—螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维系化学键及所包含的类型；模体的概念。三、蛋白质和多肽合成的基本原理第四节蛋白质结构与功能一、蛋白质一级结构与功能的关系镰刀形贫血发病机理。二、蛋白质空间构象与功能的关系血红蛋白结合氧的过程，协同效应、变构效应的概念。疯牛病的可能机制。三、蛋白质的结构与生物进化第五节蛋白质的性质一、蛋白质分子的大小、形状及分子量的测定二、蛋白质的变性三、蛋白质的两性电离和等电点四、蛋白质的胶体性质维持蛋白质溶液稳定的因素五、蛋白质的沉淀反应六、蛋白质的颜色反应七、蛋白质的免疫学性质第六节蛋白质的分离与纯化的基本原理一、蛋白质的提取二、蛋白质的分离纯化（一）根据溶解度不同：等电点沉淀、盐析、低温有机溶剂沉淀（二）根据分子大小不同：透析和超滤、分子排阻层析、密度梯度离心（三）根据电离性质不同：电泳、离子交换层析（四）根据配基特异性三、蛋白质的纯度鉴定、含量测定和结构分析第七节蛋白质的分类一、根据分子形状分：球状、纤维状蛋白二、根据化学组成分：单纯蛋白、结合蛋白三、根据溶解度分：可溶性、醇溶性、不溶性蛋白四、根据功能分：活性、非活性蛋白【教学方法和时数】课堂讲授多媒体教学案例法8学时重点与难点：蛋白质基本组成是氨基酸；一级结构中的肽键、肽链概念；蛋白质分子构象及其特点；α－螺旋的结构要点；蛋白质二级结构；空间结构与功能的关系；两性电离与等电点

复习思考题1．氨基酸有哪些种类？各类有什么结构特点？2．蛋白质一级结构的概念是什么？解释肽单元与酰胺平面3．蛋白质二级结构有几种类型、各有什么特点？4．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。5．何谓蛋白质等电点6．区别变性与失活、变性与沉淀。第五章核酸的化学【目的要求】掌握核酸的化学组成、一级结构、DNA的二级结构；核酸的紫外吸收、变性、复性；熟悉核酸的高级结构、理化性质；t-RNA和m-RNA的结构特征；核酸其它性质了解核酸的分离与含量鉴定；r-RNA的结构特征；核酸的分离与含量测定第一节核酸的组成与结构一、核酸的生物功能核酸的概念和重要性二、核酸的分子组成与基本结构单位核苷和核苷酸；环化核苷酸、辅酶类核苷酸的概念和结构特点三、核酸的分子结构DNA的一级结构；真核细胞染色质DNA与原核生物DNA的一级结构特点；DNA的二级结构；DNA的三级结构RNA的种类和分子结构：RNA的类型；RNA的结构特征；参与蛋白质生物合成的三类RNA的结构第二节核酸的理化性质一、核酸的分子大小二、核酸的溶解度与黏度三、核酸的酸碱性质四、核酸的紫外吸收五、核酸的变性、复性和杂交第三节核酸的分离与含量测定一、核酸的提取、分离和纯化二、核酸含量测定的原理【学时安排】课堂讲授多媒体教学4学时重点与难点：DNA一级结构中核苷酸连接方式；真核细胞DNA与原核细胞DNA一级结构特点；DNA二级结构：双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律；RNA分类及结构复习思考题：1.DNA与RNA结构上有何异同点？2.DNA双螺旋结构有何特点？3.变性与复性的概念及其特征第六章酶【目的要求】掌握酶的化学本质、组成、结构与功能；酶促反应动力学的特点；生物催化剂的特点；酶的活性中心概念；影响酶促反应速度的因素；米氏方程、Km的意义；抑制剂的分类和动力学特点；同工酶的概念；酶的变构调节和酶的共价修饰调节熟悉酶催化作用原理；酶的生物学定义；酶原激活的机制；酶作用高效率的机制；酶活性的测定与酶活性单位；了解酶的分类及命名原则；酶的分类和命名；Vmax及Km值的测定；寡聚酶和诱导酶的概念；酶在疾病的诊断、治疗上的作用[教学内容]酶是生物催化剂一、酶的生物学定义二、酶作用的专一性三、酶的分类和命名第二节酶的化学本质、结构和功能一、酶的化学本质和分子组成全酶＝酶蛋白＋辅助因子。二、酶蛋白的结构三、酶的辅助因子与功能四、酶的结构和功能酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活第三节酶的作用机制一、酶能显著降低反应活化能二、中间复合物学说和酶作用的过渡态三、酶作用高效率的机制四、核酶和抗体酶的催化作用第四节酶促反应动力学一、底物浓度对酶反应速度的影响二、pH的影响与最适PH二、温度的影响与最适温度四、酶浓度的影响五、激活剂的影响六、抑制剂对反应速度的影响（一）不可逆性抑制作用分为专一性和非专一性的不可逆性抑制。（二）可逆性抑制作用分为三种：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用第五节酶的分离、提纯及活性测定一、酶的分离提纯基本同蛋白质一章二、酶的活力测定第六节重要的酶类一、寡聚酶二、同工酶三、诱导酶四、调节酶：共价调节酶和变构酶第七节酶在医药学上的应用一、酶在疾病诊断上的应用二、酶在治疗上的应用三、固定化酶及其在医学上的应用【学时安排】课堂讲授多媒体教学6学时重点与难点：酶的作用特点；米氏方程；米氏常数的意义；米氏常数的求法；几种抑制类型及其动力学特点；酶活力的概念复习思考题1.酶的活性中心、必需基团的概念2.米氏方程式及各种参数意义3.Km值的含义4.

