大学生物化学酶课件

新陈代谢的概念构成机体的成分（小分子合成大分子）合成代谢------需要能量物质代谢分解代谢------释放能量(大分子分解为小分子)满足生命活动需要（Metabolism）第三章酶,辅酶EnzymeandCo-enzyme1.酶的定义

酶是一类由活性细胞产生的具有催化活性的蛋白质(一些是核酸)。是生物催化剂。一、酶的概念第一节

酶的化学本质胞内酶胞外酶过渡态即活化态初态增加反应体系中活化分子数目，有两种可能途径：①向体系提供能量，如加热等。②降低活化能，间接增加活化分子的数目。二、酶和一般催化剂不同点（酶特性）1、高度的催化效率酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高108～1020倍，比无机催化剂的催化效率高107～1013倍。如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。2、高度特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物的特性称为酶的特异性或专一性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。（1）相对特异性相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化学键，这种特异性称相对特异性。这种选择性不太严格较差（专一性相对较差）。如磷酸酯酶等。相对特异性分为：集团特异性：对底物仅要求其化学键和一侧的基团。键特异性：对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。（3）立体异构特异性立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立体异构特异性根据旋光异构和几何异构的要求可分为：旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨酸，不能催化D-精氨酸水解。几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁烯二酸（马来酸）无作用。3.Summer证明脲酶的化学本质是蛋白质4.一分析了几十种酶的氨基酸序列，实现的人工合成（

RNase-124AA）问题：核酶（Ribozyme）？二、酶是蛋白质依据：1.胶体溶液；2.两性电解质引起蛋白变性的因素都能使酶变性失活TheNobelPrizeinChemistry1907"forhisbiochemicalresearchesandhisdiscoveryofcell-freefermentation"EduardBuchner

1860-1917LandwirtschaftlicheHochschule(AgriculturalCollege)

Berlin,Germany

酶的发展历史

1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，首次证明酶是蛋白质

1930年Northrop得到胃蛋白酶结晶

1946年Sumner和Northrop获Nobel化学奖TheNobelPrizeinChemistry1946JamesBatchellerSumnerWendellMeredithStanley1887-1955CornellUniversityIthaca,NY,USARockefellerInstituteforMedicalResearchPrinceton,NJ,USAJohnHowardNorthrop1897-1987RockefellerInstituteforMedicalResearchPrinceton,NJ,USA"fortheirpreparationofenzymesandvirusproteinsinapureform"

"forhisdiscoverythatenzymescanbecrystallized"

1/2oftheprize

1/4oftheprize

1/4oftheprize1904-1971酶的发展历史1965年Blake对溶菌酶的结晶进行了X-射线衍射分析，酶的活性中心的催化机理获得直接而具体的解释。1982年Cech发现个别RNA具有自我催化作用，提出ribozyme概念。

第二节

酶的结构与功能的关系单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶类。寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶体系。多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。根据蛋白结构将酶分为：单纯酶结合酶酶蛋白辅助因子金属离子有机小分子辅酶辅基金属酶金属激活酶酶(全酶)全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶或辅基）金属离子在全酶中的作用

①传电子：作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。③稳构象：稳定酶的构象所必需。④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静电斥力。小分子有机化合物小分子有机化合物在全酶中的作用：参与催化过程，起传递电子、质子或一些基团的作用。小分子有机化合物作为辅助因子的种类不多，都属于维生素或维生素衍生物。常见的见表

酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。小分子有机化合物辅助因子的分类辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分为：辅酶和辅基。（透析法）辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。

辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋白。如金属离子多为此，FAD、FMN、生物素等。二、必需基团与酶的活性中心

酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称为必需基团。酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。第二节

酶的结构与功能的关系酶原与酶原的激活酶原：无活性酶的前体称为酶原

酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。

酶原的激活的机制：酶原分子靠近N端的一个或几个特定的肽键断裂—→分子构象改变—→酶的活性中心形成。(酶的活性中心形成或暴露的过程)。举例：胰蛋白酶原（见图）--------------------------------------------------------------------------------------E1

