第十九章氨基酸、蛋白质和核酸

1、1第十九章第十九章 氨基酸、蛋白质和核酸氨基酸、蛋白质和核酸 参与构成生命最基本的物质有蛋白质、核酸、多糖和脂类，参与构成生命最基本的物质有蛋白质、核酸、多糖和脂类，其中以蛋白质和核酸最重要。其中以蛋白质和核酸最重要。219.1 氨基酸氨基酸 氨基酸是羧酸碳链上的氢原子被氨基取代后的化合物。分子氨基酸是羧酸碳链上的氢原子被氨基取代后的化合物。分子中含有氨基和羧基两种官能团。中含有氨基和羧基两种官能团。319.1.1 氨基酸的结构和命名氨基酸的结构和命名 氨基酸可按照氨基连在碳链上的位次不同而分为氨基酸可按照氨基连在碳链上的位次不同而分为，- -氨基酸。氨基酸。但由蛋白质水解得到的氨基酸是但由蛋

2、白质水解得到的氨基酸是- -氨基酸，氨基酸，且仅有二十几种，它们是组成蛋白质的基本单位。且仅有二十几种，它们是组成蛋白质的基本单位。4 氨基酸的系统命名法是将氨基作为羧酸的取代基命名的，但由氨基酸的系统命名法是将氨基作为羧酸的取代基命名的，但由蛋白质水解得到的氨基酸都有俗名。例如：蛋白质水解得到的氨基酸都有俗名。例如：5 在氨基酸分子中可以含有多个氨基或多个羧基，两种基的数目在氨基酸分子中可以含有多个氨基或多个羧基，两种基的数目不一定相等。氨基和羧基数目相等的为不一定相等。氨基和羧基数目相等的为中性氨基酸中性氨基酸，如亮氨酸等；，如亮氨酸等；氨基数目多于羧基的为氨基数目多于羧基的为碱性氨基酸碱

3、性氨基酸，如赖氨酸等；而羧基数目多于，如赖氨酸等；而羧基数目多于氨基的是氨基的是酸性氨基酸酸性氨基酸，常见的如谷氨酸。，常见的如谷氨酸。 6 由蛋白质获得的氨基酸，除氨基乙酸由蛋白质获得的氨基酸，除氨基乙酸(甘氨酸甘氨酸)外，分子中的外，分子中的- -碳原子都是手性碳原子，碳原子都是手性碳原子，都具有旋光性，其构型均属于都具有旋光性，其构型均属于L型，型，它们它们与与L- -甘油醛之间的关系如下：甘油醛之间的关系如下：7 氨基酸构型的标记，通常采用氨基酸构型的标记，通常采用D，L- -命名法；分子中的手性碳命名法；分子中的手性碳原子则通常采用原子则通常采用R R，S-S-命名法。例如：命名法。

4、例如：891019.1.2 氨基酸的性质氨基酸的性质 氨基酸是没有挥发性的粘稠液体或结晶固体。固体氨基酸的熔点氨基酸是没有挥发性的粘稠液体或结晶固体。固体氨基酸的熔点很高。例如氨基乙酸很高。例如氨基乙酸292熔化并分解，而乙酸的熔点是熔化并分解，而乙酸的熔点是16.6。一。一般的氨基酸能溶于水，不溶于乙醚、丙酮和氯仿等非极性有机溶剂。般的氨基酸能溶于水，不溶于乙醚、丙酮和氯仿等非极性有机溶剂。111.羧基的反应羧基的反应 - -氨基酸分子中的羧基具有典型羧基的性质，如能与碱、五氨基酸分子中的羧基具有典型羧基的性质，如能与碱、五氯化磷、氨、醇、氢化铝锂等反应。例如：氯化磷、氨、醇、氢化铝锂等反应

5、。例如：12 -氨基酸分子中的氨基具有典型氨基的性质，如能与酸、亚硝氨基酸分子中的氨基具有典型氨基的性质，如能与酸、亚硝酸、烃基化试剂、酰基化试剂、甲醛、过氧化氢等反应。例如：酸、烃基化试剂、酰基化试剂、甲醛、过氧化氢等反应。例如：2.氨氨基的反应基的反应 133.两性和等电点两性和等电点 氨基酸因含有氨基和羧基，既能与酸又能与碱反应，是两性化氨基酸因含有氨基和羧基，既能与酸又能与碱反应，是两性化合物。分子内的氨基与羧基也能反应生成盐，这种盐称为内盐，亦合物。分子内的氨基与羧基也能反应生成盐，这种盐称为内盐，亦称两性离子或偶极离子。称两性离子或偶极离子。- -氨基酸的物理性质也说明它是以内盐形

