生物化学习题汇集-2

1、生物化学习题汇集-2目录 第 一 章 蛋白质第 二 章 酶与辅酶第 三 章 核酸第 四 章 激素第 五 章 维生素第 六 章 糖代谢第 七 章 脂类代谢第 八 章 生物氧化与氧化磷酸化第 九 章 氨基酸代谢第 十 章 核苷酸代谢第十一章 物质代谢的联系与调节第十二章 DNA的生物合成第十三章 RNA的生物合成第十四章 蛋白质的生物合成第十五章 基因表达调控第十六章 基因重组与基因工程第十七章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质第十八章 基因与生长因子第十九章 基因诊断与基因治疗参考文献1前言生命科学的巨大变化源自于生物化学、分子生物学和相关学科的发展。而生物化学又是学习其他生物学科的基础，今天所有学

2、习生物学的学生都意识到良好的生物化学基础对他们今后的学习与工作是多么重要。但是面对一个如此庞杂和深刻的生物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学生克服这种困难。因此有必要整理编排一套密切联系和反映最新生物化学教材内容的习题，供学习参考用。由于我们学习时采用的是沈同、王镜岩的生物化学第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的普通生物化学第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的生物化学第三版的主要内容，对生物化学的学习能够起到巩固与强化的作用。第一章 蛋白质一、

3、单选题1有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 (D)A5.0 B4.0 C6.0 D7.0 E8.02下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 (B)A血清清蛋白(分子量68 500) B马肝过氧化物酶(分子量247 500)C肌红蛋白(分子量16 900) D牛胰岛素(分子量5 700)E牛乳球蛋白(分子量35000) 3蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是 (D) A肽键 B半胱氨酸的-SH基 C苯丙氨酸的苯环 D色氨酸的吲哚环 E组氨酸的咪唑环4含芳香环的氨基酸是 (B) ALys B

4、Tyr CVal DIle EAsp5下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是 (A) A酸性氨基酸 B含硫氨基酸 C支链氨基酸 D芳香族氨基酸 E碱性氨基6变性蛋白质的特点是 (B) A黏度下降 B丧失原有的生物活性 C颜色反应减弱 D溶解度增加 E不易被胃蛋白酶水解7蛋白质变性是由于 (B) A蛋白质一级结构改变 B蛋白质空间构象的改变 C辅基的脱落 D蛋白质水解 E以上都不是8以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子 (A)A甘氨酸 B丝氨酸 C半胱氨酸 D苏氨酸 E丙氨酸9下列有关蛋白质折叠结构的叙述正确的是（E）A折叠结构为二级结构B肽单元折叠成锯齿状C折叠结构的肽链较伸展 D若干肽链骨架平行或

5、反平行排列，链间靠氢键维系 E以上都正确10可用于蛋白质定量的测定方法有（B）A盐析法B紫外吸收法C层析法D透析法E以上都可以11镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是（E）AHb的一级结构BHb的基因CHb的空间结构D红细胞形态 EHb的辅基结构12维系蛋白质一级结构的化学键是（B） A氢键 B肽键 C盐键 D疏水键 E范德华力13天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B） A半胱氨酸 B瓜氨酸 C羟脯氨酸 D蛋氨酸 E丝氨酸14蛋白质多肽链书写方向是（D） A从3¢ 端到5¢ 端 B从5¢ ¢端到3¢ 端 C从C端到N端 D从N端到C端 E以上都不是1

6、5血浆蛋白质的pI大多为pH56，它们在血液中的主要存在形式是（B）A兼性离子B带负电荷 C带正电荷 D非极性分子 E疏水分子16蛋白质分子中的螺旋和片层都属于（B）A一级结构B二级结构C三级结构D域结构E四级结构17螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是（B）A4.5B3.6C3.0D2.7E2.518下列含有两个羧基的氨基酸是（E）A缬氨酸B色氨酸C赖氨酸D甘氨酸E谷氨酸19组成蛋白质的基本单位是（A） AL-氨基酸 BD-氨基酸 CL，-氨基酸 DL，D-氨基酸 ED-氨基酸20维持蛋白质二级结构的主要化学键是（D） A疏水键 B盐键 C肽键 D氢键 E二硫键21蛋白质分子的转角属于蛋白

