生物化学与分子生物学：第03章酶

1、第第 三三 章章 酶酶 酶的概念酶的概念 n酶是一类由活细胞产生的，酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物对其特异底物 具有高效催化作用的具有高效催化作用的蛋白质。蛋白质。 第三章酶第三章酶 酶的不同形式酶的不同形式 一、一、 酶的分子组成酶的分子组成 蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 ( (apoenzyme) 辅助因子辅助因子 (cofactor) 金属离子金属离子 小分子有机化合物小分子有机化合物 全酶全酶 (holoenzyme) （全酶）（全酶） (simple enzyme) 酶蛋白酶蛋白 蛋白质部分蛋白质部分+ +非蛋白质部分非蛋白质部分 + +辅助因子辅助因子= = 全酶（有

2、活性）全酶（有活性） 结合酶结合酶单纯酶单纯酶 小分子有机化合物小分子有机化合物 （B B族维生素）族维生素） 无机金属离子无机金属离子 辅酶辅酶 辅基辅基 酶酶 辅助因子分类辅助因子分类 （按其（按其与酶蛋白结合的紧密程度与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合与酶蛋白结合疏松，可用疏松，可用透析或超滤的透析或超滤的 方法除去。方法除去。 辅基辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合与酶蛋白结合紧密，不能用紧密，不能用透析或超透析或超 滤的方法除去滤的方法除去。 * *各部分在催化反应中的作用各部分在催化反应中的作用 小分子有机化合物的作用小

3、分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、在反应中起运载体的作用，传递电子、 质子或其它基团。质子或其它基团。 小分子有机化合物在催化中的作用小分子有机化合物在催化中的作用 尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP 尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP 维生素维生素B2（核黄素）（核黄素） 维生素维生素B2（核黄素）（核黄素） 维生素维生素B1（硫胺素）（硫胺素） 泛酸泛酸 硫辛酸硫辛酸 维生素维生素B12 生物素生物素 吡哆醛（维生素吡哆醛（维生素B6） 叶酸叶酸 NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶苷酸，辅酶I） NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺

4、嘌呤二核 苷酸磷酸，辅酶苷酸磷酸，辅酶II） FMN （黄素单核苷酸）（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素）（焦磷酸硫胺素） 辅酶辅酶A（CoA） 硫辛酸硫辛酸 钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类 生物素生物素 磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛 四氢叶酸四氢叶酸 氢原子（质子）氢原子（质子） 醛基醛基 酰基酰基 烷基烷基 二氧化碳二氧化碳 氨基氨基 甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、 甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基 等一碳单位等一碳单位 所含的维生素所含的维生素名名称称 小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基) 转移的基团转移的基团 尼克酰胺（维

5、生素尼克酰胺（维生素PP） 尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP） 维生素维生素B2（核黄素）（核黄素） 维生素维生素B2（核黄素）（核黄素） 维生素维生素B1（硫胺素）（硫胺素） 泛酸泛酸 硫辛酸硫辛酸 维生素维生素B12 生物素生物素 吡哆醛（维生素吡哆醛（维生素B6 叶酸叶酸 NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶苷酸，辅酶I） NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸，辅酶苷酸磷酸，辅酶II） FMN （黄素单核苷酸）（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素）（焦磷酸硫胺素） 辅酶辅酶A（CoA

6、） 硫辛酸硫辛酸 钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类 生物素生物素 磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛 四氢叶酸四氢叶酸 氢原子（质子）氢原子（质子） 醛基醛基 酰基酰基 烷基烷基 二氧化碳二氧化碳 氨基氨基 甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、 甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基 等一碳单位等一碳单位 所含的维生素所含的维生素名名称称 小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基) 转移的基团转移的基团 金属离子的作用金属离子的作用 稳定酶的构象；稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。中和阴离子，降

7、低反应中的静电斥力等。 金属酶金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。失。 金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合 不甚紧密。不甚紧密。 二、酶的活性中心二、酶的活性中心 必需基团必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中，基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关一些与酶活性密切相关 的化学基团的化学基团。 或称活性部位或称活性部位(active sit

