生物化学07-7酶第三章化学

1、PAGE PAGE 19酶化学第一节 酶的一般概念一. 什么是酶 酶是生物催化剂，是由活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。 酶除一般催化剂的特点如：加快反应速度、反应前后无变化、不改变反应的平衡点等特征外，作为生物催化剂具有自身的催化特点：1催化效率高(催化力)： 1071013 降低反应的活化能2H2O2 2H2O + O22酶活性易受环境变化的影响3酶活性受调节和控制（乳糖合成酶 A,半乳糖基转移酶；B,-乳清蛋白）（正常） UDP 半乳糖 + N-乙酰葡萄糖胺 UDP + N-乙酰乳糖胺（合成糖蛋白） A： 半乳糖基转移酶（肝，乳腺等）（分

2、娩后） UDP 半乳糖 + D-葡萄糖 UDP + 乳糖 乳糖合成酶：A + B 4酶的催化作用具高度专一性对酶催化专一性的几种假说A . 锁钥学说 （1894， Emil Fisher） B.诱导契合学说（1958， Koshland）第二节 酶的分类和命名一. 酶的命名自然界中酶的种类很多（4000多种），许多酶是在其底物英文名称的后面加“ase”,如脲酶：urease, lipase, protease 等，有些则不同如；胰蛋白酶：trypsin, 胰凝乳蛋白酶:chymotrypsin 等，缺乏系统性和科学性，为了研究和使用的方便，1961年国际生物化学学会酶学委员会在对自然界中存在的

3、酶进行了广泛研究的基础上，对每一种酶都给出了一个习惯名称和系统名称。1 习惯命名法根据催化的底物名称命名：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶根据催化反应的性质命名：转氨酶、脱氢酶、脱羧酶以催化的底物和性质命名：乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶，有的以酶的来源或其它特征命名：碱性磷酸酶2国际系统命名法 谷丙转氨酶： L-丙氨酸：酮戊二酸氨基转移酶 草酸氧化酶： 草酸：氧氧化酶 乙酰辅酶A水解酶： 乙酰辅酶A：水解酶二 . 酶的国际系统分类法1分类原则： 把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、连接酶类。分别用1、2、3、4、5、6、来表示。再根据被作用的基团或键的特点将每一大类分为若

4、干个亚类，每一个亚类又按顺序编成1、2、3、4、等数字。每个亚类再可分为亚亚类，仍用1、2、3、4、编号。每个酶的分类编号由4个数字组成，数字间由“，”号隔开。第一个数字指明该酶属于6大类中的哪一类；第二个数字指出该酶属于哪一亚类；第三个数字指明该酶属于哪一亚亚类；第四个数子则是该酶在亚亚类中的排号。编号之前冠以EC ( Enzyme Commision )2六大类酶的特征(1) 氧化还原酶类 （2）转移酶类 （3）水解酶类（4）裂合酶类 （5）异构酶类 （6）连接酶类 ： 三酶的组成分类简单酶类：结合酶类（全酶、复合酶类）酶蛋白非蛋白组分 金属离子: Fe ,Cu , Zn , Mg辅酶：N

5、AD , NADP , 辅酶A ( CoA )辅基：FAD , FMN , 血红素（Fe）全酶 = 酶蛋白 + 辅酶（辅基）第三节酶催化作用的分子基础酶分子的结构特征1. 酶的活性部位（活性中心）：酶分子中与底物结合并催化底物生成产物的部位。2. 酶活性部位（中心）的特点：活性部位只有几个氨基酸或某些基团组成（2）. 酶的活性中心一般位于分子表面的疏水凹穴内（3）. 酶活性部位具有柔性和可运动性（4）. 酶与底物的结合是诱导契合过程（5）. 酶与底物通过次级键结合3 必需基团：在酶分子中有些基团并不位于活性中心，也不与底物直接作用，但它参与维持酶分子的空间构象，是酶表现活性所必需的部位。几种酶

6、与底物的结合：例： 溶菌酶的活性中心及催化的反应：NAG: N-乙酰氨基葡萄糖 NAM: N-乙酰氨基葡萄糖乳酸溶菌酶的活性中心：Glu 35 , Asp 52 4.证明酶活性中心存在的方法（1） X-射线衍射分析（2）化学修饰法 共价标记二异丙基氟磷酸（DIFP）对羟基的修饰 ：胰凝乳蛋白酶（Ser195）碘乙酸对巯基的修饰b.亲和标记 胰凝乳蛋白酶最适底物 ：对甲苯磺酰苯丙氨酸乙酯酶原的激活什么是酶原的激活胰蛋白酶原的激活：胰凝乳蛋白酶原的激活：2酶原激活作用的意义三. 酶高效催化的机制 ：1降低活化能2 酸碱催化3. 共价催化（covalent catalysis） 酶与底物形成共价中间体: 4.金属离子催化：Mg+ Mn+ Fe+ Zn+(1)金属酶（metalloenzymes）(2)金属激活酶（metal-activated enzyme）四 酶高效催化机制实例1 羧肽酶A的结构及催化机理A. 未结合底物Glu270 (红), Arg71, Arg127,Arg14