细胞骨架精品课件

1、关于细胞骨架第一张，PPT共一百页，创作于2022年6月三、细胞骨架的基本类型及其分布A 微丝(MF)；B 微管(MT)；C 中间丝(IF)D ABC叠加。一、细胞骨架的发现：戊二醛、常温固定、电镜制片。二、研究细胞骨架的技术：免疫荧光抗体技术；激光共焦技术。第二张，PPT共一百页，创作于2022年6月四、细胞骨架功能(1) 结构与支持小肠上皮细胞分裂细胞(2) 胞内运输(4) 空间组织(3 )收缩和运动肌动蛋白丝中间丝马达蛋白微管神经元突起肌动蛋白丝微管肌动蛋白丝微管中间丝马达蛋白第三张，PPT共一百页，创作于2022年6月结构与支持作用胞内运输作用收缩和运动空间组织四、细胞骨架功能第四张，

2、PPT共一百页，创作于2022年6月 本章内容第一节 微丝与细胞运动第二节 微管及其功能第三节 中间丝第五张，PPT共一百页，创作于2022年6月 一、微丝的组成及其组装二、微丝网格结构的调节与细胞运动三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达四、肌细胞的收缩运动第一节 微丝与细胞运动第六张，PPT共一百页，创作于2022年6月微丝，直径7 nm，存在所有真核细胞中。微丝网络的空间结构与功能取决于微丝结合蛋白；微丝的组装与去组装与细胞突起形成、细胞微环境调节、胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移等多种细胞过程相关；微丝还在细胞收缩和物质运输中起作用。第一节 微丝与细胞运动第七张，PPT共一百页，创作于2022

3、年6月一、结构与成分1. 基本结构成分:肌动蛋白(G-actin)2. 肌动蛋白单体（G-actin） 肌动蛋白纤维（F-actin）3.肌动蛋白在生物进化过程中高度保守，肌动蛋白微小的差异可能会导致其功能的变化。组装去组装第八张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌动蛋白结构：单条肽链折叠而成；1分子ATP和1分子Mg2+结合于中间缝隙。微丝的结构：一条直径7 nm的扭链，由肌动蛋白单体组成；外观为由2股纤维呈右手螺旋盘绕而成，螺距36 nm；在纤维内部，每个肌动蛋白单体周围都有4个单体，上下各一，另外2个位于一侧；具有裂缝的一端为负极。第九张，PPT共一百页，创作于2022年6月（二）微

4、丝的组装及其动力性特征1. 微丝组装的条件G-actin结合ATP;高浓度的Na+、K+;适当浓度Mg2+.2. 微丝的组装过程成核反应：肌动蛋白寡聚体的形成；需要Arp2/3复合物的参与；肌动蛋白单体的临界浓度C0=Koff/Kon，高于C0，自发组装。纤维的延长：正极的组装速度比负极快。第十张，PPT共一百页，创作于2022年6月微丝组装中的踏车行为 微丝组装达到平衡时，表现为正极因添加肌动蛋白亚基而延长，负极因蛋白亚基的离开而缩短，这一现象称为“踏车行为”。第十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月（三）影响微丝组装的特异性药物细胞松弛素：与微丝结合后，可将微丝切断，并结合在微丝末端

5、抑制肌动蛋白在该处聚合。鬼笔环肽：与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白单体结合，能阻断微丝的降解，使其保持稳定状态。 细胞用罗丹明标记的鬼笔环肽染色显示微丝的分布第十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月二、微丝网格结构的调节与细胞运动(一)非肌肉细胞内微丝的结合蛋白大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地进行组装与去组装。体内肌动蛋白的组装在2个水平上受到微丝结合蛋白的调节：可溶性肌动蛋白的存在状态；微丝结合蛋白的种类及其存在状态。细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与之结合的微丝结合蛋白。根据微丝结合蛋白作用方式的不同，可将其分为：肌动蛋白单体结合蛋白、成核蛋白、加帽蛋白

