医学生物化学116张课件

时间反复无常，鼓着翅膀飞逝医学生物化学医学生物化学时间反复无常，鼓着翅膀飞逝医学生物化学医学生物化学

期末复习指导第一章蛋白质化学本章应掌握内容如下：1蛋白质的分子组成：①蛋白质的元素组成：主要元素有碳、氢、氧、氮。氮的平均含量及其换算。每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25随着社会的不断发展,英语变得越来越重要。学生刚开始学习英语时由于觉得新奇,兴趣很浓厚,但他们往往忽视学习的长期性和艰巨性,随着学习的进展,兴趣会慢慢降低甚至丧失。我国古代著名的教育家孔子曾指出:“知之者不如好之者,好之者不如乐之者。”这也就是说:无论学习什么,兴趣都是最好的老师。因此在英语教学过程中,如何培养学生学习英语的兴趣,提高学生英语的水平,是英语老师的首要教学任务。经历十几年的教学实践,我深深体会到:兴趣是中学生学好英语不可缺少的内在动力。学生对所学学科一旦产生浓厚的兴趣,就会激发起强烈的求知欲,就会自觉地去学习。因此,老师非常必要有意识地去激发与培养学生学习英语的兴趣。下面我就谈谈我是如何激发与培养学生学习英语的兴趣的:一、建立和谐的师生关系,是持久兴趣的关键作为一名教书育人的人民教师,我们要从内心深处认识到:师生之间是平等的关系。所以我们对学生要做到晓之以理,动之以情,用自己的爱来激发学生对知识的兴趣,对学习的热爱。每当学生在学习上有进步,哪怕是微小的进步,教师都应该及时给予热情的鼓励。朱小蔓曾说:“离开感情层面,不能铸造人的精神世界。”教育是充满情感和爱的事业,教师应多与学生进行情感方面的交流,做学生的知心朋友,甚至与学生建立起母女般、父子般或姐妹兄弟般的融洽的师生关系,让学生觉得老师是最值得信任的人,跟老师无话不说、无事不谈,达到师生关系的最佳状态。一般说来,学生对某位教师喜欢,其课堂气氛就会显得活跃,学生的学习兴趣就会油然而生。因此,教师要重视感情的投入,以自己真诚的爱唤起学生的情感共鸣。教师要通过自己的言行、表情传递给学生亲切、鼓励、信任、尊重的情感信息,使得学生不怕出错误,敢于开口说英语。二、优化课堂教学,提高学生学习兴趣作为教师的我们深知:教学是一门艺术,英语教学更是值得我们探究的一门艺术。要想学生很好地掌握新知识并把新知识内化为能力,就要求教师精心设计和策划英语课堂活动,使之生动、活泼、自然、多样、紧凑和合理。这样学生才会喜欢我们的课堂,才会有学习英语的兴趣。以下是我在日常教学当中优化课堂教学的一些常用方法:1.利用实物,引发兴趣。充分利用日常生活中常见的实物,学习它们的名称,描绘它们的形状、颜色、性质、用途等,让学生在愉快轻松的气氛中掌握语言知识和语言技能。如教学文具的名称时,让学生拿出文具盒,老师先拿出一支钢笔。Say“apen”inEnglish,然后拿出两支钢笔――“towpens.”反复说几遍,如教形容词的比较级和最高级,可以拿三把长短不一的尺,三个大小不同的盒子,也可以叫三个高矮不同的同学,进行比较,并进行充分的练习。如教水果名称时,我拿些水果(橘子,雪梨,香蕉等)去上课,加深学生对这些水果名称的记忆。通过这些生动、形象的实物,可以集中学生的注意力,引发他们的兴趣,消除他们学习英语的畏难情绪,使他们的思维活跃起来,处于最佳的学习状态,记忆深刻。2.创设情景,启发兴趣。在教学中创设一些引人入胜的情景是十分重要的。营造英语语言环境,不仅仅是指教师在课堂上与学生一起进行互动,而且教师还要想方设法指导、引导学生与自己配合共同营造一个英语学习氛围。如在引导学生完成练习“makeupadialoguebetweenawaiterandacustomer”时,我将准备好的围襟围在身上,戴上一个用纸做的餐饭服务员的帽子,对学生们说“I'mawaiterinrestaurant.Welcometoourrestauranttohaveadinner.I'lltrymybesttoserveyou.Now,who'llbemyfirstcustomer?”