动物生物化学问答题集锦

1、蛋白质1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些？催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白？经过水解之后，只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸外，还产生非蛋白质组分。3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特殊性？ 除脯氨酸以外，其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在-碳原子上，另外，-碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团，除甘氨酸外，其余19种氨基-

2、碳原子都是不对称的（手性）碳原子。Gly 是脂肪族的电中性，而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚氨基的氨基酸。4、组成蛋白质元素有那些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？组成元素：C、H、O、 N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 特征性元素：氮16% 因为各种蛋白质的含量比较恒定，可通过测定氮的含量，计算生物样品中蛋白质的含量（换算系数为6.25）,称为凯氏法定氮，是蛋白定量的经典方法之一。5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基发为哪几大类？Phe属于哪一类？四类，非极性氨基酸：丙氨酸Ala、缬氨酸Val 、亮氨酸

3、Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、 蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。不带电荷极性氨基酸：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺 Gln。 带正电荷极性氨基酸：组氨酸His、赖氨酸Lys 、精氨酸Arg 。 带负电荷极性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸 Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电？ 氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构基础为所有氨基酸都含有碱性（-氨基）和酸性（-羧基）基团。等电点：某一氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等

4、离子点。7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基?肽键：一种氨基酸的-氨基与另一种氨基酸的-羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端：在书写多肽结构时，总是把含有-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端。把含有-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端。氨基酸残基：肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全。 肽单元： 肽键中C-N的键长较短(0.132nm)，具有部分双键性质，不能旋转，从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内，称为肽单元。8、什么是蛋白质的构象？构象与构型有何不同？蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构，是由于单

5、键的旋转造成的。因此，与构型不同，构象的改变无需破坏共价键。9、肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）? 由C H O N 四个原子构成 共价键 蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化,有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭 所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。10、何谓二面角？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？ 由于和这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此，多肽链

6、的方链骨架构象是由一系列-碳原子的成对二面角决定的。二面角改变，则多肽链主链呢架构象发生相应变化。11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？ 一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键（二硫键）二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽链中全部氨基酸残基（所有原子）的相对空间排布位置。主要化学键：疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键：疏水作用力。12、-螺旋的结构特征是什么？如何以通式表示-系螺旋？ 右手螺旋 侧链伸向螺旋外侧 螺距0.54nm，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100每个肽键的亚氨基氢（

7、N-H）与前面第四个肽键的羰基氧（C=O）之间形成链内氢键，氢键与螺旋长轴基本平行。13、什么是-折叠构象？有何特点？ 蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的，周期性折叠的构象。A、锯齿状、充分伸展B、侧链位于锯齿结构的上下方C、多条(段)肽链平行排列，走向可相同也可相反D、不同的肽链间（同一肽链的不同肽段间）的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行，而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域？ 在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域，称结构域。

8、15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构及功能也相似，不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。 a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切：如：胰岛素B链第28-30位AA（Pro-Lys-Ala）去掉后，活性仅下降10%。b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切：如：胰岛素A链第1位AA（Gly）去掉后，活性下降90%。 分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例：镰刀形红细胞贫血 16、举例说明蛋白质空间结构与功能的关系。 特殊的空间结构决定特定的功能，举例：肌红蛋白、血红蛋白的特殊结构及其与氧的结合 肌红蛋白和血红蛋白结构 ： 肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的

9、蛋白质。血红素是铁卟啉化合物(，它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形，Fe2+ 居于环中。从X线衍射法分析获得的肌红蛋白的三维结构中，可见它是一个只有三级结构的单链蛋白质，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及电荷的则在分子表面，因此其水溶性较好。Mb分子内部有一个袋形空穴，血红素居于其中。 血红蛋白具有四个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧，因此一分子Hb共结合4分子氧。Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似。Hb亚基之间通过8对盐键，使四个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。17、简述血红蛋白结构与功能的关系 4个亚基（2+ 2）、

