2025年临床执业医师生物化学常考的知识点

临床执业醫師生物化學常考的知识點1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.（谱写一两丙肝）极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.（古（谷）天（天冬）乐是（丝）扮（半胱）苏（苏）三的（蛋）。）酸性：谷Glu，天冬Asp.（酸谷天）碱性：赖Lys，精Arg，组His.（碱赖精组）芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.（芳香老本色）必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.（写一两本淡色書来）支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.（只借一两）一碳單位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.（施舍竹竿）含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.（刘邦光蛋）生酮：亮Leu，赖Lys.（同亮来）生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.（一本落色書）含2個氨基：赖Lys.（来二安）含2個羧基：天冬Asp，谷Glu.（酸二羧）天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.不出現于蛋白质中：瓜，鳥。在280nm波長有特性性吸取峰：色Trp，酪Tyr.亚氨基酸：脯Pro.除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。2.寡肽：10個以内。多肽：10個以上。肽键有一定程度双键性质。3.蛋白质一级构造：氨基酸排列次序。肽链。肽键。二级构造：局部空间构造。α-螺旋，β-折叠，β-转角，無规卷曲。氢键。三级构造：整体空间构造。构造域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键（重要）、二硫键、范德华力。四级构造：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常見。α-螺旋一圈相称于3.6個氨基酸残基。β-转角第2個残基常為脯氨酸。锌指构造是模体（特殊超二级构造）的特例，1個α-螺旋+2個反平行β-折叠，可結合锌离子。含锌指构造蛋白都能与DNA、RNA結合。分子伴侣：热休克蛋白70（Hsp70），伴侣蛋白，核质蛋白。四级构造蛋白质分子一级构造可有一种以上N端和C端。胰岛素A链与B链交联靠二硫键。5.镰刀形贫血：谷→缬。（分子病）疯牛病：α-螺旋→β-折叠。（蛋白质构象疾病）6.血紅蛋白Hb：α2β2，含血紅素，1分子可結合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2結合增進其他亚基与O2結合，氧分压增高增進Hb→HbO2.血紅蛋白运送氧，肌紅蛋白储存氧。7.蛋白质变性：空间构象破壞，二硫键、非共价键破壞，不波及一级。溶解度↓，黏度↑，結晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。某些可复性。蛋白质水解：一级破壞。亚基解聚：四级破壞。8.运用蛋白质的两性分离：電泳，离子互换层析。运用蛋白质分子大小不一样分离：透析，凝胶過滤。（先大後小）9.DNA戊糖為β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖為β-D-核糖。基本單位：核苷酸=核苷（核糖+碱基）+磷酸。核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3‘，5’-磷酸二酯键。自然界游离核苷酸中磷酸最常見与戊糖C5‘形成酯键。核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸取峰。10.DNA一级构造：碱基排列次序。二级构造：双螺旋。三级构造：超螺旋。11.DNA是反平行、右手螺旋双链构造，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5個碱基對，每個碱基對相對旋转角度36°，垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鳥嘌呤G≡胞嘧啶C.12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应（260nm处吸光度增長）。Tm（融链温度）：双链解開50%時的温度，与GC含量正比。13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形單链构造，5‘-末端有m7GpppN帽构造，3’-末端有多聚A尾构造。hnRNA（内含子+外显子）→mRNA（外显子）。链的局部可形成双链构造。tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5‘→3’：DHU环+反密码子环+TψC环+相似CCA构造。三级：倒L形。rRNA：核糖体构成成分，二级：花状，含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA；真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.14.酶：蛋白质。核酶：RNA.多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链构成却具有多种不一样催化功能的酶。同工酶：催化相似化學反应，但分子构造、理化性质、免疫學性质均不一样。变构酶：与某些效应剂可逆性結合，通過变化酶的构象而影响酶活性。15.結合酶（全酶）：酶蛋白+辅助因子。酶蛋白：只能結合一种辅助因子，决定特异性，對热不稳定，可用透析或超滤措施除去。辅助因子：可与不一样酶蛋白結合，决定反应种类和性质。金属离子最常見。辅酶：运载体作用，与酶蛋白結合才有酶活性。辅基：金属离子+小分子有机物，不能离開酶蛋白独立存在。差异：透析可使辅酶与酶蛋白分离，辅基不能。细胞色素不是含B族维生素的辅酶。TPP含VitB1，FAD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。16.所有酶均有活性中心。含結合基团+催化基团。酶活性中心基团参与质子的转移：一般酸-碱催化作用。乳酸脱氢酶的同工酶有5种（LDH1～LDH5）。