E2

1.酶是通过什么途径加速反应速度的？一、酶促反应的机制—降低反应所需的活化能第二节

酶促反应的机制中间产物学说EESE++SPSEP2、酶为什么能够降低分子活化能？

——

3、酶为什么具有专一性？__诱导契合假说

（*锁钥学说*三点附着说）酶与底物相互接近时，底物结构诱导酶活性中心结合部位的构象使之正确排列，进而互补结合，这一过程称为酶—底物结合的诱导契合假说。（见图）

4、使酶具有高效性的因素

1）“张力”与“形变”：酶与底物的结合，不仅酶分子发生构象变化，同样底物分子也会发生扭曲变形，使底物分子的敏感键的键能减弱，产生键扭曲，降低了反应活化能。底物变形与张力作用2）邻近效应与定向排列：在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心.一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度。另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。3）多元催化酶是两性电解质，同一种酶兼有酸、碱双重催化作用。4）表面效应疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触。一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，所以酶促反应具有极高的催化效率。第四节酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素（酶促反应动力学）

（一）酶反应速度的测量用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度。测定反应的初速度。

102030405060min产物生成量酶促反应进程曲线酶促反应动力学酶动力学是研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响机制。影响酶反应速度的因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速度的影响在其因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响（见图）解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系可用：中间产物学说。酶反应速度与底物浓度的关系用中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线的二相现象：S+EESE+P当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。k1k2k3（一）米-曼氏方程式Michaelis和Menten根据中间产学说的理论，并借助于反应速度（V）与底物浓度[S]的曲线，研究酶的动力学，得出V与[S]的数学公式，称米-曼方程式。Km即为米氏常数，Vmax为最大反应速度米-曼氏方程式的推导方程式的推导依据：（1）根据中间产物学说（2）将反应过程限于初速度，[S]超过[E]，[S]的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。K1K3

E+SESE+P

酶

底物

K2中间产物

酶产物

ES的生成速度=K1([E]-[ES])[S]---(3)

ES的分解速度=K2[ES]+K3[ES]---(4)

当反应处于稳态时，ES的生成速度=ES的分解速度，即

K1([E]-[ES])[S]=K2[ES]+K3[ES]

经整理，

([E]-[ES])[S]/[ES]=（K2+K3）/K1

令Km=

（K2+K3）/K1Km为米氏常数，则

[ES]

=

[E][S]/(Km

+[S])---(5)

由于反应速度取决于单位时间内产物P的生成量，所以

V=K3[ES]

将（5）式代入得：V=K3[E][S]/(Km

+[S])---(6)

当底物浓度很高，所有的酶都与底物生成中间产物（即[E]=[ES]时，反应达最大速度。即Vmax=K3[ES]=K3[E]代入（6）式，得米氏方程式：

Vmax[S]

V=—————

Km+[S]

（二）Km与Vmax的意义1、Km含义：当反应速度为最大速度一半时，Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。米氏方程式变换为:整理得Km=[S]2、在K2》K3特定情况下，Km=K2/K1，近似于ES的解离常数Ks，但不等同Ks。Km表示酶对底物的亲和力。

Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大，酶的催化活性高，不要很高的底物浓度即可达最大反应速度。反之，亲和力小，催化活性低。∵km=（k2+k3)/k1Km≈k2/k1S+EESE+P∴km可以看作ES的解离常数ks

：km=ks=——[S][E][ES]3、Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境（如温度，pH,离子强度）有关，与酶的浓度无关。

不同的酶，Km值不同（见表）。范围在10-6—10-2mmol／L之间酶底物Km（mmol/L）过氧化氢酶H2O225己糖激酶葡萄糖0.15果糖1.5乳酸脱氢酶丙酮酸0.017丙酮酸脱氢酶丙酮酸1.3葡萄糖-6-磷酸脱氢酶6-磷酸-葡萄糖0.058β半乳糖苷酶乳糖4.0一些酶的Km值3、根据米氏常数可控制反应速度：当反应速度达到最大反应速度的90%，则90%V=100%V[S]/(km+[S])v=——————Vmax·[S]km+[S]即[S]=9km在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。5、km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。丙酮酸乳酸乙酰CoA乙醛乳酸脱氢酶（1.7×10-5）丙酮酸脱氢酶（1.3×10-3）丙酮酸脱羧酶（1.0×10-3）当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km最小的酶。4、Vmax

是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

动力学常数K3称为酶的转换数，其定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶（或酶活性中心）催化底物转变为产物的分子数。（三）Km值和Vmax值的测定为了准确又方便，许多学者将米-曼方程式变换成直线形式，其中林-贝氏（Lineweaver-Burk作图法）双倒数作图法应用最广。取米-曼方程式两边倒数，得下式：以1/V和1/[S]作图，即得一条直线（见图）此外，还有Hanes作图法。斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax二、酶浓度对反应速度的影响