6、、交联蛋白、割断及解聚蛋白。第十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌动蛋白结合蛋白与微丝的组装在合适条件下，结合ATP的肌动蛋白既可参与微丝正极端的组装，也可在负极端组装。胸腺素4与肌动蛋白单体结合后，抑制肌动蛋白参与微丝的组装。前纤维蛋白(抑制蛋白)与肌动蛋白单体的底部结合，促进微丝正极端的组装，阻断负极端的组装。第十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月2. 成核蛋白成核是肌动蛋白体外组装的限速步骤。在外来信号作用下，活化的Arp2/3复合物与细胞膜或其它适当的细胞结构结合，提供一个肌动蛋白的结合位点，大大加速了成核过程；新的肌动蛋白在正极端加入，而Arp2/3复合物则位于纤维

7、的负极端。Arp2/3复合物也可结合在已有的微丝上，启动微丝的组装，新形成的微丝与原有的纤维呈70夹角；多个侧支的组装可使微丝连成一个树状网络。第十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月3. 加帽蛋白与微丝末端结合阻止微丝解聚或过度组装的蛋白质。微丝的负极端有Arp2/3复合物结合，处于稳定态；微丝的正极端多数通过CapZ或凝溶胶蛋白超家族成员而被加帽。凝溶胶蛋白和脱帽作用受细胞膜上GPCR-PIP2调控。第十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月4. 交联蛋白微丝的排列方式主要由微丝交联蛋白的种类决定。成束蛋白将相邻的微丝交联成平行排列，而凝胶形成蛋白将微丝连接成网状。微丝交联蛋白都

8、有2个相似的肌动蛋白结合位点，这些蛋白能够以单分子或二聚体形式将相邻微丝交联起来；多肽链上两肌动蛋白结合位点的间距决定微丝束或网的松紧程度。第十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月交联蛋白与微丝的互作A 丝束蛋白和绒毛蛋白等交联而成的微丝束为紧密包被型，肌球蛋白不能进入，因而无收缩能力。B 有-辅肌动蛋白交联形成的微丝束相连的纤维之间比较宽松，肌球蛋白可进入并与微丝互作，此种微丝束是可收缩的。C 细丝蛋白将微丝交联成网状结构。第十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月5. 割断及解聚蛋白凝溶胶蛋白在高Ca2+浓度下，能将较长的微丝切成片段，使肌动蛋白由凝胶态向溶胶态转化；长的微丝被切

9、断产生游离小片段，可加速合成或降解；丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子能够与肌动蛋白单体或微丝结合，加速解聚。第十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月（二）细胞皮层皮层：紧贴细胞质膜的胞质区域，并由微丝交联蛋白交联成凝胶态三维网状结构。位置：紧贴细胞质膜的区域.成分：肌动蛋白 + 交联蛋白、凝溶胶蛋白. 相关运动：胞质环流、吞噬作用、变皱膜运动等.运动机制： Ca2+引起皮层凝溶胶状态的改变。第二十张，PPT共一百页，创作于2022年6月（三）应力纤维紧贴黏着斑的细胞质膜内侧的大量呈束状排列的微丝束。位置：黏着斑内的微丝束成分：微丝、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白和辅肌动蛋白功能：使细胞产生

10、张力，参与细胞分化机制：？应力纤维和黏着斑的分布第二十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月3.细胞伪足的形成与细胞迁移细胞迁移现象 神经嵴细胞从神经管向外迁移。细胞迁移过程： 突起的形成锚定位点的确立细胞迁移尾部前移细胞迁移的机制： -肌动蛋白的聚合与肌动蛋白纤维的解聚第二十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月荧光标记的鬼笔环肽染色显示体外培养细胞内微丝的分布及细胞周缘伸出的伪足第二十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月动物细胞前缘的伪足 及细胞内的微丝扫描电镜所显示的细胞伪足细胞皮层应力纤维 伪足第二十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月非肌细胞前缘肌动蛋白的聚合和伪