7、质的（B） A一级结构 B二级结构 C结构域 D三级结构 E四级结构22关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是（A） A具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 B天然蛋白质分子均有这种结构 C三级结构的稳定性主要由次级键维系 D亲水基团多聚集在三级结构的表面 E决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是（D） A都可以与氧结合 BHb和Mb都含铁 C都是含辅基的结合蛋白 D都具有四级结构形式 E都属于色蛋白类24具有四级结构的蛋白质特征是（E） A分子中必定含有辅基 B四级结构在三级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲形成 C依赖肽键维系四级结构的稳定

8、性 D每条多肽链都具有独立的生物学活性 E由两条或两条以上的多肽链组成25关于蛋白质的四级结构正确的是（E）A一定有多个不同的亚基B一定有多个相同的亚基C一定有种类相同，而数目不同的亚基数D一定有种类不同，而数目相同的亚基E亚基的种类，数目都不一定相同26蛋白质的一级结构及高级结构决定于（C）A 亚基B分子中盐键C氨基酸组成和顺序D分子内部疏水键E分子中氢27蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A溶液pH大于pI B溶液pH小于pIC溶液PH等于pI D在水溶液中 E溶液pH等于7.428蛋白质的等电点是（E）A蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pHB蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液

9、的pHC蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pHD蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的p29蛋白质溶液的主要稳定因素是（C）A蛋白质溶液的黏度大B蛋白质在溶液中有“布朗运动”C蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D蛋白质溶液有分子扩散现象E蛋白质分子带有电荷 30蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是（C） A亮氨酸 B胱氨酸 C蛋氨酸 D半胱氨酸 E苏氨酸31维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是（A） A清蛋白 Bl球蛋白 C球蛋白 D球蛋白 E纤维蛋白原32血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是（D） A纤维蛋白原 B球蛋白 C拟球蛋白 D清蛋白 E球蛋白33胰岛素分子A链与

10、B链交联是靠（D） A疏水键 B盐键 C氢键 D二硫键 E范德华力34蛋白质中含量恒定的元素是（A） AN BC CO DH EFe35. 下列哪项与蛋白质的变性无关？（A）A. 肽键断裂 B氢键被破坏C离子键被破坏 D疏水键被破坏36. 氨基酸在等电点时具有的特点是：（E）A不带正电荷 B不带负电荷CA和B D溶解度最大E在电场中不泳动37. 在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？（D）A凯氏定氮法 B双缩尿反应 C紫外吸收法 D茚三酮法二、多选题1关于蛋白质的组成正确的有（ABCD） A由C，H，O，N等多种元素组成 B含氮量约为16 C可水解成肽或氨基酸 D由-氨基酸组成 E

11、含磷量约为102蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的（BC） A半胱氨酸的巯基 B酪氨酸的酚基 C色氨酸的吲哚基 D组氨酸的异吡唑基 E精氨酸的胍基3关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC） A比一般CN单键短 B具有部分双键性质 C与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构 D肽键可自由旋转 E比一般CN单键长4谷胱甘肽（BCE） A是一种低分子量蛋白质 B在氨基酸吸收过程中起作用 C可进行氧化还原反应 D由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成 E其还原型有活性5蛋白质的螺旋结构（ACD）A多肽链主链骨架C=O基氧原子与NH基氢原子形成氢键 B脯氨酸和甘氨酸对螺旋的形成无影响C为右

12、手螺旋D每隔3.6个氨基酸残基上升一圈E侧链R基团出现在螺旋圈内6关于蛋白质结构的叙述正确的有（ABCD） A蛋白质的一级结构是空间结构的基础 B亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面C蛋白质的空间结构由次级键维持D有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域E所有蛋白质都有一、二、三、四级结构7关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的（BD）A 尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的C变性都是可逆的 D变性蛋白质的理化性质发生改变E变性蛋白质的空间结构并无改变8下列哪些蛋白质含有铁（ABCD）A细胞色素氧化酶 B肌红蛋白 C血红蛋白 D过氧化酶 E卵清蛋白9下列哪些方法基

13、于蛋白质的带电性质（AC）A电泳 B透析和超滤 C离子交换层析 D凝胶过滤 E超速离心10蛋白质的螺旋结构十分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍螺旋形成？（ABC）A连续的天冬氨酸 B连续的碱性氨基酸 C脯氨酸 D丙氨酸 E苏氨酸11已知卵清蛋白pI=4.6，乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1，上述蛋白质在电场中的移动情况为（BC）A缓冲液pH为7.0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动C缓冲液pH为9.1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D缓冲液pH为5.2时，乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白

