第02章酶(4学时)

1、第二章第二章 酶酶Chapter 2: enzymeChapter 2: enzyme基础医学部基础医学部 吴志鹏吴志鹏TelTel：137-99-666-919137-99-666-919Email: Email: 本章主要内容本章主要内容n第一节第一节 酶的分子结构与催化功能酶的分子结构与催化功能n第二节第二节 酶促反应的特性酶促反应的特性n第三节第三节 酶促反应的动力学酶促反应的动力学n第四节第四节 酶的命名及分类酶的命名及分类n第五节第五节 酶与医学的关系酶与医学的关系一类常见遗传病一类常见遗传病-相应酶功能出现缺陷相应酶功能出现缺陷n缺乏缺乏酪氨酸酶酪氨酸酶，黑色素，黑色素合成障碍，

2、全身皮肤、合成障碍，全身皮肤、毛发等发白，称为毛发等发白，称为白化白化病病。n由于局部皮肤和毛囊的由于局部皮肤和毛囊的黑素细胞黑素细胞酪氨酸酶系统酪氨酸酶系统的功能减退，皮肤局部的功能减退，皮肤局部黑色素合成障碍，致使黑色素合成障碍，致使皮肤色素皮肤色素缺缺失而致的疾失而致的疾病，称为病，称为白癜风白癜风 （如杰（如杰克逊克逊 、冯小刚冯小刚 ）。）。黑色素细胞黑色素细胞第一节第一节 酶的分子结构与催化功能酶的分子结构与催化功能酶的研究简史酶的研究简史n18331833年，年，PayonPayon等从麦芽分离出能使淀粉水解的物质。等从麦芽分离出能使淀粉水解的物质。n18781878年，年，Ku

3、hneKuhne首次提出首次提出EnzymeEnzyme一词。一词。n18971897年，年，E.BuchnerE.Buchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵，获得酵，获得19071907年诺贝尔化学奖年诺贝尔化学奖n19261926年，年，SumnerSumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的蛋白质本质，获蛋白质本质，获19461946年诺贝尔奖。年诺贝尔奖。n19821982年，年，CechCech首次发现首次发现RNARNA也具有酶的催化活性，提出核也具有酶的催化活性，提出核酶的概念，获得酶的概念，获得198

4、91989年诺贝尔化学奖。年诺贝尔化学奖。 n19951995年，年，Jack W.SzostakJack W.Szostak研究室首先报道了具有研究室首先报道了具有DNADNA连接连接酶活性酶活性DNADNA片段，称为脱氧核酶。片段，称为脱氧核酶。20092009年诺贝尔生理学或医学奖年诺贝尔生理学或医学奖n成就：成就：“发现端粒发现端粒和和端粒酶端粒酶是如何保是如何保护染色体的护染色体的”。n端粒、端粒酶和细端粒、端粒酶和细胞衰老关系密切。胞衰老关系密切。随细胞分裂，端粒随细胞分裂，端粒逐渐缩短。如：逐渐缩短。如：DollyDolly的端粒和正的端粒和正常羊相比短常羊相比短2020，表现为

5、早衰、早亡。表现为早衰、早亡。肿瘤细胞具有表达肿瘤细胞具有表达端粒酶活性的能力，端粒酶活性的能力，故能无限增殖。故能无限增殖。n酶酶: : 由活细胞产生，具有催化功能的生物大分子由活细胞产生，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。酸（核酶、脱氧核酶）。 nE E: enzyme : enzyme 酶；酶；nS S: substrate : substrate 底物；底物；nP P: product : product 产物产物n酶促反应酶促反应：酶催化的化学反应。：酶催化的化学反应。按酶蛋白的特点和分子

6、大小分类按酶蛋白的特点和分子大小分类n单体酶单体酶：只有一条多肽链；包含：只有一条多肽链；包含多功能多功能酶酶。n寡聚酶寡聚酶：由几条至几十条多肽链亚基组：由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同；成，这些多肽链或相同或不同； n多酶体系多酶体系：由几种酶通过非共价键彼此：由几种酶通过非共价键彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。应的连续进行。一、酶的分子组成一、酶的分子组成n酶的化学本质绝大部酶的化学本质绝大部分为蛋白质，少数为分为蛋白质，少数为核酸。按其分子组成核酸。按其分子组成可分为单纯酶和结合可分为单纯酶和结合酶两类。酶两类。