在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，使酶被底物饱和时反应速度与酶的浓度变化成正比关系酶浓度对反应速度的影响0V[E]三、温度对反应速度的影响温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度（optimumtemperature）

。四、pH对反应速度的影响pH影响极性基团（酶、底物、辅酶）的解离状态，酶催化活性最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH（optimumpH）。1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。最适pH与酶作用的环境的pH相适应pH对酶作用的影响机制：五、抑制剂对反应速度的影响酶的作用可因多种因素的影响导致催化活性降低或丧失。最多见的有两种情况：①失活作用：指一些物理因素或化学制剂破坏了酶分子特定的空间构象，引起酶活性的丧失，即酶的变性作用。②抑制作用：指抑制剂（凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质）作用于酶的必需基团或使活性部位的化学性质发生改变，引起酶活性的降低或丧失。两者有本质区别。（一）不可逆性抑制作用不可逆性抑制作用：是指抑制剂与酶活性中心的某些必需基团共价结合，导致酶活性丧失。此种抑制剂不能用一般的物理方法如透析、超滤等方法予以去除。抑制剂根据其作用的选择性不同分为两类：专一性抑制剂：它仅仅与活性中心的有关基团反应。如，有机磷农药（敌敌畏、敌百虫、1059等）中毒非专一性抑制剂：它可以和一类或几类基团反应。如，路易士气中毒(1)有机磷化合物胆碱酯酶+HOE+HXPROR’OOXPROR’OOOE解磷定S+EESE+P

+I↓EI解毒：二巯基丙醇（BAL）(2)重金属离子如Hg2+、Ag+、As3+等

SCH2-SH

HSCH2-SCl-CH=CH-AsE＋

CH-SH─→

E＋

CH-SAs-CH＝CH-Cl

SCH2-OHHSCH2OH

失活的酶

ＢＡＬ

巯基酶

ＢＡＬ和砷剂结合物

ClHS

S

Cl-CH＝CH-As＋

E─→

Cl-CH=CH-AsE＋2HCl

ClHSS

路易士气

巯基酶

失活的酶

（二）可逆性抑制作用可逆性抑制作用：是指抑制剂以非共价键与酶或酶-底物中间复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。这类抑制剂采用透析、超滤等方法可除去，使酶恢复活性。可逆性抑制作用可分为三种类型：①竞争性抑制作用、②非竞争性抑制作用、③反竞争性抑制作用。1、竞争性抑制作用竞争性抑制作用：抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竟争酶活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称竞争性抑制作用。(见图）抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。

竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。动力学参数特点：Vmax不变,Km增大（见图）Vmax不变Km增大斜率Km/Vmax

增大直接作图双倒数作图参数特点举例：①丙二酸、苹果酸、草酰乙酸与琥珀酸的结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。(见图）②磺胺类药物的抗菌作用机制也是竞争性抑制。（见图）③一些抗癌药物（如5-FU、6-MP）的抗癌作用机制也是竞争性抑制。(对氨基苯甲酸)2、非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，改变了酶活性中心的构象，影响酶对底物的催化作用，使酶—底物—抑制剂复合物不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。（见图）

动力学参数特点：Vmax减小，Km不变(见图）直接作图双倒数作图Vmax减小，Km不变举例：①别嘌呤醇（治疗痛风的常用药物，通过非竞争性抑制作用来抑制黄嘌呤氧化酶，从而降低尿酸的生成）②质子化叔胺（R-NH3+）类化合物是乙酰胆碱酯酶的非竞争性抑制剂。3、反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降，既减少从中间产物转化为产物的量，也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。（见图）动力学参数特点：Vmax及Km都减小（见图）直接作图双倒数作图Vmax及Km都减小三种可逆性抑制作用的比较反竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制无抑制剂E与I结合的组分表观Km最大速度KmVm不变增大减小降低不变降低E、ESES六、激活剂对反应速度的影响酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如：金属离子、阴离子、有机化合物。

必需激活剂：有些激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性，这类激活剂称为必需激活剂。如：金属酶中的金属离子

非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性，这类激活剂称为非必需激活剂。如：金属激活酶中的金属离子；口腔无Cl-，但淀粉酶可消化淀粉，而胃则有Cl-，故其消化淀粉能力增强

七、酶活性测定与酶活性单位酶活性：是指酶催化化学反应的能力。酶活性的衡量标准是酶促反应速度的大小。酶的活性单位：酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。酶活性的国际单位（IU）：在特定条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。(1976)1催量（1kat）是指在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化产物所需的酶量。(1979)

