生命中的化学3

1、生命中的化学物质氨基酸和蛋白质 蛋白质是蛋白质是生命的基础生命的基础，是构成生物体，是构成生物体最基本的结构物质和功最基本的结构物质和功能物质能物质； 几乎几乎参与了所有的生命活动过程参与了所有的生命活动过程催化、代谢、免疫、物催化、代谢、免疫、物质转运、信息传递、运动和生物调控等；质转运、信息传递、运动和生物调控等； 蛋白质的蛋白质的种类繁多、结构复杂种类繁多、结构复杂自然界生物体内含有自然界生物体内含有3030万万种蛋白质；种蛋白质；角质素角质素keratin血红蛋白血红蛋白hemoglobin荧光素酶荧光素酶luciferase其它：金属元素、碘等；其它：金属元素、碘等； 蛋白质是一类含

2、氮的生物大分子；占生物组织中所蛋白质是一类含氮的生物大分子；占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。有含氮物质的绝大部分。 生物组织的含氮量生物组织的含氮量 蛋白质的含氮量蛋白质的含氮量。大多数蛋白质的含氮量大多数蛋白质的含氮量16%16%。所以。所以1g1g氮的存在意味着有：氮的存在意味着有：1g /16% = 6.25 g1g /16% = 6.25 g的蛋白质存在。的蛋白质存在。 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的基本单位二、蛋白质的基本单位- -氨基酸氨基酸1 1、蛋白质被酸、碱或蛋白酶水解得到蛋白的结构单、蛋白质被酸、碱或蛋白酶水解得到蛋白的结构单元元氨基酸。作为蛋白质

3、结构单元的氨基酸。作为蛋白质结构单元的2020种种基本氨基酸基本氨基酸均为均为l-l-a a- -氨基酸氨基酸。a ar组成组成天然蛋白质天然蛋白质的的2020种基本氨基酸种基本氨基酸（按照（按照r r侧基性质分）：侧基性质分）：脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸组成组成天然蛋白质天然蛋白质的的2020种基本氨基酸种基本氨基酸（按照（按照r r侧基性质分）：侧基性质分）：含羟基和含硫含羟基和含硫氨基酸氨基酸酸性氨基酸及酸性氨基酸及其酰胺其酰胺环氨基酸环氨基酸三、氨基酸的性质三、氨基酸的性质1 1、氨基酸的光学活性、氨基酸的光学活性旋光性旋光性三、氨基酸的性质三

4、、氨基酸的性质2 2、氨基酸的（紫外可见）光吸收性质、氨基酸的（紫外可见）光吸收性质 300 nm 部分近紫外区部分近紫外区 和可见光区和可见光区（所有氨基酸都没有吸收）（所有氨基酸都没有吸收）220300 nm 近紫外区近紫外区（只有色、酪、苯丙氨酸有中（只有色、酪、苯丙氨酸有中等强度吸收等强度吸收r侧基都含有侧基都含有芳香环）芳香环） 220 nm远紫外区远紫外区（都有吸收）（都有吸收）三、氨基酸的性质三、氨基酸的性质3 3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质 物理性质：白色晶体，具有盐的某些属性，熔点很高，大部物理性质：白色晶体，具有盐的某些属性，熔点很高

5、，大部分能溶于水，水溶液具有较高的介电常数。分能溶于水，水溶液具有较高的介电常数。 水溶液中以两性离子形式存在水溶液中以两性离子形式存在氨基正离子（氨基正离子（-nh-nh3 3+ +）和羧）和羧基阴离子（基阴离子（-coo-coo- -）。既可以作为酸，也可以作为碱。）。既可以作为酸，也可以作为碱。三、氨基酸的性质三、氨基酸的性质3 3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质 等电点：溶液中氨基酸的等电点：溶液中氨基酸的-nh-nh3 3+ +和和-coo-coo- -数目数目相等、净电荷为零时的相等、净电荷为零时的phph值称为该氨基酸值称为该氨基酸的等电点，简

6、称的等电点，简称p pi。氨基酸所带净电荷ph值电泳（电泳（electrophoresiselectrophoresis）电场中，带不同电荷、质量不同的组分迁移的速率不同电场中，带不同电荷、质量不同的组分迁移的速率不同；氨基酸、多肽和蛋白质氨基酸、多肽和蛋白质纯化分离、分析的重要方法纯化分离、分析的重要方法1 1、多肽的结构、多肽的结构多肽：氨基酸间的羧基和氨基缩合脱水生成多肽：氨基酸间的羧基和氨基缩合脱水生成酰胺键（肽键）酰胺键（肽键），从而形，从而形成的一类成的一类寡聚寡聚或或多聚多聚体；（二、三、四肽，多肽等等）体；（二、三、四肽，多肽等等）多肽链的方向性：多肽链的方向性：n n端（氨基