7、n单纯酶单纯酶：整个酶分子：整个酶分子都是由蛋白质组分构都是由蛋白质组分构成。如牛核糖核酸酶。成。如牛核糖核酸酶。n结合酶结合酶：酶蛋白：酶蛋白+ +辅辅助因子构成。助因子构成。结合酶中酶蛋白与辅助因子关系结合酶中酶蛋白与辅助因子关系n酶蛋白决定酶蛋白决定酶促反应的特异性酶促反应的特异性；n辅助因子决定辅助因子决定酶促反应的类型酶促反应的类型；n全酶才有催化活性。全酶才有催化活性。n通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合而通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合而成为一种专一性结合酶。但一种辅酶往成为一种专一性结合酶。但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白构成许多不同专一往能与不同的酶蛋白构成许多不同专一性的结合酶

8、。性的结合酶。辅助因子分类一：辅助因子分类一：按其与酶蛋白结合紧密程度分类按其与酶蛋白结合紧密程度分类n辅酶：辅酶：与酶蛋白结合不紧密（一般非共价结合）与酶蛋白结合不紧密（一般非共价结合）的辅助因子。可以通过透析或超滤等方法将其的辅助因子。可以通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中能离开酶蛋白，如除去，在反应中能离开酶蛋白，如NADNAD+ +、 NADPNADP+ + 等。等。n辅基：辅基：与酶蛋白结合紧密（一般共价结合）的与酶蛋白结合紧密（一般共价结合）的辅助因子。不能通过透析或超滤等方法将其除辅助因子。不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如去，在反应中不能离开酶蛋白

9、，如FADFAD、FMNFMN、生物素以及多数金属离子等。生物素以及多数金属离子等。辅助因子分类二：辅助因子分类二：按其的化学本质分类按其的化学本质分类n金属离子金属离子：如铜、锌、镁、锰、铁等，：如铜、锌、镁、锰、铁等， 约三分之二的酶含有金属离子。约三分之二的酶含有金属离子。n小分子的有机物小分子的有机物：种类不多，且分子种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。结构中常含有维生素或维生素类物质。参与传递电子、质子或一些基团，决定参与传递电子、质子或一些基团，决定反应的类型。反应的类型。 金属离子是最多见的辅助因子金属离子是最多见的辅助因子n金属酶金属酶：金属离子与酶蛋白牢固结合的

10、：金属离子与酶蛋白牢固结合的一类酶，如黄嘌呤氧化酶中含一类酶，如黄嘌呤氧化酶中含CuCu2+2+ 、MoMo3+3+ ；n金属激活酶：金属激活酶：金属离子与酶蛋白结合不金属离子与酶蛋白结合不牢固，但必须加入金属离子才有活性的牢固，但必须加入金属离子才有活性的一类酶。一类酶。 金属离子在酶分子中的作用金属离子在酶分子中的作用n（1 1）维持酶分子活性构象，甚至参与活性中）维持酶分子活性构象，甚至参与活性中心的形成；如羧肽酶心的形成；如羧肽酶A A中的中的ZnZn2+2+。n（2 2）在酶分子中通过本身的氧化还原而传递）在酶分子中通过本身的氧化还原而传递电子；如各种细胞色素中的电子；如各种细胞色素

11、中的FeFe3+3+、CuCu2+2+。 n（3 3）在酶与底物之间起桥梁作用，将酶与底）在酶与底物之间起桥梁作用，将酶与底物连接起来；如多数激酶依赖物连接起来；如多数激酶依赖MgMg2+2+与与ATPATP结合。结合。 n（4 4）利用离子的电荷影响酶的活性，如中和）利用离子的电荷影响酶的活性，如中和电荷等。如电荷等。如淀粉酶利用淀粉酶利用ClCl- -中和电荷增加活中和电荷增加活性。性。维生素与辅助因子的关系维生素与辅助因子的关系n维生素维生素（vitaminvitamin）: :是一类维持细胞正是一类维持细胞正常功能所必需的小分子有机化合物，动常功能所必需的小分子有机化合物，动物体内不能

