《生物化学》教案(完整)93784.doc

教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参与教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学教学目的与要求：1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式； 2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键；3、掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4、熟悉蛋白质物化性质； 5、了解蛋白质的与医学的关系；重点与难点：重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式难点：蛋白质物化性质教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素： 物理因素、化学因素 二、蛋白质的两性性质 蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。 三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。 四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。 五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。复习思考题、作业题：医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？课后反思：做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。教 学 主 要 内 容备 注绪论生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。一、生物化学发展简史二、生物化学研究内容1生物分子的结构与功能2 物质代谢及其调节 3遗传信息的传递及其调控三、生物化学与医学1生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 2生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域3生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究第一章 蛋白质的结构与功能一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) 6.252. 组成蛋白质的基本单位L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应 ）。3. 肽键是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。 2. 蛋白质的二级结构概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要化学键：氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。元、 、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、四种主要结构形式（螺旋、折叠、转角、无规卷曲）及影响因素。蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。3. 蛋白质的三级结构概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要次级键疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。结构域（domain）：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，称为结构域。分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。4. 蛋白质的四级结构每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合力疏水作用、氢键、离子键。5. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。6. 蛋白质组学基本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。研究技术平台研究的科学意义。四、蛋白质结构与功能的关系1. 蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是高级结构和功能的基础；一级结构相似其高级结构与功能也相似；氨基酸序列提供重要的生物进化信息；氨基酸序列改变可能引起疾病。2. 蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的功能依赖特定空间结构；肌红蛋白的结构与功能。血红蛋白结构、运输O 2功能，氧饱和曲线。协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。五、蛋白质的理化性质1两性解离等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。2胶体性质3变性、复性、沉淀及凝固蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) ：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 4紫外吸收（280nm）、5呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。六、蛋白质的分离纯化与结构分析1. 蛋白质的分离纯化透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在04低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 盐析：(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。层析 原理：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的 。超速离心。复习思考题1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？20mins5 mins5 mins25 mins20 mins5 mins20 mins10 mins10 mins5 mins10 mins5 mins20 mins10 mins10mins5 mins20 mins20mins15 mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参与教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）核酸化学教学目的与要求：掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。重点与难点：重点： 两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；难点：DNA的空间结构。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类。核酸的化学组成元素组成：C、H、O、N、P（910%）分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸RNA主要有mRNA， tRNA， rRNA复习思考题、作业题：你所熟悉的疾病中，哪些是基因突变导致的？课后反思：该章内容抽象，复杂。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内容展示给学生。教 学 主 要 内 容备 注核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型(genotype)。而RNA分布于胞核、胞液，参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。一. 核酸的化学组成及一级结构核酸的化学组成元素组成：C、H、O、N、P（910%）分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸1核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。2戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。3磷酸核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。重要游离核苷酸及环化核苷酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP核酸的一级结构概念：核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。核苷酸间的连接键3，5-磷酸二酯键、方向（53）及链书写方式。二、DNA的空间结构与功能1、 DNA的二级结构双螺旋结构2chargaff规则：Chargaff规则：腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等（=T），鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等（G=C）；不同生物种属的DNA碱基组成不同，同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。B-DNA结构要点：DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，两条链的碱基互补配对， A-T形成两个氢键，G-C形成三个氢键。堆积的疏水性碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。两条链呈反平行走向，一条链53，另一条链是35。）。DNA是右手螺旋结构 DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠形成了一个右手螺旋式结构。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。螺距为3.4nm；碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），目前认为这些沟状结构与蛋白质和DNA间的识别有关。DNA双螺旋结构稳定的维系 横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。Z-DNA、A-DNA。2、 DNA的高级结构超螺旋超螺旋结构(superhelix 或supercoil)：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。 原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋白的八聚体上形成核小体。组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括H1、H2A、H2B、H3、H4。由许多核小体形成的串珠样结构又进一步盘曲成直径为 30nm 的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次卷曲才能形成染色单体。人类细胞核中有 46条染色体，这些染色体的 DNA总长达1.7m,经过这样的折叠压缩，46 条染色体总长亦不过 200nm 左右。4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。5、人类基因组计划研究的主要内容。三、RNA的结构与功能（一）mRNA：特点（含量最少（2-3%），种类多，代谢最快（寿命短） 结构：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5非编码序列、编码序列、 3非编码序列。真核细胞mRNA分子分为五部分帽子、 5非编码序列（前导序列）、编码序列、 3非编码序列（拖尾序列）和尾巴（二）tRNA：10-15%，70-90个核苷酸 特点：（稀有碱基多，分子量小）结构：二级结构：三叶草形 主要组成:四臂三环三级结构：倒L形(三)、 rRNA：特点（含量最大70-80%，甲基化多）种类：原核：23S、16S、5S， 真核：28S、18S、5S、5.8S与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。四、DNA的理化性质及其应用（一）变性概念：在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋结构解为单链的现象称为变性。变性不会破坏DNA的共价键结构。只是破坏DNA的氢键和碱基堆积力。变性后的特点：特点：1.紫外吸收增加。增色效应:DNA变性过程中，其紫外吸收增加的现象。变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。影响因素：1.G+C含量。2.DNA的复杂程度（均一性）：均一性好，则熔解温度范围窄。3.介质的离子强度：离子强度高，则Tm值高。（二）复性：概念：变性DNA重新成为双螺旋结构的现象。特点：紫外吸收减少。减色效应：DNA复性过程中，紫外吸收减少的现象。常用的复性方法：退火。（温度缓慢降低，使变性的DNA重新形成双螺旋结构的过程）。 （三）核酸分子杂交。概念：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构，这一过程就是核酸杂交过程。包括 DNADNA 杂交 。 DNARNA 杂交。 RNARNA 杂交。原因：不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。用途：是分子生物学研究与基因工程操作的常用技术。复习思考题1. 名词解释：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、核酶、脱氧核酶5mins10mins5 mins10mins10 mins20 mins10 mins10 mins10 mins5 mins5 mins10 mins10 mins10mins10 mins10 mins10 mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参与教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）酶教学目的与要求：掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系重点与难点：重点：酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。难点：抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。复习思考题、作业题：酶在疾病的治疗与诊断中有哪些用途？AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？课后反思：该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与日常生活联系，与护理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教 学 主 要 内 容备 注一、酶的概念及其在生命活动中的重要性1概念：目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 2酶学研究简史。 3酶在生命活动中的重要性。二、酶的分子结构与功能。1酶的不同形式：单体酶(monomeric enzyme)寡聚酶(oligomeric enzyme)2. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶，全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基 (与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。)常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。3. 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。活性中心内的必需基团：结合基团(binding group)：与底物相结合；催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需的基团。4. 同工酶：概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。三、酶促反应的特点和机制1. 