肉的形态及结构-肉品部分-动物性食品加工学-农产品贮藏

1、肉的形态及结构-肉品部分-动物性食品加工学-农产品贮藏第二章 肉的结构及特性 第一节 肌肉的形态结构 第二节 肉的化学成分 第三节 肉的食用品质第一节 肌肉的形态结构 一、 肌肉组织 二、 脂肪组织 三、 结缔组织 四、 骨组织第一节 肌肉的形态结构表2-1 肉的各种组织占胴体重量的百分比单位 %组织名称牛肉猪肉羊肉肌肉组织脂肪组织骨骼组织结缔组织血 液576231617299120.81395815451018680.60.8495641871120350.81肌肉组织肌肉组织 ( muscle tissue )骨骼肌(Skeletal muscl )：随意肌也叫横纹肌平滑肌(Smooth

2、muscle)：非随意肌 心 肌(Cardiac muscle)：非随意肌 家畜体上大约有600块以上形状、大小各异的肌肉，但其基本构造是一样的。肌肉的宏观结构 肌纤维初级肌束次级肌束 肌肉 肌内膜 肌束膜 肌外膜肌肉组织肌肉的宏观结构 这些分布在肌肉中的结缔组织膜既起着支架的作用，又起着保护作用，血管、神经通过三层膜穿行其中，伸入到肌纤维的表面，以提供营养和传导神经冲动。此外，还有脂肪沉积其中，使肌肉断面呈现大理石花纹。肌肉的微观结构 1. 肌纤维（Muscle fiber） 肌纤维的结构 肌纤维又称肌细胞，但肌细胞是一种相当特殊化的细胞，呈长线状，不分支，两端逐渐尖细，因此称肌纤维，肌细胞

3、是多核型细胞，直径10100um，长度140mm，最长可达100mm。 2. 肌膜（Sarolemma） 肌纤维本身具有的膜叫肌膜，它是由蛋白质和脂质组成的，具有很好的韧性，因而可承受肌纤维的伸长和收缩。 3.肌原纤维（Myofibrils） 肌原纤维是肌细胞独特的器官，也是肌纤维的主要成分，约占肌纤维固形成分的60%70%，是肌肉的伸缩装置。 肌原纤维在电镜下呈长的圆筒状结构，其直径约12m，其长轴与肌纤维的长轴相平行并浸润于肌浆中。 肌节（Sarcomere） 我们把两个相邻Z线间的肌原纤维单位称为肌节（Sarcomere）。它包括一个完整的A带和两个位于A带两边的半I带。肌节（Sarco

4、mere）M line肌节（Sarcomere）肌纤维横断面电镜显微图 粗丝主要由几百个肌球蛋白组成，细丝主要由肌动蛋白分子组成。CONTRACTING MUSCLE FIBER肌节的收缩和舒张图肌节的收缩和舒张图4.肌浆（Sarcoplasm）肌纤维的细胞质称为肌浆，填充于肌原纤维间和核的周围，是细胞内的胶体物质。含水分75%80%。肌浆内富含肌红蛋白、肌糖元及其代谢产物、无机盐类等。 骨骼肌的肌浆内有发达的线粒体分布，说明骨骼肌的代谢十分旺盛，习惯把肌纤维内的线粒体称为肌粒。5. 横管和肌质网 在电镜下，肌浆中还有一些特殊的结构。横管：在A带与I带过渡处的水平位上，有一条横行细管称横管。横

5、管的主要作用是将神经末梢的冲动传导到肌原纤维。肌浆网的管道内含有 Ca2+，肌浆网的小管起着钙泵的作用，在神经冲动的作用下（产生动作电位），可以释放或收回Ca2+，从而控制着肌纤维的收缩和舒张。 图1-7 哺乳动物骨骼肌之肌质网和T管示意图 肌浆网（Sarcoplasmic reticulum）： 相当于普通细胞中的滑面内质网，呈管状和囊状，交织于肌原纤维之间。 其中有一对囊状管， 平行分布于横管的两侧称末池（Terminal cistemae），将横管夹于其中，共同组成三联管（Triad）。6. 溶菌体 肌浆中还有一种重要的器官叫溶菌体（Lysosomes），它是一种小胞体，内含有多种能消化