14、向阴极移动，糜蛋白酶原移向阳极E缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阴极移动，其他两种向阳极移动12蛋白质处于pH等于其pI的溶液时，蛋白质分子解离状态可为（AB）A蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等，为兼性离子B蛋白质的净电荷为零C具有相等量的正离子和负离子D蛋白质分子处于不解离状态E蛋白质分子解离带同一种电荷13组成人体蛋白质的氨基酸（AD）A都是-氨基酸 B都是-氨基酸 C除甘氨酸外都是D系氨基酸 D除甘氨酸外都是L系氨基酸 EL系和D系氨基酸各半14属于蛋白质二级结构的有（ABCE）A螺旋B折叠C转角D亚基E无规卷曲15含羟基的氨基酸有（ABD）A苏氨酸B丝氨酸C赖氨酸D酪氨酸E半胱氨酸

15、三、填空题1. 组成蛋白质的元素有_、_、_、_。含量恒定的元素是_其平均含量为_。【C、H、O、N；N；16%】2. 酸性氨基酸基酸有_、_；碱性氨基酸有_、_、_。含巯基的氨基酸是_。【谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、赖氨酸、组氨酸；半胱氨酸】3. 蛋白质的二级结构形式有_、_、_、_。【-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲】4. 维持蛋白质空间构象的非共价键有_、_、_、_。【疏水作用、盐键、氢键、Van der Waals力）】5. 分离纯化蛋白质的方法有_、_、_、_、_等。【透析、超滤、盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】6. 在蛋白质分子中，一个氨基酸的碳原子上的_与另一个氨基

16、酸碳原子上的_脱去一分子水形成的键叫_，它是蛋白质分子中的基本结构键。7. 蛋白质颗粒表面的_和_是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。【电荷层 水化膜】8. 蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_键，使天然蛋白质原有的_与_性质改变。【次级键 物理化学 生物学】9. 按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为_。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_，其中非蛋白质部分称_。【球状蛋白质 纤维状蛋白质 单纯蛋白质 结合蛋白质 辅基】10.蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性

17、溶液中带_电荷，在碱性溶液中带_电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 _，该溶液的pH值称为蛋白质的_。【正 负 两性离子（兼性离子） 等电点】四、名词解释题1. 蛋白质的等电点(isoelectric point of protein)：【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。】2. 蛋白质的二级结构(secondary structure of protein)【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】3. 变构效应(allosteric effect)【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。】4. 协同效应(cooper

18、ative effect)【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力。】5. 蛋白质的变性作用(denaturation of protein)【在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。】6. 亚基(subunit)【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。】7. 结构域(domain)【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的结构紧密区。】8. 模体(motif)【某些蛋白质分子中，2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象。有特征性氨基酸序列。】10. 分子伴侣(molecular chaperone)【细胞内的一类促进蛋白质折叠

19、形成天然空间构象的蛋白质。】11. 辅基(prosthetic group)【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分。】五、问答题1. 试举例说明什么是分子病。【由于基因突变，蛋白质的结构、功能发生改变导致的疾病。】2. 蛋白质含氮量平均为多少?为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?如何计算?【16%。各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。每可样品含氮克数6.25100=100克样品蛋白质含量（g%）】3. 自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何进行分类?【20种。根据侧链的结构和性质分为4类：极性、中性氨基酸；酸性氨基酸 碱性氨基酸 非极性、疏水性氨基酸。】4. 何谓蛋白质的一级结构?