6、氨基酸的物理性质也说明它是以内盐形式存在的，其与酸碱的反应可表示如下：式存在的，其与酸碱的反应可表示如下：14 氨基酸在碱性溶液中主要以负离子氨基酸在碱性溶液中主要以负离子()的形式存在，此时在电的形式存在，此时在电场中，氨基酸向正极移动；若将溶液调至酸性，则主要以正离子场中，氨基酸向正极移动；若将溶液调至酸性，则主要以正离子(III)的形式存在，在电场中氨基酸将向负极移动。的形式存在，在电场中氨基酸将向负极移动。15 当溶液为某一当溶液为某一pH时，负离子时，负离子()和正离子和正离子(III)浓度相等，净电浓度相等，净电荷等于零，在电场中氨基酸既不向正极也不向负极移动，这时溶液荷等于零，在

7、电场中氨基酸既不向正极也不向负极移动，这时溶液的的pH称为该氨基酸的等电点称为该氨基酸的等电点(用用pI表示表示)，不同的氨基酸具有不同的，不同的氨基酸具有不同的等电点。等电点。在等电点时，偶极离子的浓度最大，氨基酸在水中的溶解在等电点时，偶极离子的浓度最大，氨基酸在水中的溶解度最小，因此利用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。度最小，因此利用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。164.与水合茚三酮反应与水合茚三酮反应 - -氨基酸水溶液与水合茚三酮反应，氨基酸水溶液与水合茚三酮反应，生成蓝紫色物质：生成蓝紫色物质： 由于反应很灵敏，水合茚三酮也用于定性检出电泳、纸层析及由于反应很

8、灵敏，水合茚三酮也用于定性检出电泳、纸层析及薄层层析中氨基酸的位置。在这些分析中水合茚三酮薄层层析中氨基酸的位置。在这些分析中水合茚三酮作为作为显色剂。显色剂。1719.2 多肽多肽 19.2.1多肽的分类和命名多肽的分类和命名 - -氨基酸分子间的氨基与羧基脱水，通过酰胺键相连而成的化氨基酸分子间的氨基与羧基脱水，通过酰胺键相连而成的化合物称为肽，其中的酰胺键合物称为肽，其中的酰胺键 又称为肽键。由两个氨基酸又称为肽键。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由三个和多个氨基酸组成的肽，分别称为三肽组成的肽称为二肽，由三个和多个氨基酸组成的肽，分别称为三肽和多肽。组成多肽的氨基酸可以相同也可以不同。和

9、多肽。组成多肽的氨基酸可以相同也可以不同。 18 最简单的肽是由两分子氨基酸形成的二肽。例如，由甘氨酸最简单的肽是由两分子氨基酸形成的二肽。例如，由甘氨酸与丙氨酸形成的二肽可有如下两种结构：与丙氨酸形成的二肽可有如下两种结构： 二者的区别在于，二者的区别在于，(I)的肽键是由甘氨酸的羧基与丙氨酸的氨的肽键是由甘氨酸的羧基与丙氨酸的氨基形成的，而基形成的，而()是由丙氨酸的羧基与甘氨酸的氨基形成肽键的。是由丙氨酸的羧基与甘氨酸的氨基形成肽键的。在肽链中，带有游离氨基的氨基酸单位称为在肽链中，带有游离氨基的氨基酸单位称为N- -端，带有游离羧基端，带有游离羧基的部分称为的部分称为C- -端。端。如

10、在如在(I)中，甘氨酸部分保留了游离氨基，是中，甘氨酸部分保留了游离氨基，是N- -端，丙氨酸部分保留了游离羧基，是端，丙氨酸部分保留了游离羧基，是C- -端。端。19 多肽的命名是以多肽的命名是以含含C- -端的氨基酸为母体，端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基把肽链中其它氨基酸中的酸中的“酸酸”字改为字改为“酰酰”字，按在链中顺序依次写在母体名称之字，按在链中顺序依次写在母体名称之前。肽链的排列顺序是将含前。肽链的排列顺序是将含N- -端的氨基酸写在左面，端的氨基酸写在左面，C- -端写在右端写在右面。氨基酸单位依次编号，从面。氨基酸单位依次编号，从N- -端开始作为端开始作为1，C- -端