6、细胞和细胞内容物的酶。在这种酶系中，能分解蛋白质的酶称之为组织蛋白酶（Cathepsin），组织蛋白酶均对肌肉蛋白质有分解作用，它们对肉的成熟具有很重要的意义。7. 肌细胞核 骨骼肌纤维为多核，但因其长度变化大，所以每条肌纤维所含核的数目不定。一条几厘米长的肌纤维可能有数百个核。核呈椭圆形，位于肌纤维的边缘，紧贴在肌纤维膜下，呈有规则的分布，核长约5m。（三）肌纤维的种类 大多数肉用家畜的肌肉是由两种或 三种肌纤维混合而成。 红肌与白肌最为明显的例子 禽肉大腿部的红肌和胸部的白肌肌纤维（根据其所含色素的不同可分为）红肌纤维（Red muscle）白肌纤维（White muscle）中间型纤维i

7、ntermediate muscle）红色、白色和中间型肌纤维的构造、功能及代谢特性等均不相同，其主要的差异列于表。从下表中的特性可以看出，红肌纤维的供能方式主要是有氧代谢，因此，只要有氧气供应就不易疲乏，这表现在红肌纤维的收缩缓慢而持久。白肌纤维的供能以糖元酵解为主。性 状红色肌纤维中间型肌纤维白色肌纤维色泽肌红蛋白含量纤维直径收缩速度收缩特性线粒体数目线粒体大小毛细管密度有氧代谢无氧酵解脂肪含量糖原含量红高小缓慢连续紧张的，不宜疲乏多大高高低高低红高小至中等快速连续紧张的中等中等中等中等中等中等高白低大快速断续的、易疲劳少小低低高低高家畜、家禽中红色、白色和中间型肌纤维的特性二、脂肪组织（

8、Adipose tissue）脂肪组织是仅次于肌肉组织的第二个重要组成部分，具有较高的食用价值。对于改善肉质、提高风味均有影响。脂肪在肉中的含量变动较大，决定于动物种类、品种、年龄、性别及肥育程度。 脂肪的构造单位是脂肪细胞，脂肪细胞或单个或成群地借助于疏松结缔组织联在一起。脂肪细胞1.脂肪滴；2.由网状纤维组成的外围层；3.原生质；4.细胞核细胞中心充满脂肪滴，细胞核被挤到周边。脂肪细胞是动物体内最大的细胞，直径为30120m，最大者可达250m，脂肪细胞愈大，里面的脂肪滴愈多，因而出油率也高。脂肪细胞的大小与畜禽的肥育程度及不同部位有关。如牛肾周围的脂肪直径肥育牛为90m，瘦牛为50m，猪

9、脂肪细胞的直径皮下脂肪为152m， 而腹腔脂肪为100m。脂肪的蓄积脂肪在体内的蓄积，依动物种类、品种、年龄、肥育程度不同而异。猪多蓄积在皮下，肾周围及大网膜；羊多蓄积在尾根、肋间；牛主要蓄积在肌肉内；鸡蓄积在皮下、腹腔及肌胃周围。脂肪作用和成分肠系膜脂肪脂肪在活体组织内起着保护组织器官和提供能量的作用，在肉中脂肪是风味的前体物质之一。脂肪组织的成分，脂肪占绝大部分，其次为水分、蛋白质以及少量的酶、色素和维生素等。弹性结缔组织疏松结缔组织三、结缔组织（Connective tissue）结缔组织是肉的次要成分，在动物体内对各器官组织起到支持和连接作用，使肌肉保持一定弹性和硬度。结缔组织由细胞、

10、纤维和无定形的基质组成。细胞为成纤维细胞，存在于纤维中间；纤维由蛋白质分子聚合而成，可分胶原纤维、弹性纤维和网状纤维三种。 （一）胶原纤维（Collagenous fiber）胶原纤维皮肤软骨胶原纤维主要由胶原蛋白组成，是肌腱、皮肤、软骨等组织的主要成分，在沸水或弱酸中变成明胶；易被酸性胃液消化，而不被碱性胰液消化。呈白色，故称白纤维。纤维呈波纹状，分散存在于基质内。纤维长度不定，粗细不等；直径112m，有韧性及弹性，每条纤维由更细的原胶原纤维组成。（二）弹性纤维（elastic fiber）弹性纤维血管韧带弹性纤维的主要化学成分为弹性蛋白，在血管壁、项韧带等组织中含量较高。色黄，故又称黄纤维