11、足的形成1 胞外信号与受体结合并启动胞内信号；2 胞内信号作用于WASP，并激活Arp2/3复合物，启动微丝的组装；3 肌动蛋白单体在微丝正极端聚合，是微丝向胞膜延伸；4 Arp2/3复合物结合到微丝的侧面，启动微丝侧支的组装；5 微丝的正极不断延伸，推动细胞质膜形成伪足；6 微丝的负极端解聚。第二十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月（五）微绒毛微绒毛中的微丝和微丝交联蛋白A 微绒毛内部微丝及微丝交联蛋白；B 小肠上皮细胞表面微绒毛；C 耳蜗毛细胞顶端的静纤毛。第二十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月（六）胞质分裂环胞质分裂环 胞质分裂动力来自于收缩环上肌球蛋白所介导的极性相反

12、的微丝之间的滑动。 出现时期：有丝分裂末期 成分：肌动蛋白、肌球蛋白 收缩机制：微丝的组装与去组装第二十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月 暂时性微丝和永久性微丝A.B属于永久性微丝； C.D属于暂时性微丝A: 微绒毛中的微丝束B: 细胞质中的张力纤维C: 伪足中的微丝束D: 胞质分裂环第二十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月微丝结合蛋白与膜结合蛋白成束蛋白交联蛋白长纤维末端阻断（加帽）解聚单体单体隔离纤维切割蛋白微丝结合蛋白功能示意图 第二十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月微丝结合蛋白的功能： 稳定微丝结构； 改变微丝的凝溶胶状态； 实现微丝与其他部位的连接； 调节

13、微丝的聚合和降解。第三十张，PPT共一百页，创作于2022年6月三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达 在细胞内参与物质运输的马达蛋白可分为3类：沿微丝运动的肌球蛋白；沿微管运动的驱动蛋白和动力蛋白。（一）肌球蛋白的种类 在骨骼肌细胞内，多个II型肌球蛋白分子组装成肌原纤维的粗丝，并被相关结构约束在一定的区域，肌球蛋白的头部和组成微丝的肌动蛋白亚基之间的互作导致粗细丝之间的滑动。II型肌球蛋白分子2重链+4轻链粗肌丝第三十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月所有肌球蛋白都具有相似的马达结构域（保守区域），可作为肌球蛋白的分类依据，而多肽链C端和N端扩展部分则存在很大差异。II型肌球蛋白成员在

14、心肌、骨骼肌和平滑肌中产生强大收缩力；VII肌球蛋白参与黏着斑的动态变化；某些I型肌球蛋白对钙通道的活性具有调控作用。第三十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月(二)肌球蛋白的结构沿微丝运动的分子马达，通常含3个结构域：马达结构域、调控结构域、与肌球蛋白复合体组装相关尾部结构域。包含1个肌动蛋白亚基结合位点和1个具有ATPase活性的ATP结合位点；该结构域在肌球蛋白超家族中高度保守，是肌球蛋白定性和酚类的依据，负责化学能到机械能的转变。调控结构域是一段螺旋，也是肌球蛋白结合轻链的结合部位，在肌球蛋白上发挥杠杆作用。根据分子结构差异，分为传统的肌球蛋白和非传统的肌球蛋白。VI型肌动蛋白的

15、运动方向为从微丝的正极端向负极端移动，其余的肌动蛋白都是向微丝的正极端移动。第三十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月1. II型肌球蛋白肌球蛋白体外运动的试验模型 纯化的肌球蛋白S1片段被固定在盖玻片上，加入微丝；当加入ATP时，微丝沿盖玻片移动。 胰蛋白酶处理II型肌球蛋白，产生轻酶解肌球蛋白（LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）；HMM经木瓜蛋白酶处理，形成肌球蛋白头部（HMM-S1）和杆部（HMM-S2）。第三十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月2. 非传统类型肌球蛋白I型肌球蛋白只有1个头部（马达结构域）和尾部，并且在体外不能组装成纤维。V型是由2条肽链组成的二聚体，具有