20、简述蛋白质的一级结构测定方法。【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。一级结构测定方法：水解纯化蛋白质，测定各种氨基酸的百分含量；测定多肽链N端与C端的氨基酸；多肽链水解为肽段，分离纯化各肽段，用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序；经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序。】5. 蛋白质的二级结构?蛋白质的二级结构主要有哪些形式?各有何结构特征?【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布。主要形式和特征有：-螺旋：多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸残基，螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。-折叠：多肽链相对伸展，肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向

21、平行排列，通过氢键联系成片层结构。-转角：发生在多肽链进行180度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系。无规卷曲；无确定规律的肽段。】7. 何谓蛋白质的三级机构?维系蛋白质三级结构的化学键有哪些?【多肽链中所有原子的空间排部。通过疏水作用、盐键、氢键、Van der Waals力维系。】六本章要点总结：1. 蛋白质的结构蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的-氨基和

22、另一个氨基酸的-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有-螺旋结构和-折叠结构，此外还有-转角和自由回转。右手-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列

23、可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极

24、性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含

25、了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。2. 蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。2.1一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：（1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成

26、镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。（2）一级结构与生物进化 研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。（3）蛋白质的激活作用 在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。2.2蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。（1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由

27、124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。（2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。从以上例子可以看出，只

28、有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。3.蛋白质的重要性质蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电

29、荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。4. 测定蛋白质分子量的方法4.1凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大

30、小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应的分子量。4.2SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的

31、强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。4.3沉降法（超速离心法） 沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行为，可判断出蛋白质的沉降速度

32、。根据沉降速度可求出沉降系数，将S带入公式，即可计算出蛋白质的分子质量。第二章 酶一、单选题1下列对酶的叙述，哪一项是正确的（E）A所有的蛋白质都是酶 B所有的酶均以有机化合物作为作用物C所有的酶均需特异的辅助因子 D所有的酶对其作用物都有绝对特异性E所有的酶均由活细胞产生2. 以下哪项不是酶的特点（A）A酶只能在细胞内催化反应 B活性易受pH、温度影响C只能加速反应，不改变反应平衡点 D催化效率极高E有高度特异性3. 结合酶在下列那种情况下才有活性（D）A酶蛋白单独存在 B辅酶单独存在 C亚基单独存在 D全酶形式存在 E有激活剂存在4下列哪种辅酶中不含核苷酸（C）AFAD BFMN CFH4

33、 DNADP+ ECoA-SH5下列哪种辅酶中不含维生素（D）ACoA-SH BFAD CNAD+ DCoQ EFMN6酶的辅助因子的作用不包括（E）A稳定酶的空间构象 B参与构成酶的活性中心C在酶与作用物的结合中起桥梁作用 D传递电子、质子E决定酶的特异性7酶的必需基团是指（B）A维持酶一级结构所必需的基团B位于活性中心以内或以外，与酶活性密切相关的基团C酶的亚基聚合所必需的基团D维持酶分子构象的所有基团E构成全酶分子的所有基团8酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为（B）A结合基团 B催化基团 C碱性基团 D酸性基团 E疏水基团9有关同工酶的正确叙述是（A）A不同组织中同工酶谱不同 B同工

34、酶对同种作用物亲和力相同C同工酶的基因相同 D组成同工酶的亚基一定相同E同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的10含LDH5丰富的组织是（A）A肝组织 B心肌 C红细胞 D肾组织 E脑组织11关于酶原激活，正确的是（B）A酶原与酶一级结构相同B酶原与酶空间结构不同C所有酶都由酶原生成D酶原有活性中心E激活剂使酶原激活12关于变构酶的结构特点的错误叙述是（D）A常有多个亚基组成 B有与作用物结合的部位C有与变构剂结合的部位 D催化部位与别构部位都处于同一亚基上E催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上13关于变构剂的错误叙述是（B）A可与酶分子上别构部位结合 B可使酶蛋白与辅基结合C

35、可使酶与作用物亲和力降低 D可使酶分子的空间构象改变E有激活或抑制作用14国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是（D）A酶的来源 B酶的结构 C酶的理化性质D酶促反应性质 E酶催化的作用物结构15关于酶促反应特点的错误描述是（B）A酶能加速化学反应 B酶在生物体内催化的反应都是不可逆的C酶在反应前后无质和量的变化 D酶对所催化的反应有选择性E能缩短化学反应到达反应平衡的时间16关于诱导契合学正确的是（E）A发生在酶原激活时 B发生在变构调节时 C诱导契合时仅发生酶构象改变 D诱导契合时仅发生底物构象改变 E诱导契合有利于形成酶与底物复合物17其他因素不变，改变作用物的浓度时（A）A在低底物浓