11、。有弹性，纤维粗细不同而有分支，直径0.212m。在沸水、弱酸或弱碱中不溶解，但可被胃液和胰液消化。（三）网状纤维（reticular fiber） 网状纤维 肌肉膜主要分布于疏松结缔组织与其它组织的交界处，如在上皮组织的膜中、脂肪组织、毛细血管周围，均可见到极细致的网状纤维。网状纤维与胶原纤维的化学本质相同，但比胶原纤维细，直径0.21m，有如新生的胶原纤维，在基质中很容易附着较多的粘多糖蛋白，可被硝酸银染成黑色，其主要成分为网状蛋白。结缔组织的含量结缔组织的含量决定于年龄、性别、营养状况及运动等因素。老龄、公畜、消瘦及使役的动物，结缔组织含量高，同一动物不同部位也不同，一般讲，前躯由于支持

12、沉重的头部而结缔组织较后躯发达，下躯较上躯发达，如羊肉各部的结缔组织含量如表14。 羊胴体各部位结缔组织的含量部位结缔组织含量（%）部位结缔组织含量（%）前肢颈部胸部12.713.812.7后肢腰部背部9.511.97.0骨组织是肉的次要成分，食用价值和商品价值较低。四、骨骼 （Bone）猪骨约占胴体的5%9%，牛占15%20%，羊占8%17%，兔占12%15%，鸡占8%17%。成年动物骨骼的含量比较恒定，变动幅度较小。骨的构造 骨骼根据构造的致密程度分为密质骨和松质骨，骨由骨膜、骨质和骨髓构成，骨膜包围在骨骼表面，里面有神经、血管。按形状又分为管状骨和扁平骨，管状骨密质层厚，扁平骨密质层薄。

13、在管状骨的管骨腔及其它骨的松质层孔隙内充满有骨髓。骨髓分红骨髓和黄骨髓。红骨髓含血管、细胞较多，为造血器官，幼龄动物含量高；黄骨髓主要是脂类，成年动物含量多骨的化学成分及用途骨的化学成分，水分约占40%50%，胶原蛋白约占20%30%，无机质约占20%。无机质的成分主要是钙和磷。将骨骼粉碎可以制成骨粉，作为饲料添加剂，此外还可熬出骨油和骨胶。利用超微粒粉碎机制成骨泥，是肉制品的良好添加剂，也可用作其它食品以强化钙和磷。 Thank You !肉品科学与技术 第二章 原料肉的结构及特性 第一节 肌肉的形态结构 第二节 肉的化学成分 第三节 肉的食用品质 二、 肌肉中的水分 三、 肌肉中的脂肪 四

14、、浸出物 五、 其它成分 第二节 肉的化学成分一、 肌肉中的蛋白质肌肉中的蛋白质肌肉中蛋白质肌原纤维蛋白质 （Myofibrillar proteins） 盐溶性肌浆蛋白 （Sarcoplasmic proteins） 水溶性肉基质蛋白质 （Stroma proteins） 不溶性肌原纤维蛋白质肌球蛋白（myosin）肌动蛋白（actin）原肌球蛋白（tropomyosin）肌原蛋白（troponin） -肌动蛋白素（-actinin） M-蛋白（M-protein）表 肌原纤维蛋白质的种类和含量 名称 含量（%） 名称 含量（%）肌球蛋白肌动蛋白原肌球蛋白肌原蛋白connectin(tita

15、n)N-lineC-蛋白Myomesin-肌动蛋白素-肌动蛋白素 45 20 5 5 6 3 2 2 2 1-肌动蛋白素肌酸激酶55000 dalton 蛋白 F-蛋白 I-蛋白filamentdesminvimentinsynemin111111111肌球蛋白（Myosin）肌球蛋白是肌肉中含量最高也是最重要的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的三分之一，占肌原纤维蛋白质的50%55%。肌球蛋白是粗丝的主要成分，构成肌节的A带。肌肉中的肌球蛋白可以用高离子强度的缓冲液如0.3M KCl/0.15M磷酸盐缓冲液抽提出来。肌球蛋白的分子量为470 000510 000。 肌球蛋白的性质 1）溶解性 微溶于