让学生主动上来跟老师表演。在这样的情景中进行交际练习,学生们的学习兴趣得以培养,学习积极性得到调动。再如学习打电话、问路、看病等日常交际用语时,我都尽量用情景教学。这样做不但极大的激发了学生的学习兴趣,而且使学生学会了实际运用英语的能力。3.开展游戏,激发兴趣。游戏,它既可以满足学生爱动好玩的心理,还可以使学生注意力持久,稳定,利于学生记忆。如单词接龙比赛,猜谜语大赛,找亲人游戏等各种各样的游戏形式。让学生在学中玩,玩中学,乐在其中,美不胜收。如在教fly/walk/run/sing/dance/playbasketball等动词或短语时,教师配合动作说词(组),再让学生说听词(组)表演动作,然后让个别同学表演动作,其他同学猜词(组);又如在教love/like/don'tmind/don'tlike/can'tstand等词(组)时,教师可以请同学到台前利用表情来配合进行教学。总之,游戏可激发学生学习英语的兴趣,让学生越学越爱学,从而把学习当成一种乐趣,一种需要。4.开展活动,增强兴趣。在课外活动中,有意识,有目的地开展一些饶有趣味的活动,也是增强学生兴趣,巩固课堂知识的好方法。如:教师可以适时地播放英美人士朗读的录音,让纯正的英语在教室内响起,学生可以模仿其纯正且优美的读音;抽些课外时间,教唱一些学生喜欢的经典英语歌曲或者播放经典英文电影,这样自然而然地学习到更多的新单词和了解更多国外文化;每天课前五分钟的值日生报告要求学生必须在课余时间准备一些小故事,小对话,名人名言,使学生们既有准备时的紧张,又领略到成功的快乐,这些活动的开展,有效的激发了学生的学习兴趣,培养了学生的参与意识,学生感到其乐无穷,而且印象深刻,经久不忘。总之,兴趣是推动学生学习的内在动力。实践证明,运用多种方法激发学生的学好英语的兴趣,是提高英语教学质量的有效途径。我们教师应采用适合中学生活泼好动、好奇心强、模仿能力强,但缺乏恒心和自信心,注意力不易集中等特点的教学方法,创造一个轻松、愉快、民主、和谐的课堂气氛,激发学生学习兴趣,调动学生学习的积极性,充分发挥学生的主动性。我坚信:在学生有了学习兴趣的基础上,只要我们朝着正确的方向去努力,学生各个方面的能力一定能上一个新台阶!《中共中央国务院关于深化教育改革全面推进素质教育的决定》指出：学校要树立“健康第一”的指导思想，以全面提高学生身心健康水平为主要目标，促进学生健康成长，激发运动兴趣，培养学生终身体育的意识。在体育教学中要注重培养学生自主学习，发挥学生的主体意识和创新精神，强调教师应教会学生自主学习，学会自主锻炼，自我评价，掌握科学的锻炼方法使学生受益终生。1体育教学中学生自主学习现状分析自主学习能力，是指学生在体育教学中积极自主学习和自主练习，以及在体育教师的激励和指导下，进行的自我学习、自我调控、自我评价的能力。只有调动学生学习的积极性，培养学生自学能力，为学生终身体育服务，培养学生终身进行体育锻炼的习惯、意识和能力，这样才能使学生受益终生。在目前体育教学中，仍有不少体育教师追求学生服从命令，步调一致的机械操练方法，这种“一刀切”的教学方式，使那些身体素质好的学生“吃不饱”，而身体素质差的学生“吃不了”。这大大压制了学生学习的积极性，而自主学习则能克服这个弊端，充分发挥学生的主动性、积极性和创造性，有利于体育知识的学习和能力的培养，又有利于学生主体作用的发挥。2体育教学中培养学生自主学习能力的条件和方法体育教师在确定教学目标、选择教材、运用教学的组织方法时，应充分考虑到不同能力学生的接受程度，为学生自主学习创造有利条件。2.1教学目标的设置教学目标的设置应有层次性、可行性。因此，目标的设置要根据学生原有的身体素质和技能水平基础、学习能力来确定，目标的提出要切合实际，设置不能过高或过低，能使大多数学生经过一定的努力都能够完成。