10、各结合1个血红素并携带1分子氧，4个亚基通过8 对盐键紧密结合，血红蛋白与肌红蛋白一样可逆地与O2结合，氧合血红蛋白占总肌红蛋白的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而变化。18、组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？因为这些氨基酸的数量、排列顺序的变化会形成无数种蛋白质。19、何谓蛋白质的两性解离？处于等电点状态的蛋白质有何特点？蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的-氨基和羧基以外，还有各种侧链基团，其可与氨基酸一样既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质称为蛋白质的两性解离。蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，

11、即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH即为该蛋白质的pI。 处于等电点状态的蛋白质的特点：蛋白质分子所带电荷与负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。20、什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中用和避免蛋白质变性的例子.在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为变性。 例：各种蛋白制品要放在低温中保存等。21、引起蛋白质变性的因素有哪些?变性蛋白的结构和性质发生什么变化？物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的振荡、研磨

12、、搅拌等;化学因素包括酸、碱、有机溶剂、尿素、重金属盐、以及去污剂等。变性蛋白质的各种表现：1生物丧失2物理性质发生改变3化学性质发生改变。 分子中的次级键断裂，导致空间构象从紧密有序的变为松散无序的状态。（一级结构并无被破坏）22、简述电泳分离蛋白质的原理电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。 蛋白质核酸1、何谓碱基、核苷、核苷酸与核酸？它们之间有何联系？有何区别？碱基： 核酸中的碱基有两类，即嘌呤碱和嘧啶碱。它们均为含氮的杂环化合物，具有弱碱性，又称含氮碱。无论DNA还是RNA中，碱基都只有4种：两种嘌

13、呤，两种嘧啶。 核苷：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核苷酸：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 核酸（DNA、RNA）：是由几十个至几千个单核苷酸聚合而成的多聚核苷酸链分子。3、何谓DNA的一级结构？脱氧核苷酸之间的连接方式是什么？DNA的一级结构是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序。连接方式是在这间形成3，5磷酸二酯键，即在2个核苷酸之间的磷酸基，既与前一个核苷的脱氧核糖的3羟基以酯键相连，又与后一个核苷的脱氧核糖的5羟基以酯键相连，形成2个酯键。这样依次联结下去，成为一个长的多核苷酸链，这个连接方式称为3,5连接。4

14、、简述DNA双螺旋结构的要点。两条平行的多核甘酸链,以相反的方向围绕着同一个中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。内侧碱基鸣呈平面状，碱基平面与中心腊梅花相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。 5、DNA作为遗传物质有哪此结构上的特点？它具有相对的稳定性；能够精确的自我复制，使亲代与子代间保持遗传的连续性；能够指导蛋白质合成，控制新陈代谢过程和性状发育；在特定条件下产生可遗传的变异。6、比较RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点。相同点

15、：主要元素都有C、H、O、N、P；由磷酸、戊糖、碱基组成；都含A、G、C碱基；基本组成单位为四种单核苷酸；其基本结构为多核苷酸链，核苷酸间的连接键为3，5磷酸二酯键；含磷量恒定；有酸性。不同点：组成DNA的碱基有T无U；RNA分子中有U而没有T；DNA碱基组成有A+G=C+T、A=T、G=C的关系，RNA无；RNA含核糖，DNA含2脱氧核糖；DNA为双螺旋，RNA为单链有局部双螺旋和非螺旋区。7、简述RNA的种类及其生物学功能。信使RNA mRNA：传递遗传信息，合成蛋白质生物的模板。转运RNA tRNA：按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。核糖体RNA rRNA：与核蛋

16、白体蛋白共同构成核蛋白体，后者是蛋白质合成的场所。HnRNA：是真核细胞mRNA的前体。8、何谓DNA的变性、复性及分子杂交？变性：核酸和蛋白质一样具有变性现象，核酸的变性是指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。复发：DNA的变性是可逆过程，在适当的条件下，变性DNA分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。核酸的分子杂交：DNA的变性和复性是以碱基互补为基础的，由此可以进行核酸的分子杂交，即不同来源的多核苷酸，经变性分离和退火处理，当它们之间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交，形成DNARNA的杂合体

