重点推荐考试必备名词解释一

1、生物化学（一）氨基酸、多肽与蛋白质Dipolar ion zwitterion偶极离子两性离子isoelectric po( )等电点在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的 值称为该氨基酸的等电点。Ninhydrin reaction茚三酮反应Peptide bond肽键肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。是一种酰胺键，具有部分双键性质。Oligopeptide polypeptide寡肽多肽由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。residue氨基酸残基肽链中的氨基酸分子因为脱水缩

2、合而基团不全，被称为氨基酸残基。prosthetic group辅基结合蛋白质中的非蛋白质部分称为辅基，为蛋白质的生物活性或代谢所必需。primary structure一级结构蛋白质分子中从 N 端到 C 端的氨基酸排列顺序。稳定力是肽键和二硫键。secondary structure二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。稳定力是氢键。peptide unit肽单元参与肽键的四个原子（C、O、N、H）和两个相邻的 C原子（C1、C2）位于同一平面，C1 和C 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的六个原

3、子 了肽单元。- helix螺旋螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一。在螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，为右手螺旋。每 3.6 个氨基酸残基上升一圈（螺距为 5.4nm），氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。-pleated sheet折叠折叠是蛋白质二级结构的主要形式之一。肽链成锯齿状，氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其 可相同，也可相反。折叠的稳定是由肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成的氢键维系。motif foldsupersecondary structure模体

4、折叠超二级结构在许多蛋白质分子中，由几个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能 ，被称为模体。Zinc finger锌指结构是一种常见的模体，由 1 个螺旋和 2 个反平行的折叠，形似手指，具有结合氢离子的能力。tertiary structure三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三 的排布位置，稳定力是非共价键（氢键、 力、疏水作用和盐键）结构域大分子蛋白质的三级结构 分割成一个或数个球状或 状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域()。chrone分子伴侣分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆的

5、与未折叠肽段的疏水部分结合、解离，如此重复进行防止错误的 发生，使肽段正确折叠。（分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。）subunit亚基每一条多肽链的完整的三级结构称为蛋白质的亚基。quaternary structure四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。稳定力为氢键和离子键。homodimer heterodimer同二聚体异二聚体由 2 个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体。molecule disease分子病因为蛋白质分子发生变异导致的疾病，称为

6、分子病，其病因为突变所致。（镰刀型红细胞贫血）cooperativityitive cooperativity negative cooperativity协同效应 正协同效应负协同效应寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应；如果是抑制作用则称为负协同效应。allosteric effect别位效应某些 作用于蛋白质时，可结合至蛋白质的某一部位，而使此蛋白质构象发生改变，从而调节该蛋白质的活性。Proteincomformational disease蛋白质构象病若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构

7、不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。（疯牛病）denaturation蛋白质变性在某些物理和化学 作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。renaturation蛋白质复性若蛋白质变性程度较轻，去除变性 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。protein coagulation蛋白质的凝固作用蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。biuret reaction双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此

8、反应称为双缩脲反应。酶与酶促反应reaction equilibrium反应平衡任何一个化学反应在正向反应与逆向反应速率相等时，反应便不再有新的产物生成,这时的化学反应称为反应平衡。equilibrium constant, Keq平衡常数平衡常数是指化学反应达到平衡时，反应产物浓度积与剩余底物浓度积之比。simple enzyme单纯酶仅由氨基酸残基组成的酶称为单纯酶conjugated enzyme apoenzyme cofactor结合酶 酶蛋白 辅助因子结合酶是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的酶。蛋白质部分称为酶蛋白，决定酶催化反应的特异性和催化机制；非蛋白质部分称为辅助因子，决

9、定反应性质和反应类型。Holoenzyme全酶酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。coenzyme辅酶辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。prosthetic group辅基辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。Metalloenzymemetal-activated enzyme金属酶金属激活酶金属酶的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。Monomeric enzyme单体酶由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。Oligomeric enzyme寡聚酶由多条相同或不同的亚基组成的酶。multienzyme c

10、omplex multienzyme system多酶复合体多酶体系由几种具有不同催化功能的酶聚合而成的复合体称为多酶复合体或多酶体系。Multifunctional enzyme tandem enzyme多功能酶串联酶一条多肽链上同时具有多种不同的催化功能的酶。Isoenzyme同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分 子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。activation energy活化能一摩尔底物分子从初态转变到活化态所需的能。active center active site活性中心活性部位指若干个必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异结