Kat与IU的换算：1IU＝16.67×10-9Kat，

1Kat＝6×107IU3.酶活力的表示方法及计算

酶活力单位酶活力可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量表示，单位为mol/min等。

酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。据不同情况有几种酶活力单位（activityunit）或又称酶单位（enzymeunit）。国际单位：一般用活力单位U（Unit）表示，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成1μmol产物所需要的酶量为一个酶活力单位。第四节酶的调节体内各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节酶的调节酶活性的调节酶含量的调节变构调节共价修饰调节一、酶活性的调节关键酶：也叫调节酶，在代谢途径中起关键调节作用的酶。限速酶：多种酶催化的代谢通路中，速度最慢，控制着整个代谢通路进行速度的酶促反应称为该通路的限速反应，催化此步反应的酶称为该多酶体系的限速酶，又称为关键酶。（一）酶原与酶原的激活酶原：无活性酶的前体称为酶原

酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。

酶原的激活的机制：酶原分子靠近N端的一个或几个特定的肽键断裂—→分子构象改变—→酶的活性中心形成。(酶的活性中心形成或暴露的过程)。举例：胰蛋白酶原（见图）酶原的激活的意义：1）防止自身消化：避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行2）酶原还可以视为酶的储存形式。如凝血因子

（二）变构酶(Allostericenzyme)变构调节：某些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位（变构部位或称调节部位）可逆的结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此种调节称为变构调节。

变构激活效应：效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加，从而加快反应速度，此效应称为变构激活效应。变构抑制效应：效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力降低，从而降低反应速度，此效应称为变构抑制效应。（三）酶的共价修饰调节（1）酶的共价修饰的概念

酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰

（2）酶的共价修饰的方法：磷酸化与脱磷酸化（最常见）、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。二、酶含量的调节1.酶蛋白合成的诱导与阻遏（对代谢的缓慢而长效的调节）诱导剂：在转录水平上促进酶（常见于分解代谢的酶类）生物合成的化合物。（诱导作用）辅阻遏剂：在转录水平上减少酶（常见于合成代谢的酶类）生物合成的物质。（阻遏作用）2.酶降解的调控细胞内酶的降解速度与机体的营养和激素的调节有关。三、同工酶(isoenzme)同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。（“一同三不同”）不同基因或等位基因编码的多肽链存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。几个要点：同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质三、同工酶(isoenzme)催化相同的化学反应,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。1.概念不同基因或等位基因编码的多肽链存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。2.几个要点：同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质2.举例：乳酸脱氢酶（LD）②酶的组成、结构及性质；H3M

LD2H2M2LD3HM3LD4M4LD5H4LD1为H亚基为M亚基①都催化：丙酮酸+NADH+H+乳酸+NAD+LD电泳速度不同：

LD1>LD2>LD3>LD4>LD5

对同一底物的Km也不同；③LD的两种不同亚基的合成受不同基因的控制：H由12号染色体的基因位点B控制M由11号染色体的基因位点A控制这两种亚基在不同器官合成的速度不同，杂交的情况也不同，在不同的组织器官的含量与分布比例不同。三、同工酶(isoenzme)举例：①乳酸脱氢酶LDH（四聚体）亚基：骨骼肌型亚基（M）和心肌型亚基（H）类型：LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）各种不同组织器官含量与分布比例不同（见图）第五节酶的命名与分类一、酶的命名一）习惯名：原则：1.底物名称

2.反应类型3.底物名称和反应类型的结合4.上述原则基础上加酶的来源、性质等第五节酶的命名与分类二）国际系统命名法：系统名称包括：1.底物名称2.反应性质，3.如果底物不止一个，则在底物之间用“：”隔开。4.一个酶只有一个名，正规文章（论文）举例见表二、酶的分类1961年国际酶学委员会（EnzymeCommittee,EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：1.氧化还原酶类

(Oxidoreductase)：主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应。AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）（1）脱氢酶类((Dehydrogenase)：催化直接从底物上脱氢的反应。AH2+BA+BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）（2）氧化酶类①催化底物脱氢，氧化生成H2O2：AH2+O2A+H2O2（需FAD或FMN）②催化底物脱氢，氧化生成H2O：2AH2+O22A+2H2O（3）过氧化物酶ROO+H2O2RO+H2O+O2（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）O2+OHOHC=OC=OOHOH（顺，顺-已二烯二酸）RH+O2+

还原型辅助因子ROH+H2O

+氧化型辅助因子（又称羟化酶）2.转移酶类

(Transferase)：催化化合物中某些基团的转移。A·X+BA+B·X根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。3.水解酶Hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应AB+H2OAOH+BH4.裂解酶类(Lyase)：催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。CH3C=OCOOHC—C键CH3C=OH+CO2C—O键CH2COOHHO—CH—COOHHCCOOHHOOCCH+H2OC—N键COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCCOOH+NH35.异构酶(Isomerase)：催化各种异构体之间的互变。AB常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。6.