17、，甚至可以在DNA和RNA之间形成DNARNA的杂合体。 酶酶1、何谓酶？酶与一般催化剂的不同点是什么？酶:是活细胞产生的具有高度专一性和极高催人效率的生物大分子。不同特征：极高的催化效率、高度专一性、酶活性的可调性、酶的不稳定性。2、何谓酶的专一性？有几种情形？一般酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物，这个现象称为酶的专一性或特异性。分以下情形：绝对专一性、相对专一性立体异构专一性。3、根据酶分子的特点可以将酶分成哪三类？分成单体酶、寡聚酶、多酶复合体4、何谓辅酶和辅基？如何区别？举例说明水溶性维生素与辅酶和辅基的关系。辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析

18、或超滤的方法除去，多为小分子有机化合物。辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤的方法除去，多为小分子有机化合物或金属离子。B、区别：在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。水溶性维生素包括B族维生素和维生素C，B族维生素几乎都是辅酶的组成成分，参与体内的代谢过程。5、何谓酶的活性部位和必需基团？指酶分子中由必需基团在空间结构上相互靠近，形成具有特定空间结构的区域，该区域能与底物特异性结合并将底物转化为产物，称为活性中心或活性部位。必需基团指与酶的活性密切相关的基团。6、何谓酶原和酶原激活？酶以酶原的形式合成和分泌有何生理意义？有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，称为酶原。在一定条件下

19、，酶原结构发生改变，转化为酶的过程即酶原的激活。酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的酶对细胞进行消化，并可使酶在特定部位和环境中发挥其生理作用，保证体内代谢的正常进行。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解，设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。8、简述诱导契合学说。一些学者认为，酶分子的构象与底物原来并非吻合，当你底物分子与酶分子相遇时，可诱导酶分子的构象变得能与底物配合，进而催化底物分子发生化学变化，即所谓酶的诱导契合作用。9、简述提高酶促反应速度的几种机制。邻近效应：酶游离的底物集中于酶分子表面的活性中心区域使活性中心区域的底物浓度得

20、以极大的提高并同时使反应基团之间互相靠近增加自由碰撞几率，从而提高了反应速度。定向效应：指底物的反应基团和与催化基团之间，或底物的反应基团之间正确地取向所产生的效应。底物分子形变或扭曲:酶受底物诱导发生构象改变，特别是活性中心的功能基团发生的位移或改向，产生张力作用，促使底物扭曲，削弱有关的化学键从而使义物从基态转变成过渡态，有利于反应进行。酸碱催化：指质子供体蔌质子受体的催化。共价催化：指酶对底物进行的亲核或亲电子反应。活性中心的低介电性：酶活性中心内部是一个疏水的非极性环境其催化基团被低介电环境包围。10、何谓酶活力、酶活力单位？如何测定酶活力和规定酶活力单位？酶活力：指酶催化化学反应的能

21、力。酶活力单位：指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量底物所需的酶量。测定酶活力：实际上就是测定酶所催化的化学反应的速度。酶活力单位：在最适条件下，每分钟催化减少1umol/L底物或生成1umol/L产物所需的酶量。11、米氏方程和米氏常数有哪些主要意义？米氏方程解释底物浓度对反应速度的影响规律。米氏常数Km是酶的特征性常数之一，仅与酶的结构、底物和反应环境有关。而与酶浓度无关。Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。12、何谓抑制剂和抑制作用？抑制作用有几种类型？抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。抑制作用：以共价键与酶的活性中