12、合成或合成不足，必须由食物体内不能合成或合成不足，必须由食物供应或补充。物供应或补充。n多数多数B B族维生素及其衍生物族维生素及其衍生物在活细胞中主在活细胞中主要是构成许多酶的辅酶或辅基。要是构成许多酶的辅酶或辅基。B B族维生素参与组成的辅助因子及其作用族维生素参与组成的辅助因子及其作用二、酶的活性中心二、酶的活性中心n酶的催化功能往往只集中在少数特异氨酶的催化功能往往只集中在少数特异氨基酸残基的某一区域。如木瓜蛋白酶基酸残基的某一区域。如木瓜蛋白酶（212212个个AAAA构成）去掉构成）去掉N N端三分之二后，端三分之二后，余下还有余下还有99%99%的活性。的活性。n酶的活性中心酶的

13、活性中心 （active center active center ）：酶）：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位，与底物结合并发挥其催化作用的部位，又称又称“活性部位活性部位”（active site active site ）。）。酶的活性中心特点酶的活性中心特点n酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，此区域一般只占整个酶分子的一小部分，常见此区域一般只占整个酶分子的一小部分，常见为裂缝或凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基为裂缝或凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。酸残基的疏水基团组成的。n相似催化功能的酶一般有相似的活性中心；有相

14、似催化功能的酶一般有相似的活性中心；有些酶有多个活性中心（如多功能酶）。些酶有多个活性中心（如多功能酶）。必需基团必需基团n必需基团必需基团：酶分子中与酶活性密切相关：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。的化学基团。n常见有：常见有：His His 咪唑基；咪唑基；Ser Ser 羟基；羟基；Cys Cys 巯基；巯基；Glu Glu 羧基。羧基。必需基团分类必需基团分类n活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团：酶活性中心内发挥催：酶活性中心内发挥催化作用与底物直接作用的基团。常见有结合基化作用与底物直接作用的基团。常见有结合基团和催化基团。团和催化基团。n活性中心外的必需基团活性中心外的必

15、需基团：酶活性中心外不与底：酶活性中心外不与底物直接作用，却与维持整个酶分子的空间构象物直接作用，却与维持整个酶分子的空间构象密切相关的基团。密切相关的基团。 其可使活性中心的各个有关基团保持最适的空其可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置，间接地对酶的催化作用发挥其必不可间位置，间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用。少的作用。酶的活性中心的形成酶的活性中心的形成n相应的必需基团在一级相应的必需基团在一级结构上可能相距很远，结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转特

16、异地结合并将底物转化为产物。化为产物。n对于结合酶来说，辅酶对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心或辅基参与酶活性中心的组成。的组成。溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心n活性中心是一裂活性中心是一裂隙，可容纳肽多隙，可容纳肽多糖的糖的6 6个单糖基，个单糖基，并与之形成氢键并与之形成氢键和和范德华力范德华力。n催化基团是催化基团是GluGlu3535 ，AspAsp5252 ；结合基团；结合基团是位是位AspAsp101101和和TrpTrp108108 。三、三、 酶催化作用机制酶催化作用机制酶可通过以下机制实现酶可通过以下机制实现酶底物复合物的形成。酶底物复合物的形成。n诱导契合作用：诱导

17、契合作用：使酶使酶与底物密切结合。与底物密切结合。n邻近效应与定向排列：邻近效应与定向排列：使各底物正确定位于酶使各底物正确定位于酶的活性中心。的活性中心。n表面效应：表面效应：使底物分使底物分子去溶剂化。子去溶剂化。n多元催化作用多元催化作用。第二节第二节 酶促反应的特性酶促反应的特性一、反应的高效性一、反应的高效性n不需较高反应温度；不需较高反应温度；n比无催化剂快比无催化剂快10108 8-10-102020 ；比一般催化剂；比一般催化剂快快10107 7-10-101313；n原因：比一般催化剂更有效降低反应的原因：比一般催化剂更有效降低反应的活化能。活化能。酶能显著降低反应的活化能酶

18、能显著降低反应的活化能n活化能活化能：底物分子从：底物分子从初态转变到过渡态初态转变到过渡态（活化态）所需的能（活化态）所需的能量。量。n若所需活化能愈少，若所需活化能愈少，能达到活化状态的分能达到活化状态的分子就多，反应速度必子就多，反应速度必然越大。然越大。典例典例 过氧化氢水解反应过氧化氢水解反应不同情况下所需活化能不同情况下所需活化能n无催化剂时：无催化剂时：75.6kJ/mol75.6kJ/moln一般催化剂（胶体钯）：一般催化剂（胶体钯）：49kJ/mol49kJ/moln酶作催化剂：酶作催化剂：8.4kJ/mol8.4kJ/mol二、反应的特异性二、反应的特异性n酶的特异性：一种