11、合并将底物转化为产物的区域。essential group必需基团酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切相关的化学基团。induced-fit hypothesis诱导契合假说酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。proximity effect orienion arrange邻近效应定向排列将分子间的反应变成类似分子内的反应，使反应速率显著提高。surface effect表面效应在疏水环境中进行酶反应有很大的优越性，防止二者形成水化膜，利用底物和酶分子的密切接触和结合，此现象称为表面效应。covalent

12、 catalysis共价催化很多酶在催化过程中，与底物形成瞬时共价键，底物与酶形成共价键后被激活，并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。这种催化机制称为共价催化。nucleoilic catalysis亲核催化酶活性中心有的催化基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态底物，形成瞬间共价键。这种催化作用称为亲核催化。electroilic catalysis亲电子催化亲电子催化可使酶活性中心的阳离子亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。Katal催量1 催量是指在特定条件下，每秒钟将 1mol 底物转化成产物所需的酶量。specific activity比活性比活性是每 mg 蛋白

13、质所含酶的国际数。Steady-se稳态是指 ES 的生成速率与分解速率相等，即 ES恒定方程KmKm 值Km 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，是 mol/L。inhibitor抑制剂凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。allosteric regulation别构调节一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。covalent modification chemical modification共价修饰化学修饰酶分子中的某些基团可在其他酶的催化下，共价结合某些化学基团；同时又可在

14、另一种酶的催化下，将此结合上的化学基团去掉，从而影响酶的活性。cascade reaction级联反应在 锁反应中，一个酶被磷酸化或去磷酸化激活后，后续的其他酶可同样的依次被其上游的酶共价修饰而激活，引起原始信号的放大，这种多重共价修饰的 称为级联反应。zymogen酶原有些酶在细胞内或初时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。糖代谢glycolysis糖酵解一分子葡萄糖裂解为两分子酸的过程。lactic acid fermenion乳酸发酵在缺氧条件下，葡萄糖经酵解生成的酸还原为乳酸(lace)。enol fermenion乙醇发酵在某些植物、脊椎动物组织和微生物，酵解产生的酸转变为乙醇和

15、 CO2，即乙醇发酵。aerobic oxidation有氧氧化在有氧条件下，需氧生物和哺乳动物组织内的丙 酮酸彻底氧化分解为CO2和H2O，即糖的有氧氧化。glycolytic pathway酵解途径由葡萄糖分解成酸的过程。aerobic oxidation糖有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成 H2O 和CO2，并出能量的过程。是机体主要供能方式。Reducing equivalent还原当量一般是指以氢原子或者氢离子形式存在的一个电子或一个电子当量。Tricarboxylic acid cycle Krebs cycleCitrate cycle三Krebs 循环柠檬酸循环乙酰

16、CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。metabolons代谢区室TCA 循环中的酶 粒体中是以多种酶组成的复合体形式存在，这种酶复合体被称为代谢区室，它在细胞内能够有效地将代谢中间产物从一种酶传递给另一种酶。Anaplerotic reaction添补反应TCA 循环的中间产物因为参与其他代谢途径而消耗，这些中间产物必须及时添补，才能保持 TCA循环的顺利进行。这类反应被称为添补反应。Pastuer effect效应效应指有氧氧化抑制糖酵解的现象。pentoseosate pathway/st磷酸戊糖途径/旁路磷酸戊糖途径是指

17、由葡萄糖生成磷酸戊糖及NH + H+，前者再进一步转变成 3-磷酸甘油醛和 6-磷酸果糖的反应过程。UDPGA活化的葡萄糖醛酸葡萄糖醛酸是组成蛋白聚糖的糖胺聚糖，如透明质酸、硫酸软骨素、肝素等的组成成分。glycogen糖原糖原是动物体内糖的形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。glycogenesis糖原糖原指由葡萄糖糖原的过程。primer糖原引物糖原引物是指细胞内原有的较小的糖原分子。glycogenolysis糖原分解糖原分解上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。Cascade system级联放大系统通过一系列酶促反应将激素信号放大的成为级联放大系统。Glycogen storage di

18、seases糖原累积症是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些 组织中有大量糖原堆积。引起糖原累积症的原因是患者 性缺乏与糖原代谢有关的酶类。Gluconeogenesis糖异生糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。Gluconeogenic pathway糖异生途径糖异生途径指从酸生成葡萄糖的具体反应过程。substrate cycle底物循环底物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环被称为底物循环。futile cycle无效循环两种酶活性相等时，就不能将代谢向前推进，结果仅是 ATP 分解 出能量，因而又称为无效循环。三碳途径间接途径指进食后，大部分葡萄糖先在肝外细胞