16、水，可溶解在离子强度为0.2的盐溶液中，在0.2以下肌球蛋白不稳定。 2）流动双折射现象（Double reflection to flows) 当没有运动时，没有双折射现象，是在流动中表现出来，这种现象通过一种检测装置能观察到。说明： 肌球蛋白分子本身是不对称的 在暗带发现双折射，说明肌球蛋白是暗带的构成成分，当把肌球蛋白抽提，肌节中的暗带消失。 3）肌球蛋白具有ATP酶的活性 ATP ADP + Pi +能量 能量可提供肌肉收缩时消耗。此酶活性受Mg抑制，可被Ca激活。酶的活性中心是半胱氨酸上的巯基。 4）能与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白 肌球蛋白ATP酶活性中心（-SH) ATP ADP

17、+ Pi 肌动蛋白5）肌球蛋白受热易变性 对热不稳定，凝固温度45-50，有盐存在30就发生变性。变性后失去ATP酶的活性，溶解性降低，保水性降低。焦磷酸盐对变性有一定的抑制作用。（6）等电点5.4，在饱和的NaCl或(NH4 )2 SO4 溶液中可盐析沉淀。肌球蛋白的结构由二条很长的肽链相互盘旋构成，二条肽链各形成一盘旋的头部。在尾部有数条轻链 。 肌球蛋白的形状很像“豆芽”，全长为140nm，其中头部20nm，尾部120nm；头部的直径为5nm，尾部直径2mm。 木瓜蛋白酶 胰蛋白酶 肌球蛋白图示a.一个肌球蛋白蛋白分子；b.在一条粗丝中肌球蛋白分子排序；c.一条粗丝 胰蛋白酶重酶解肌球蛋

18、白（Heavy meromyosin，HMM）轻酶解肌球蛋白（Light meromyosin，LMM）木瓜蛋白酶（papain）头部 HMMS1 头部（S1 ）具有ATP酶的活性，Ca 可以激活其活性，并具有和肌动蛋白结合的特点尾部 HMMS2 S2 是惰性的图肌球蛋白在不同离子强度下的状态 大约需400个肌球蛋白分子构成一条粗丝。在构成粗丝时，肌球蛋白的尾部相互重叠，而头部伸出在外，并作很有规则的排列。 这样，在所构成的粗丝的两边，每相邻的一对肌球蛋白头部间的距离为13.4nm，每三对为一重复单位，即每隔42.9nm后出现重复的结构。这种结构在平面上的投影为一个正六角形。因此，在肌节A带粗

19、、细丝重叠处横切的显微图片上，完全可以看到这种很有规则的排列 图1-14 粗丝的结构 a.肌球蛋白分子 ；b.粗丝 图1-15粗丝与细丝结合示意图2.肌动蛋白（Actin） 肌动蛋白约占肌原纤维蛋白的20%，是构成细丝的主要成分。肌动蛋白只有一条多肽链构成，其分子量为41 80061 000。肌动蛋白结构肌动蛋白单独存在时，为一球形的蛋白质分子结构，称G-actin，G-actin的直径为5.5nm。当G-actin在有磷酸盐和少量ATP存在的时候，即可形成相互连接的纤维状结构，大约需300400个G-actin形成一个纤维状结构；二条纤维状结构的肌动蛋白相互扭合成的聚合物称为F-actin。

20、 图1-17 细丝结构模式图 F-肌动蛋白每1314个球体形成一段双股扭合体，在中间的沟槽里“躺着原肌球蛋白”，原肌球蛋白呈细长条形，其长度相当于7个G-actin，在每条原肌球蛋白上还结合着一个肌原蛋白。肌动蛋白的性质肌动蛋白的性质属于白蛋白类，它还能溶于水及稀的盐溶液中，在半饱和的(NH4 )2 SO4溶液中可盐析沉淀，等电点4.7，F-actin在有KI和ATP存在时又会解离成G-actin，肌动蛋白的作用是与原肌球蛋白及肌原蛋白结合成细丝，在肌肉收缩过程中与肌球蛋白的横突形成交联（横桥），共同参与肌肉的收缩过程。 肌动球蛋白（Actomyosin） 1.肌动球蛋白的粘度很高，具有明显的

21、流动双折射现象。2.由于其聚合度不同，因而分子量不定。肌动蛋白与肌球蛋白的结合比例大约在12.5至14之间。3.肌动球蛋白也具有ATP酶活性，但与肌球蛋白不同，Ca2+和Mg2+ 都能激活。4.高浓度的肌动球蛋白易形成凝胶。在高的离子强度下，如0.6M的KCl溶液中，添加ATP则溶液的粘度降低，流动双折射也减弱，其原因是肌动球蛋白受ATP的作用分解成肌动蛋白和肌球蛋白。添加焦磷酸盐也可看到同样的现象。原肌球蛋白（Tropomyosin）原肌球蛋白约占肌原纤维蛋白的4%5%，形为杆状分子，长45nm，直径2nm。位于F-actin双股螺旋结构的每一构槽内，构成细丝的支架。每1分子的原肌球蛋白结合