22、心上的必需基团结合，使酶失活或以非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失的现象称为抑制作用。抑制作用的种类：不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用。13、何谓不可逆抑制作用？举例说明。抑制剂以共价键与酶的活性中心上的必需基团结合，使酶失活，且不能用透析、超滤等方法去除，这种抑制作用称为不可逆性抑制作用。举例：巯基酶（-SH）的抑制抑制剂：有机磷农药（敌敌畏、敌百虫、1059等） 举例（酶）：胆碱酯酶。14、何谓竞争性抑制作用？举例说明。抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物形成中间产物，从而抑制酶的活性的现象称为竞争性抑制作用。举例：丙二酸抑制琥珀酸

23、脱氢酶。 15、说明温度对酶促反应影响的双重性及其使用价值(1)温度对酶促反应有双重影响。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反应速度也随之增加。但到达一定限度后，继续增加温度、酶反应速度反而下降。高温条件酶变性失活。低温条件下酶活性降低甚至无活性，但不破坏酶。酶促反应速度最快时的温度为最适温度。(2)体外测定酶活性时要保持温度恒定。(3)要在低温下保存酶制剂。(4)发热病人消耗多，应及时采取降温措施。16、PH如何影响酶活性？因为只有在特定的PH条件下，酶、底物和辅酶的解离状态才宜于它们相互结合，并发生催化作用。在一定的温度和和底物浓度下，反应速度随着PH在最适PH点向两端递减。17、何谓变构酶

24、和共价调节酶？各有哪些调节特点？受变构调节的酶称为变构酶，其调节特点为：底物浓度稍有降低，酶的活性就明显下降反之底物浓度稍有升高则酶活性迅速上升。;有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团，在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从面引起酶活性的改变的这类酶称为共价调节酶，其调节特点为：这类酶一般具有无活性与有活性的两种形式。这种酶促反应常表现出级联放大效应。18、国际酶学委员会根据什么将酶分为哪几大类？国际酶学委员会根据酶催化的反应类型将酶分为6大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。 糖糖代谢1、简述糖的生理功能。 重要的能源物质：动物体内70%的能量来自糖的分解；重

25、要的结构物质:糖代谢的中间产物可以提供合成脂类和蛋白质等物质所需的碳源；重要的功能物质：糖蛋白、糖脂与细胞免疫反应和识别作用有关2、血糖浓度为什么能保持动态平衡？ 血糖浓度的相对恒定依赖于血糖来源与去路的平衡，这种平衡需要体内神经，激素、组织器官和代谢物等多种因素的协同调节。在血糖浓度增高时加速进行糖原合成、转变、氧化利用，抑制糖异生和糖原分解；当血糖浓度降低时抑制糖原合成、转变、外周组织氧化利用葡萄糖，糖异生和糖原分解加速进行。3、何谓糖原合成和糖原分解？反应历程如何？ 糖原合成：由葡萄糖合成糖原的过程。历程：葡萄糖 葡萄糖-6-磷酸 葡萄糖-1-磷酸-UDP-葡萄糖生成糖原；糖原分解：指糖

26、原分解为葡萄糖的过程。历程：糖原 葡萄糖-1-磷酸 葡萄糖-6-磷酸 葡萄糖。4、简述糖酵解途径的反应历程及生理意义。第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸。 葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸转变为果糖-1，6-二磷酸裂解成2个磷酸丙糖磷酸丙糖异构化甘油醛-3-磷酸氧化为1，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸 第二阶段：丙酮酸转变成乳酸 生理意义：1、是有机体的一种应急的供能方式2、是机体某些组织和细胞的供能方式3、某些病理情况下的供能方式。5、糖有氧氧化分为几个阶段？三羧酸循环有何特点和生理意义？分为三个阶段：糖转化变为丙酮酸

27、、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环。三羧酸循环的特点及生理意义：1三羧酸循环的反应位于线粒体间质中。2、循环中消耗了两个H2O。 3、循环中有四次脱氧生成了分子NADH和1分子FADH2。4、循环中生成NADH和FADH2经呼吸链传递给氧生成水，同时生成AIP。5三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物代谢的联系枢纽。6、三羧酸循环是三大物质分解代谢共同的最终途径。6、总结1摩尔葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O净生成多少摩尔ATP? 30或32mol ATP7何谓磷酸戊糖途径？该途径有何生理意义？糖除了有氧分解和无氧分解外还有一条分解代谢途径为磷酸戊糖途径。意义：1途径中产生NADPH为生物合成反应