合成酶(LigaseorSynthetase)合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反应丙酮酸+CO2草酰乙酸7?.核酶（Ribozyme）核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。乳酸脱氢酶

EC1.1.1.27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号酶编号：酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化还原酶惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。编号推荐名称系统名称催化反应EC1.4.1.3谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸：NAD+氧化还原酶L-谷氨酸+H2O+NAD+α-酮戊二酸+NH3+NADHEC2.6.1.1天冬氨酸氨基转移酶L-天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶L-天冬氨酸+α-酮戊二酸草酰乙酸+L-谷氨酸EC3.5.3.1精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶L-精氨酸+H2OL-鸟氨酸+尿素一些酶的命名举例酶单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。双成份酶酶蛋白辅因子（简单蛋白质）（结合蛋白质）（apoenzyme）（cofacter)辅酶（coenzyme)辅基(prostheticgroup)全酶(holoenzyme）=酶蛋白+辅因子第六节

维生素和辅酶3.酶的辅因子

酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。(1)传递电子体：如卟啉铁、铁硫簇；(2)传递氢（递氢体）：如FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；(3)传递酰基体：如C0A、TPP、硫辛酸；(4)传递一碳基团：如四氢叶酸；(5)传递磷酸基：如ATP，GTP；(6)其它作用：

转氨基，如VB6；传递CO2，如生物素。维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内的物质代谢。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。第六节

维生素和辅酶脂溶性维生素维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。维生素A维生素A分A1,A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。维生素D维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3,D4,D5。其中D2,D3活性最高。维生素D的结构在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。主要功能：调节钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，促使骨骼正常发育。维生素E维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中，，，四种有生理活性。主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用，还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。维生素K维生素K有3种：K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌的衍生物。主要功能：促进肝脏合成凝血酶原，促进血液的凝固。二、水溶性维生素维生素B维生素C（一）维生素B和焦磷酸硫胺素N—C—CH3HCC—CH2CH2OHSCl维生素B1由一含S的噻唑环和一含NH2的嘧啶环组成，又称硫胺（素）（Thiamine）。1245NH2H3CCH2124PP焦磷酸硫胺素（TTP）硫胺素+ATPMg2+硫胺素激酶TPP+AMP主要功能：1.以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。功能部位在噻唑环的C2上。2.促进年幼动物的发育。维生素B1促进肠胃蠕动，增加消化液的分泌，因而能促进食欲。3.保护神经系统。促进糖代谢，为神经活动提供能量，又能抑制胆碱酯酶的活性。缺乏症：1.脚气病2.中枢神经和肠胃患糖代谢失常性质和来源

——因维生素B1严重缺乏而引起的多发性神经炎。患者的周围神经末梢及臂神经丛均有发炎和退化现象，伴有心界扩大、心肌受累、四肢麻木、肌肉瘦弱、烦躁易怒和食欲不振等症状。同时因丙酮酸脱羧作用受阻，组织和血液中乳酸量大增，湿性脚气病还伴有下肢水肿。脚气病缺乏维生素B1不仅周围神经的结构和功能受损，中枢神经系统也同样受害。因为神经系统（特别的大脑）所需的能量，基本由血糖氧化供给，当糖代谢受阻时，神经组织也就发生反常现象。维生素B1盐酸盐为无色结晶，溶于水，在酸性溶液中稳定，在中性和碱性溶液中易被氧化。在普通烹调条件下损失并不大。有特殊香气，微苦。酵母中含维生素B1最多，其他食物中含量多不高。五谷类多集中在胚芽及皮层中。瘦肉、核果和蛋类的含量也较多。酵母、细菌和高等植物能合成维生素B1。（二）维生素B2和黄素辅酶维生素B2又称核黄素（riboflavin），是一种核糖醇与6，7—二甲基异咯嗪的缩合物，在自然界多与蛋白质结合成黄素蛋白。H2C—C—C—C—CHOHOHOHOHHHHH1′2′3′4′5′NNNCCONHOCH3CH31234578910核糖醇基异咯嗪基维生素B2为橘黄色的针状晶体，味苦，微溶于水，极易溶于碱性溶液，对光和碱不稳定H2C—C—C—C—CH2OHOHOHOHHHHNNNCCONHOCH3CH3-O—P=OOO-FMN，flavinmononucleotideO