抑制剂类型有几种？各自动力学特点是什么？第七章激素及其作用机制【目的要求】掌握激素的定义；激素作用机制；细胞膜受体介导的信息传递途径；受体的概念；cAMP-蛋白激酶途径熟悉G蛋白的结构和功能；激素特性、化学本质和分类；主要激素的生化功能；膜受体及胞内受体的类型及特点；了解胞内受体作用机制；细胞内受体作用机制。[教学内容]第一节概述一、激素的定义二、激素的特性三、激素的化学本质和分类第二节主要激素的化学与生理生化功能（自学）一、甲状腺甲状腺素和降钙素二、甲状旁腺甲状旁腺素三、胰腺胰岛素和胰高血糖素四、肾上腺肾上腺髓质激素和肾上腺皮质激素五、性腺雄性激素和雌性激素六、脑下丘脑、垂体激素第三节激素作用机制一、受体与配体的概念二、受体、配体结合的特性三、受体的分类四、膜受体的类型第四节细胞膜受体作用机制一、通过第二信使介导的信号传导cAMP-蛋白激酶途径；磷脂酰肌醇酶系统；Ca2+-钙调蛋白依赖性蛋白激酶途径；cGMP蛋白激酶途径（PKG途径）二、通过相关激酶的信号传导三、有丝分裂原激活蛋白激酶的信号转导四、靶细胞对配体信号的响应【学时安排】课堂讲授多媒体教学5学时重点与难点：七次跨膜受体和G蛋白的结构特点；G蛋白的激活机制；胰高血糖素的信息转导途径；第二信使的概念、种类及作用机制；受体的概念、分类及作用特点。复习思考题1、名称解释：G蛋白；第二信使；受体2、根据所学知识说明G蛋白是如何调控细胞膜上腺苷酸环化酶活性的3、以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体的激素信号转导过程4、膜受体介导的信号转导主要有哪些途径？5、何为受体？其作用特点是什么？第八章生物氧化【目的要求】掌握生物氧化主要呼吸链的组成；电子传递过程及氧化磷酸化熟悉氧化磷酸化抑制剂；微粒体氧化体系了解生物氧化意义；化学渗透学说第一节概述一、生物氧化的基本概念二、生物氧化的特点第二节线粒体氧化体系一、呼吸链的主要成分呼吸链的概念和组成二、呼吸链中传递体的排列顺序三、主要的呼吸链在线粒体内，主要的呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。四、ATP的生成、利用与储存高能化合物和高能磷酸化合物；高能磷酸化合物ATP的生成：底物水平磷酸化、氧化磷酸化；氧化磷酸化的偶联部位；氧化磷酸化的机制：化学渗透学说；影响氧化磷酸化的因素：电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂及解偶联剂。五、胞液中的NADH的氧化第三节非线粒体氧化体系一、微粒体氧化体系二、过氧化物酶体氧化体系三、需氧脱氢酶和氧化酶【学时安排】课堂讲授多媒体教学4学时重点与难点：氧化磷酸化的概念；电子传递体的组成和排列顺序；电子传递体中产生ATP的部位；P/O比值的定义；三种抑制剂对氧化磷酸化的作用特点复习思考题1.比较NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链在组成上的异同点。2.电子传递链中产生ATP的三个部位在何处？3.电子传递链的抑制剂有几种?它们各作用于哪一部位？第九章糖代谢【目的要求】掌握糖的分解的三条主要途径、关键酶和生理意义；糖原合成、分解和糖异生的基本过程，关键酶；血糖概念，血糖的来源去路；胰岛素对血糖的调节机理熟悉血糖浓度的调节；三羧酸循环的过程；肌糖原和肝糖原代谢的特点；乳酸循环、糖异生的生理意义；胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解糖的消化吸收；糖代谢紊乱；三羧酸循环的调节因素；糖原代谢的调节方式；血糖水平异常疾病。