28、的供氢体。2、葡萄糖在体内可由此途径生成核糖-5-磷酸。3、磷酸戊糖途径与糖有氧分解及糖无氧分解相互联系。8、何谓糖异生作用？糖异生作用途径与糖酵解途径有何关系？由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程称为糖异生作用。各途径的生理功能不同，有消耗能量的合成代谢，也有释放能量的分解代谢，但糖的代谢的交汇点是相同的：三个交汇点分别为：葡萄糖-6-磷酸、3-磷酸甘油醛、丙酮酸。9、糖异生的主要原料有哪些？糖异生作用有何生理意义？ 有氨基酸、乳酸、丙酸、丙酮酸以及三羧酸循环中各种羧酸以及甘油等。意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定、糖异生作用有利于乳酸的利用、通过糖异生作用可协助氨基酸代谢，使氨基

29、酸转变为糖。10、乙酰CoA能否异生为糖？为什么？不能生成糖。因为糖能够通过糖异生作用生成丙酮酸，然后在三羧酸循环中虽然丙酮酸能够在HS-CoA的催化下生成乙酰辅酶A，但是这不反应是不可逆的，所以乙酰辅酶A不能够通过逆反应生成糖。11、为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质三在物质代谢的共同通路？因为乙酰CoA不仅是糖有氧分解的产物，同时也是脂肪酸和氨基酸代谢的产物，因此三羧酸循环是三大物质的最终代谢通路。12、糖代谢通过哪些共同中间产物相互联系成一个整体？糖代谢的各途径的生理功能不同，有消耗能量的合成代谢，也有释放能量 的分解代谢，但糖代谢通过葡萄糖-6-磷酸、3-磷酸甘油醛、丙酮酸这三个中

30、间产物相互联系成一个整体！生物氧化1、体内有哪些氧化还原酶类？各有何作用特点？ 需氧脱氢酶：直接利用氧为受氢体催化底物脱氢，这类酶的辅基大多是FMN和FAD。不需氧脱氢酶：可使底物脱氢而氧化，但脱下来的氢并不直接与氧反应，而是通过呼吸链传递最终才与氧结合生成水。这类酶的辅酶包括NAD、NADP、和FAD等。氧化酶：可以催化细胞色素C的氧化，将电子直接传递给氧，生成O2-,后者再接受H生成水。这类酶主要有细胞色素氧化酶。其他氧化酶：包括过氧化酶和过氧化物酶，加氧酶，超氧化物歧化酶。2、何谓生物氧化？有何特点？物质在生物体内进行氧化分解的作用称为生物氧化，它主要指糖、脂肪和蛋白质等在体内分解时逐步

31、释放能量，最终生成水和二氧化碳的过程。特点：1、与燃烧的化学本质相同都是脱氢，失去电子或与氧直接化合的过程，最终产物都是CO2、H2O。2、生物氧化是在酶的催化下进行的，反应条件温和。3、生物氧化是分步进行的，能量也是逐步释放的，能量大部分是转变成ATP。4、真核生物的生物学氧化是在线粒体进行的。3、体内CO2如何生成的？营养物质包括糖、脂肪、和蛋白质在动物体内氧化释放二氧化碳大多数是以脱羧反应的形式进行的。有4种脱羧方式：单纯脱羧、氧化脱羧、单纯脱羧、氧化脱羧。4、何谓呼吸链？呼吸链有哪些组分？起什么作用？指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统，通过多种酶