16、2个头部。第三十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月四、肌细胞的收缩运动（一）肌纤维的结构骨骼肌肌纤维束肌纤维肌原纤维肌节 骨骼肌的组成骨骼肌肌纤维束肌纤维肌原纤维肌节第三十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌纤维是由数百条肌原纤维组成的集束。每根肌纤维由肌节收缩单元呈线性重复排列而成。肌原纤维的带状条纹由粗肌丝和细肌丝有序组装而成。粗肌丝由肌球蛋白组装而成，细肌丝的主要成分为肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。肌球蛋白的头部突出于粗肌丝表面，并可与细肌丝上肌动蛋白亚基结合，构成粗细肌丝之间的横桥。第三十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月松弛（B上）和收缩（C上）状态下，

17、肌节中明暗带有规律的排列状态；松弛（B下）和收缩（C下）状态下，粗肌丝和细肌丝的结构示意图；D 肌肉中粗肌丝横切图；E 肌肉中粗肌丝和细肌丝交汇处的电镜图，细肌丝围绕粗肌丝的六角形排列。第三十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌节的组成 粗肌丝：肌节 细肌丝：肌球蛋白肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白细肌丝粗肌丝第三十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月与肌肉收缩相关的蛋白肌球蛋白（myosin）含2条重链和4条轻链头部具有ATP酶活力第四十张，PPT共一百页，创作于2022年6月原肌球蛋白（trpomyosin,Tm） 两条平行的多肽链形成a螺旋 位于肌动蛋白螺旋沟内 调节肌动蛋白

18、与肌球蛋白头部的结合第四十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌钙蛋白(troponin,Tn)TnC 特异地与Ca2+结合TnT 与原肌球蛋白有高度亲和力TnI 抑制肌球蛋白ATPase活性第四十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌肉收缩的机制 肌纤维接受神经冲动 肌质网释放Ca2+ 原肌球蛋白移位 粗细肌丝的相对滑动 Ca2+的回收粗细肌丝相对滑动示意图第四十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月肌肉收缩过程图解 在初始状态，组成粗肌丝的肌球蛋白头部(马达结构域)未结合ATP时，该肌球蛋白的头部与细肌丝结合，并成僵直状态。1-2 ATP结合到肌球蛋白头部导致与肌动蛋白纤维

19、的结合力下降，肌球蛋白与肌动蛋白分开；3 ATP水解为ADP + Pi，水解产物仍与肌球蛋白结合，获能的肌球蛋白头部发生旋转，向肌丝的正极端抬升；4 在Ca2+存在下，肌球蛋白头部与靠近肌丝正极端的一个肌动蛋白亚基结合；5 Pi释放，肌球蛋白颈部结构域构象改变，导致肌球蛋白头部与细丝的角度发生变化，拉动细肌丝导致细肌丝相对粗肌丝的滑动；6 ADP释放，肌球蛋白的头部结构域与细肌丝之间又回到僵直状态。第四十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月微丝存在部位 相关蛋白构成引发的运动方式 运动机制 细胞皮层 应力纤维 伪足 胞质分裂环 肌肉肌动蛋白交联蛋白凝溶胶蛋白胞质环流吞噬作用变皱膜运动Ca

20、2+浓度变化，引起凝溶胶状态的转变肌动蛋白肌球蛋白原肌球蛋白细胞产生张力 ？ 肌动蛋白 迁移运动微丝的聚合与解聚 肌动蛋白 肌球蛋白 细胞分裂微丝的聚合与解聚肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白 肌肉收缩 粗细肌丝的相 对滑动第四十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月小结： 第一节 细胞骨架概述 发现、技术、分类、功能 第二节 微丝 微丝的成分 微丝的组装：条件、过程、药物 微丝结合蛋白 微丝与细胞运动第四十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月知识拓展： 查阅文献了解“肌营养不良症”的 分子基础与及细胞骨架的关系。第四十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月第二节 微管及其