19、中分解为乳酸或 酸等三碳化合物，再进入肝细胞异生为糖原的过程。Lactic acid cycle Cori cycle乳酸循环Cori 循环肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就了一个循环，此循环称为乳酸循环。乳酸循环是一个耗能的过程，2 分子乳酸异生为 1 分子葡萄糖需 6分子 ATP。fructoseolerance果糖不耐受性是一种遗传病，这种病因为缺乏 B 型醛缩酶，吃果糖也会造成 1-磷酸果糖堆积，大量消耗肝中磷酸的储备，进而使 ATP 浓度下降，从而 乳酸酵解，

20、造成乳酸酸 和餐后低血糖。Galactosemia半乳糖血症是一种遗传病，它的特征是不能将半乳糖转变为葡萄糖，其原因是半乳糖-1-磷酸尿苷酰转移酶的缺陷。结果使半乳糖-1-磷酸生成 UDP-半乳糖的过程受阻，导致副产物的堆积（如糖醇导致白内障等）。Blood sugar血糖血液中的葡萄糖成为血糖。其正常水平为3.89-6.11 mmol/L。glucose tolerance葡萄糖耐量耐糖现象对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象称为葡萄糖耐量。Hypoglycemia低血糖空腹血糖浓度低于3.333.89mmol/L称为低血糖。hyperglycemia高血糖临将空腹血糖浓度高于 7.227

21、.78mmol/L 称为高血糖。肾糖阈当血糖浓度高于 8.8910.00mmol/L 时，超过了肾小管的重吸收能力，则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。Diabetes mellitus DM是最常见的糖代谢紊乱的疾病。是因部分或完全胰岛素缺失、或细胞胰岛素受体减少、或受体敏感性降低导致的疾病。脂类代谢Colipase辅脂酶辅脂酶是胰脂酶对脂肪消化不可缺少的蛋白质辅因子，分子量约 10,000。辅脂酶在胰腺泡中以酶式，随胰液入十二指肠。进入肠腔后，辅脂酶原被胰蛋白酶从其N 端切下一个五肽而被激活。辅脂酶本身不具脂肪酶的活性，但它具有与脂肪及胰脂酶结合的结构域。它与胰脂酶结合是通过氢键进行的；

22、它与脂肪通过疏水键进行结合。Mixed micelles混合微团脂肪与类脂的消化产物，包括甘油一酯、脂酸、 胆固醇及溶血磷脂等以及中链脂酸（610C）及 短链脂酸（24C）的的甘油三酯与胆汁酸盐，形成混合微团(mixed micelles)，被肠粘膜细胞吸 收。Chylomicron CM乳糜微粒由（小肠黏膜细胞的）甘油三酯与（糙面内质网的）载脂蛋白 B48、C、AI 等再与磷脂、胆固醇共同组装成 CM。主要功能为转运外源性甘油三酯和胆固醇。Citrate pyruvate cycle柠檬酸-酸循环乙酰 CoA 在 Mt 柠檬酸合酶的催化下，与草酰乙酸缩柠檬酸；柠檬酸进入胞质，被 ATP 柠檬

23、酸 裂解酶裂解，重新生成乙酰 CoA 和草酰乙酸，后 者在苹果酸脱氢酶的催化下，还原成苹果酸，再 在苹果酸酶作用下氧化脱羧，生成 CO2 和酸，脱下的氢被 N+还原成NH，酸又转运至 Mt 内。Essential fatty acid必需脂肪酸一组由植物 ， 不能 ，必须从食物中获得的多价不饱和脂肪酸，主要包括亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。fat mobilization脂肪动员脂肪动员是指 在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解， 出游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。Hormonsitive lipase HSL激素敏感性脂酶是甘油三酯脂酶，是脂肪动员的调节酶，其活性受多种激

24、素调节，所以称为激素敏感性脂酶。脂解激素能够激活脂肪酸，促进脂肪动员的激素成为脂解 激素，如肾上腺素，去甲肾上腺素，胰高血糖素。抗脂解激素对抗脂解作用，降低 HSL 的活性，抑制脂肪动员，如胰岛素，PGE2。-oxidation-氧化指脂酰 CoA 进入线粒体后，在脂酰基的碳原子上进行脱氢、加水、再脱氢和硫解等连续反应过程。由于氧化过程发生在脂酰基的碳原子上，所以为-氧化。ketone bodies脂肪酸在分解代谢过程中生的乙酰乙酸(acetoacee)、-羟丁酸(-hydroxybutyrate)及丙酮(acetone)，三者统称。Ketoacidosis酮症酸正常情况下，血中仅含少量，为

