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文档简介
第六章蛋白质结构与功能关系Knowingthethree-dimensionalstructureofaproteinisanimportantpartofunderstandinghowtheproteinfunctions.However,thestructureshownintwodimensionsonapageisdeceptivelystatic.Proteinsaredynamicmoleculeswhosefunctionsalmostinvariablydependoninteractionswithothermolecules,andtheseinteractionsareaffectedinphysiologicallyimportantwaysbysometimessubtle,sometimesstrikingchangesinproteinconformation.蛋白质一级结构决定高级结构,决定蛋白质的功能。Thefunctionsofmanyproteinsinvolvethereversiblebindingofothermolecules.Amoleculeboundreversiblybyaproteiniscalledaligand.p253Aligandbindsatasiteontheproteincalledthebindingsite,whichiscomplementarytotheligandinsize,shape,charge,andhydrophobicorhydrophiliccharacter.Furthermore,theinteractionisspecific:theproteincandiscriminateamongthethousandsofdifferentmoleculesinitsenvironmentandselectivelybindonlyoneorafew.二、血红素:由原卟啉IX与Fe结合形成血红素,2价,则为亚铁血红素,3+为高铁血红素p254,它以非共价的形式结合于肌红蛋白分子疏水空穴中。四、O2与肌红蛋白的结合改变了肌红蛋白的构象,氧的结合,将Fe拉回到卟啉环平面,从而导致His93的空间位置改变,进而使整个蛋白的构象发生改变。五、肌红蛋白氧合曲线肌红蛋白与氧结合是在组织中,可逆的接受来自Hb的O2,有:MbO2=Mb+O2,该式的解离常数可以描述为:K=[Mb][O2]/[MbO2],(1)转换后有:[MbO2][Mb]=O2/K(2),引入Y,定义为给定氧压下肌红蛋白氧饱和度,即MbO2占总Mb的比例Y=[MbO2]/[Mb]+[MbO2],(3)以(2)式MbO2替换,得:Y=O2/O2+K,按Henry定律,改写为O2分压,则第二节Hb脊椎动物,4个亚基构成,成人主要为HbA,含a2b2。分别为141和146个aa残基。Hb的近侧F8His位于a链His87或b链His92,远侧His为E7,分别为His58和His63.当O2与Hb的一个亚单位之血红素结合时,可导致Fe被拉回血红素平面(只是非常微小的变化),后者又会拖动F8His残基,从而引起Hb构象变化,使Hb的b亚基之间空穴减小,导致BPG被挤出,促使Hb与O2的亲和力增加。Hb的构象有两种状态,即R态和T态,R态与O2亲和力更高,在去氧状态时,T态更加稳定并由广泛的盐键维持构象稳定,但一旦其中一个亚基与氧结合,将使Hb由T转变为R态二、Hb氧合曲线Hb的氧合曲线是S型曲线,而非Mb的双曲线,其生理意义是在低氧分压下,有利于释放氧。这一现象早在1910年就由Hill发现,并试图对其进行了解释。以TR2.BPG降低Hb与O2亲和力BPG带负电荷,每个Hb四聚体可结合一个BPG,BPG与Hb的结合,阻碍了O2的结合,促进O2的释放。在氧合曲线上,BPG浓度增加导致曲线右移。第三节:血红蛋白与分子病迄今发现的与Hb缺陷有关的遗传性疾病有500种以上。多数系单个aa残基的突变造成。一、镰刀状细胞贫血病:最早被认识,非洲恶性疟疾流行区很高,达40%。病人Hb和RBC只有正常人(15-16g/100ml)(约500万)一半左右。血液中存在大量未成熟红细胞和异常的镰刀状RBC。Homo-童年死去,Hetero-寿命
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