生物化学基础课件酶.ppt

1、第五章酶Enzyme，第一节指出，1，酶的概念酶是由活细胞合成的，对其特异基质有效催化的蛋白质。目前，生物催化剂分为两种茄子酶，核酶(脱氧核酶)。酶催化的反应称为酶反应，反应中酶作用的物质称为基质，产生的物质称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性，失去酶的催化能力称为酶不活性。2，酶催化作用的特征1。酶促进反应是非常高的催化效率酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。酶的催化剂不需要高反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能。(1)绝对特异性酶只作用于一种基质，引起完全反应，产生特定结构的反应产

2、物。(2)相对特异性酶作用于一种化合物或化学键。(3)立体异构特定化合物有立体异构体，一种酶只作用于一种立体异构体。2.酶反应的高度特异性，3 .酶的古道不稳定酶的本质是蛋白质。引起蛋白质变性的理化因素(如江珊、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等)都可能影响酶的活性4。酶反应的可调节酶活性由多种茄子因素(如基质、产物、激素等)控制。那种方式多种多样。有的提高酶的活性，有的抑制酶的活性，使体内各种化学反应有序和谐地进行。2节酶的分子结构和功能，1，酶的分子组成，简单酶：仅由蛋白质部分组成。结合酶(转氨酶)结合酶只有在两者共同存在的情况下才能激活。辅助因子分类(取决于与酶蛋白的密切程度)，辅

3、助酶(coenzyme):可以与酶蛋白结合，进行疏松，用透析或超滤去除。辅机(prosthetic group):与酶蛋白紧密结合，不能用透析或超滤去除。2、酶的分子结构、酶的活性中心(active site)活性中心的必需基团(与基质结合决定特异性)活性中心催化剂团(影响化学键稳定性，决定催化剂能力)、3、酶酶原的活性是在一定条件下从酶源转化为活性酶的过程。酶促性的生理意义：拒绝机体的自我消化作用。保证酶的定位作用。保证体内代谢正常进行。可以看作是酶的储存形式。必要时酶源变成活性酶，发挥催化功能。4、isoenzyme (ISOEnzyme)同事酶：催化相同化学反应的酶组称为同事酶。但是这种

4、酶蛋白的分子结构、物理化学性质和免疫学特性都不同。例如：乳酸脱氢酶同事酶(死婴酶)的五种茄子类型(LDH1 LDH5)，*LDH的生理和临床意义在代斯调节过程中起着重要作用。可以说明发展过程各个阶段独有的代斯特性。酶谱的变化有助于疾病的诊断。可以作为遗传分析研究中的遗传标记。5，酶的作用机制，1。诱导证书和学说，酶和底物徐璐接近时，其结构徐璐诱导，相互变形，徐璐适应，徐璐结合。牙齿过程称为酶-基质结合的诱导合，牙齿学说称为诱导合合假说。酶和基质相结合的诱导合学说图解，2贴近效果和定向排列，接近效果(proximity effect)是E和S相结合形成ES后，在每个底物S1S2Sn之间，E的催化

5、剂基团和S之间，将同一个分子相结合，大大提高E活中心的有效S，提高反应速度。分子间反应转变为分子内反应，S有效浓度提高，反应速度加快。，邻居效应和方向性安排，3 .多元催化等酶往往兼有酸和碱的双重催化作用。这种多用途基团的协同作用可以大大提高酶的催化效能。4表面效应酶分子内部的疏水氨基酸丰富，经常形成疏水囊，容纳和结合基质，防止基质和酶之间形成水合膜，有助于酶和基质的密切接触。第三节是影响酶促反应速度的因素，在研究某个因素对酶促反应速度的影响时，要确保其他因素保持不变，保持最佳状态，并在酶促反应开始时以速度，即初始速度为准。影响酶促反应速度的因素包括酶浓度、底物浓度、温度、pH、活化剂、抑制剂

6、等。一，酶浓度，SE，几乎所有酶都是S饱和ES，vE关系为v=K2 Et，如果酶浓度和其他条件不变，底物浓度S对酶促反应速度V的影响是矩形双曲线。第二，气质浓度，1913年提出了Michaelis和Menten牙齿反应速度和气质浓度关系的数学方程被称为Michaelis equation。s:底物浓度v:反应速度Vm:最大反应速度m:未籽常数，未籽方程式：Km的意思，1。Km等于促进酶2。Km可以大致表示酶对气质的亲和力。Km牙齿越大，酶促反应速度是最大反应速度的一半时气质浓度越大，亲和力越小，反应越困难。3.Km是酶的特征常数之一，同一种酶对不同的基质有不同的Km值。第三，温度的影响，双重影