2.2教材应贴近实际教师在备课时，应充分考虑到本校的实际情况，如场地、器材以及学生的身体素质、年龄、性格、爱好、特长、自身的要求等情况，尽可能安排实用性、趣味性比较强的教材，使学生在体验体育乐趣的过程中自主学习，促进学生身心健康发展。2.3教学组织形式要优势互补教学中，在保证教学质量的同时，应根据不同情况采用不同的组织形式：如对个体差异明显的学生宜用个别教学形式；基本技术、技能训练宜用分组教学形式；全面提高身体素质宜用集体教学形式；在分组练习时，则建议多采用按能力分组的教学方法。2.4教学方法力求活泼有趣教师应挖掘教材中的兴趣因索，运用体育特有的魅力来激发学生的求知欲。如用游戏、比赛等方法，使学生所有的感官都能充分发挥作用，从而激发学生自主参与体育学习的热情，使课堂气氛活跃起来。3体育教学中培养学生自主学习能力的途径在体育教学中发挥学生学习的能力，使学生逐步学会自主学习。教师应当改变传统体育课整齐划一的教学模式和传统的教学组织形式，给学生提供一个能够发挥创造性学习能力的平台，使学生成为教学中的主人。3.1积极引导，强化自主学习的意识教师应采用多种富有情趣、受学生欢迎的手段和方法，激发学生的学习动机，强化学生自主学习的意识，改变过去的“要我学”为“我要学”，并能学会运用已有的条件与健康知识和技能自主地设计锻炼计划。比如：在篮球单元的教学中，教师在教会学生各种传接球的方法后，就应让学生在自我练习中运用，并不断提高，这样可使学生变被动为主动，从而产生浓厚的兴趣，积极、热情地去学习，而不是教师安排练习什么就练习什么，被动的接受，体现出自主性和创造性。3.2培养学生自主锻炼的能力教学中，把培养学生自主锻炼能力与发展学生个性结合起来，加强对学生的领、扶、放，以利于学生自主锻炼能力的提高和个性的发展。例如，做跳山羊练习时，教材规定为“横跨山羊”，但在教学过程中，会有个别学生提出“纵跨山羊”的要求，这不能简单地说是违反纪律，此时，教师可提出“为什么要纵跨”、“纵跨时推手和腾空与横跨有什么不同”的讨论，允许学生积极思考，发挥其创造性学习的主动性。3.3培养学生自我评价和相互评价的能力在体育教学实践中，指导学生总结评价应包含两个方面的内容：一是正确客观地评价自己，总结自己的学习成果，找出不足之处，扬长避短、不断提高，这是培养学生自我认识和自我教育的重要途径，通过自我评价，还能开发自我潜能，提高自身素质。二是学会评价他人，对他人的练习，认真观察、分析、总结经验、找出问题，不仅能培养学生的交际能力，还能将他人成功的学习方法为己所用，提高学习的质量。同时，通过对自己与他人的评价比较，能够激发学生学习的热情，增强努力程度，激发学习动机，增进学习效率，改正错误。如：在练习前滚翻动作后，让学生对他人的动作进行评价，并与自己练习时的体会相比较，说出他人的优、缺点。如：“团身不紧”是怎样造成的，该如何解决，这样的自评、互评会提高与改进学生的运动技术。4结论与建议自主学习是当代学生适应时代和素质教育的需要，是终身学习与终身体育的需要，是进一步减轻学生学习负担，促进学生身心健康与提高社交能力的需要。课堂自主学习教学要注重体育教学方法的指导，注重检验自主学习的实效性并及时进行必要的评价，注重对学生创新意识与能力的培养。体育教师对体育教学的改进是提高课堂教学和自主学习与自主锻炼的有效方法。教师要敢于在体育课中安排较多时间给学生以充分发挥才能的机会，有助于提高教学质量。5结束语总之，培养学生自主学习的能力是适应时代的需要，是素质教育的需要，也是终身学习和终身体育的需要，是教师义不容辞的责任。培养学生自主学习的教学方式，变教为用，变学为思，变被动为主动，挖掘学生内在的潜能，为学生创造出主动的学习机会，使学生体验成功的欢乐，充分发挥出学生的创造能力，使学生的自主学习能力进一步的发展和提高。时间反复无常，鼓着翅膀飞逝医学生物化学医学生物化学时间反复无医学生物化学