7、端）端（氨基端）c c端（羧基端）端（羧基端）四、从氨基酸到蛋白质四、从氨基酸到蛋白质多肽多肽 氮原子上的氮原子上的孤对电子孤对电子与与羰基羰基具有明显的共轭作用，组成肽键的原子处具有明显的共轭作用，组成肽键的原子处于同一平面；肽键中的于同一平面；肽键中的c-nc-n键具有部分双键键具有部分双键性质，不能自由旋转，从而形成性质，不能自由旋转，从而形成酰胺平面；羰基和酰胺上酰胺平面；羰基和酰胺上n-hn-h之间呈之间呈反式而相互平行反式而相互平行的关系，很少扭曲。的关系，很少扭曲。2 2、多肽的两性解离、多肽的两性解离可被看作是一个可被看作是一个“大氨基酸大氨基酸”，具有末端游，具有末端游离的氨

8、基和羧基以及侧链上的可离解基团，溶液中解离性质与氨基酸离的氨基和羧基以及侧链上的可离解基团，溶液中解离性质与氨基酸相似，以两性离子形式存在，有等电点（正负电荷相等，净电荷为相似，以两性离子形式存在，有等电点（正负电荷相等，净电荷为零），受溶液零），受溶液phph值调控。值调控。3 3、多肽的水解、多肽的水解酰胺键的水解，可分为完全水解和部分水解；酰胺键的水解，可分为完全水解和部分水解； （1 1）酸水解酸水解6 m6 m（mol/lmol/l）盐酸或）盐酸或4 m4 m硫酸，硫酸，105-110105-110，2020小时；优点：不易引起水解产物消旋化。缺点：破坏色氨酸，引小时；优点：不易引起

9、水解产物消旋化。缺点：破坏色氨酸，引起部分含羟基或酰胺链侧基的氨基酸分解。起部分含羟基或酰胺链侧基的氨基酸分解。 （2 2）碱水解碱水解5 m5 m氢氧化钠溶液，煮沸氢氧化钠溶液，煮沸1020 1020 小时；优点：色小时；优点：色氨酸在水解中不破坏。缺点：产率低，部分水解产物消旋化。氨酸在水解中不破坏。缺点：产率低，部分水解产物消旋化。 （1 1）和（）和（2 2）是完全水解。）是完全水解。 （3 3）酶水解酶水解用各种蛋白酶在温和的生理条件下进行；不用各种蛋白酶在温和的生理条件下进行；不会破坏氨基酸，也不发生消旋化；部分水解成小的肽段。会破坏氨基酸，也不发生消旋化；部分水解成小的肽段。4

10、4、天然存在的重要多肽、天然存在的重要多肽 生物体中，生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。此外。此外也有许多分子量较小的多肽以也有许多分子量较小的多肽以游离状态游离状态存在，具有特殊生理功能，称存在，具有特殊生理功能，称为为活性肽活性肽。主要有：。主要有：a a、脑啡肽、脑啡肽高等动物中枢神经产生的一类小活性肽；与大脑的吗啡高等动物中枢神经产生的一类小活性肽；与大脑的吗啡受体有很强的亲和力，具有类似吗啡的镇痛作用，神经生物学研究中受体有很强的亲和力，具有类似吗啡的镇痛作用，神经生物学研究中应用；应用；b b、激素类多肽、激素类多肽激素的重

11、要组成部分，生物体的腺体和组织分泌，激素的重要组成部分，生物体的腺体和组织分泌，对生物的生长发育和代谢具有重要调节作用；对生物的生长发育和代谢具有重要调节作用；c c、抗生素类多肽、抗生素类多肽细菌分泌，具有很好的抗菌性能；细菌分泌，具有很好的抗菌性能；d d、谷胱甘肽、谷胱甘肽广泛存在于动植物细胞中的一种三肽，在生物广泛存在于动植物细胞中的一种三肽，在生物体内氧化还原反应中起重要作用。体内氧化还原反应中起重要作用。 五五 蛋白质的结构蛋白质的结构 由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子生物大分子；分子；分子量在量在6000 da6000 da（

12、道尔顿）以上的多肽称为（道尔顿）以上的多肽称为蛋白质蛋白质。分子量变化很大：。分子量变化很大：6,0006,0001000,000 da1000,000 da或者更大。或者更大。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构组成蛋白质的多肽链数目，组成蛋白质的多肽链数目，多肽多肽链的氨基酸顺序链的氨基酸顺序，多肽链内或链间二硫键的数目和位置。，多肽链内或链间二硫键的数目和位置。19531953年英国的年英国的f. sangerf. sanger测定其一维结构，获测定其一维结构，获19581958年诺贝尔化学奖年诺贝尔化学奖二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构肽链主链折叠产生的有规则几何走向肽链主