25、0.03 0.5mmol/L。但在饥饿或时，由于脂肪动员加强，生成增加。严重患者血中含量高出正常人数十倍，导致酮症酸。Ketonuria酮尿血超出肾阈值，便可随尿排出，引起酮尿。singolis鞘脂鞘脂是一类含鞘氨醇（singosine）或二氢鞘氨醇的脂类物质。singomyelin神经鞘磷脂神经鞘磷脂是含量最多的鞘磷脂，由鞘氨醇、脂肪酸及磷酸胆碱。cholesterol胆固醇胆固醇的得名源于它最先是从动物胆石中分离出 的、具有羟基的固体醇类化合物，故称为胆固醇。Plasma li血脂血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。apolipoprotein, apo

26、载脂蛋白载脂蛋白指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。reverse cholesterol transportRCT胆固醇的逆向转运HDL 在 LACT、apoAI 及 CETP 等的作用下，可将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢。这种将胆固醇从肝外组织向肝转运的过程，称为胆固醇的逆向转运。hyperliemia高脂血症血脂高于正常人上限，即为高脂血症。生物氧化与氧化磷酸化Biological oxidation (cellular res ration)生物氧化细胞呼吸物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步能量，最 终生成 CO2 和 H2O 的过程。此过程需耗氧、

27、排出 CO2，又在活细胞内进行，故又称细胞呼吸。oxidasrs氧化酶Aerobic dehydrogenase需氧脱氢酶属于 酶（flavoenzyme），辅基成分为 FMN 何 FAD。它们催化的反应以 O2 为直接受氢物，产物为 H2O2。anaerobic dehydrogenase不需氧脱氢酶凡能催化底物脱氢而又不以氧为直接受氢体的酶 称为不需氧脱氢酶。这类酶催化的反应时使H 活化并由辅酶或辅基接受，产生还原型辅酶或辅基。Res ration chain Electron transfer chain呼吸链电子传递链代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催

28、化的 逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链。Electron carrier电子载体 电子传递体组成呼吸链的各种氧化还原组分称为电子载体。Coenzyme Q CoQ泛醌辅酶 Q脂溶性醌类化合物，有多个异戊二烯连接形成较 长的疏水侧链，因广泛存在而得名。氧化还原反 应时可生成中间产物半醌型泛醌。是双电子载体。Iron-sulfer cluster铁硫簇铁硫蛋白中辅基铁硫簇，通过铁原子与铁硫蛋白中蛋白质部分 Cys 残基的巯基相连，其原子课进行 Fe2+ Fe3+e 反应传递电子。Cytochrome Cyt细胞色素一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，是 单电

29、子传递体。均有特殊的吸收光谱而呈现颜色。Q cycleQ 循环膜的 P 侧，2QH2 被氧化为 Q，4H+到内膜外空间，每个 QH2 提供 1e 到cyt c1（通过 Fe-S 中心），另 1e 到Q 分子（通过 cyt b），两步还原成 QH2，还原反应还从基质中利用掉 2H+。转移的净效应很简单：QH2 被氧化成 Q，2cyt c 被还原。Substraevel osorylation底物水平磷酸化指由于脱氢或脱水引起代谢物分子内部能量形成高能键。然后将高能键转移给形成 ATP的过程。Oxidativeosorylation氧化磷酸化由代谢物脱下的 H，经线粒体呼吸链电子传递能量，偶联驱动

30、磷酸化生成 ATP 的过程，因此又称偶联磷酸化。P/O ratioP/O 值物质氧化时，每消耗 1 摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数(或的摩尔数)，即生成 ATP 的摩尔数; 或一对电子经呼吸链传递给氧原子所生成的 ATP 分子数。chemiosmotic hypothesis化学渗透假说电子经呼吸链传递时，驱动质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，从而产生膜内外质子电化学梯度 能量,当质子顺浓度梯度回流时驱动与 生成 ATP。ATP synseATP 合酶又称复合体五，位于线粒体内膜上催化磷酸化ATP 的酶。由亲水部分 F1 和疏水部分 F0。Uncoupler解偶联剂破话电子传递