心肌：LDH1、CK2.骨骼肌：LDH3、CK3.肝脏：LDH5.脑：CK1.17.酶促反应：极高效率，高度特异性，可调整性。机制：減少反应活化能。影响原因：酶浓度、底物浓度、pH、温度、克制剂、激活剂。特性性常数Km，与酶构造、底物、温度、pH、离子强度有关，与酶浓度無关。最适温度、最适pH不是特性性常数。米氏方程：V=Vmax[s]/（Km+[s]）。Km=到达1/2Vmax的底物浓度值。Km越小，亲和力越大。竞争性克制剂与酶分子非共价結合。無克制剂竞争性克制非竞争性克制反竞争性克制Km↑不变↓Vmax不变↓↓18.变构酶反应動力學不符合米氏方程。含催化中心和调整中心。变构调整可引起酶的构象变化，而非构型变化。共价修饰：酶蛋白肽链上某些基团与化學集团可逆共价結合從而变化酶的活性。磷酸化修饰最常見。迅速调整：变构调整，化學修饰。缓慢调整：酶的诱导和阻遏。19.糖的無氧酵解：产生2ATP（糖原開始為3ATP），胞液。生理意义：迅速供能，對肌收缩更重要；紅细胞唯一供能方式；神經细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1（最重要），丙酮酸激酶。20.三羧酸循环（柠檬酸循环、Krebs循环）：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体（TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA）。1次底物水平磷酸化（琥珀酰CoA→琥珀酸），2次脱羧（产生2分子CO2），4次脱氢（3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP）。乙酰CoA→10ATP；丙酮酸→12.5ATP；葡萄糖→30/32ATP.[/s][/s]21.ATP、柠檬酸可克制6-磷酸果糖激酶-1.1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调整6-磷酸果糖激酶-1.2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。6-磷酸果糖激酶-1重要激活剂：F-2，6-2P；克制剂：柠檬酸。已糖激酶激活剂：胰岛素。ATP↑時：克制除已糖激酶外的5种。有氧氧化3种关键酶：NADH↑可克制，Ca+可激活。血糖減少時，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因脑已糖激酶的Km低。巴斯德效应：有氧氧化克制糖酵解。22.磷酸戊糖途径：产物：5-磷酸核糖、6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH、H+.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（缺乏导致蚕豆病）。生理意义：為核酸合成提供核糖；提供NADPH作為供氢体、参与羟化反应、维持谷胱甘肽還原状态。23.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解為葡萄糖，肌糖原不可。糖原分解：重要肝脏。关键酶：糖原磷酸化酶，a有活性、磷酸化，b無活性、去磷酸化，磷酸化後活性增高。糖原合成：肝脏、肌肉。关键酶：糖原合酶，a有活性、去磷酸化，b無活性、磷酸化，磷酸化後活性減少。糖原合成需ATP，蛋白质合成需ATP+GTP.肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.应激状态下肾上腺素加速糖原分解。24.糖异生：原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位：肝肾。关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶（最重要），磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义：维持血糖浓度恒定；补充或恢复肝糖原储备；肾糖异生维持酸碱平衡。乙酰CoA是丙酮酸羧化酶变构激活剂，是丙酮酸脱氢酶反馈克制剂。丙酮酸激酶重要激活剂：F-1，6-2P.25.乳酸循环（Cori循环）：2分子乳酸消耗6ATP.生理意义：防止乳酸损失，防止乳酸堆积酸中毒；乳酸再运用。所需NADH来自糖酵解中3-磷酸甘油酸脱氢产生。26.脂类=脂肪+类脂。脂肪：甘油三酯，储存能量，氧化供能。类脂：胆固醇、磷脂、糖脂，参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物：前列腺素、血栓烷、白三烯，细胞代謝调整。脂肪消化：胆汁酸盐（脂肪乳化剂），胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶（皆在胰液）。27.甘油三酯：合成部位：肝、脂肪组织、小肠。原料：甘油、脂酸。脂肪酸：合成部位：肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料：乙酰CoA.胆固醇：合成部位：肝、小肠的胞液及内质网。原料：乙酰CoA.甘油磷脂：合成部位：全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料：脂酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸。28.甘油三酯合成：3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶：脂酰CoA转移酶，位于内质网。脂肪動员：甘油三酯→游离脂酸+甘油。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.脂肪细胞可合成、储存甘油三酯，但不能运用脂肪。肝脏可合成酮体，但不能运用酮体。脑组织不能运用脂肪酸。脑磷脂合成需CDP-乙醇胺。卵磷脂合成需CDP-胆碱。含胆碱：卵磷脂，神經鞘磷脂。不含胆碱：脑磷脂，心磷脂，磷脂酰肌醇，磷脂酰丝氨酸。29.脂酸合成：原料：乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通過柠檬酸-丙酮酸循环進入胞液才能合成。关键酶：乙酰CoA羧化酶，变构激活剂：柠檬酸、乙酰CoA，克制剂：脂酰CoA.脂酰基的载体：ACP.必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸（前列腺素前体）。