第8-10章-酶化学

1、第五章酶化学一：填空题1. 全酶由和组成，在催化反响时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。2. 辅助因子包括 ，和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要 除去，与酶蛋白结合疏松，可用 除去。3. 酶是由产生的，具有催化能力的 。4. 酶活力的调节包括酶的调节和酶的调节。5. 和S.AItman因各自发现了 而共同获得1989年的诺贝尔奖化学奖。6.1986年，和P.GSchultz等人发现了具有催化活性的 ，称。7根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反响的性质可以分为六大类，和。8. 按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的

2、编号是EC.1，EC代表，4个数字分别代表 ，和。9. 根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为 专一性、专一性和专一性。10. 关于酶作用专一性提岀的假说有 ，和等几种。11. 酶的活性中心包括 和两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反响的性质。12. 酶活力是指 ，一般用 表示。13. 通常讨论酶促反响的反响速度时，指的是反响的 速度，即时测得的反响速度。14. 常用的化学修饰剂 DFP可以修饰残基，TPCK常用于修饰 残基。7 -一般为。16. 调节酶包括 和等。17. 解释别构酶作用机理的假说有 模型和模型两种。18. 固定化酶的优点包括

3、 ，等。19. 固定化酶的理化性质会发生改变，如Km，Vmax等。20. 同工酶是指，如。21. pH影响酶活力的原因可能有以下几方面：1影响，2影响，3影响22. 温度对酶活力影响有以下两方面：一方面 ，另一方面 。23. 脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有 专一性。24. 酶促动力学的双倒数作图Lineweaver-Burk作图法，得到的直线在横轴上的截距为 ，纵轴上的截距为。25. 磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌生长繁殖。26. 谷氨酰胺合成酶的活性可以被 共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷

4、酸化酶等那么可以被 共价修饰调节。27. 判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的 和。二：是非题1. 酶可以促成化学反响向正反响方向转移。2. 对于可逆反响而言，酶既可以改变正反响速度，也可以改变逆反响速度。3. 酶的化学本质是蛋白质。4. 酶活性中心一般由在一级结构中相邻的假设干氨基酸残基组成。5. 酶只能改变化学反响的活化能而不能改变化学反响的平衡常数。6. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。7. 酶反响速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。8. 从鼠脑别离的己糖激酶可以作用于葡萄糖Km壬=咕0心或果糖Km= T 二mol/L。那么己糖激酶对果糖的亲和力更高。9. Km是酶的特征常数

5、，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。10. Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。11. Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。12. 一种酶有几种底物就有几种Km值。13. 当S>> Km 时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加E来增加V。14. 酶的最适pH是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH。15. 酶的pH酶活性曲线均为钟罩形。16. 酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，那么最适温度高，作用时间短，那么最适温度低。17. 酶反响的温度系数高于一般反响的温度系数。18. 金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。19. 增

6、加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。20. 正协同效应使酶促反响速度增加。21. 正协同效应使酶与底物亲和力增加。22. 正协同效应使酶促反响速度对底物浓度变化越来越敏感。23. 竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。24. 由1克粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。25. 酶反响的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。26. 负协同性不能用 MWC齐变模型理论来解释。三：单项选择题1. 利用恒态法推导米氏方程时，弓I入了除哪个外的三个假设？A. 在反响的初速度阶段，E+P - ES可以忽略B. 假设S >> : E,那

7、么S - : ESSC. 假设E+S-ES反响处于平衡状态2.用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反响系统中，参加过量S和一定量的I，然后改变测v,得V /3.在一反响体系中,/S过量，参加一定量的I，测vE曲线，改变门，<br>得一系列平行曲线，那么参加的vE曲线，那么哪一条曲线代表参加了一定量的可逆抑制剂?I是:<br>I4.竞争性可逆抑制剂抑制程度与以下哪种因素无关?5.以下列图中I代表了:11>0E1Trn=oD. 反响处于动态平衡时，即 ES的生成速度与分解速度相等6. 哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度?7. 酶的竞争性可逆抑制剂可以使

8、：A. Vmax减小，Km减小B. Vmax增加，Km增加C. Vmax不变，Km增加D. Vmax不变，Km减小E. Vmax减小，Km增加8. 以下常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂?9. 溶菌酶在催化反响时，以下因素中除哪个外，均与酶的高效率有关?10. 以下列图中哪条曲线是负协同效应别构酶的vS 曲线?<br>11. 假定Rs=酶与底物结合达90%饱和度时的底物浓度/酶与底物结合达10%饱和度时的底物浓度，那么正协同效应 的别构酶 :A. Rs>81B. Rs=81C. Rs<81> 81< 8112. 以 Hill 系数判断，那么具负协同效应的