22、7分子的肌动蛋白和1分子的肌原蛋白。分子量6500080000，在SDS聚丙烯酰胺（SDS）电泳中，可分出二条带，其分子量分别为34,000和36,000。肌原蛋白（troponin）肌原蛋白又叫肌钙蛋白，约占肌原纤维蛋白的5%6%，肌原蛋白对Ca2+ 有很高的敏感性，并能结合Ca2+ ，每一个蛋白分子具有4个Ca2+ 结合位点，沿着细丝以38.5nm的周期结合在原肌球蛋白分子上，分子量69,00081,000，肌原蛋白有三个亚基.肌原蛋白三个亚基1）钙结合亚基 （Tn-Ca) 分子量1800021 000，是Ca2+ 的结合部位；2）抑制亚基 （Tn-I)分子量2050024000，能高度抑

23、制肌球蛋白中ATP酶的活性，从而阻止肌动蛋白与肌球蛋白；3）原肌球蛋白结合亚基 （Tn-T)分子量3050037000，能结合原肌球蛋白，起联接作用。 6.M蛋白（Myomesin）M蛋白约占肌原纤维蛋白的2%3%，分子量160 000，存在于M线上，其作用是将粗丝联结在一起，以维持粗丝的排列（稳定A带的格子结构）。 7.C-蛋白C-蛋白约占肌原纤维蛋白的2%，分子量135 000140 000。它是粗丝的一个组成部分，结合于LMM部分，为一条多肽链，按42.943.0nm的周期结合在粗丝上，每一个周期明显地结合着2个C-蛋白分子。C-蛋白的功能是维持粗丝的稳定，并调节横桥的功能。 8.-肌动

24、蛋白素（-actinin） 它为Z线上的主要蛋白质，约占肌原纤维蛋白的2%，分子量为190 000210 000，由二条肽链组成，每条肽链的分子量为95 000，-肌动蛋白素是Z线上Zfilament之主要成分，起着固定邻近细丝的作用。 9.-肌动蛋白素（-actinin） -肌动蛋白素和F-肌动蛋白结合在一起，分子量62 00071 000，位于细丝的自由端上，有阻止G-肌动蛋白连接起来的作用，因而可能与控制细丝的长度有关。 10. -肌动蛋白素（-actinin）分子量70 00080 000， -肌动蛋白素在试管中与F-肌动蛋白结合，并阻止G-肌动蛋白聚合成F-肌动蛋白。11. I-蛋白

25、（I-protein）存在于A带，I-蛋白在肌动球蛋白缺乏Ca 时，会阻止Mg 激活ATP酶的活性，但若Ca 存在，则不会如此，因此，I-蛋白可以阻止休止状态的肌肉水解ATP。 12.联结蛋白（Connectin） 最初由Maruyama和他的同事（1976）发现，分子量700 0001 000 000，位于Z线以外的整个肌节，起联结作用。 13.肌间蛋白（Desmin）分子量55 000，位于Z-line周围，连接邻近的细丝排列成极高度精确的构造。Desmin的分解与宰后肌肉嫩度的变化密切有关。肌浆蛋白质肌浆: 在肌纤维中环绕并渗透到肌原纤维的液体和悬浮于其中的各种有机物、无机物以及亚细胞结

26、构的细胞器等通常把肌肉磨碎压榨便可挤出肌浆，其中主要包括肌溶蛋白、肌红蛋白（Myoglobin）、肌球蛋白X（Globulin X）、肌粒蛋白（Granule protein）和肌浆酶等。主要功能参与肌细胞中的物质代谢。 1.肌溶蛋白（myogen） 1.肌溶蛋白属清蛋白类的单纯蛋白质，存在于肌原纤维间。2.易溶于水，把肉用水浸透可以溶出。是一种清蛋白，存在于肌原纤维中，因溶于水，故容易从肌肉中分离出来，肌溶蛋白在52即凝固。2.肌红蛋白（myoglobin Mb） 肌红蛋白是一种复合性的色素蛋白质，由一分子的珠蛋白和一个亚铁血色素结合而成，为肌肉呈现红色的主要成分，分子量为34 000，等电