期末复习指导医学生物化学

期末复习指导第一章蛋白质化学本章应掌握内容如下：1蛋白质的分子组成：①蛋白质的元素组成：主要元素有碳、氢、氧、氮。氮的平均含量及其换算。每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25第一章蛋白质化学本章应掌握内容如下：每克样品中蛋白质的②蛋白质分子组成的基本单位：L—α—氨基酸的结构通式，氨基酸的分类及侧链特点。②蛋白质分子组成的基本单位：L—α—氨基酸的结构通式，氨基酸（1）非极性疏水性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸

（2）不带电荷的极性氨基酸

色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸

（3）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸

（4）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（1）非极性疏水性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。pH<pIpH=pIpH>pI氨基酸的两性解离氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形氨基酸的等电点在某一pH溶液中，氨基酸解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。氨基酸的等电点在某一pH溶液中，氨基酸解离成正、负离2蛋白质的分子结构：①肽键、肽链和氨基酸残基的概念，肽键的特点。肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子水，所形成的酰胺键称为肽键。肽链:氨基酸之间通过肽键连接而形成的化合物称为肽。蛋白质就是数十个到数百个氨基酸分别借肽键连接起来的多肽链。2蛋白质的分子结构：医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件COHOCH3NH2HC+丙氨酸苯丙氨酸COHOCH3HC肽键二肽丙苯氨丙氨酸HOCOCH2NH2HCNCOHCH2NH2HCCOHOCH3NH2HC+丙氨酸苯丙氨酸COHOCH3HC肽氨基酸残基：氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不是完整的氨基酸分子，所以成为氨基酸残基。—NH—CH—CO—R氨基酸残基：氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基肽键平面：肽键是一个刚性平面，肽链中的C—N键长比相邻的C—N单键短，但比C=N双键键长，因此其带有（部分）双键的性质，近似于键。肽键中的四个原子（C、H、O、N）和它相邻的两个α-碳原子都处在同一平面上，这一平面称之为肽键平面。肽键平面：肽键是一个刚性平面，肽链中的C—N键长比相邻的医学生物化学116张课件肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。在大多数情况下，以反式结构存在。肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。②蛋白质的分子结构：蛋白质分子的一级、二级、三级及四级结构的概念，维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键(肽键、二硫键、氢键、盐键、疏水键和范德华引力)，α—螺旋和β折叠结构的特点。②蛋白质的分子结构：蛋白质分子的一级、二级、三级及四级结构的医学生物化学116张课件一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键：肽键、二硫键。一级结构的书写方式：从N端到C端，标出－S－S－的位置。一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级医学生物化学116张课件

医学生物化学116张课件二级结构：是指多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象。主要有α—螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。二级结构：是指多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象。主要(1)以肽键平面为单位,以α－碳原子为转折盘旋形成右手螺旋。α—螺旋(1)以肽键平面为单位,以α－碳原子为转折盘旋形成右手螺旋。(2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺旋(3600)螺距为0.54nm每个氨基酸上升0.15nm肽键平面与中心轴平行。(2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺旋(3600)螺距为0(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部。(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部。(4)肽键的CO和NH都形成氢键；氢键的方向与中心轴大致平行；是稳定螺旋的主要作用力。(4)肽键的CO和NHβ-折叠(1)多肽链在一定空间平面内伸展，各肽键平面之间折叠成锯齿状（或折扇形）结构。β-折叠(1)多肽链在一定空间平面内伸展，各肽键平面之间折叠（2）β－片层可以由一条肽链折返而成，也可以由两条以上多肽链顺向或逆向平行、排列而成。（2）β－片层可以由一条肽链折返而成，也可以由两条以上多肽链（3）当两条肽链接近时，彼此的肽链相互形成氢键使结构稳定，氢键的方向与肽键长轴相垂直。（4）肽链中氨基酸侧链R伸出在片层“锯齿”上下。（3）当两条肽链接近时，彼此的肽链相互形成氢键使结构稳定，氢医学生物化学116张课件三级结构：蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。三级结构：蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的三级结构的特点：（1）进一步盘曲、折叠的多肽链分子在空间长度大大缩短，呈棒状、纤维状、球状。（2）多肽侧链上各种功能基团之间所形成的次级键来维持结构的稳定性。其中疏水键最为重要。三级结构的特点：（3）疏水基团多聚积在分子的内部，而亲水基团多分布在分子的表面。（4）多肽链经过盘曲后，在分子表面或某些部位形成了发挥生物功能的特定区域，如酶的活性中心、受体分子的配基结合部位等。（3）疏水基团多聚积在分子的内部，而亲水基团多分布在分子的表医学生物化学116张课件四级结构：