8、e)，指必需基团指必需基团 在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间 结构的区域，能与底物特异结合并将底物转结构的区域，能与底物特异结合并将底物转 化为产物。化为产物。 酶的活性中心酶的活性中心(active center) 结合基团结合基团 binding group 催化基团催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。的空间构象所必需。 活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团 底底 物物 活性中心以外活性中心以外 的必需基

9、团的必需基团 结合基团结合基团 催化基团催化基团 活性中心活性中心 溶菌酶的活性溶菌酶的活性 中心中心 * 谷氨酸谷氨酸35和天和天 冬氨酸冬氨酸52是催化是催化 基团；基团； * 色氨酸色氨酸62和和63、 天冬氨酸天冬氨酸101和和 色氨酸色氨酸108是结是结 合基团；合基团； * AF为底物多为底物多 糖链的糖基，位糖链的糖基，位 于酶的活性中心于酶的活性中心 形成的裂隙中。形成的裂隙中。 三、三、 同工酶同工酶 * * 定义定义 同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的是指催化相同的 化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性 质乃至免疫学性质不同的一

10、组酶。质乃至免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶 乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱 LDH同工酶的亚单位组成及在人体各组织器官中的分布 同工酶百分比同工酶百分比 组织器官组织器官 LDH 1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 心肌心肌 67 29 4 1 1 肾肾 52 28 16 4 1 肝肝 2 4 11 27 56 骨骼肌骨骼肌 4 7 21 27 41 红细胞红细胞 42 36 15 5 2 肺肺 10 20 30 25 15 胰腺胰腺 30 15 50 5 脾脾 10 25 40 25 5 子宫子宫 5 25 44 22 4 同工酶的生

11、理意义：同工酶的生理意义： LDHLDH同工酶的生理功能同工酶的生理功能 葡萄糖葡萄糖 丙酮酸丙酮酸 乳酸（乳酸（LDH5：丙酮酸还原酶）：丙酮酸还原酶） 三羧酸循环三羧酸循环 丙酮酸丙酮酸 乳酸（乳酸（LDH1：乳酸脱氢酶）：乳酸脱氢酶） 经血液运输经血液运输 NADH + H+NAD+ 氧化磷酸化氧化磷酸化 ATP 骨骼肌骨骼肌 心心 肌肌 * *生理及临床意义生理及临床意义 在代谢调节上起在代谢调节上起 着重要的作用；着重要的作用； 用于解释发育过用于解释发育过 程中阶段特有的代谢程中阶段特有的代谢 特征；特征； 同工酶谱的改变同工酶谱的改变 有助于对疾病的诊断；有助于对疾病的诊断； 同

12、工酶可以作为同工酶可以作为 遗传标志，用于遗传遗传标志，用于遗传 分析研究。分析研究。 心肌梗死和肝病病人血清心肌梗死和肝病病人血清LDHLDH同工酶谱的变化同工酶谱的变化 1 1 酶酶 活活 性性 心肌梗死酶谱心肌梗死酶谱 正常酶谱正常酶谱 肝病酶谱肝病酶谱 2 23 34 45 5 第二节第二节 酶促反应的特点与原理酶促反应的特点与原理 The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 一、一、 酶促反应的特点酶促反应的特点 酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，倍， 比一般催

13、化剂高比一般催化剂高1071013倍。倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的 活化能活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。效地降低反应的活化能。 反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催 化反应的活化能化反应的活化能 能能 量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能活化能：底物分

14、子从初态转变到活化态所需的能量底物分子从初态转变到活化态所需的能量。 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一种酶仅作用于一种或一类化合物，或 一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性 或专一性或专一性。 * 酶的特异性酶的特异性(specificity) （二）酶促反应具有高度的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下酶的特异性可大致分为以下3 3种类型：种类型： （三）（三）酶促反应

15、的可调节性酶促反应的可调节性 对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等通过改变底物浓度对酶进行调节等 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。括三方面的调节。 （四）（四）酶具有不稳定性酶具有不稳定性 二、酶促反应的机理二、酶促反应的机理 （一）酶（一）酶- -底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱导契合假说 * *诱导契合假说诱导契合假说(induced-fit hypot