第一节糖的消化吸收糖的生理功能和糖的消化吸收第二节糖的分解代谢一、糖的无氧分解（糖酵解）糖酵解的反应过程；糖酵解的调节二、糖的有氧氧化糖有氧氧化反应过程；有氧氧化的生理意义；有氧氧化的调节三、磷酸戊糖途径第三节糖原的合成与分解一、糖原的合成作用二、糖原的分解作用三、糖原代谢的调节四、糖原累积症五、糖异生糖异生途径；乳酸循环；糖异生的生理意义第四节血糖水平的调节一、血糖的来源和去路二、血糖水平的调节二、血糖水平异常【学时安排】课堂讲授多媒体教学8学时重点与难点：糖酵解、糖有氧氧化主要过程及能量生成；磷酸戊糖通路的生理意义；糖原合成酶与丙酮酸脱氢酶系作用特点；糖异生过程中的限速酶与糖酵解限速酶；糖原代谢和糖异生的调节；糖酵解与有氧氧化的调节；三羧酸循环特点及意义复习思考题1.讨论血糖的来源与去路，及维持恒定的因素2.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、产物、ATP的生成与消耗情况3.何谓糖异生与糖原合成？第十章脂类代谢【目的要求】掌握甘油三酯的分解代谢；酮体的生成和利用及其生理意义；血浆脂蛋白的分类、组成和代谢；甘油三酯的分解代谢（包括甘油和脂肪酸β氧化）；酮体的生成、利用及生理意义；脂肪酸的生物合成；胆固醇合成原料及关键步骤；熟悉磷脂及胆固醇代谢；酮体生成的调节；α-磷酸甘油的合成；甘油磷脂合成原料及合成基本过程；胆固醇的转化；了解重要的载脂蛋白、血浆脂蛋白的代谢；脂肪和类脂的消化吸收；消化脂类的酶类及辅助因子；重要的载脂蛋白；血浆脂蛋白的代谢；脂肪酸的其它氧化方式；不饱和脂肪酸的合成；激素对脂类代谢调节；产生酮体症和脂肪肝的原因第一节脂类在体内的消化和吸收一、脂肪的消化和吸收二、类脂的消化和吸收第二节脂类的体内储存和运输一、脂类的体内储存和动员二、血浆脂蛋白和脂类的运输血脂和血浆脂蛋白；血浆脂蛋白的分离方法；血浆脂蛋白的种类和功能第三节脂肪的分解代谢一、脂肪的水解二、甘油的氧化分解三、脂肪酸的氧化分解饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解：脂肪酸的活化-脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂酰CoA的β-氧化；脂肪酸的其它氧化方式：脂肪酸的α-氧化，脂肪酸的ω-氧化，不饱和脂酸的氧化，奇数碳原子脂肪酸的氧化四、酮体生成及利用酮体的生成；酮体的利用；生理意义第四节脂肪的合成代谢一、α-磷酸甘油的合成二、脂肪酸的生物合成脂肪酸生物合成的部位和原料；脂肪酸的生物合成过程；脂肪酸碳链的增长；不饱和脂肪酸的合成三、脂肪的生物合成第五节类脂的代谢一、磷脂的代谢甘油磷脂的分解代谢；甘油磷脂的合成代谢二、胆固醇代谢胆固醇的生物合成：胆固醇在体内的代谢转化；胆固醇的排泄第六节类二十烷酸生物合成一、类二十烷酸生物合成前体二、前列腺素和凝血噁烷的合成第七节脂类代谢调节一、脂类代谢调节激素对脂类代谢调节；代谢物对脂肪酸合成的调节二、脂类代谢紊乱酮体症；高脂血症与动脉粥样硬化；脂肪肝；胆结石【学时安排】课堂讲授多媒体教学5学时重点与难点：脂肪酸的分解代谢与合成代谢；酮体的生成与利用；胆固醇代谢；血浆脂蛋白的组成与功能复习思考题1.名词解释：营养必需脂肪酸、脂肪动员、酮体、脂肪酸β－氧化、激素敏感性脂肪酶、载脂蛋白、脂酰基载体蛋白2.脂肪酸进入肝脏后又哪些去路3.总结血浆甘油三酯的来源、去路4.胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应？第十一章蛋白质的分解代谢【目的要求】掌握氮平衡及必需氨基酸的概念；氨基酸脱氨基作用方式；氨的转运；生成尿素的鸟氨酸循环；氨基酸脱羧基作用；一碳单位的概念熟悉氨的来源和去路；α－酮酸的代谢；氨基酸脱羧基作用；一碳单位的概念；甲硫氨酸循环；蛋白质的生理功能；蛋白质的腐败作用及腐败产物了解苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质；蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环；氨基酸在体内的代谢动态[教学内容]第一节蛋白质的营养一、食物蛋白质的生理功能三、氮平衡氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡四、蛋白质的营养价值必需