21、功能 微管的结构组成与极性 微管的组装和去组装 微管组织中心 微管的动力学性质 微管结合蛋白对微管网络结构的调节 微管对细胞组织结构的组织作用细胞内依赖于微管的物质运输纤毛和鞭毛的结构与功能纺锤体和染色体运动第四十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月一、结构组成与极性1. 基本结构单位-微管蛋白和微管蛋白2. 在二聚体上有GTP和二价阳离子的结合位点。微管蛋白上的GTP结合位点为N位点（不可交换位点）微管蛋白上的GTP结合位点为E位点（可交换位点）一个秋水仙素结合位点；一个长春花碱结合位点。多基因编码。第四十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月3.微管横截面：有13个球形蛋白亚基；

22、微管管壁是由/-微管蛋白二聚体纵向排列而成的原纤丝构成，13根原纤丝合拢后构成.相邻原纤丝之间排列上存在1nm左右交错，使微管蛋白沿微管的圆周呈螺旋状排列。4.微管具有极性：一端都是微管蛋白，一端都是-微管蛋白；组装较快的一段为正极。第五十张，PPT共一百页，创作于2022年6月微管的类型单管：细胞质微管和纺锤体微管；二联管：纤毛或鞭毛中的轴丝微管；三联管：中心体或基体的微管带正电的微管结合蛋白一端通过微管结合域与带负电荷的微管表面结合，另一端突出于微管表面与相邻的微管或其它细胞结构相连。第五十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月二、微管的组装与去组装1. 体外组装条件： 37、GTP、

23、 Mg2+、EDTA2. 组装过程：原纤维的组装侧面层的组装微管两端同时组装使微管延伸第五十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月微管装配的过程示意图1 成核反应：微管蛋白二聚体首先纵向聚合形成短的丝状结构；2 通过在两端及侧面增加二聚体而扩展成片状；3 当片状聚合物加宽到大致13根原纤丝时，合拢成为一段微管；新的二聚体不断组装到这段微管，使之延长。通常-微管蛋白的一端组装较慢。踏车行为：一段组装的速度和另一端解聚的速度相同，微管长度保持不变。第五十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月微管的动态不稳定性依赖于微管末端-微管蛋白上GTP的有无A 当体系中/-微管蛋白二聚体的浓度高于临界

24、浓度时，微管末端新的微管蛋白的加入速度大于GTP水解速度，微管末端-微管蛋白上带有GTP，这种微管末端组装快于解聚。B 当体系中游离的二聚体的浓度等于或低于临界浓度时，微管末端的-微管蛋白上GTP水解速度可能高于末端组装的速度，GTP水解导致微管蛋白聚合物构象改变，原纤丝发生弯曲，微管末端趋向解聚。第五十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月微管的组装与去组装的调节stathmin(微管去稳定蛋白)，是一种微管结合蛋白。未磷酸化的stathmin可以将两个/-微管蛋白二聚体结合在一起，组织它们参与微管的组装。磷酸化的stathmin不能与微管蛋白结合。第五十五张，PPT共一百页，创作于20

25、22年6月（二）作用于微管的特异性药物秋水仙素 抑制组装、不影响解聚 使微管降解；紫杉醇 抑制解聚、不影响组装增强微管的稳定性低温 去组装第五十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月三、微管组织中心（MTOC） 概念： 在活细胞内，能够起始微管的成核作用，并使之延伸的细胞结构称为微管组织中心。 细胞内中心体和基体具有微管组织中心的作用。第五十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月（一）中心体中心体的微管成核作用A 中心体的解聚与重组装模式图。在细胞体系中加入和除去秋水仙素或 0处理后再放回37培养的方法可诱导微管的去组装和重新组装。B 秋水仙素处理1 h，然后在正常培养液内生长30 s