16、hesis)(induced-fit hypothesis) 酶底物复合物酶底物复合物 E + S E + P ES 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过 程称为酶程称为酶- -底物结合的诱导契合假说底物结合的诱导契合假说 羧肽酶的诱导契合模式羧肽酶的诱导契合模式 底物底物 （二）酶促反应的机理（二）酶促反应的机理 1. 邻近效应邻近效应(proximity effect) 与定向排列与定向排列(orientation arrange ) 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定

17、。研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。 一、底物浓度对反应速度的影响一、底物浓度对反应速度的影响 研究前提研究前提 v 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应 速率的影响呈速率的影响呈矩形双曲线关系矩形双曲线关系。 当底物浓度较低时当底物浓度较低时 反应速率与底物浓度成正比；反反应速率与底物浓度成正比；反 应为一级反应。应为一级反应。 随着底物浓度的增高随着底物浓度的增高 反应速率不再成正比例加速；反应反应速率不再成正比例加速；反应 为混合级反应。为混合级反应。 当底物浓度高达一定程度当底物浓度高达一定程度 反应速率不再增加，达最大速率；反应速率不再增

18、加，达最大速率； 反应为零级反应反应为零级反应 （一）米曼氏方程式（一）米曼氏方程式 酶促反应模式酶促反应模式中间产物学说中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ESE + P S：底物浓度底物浓度 V：不同不同S时的反应速率时的反应速率 Vmax：最大反应速率最大反应速率(maximum velocity) m：米氏常数米氏常数(Michaelis constant) VmaxS Km + S 米曼氏方程式推导基于两个假设：米曼氏方程式推导基于两个假设： E与与S形成形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而复合物的反应是快速平衡反应，而ES 分解为分解为E及及P的反应为慢反应，反应速率取决

19、于的反应为慢反应，反应速率取决于 慢反应即慢反应即 Vk3ES。 (1) S的总浓度远远大于的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始的总浓度，因此在反应的初始 阶段，阶段，S的浓度可认为不变即的浓度可认为不变即SSt。 推导过程推导过程 K2+K3 Km （米氏常数）（米氏常数） K1 令：令： 则则(2)(2)变为变为: : (EtES) S Km ES (2) (EtES)SK2+K3 ES K1 整理得：整理得： 当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时， 即即EtES，反应达最大速率反应达最大速率 VmaxK3ESK3Et (5) ES E

20、tS Km + S (3) 整理得整理得: : 将将(5)(5)代入代入(4)(4)得米氏方程式：得米氏方程式： VmaxS Km + S V 将将(3)(3)代入代入(1) (1) 得得 K3EtS Km + S (4) V KmS Km值等于酶促反应速度为最大反应速率一半值等于酶促反应速度为最大反应速率一半 时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。 2 Km + S Vmax VmaxS （二）（二）Km与与Vmax的意义的意义 意义：意义：Vmax=K3 E 如果酶的总浓度已知，可从如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算计算 酶的酶的 转换数转换数(turnover numbe

21、r)，即动力学常数，即动力学常数K3。 （三）（三）m m值与值与max max值的测定 值的测定 （林贝氏方程）（林贝氏方程） 1 Vmax Km Vmax 斜率斜率 1 Km 1 V 1 S -4-20246810 0.0 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 1/S(1/mmol.L -1) 1/v 斜率斜率=Km/Vmax -1/Km 1/Vmax 二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响 3 0 V E 当当SE时，时，Vmax = k3 E 酶浓度对反应速率的影响酶浓度对反应速率的影响 三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响 q最适温度最适温度 (optim

22、um temperature)： 酶促反应速率最快时的酶促反应速率最快时的 环境温度。环境温度。 * * 低温的应用低温的应用 酶酶 活活 性性 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 四、四、 pH对反应速度的影响对反应速度的影响 q最适最适pH (optimum pH)： 酶催化活性最大酶催化活性最大 时的环境时的环境pH。 0 酶酶 活活 性性 pH pH对某些酶活性的影响对某些酶活性的影响 246810 五、抑制剂对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响 区别于酶的变性区别于酶的变性 抑制剂对