36、度下反应速度与底物浓度成正比 B反应速度随底物浓度增加而下降 C反应速度随底物浓度增加持续增加D反应速度先慢后快 E反应速度不变18在酶浓度不变的条件下，以反应速度v-对作用物S作图，其图象为（C）A直线 BS形曲线 C矩形双曲线 D抛物线 E钟罩形曲线19作用物浓度达到饱和后，再增加作用物浓度（C）A反应速度随作用物增加而加快 B随着作用物浓度的增加酶逐渐失活C反应速度不再增加 D如增加抑制剂反应速度反而加快E形成酶-作用物复合体增加20Michaelis-Menten方程式是（C）A= _Km +S B= Vmax+S Vmax+S K m+S C= VmaxS D= Km + S Km+

37、S VmaxSE= KmS Vmax+S21Km是（D）A作用物浓度饱和时的反应速度 B是最大反应速度时的作用物浓度C作用物浓度达50%饱和时的反应速度 D反应速度达最大反应速度50%时的作用物浓度E降低反应速度一半时的作用物浓度22酶的Km值大小与（A）A酶性质有关 B酶浓度有关 C酶作用温度有关 D酶作用时间有关 E酶的最适pH有关23己糖激酶以葡萄糖为作用物时，Km=1/2S, 其反应速度是V的（A）A67% B50% C33% D15% E9%24酶促反应速度达到最大反应速度V 的80%时，作用物浓度S为（D）A1 Km B2 Km C3 Km D4 Km E5 Km25. 为了防止酶

38、失活，酶制剂存放最好（A）A在低温 B在室温 C最适温度 D加入抑制剂 E不避光26含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著降解，其原因是（B）A酶变性失活 B失去激活剂 C酶一级结构破坏 D失去辅酶 E失去酶蛋白27能使唾液淀粉酶活性增强的离子是（A）A氯离子 B锌离子 C碳酸氢根离子 D铜离子 E锰离子28各种酶都具有最适pH，其特点是（B）A最适pH一般即为该酶的等电点B最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态C最适pH时酶分子的活性通常较低D大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形E在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同29属于不可逆性抑制作用的抑制剂是（B）A丙二酸对琥

39、珀酸脱氢酶的抑制作用 B有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制作用C磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用 DATP对糖酵解的抑制作用E反应产物对酶的反馈抑制30对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的（C）A使酶变性失活的抑制剂 B抑制剂与酶是共价键相结合C抑制剂与酶是非共价键结合 D抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E可逆性抑制剂即指竞争性抑制31丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是属于（C）A反馈抑制 B非竞争抑制 C竞争性抑制 D非特异性抑制 E反竞争性抑制32反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应（E）A使Km值升高，V不变 B使Km值降低，V不变 C使Km值不变，V升高 D使Km值不变，V降

40、低 E使Km值和V均降低33存在下列那种物质的情况下，酶促反应速度不变、Km值减少（D）A无抑制剂存在 B有竞争性抑制剂存在 C有反竞争性抑制剂存在 D有非竞争性抑制剂存在 E有不可逆抑制剂存在34纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是（D）A蛋白质浓度 B酶量 C酶的总活性 D酶的比活性 E酶的理化性质35有关酶的以下描述哪项是正确的（E）A同工酶是一组功能与结构相同的酶 B诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶C在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应D酶催化反应处速度取决于酶的浓度E竞争性抑制剂只能改变Km值，而不改变Vmax36组织损伤后，血浆特异酶的活性变化主要依赖于（D）A

41、损伤前酶在该组织中的浓度 B损伤前酶在血液中的浓度C损伤前酶在组织中的合成速率 D损伤时损害的面积与程度E损伤后采集血标本的时间37下列关于ribzyme 的叙述哪一个是正确的（C）A即核酸酶 B本质是蛋白质 C本质是核糖核酸 D最早发现的一种酶 E其辅酶是辅酶A二、多选题1 关于酶的叙述哪些是正确的（ABCD）A酶的化学本质是蛋白质 B所有的酶都是催化剂 C酶可以降低反应活化能 D酶能加速反应速度，不改变平衡点2 酶与一般催化剂相比有以下特点（ACD）A反应条件温和，可在常温，常压下进行B加速化学反应速度，可改变反应平衡点C专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物D酶的催化效率极