蛋白质的四级结构是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。四级结构：蛋白质的四级结构是指由多条各自具有一、二亚基：每个具有三级结构的多肽链单位称为亚基或亚单位。两个亚基的结构亚基：每个具有三级结构的多肽链单位称为亚基或亚单位。两个亚基医学生物化学116张课件3蛋白质的理化性质：①两性电离及等电点，电泳原理。②蛋白质的高分子性质，透析原理。③蛋白质的紫外吸收特征。④蛋白质的沉淀。3蛋白质的理化性质：（1）蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状况主要取决于溶液的pH值。pH=pI净电荷=0pH<pI净电荷为正pH>pI净电荷为负PrCOOHNH3++H++OH++H++OH+PrCOO-NH2PrCOO-NH3+（1）蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状况主要取决于溶液的当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。电泳的原理：在同一pH溶液中，由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子量的大小不同，因此它们在同一电场中移动的速率不同。当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电（2）高分子性质：蛋白质分子颗粒大小1~100nm之间,属胶体颗粒范围，在溶液中能形成稳定的胶体。具有半通透性、丁达尔效应和具有布朗运动。（2）高分子性质：透析的原理：因为蛋白质的分子量大，在溶液中形成的颗粒较大，因此，不能通过半透膜。利用这种性质可将蛋白质和一些小分子物质分开，这种分离方法称为透析。透析的原理：（3）蛋白质的紫外吸收特征：蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。（3）蛋白质的紫外吸收特征：（4）蛋白质的沉淀：当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀。方法：盐析法、有机溶剂沉淀、某些酸类沉淀、重金属盐沉淀、加热凝固。（4）蛋白质的沉淀：熟悉内容：蛋白质结构功能的关系。①蛋白质一级结构与功能的关系。②蛋白质空间结构与功能的关系。熟悉内容：（1）蛋白质一级结构与功能的关系相似结构表现相似功能：不同脊椎动物的胰岛素。不同结构具有不同功能：血红蛋白不同于肌红蛋白。一级结构的改变与分子病：镰刀状红细胞性贫血患者的血红蛋白。-链N端氨基酸排列顺序12345678Hb-A（正常人）Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…Hb-S（患者）Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…（1）蛋白质一级结构与功能的关系-链N端氨基酸排列顺序（2）蛋白质分子构象与功能的关系β-巯基乙醇透析尿素或盐酸胍有活性无活性124个氨基酸组成的核糖核酸酶分子中4个－S－S－的变化。（2）蛋白质分子构象与功能的关系β-巯基乙醇透析尿素或盐酸胍了解内容：1、蛋白质的分类。2、蛋白质在生命活动的重要作用。了解内容：本章应掌握内容如下：1、核酸的生理功能：①DNA是遗传的物质基础；②RNA参与蛋白质生物合成(mRNA、tRNA及rRNA的含义及功能)第二章核酸化学本章应掌握内容如下：第二章核酸化学核酸：脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)DNA是遗传的物质基础，RNA在蛋白质的生物合成中起着重要作用。DNA是遗传信息的携带者，生物体的遗传特征主要由DNA决定。在RNA和蛋白质的参与下，DNA可将遗传信息复制、转录并指导特定蛋白质的生物合成。核酸：脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)2、核酸的化学组成：①核酸的元素组成：C、H、O、N、P②核酸的基本化学组成：碱基、戊糖和磷酸，碱基结构特点及简写符号，DNA与RNA分子组成的异同点。