酶与一般催化剂的异同点：与一般催化剂的共同点： 在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶作用的特点：酶促反应具有极高的效率；酶促反应具有高度的特异性；酶促反应的可调节性；2酶促反应的特点：酶促反应具有极高的效率：酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 酶促反应具有高度的特异性：酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。分为以下3种类型：绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。四、酶促反应动力学1. 底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。2. 酶浓度的影响及应用：当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。3. pH的影响及应用、最适pH值：最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。4. 温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 5. 酶的抑制作用：不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用 。6. 激活剂的影响：激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。7. 酶活性测定和酶活性单位五、酶的调节1. 酶活性的调节：酶原与酶原的启动：酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原启动的意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。六、酶的分类与命名1分类：六大类。2命名：习惯命名法推荐名称；系统命名法系统名称。七、酶与医学的关系。1酶与疾病的关系：酶与疾病的发生；酶与疾病的诊断酶与疾病的治疗2酶在医学上的其它应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶作为药物用于临床治疗酶的分子工程复习思考题1名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、酶原、酶原的启动2试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。3试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。4什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？5影响酶作用的因素有哪些？15mins5mins5mins15mins10mins10 mins15 mins15 mins20mins5 mins5 mins5mins25mins5mins10 mins15 mins10mins教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参与教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）维生素教学目的与要求：1. 熟悉维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用2.掌握各种维生素缺乏症重点与难点：教学重点：维生素的分类和作用机制 教学难点：维生素的分类和作用机制教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：维生素是生物生长和代谢所必需的具有复杂结构的有机物。人体对维生素的需要量很少，少到只能用毫克或微克来计算。维生素可以根据它们的溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维生素（B1、B2、B6、B12、维生素PP、叶酸、泛酸等）以及维生素C 。缺乏维生素会导致相应的疾病。维生素常用于治疗疾病的辅助药物复习思考题、作业题：维生素B6的作用是什么？有哪些应用？维生素D的作用是什么？有哪些应用？维生素C的作用是什么？有哪些应用？课后反思：该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与日常生活联系，与护理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教 学 主 要 内 容备 注脂溶性维生素（一），维生素A天然形式：A1（视黄醇）A2（3-脱氢视黄醇）活性形式 ：视黄醇、视黄醛、视黄酸维生素A原：-胡萝卜素本身不具有维生素A活性但在体内可转变为有活性的物质，称为维生素A原2，缺乏病夜盲症3，生理意义：参与视觉冲动4，主要食物：动物肝脏（二），维生素D种类：VitD2（麦角钙化醇）VitD3（胆钙化醇）、D4、D52，缺乏病佝偻病3，生理意义：促进钙磷吸收，有利于新骨的形成、钙化。4，主要食物：牛乳和人乳的维生素D含量较低（牛乳为41 IU/100g）；蔬菜、谷物和水果中几乎不含维生素D。深海鱼油较多，鸡蛋较多。（三），维生素E种类：生育酚，生育三烯酚易自身氧化，故能保护其他物质。2，缺乏病佝偻病3，生理意义： 维持生殖机能;抗氧化作用;促进血红素代谢4，主要食物： （四），维生素K天然形式：K1、K2人工合成：K3、K4促进肝脏凝血因子、 、 和的生物合成，参与凝血作用2. 缺乏表现: 易出血 水溶性维生素B族维生素和维生素C B族维生素：B1、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12一、维生素B1 ,1维生素B1又名硫胺素(thiamine)体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP2. 缺乏症脚气病，末梢神经3，维生素B1含量丰富的食物有动物内脏（心、肝、肾等）、瘦肉类、蛋类、豆类、坚果（葵花子、花生等）。谷类是主要的来源。鱼类、蔬菜和水果中含量不高。二、维生素B2 1，维生素B2又名核黄素(riboflavin)体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)2生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。3，缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。4，以植物性食品为主的膳食容易造成体内维生素B2缺乏。三、维生素PP 1，体内活性形式尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)2,， 缺乏症 癞皮病3，NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。4，番茄中烟酸的含量居果蔬之首。四、维生素B6 Vit B61，化学本质及性质维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺2，磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是d-氨基g-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。3，临床应用：治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。五、叶酸1，体内活性形式为四氢叶酸(FH4)2,生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。3，缺乏症：巨幼红细胞贫血,4，叶酸可由微生物和高等植物合成，但哺乳动物不能合成。,较好的来源为绿叶蔬菜。六、维生素C 1，俗名：抗坏血酸 ,2，生化作用：1.参与体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成; 2.参与氧化还原反应，促进铁的吸收; 3.抗癌作用。 3，缺乏症：坏血病,5，番茄，橘子等酸性水果含量较高应用：饮料蒙牛优益C、维生素C牙膏等复习题：课后习题教 案授课日期： 年 月 日 教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参与教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）糖代谢教学目的与要求：1、 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。2、 熟悉：糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。