23、酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性引起变性的因素对酶没有选择性 抑制作用的类型抑制作用的类型 不可逆性抑制不可逆性抑制 (irreversible inhibition) 可逆性抑制可逆性抑制 (reversible inhibition)： 竞争性抑制竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) ( (一一) ) 1 1、巯基酶抑制剂、巯基酶抑制剂 抑制剂：抑制剂：重金属离子重金属离

24、子AgAg+ +、HgHg2+ 2+、砷剂等 、砷剂等 巯基酶巯基酶失活的酶分子失活的酶分子 2 2、羟基酶抑制、羟基酶抑制 （胆碱酯酶）（胆碱酯酶） 抑制剂：抑制剂：有机磷化合物有机磷化合物 丝氨酸酶丝氨酸酶 乙酰胆碱乙酰胆碱 + H+ H2 2O O胆碱胆碱 + + 乙酸乙酸 胆碱酯酶胆碱酯酶 有机磷杀虫剂有机磷杀虫剂 胆碱能神经兴奋胆碱能神经兴奋中毒中毒 （心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难） 竞争性抑制竞争性抑制 非竞争性抑制非竞争性抑制 反竞争性抑制反竞争性抑制 . 竞争性抑制作用竞争性抑制作用 + 反应模式反应模式 * * 特点特点

25、 b)b) 抑制程度取决抑制程度取决 于抑制剂与酶于抑制剂与酶 的相对亲和力的相对亲和力 及底物浓度；及底物浓度； a) I与与S结构类似，结构类似， 竞争酶的活性竞争酶的活性 中心；中心； c) 动力学特点：动力学特点： Vmax不变，表不变，表 观观Km增大。增大。 抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/V 1/S VS max V I K(1) S m Ki i K I111 m (1) VVKSV maxmax * * 举例举例 丙二酸丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 COOH CH2 CH2 COOH COOH COOH CH2 丙二酸丙二酸 琥珀酸琥珀酸 琥珀酸

26、脱氢酶琥珀酸脱氢酶 FADFADH2 延胡索酸延胡索酸 磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制 与与对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸竞争竞争二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶 二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸 二氢叶酸二氢叶酸 合成酶合成酶 二氢叶酸二氢叶酸 COOH H2N SO2NHR H2N 磺磺 胺胺 类类 药药 物物 2. 2. 非竞争性抑制非竞争性抑制 * * 特点特点 a) a) 抑制剂与酶活性抑制剂与酶活性 中心外的必需基中心外的必需基 团结合，底物与团结合，底物与 抑制剂之间无竞抑制剂之间无竞 争关系；争关系； b)b) 抑制程度取决于抑制程度取决于 抑制剂的

27、浓度；抑制剂的浓度； c) 动力学特点：动力学特点： Vmax降低，表降低，表 观观Km不变。不变。 抑制剂抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂无抑制剂 ii K I11I1 m (1)(1) VVKSVK maxmax . 反竞争性抑制反竞争性抑制 * * 特点：特点： a) a) 抑制剂只与抑制剂只与 酶底物复酶底物复 合物结合；合物结合； b)b) 抑制程度取抑制程度取 决与抑制剂决与抑制剂 的浓度及底的浓度及底 物的浓度；物的浓度； c) 动力学特点：动力学特点： Vmax降低，表降低，表 观观Km降低。降低。 抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 各种可逆性抑制作用的比较各

28、种可逆性抑制作用的比较 动力学参数动力学参数 表观表观Km Km增大增大不变不变减小减小 最大速度最大速度Vmax不变不变降低降低降低降低 林林-贝氏作图贝氏作图 斜率斜率Km/Vmax增大增大增大增大不变不变 纵轴截距纵轴截距1/Vmax不变不变增大增大增大增大 横轴截距横轴截距-1/Km增大增大不变不变减小减小 与与I结合的组分结合的组分EE、ESES 作用特征作用特征无抑制剂无抑制剂竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制 竞争性抑制竞争性抑制 抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/ V 1/S 抑制剂抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂无抑制剂 非竞争性抑制非

