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文档简介
1、生物化学主讲人:潘登奎课程学时 理论授课 实验 课堂提问+作业+到课成绩考核 70% 20 % 10% 72学时108学时36学时绪 论一、生物化学的目的和任务 从化学角度来看生命现象的本质是什么?不妨打开或者破碎一个细胞,你看到的无非就是那些水(80%以上)、无机盐,生物小分子、大分子等等。打开之前这些物质的组成、分布、结构、性质和功能以及它们的的代谢方式是很有规律的。正因为如此,才表现出特有的生长、发育、遗传等现象。生物化学就是研究生命物质的组成、结构、功能、以及它们的代谢规律和调节方式。这也正是本学科的基本任务。生物体系能量、营养之源?C6H 12O6CO2+H2OO2食物消化营养吸收转
2、运组织利用酶的催化中间代谢分解代谢组织呼吸合成代谢食物加工储存C6H 12O6CO2+H2OO2ATP+H2OADP+PiADP+Pi ATP新陈代谢同化作用异化作用能量代谢物质代谢小分子合成大分子消耗能量合成代谢DNA、蛋白质、淀粉、脂肪合成、大分子解成小分子释放能量分解代谢DNA、蛋白质、糖、脂肪分解、通过研究生物体的大、小分子组成、结构性质和生命物质的运动(变化)规律,在分子水平领略其生命现象的化学本质,成为本学科的基本任务。生物小分子生物大分子糖、脂肪酸、氨基酸、有机酸、生物碱、维生素、激素等蛋白质、核酸、多糖、脂类、酶DNA复制RNA转录反转录蛋白质翻译遗传信息的储存、转移遗传信息的
3、表达糖、脂肪酸、氨基酸、有机酸、生物碱、维生素、激素等蛋白质、核酸、多糖、脂类、酶、载体等等生物大分子、小分子结构、性质新陈代谢化学原理方法沉淀方法、价键理论、动力学原理、成色反应.物理方法层析技术电泳技术离心技术光谱技术超微技术冰冻刻术衍射技术同位素示踪方法等生物学方法无细胞提取液、生物合成等等生物大分子、小分子结构、性质新陈代谢 生物大分子、小分子结构、性质新陈代谢物理方法层析技术电泳技术离心技术光谱技术超微技术冰冻刻术衍射技术同位素示踪方法等物理方法层析技术电泳技术离心技术光谱技术超微技术冰冻刻术衍射技术同位素示踪方法等二、生物化学的发展 19世纪前及19世纪生物化学朦胧期、雏形期;进入
4、二十世纪,研究技术改进,学科相互渗透,促进了各方面的研究进展,许多学者由于突出的研究成果,因而纷纷荣登诺贝尔领奖台。二十世纪为生物化学发展作出突出贡献的科学家 Neuberg提出生物化学1905 Knoop脂肪酸-氧化1910 Kossel(德)蛋白质、核酸化学研究获诺贝尔奖1926 Summer结晶出脲酶,证明是蛋白质1937 Krebs发现尿素循环1950 Pauling Corey提出-螺旋结构学说1953 Sanger Thompson胰岛素完成A链、B链测序1953 Watson-Crick提出DNA双螺旋模型结构模型1959 Uhoa Kornberg基因体外通过mRNA表达成蛋白
5、质1961 JacobMonod提出操纵子学说,假设了mRNA功能1965 中国人工合成牛胰岛素1967 EdmanBegg建成多肽序列测定仪1975 Temin Baltimore逆转录酶合成DNA1977 Sanger提出双脱氧末端终止法测定DNA三、生物化学与其它学科的关系生物化学植物生物化学动物生物化学微生物生化人体生物化学食品生物化学临床生物化学有机生物化学分子生物学分子遗传学分子育种学分子病理学分子药物学分子生理学基因工程酶工程蛋白质工程生理学发展四、生物化学的应用和发展前景1、大分子结构与功能的关系蛋白质氨基酸组成、数目、排列次序决定分子 本身的三维结构以及功能和性质。DNA核苷
6、酸排列顺序含有各种生物结构信息、形态性 状、生理性状,生长、发育等指令信息;人类基因组 计划主要就是解开顺序之迷。RNA核苷酸排列顺序含有自剪切、自身折叠成三维结 构的功能信息; 包裹细胞原生质的一层膜叫细胞质膜,包裹细胞器的也有膜,如线粒体、叶绿体、细胞核、内质网、高尔基体、溶酶体等。构成生命活动本质的许多问题如物质转运、能量转换、细胞识别、神经传导、免疫、激素和药物的作用等都离不开生物膜的作用;此外,新陈代谢的调控,遗传变异、生长发育、细胞癌变等也与膜息息相关。2、生物膜的结构与功能3、机体自身调控的分子机理4、生化技术的创新与发明1953年Sanger Thompson完成胰岛素A、B链
7、的测序,随后获得诺贝尔化学奖。主要原因是为蛋白质的测序提供了技术方法。 1977针对DNA测序 Sanger又提出双脱氧末端终止法,而获得1979年诺贝尔化学奖。他又为人类对DNA一级结构的测定提供了很好的技术方法思路。虽然如此,DNA测序技术方法仍有待进一步改进。生物化学学习方法简介:1.正确理解重要概念基础上加强记忆。如蛋白质一级结 构、 空间结构内容、蛋白质变性、变构效应、核酶、 氧化磷酸 化、底物磷酸化等。并注意概念之间联系、 特点区别,如 竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用, 变构效应与变性作 用,一级结构与高级结构等; 静态生物化学3.做好课堂笔记,及时完成作业,及时解决学习过程中的 小问题。认真做好实验,完成实验报告。2.牢记特殊蛋白质的在生物体内功主要能和结构特征。 例如血红蛋白、胰岛素、胰蛋白酶等。动态生物化学:1.注意动态部分与静态部分的联系,掌握新陈代谢中各条 代谢途径生化历程的特点、生物学意义,并能进行简单 的分析计算。2.首先重点掌握糖代
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