9、别构酶 :A. n>1B. n=1C. n<1> 1< 113. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：14. 酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？15. 测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反响的初速度？%B.0.5%C.1%D. 2%E. 5%16. 在生理条件下，以下哪种基团既可以作为口的受体，也可以作为的供体?£氨基17. 对于以下哪种抑制作用，抑制程度为50%时，I =Ki ?18. 在一酶反响体系中，假设有抑制剂I存在时，最大反响速度为7' Fjjj：，没有抑制剂I存在时，最大反响速度为

10、1'口工:，假设I：、m： ，那么I为：四：问答题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2. 简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的-003.写岀催化以下反响的酶的分类名称(类型<br>户CHjCOCOO- 4- C02 +ATP r _OOC-GH?COCOO ADP + Pich2ohch2 onE1 +HOCH+ HAD#+D=C4- 盘D且皿+<br>(1)脲酶(只催化尿素-'的水解，但不能作用于4试指岀以下每种酶具有哪种类型的专一性。CB2O"FiCK2OPi6caoHCH PLN;：'&

11、#39;.：!' 1L)<br>(2) B -D-葡萄糖苷酶(只作用B -D-葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷)<br>(3)酯酶(作用于的水解反响)<br>(4)L-AA氧化酶(只作用于L-AA，而不能作用于D-AA)<br>(5)反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸(延胡索酸)，而不能作用于顺丁烯二酸(马来酸)<br>(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸)5. 甘油醛-3-磷酸脱氢酶，相对分子质量4万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件下，5卩卩mol甘油醛-3-磷

12、酸转化为甘油酸-3-磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。6. 称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮 0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解 酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生lug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的蛋白浓度及比 活每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。7. Decamethonium：| 叮广“ |匚| “二"，1广11.：是一种用于肌肉松弛的药物，是乙酰胆碱酯酶的抑 制剂，这种抑制作用可以通过增加乙酰胆碱的浓度来逆转或解除。请问这种药物是否与酶共价结合？属于哪种类型的抑制剂？并解释为什么

13、可以通过增加乙酰胆碱的浓度来解除抑制。8. 乙酰胆碱酯酶也可以被 DFP失活，因为DFP可以与酶的Ser残基共价结合，但是 decamethonium可以对酶起保护作 用。在一定量的酶和 DFP存在时，decamethonium可以使酶失活的速度降低，请解释。9. 试比拟Km与Ks的定义及其相互关系。vS图，双倒数图，vv/ S作图，S /vS作图及直10. Vmax和米氏常数可以通过作图法求得，试比拟 接线性作图法求 Vmax和Km的优缺点。12. (1)为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化？ <br>(2)为什么蚕豆必需煮熟后食用,否那么容易引

14、起不适？13. a -糜蛋白酶(-矗丄24卩mol/min/mg酶。a -糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数见下14. a -胰凝乳蛋白酶可以催化 N-乙酰-L-Phe-p-硝基苯酯的水解，在不同的底物浓度下测反响初速度得到一组实验数据,表。求Km和Vmax。ES H mal/L% U mol/L/min1011. 71615.02017. 52518,43021,03522. 5402& 34524. 25026*015.使用下表数据，作图判断抑制剂类型(竞争性还是非竞争性可逆抑制剂)。<br>nnDnl /I.2+03.04.010. 0伍0每小叶形成产软的Vnol坂(

15、没有抑制剂)13L 917. 32L S31. 327. 0毎小叶形成产物的U mol散.育抑&話12. 111 925. ?31.316.甘油醛-3-磷酸脱氢酶 2'150 000)的活性位点有一个 Cys残基，假定为使5ml1.2mg/ml的酶溶液完全失活，需要 3. OX 10_ mg碘乙酰胺(一疋丄一185)，计算酶的催化亚基的数目。17.对活细胞的实验测定说明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近。请解释其生理意义。为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？18.有时另肪勾酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释19. (1)对于一个遵循米氏动力学的酶

16、而言，当S=Km 时，假设v=35卩mol/min ,Vmax是多少卩mol/min ? (2)当S=2 10 5mol/L，v=40 mol/min，这个酶的Km是多少？(3)假设I表示竞争性抑制剂，Ki =4 10 5M，当S=. 一： . J mol/L和l= . ： |：mol/L时,v是多少？ (4)假设是非竞争性抑制剂，在 卜I、S和I条件与中相同时，v是多少？ (5)大致绘出此 酶v-S关系的曲线图形a.没有抑制剂存在时；b.有竞争性抑制剂存在时如(3); c.有非竞争性抑制剂存在时如(4)20.在不同底物浓度的反响体系中，分别 测有无抑制剂存在时的 v，数据如下：求有 无抑制剂存在时的 Vmax和Km(Km ')，并 判断这种抑制剂是什么类型的抑制剂。S无I有 1(2, 2X10ncl/L)mcl/L (乂 10勺v( U- nuol/jiin)v (l-L nol/nin)1,026171.5362382.043295.055507461ES mol/Lv( l-L Jkol/min)6.0X1O-70.00960.0