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文档简介

酶制剂生产技术回顾称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，取出0.1ml酶液测定酶活力，得知一小时产生1500微克产物，另取2毫升酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以1微克/min产物的酶量为一个活力单位计算。求：1、1毫升酶液所含蛋白质量及活力单位。2、比活力。3、1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。答案1、0.625mg;250单位2、400单位/毫克3、0.625g;2.5×105单位引入酶活性的影响因素如何起作用？酶制剂有哪些应用？模块一、酶学基础学习情境三酶促反应动力学与酶制剂的应用工作任务（一）酶促反应动力学之米氏方程,Km值

工作任务

（二）酶的抑制剂工作任务

（三）熟悉酶制剂的用途工作任务（一）酶促反应动力学之米氏方程,Km值

研究酶的结构与功能的关系以及酶的作用机制；为了充分发挥酶催化反应的高效率，寻找最有利的反应条件；为了解酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制等。酶促反应动力学

研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素

酶催化的反应体系复杂，且影响酶促反应速率的因素很多，包括底物浓度、酶浓度、产物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。

酶促反应动力学的复杂性影响因素-底物浓度的影响

1、在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示：思考酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液保持在45度下12分钟后，活性丧失45%。但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在45度下12分钟，则活性丧失仅为3%。为什么？答案因为酶-底物复合物比单独的酶更稳定。

2、米氏方程

1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，基于平衡假设推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程，式中Km称为米氏常数。

当V＝1/2Vm时，则Km＝[S]。关于米氏常数Km，它实际上是反应速度达到酶催化反应速度最大值的一半时所需的底物浓度。因此，米氏常数是有单位的。

一种酶的Km数值越大意味着什么？应用11、一个二肽酶对二肽A和B的Km分别是2.8*10-4和3.5*10-2,哪一个二肽是酶的最适底物？2、根据米氏方程求底物浓度为1/2，2，10倍Km时，酶促反应的速率分别相当于多少Vmax?计算过程

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