31、过程建立的质子电化学梯度，使电化学梯度的能量以而无磷酸化生成 ATP。Reactive oxygen species ROS反应活性氧类ROS 主要指 O2 的单电子还原产物，是一类强氧化剂，包括超氧阴离子，羟基和过氧化氢等。Superoxide dismutase SOD超氧化物歧化酶是机体的抗氧化酶，催化一分子超氧阴离子氧化生成 O2，另一分子超氧阴离子还原生成 H2O2。Monooxygenase Mixed function oxidaseHydroxylase加单氧酶 混合功能氧化酶羟化酶这类酶催化 O2 中的一个氧原子加入底物（RH）分子，另一个氧原子被NADH 提供的氢还原成 H

32、2O。Dioxgenase加双氧酶加双氧酶催化向底物双键中加入两个氧原子。氨基酸代谢Nitrogen balance氮平衡摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）；氮正平衡：摄入氮 排出氮（儿童、孕妇等）；氮负平衡：摄入氮 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）。氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。metabolic pool氨基酸代谢库食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）以及体内 的非必需氨基酸混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。essential amino acid必

33、需氨基酸指体内需要而又不能自身，必须由食物供给的氨基酸，共有 8 种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、 Lys、 e、Trp。结构较为复杂 。nonessential amino acid非必需氨基酸体内可的 12 种氨基酸semiessential amino acid半必需氨基酸His 和Arg，体内量不多，需要从食物中补充。endopeptidase内肽酶（胰液中）水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。exopeptidase外肽酶（胰液中）自肽链的羧基末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。aminopeptidase氨基酸酶（

34、小肠黏膜细胞中）从氨基末端逐步水解寡肽，最后剩下二肽。dipeptidase二肽酶（小肠黏膜细胞中）水解二肽生成氨基酸的酶。-glutamyl cycle-谷氨酰基循环这 系将氨基酸转运入细胞：位于细胞膜的-谷氨酰基转移酶从胞内的GSH 获取谷氨酰基，同时从胞外获取待转运的氨基酸，形成-谷氨酰氨基酸，将氨基酸运入细胞。经过一个反应循环，氨基酸在细胞内 ，GSH 被重新 ，参与下一轮反应。putrefaction作用肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。false neurotransmitter假神经递质某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神

35、经递质。proteurnover蛋白质转换体内蛋白质的不断降解与的动态平衡。half-life半寿期物质降低其原浓度一半所需要的时间，用 t1/2 表示Ubiquitin泛素是一个由 76 个氨基酸残基组成的小肽，普遍存在于真核生物而得名。一级结构高度保守。ubiquitination泛素化泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。通过 3 个酶促反应完成。Isopeptide bond异肽键Ubiquitin chain泛素链transamination转氨基作用在转氨酶(transaminase)的作用

36、下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。Transdeamination联合脱氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。alanine-glucose cycle丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中氨基酸经转氨基作用将氨基转给酸生成丙氨酸；丙氨酸再液运送到肝。在肝中， Ala 通过联合脱氨基作用出氨和酸，前者用于尿素，后者经糖异生途径生成葡萄糖。葡萄糖液运到肌肉，沿糖酵解途径降解成丙酮酸，又能接受氨基生成Ala。Urea尿素尿素是氨基酸代谢的终产物。orinithine cycle urea cycle鸟氨酸循环尿素循环是肝尿素

37、的途径。首先氨与 CO2 与鸟氨酸结合生成瓜氨酸，再加氨生成精氨酸，最后精氨酸 水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸用于下一个循环。hyperammonemia高氨血症不能将氨基酸脱下的氨转变为尿素，导致血氨浓度升高，称为高氨血症。常见于肝功能严重损伤时；尿素 酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。ammonia poisoning氨高氨血症时可引起脑功能。Ketogenic amino acid生酮氨基酸能够分解产生乙酰辅酶A 和乙酰乙酸再转变为酮体的氨基酸即为生酮氨基酸。（Leu 和 Lys）Glucogenic amino acid生糖氨基酸能够产生酸和三中间物再转变为糖的氨基酸即为生糖氨基酸。Glucogenic and Ketogenic amino acid生糖兼生酮氨基酸有些氨基酸分解后产生两个产物分子，分别转变为葡萄糖和，称为生糖兼生酮氨基酸。（Ile，e，Tyr，Thr 和Trp）One-carbon unit一碳某些氨基酸的代谢过程中，所生成的由辅酶四氢叶酸携带的含有一个碳原子的有机基团，包括甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