2、核酸的化学组成：

碱基1．嘧啶碱UCT碱基1．嘧啶碱UCT2．嘌呤碱AG2．嘌呤碱AG戊糖戊糖91核苷③核酸的基本组成单位——核苷酸91核苷③核酸的基本组成单位——核苷酸核苷酸核苷酸医学生物化学116张课件腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)环化核苷酸环化核苷酸3核酸的分子结构：①核酸的一级结构：核苷酸的组成和排列顺序，核苷酸的连接方式——3′5′磷酸二酯键，多核苷酸链的方向及表示简式。3核酸的分子结构：化学式：化学式：RNA5′pApGpCpU-OH3′或5′AGCU3′DNA5′pApGpCpT-OH3′或5′AGCT3′线条式：文字式：RNA5′pApGpCpU-OH3′或5′AGCU3②核酸的二级结构：DNA的双螺旋结构特点，碱基互补规律，维持双螺旋结构的作用力，RNA单链结构，局部双螺旋碱基互补规律，mRNA和tRNA结构的特点。②核酸的二级结构：DNA双螺旋结构的特点：（1）ＤＮＡ由两条反向平行的脱氧多核苷酸（两条链的走向为5’→3’和3’→5’），围绕一中心轴构成右手双螺旋结构。（2）碱基在双螺旋内侧，双链中相对的碱基按Ａ＝Ｔ和Ｇ≡Ｃ通过氢键配对连接，形成互补。磷酸基与脱氧核糖在外侧，彼此间以磷酸二酯键相连，构成ＤＮＡ的骨架。DNA双螺旋结构的特点：（1）ＤＮＡ由两条反向平行的脱氧多核（3）碱基平面与中心轴垂直，各相邻平面部分重叠，糖环平面与中心轴平行。（4）双螺旋的直径为2nm，沿轴向，每个碱基平面的距离为0.34nm，每圈螺旋含有10对核苷酸，其轴向距为3.4nm。（3）碱基平面与中心轴垂直，各相邻平面部分重叠，糖环平面与医学生物化学116张课件

(3)离子键维持DNA双螺旋稳定的作用力(1)互补碱基间的氢键(2)使碱基平面堆积的平面间范德华力,又称碱基堆积力(3)离子键维持DNA双螺旋稳定的作用力(1)互补碱(1)腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等.A=T

鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔数相等.G=C嘌呤总数=嘧啶总数A+G=C+T(2)DNA的组成具有种的特异性

(3)DNA的碱基组成没有组织的特异性,且较为稳定,不随年龄、营养状态、环境改变的影响。Chargaff碱基组成规律(1)腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等.A=T鸟嘌呤RNA的分子结构：RNA的种类：核蛋白体RNA（rRNA)蛋白质合成的场所。转运RNA（tRNA）蛋白质合成中选择性转运氨基酸到核蛋白体上。信使RNA（mRNA）蛋白质合成时传递遗传信息，决定所合成的肽链中氨基酸排列顺序，是蛋白质合成的直接模板。RNA的分子结构：RNA的种类：RNA结构的主要特征：（1）RNA的基本组成单位是AMP、GMP、CMP、UMP。有的含有稀有碱基。（2）核苷酸之间彼此通过3’、5’－磷酸二酯键连接而成多核苷酸链。（3）RNA为单链结构，但局部区域由于自身回折、遇有碱基互补结构时也形成双螺旋结构。双链部位通过氢键而相互配对，即A—U、G—C。不参与配对的碱基所形成的单链被排斥在双链之外，形成环状突起。RNA结构的主要特征：（1）RNA的基本组成单位是AMP、GtRNA的结构：（1）氨基酸臂：由7个碱基对组成，含G较多。3’—CCA—OH末端的羟基可与活化的氨基酸结合。（2）DHU环：二氢尿嘧啶环与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。（3）反密码环：由7个核苷酸组成，中间三个为反密码子。（4）额外环：可变环，是tRNA分类的标志。（5）TψC环：tRNA的结构：（1）氨基酸臂：由7个碱基对组成，含G较多。mRNA的结构：mRNA的结构：rRNA的结构：rRNA是核蛋白体的组成成分。rRNA的结构：rRNA是核蛋白体的组成成分。③核酸的三级结构：DNA核小体和tRNA的倒L型结构。DNA的三级结构指双螺旋进一步扭曲。③核酸的三级结构：DNA核小体和tRNA的倒L型结构。DNA真核细胞染色质的基本结构是核小体。核小体是由组蛋白八聚体，外绕DNA构成核心颗粒，再加组蛋白H1和10～100个碱基对的DNA片段形成的连接区共同构成。真核细胞染色质的基本结构是核小体。医学生物化学116张课件一个个核小体连接成串珠状结构染色单体折叠折叠一个个核小体连接成串珠状结构染色单体折叠折叠

