生物化学四试卷003答案

1、苏州大学 生物化学(四) 课程试卷（3）卷参考共 3 页院系基础医学与生物科学学院专业生物科学大类一、1结构（1.51015 分）：为多肽或 RNA 编码的叫结构。启动子：是指 RNA 聚合酶识别、结合和开始转录的一段 DNA 序列。疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。P/o 比值：是指每消耗一摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数。必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称必需基团。6蛋白质的

2、变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫蛋白质的变性作用生酮氨基酸：在体内可以转变为进行代谢。酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径变成酶的过程成为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或的过程。9解链温度：DNA 的加热变性一般在较窄的温度范围内发生，通常把 DNA 的双螺旋结构失去一半时的温度称为 DNA 的解链温度。10氨基酸等电点：当调节氨基酸溶液的值，使氨基酸分子上的NH2 和CO

3、OH 的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的值称为该氨基酸的等电点。二、判断题（每题 1 分，共 20 分。正确的在括号内打“”，错误的在括号内打“”）1（）2（）3（）4（）5（）6（）7（）8（）9（）10（）11（）12（）13（）14（）15（）16（）17（）18（）19（）20（）三、选择题（为单选题，请将正确填写到下表中，每小题 1 分，共 30 分）123456789101112131415四、综合题（共 35 分）1（5 分）18.5molATP.2（5 分）有抑制剂存时：v=VmaxS/(1+I/Ki)(Km+

4、S)v=24210-4/(1+6.010-4/3.010-4)( 4.010-4+210-4) v=24 210-4/18v=8/310-4(mol/L/min)无抑制剂存时：v=VmaxS/(Km+S)v=24 210-4/( 4.010-4+210-4)v=810-4(mol/L/min)1-8/310-4(mol/L/min)/ 810-4(mol/L/min)*100%=66.7%即有非况争性抑制剂存在时,其抑制百分数为 66.7%3（6 分）答：蛋白质的一级结构是由编码的。蛋白质的氨基酸序列总体而言是由中的核苷酸序列所决定的。然而，在相当数量的转录成 mRNA 以后，以及在翻译为肽链

5、以后，在这两个不同的水平上都还存在着后加工，包括转录后加工和翻译后加工，因此成熟蛋白质中的氨基酸序列和中的核苷酸序列不一定是对应的。 蛋白质的结构在很大程度上是由氨基酸的序列所决定的，但是也不能忽略环境对蛋白质结构的影响。例如疯牛病的发生时，相同的氨基酸序列的肽链却产生了不同的结构。蛋白质的生物功能和蛋白质的结构密切相关。在通常的生理条件下，可认为蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的结构，进而决定了蛋白质的生物功能。4（6 分）在蛋白质时，起运载氨基酸的作用。为了完成这能，tRNA 分子上至少有四个功能位点，才保证了这能的完成：（1）3端-CCA 上的氨基酸接受位点（2）识别氨酰-tRNA酶的位点

6、（3）核糖体识别位点，使延长中的肽链附着于核糖体上；BEDEBDDBAAAECBA161718192021222324252627282930DCCADAABAADCCBB（4）反5（6 分）位点；答：蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中电泳时，它的迁移率取决于它所带净电荷以及分子的大小 和形状等。如果加入一种试剂使电荷消除，那电泳迁移率就取决于分子的大小，就可以用电泳技术测定蛋白质的分子量。1967 年，Shapiro 等发现阴离子去污剂十二烷基硫酸钠（SDS）具有这种作用。当向蛋白质溶液中加入足够量 SDS 和巯基乙醇，SDS 可使蛋白质分子中的二硫键还原。由于十二烷基硫酸根带负电，使各种蛋白 质SD

7、S 复合物都带上相同密度的负电荷，它的量大大超过了蛋白质分子原的电荷量， 因而掩盖了不同种蛋白质间原有的电荷差别，SDS 与蛋白质结合后，还可引起构象改 变，蛋白质SDS 复合物形成近似“雪茄烟”形的长椭圆棒，不同蛋白质的 SDS 复合物的短轴长度都一样，约为 18A，这样的蛋白质SDS 复合物，在凝胶中的迁移率，不 再受蛋白质原的电荷和形状的影响，而取决于分子量的大小由于蛋白质SDS 复合物在长度上带有相等的电荷，所以它们以相等的迁移速度从浓缩胶进入分离胶，进入分离胶后，由于聚丙烯酰胺的分子筛作用，小分子的蛋白质可以容易的通过凝胶孔径，阻力小，迁移速度快；大分子蛋白质则受到较大的阻力而被滞后，这样蛋白质在电泳过程中就会根据其各自分子量的大小而被分离。因而 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳可以用于测定蛋白质的分子量。当分子量在 15KD 到 200KD 之间时，蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系，符合下式：logMW=K-bX，式中：MW 为分子量，X 为迁移率，k、b 均为常数，若将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子量对数作图，可获得一条标准曲线，未知蛋白质在相同条件下进行电泳，根据它的电泳迁移率即可在标准曲线上求得分子量6（共 7 分）答： 英文代号中文