11、氨基酸最后编端氨基酸最后编号。下面是一个三肽，其命名为：号。下面是一个三肽，其命名为：2019.2.2 多肽结构的测定多肽结构的测定 例如，催产素和加血压素都是脑垂体分泌的激素，它们所含氨例如，催产素和加血压素都是脑垂体分泌的激素，它们所含氨基酸的顺序是类似的，只有基酸的顺序是类似的，只有3和和8氨基酸单位不同，其余氨基酸和排氨基酸单位不同，其余氨基酸和排列顺序都相同。列顺序都相同。 211.肽的水解肽的水解 在酸或碱的作用下，肽键断裂生成氨基酸的混合物。然后采取在酸或碱的作用下，肽键断裂生成氨基酸的混合物。然后采取适当的方法，如电泳、离子交换层析或氨基酸分析仪等，测定氨基适当的方法，如电泳、

12、离子交换层析或氨基酸分析仪等，测定氨基酸的种类和数量。但氨基酸在肽链中的排列顺序还是未知的。酸的种类和数量。但氨基酸在肽链中的排列顺序还是未知的。222.氨基酸顺序的测定氨基酸顺序的测定 两个不同的氨基酸组成二肽时，有两种连接方式；随着成肽的两个不同的氨基酸组成二肽时，有两种连接方式；随着成肽的氨基酸的数目增多，则理论上的连接方式也随之增加。由三个不同氨基酸的数目增多，则理论上的连接方式也随之增加。由三个不同氨基酸形成的三肽可能有六种，四肽可能有二十四种，五肽以上则氨基酸形成的三肽可能有六种，四肽可能有二十四种，五肽以上则更多。由此可以看出，要确定肽的结构是困难的。更多。由此可以看出，要确定肽

13、的结构是困难的。Sanger 正是由于正是由于确定了胰岛素确定了胰岛素(一种多肽一种多肽)的结构，而于的结构，而于1958年获得诺贝尔奖。年获得诺贝尔奖。用酶部分水解用酶部分水解端位分析（包括：酶解法和化学法）端位分析（包括：酶解法和化学法） 2319.3 蛋白质蛋白质 蛋白质存在于细胞中，它是由许多氨基酸通过酰胺键形成的含蛋白质存在于细胞中，它是由许多氨基酸通过酰胺键形成的含氮生物高分子化合物，在机体内承担着各种生理作用和机械功能。氮生物高分子化合物，在机体内承担着各种生理作用和机械功能。肌肉、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶、血清、血红蛋肌肉、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶、

14、血清、血红蛋白等都是由不同的蛋白质组成的。蛋白质在生命现象中起着决定性白等都是由不同的蛋白质组成的。蛋白质在生命现象中起着决定性的作用。的作用。 2419.3.1 蛋白质的组成蛋白质的组成 蛋白质经元素分析，知其组成中含有碳、氢、氧、氮及少量蛋白质经元素分析，知其组成中含有碳、氢、氧、氮及少量硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。一般干燥蛋白质的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。一般干燥蛋白质的元素含量元素含量(质量分数质量分数)为：为：25 蛋白质的相对分子质量很大，通常在蛋白质的相对分子质量很大，通常在10000以上，结构也非常以上，结构也非常复杂。它水解生成相对分子质量大小不等的

15、肽和氨基酸。复杂。它水解生成相对分子质量大小不等的肽和氨基酸。肽链进肽链进一步水解也得到氨基酸。由于最终产物都是氨基酸，所以说氨基一步水解也得到氨基酸。由于最终产物都是氨基酸，所以说氨基酸是组成蛋白质的基本单位。酸是组成蛋白质的基本单位。2619.3.2 蛋白质的性质蛋白质的性质 由于蛋白质分子结构复杂，相对分子质量很大，分子中带有很由于蛋白质分子结构复杂，相对分子质量很大，分子中带有很多极性基团并彼此间相互作用着，某些基团还带有电荷，所以它们多极性基团并彼此间相互作用着，某些基团还带有电荷，所以它们表现出一系列物理和化学特性。表现出一系列物理和化学特性。271.溶液性质溶液性质 蛋白质在溶液