26、或2 min的照片。第五十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月中心体的结构1对互相垂直的中心粒：9组三联体微管组成的桶装结构；中心粒外周物质(PCM): 微管球蛋白第五十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月中心体的结构含1对互相垂直的中心粒：9组三联体微管组成的桶装结构；A管含13根原纤丝，为完整管；B管和C管均为不完整微管。中心粒外周物质(PCM)在细胞内并不是所有的微管都与中心体相连。微管球蛋白酵母温度敏感突变体中发现;微管在中心体部位的成核模型13个-微管蛋白在中心体周质中呈螺旋排列形成一个开放的环状复合物；微管组装时，游离的/-微管蛋白二聚体有序地添加到环上，且微管蛋白只与

27、微管蛋白结合，组装起来的微管仅中心体一端为负极端。第六十张，PPT共一百页，创作于2022年6月微管在中心体部位的成核模型13个微管球蛋白组成环状结构；异二聚体加到微管球蛋白末端；微管球蛋白只与微管蛋白结合；靠近中心体为负极，远离中心体为正极。第六十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月一对中心粒微管蛋白形成的环状结构从中心体的成核位点生长的微管第六十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月基体和其它微管组织中心基体：纤毛及鞭毛内微管的发源地在结构上其与中心粒基本一致，其外围由9组三联体微管构成，A管为完全微管，BC为不完全微管。鞭毛中的二联体微管基体中的三联体微管第六十三张，PPT共一

28、百页，创作于2022年6月微管稳定性差异细胞质微管、纺锤体微管： 处于组装、去组装的动态平衡中纤毛及鞭毛中的微管： 相对稳定神经突起内的微管： 相当稳定 微管这种动力性不稳定通常发生在正极或中心体的远端；当微管的游离端与某些细胞结构结合后，整根微管就会变得相对稳定。四、微管的动力学性质第六十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节根据分子量，将微管结合蛋白分为MAP1、 MAP2、 MAP3、 MAP4和tau等。MAP通常为单基因编码，具有一个或数个带正电的微管结合域，与带负电的微管表面互作，用于稳定微管；其余结构域突出微管表面，与相邻微管或细胞结构作用

29、，对微管的结构和功能进行调节。MAP2:神经元胞体和树突内 C端结合，N端突出。tau：神经元轴突内第六十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月六、微管对细胞结构的组织作用微管与细胞器的分布以及细胞形态发生与维持有很大关系 秋水仙素处理体外培养细胞，微管很快解聚，细胞变圆；同时，ER缩回细胞核周围，高尔基体解体成小的膜泡样结构分散在细胞质内，细胞内依赖于微管的物质运输全面瘫痪。第六十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月七、细胞内依赖于微管的的物质运输 依赖于微管的物质运输是个需能的靶向过程，依赖于微管的马达蛋白主要有：驱动蛋白(kinesin)和胞质动力蛋白(cytoplasmic

30、dynein),他们能将储存在ATP中的化学能转化成机械能，沿微管运输物质。轴突内部的微管与模型细胞器之间有马达蛋白构成的横桥联接第六十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月（一）驱动蛋白（kinesin）结构： 两条轻链和两条重链构成的四聚体； 两个球形的头：能与ATP和微管结合 一个螺旋状的杆： 两个扇子状的尾：与运输物质结合功能：从负极正极的运输。进化上保守第六十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月根据驱动蛋白分子马达结构域相同演化方面的信息和功能特征，驱动蛋白超家族成员可分为14个家族，如表10-1第六十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月驱动蛋白的行为及其马达结构域在