氨基酸的概念和种类第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化二、肽和氨基酸的吸收主动转运、γ-谷氨酰基循环三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用第三节细胞内蛋白质的降解一、细胞内蛋白质降解过程中的重要物质二、细胞内蛋白质降解机制三、细胞内蛋白质降解过程第四节氨基酸的一般代谢一、氨基酸在体内的代谢动态二、氨基酸的脱氨基作用氧化脱氨基作用；转氨基作用；联合脱氨基作用；非氧化脱氨基作用三、氨的代谢氨的来源；氨的运输：丙氨酸—葡萄糖循环及谷氨酰胺两种形式运输；尿素的生成：鸟氨酸循环四、α－酮酸的代谢第五节个别氨基酸代谢一、氨基酸的脱羧基作用二、氨基酸与“一碳单位”的代谢三、个别氨基酸代谢降解与疾病【学时安排】课堂讲授多媒体教学5学时重点与难点：氨基酸转氨作用；氨基酸联合脱氨作用及生理意义；鸟氨酸循环及其生理意义；氨基酸代谢与糖代谢、脂类代谢之间的联系；“一碳单位”代谢的生理意义复习思考题1、名词解释：氮平衡、必需氨基酸、酶原激活2、氨基酸脱氨的几种方式及其生理意义3、尿素循环的关键步骤及关键酶4、写出生糖氨基酸如何转变成葡萄糖的过程(写出关键步骤和关键酶)5、“一碳单位”代谢的生理意义是什么？第十二章核酸与核苷酸代谢【目的要求】掌握核酸的代谢；核苷酸的生物学功用；嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成熟悉嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢主要终产物了解核酸消化概况及核苷酸的分布情况；嘌呤、嘧啶补救合成过程【教学内容】核酸的消化与吸收一、核酸的消化二、核苷酸的分布三、核苷酸的生物学功用核酸的分解代谢一、核酸的分解二、单核苷酸的分解三、嘌呤的分解四、嘧啶的分解核酸的生物合成一、核糖的来源与1-焦磷酸5-磷酸核糖的生成二、嘌呤核苷酸的合成嘌呤核苷酸的从头合成；嘌呤核苷酸的补救合成；ATP和GTP的生成三、嘧啶核苷酸的合成嘧啶核苷酸的从头合成；嘧啶核苷酸的补救合成；四、脱氧核苷酸的生成【学时安排】课堂讲授多媒体教学2学时重点与难点：核苷酸代谢的从头合成途径；嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的不同点；核苷酸的抗代谢物作用机理；重要抗代谢物作用的机理（如6-MP和5-FU）；嘌呤核苷酸分解代谢的产物，临床治疗痛风症的机理。复习思考题1、名称解释：嘌呤核苷酸从头合成途径、嘧啶核苷酸从头合成途径、嘌呤核苷酸补救合成途径、嘧啶核苷酸补救合成途径2、试比较氨基甲酰磷酸合成酶=1\*ROMANI和=2\*ROMANII的异同3、试述痛风症的发病机理及治疗机制4、讨论PRPP在核苷酸代谢中的重要性。5、试从合成原料、合成程序、反馈调节等方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点。第十四章DNA的复制和修复【目的要求】掌握参与DNA复制的酶学机制；原核生物DNA复制过程的主要特点熟悉DNA复制的基本规律；真核生物复制与原核生物的不同；了解复制的几种方式；引起DNA损失的因素及损失的意义；DNA修复的机制；【教学内容】第一节DNA的复制一、DNA的复制方式——半保留复制二、DNA的复制过程第二节DNA的损伤与修复一、原核DNA的损伤和修复二、真核细胞DNA的损伤和修复第三节突变、单核苷酸多态性与个体差异一、突变二、单核苷酸多态性与个体差异【学时安排】课堂讲授多媒体教学2学时重点与难点：DNA复制中的酶学；原核生物的DNA复制过程；复制的基本规律；半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链和冈崎片段概念。复习思考题1、名称解释：半保留复制；冈崎片段；端粒；逆转录；DNA损伤2、简述原核生物DNA复制过程中有哪些酶或蛋白质参加，各有何作用3、试分