32、和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水的过程称为呼吸链。组成：尼克酰胺脱氢酶类催化底物脱氢。黄素脱氢酶在呼吸链科威特为NADH脱氢酶的辅基、辅酶Q依靠醌式结构与酚式结构之间的变化来传递氢，是一种递氢体。铁硫中心是铁硫蛋白的活性中心，通过铁原子的化合价的变化传递电子。细胞色素依靠铁原子化学价的互变来传递电子。5、ATP分子有何结构特点？ATP在生物体的能量代谢中起什么重要作用？含有两个高能磷酸键，每个水解释放7.3Kcal.mol能量。提供物质代谢所需要的能量提供生命活动所需要的能量生成其它核苷三磷酸，参与代谢合成其它高能化和物6、何谓氧化磷酸化和底物磷酸化？底物磷酸化：当底物经过脱

33、氢、脱羧、脱水或分子重排和烯醇化反应，产生高能磷酸基团或高能键，随后直接将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP。氧化磷酸化：电子传递的氧化反应和ADP生成ATP的磷酸化反应相偶联的过程。伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。7、细胞液的NADH如何进入线粒体氧化？ 因为线粒体内膜对物质的转移有高度的选择性，NADH不能自由地通过线粒体，必须借助特殊的转动系统来实现，在细胞内通过特定的线粒体穿梭机制把NADH转动进入线粒体。8、试述氧化磷酸化的化学渗透学说。1、呼吸链中的氢和电子的传递体以复合物的形式，按照一定的顺序排列在线粒体内膜上，氧化与磷酸化的偶联依赖于线粒体内膜的完整性。2、

34、底物脱下的氢在通过呼吸链传递的时候，氢和电子传递体发挥了类似质子“泵”的作用，将H从线粒体的基质中通过内膜转运到膜间隙中，造成了H+跨膜电化学梯度。3、当“泵”出到膜间隙中的H顺着浓度梯度通过位于线粒体的内膜球体，重新转动回线粒体内腔基质中时，在ATP酶的催化下，ADP与Pi发生磷酸化反应生成ATP。脂类代谢1、脂类包括哪些物质？有哪些重要功能？脂类包括脂肪和类脂，脂肪由甘油的3个羟基与3个脂肪酸缩哈而成，又称甘油三酯。类脂则包括磷脂、糖脂、胆固醇及其酯。功能：1、氧化供能和贮能的主要形式。2、具有物理性万事如意功能保温、防机体内脏器官机械损伤等。3、为生物体提供必需脂肪酸。4、协助机体吸收脂

35、溶性维生素。5、类脂是生物体组织和细胞膜成分，在维持组织结构和代谢方面有重要作用。2、简述甘油的代谢途径.：甘油在甘油磷酸激酶催化下，经Mg2为激活剂，使甘油与ATP进行磷酸化作用，生成-磷酸甘油和ADP，-磷酸甘油磷酸甘油脱氢酶二羟丙酮磷酸丙糖磷酸异构酶甘油醛-3-磷酸-（糖异生与糖原或葡萄糖）或生与丙酮酸乙酰CoA三羧酸循环。3、何谓-氧化？简述脂肪酸的-氧化过程。脂肪酸在体内氧化分解时是从羧基端的-碳原子开始的，每次分解出一个二碳单位，即乙酰CoA，由于这种氧化作用主要发生在脂肪酸的-C上，故称-氧化。过程：1.脂酸的活化-脂酰 的生成 2、脂酰CoA进入线粒体 3、脂酰CoA的氧化.4

36、、简述丙酸的代谢。 丙酸丙酰CoA合成酶丙酰CoA-丙酰CoA羧化酶，ATP，生物素甲基丙二酸单酰CoA变位酶维生素B12琥珀酰CoA-三羧酸循环。5、何谓酮体？酮体生成有何生理意义？乙酰已酸、-羟丁酸和丙酮三种物质统称为酮体。意义：a、酮体是肝脏输出能源的一种形式。 并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。b、酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖恒定，节省蛋白质的消耗。6、不饱和脂肪酸如何进行氧化？ 不饱和脂肪酸在线粒体中在烯脂酰CoA异构酶和羟脂酰CoA变位酶的作用下保证了不饱和脂肪酸分解过程中的中间产物是-氧化的正常底物，按-氧化途径进行氧化。8、合成脂肪酸的原料是什么？来源