7、响低温状态，温度上升，系统能量增加，酶促进速度也提高。酶的本质是蛋白质。系统温度太高，可以改变酶空间结构，引起变性，降低酶的速度。最佳温度酶活性达到最大时的环境温度。(37)低温降低酶活性，但保护酶分子结构。例如：低温保存和冬眠。温度，4，PH的影响，最佳pH(最佳pH)酶催化活性最大的环境pH。各种酶各自的pH最合适。最佳pH必须是PI，0，0。例如：金属离子可以与e，ES结合，激活酶。非必需活化剂没有A时酶也有低活性，A提高酶的催化活性。例如：Cl-淀粉酶的非必需活化剂，6，抑制剂，抑制作用类型，1 .不可逆抑制作用3360竞争抑制作用2。逆抑制作用：抑制非竞争反抑制半径斗争，1 .非可逆

8、抑制作用，*概念抑制剂将共价键和酶活性中心的必需基团结合在一起*例如有机磷化合物停用羟基酶，使解毒物质-解毒(PAM)，重金属离子和砷化合物停用巯基酶，使解毒物质-二巯基丙醇(BAL)，2。可逆抑制，* *抑制剂通常是非共价键，与E或ES复合物反向结合，降低或失去酶的活性。抑制剂可以通过透析、超滤等方法去除。抑制竞争*型非竞争抑制反竞争，(1)抑制竞争，*特征，a) I类似于S结构，是竞争酶的活性中心。B)抑制程度取决于I，S和E的相对亲和力以及I和S。c)动态特性：Vmax保持不变，表观Km增加。*例如，丙二酸和丁二酸竞争丁二酸脱氢酶活性中心，类似结构，磺胺类药物的抗菌机制和p-氨基苯甲酸竞

9、争二氢叶酸合成酶的活性中心，(2)非竞争抑制，*特性，c)动态特性：Vmax减少；表观Km保持不变。，(3)反竞争抑制，*反应模式，*特征：a)抑制剂只与ES复合物结合，不与酶结合。抑制程度：取决于I和s。c)动态特性：Vmax减少，表观Km减少。4节酶的分类和命名，1，酶的分类根据国际酶委员会的规定，根据酶反应的性质，将酶分为以下6个茄子类别。1氧化还原酶类催化基质氧化还原反应的酶类。例如琥珀酸脱氢酶，乳酸脱氢酶等。2转移酶类催化基质之间进行基团转移或交换的酶类。例如，氨基转移酶、甲基转移酶等。3水解酶类催化基质水解反应酶类。例如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、磷酸酶等。4裂解酶(或裂解酶)催化基质

10、去除组分，留下双键反应或其逆反应的酶。例如，碳酸酶、柠檬酸合成酶、醛缩酶等。5异构酶类催化各种异构体之间徐璐转化的酶类。例如，磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。6合成酶类(或连接酶类)催化两种分子基质合成分子化合物，同时用含ATP的磷酸键结合切断能量的酶类。例如氨基酸-tRNA合成酶、谷氨酰胺合成酶。2，酶的命名，1习惯命名法是将酶催化基质的名称，或基质发生的反应，或该酶的生物源等加在“酶”字前面。淀粉酶、水解酶、脱氢酶、胃蛋白酶等。2系统命名法包括系统命名酶作用在内的底物名称及其酶的分类名称。系统命名法规定，每种酶都有表示酶的所有气质和反应类型的系统名称，有4个数字组成的系统编号。例如，天冬氨酸氨基

11、转移酶系统的名称是L-天冬氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶，系统编号为EC2.6.1.1。5节酶与医学的关系，1，酶与疾病的发生临床上许多疾病的发病机制直接或间接与酶的异常或酶活性有关。例如： 1 .苯丙氨酸氧化酶缺乏-苯丙酮酸尿症2。酪氨酸酶缺陷-白化病3。有机磷农药中毒，重金属盐中毒，氰化物中毒等。临床上更常见的是，许多组织器官的疾病表现为血液等体液中部分酶活性异常。例如，1。血液和尿液中淀粉酶活性的测定，可用作急性胰腺炎的鉴别诊断指标2。测定血液中丙氨酸氨基转移酶，可以判断肝细胞损伤的严重性。第二，酶和疾病的诊断，酶目前主要用于消化、消炎、抗凝、抗肿瘤等。例如，多酶片(包括胃蛋白、胰蛋白酶、胰淀粉酶等)用于利用溶菌酶、胰蛋白酶等去除外科清创或烫伤患者的痂。三，酶和疾病的治疗，结，酶是对活细胞合成的那种特异基质有高效催化作用的蛋白质。酶促反应具有高效、高特异性、可调节性的特点。酶分子的必需基团构成了具有特定空间结构的酶活性中心。体内的一