27、点为6.78，含量约占0.2%2%。有关肌红蛋白的结构和性能将在“肉的颜色”中详加讨论。3.肌浆酶 肌浆中除上述可溶性蛋白质及少量球蛋白-X外，还存在大量可溶性肌浆酶，其中解糖酶占三分之二以上。主要的肌浆酶见表。从表中看出在肌浆中缩醛酶和肌酸激酶及磷酸甘油醛脱氢酶含量较多。 白肌纤维中糖酵解酶含量比红肌纤维多5倍，这是因为白肌纤维主要依靠无氧的糖酵解产生能量，而红肌纤维则以氧化产生能量，所以红肌纤维糖酵解酶含量少，而肌红蛋白、乳酸脱氢酶含量高。肌浆酶含量（mg/g）磷酸化酶淀粉-1，6-糖苷酶葡萄糖磷酸变位酶葡萄糖磷酸异构酶果糖磷酸激酶缩醛酶（二磷酸果糖酶）磷酸丙糖异构酶甘油-3-磷酸脱氢酶磷

28、酸甘油激酶磷酸甘油醛脱氢酶磷酸甘油变位酶烯醇化酶丙酮酸激酶乳酸脱氢酶肌酸激酶一磷酸腺苷激酶2.00.10.60.80.356.52.00.30.811.00.82.43.23.25.00.4表1-8 肌肉中肌浆酶蛋白的含量 4.肌粒蛋白主要为三羧基循环酶及脂肪氧化酶系统，这些蛋白质定位于线粒体中，在离子强度0.2以上的盐溶液中溶解，在0.2以下则呈不稳定的悬浮液。另外一种重要的蛋白质是ATP酶，是合成ATP的部位，定位于线粒体的内膜上。 5.肌质网蛋白肌质网蛋白是肌质网的主要成分，由五种蛋白质组成。有一种含量最多，约占70%，分子量为102 000，是ATP酶活性及传递Ca2+的部位。另一种为

29、螯钙素，分子量为44 000，能结合大量的Ca2+ ，但亲和性较低。 肉基质蛋白质成分白色结缔组织黄色结缔组织 蛋白质 胶原蛋白 弹性蛋白 粘蛋白 可溶性蛋白 脂类 35.0 30.02.51.50.21.0 40.07.5 32.00.50.61.1肉基质蛋白质为结缔组织蛋白质，是构成肌内膜、肌束膜、肌外膜和腱的主要成分，包括有胶原蛋白、弹性蛋白、网状蛋白及粘蛋白等，存在于结缔组织的纤维及基质中。 胶原蛋白（Collagen）胶原蛋白在白色结缔组织中含量多，是构成胶原纤维的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%。胶原蛋白含有大量的甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，后二者为胶原蛋白所特有，其它蛋白质不含

30、有或含量甚微，因此，通常用测定羟脯氨酸含量的多少来确定肌肉结缔组织的含量，并作为衡量肌肉质量的一个指标。 胶原蛋白的结构胶原蛋白是由原胶原（tropocollagen）聚合而成的，原胶原为纤维状蛋白，由三条螺旋状的肽链组成，三条肽链再以缧旋状互相拧在一起，犹如三股拧起来的绳一样，每个原胶原分子长2800A，它的直径为50A，分子量为300000。原胶原很有规则地聚合成胶原蛋白，每一原胶原分子依次头尾相接，呈直线排列，同时，大量这样直线联结的原胶原又互相平行排列，平行排列时，相邻近的原胶原分子，联接点有规则地依次相差1/4原胶原分子的长度，因此，每隔1/4原胶原分子的长度，就有整齐的的原胶原分子

31、相互联结点。图1-18 胶原纤维胶原蛋白性质原胶原分子间的联结除非共价键（氢键）外，还有各类不同含量的共价键间的交叉链，交联的程度随着年龄的增长而增加，交联程度越大，性质越稳定，这种交联的程度直接影响到肉的嫩度。胶原蛋白性质稳定，具有很强的延伸力，不溶于水及稀盐溶液，在酸或碱溶液中可以膨胀。不易被一般蛋白酶水解，但可被胶原蛋白酶水解。胶原蛋白遇热会发生热收缩，热缩温度随动物的种类有较大差异，一般鱼类为45，哺乳动物为6065。当加热温度大于热缩温度时，胶原蛋白就会逐渐变为明胶（gelatin），变为明胶的过程并非水解的过程，而是氢键断开，原胶原分子的三条螺旋被解开，因而易溶于水中，当冷却时就会