19、酶仅作用于一种特定酶的特异性：一种酶仅作用于一种特定的底物（的底物（绝对特异性绝对特异性）或一类化合物或）或一类化合物或一种化学键（一种化学键（相对特异性相对特异性），甚至立体），甚至立体异构体中一种（异构体中一种（立体异构特异性立体异构特异性），）， 催催化一定的化学反应并生成一定的产物。化一定的化学反应并生成一定的产物。n具体例子见课本具体例子见课本2424页。页。三、反应的调节性三、反应的调节性n酶促反应受多种因素（如酶浓度、底物酶促反应受多种因素（如酶浓度、底物浓度、浓度、PHPH、温度、抑制剂、激活剂等）、温度、抑制剂、激活剂等）的调控，以适应机体对不断变化的内外的调控，以适应机体对

20、不断变化的内外环境和生命活动的需要。环境和生命活动的需要。（一）酶原与酶原激活（一）酶原与酶原激活n某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为的酶的前身称为酶原酶原（zymogenzymogen），使酶），使酶原转变为有活性酶的作用称为原转变为有活性酶的作用称为酶原激活酶原激活。n酶的的激活机制主要是分子内肽链的一酶的的激活机制主要是分子内肽链的一处或多处断裂，同时使分子构象发生一处或多处断裂，同时使分子构象发生一定程度的改变，从而定程度的改变，从而形成酶活性中心所形成酶活性中心所必需的

21、构象必需的构象。 胰蛋白酶原的激活示意图胰蛋白酶原的激活示意图酶原激活的意义酶原激活的意义n避免自身消化作用。（如急性胰腺炎）避免自身消化作用。（如急性胰腺炎）n保证酶在其特定的部位和环境发挥催保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。（如血栓）化作用。（如血栓）n酶原还作为酶的贮存形式。酶原还作为酶的贮存形式。n（二）变构调节（二）变构调节：变构效应：变构效应剂（激活剂或抑制剂）与变剂（激活剂或抑制剂）与变构酶活性中心以外的变构部构酶活性中心以外的变构部位可逆结合，从而改变酶活位可逆结合，从而改变酶活性的调节方式。性的调节方式。如如HbHb与氧结与氧结合合正协同效应。正协同效应。n（三）化学修

22、饰（也称共价（三）化学修饰（也称共价修饰）：修饰）：酶的一些基团与某酶的一些基团与某些化学基团发生可逆共价修些化学基团发生可逆共价修饰，从而改变酶活性的调节饰，从而改变酶活性的调节方式。如磷酸化和脱磷酸化。方式。如磷酸化和脱磷酸化。n（四）酶含量的调节（四）酶含量的调节（慢（慢速）。速）。（五）同工酶（五）同工酶n同工酶同工酶(isoenzyme)(isoenzyme)：是指能催化相同的化学反应，但：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。分子结构不同的一类酶。n它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们

23、在生理上、免疫上、理化胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。研究最多的是性质上都存在很多差异。研究最多的是乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶。发生疾病时，相应部位的同工酶释放到血清，酶活性增加。发生疾病时，相应部位的同工酶释放到血清，酶活性增加。心肌、肾中心肌、肾中LDH1多；多；骨骼肌、肝中骨骼肌、肝中LDH5多多第三节第三节 酶促反应的动力学酶促反应的动力学n酶促反应动力学酶促反应动力学：研究各种因素对酶促：研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。反应速度的影响，并加以定量的阐述。n影响因素包括：酶浓度、底物浓度、影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pHpH、温度

24、、抑制剂、激活剂等。温度、抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情况下，在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影底物浓度对反应速率的影响呈响呈双曲线双曲线关系。关系。n当底物浓度较低时：反当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；应速率与底物浓度成正比；反应为反应为一级反应一级反应。n随着底物浓度的增高：随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加反应速率不再成正比例加速；反应为速；反应为混合级反应混合级反应。n当底物浓度高达一定程当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为达最大速率；反应为零级

25、零级反应反应。一：混合：零一：混合：零（一）米氏方程（一）米氏方程n中间产物学说。中间产物学说。n米氏方程式揭示单底物米氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（推反应的动力学特性（推导过程略）。导过程略）。n最大反应速率最大反应速率V Vmaxmax：是酶是酶被底物完全饱和时的反被底物完全饱和时的反应速率；应速率；n米氏常数米氏常数K Km m：等于酶促等于酶促反应速率为反应速率为V Vmaxmax一半时的一半时的底物浓度。底物浓度。( (二二) K) Km m与与V Vmaxmax的意义的意义nK Km m的单位是的单位是mol/Lmol/L，是酶的特征性常数。其与，是酶的特征性常数。其与酶结构