H2COHOH1′2′3′4′5′NNNNHHH9-O—P=O

OFAD，flavinadeninedinucleotideVB2+ATP→FMN+ADPFMN+ATP→FAD+PPiNNNCCONHOCH3CH3R101NNNCCONHOCH3CH3HHR+2HH2-维生素B2的生理功能是作为递氢辅酶，参与生物氧化作用。维生素B2每人每天需要量：儿童0.6mg，成人1.6mg。动物体内不能合成维生素B2。过量则排出。膳食中长期缺乏维生素B2，眼角膜和口角血管增生，引起白内障、眼角膜炎、舌炎和阴囊炎等。（三）泛酸（维生素B3）和辅酶ACH2-C—C—C-N-CH2-CH2-COOHH3CH3COHHOHOHα,γ-二羟-β,β-二甲基丁酸β-丙氨酸NH-CH2-CH2-SH巯基乙胺O

OH2COOH1′2′3′4′5′NNNNHH9P-O—O‖P

O-O—O‖P-O—O‖O-NH2辅酶A（CoASH）泛酸为淡黄色粘性油状物，溶于水和醋酸，不溶于氯仿和苯，在中性溶液中对湿热、氧化和还原都稳定。泛酸的生物功能是以CoA形式参加代谢，是酰基的载体，是体内酰化酶的辅酶，对糖、脂、蛋白质代谢过程中的乙酰基转移有重要作用。成人每天需要量为5~10mg，一般膳食的泛酸含量丰富。大白鼠缺乏泛酸，毛发边灰白，并自行脱落，毛与皮的色素形成可能与泛酸有关。（四）维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ维生素PP过去称抗赖皮病维生素或维生素B5，包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺。尼克酰胺的副作用较小（如引起面部、颈部发赤发痒和烧灼感），医疗及营养上多用尼克酰胺。尼克酰胺为维生素B5的化学名。NCOOH尼克酸（nicotinicacid）NCONH2尼克酰胺（nicotinamide）NCONH2O

OH2COHOHNNNNHH9P

-=O—O‖NH2O

H2COHOHOP=O-O=O

+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamideadeninedinucleotide，NAD+）P尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nicotinamideadeninedinucleotidephosphate，NADP+）Nicotinicacid+PRPP+ATP→NAD+NAD++ATP→NADP++PPi尼克酸及尼克酰胺为无色晶体，前者熔点为236℃，后者熔点为129~131℃，是维生素中较稳定的，不被光、空气及热破坏。溶于水及酒精。与溴化氰作用产生黄绿色化合物，可作为定量基础。功能：1.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用。NCONH2R+2HNCONH2RHH14-2HNAD(P)++2H-2HNAD(P)H+H+2.维持神经组织的健康。尼克酰胺对中枢及交感神经系统有维护作用，缺乏，则常产生神经损害和精神紊乱。3.促进微生物生长。4.尼克酸可使血管扩张，使皮肤发赤发痒，尼克酰胺无此作用。大剂量尼克酸有降低血浆胆固醇和脂肪的作用。缺乏症膳食中长期缺乏维生素PP所引起的疾病为对称性皮炎，又叫赖皮病(pellagra)。在狗生黑舌病。赖皮病患者的中枢及交感神经系统、皮肤、胃、肠等皆受不良影响。主要症状为对称性皮炎，消化道炎和神经损害与精神紊乱，两手及其裸露部位呈现对称性皮炎。中枢神经方面的症状为头痛、头昏、易刺激、抑郁等。Trp可转变为尼克酰胺，以玉米为主食易患缺乏症（玉米中Trp贫乏）。（五）维生素B6和磷酸吡哆醛维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。NCH2OHCH2OHHOH3C吡哆醇(pyridoxol)NCH2OHCHOHOH3C吡哆醛(pyridoxal)NCH2OHCH2NH2HOH3C吡哆胺(pyridoxamine)NCH2O—CHOHOH3CP（磷酸吡哆醛，PLP）吡哆醇吡哆醇氧化酶吡哆醛吡哆胺吡哆胺转氨酶ATPADP磷酸吡哆醇磷酸吡哆醇氧化酶磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺转氨酶磷酸吡哆胺ATPADP激酶ATPA