32、形成明胶。明胶易被酶水解，也易消化。在肉品加工中，利用胶原蛋白的这一性质加工肉冻类制品。 胶原蛋白的不溶性和坚韧性是由于 其分子间的交联，特别是成熟交联所致。交联是由胶原蛋白分子特定结构形成的，并整齐地排列于纤维分子之间的共价化学键。如果没有交联，胶原蛋白将失去力学强度，可溶解于中性盐溶液。为什么动物年龄增大，其肉嫩度下降？交联（Cross-Link）2.弹性蛋白（Elastin） 弹性蛋白在黄色结缔组织中含量多，为弹力纤维的主要成分，约占弹力纤维固形物的75%，胶原纤维中也有，约占7%。其氨基酸组成有三分之一为甘氨酸，脯氨酸、缬氨酸占40%50%。不含色氨酸和羟脯氨酸。弹性蛋白属硬蛋白，对酸

33、、碱、盐都稳定，但煮沸不能分解。以SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的分子量为70 000。这种蛋白质不被胃蛋白酶、胰蛋白酶水解，可被弹性蛋白酶（存于胰腺中）水解。弹性蛋白是一种具有高弹性的纤维蛋白，其在韧带和血管中分布较多，在肌肉中一般只有胶原蛋白的1/10。3.网状蛋白（Reticulin） 网状蛋白形状和组成与胶原蛋白相似，但含有10%左右的脂肪，主要存在于肌内膜。在肌肉中，网状蛋白为构成肌内膜的主要蛋白，含有约4%的结合糖类和10%的结合脂肪酸，其氨基酸组成与胶原蛋白相似，用胶原蛋白酶水解，可产生与胶原蛋白同样的肽类。因此有人认为它的蛋白质部分与胶原蛋白相同或类似。网状蛋白对酸、碱比较稳定。

34、Thank You !第二章 肉的结构及特性 第一节 肌肉的形态结构 第二节 肉的化学成分 第三节 肉的食用品质 肉的食用及加工品质主要指肉的色泽、气味、嫩度、保水性等。这些性质与肉的形态结构、动物种类、年龄、性别、肥度、部位、宰前状态等因素有关。第三节 肉的食用及加工品质肉的色泽大都为红色，其深浅程度受许多因素的影响。肉色对肉的营养价值无太大影响，但决定着肉的食用品质和商品价值，如果是微生物引起的色泽变化则影响肉的卫生质量。一、肉的色泽(一) 影响肉色的内在因素:动物种类、年龄及部位 血红蛋白(Hb)的含量 肌红蛋白的化学状态肌红蛋白(Mb)的含量1.动物种类、年龄及部位各类动物肉的色泽有所

35、差异，一般猪肉呈鲜红色、牛肉深红色、马肉紫红色、羊肉浅红色、兔肉粉红色。 动物年龄越大肉色越深。生前活动量大的部位肉色较深。2. 肌红蛋白(Mb)的含量肌红蛋白含量高则肉色深，含量低则肉色浅。肌红蛋白的含量主要受动物种类、品种、年龄、性别、肌肉部位、运动程度及海拔高度等因素的影响。一般运动量大的部位需要的氧多，故含量高；海拔高的地区氧气少需贮存氧，所以动物肌肉 中肌红蛋白含量高。 3. 血红蛋白(Hb)的含量血红蛋白是由分子亚铁血红素与分子珠蛋白结合而成，用以运输氧气到各个组织。在肉中血液残留多则血红蛋白含量亦多，肉色深。放血充分肉色正常，放血不充分或不放血(冷宰)的肉色深且暗。4. 肌红蛋白

36、的化学状态动物屠宰后，肌肉在贮藏加工过程中颜色会发生各种变化。刚刚宰后的肉为深红色，经过一段时间肉色变为鲜红色，时间再长则变为褐色。这些变化是由于肌红蛋白的氧化还原反应所致。还原肌红蛋白氧合肌红蛋白高铁肌红蛋白三种肌红蛋白的颜色以新鲜牛肉作切片，经不同时间观察可看到上述三种变化刚宰后，还原肌红蛋白和亚铁血色素结合，肉色表现为深红色；经十几分钟，亚铁血色素与氧结合，但价铁未被氧化，为氧合肌红蛋白，肉色表现为鲜红色；再经几小时或几天，亚铁血色素的2价铁被氧化为3价铁，成为高铁肌红蛋白，肉色表现为褐色。(二) 影响肌肉颜色的外部因素 环境中氧的浓度 温 度 湿 度pH 值 微生物的影响 这种变化在活