42、高3. 证明多数酶是蛋白质的证据是（ABCD）A水解产物是氨基酸 B有和蛋白质一致的颜色反应 C可被蛋白酶水解 D可使蛋白质变性的因素，也使酶变性4. 蛋白与辅酶（辅基）的关系有（ABCD）A一种酶只有一种辅酶（辅基） B不同的酶可有相同的辅酶（辅基） C只有全酶才有活性 D酶蛋白决定特异性，辅酶参与反应5. 对全酶的正确描述指（BD）A所有的酶都有全酶和蛋白质两种形式 B由蛋白质和非蛋白质部分构成C酶蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物 D由酶蛋白和辅酶（辅基）组成的酶6. 酶的辅助因子可以是（ABC）A金属离子 B某些小分子有机化合物 C维生素或其衍生物 D各种有机和无机化合物7. 可提供酶必

43、需基团的氨基酸有（ABC）A丝氨酸 B半胱氨酸 C组氨酸 D甘氨酸8 一种酶的活性有赖于酶蛋白的巯基，能有效地保护这种酶，防止氧化的物质是（ABC）A维生素C B维生素E C 还原型谷胱甘肽 D过氧化氢9 成酶活性中心的功能基团，常见的有（ABC）A-COOH B-SH及-OH C咪唑基 D甲基10酶分子上必需基团的作用是（ABC）A与作用物结合 B参与作用物进行化学反应 C维持酶分子空间构象 D决定酶结构11变构酶的动力学特点是（AD）A对S作图呈S型 B对S作图呈抛物线型 C对S作图呈距形双曲线 D表明有协同效应12pH对酶促反应速度影响主要是由于（ABCD）A影响酶必需基团的游离状态 B

44、影响酶活性中心的空间构象 C影响辅酶的游离状态 D影响底物分子的解离状态 13不可逆性抑制剂（ACD）A是使酶变性失活的抑制剂B是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂C是特异的与酶活性中心结合的抑制剂D是与酶分子以共价键结合的抑制剂14非竞争性抑制作用中，抑制剂的作用方式是（I：抑制剂 E：酶 S ：作用物）（ACD）AE+I EI BI + S SI CEI +S EIS DES + I ESI15竞争性抑制剂存在时：(BD) A.Km降低 BKm增加 CVmax降低 DVmax不变三、填空题1酶促反应的特点有_、_、_。【高效率催化活性、高度特异性、可调节性】2. 列辅基（酶）分别

45、含维生素是NAD_；CoA_；TPP_；FAD_；FH4_。【PP；泛酸；B1；B2；叶酸】3. 响酶促反应的因素有_、_、_、_、_。【酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂】4. 的特异性有_、_、_三类。【绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性】5. 逆性抑制作用的类型可分为_、_、_三种。【竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。】6. 单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表示_；在标准条件下，在1分钟内能催化1.0微摩尔的作用物转变为产物的酶量为_。【酶的反应速度；1个国际单位IU】7. 酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性， 是发生化学

46、变化的部位，决定催化反应的性质。【结合部位；催化部位；结合部位；催化部位】8. 酶活力是指 ，一般用 表示。【酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度】9. 通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的 速度，即 时测得的反应速度。【初；底物消耗量<5%】10. 解释别构酶作用机理的假说有 模型和 模型两种。【齐变；序变】11. 固定化酶的优点包括 ， ， 等。【稳定性好；可反复使用；易于与反应液分离】12. pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响 ，影响 ，影响 。【底物分子的解离状态；酶分子的解离状态；中间复合物的解离状态】13. 温度对酶活力影响有以下两方

47、面：一方面 ，另一方面 。【温度升高，可使反应速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活】14. 丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 抑制剂。【竞争性】15. 变构酶的特点是：（1） ，（2） ，它不符合一般的 ，当以V对S作图时，它表现出 型曲线，而非 曲线。它是 酶。【由多个亚基组成；除活性中心外还有变构中心；米氏方程；S；双；寡聚酶】16. 转氨酶的辅因子为 即维生素 。其有三种形式，分别为 、 、 ，其中 在氨基酸代谢中非常重要，是 、 和 的辅酶。【磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；转氨酶；脱羧酶；消旋酶】17. 叶酸以其 起辅酶的作用，它有 和 两种还原形式，后者的功能作为 载体。【还原性产物；DHFA；THFA；一碳单位】18. 全酶由 和 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子或化学基团的作用。【酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子