26、和酶结构和反应环境反应环境（如底物、温度、（如底物、温度、PHPH、离子强度）有关，但、离子强度）有关，但与酶浓度无关。与酶浓度无关。n同一酶对于不同底物有不同同一酶对于不同底物有不同K Km m值，值， K Km m可表示酶对底物可表示酶对底物的亲和力（的亲和力（KmKm愈小，酶对底物的亲和力愈大愈小，酶对底物的亲和力愈大）。）。( (三三) K) Km m与与V Vmaxmax的的测定（略）测定（略）双倒数双倒数(Lineweaver Burk)(Lineweaver Burk)作图法作图法HanesHanes作图法作图法二、二、 酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响n当当SSEE

27、，酶可，酶可被底物饱和的情况下，被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成反应速度与酶浓度成正比。正比。n关系式为：关系式为：v = kv = k3 3 E E三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响n具有双重性。右图为具有双重性。右图为温度对淀粉酶活性的温度对淀粉酶活性的影响影响n最适温度最适温度：酶催化活：酶催化活性最高时的温度，不性最高时的温度，不是酶的特征常数。是酶的特征常数。n临床运用：低温麻醉：临床运用：低温麻醉：减低细胞代谢速率。减低细胞代谢速率。高温灭菌：使酶变性。高温灭菌：使酶变性。四、四、pHpH对反应速度的影响对反应速度的影响n具有双重性，右图具有双重性，右图pHpH

28、为对为对某些酶活性的影响；某些酶活性的影响；n最适最适pHpH：酶催化活性最高：酶催化活性最高时的时的pHpH，也不是酶的特征，也不是酶的特征常数。常数。n机理：机理：pHpH通过改变通过改变酶和底酶和底物分子解离状态物分子解离状态和和酶分子酶分子的构象的构象影响反应速率。影响反应速率。n缓冲液的作用略。缓冲液的作用略。五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响n抑制剂抑制剂：使酶活性降低而不引起其变性的物质。：使酶活性降低而不引起其变性的物质。 一般是作用在酶分子中的必需基团一般是作用在酶分子中的必需基团( (常见是酶常见是酶活性中心上的一些基团活性中心上的一些基团) )，导致酶活

29、性的降低或，导致酶活性的降低或丧失。丧失。根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：作用分为：可逆抑制作用可逆抑制作用和和不可逆抑制作用不可逆抑制作用。n变性剂变性剂：彻底破坏酶空间结构，对酶的没有选：彻底破坏酶空间结构，对酶的没有选择性。择性。（一）不可逆抑制作用（一）不可逆抑制作用n抑制剂与酶的必需基因以抑制剂与酶的必需基因以共价键结合共价键结合而而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。n抑制作用随着抑制剂浓度的增加而逐渐抑制作用随着抑制剂浓度的

30、增加而逐渐增加，当抑制剂的量大到足以和所有的增加，当抑制剂的量大到足以和所有的酶结合，则酶的活性就完全被抑制。酶结合，则酶的活性就完全被抑制。 1 1. . 专一性不可逆抑制剂专一性不可逆抑制剂- -羟基羟基酶酶n抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性。活性。n有机磷化合物（如敌百虫、敌敌畏）作用于有机磷化合物（如敌百虫、敌敌畏）作用于胆胆碱酯酶碱酯酶活性中心的必需基团活性中心的必需基团SerSer上的羟基；解上的羟基；解毒可用解磷定（毒可用解磷定（PAMPAM）2 2. . 非专一性不可逆抑

31、制非专一性不可逆抑制- -巯基酶巯基酶n抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论是否为必需基团，皆进行共价结合。不论是否为必需基团，皆进行共价结合。由于酶的必需基团也被抑制剂作用，故由于酶的必需基团也被抑制剂作用，故可使酶失活。可使酶失活。n某些重金属离子及砷化物作用于巯基酶，某些重金属离子及砷化物作用于巯基酶，解毒可用二巯基丙醇（解毒可用二巯基丙醇（BALBAL）和二巯丁二）和二巯丁二酸钠。酸钠。重金属离子作用于巯基酶，解毒可用重金属离子作用于巯基酶，解毒可用二巯丁二酸钠二巯丁二酸钠失活的酶失活的酶 二巯丁二酸钠二巯丁二酸钠巯基酶巯基酶砷化物作用于巯基酶，