31、肽链中的位置，可分为：N-驱动蛋白：包括大部分驱动蛋白家族成员，从微管负极向正极移动；C-驱动蛋白：从微管负极向正极移动；M-驱动蛋白：结合在微管正极或负极端，使微管处于不稳定状态。第七十张，PPT共一百页，创作于2022年6月细胞内依赖于微管的物质运输系统第七十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月驱动蛋白沿微管运动的分子机制驱动蛋白的马达结构域具有两个重要的功能位点：ATP结合位点和微管结合位点。驱动蛋白沿微管运动的分子模型有：步行模型和尺蠖爬行模型。步行模型：驱动蛋白的2个球状头部交替向前，每水解1分子ATP，落在后面的那个马达结构域将向前移动两倍的步距（16 nm），原先领先的头部

32、则在下一个循环时再向前移动。尺蠖模型：驱动蛋白2个头部中一个始终向前，另一个永远在后，每部移动8nm。第七十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月驱动蛋白沿微管运动的步行模型 当驱动蛋白沿微管行走时，位于前面的马达结构域L与ATP结合，导致驱动蛋白构象改变，L与微管紧密结合，并是马达结构域T向前移动，越过L至正极一侧新的ATP结合位点（共移动16 nm），L水解ATP释放ADP和Pi，与微管分离。如此反复，实现移动。引发驱动蛋白沿微管持续向前移动的原因：驱动蛋白分子中一个马达结构域还没有与微管结合之前，另一个马达结构域不会从微管上脱离。驱动蛋白的马达结构域在ATP酶循环的大部分时间里都与微

33、管紧密结合。第七十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月(二)细胞质动力蛋白及其功能 动力蛋白超家族由细胞质动力蛋白和轴丝动力蛋白组成(纤/鞭毛动力蛋白)。动力蛋白是已知马达蛋白中最大、移动速度最快的成员。功能： 从正极负极的运输 纺锤体的运动及定位 细胞质动力蛋白沿细胞质微管转运货物，是由包含多个多肽亚单位的复合物执行的。第七十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月含ATP结合位点微管的结合部位224动力蛋白激活蛋白调节动力蛋白活性和动力蛋白与其“货物”的结合能力。第七十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月细胞质动力蛋白只有2个重链家族成员：Dync1h1主要担负向微管负极端的

34、胞质转运；Dync1h2主要在鞭毛内的反向转运中起作用。细胞质动力蛋白重链基因cDHC是高等真核生物生长和发育所必需的。第七十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月轴丝动力蛋白根据动力蛋白在轴丝上的位置，可分为内侧动力蛋白臂和外侧动力蛋白臂；不同类型的轴丝动力蛋白所含的重链（马达结构域）的数量不同，构成内外侧壁的动力蛋白分别具有1-2、2-3个马达结构域。轴丝动力蛋白(3个头部)细胞质蛋白(2个头部)第七十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月神经元轴突运输模式图第七十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月色素颗粒的运输是微管依赖性的，它们沿着微管进行转运。第七十九张，PPT共一百

35、页，创作于2022年6月八、纤毛和鞭毛的结构与功能（一）纤毛的结构及组装1.纤毛的结构细胞表面的特化结构，均具运动功能；外有纤毛膜，内部为微管及附属蛋白组成的轴丝。轴丝微管排列方式主要有3种模式：92型：轴丝外围是9组二联体微管，中间是2根由中央鞘包被的中央微管；大多为动纤毛。90型，一般是不动纤毛，构成各种感受器的基础。94型：轴丝中央含有4根单体微管。轴丝微管的正极端都指向纤毛或鞭毛的顶端。运动机制：动力蛋白水解ATP，使相邻的二联微管相互滑动。第八十张，PPT共一百页，创作于2022年6月1 外围二连体微管由A管和B管组成，A管为完全微管，由13个球形亚基环绕而成，B管为不完全微管，由1