13、链折叠产生的有规则几何走向，只涉及肽链只涉及肽链主链的构象主链的构象及及链内或链间的氢键链内或链间的氢键。 决定肽链主链构象和空间排列的主要因素：决定肽链主链构象和空间排列的主要因素：肽键平面的二面肽键平面的二面角和氢键角和氢键1 1、a a- -螺旋螺旋右手方向盘绕成螺旋，螺距：右手方向盘绕成螺旋，螺距：0.54 nm0.54 nm，含，含3.63.6个氨基个氨基酸；第一个氨基酸残基的酸；第一个氨基酸残基的酰胺基团的羰基酰胺基团的羰基与第四个氨基酸残基与第四个氨基酸残基酰胺基酰胺基团的氨基团的氨基形成形成肽链内氢键肽链内氢键，该，该氢键的取向与螺旋轴方向几乎平行氢键的取向与螺旋轴方向几乎平行

14、；2 2、b b- -折叠折叠两条或多条几乎完全两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列伸展的肽链平行排列，通过，通过链间链间的氢键交联的氢键交联而形成的。肽链的主链呈而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象锯齿状折叠构象；结构牢固，又；结构牢固，又分成分成平行平行和和反平行反平行两种形式。两种形式。3 3、b b- -转角转角四个氨基酸组成的不很稳定的环状结构，可以使四个氨基酸组成的不很稳定的环状结构，可以使肽链在蛋白中的走向多次逆转；肽链在蛋白中的走向多次逆转；4 4、无规则卷曲、无规则卷曲紧密环（紧密环（compact loopcompact loop）：6-166-16个氨基酸残基个氨基酸残基

15、组成；通过疏水作用或形成氢键等成为紧密结构，可能与蛋白质组成；通过疏水作用或形成氢键等成为紧密结构，可能与蛋白质的识别功能有关，参与催化作用；的识别功能有关，参与催化作用； 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指在二级结构的基础上，肽链在空间上是指在二级结构的基础上，肽链在空间上进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征的三维进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征的三维结构。维系这种特定结构的力主要有：结构。维系这种特定结构的力主要有：氢键、疏水键、离子键和氢键、疏水键、离子键和范德华力范德华力等。尤其是等。尤其是疏水键疏水键。三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构 蛋白质

16、的四级结构蛋白质的四级结构是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链（亚是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链（亚基）通过非共价键连接起来的结构形式，各个亚基在这些蛋白质中的空间基）通过非共价键连接起来的结构形式，各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。排列方式及亚基之间的相互作用关系。1 1、寡聚蛋白的亚基数目、寡聚蛋白的亚基数目 蛋白质分子中，最小的结构单位通常称为蛋白质分子中，最小的结构单位通常称为亚基或亚单位（亚基或亚单位（subunitsubunit）；通常由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。通常由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间

17、的化学键主要是疏水力。多个亚基聚集而成的蛋白质通常称为多个亚基聚集而成的蛋白质通常称为寡聚蛋白寡聚蛋白。四、蛋白质的四级结构四、蛋白质的四级结构2 2、寡聚蛋白亚基的排列方式、寡聚蛋白亚基的排列方式2 2、寡聚蛋白亚基的排列方式、寡聚蛋白亚基的排列方式五、蛋白质结构形成的决定因素总结五、蛋白质结构形成的决定因素总结蛋白质一级结构及蛋白质所处的环境（溶液离子强度、离子组成、蛋白质一级结构及蛋白质所处的环境（溶液离子强度、离子组成、ph值等）决定了蛋白质的高级结构。值等）决定了蛋白质的高级结构。1、酰胺键平面构型、酰胺键平面构型2、非共价键相互作用、非共价键相互作用:（1）氢键（）氢键（hydro

18、gen bond）链内、链间（链内、链间（n-h,c=o,n+,oh,sh等）等）（2）疏水相互作用（）疏水相互作用（hydrophobic interaction）氨基酸疏氨基酸疏水侧链水侧链间的相互作用；间的相互作用；（3）范德华力（）范德华力（van der waals interaction）（4）离子键（）离子键（ionic interactions）无机金属离子无机金属离子与与带电荷带电荷的氨基酸侧链基团的氨基酸侧链基团；3、二硫键、二硫键 六六 蛋白质的分类蛋白质的分类一、依据蛋白质的组成分类一、依据蛋白质的组成分类1 1、简单蛋白、简单蛋白只含由只含由a a- -氨基酸组成的肽链，如：清蛋白、组氨基酸组成的肽链，如：清蛋白、组蛋白。蛋白。2 2、结合蛋白、结合蛋白简单蛋白和非蛋白成分结合而成；简单蛋白和非蛋白成分结合而成；（1 1）色蛋白）色蛋白与色素物质结合，如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞与色素物质结合，如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等；色素等；（2 2）糖蛋白）糖蛋白与糖类物质结合；与糖类物质结