32、解毒可用二巯砷化物作用于巯基酶，解毒可用二巯基丙醇（基丙醇（BALBAL）（二）可逆性抑制作用（二）可逆性抑制作用 可逆抑制剂与酶或中间产物可逆抑制剂与酶或中间产物非共价可逆非共价可逆结合结合，使酶活性降低，能用透析、超滤，使酶活性降低，能用透析、超滤等方法去除。常见类型：等方法去除。常见类型：n竞争性抑制竞争性抑制n非竞争性抑制非竞争性抑制n反竞争性抑制反竞争性抑制可逆抑制小结可逆抑制小结n1 1、竞争抑制、竞争抑制：抑制剂与：抑制剂与底物结构相似，竞争酶底物结构相似，竞争酶活性中心。活性中心。n2 2、非竞争抑制、非竞争抑制：抑制剂：抑制剂与酶活性中心外的必需与酶活性中心外的必需基团结合，

33、不影响酶与基团结合，不影响酶与底物结合。底物结合。n3 3、反竞争抑制、反竞争抑制：抑制剂：抑制剂与中间产物与中间产物ESES结合形成结合形成ESIESI，后者不分解成产物。，后者不分解成产物。竞争抑制的一些典例竞争抑制的一些典例竞争抑制竞争抑制丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制竞争抑制竞争抑制磺胺类药物磺胺类药物三种可逆性抑制作用的比较三种可逆性抑制作用的比较六、激活剂对反应速度的影响六、激活剂对反应速度的影响n激活剂激活剂：使酶活性增加的物质。：使酶活性增加的物质。n种类种类必需激活剂必需激活剂: :缺乏则酶无活性。常见如金属缺乏则酶无活性。常见如金属离子离子非必需激活剂

34、：缺乏则酶活性减弱。非必需激活剂：缺乏则酶活性减弱。n激活剂作用机制激活剂作用机制：参与酶空间结构的维：参与酶空间结构的维持，参与酶活性中心的形成，作为酶和持，参与酶活性中心的形成，作为酶和底物之间的桥梁。底物之间的桥梁。第四节第四节 酶的命名与分类酶的命名与分类一、酶的命名一、酶的命名1 1习惯命名法习惯命名法 n（1 1）一般采用）一般采用底物加反应类型底物加反应类型而命名，而命名，如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等。异构酶等。 n（2 2）对水解酶类，只用底物名称即可，）对水解酶类，只用底物名称即可，如蔗糖酶、胆碱酯酶、蛋白酶等。如蔗糖酶、胆碱酯

35、酶、蛋白酶等。 n（3 3 ）有时在底物名称前冠以酶的来源，）有时在底物名称前冠以酶的来源，如血清谷氨酸如血清谷氨酸- -丙酮酸转氨酶、唾液淀粉丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶等。酶等。2. 2. 系统命名法系统命名法-按酶的所有底物与反应类型来分类按酶的所有底物与反应类型来分类二、二、酶的分类酶的分类n（1 1）氧化还原酶类（）氧化还原酶类（oxidoreductases oxidoreductases ）：催化氧化）：催化氧化还原反应；还原反应； n（2 2）转移酶类（）转移酶类（transferases transferases ）：催化功能基团的）：催化功能基团的转移；转移； n（3 3）水解

36、酶类（）水解酶类（hydrolases hydrolases ）：催化水解的反应；）：催化水解的反应； n（4 4）裂合酶类（）裂合酶类（lyases lyases ）：催化水、氨或二氧化碳）：催化水、氨或二氧化碳的去除或加入；的去除或加入； n（5 5）异构酶类（）异构酶类（isomerases isomerases ）：催化各种类型的异）：催化各种类型的异构作用；构作用； n（6 6）合成酶类（）合成酶类（ligases ligases ）：催化消耗）：催化消耗ATPATP的成键反的成键反应。应。 第五节酶与医学的关系第五节酶与医学的关系Section 5: the relation of Section 5: the relation of enzyme and medicineenzyme and medicine一、酶活性的测定与酶的活性单位一、酶活性的测定与酶的活性单位n活力（活性）活力（活性）就是酶催化一定化学反应的能力。就是酶催