37、体组织中由于酶的活动电子传递链而可使MMb持续地还原成Mb。但动物体死后，这种酶促的还原作用就会逐渐削弱乃至消失。 1. 环境中氧的浓度氧气分压低，则有利于MMb的形成；氧气分压高，则有利于MbO2的形成。图 大气中氧分压与肌肉色素蛋白的关系2.湿度环境中湿度大，则氧化的慢，因在肉表面有水汽层，影响氧的扩散。如果湿度低并空气流速快，则加速高铁肌红蛋白的形成，使肉色变褐快，湿度大有利于颜色的保持。3.温度温度影响着化学反应速度，环境温度高，会加速高铁肌红蛋白的形成。4.pH值动物宰前糖原消耗多，宰后最终pH值高，往往肌肉颜色变暗，组织变硬并且干燥，形成DFD肉，在牛肉上则称为DCB(Dark C

38、utting Beef)，切面颜色发暗。 5.微生物的影响微生物的生长繁殖也会改变肉表面的色泽。细菌会分解蛋白质使肉色污浊；霉菌会在肉表面形成白色、红色、绿色、黑色等色斑或发生荧光。二、肉的风味肉的味质又称肉的风味，指的是生鲜肉的气味和加热后食肉制品的香气和滋味。它是肉中固有成分经过复杂的生物化学变化，产生各种有机化合物所致。概 念是成分复杂多样，含量甚微，用一般方法很难测定，除少数成分外，多数无营养价值，不稳定，加热易破坏和挥发。 特 点(一) 气味(ordor) 气味是肉中具有挥发性的物质，随气流进入鼻腔，刺激嗅觉细胞通过神经传导反应到大脑嗅区而产生的一种刺激感。愉快感为香味，厌恶感为异味

39、、臭味。气味的成分十分复杂，约有1000多种，牛肉的香气，经实验分析有300种左右。主要有醇、醛、酮、酸、酯、醚、呋喃、吡咯、内酯、糖类及含氮化合物等。(二) 风味(flavor) 滋 味香 味风 味滋味的成味物质是非挥发性的，主要靠人的舌面味蕾（味觉细胞）感觉，经神经传导到大脑反应出味感。香味的成味物质主要是挥发性的芳香物质，主要靠人的嗅觉细胞感受，经神经传导到大脑产生芳香感觉，如果是异味物，则会产生厌恶感和臭味的感觉三、肉的嫩度肉嫩度(Tenderness)的概念：咀嚼切割时.剪切力，肉被咀嚼时柔软、多汁和容易嚼烂的程度。影响肉嫩度的因素:屠宰动物的遗传因子、肌肉纤维的结构和粗细、结缔组织

40、的含量及构成、热加工和肉的p等。 肉的柔软性取决于动物的种类、年龄、性别、以及肌肉组织中结缔组织的数量和结构形态。人工嫩化的方法：酶 嫩 化 法电刺激嫩化法高压嫩化法1. 酶嫩化法包括内源酶激活嫩化法和外源酶嫩化法。内源酶激活嫩化法 肉的成熟过程中内源酶起了重要的作用。研究均表明，通过提高肌肉组织内Ca2+的浓度，可以激活肌肉组织内的钙激活蛋白酶，能充分地发挥这种组织蛋白酶的分解潜力，加快肉的成熟嫩化。外源酶嫩化法：用于肉类嫩化的酶主要有两类，即植物中提取的酶和微生物分泌的酶。植物性酶类：对结缔组织有较强的分解作用微生物分泌的酶：具有分解肌纤维膜和肌原纤维蛋白 质的作用。目前酶的使用方法主要有注射和浸渍两种。 2. 电刺激嫩化法 电刺激(Electrical stimulation，ES）的概念：一定的电压、电流.对胴体时间通电处理，改善肉嫩度的方法。 3. 高压嫩化法：高压处理技术是利用帕斯卡定律，在密封的耐高压容器内，以惰性气体、水或油作为媒介对物料施加1001000MPa的压力，同时达到灭菌、物料改性和改变物料的某些理化反应速度的目的