4、DNA的变性、复性和核酸的紫外吸收：在一定条件下，DNA双螺旋可以彻底地解链，分离成两条互补的单链，这种现象称为DNA变性。而分开的两条单链还可以重新形成双螺旋DNA，称为复性。在260nm波长，单链DNA的吸收要比双链DNA的吸收高12～40％，因为双链DNA中堆积的碱基对之间的相互作用降低了吸收。由核酸变性而引起紫外吸收增加的现象，称为增色效应。4、DNA的变性、复性和核酸的紫外吸收：在一定条件下，DNA医学生物化学116张课件熔解温度（Tm）：以加热为变性条件，使DNA分子双链解开50%所需温度。熔解温度（Tm）：以加热为变性条件，使DNA分子双链解开医学生物化学116张课件医学生物化学116张课件核酸分子杂交的原理核酸分子杂交的原理第三章酶1、酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。酶作用的主要特点：高效率，高特异性，高度不稳定性，酶活性的可调性。重点掌握以下内容：第三章酶1、酶的概念：重点掌握以下内容：2酶的分子结构：①酶的分子组成：单纯酶：只由氨基酸组成的单纯蛋白质。结合酶：由酶蛋白和辅助因子结合成全酶(全酶、辅基和辅酶的概念)，辅酶与维生素的关系。酶蛋白辅助因子+全酶(有催化活性)(无催化活性)(无催化活性)2酶的分子结构：酶蛋白辅助因子+全酶(有催化活性)(无催常见：维生素及其衍生物常见：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+

金属离子小分子有机化合物或辅基：结合紧密辅酶：结合疏松辅助因子分类组成常见：维生素及其衍生物常见：K+、N某些辅酶/辅基在催化中的作用辅酶或辅基转移的基团所含维生素NAD+尼克酰胺FMN维生素B2

辅酶A泛酸磷酸吡哆醛吡哆醛NADP+同上FAD同上TPP维生素B1

生物素生物素氢原子（质子）醛基酰基二氧化碳氨基同上同上某些辅酶/辅基在催化中的作用辅酶或辅基转移的基团所含维生素N需要金属离子的一些酶金属离子酶Mo6+黄嘌呤氧化酶Fe3+/Fe2+细胞色素酶、过氧化氢酶类、过氧化物类Cu2+/Cu+

细胞色素氧化酶、氨酸酶Zn2+

碳酸酐酶、羧肽酶Mg2+激酶类、磷氨酸酶Mn2+精氨酸酶、超氧化物歧化酶Na+

质膜ATP酶(也需K+和Mg2+)K+

丙酮酸激酶(也需Mg2+和Mn2+)

需要金属离子的一些酶金属离子酶M②酶的分子结构：酶的活性中心：指酶分子与底物结合并发挥作用的部位。酶原、酶原激活、同功酶及变构酶的概念。②酶的分子结构：S-S活性中心外必需基团结合基团催化基团活性中心必需基团底物肽链活性中心酶活性中心示意图S-S活性中心外结合基团活性中心必需基团底物肽链活性中心酶原与酶原的激活酶原酶激活（无活性）（有活性）酶原激活的机理是在专一的蛋白酶或其他离子如（H+）的作用下，酶原分子内的某处或多处被切除部分肽段后，使分子构象发生改变，从而形成酶的活性中心。酶原与酶原的激活酶原酶激活（无活性）（有活性）酶原激活的机胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶肠激酶胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶肠激酶胰蛋白酶原的激活过程变构剂与某些酶分子活性中心以外的亚基可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。受变构调节的酶称做变构酶。变构调节变构抑制效应变构激活效应变构酶亚基变构酶变构剂与某些酶分子活性中心以外的亚基可逆地结合，使酶发生变构同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同