37、如何？ 原料：乙酰CoA、NADPH。乙酰CoA的来源：非反刍动物是在线粒体内由丙酮酸生成，借助一个称为柠檬酸-丙酮酸循环的转动途径实现从线粒体到胞液的转动。10、棕榈酸合成后碳链的延长和脱饱和作用如何进行？ 1、由NADPHH供氢，经过缩合、还原、脱水、再还原等反应，循环往复，每次循环延长2个碳原子。动物细胞的微粒体系统具有脂肪酸的4、5、8、9脱饱酶，催化饱和脂肪酸脱氢产生不饱和脂肪酸。11、简述脂肪合成的磷酸甘油二酯途径。-磷酸甘油由糖代谢的中间产物磷酸二羟丙酮还原得到，在转酰革酶的作用下，-磷酸甘油依次加上2mol脂酰CoA转变成磷脂酸，即二脂酰甘油磷酸，后者在磷脂酸磷酸酶作用下，水解

38、脱去磷酸生成1，2-甘油二酯，然后在转酰基酶催化下再加上1mol脂酰基即生成甘油三酯。12、血浆脂蛋白分类的依据是什么？有几种分类方法？各可分为几类？1、按电泳行为分类：利用醋酸纤维薄膜电泳分来：乳糜微粒（CM）起、-脂蛋白、前-脂蛋白和-脂蛋白的泳支速度依次增加。2、按离心行为分类：由小到大：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)。载脂蛋白：参与脂蛋白形成的载脂蛋白有apoA、apoB、apoC、apoD、apoE等。13、简述各类血浆脂蛋白的主要功能。乳糜微粒（CM）：是运输外源甘油三酯和胆固醇酯的脂蛋白形式。极低密度脂蛋白（VLDL）

39、：功能与CM相似，其不同之处是把内源的载脂蛋白结合形成脂蛋白。低密度脂蛋白(LDL)：是由CM代谢的残余与VLDL的代谢产物合并而成的，是向组织转动肝脏合成的内源胆固醇的方要形式。高密度脂蛋白(HDL)：作用与LDL基本相反，是机体胆固醇的“清扫机”，负责把胆固醇运回肝脏代谢。含氮小分子的代谢1、简述蛋白质的营养作用。1、维持组织细胞的生长、更新和修补.2、转变为生理活性分子。3、氧化供能。2、何谓蛋白质生理价值和必需氨基酸？如何提高蛋白质的生理价值？1、生理价值：指饲料蛋白质被动物合成组织蛋白质的利用率。必需氨基酸：指在动物体内不能合成或合成太慢远不能满足动物需要而必须由饲料供给的氨基酸称为

40、必需氨基酸。2、蛋白质的互补作用、添加必需氨基酸饲料加工处理。3、简述血液氨基酸的来源与去路。来源：饲料蛋白质的消化吸收、组织蛋白的分解、糖及某些非蛋白物质的转变。去路：合成组织蛋白、合成某些激素、嘌呤、嘧啶等含氨物质、进行分解代谢。5、体内氨基酸有几种脱氨基方式？以哪种为主要代谢途径？为什么？有五种：氧化脱氨基作用、转氨基用用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环、氨基酸的脱羧基作用。以氧化脱氨基作用、转氨基用用、联合脱氨基作用为主要代谢途径。因为动物的脱氨基作用主要在肝和肾中进行。6、哺乳动物体内的氨有哪些主要的代谢去路？1、通过转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）排出体外.2、与谷氨酸合成谷氨