29、竞争性抑制 抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 反竞争性抑制反竞争性抑制 （林贝氏方程）（林贝氏方程） 六、激活剂对反应速率的影响六、激活剂对反应速率的影响 2+ - 酶的活性酶的活性 酶的活性单位酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反是衡量酶活力大小的尺度，它反 映在规定条件下，酶促反应在单位时间（映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s s、 minmin或或h h）内生成一定量（）内生成一定量（mgmg、gg、molmol等）的等）的 产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 国际单位国际单位(IU)(IU) 在特定的条件下，每分钟催化在特定的

30、条件下，每分钟催化1 1 molmol底物底物 转化为产物所需的酶量为一个国际单位。转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位催量单位(katal(katal) ) 催量催量(kat(kat) )是指在特定条件下，每秒钟使是指在特定条件下，每秒钟使 molmol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。 katkat与与IUIU的换算：的换算： 1 IU=16.671 IU=16.671010-9 -9 kat kat 第第 四四 节节 酶酶 的的 调调 节节 The Regulation of Enzyme 关键酶关键酶 一一 、酶活性的调节、酶活性的调节 酶原激活的机理酶原激

31、活的机理 酶酶 原原 分子构象发生改变分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个特定的肽键断裂，水解掉 一个或几个短肽一个或几个短肽 在特定条件下在特定条件下 赖赖缬缬天天天天天天天天 甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬 组组 丝丝 甘甘异异 缬缬 组组 丝丝 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要

32、有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要 时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催 化作用。化作用。 一些代谢物可与某些酶分子一些代谢物可与某些酶分子活性中心外活性中心外的的 某部分可逆地结合，使某部分可逆地结合，使酶构象改变酶构象改变，从而改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。 1 1变构调节的机制：变构调节的机制： 2 2协同效应：协同效应： 普通酶普通酶 变构酶变构酶 3. 3. 变构调节的方式：变构调节的方式： 4 4变构调节的特点：变构调节的特点： （三）（三） 酶的共价修饰调节酶的共价修饰调节

33、 磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸化与脱磷酸化（最常见） 1 1共价修饰的机制：共价修饰的机制： 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 -OH Thr Ser Tyr 酶蛋白酶蛋白 H2OPi 磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP 蛋白激酶蛋白激酶 Thr Ser Tyr -O-PO32- 酶蛋白酶蛋白 2 2共价修饰调节的方式：共价修饰调节的方式： 腺苷酸环化酶腺苷酸环化酶 （无活性）（无活性） 腺苷酸环化酶（有活性）腺苷酸环化酶（有活性） 激素（胰高血糖素、肾上腺素等）激素（胰高血糖素、肾上腺素等）+ 受体受体 PKA (无活性无活性) PKA (有活性有活性) 糖原合酶糖原合酶 糖原

34、合酶糖原合酶-P 磷酸化酶磷酸化酶b 磷酸化酶磷酸化酶a-P 磷酸化酶磷酸化酶b激酶激酶 磷酸化酶磷酸化酶b激酶激酶-P 共价修饰酶的级联反应共价修饰酶的级联反应 3 3共价修饰调节的特点：共价修饰调节的特点： （一）酶蛋白合成的调节：（一）酶蛋白合成的调节： （二）酶蛋白降解的调节：（二）酶蛋白降解的调节： 第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类 一、酶的命名一、酶的命名 1. 1. 习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称 2. 2. 系统命名法系统命名法系统名称系统名称 一些酶的命名举例一些酶的命名举例 编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应 EC1.

35、4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+ 脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮戊二酸 + NH3 + NADH EC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸 基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L-谷氨酸谷氨酸 EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素 EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1

36、，6-二磷酸二磷酸 醛缩酶醛缩酶D-甘油醛甘油醛3-磷酸裂合酶磷酸裂合酶磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛甘油醛3-磷酸磷酸 EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸酮醇磷酸酮醇D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸磷酸 异构酶异构酶异构酶异构酶D-果糖果糖6-磷酸磷酸 EC6.3.1.2 谷氨酰胺谷氨酰胺L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶ATP + L-谷氨酸谷氨酸 + NH3 合成酶合成酶ADP+磷酸磷酸 + L-谷氨酰胺谷氨酰胺 编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应 EC1.4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+ 脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮戊二酸 + NH3 + NADH EC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸 基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L-谷氨酸谷氨酸 EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素 EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1，6-二磷酸二磷