36、0亚基构成，另3个与A管公用。2 中央微管为完全单体微管。3 中央鞘和外周9组二联体微管之间由放射辐连接；4 相邻二联体之间通过连接蛋白相连；5 有2个动力蛋白臂分别从内侧和外侧伸出，它们沿相邻二联体B微管滑动使纤毛或鞭毛产生局部弯曲。6 纤/鞭毛基体在结构上与中心粒类似，外围含9组三联体微管，无中央微管，呈9+0排列，基体中A管和B管向外延伸成为纤/鞭毛中的二联体微管。基体和轴丝的结构第八十一张，PPT共一百页，创作于2022年6月2. 纤毛的组装（发生）时期：G0或G1期阶段：一个从高尔基体上分离的膜泡形成中心粒膜泡(CV)，包裹在成熟的母中心粒顶端，一些中心体蛋白如Cep97，Cp110

37、从母中心粒顶端移除；母中心粒开始伸展并获取成为基体所需的附属结构，初生轴丝开始显现；随着膜泡融合，CV变大，最终成为次级中心粒膜泡(SCV)；母中心粒随同SCV向质膜下迁移，当母中心粒锚定在细胞质膜下纤毛组装位点时，SCV与质膜融合成一个环状结构纤毛项链；在纤毛内运输复合物的介导下，原生鞭毛进一步装配并延长。原生纤毛的形成过程第八十二张，PPT共一百页，创作于2022年6月膜泡运输和鞭毛内运输纤毛或鞭毛的延伸和维持依赖于鞭毛内运输。IFT是位于二联体微管和纤毛膜之间的双向运输系统。IFT颗粒由驱动蛋白2将纤毛组装所需的轴丝前体组分从纤毛基部运输到顶部进行组装，再由动力蛋白将回收物带回胞体。IF

38、T颗粒包含复合物A和复合物B，其编码基因高度保守。第八十三张，PPT共一百页，创作于2022年6月(二)纤毛或鞭毛的运动机制纤毛或鞭毛运动过程中相邻二联体微管的滑动模型动力蛋白导致微管滑动（A）或弯曲（B）。纤毛或鞭毛运动本质是由轴丝动力蛋白所介导的相邻二联体微管之间的相互滑动。纤毛或鞭毛的弯曲首先发生在其基部，因为这里的动力蛋白首先被活化。动力蛋白的活化受中央微管和放射辐的调控；内侧动力蛋白臂决定鞭毛弯曲波形的大小，外侧动力蛋白则增加派力和拍频。第八十四张，PPT共一百页，创作于2022年6月(三)纤毛的功能运动：觅食、应答环境变化；决定动物躯体各器官的正常分布；肾上皮细胞的原生纤毛-物理感

39、受器；光感受；嗅觉感受;参与Hedgehog和Wingless信号通路。第八十五张，PPT共一百页，创作于2022年6月九、纺锤体和染色体运动纺锤体微管包括：动粒微管：连接染色体动粒与两极的中心体；极微管：从两极发出，在赤道区相互交错重叠；星体微管：从中心体向周围呈辐射状分布。 有丝分裂过程中染色体的运动有赖于纺锤体微管的组装与去组装。第八十六张，PPT共一百页，创作于2022年6月有丝分裂中期纺锤体的微管和染色体的排列方式。驱动蛋白5第八十七张，PPT共一百页，创作于2022年6月 第三节 中间丝（intermediate filaments，IF）直径10 nm左右；最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用；在细胞中围绕着细胞核分布，并伸展到细胞边缘与细胞质膜上的细胞连接如桥粒、半桥粒相连。与微丝和微管的情况不同，中间丝蛋白并不是所有真核细胞都必须的结构成分，如植物细胞。第八十八张，PPT共一百页，创作于2022年6月中间丝的结构模式图及电镜照片第八十九张，PPT共一百页，创作于2022年6月一、成分 成分复杂，其分布具有严格的组织特异性。1. 类型及分布第