16、中，因相对分子质量大，不能透过半透膜。人们蛋白质在溶液中，因相对分子质量大，不能透过半透膜。人们可利用这种性质，将蛋白质和低分子化合物或无机盐通过透析法分可利用这种性质，将蛋白质和低分子化合物或无机盐通过透析法分离开来，达到分离和纯化的目的。离开来，达到分离和纯化的目的。 蛋白质水溶液是蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体，一种稳定的亲水胶体，这是因为它含有的这是因为它含有的NH+3，COO- -，CONH，OH，SH等极性基团有高度的等极性基团有高度的亲水性的缘故。亲水性的缘故。 282.盐析盐析 蛋白质溶液加入无机盐蛋白质溶液加入无机盐(如硫酸铵、硫酸镁、氯化钠等如硫酸铵、硫酸镁、氯化钠等)溶

17、液后，溶液后，蛋白质便从溶液中析出，这种作用称为盐析。蛋白质便从溶液中析出，这种作用称为盐析。这是一个可逆过程，这是一个可逆过程，盐析出来的蛋白质还可再溶于水，并不影响其性质。盐析出来的蛋白质还可再溶于水，并不影响其性质。29 所有的蛋白质在浓的盐溶液中都可沉淀出来所有的蛋白质在浓的盐溶液中都可沉淀出来(称为盐析称为盐析)，但不但不同的蛋白质盐析出来时，盐的最低浓度是不相同的。利用这个性质同的蛋白质盐析出来时，盐的最低浓度是不相同的。利用这个性质可以分离不同的蛋白质。可以分离不同的蛋白质。 用乙醇等对水有很大亲和力的有机溶剂，处理蛋白质的水溶用乙醇等对水有很大亲和力的有机溶剂，处理蛋白质的水溶

18、液，也可使蛋白质沉淀出来，在初期也是可逆的。而用重金属离液，也可使蛋白质沉淀出来，在初期也是可逆的。而用重金属离子子Hg2+、Pb2+等形成不溶性蛋白质，则是不可逆过程。等形成不溶性蛋白质，则是不可逆过程。303.两性和等电点两性和等电点 和氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。它与强酸或强碱都可成和氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。它与强酸或强碱都可成盐。在强酸性溶液中，蛋白质以正离子状态存在；在强碱性溶液中，盐。在强酸性溶液中，蛋白质以正离子状态存在；在强碱性溶液中，则以负离子状态存在。因此，蛋白质也有等电点。则以负离子状态存在。因此，蛋白质也有等电点。31 不同的蛋白质具有不同的等电点。在等电点

19、时，蛋白质分子在不同的蛋白质具有不同的等电点。在等电点时，蛋白质分子在电场中也不迁移，这时的溶解度最小。通过调节蛋白质溶液的电场中也不迁移，这时的溶解度最小。通过调节蛋白质溶液的pH至至等电点，可使蛋白质从溶液中析出来。表等电点，可使蛋白质从溶液中析出来。表202列出一些蛋白质的列出一些蛋白质的等电点。等电点。324.变性变性 许多蛋白质在受热、紫外光照射或化学试剂作用时，许多蛋白质在受热、紫外光照射或化学试剂作用时，性质会性质会发生改变，溶解度降低，甚至凝固，这种现象称为蛋白质的变性。发生改变，溶解度降低，甚至凝固，这种现象称为蛋白质的变性。变性作用主要是由于蛋白质分子内部结构发生变化所致。

20、变性作用主要是由于蛋白质分子内部结构发生变化所致。 硝酸、三氯乙酸、单宁酸、苦味酸、重金属盐硝酸、三氯乙酸、单宁酸、苦味酸、重金属盐(如如Hg2+、Ag+、Pb2+等等)、脲、丙酮等都可使蛋白质变性。、脲、丙酮等都可使蛋白质变性。蛋白质变性后，不仅丧蛋白质变性后，不仅丧失原有的可溶性，也失去了原有的许多生理效能。失原有的可溶性，也失去了原有的许多生理效能。例如，原来的蛋例如，原来的蛋白质是酶，变性后就失去了酶的催化活性。白质是酶，变性后就失去了酶的催化活性。335. 显色反应显色反应 蛋白质中含有不同的氨基酸，可以和不同的试剂发生特殊的蛋白质中含有不同的氨基酸，可以和不同的试剂发生特殊的颜色变