41、酰胺3、合成非必需氨基酸及并参与嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物的合成4、形成血氨8、何谓氨基酸的脱羧基作用？氨基酸的脱基作用有何重量意氨基酸在脱羧酶的催化下脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺，这一过程称为氨基酸的脱羧基作用。氨基酸的脱羧基作用产生的胺类具有特殊的生理功能。9、体内合成非必需氨基酸的途径有哪些？举例说明？-酮酸基化，如丝氨酸的合成。氨基酸之间转变生成，如动物体内的甘氨酸由丝氨酸生成。物质代谢的联系与调节1、简述氨基酸代谢与糖代谢的相互关系。糖分解代谢的中间产物，特别是-酮酸可以作为碳骨架通过转氨基或氨基化作用进而转变成组成蛋白质的许多非必需氨基酸。大多数的氨基酸都可以通过脱氨基作用直接地

42、或间接地成糖异生途径中的某种中间产物，再沿异生途径合成糖，以满足机体对葡萄糖的需要和维持血糖水平的稳定。2、简述氨基酸代谢与脂类代谢的相互关系。所有的氨基酸都可以在动物体内转变成脂肪，此外某些氨基酸还是合成磷脂的原料。脂类中的甘油是糖异生的原料之一，因此甘油可以得到用以合成非必需氨基酸的碳骨架。3、简述糖代谢与脂类代谢的相互关系。糖和脂类的联系最为密切，糖可以转变成脂类.葡萄糖经氧化分解，生成磷酸二羟丙酮及丙酮酸等中间产物。当有过量葡萄糖摄入时，其中磷酸二羟丙酮还原与-磷酸甘油，而丙酮酸氧化脱羧转变为乙酰CoA，由线粒体转入胞液，然后再由脂肪酸合成酶系催化合成脂酰CoA。-磷酸甘油与脂酰CoA

43、再用来合成甘油三酯。此外，乙酰CoA也是合成胆固醇及其衍生物的原料。4、何谓关键酶、调节酶和限速酶?在一条代谢途径的多酶系统中，通常存在一种或少数几种催化单向不平衡反应，决定代谢途径方向的酶称为关键酶，催化反应速度最慢、决定代谢速度的酶称为限速酶。酶的活性受细胞内种种信号调节的酶称为调节酶。5、代谢调节可分为哪几级水平？ 代谢调节可分为细胞水平调节、激素水平调节、整体水平调节三级水平。6、细胞水平的调节有哪几种方式？ 有酶的区室化、酶活性调节、酶量的控制三种方式。DNA的复制1何为DNA的半保留复制？简述半保留复制的基本步骤。复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模

44、板，分别复制出与其互补的子代链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA分子。按照这种方式复制出来的每个子代双链DNA分子中，都含有一条来自亲代的旧链和新合成的DNA链，所以把这种复制方式称为半保留复制。2.原核生物DNA复制系统包括哪些酶和蛋白质因子？这些酶在DNA复制过程中各有什么作用？1、拓扑异构酶：一类可以改变DNA拓扑性质的酶，对DNA分子作用既能水解也能连接。2、解旋酶（解链酶）：水解ATP，使DNA双链打开。3、单链结合蛋白（SSB）：结合在已解开的双链上，使基保持开链状态和不被核酸酶降解。4、引发酶（引物合成酶）：DNA聚合酶都要求一个有自由的3OH作为引物来起始DNA的合成5、DNA聚合酶：催化底物（dNTP）核苷酸形成或聚合到核酸链上去。6、DNA连接酶：它使一条链的3OH与另一条链的5P形成磷酸二酯键把DNA连接起来，在DNA修复、重组及剪接中起缝合缺口作用。转录1何为基因重叠和基因的不连续性？基因重叠：一个DNA片断含有几个基因。基因的不连续性：真核生物的结构基因由若干个编码区和非编码区互相隔开但又连续镶嵌成为一个连续的完整的编码。2.简述大肠杆菌RNA聚合酶全酶、核心酶和亚基的功能。全酶：参与酶的连接、装配。核心酶：与底物（核苷酸）结合。亚基：与启动子结