3、 了解：磷酸戊糖途径的基本过程；重点与难点：教学重点 ：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。教学难点：糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。教学内容与教学组织设计：详见附页课堂教学小结：糖的主要生理功能是氧化供能，糖分解代谢有糖的无氧分解，糖的有氧氧糖。有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定。血糖的来源和去路是相对平衡的。血糖水平的平衡主要是受到激素调节。血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。复习思考题、作业题：为什么说糖尿病是最常见的糖代谢紊乱症？课后反思：该章知识内容量大，学生化学知识薄弱，尽量放慢来讲。注意和学生交流互动，及时找到学生难理解节点。教 学 主 要 内 容备 注一、 概述糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物。糖主要根据其水解产物的情况可分为四大类: 单糖、寡糖、多糖、结合糖。糖的生理功能1、提供碳源和能源 （这是糖的主要功能）2、提供合成体内其它物质的原料 糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核苷等。3、作为机体组织细胞的组成成分 如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化吸收糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。消化部位： 主要在小肠，少量在口腔糖的吸收吸收部位：小肠上段 吸收形式：单 糖 吸收机制：Na+依赖型葡萄糖转运体糖代谢概况二、糖的无氧分解(糖酵解)概念：糖的无氧分解指在机体缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，也称为糖酵解（glycolysis)由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate) 的过程，这一过程又称为糖酵解途径（glycolytic pathway)反应过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。糖酵解特点：糖酵解为一个不需氧的产能过程 糖酵解的生理意义：1、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。2、是某些细胞在氧供正常情况下的重要供能途径： 无线粒体的细胞，如：红细胞 代谢活跃的细胞，如：白细胞、神经元、 骨髓细胞三、糖的有氧氧化概念：糖的有氧氧化( aerobic oxidation )指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。反应过程：第一阶段：酵解途径第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧为乙酰CoA第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环第四阶段：进入呼吸链进行氧化磷酸化1.丙酮酸的生成酵解途径2.丙酮酸的氧化脱羧生成乙酰CoA 3.三羧酸循环与氧化磷酸化三羧酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。三羧酸循环的要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。关键酶有：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶三羧酸循环的生理意义： 是三大营养物质氧化分解的最后共同途径，是产生能量的主要阶段；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体； 一分子葡萄糖经过有氧氧化净生成30或32分子ATP 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高 有氧氧化的调节特点： 有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。 ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。 氧化磷酸化速率影响三羧酸循环。前者速率降低，则后者速率也减慢。四、葡萄糖的其他代谢途径（一）磷酸戊糖途径概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。生理意义：1、为核酸、核苷酸的生成提供 磷酸核糖2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关 NADPH可维持GSH的还原性 五、糖原的合成与分解糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备糖原储存的主要器官及其生理意义： 肌肉：肌糖原，180 300g，主要供肌肉收缩所需 肝脏：肝糖原，70 100g，维持血糖水平 糖原的合成代谢 概念：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉细胞定位：胞浆反应过程：1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖 3. 1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖 4. -1,4-糖苷键式结合 5糖原分枝的形成 糖原的分解代谢 概念：糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程亚细胞定位：胞 浆 调节关键酶：糖原合成：糖原合酶 糖原分解：糖原磷酸化酶 调节形式：共价修饰和别构调节 六、糖异生概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体 原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸过程：糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆的；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)2. 1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖 3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖 调节：在这三个反应过程中，作用物的互变分别由不同酶催化其单向反应，这种互变循环称之为底物循环，有必要通过调节使糖异生途径与酵解途径相互协调，主要是对前述底物循环中的后2个底物循环进行调节糖异生的生理意义：1维持血糖浓度恒定 2补充肝糖原 3调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） 乳酸循环肌肉酵解G生成乳酸，后者通过血液循环到肝脏，异生为G，并输出为肌肉利用，此过和循环进行，称为乳酸循环。生理意义： 乳酸再利用，避免了乳酸的损失 防止乳酸的堆积引起酸中毒八、血糖及其调节血糖的概念：指血液中的葡萄糖正常血糖浓度 ：3.896.11mmol/（70110mg/dl)）来源：食物糖消化吸收、肝糖原分解、非糖物质糖异生 去路：氧化分解供能、合成糖原、转变为其它物质 升高和降低血糖的激素及其作用机理 降低血糖：胰岛素(insulin) 机理： 促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。 通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、抑制糖原分解。 通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，从而加快糖的有氧氧化。 抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减少肝糖异生的原料。 通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。 升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素等。胰高血糖素机制： 经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而抑制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升高。 通