21、化，利用这些反应可以鉴别蛋白质。颜色变化，利用这些反应可以鉴别蛋白质。(1)茚三酮反应：茚三酮反应：因为茚三酮可和一切具有因为茚三酮可和一切具有 结构的化合物结构的化合物生成生成蓝紫色物质，蓝紫色物质，所以蛋白质都有此颜色反应。所以蛋白质都有此颜色反应。34(2)缩二脲反应：缩二脲反应：蛋白质和缩二脲蛋白质和缩二脲(H2NCONHCONH2)一样，在氢氧一样，在氢氧化钠溶液中化钠溶液中加入硫酸铜稀溶液时出现紫色或粉红色，加入硫酸铜稀溶液时出现紫色或粉红色，称为缩二脲反称为缩二脲反应，二肽以上的肽和蛋白质都发生这个显色反应。应，二肽以上的肽和蛋白质都发生这个显色反应。(3)蛋白质黄色反应：蛋白质

22、黄色反应：有些蛋白质遇有些蛋白质遇浓硝酸后，即变成黄色，浓硝酸后，即变成黄色，可能是可能是由于蛋白质中含苯环的氨基酸发生了硝化反应的缘故。例如，苯丙由于蛋白质中含苯环的氨基酸发生了硝化反应的缘故。例如，苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸都能发生这个颜色反应；皮肤、指甲遇浓硝氨酸、酪氨酸和色氨酸都能发生这个颜色反应；皮肤、指甲遇浓硝酸变成黄色也是这个原因。酸变成黄色也是这个原因。3519.3.4 酶酶 酶是一种由活细胞合成的蛋白质。酶按其结构可分为单纯蛋白酶是一种由活细胞合成的蛋白质。酶按其结构可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶。酶和结合蛋白酶。 单纯蛋白酶不含非蛋白物质，如淀粉酶等，结合蛋白酶除含有单纯蛋白酶

23、不含非蛋白物质，如淀粉酶等，结合蛋白酶除含有蛋白质外，还含有非蛋白物质，如氧化酶等。蛋白质外，还含有非蛋白物质，如氧化酶等。36 酶能催化反应而参与生物体的代谢，它是一种催化剂。酶催化酶能催化反应而参与生物体的代谢，它是一种催化剂。酶催化的反应与实验室进行的同类反应相比，它不需要高温、高压、强酸、的反应与实验室进行的同类反应相比，它不需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件，而是在温和条件下强碱等剧烈条件，而是在温和条件下(体温，体温，pH7)，在体内即能顺在体内即能顺利而迅速地进行，它是一种生物化学反应，利而迅速地进行，它是一种生物化学反应，酶是生物催化剂。酶是生物催化剂。37 它具有一般催化剂

24、的特征，如反应中本身不被消耗，有极少量它具有一般催化剂的特征，如反应中本身不被消耗，有极少量即可加速反应，只能催化热力学上允许进行的反应。即可加速反应，只能催化热力学上允许进行的反应。但它又与一般但它又与一般催化剂不同，其催化效率极高，比用一般催化剂反应速率快催化剂不同，其催化效率极高，比用一般催化剂反应速率快1061013倍，同时具有很好的区域选择性和立体选择性。倍，同时具有很好的区域选择性和立体选择性。38 在利用酶作催化剂时应当注意，由于酶是蛋白质，对环境条件在利用酶作催化剂时应当注意，由于酶是蛋白质，对环境条件极为敏感，如温度和极为敏感，如温度和pH等的变化，可改变酶的活性，甚至失去活性。等的变化，可改变酶的活性，甚至失去活性。但也有例外，一种被称为但也有例外，一种被称为TBADH的还原酶在的还原酶在85仍很稳定，且能仍很稳定，且能在有机溶剂中使用，在不对称合成中，是一种很有用的还原酶。在有机溶剂中使用，在不对称合成中，是一种很有用的还原酶。3919.4 核酸核酸 核酸是核酸是1869