脂酸的β氧化：脂酸活化（脂酰CoA形成），進入线粒体（关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ），β氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫解，生成1分子乙酰CoA），能量产生（2n個碳原子的脂酸产生（14n-6）個ATP）。30.酮体：乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮。生成部位：肝，原料：糖分解代謝产生的乙酰CoA.酮体在线粒体，胆固醇在内质网和胞液。生理意义：脂酸在肝内正常的中间代謝产物，肝输出能源的一种形式；脑组织在長期饥饿、糖功能局限性時可运用酮体供能；糖运用局限性時可引起酮症。31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA—HMGCoA合成酶→HMGCoA—→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮—→HMGCoA還原酶→胆固醇胆固醇合成“三高”：高耗能（36ATP），高耗料（18乙酰CoA），高耗氢（16NADPH+H+）。甲状腺激素增進胆固醇在肝转变成胆汁酸，因此甲亢時血清胆固醇↓。肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶，因此不能运用酮体。胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O，可转化成胆汁酸（重要，7α羟化酶）、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.重要生理功能：控制膜的流動性。LCAT参与胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂，apoAⅡ是LCAT克制剂，apoB100是LDL受体配基，apoCⅡ是LPL激活剂，apoE是乳糜微粒受体配基。32.CM：乳糜颗粒，转运外源性甘油三酯及胆固醇。VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性甘油三酯及胆固醇。LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇。HDL：高密度脂蛋白，逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高，HDL2与冠脉硬化发生率负有关。血浆脂蛋白密度：HDL>LDL>VLDL>CM蛋白质：HDL>LDL>VLDL>CM36.CO、CN-、N3-克制复合体Ⅳ。ATP运用增多時，ADP浓度增高，氧化磷酸化速度加紧。甲状腺素增進氧化磷酸化。线粒体DNA突变可使ATP生成減少。37.高能磷酸化合物：水解時释放>21kJ/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1，3-二磷酸甘油酸等。1，6-双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.蛋白质营养价值：运用率，取决于必需氨基酸的种类、数量和比例，有互补作用。氨基酸吸取方式：继发性积极转运，γ-谷氨酰基循环，积极转运。**作用：大肠杆菌的分解，产物為氨、胺。39.氨基酸分解代謝最重要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基（最重要）、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛（VitB6）。L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+.肝肾：联合脱氨基，酶：L-谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。骨骼肌、心肌：嘌呤核苷酸循环。40.氨的来源：氨基酸脱氨基、胺类分解；肠道细菌**产生；肾小管上皮细胞分泌。去路：尿素（重要），肌肉→丙氨酸，脑→谷氨酰胺。氨從肌肉运送至肝：丙氨酸-葡萄糖循环。脑中运送形式：谷氨酰胺；肌肉运送至肝、血液中运送形式：丙氨酸+谷氨酰胺。41.鳥氨酸循环：尿素合成的途径。部位：肝脏线粒体+胞液。关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2個N：一种来自NH3，一种来自天冬氨酸。3個中间产物：鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4個高能磷酸键。肝功能減退時，尿素↓，血氨↑，血酮体↓，支链氨基酸↓，芳香族氨基酸↑。42.谷氨酸：→γ-氨基丁酸（GABA）。半胱氨酸：→牛磺酸，产生硫酸根活化為PAPS，参与甲硫氨酸循环，巯基维持蛋白质稳定性。甘氨酸：参与肌酸、卟啉、嘌呤、血紅素合成，提供一碳單位。组氨酸：→组胺，血管舒张剂。色氨酸：→5-羟色胺（5-HT），血管收缩剂。鳥氨酸：腐胺→精脒→精胺。43.一碳單位：产生一种碳原子的基团，CO2、CO不是。载体（辅酶）：四氢叶酸FH4.甲硫氨酸循环：通過SAM提供甲基。关键酶：转甲基酶，辅酶：VitB12.甲基供体：甲硫氨酸（直接：S-腺苷甲硫氨酸，间接：N5-CH3-FH4）。受体：同型半胱氨酸。單向：甲硫→半胱、胱。苯丙→酪。葡萄糖→脂肪。蛋白质→脂肪。巨幼细胞贫血VitB12增進N5-CH3-FH4中的FH4重新运用。肌酸酐是肌酸、磷酸肌酸的最终代謝产物。多胺是在生長旺盛组织中含量较高，调整细胞生長的重要物质。44.苯丙氨酸—苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸—酪氨酸羟化酶→多巴→多巴胺→去甲肾→肾上腺素—酪氨酸酶→黑色素—酪氨酸转氨酶→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸羟化酶的辅酶都是四氢生物蝶呤。苯丙酮尿症：缺乏苯丙氨酸羟化酶。白化病：缺乏酪氨酸酶。尿黑酸尿症：尿黑酸分解受阻。45.嘌呤合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基（来自FH4）。從頭合成：重要在肝，首先合成IMP.C8来自N5，N10=CH-FH4，N7来自甘氨酸。补救合成：重要在脑、骨髓，原料：游离嘌呤碱、嘌呤核苷。嘌呤代謝终产物：尿酸。脱氧核糖核苷酸生成方式：二磷酸核苷。细胞中含量较多的核苷酸：5‘-ATP.最直接联络核苷酸合成与糖代謝物质：5-磷酸核糖。46.嘧啶合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2.從頭合成：首先合成UMP.补救合成：重要酶是嘧啶磷酸核糖转移酶。嘧啶环中2個N来自天冬氨酸、氨甲酰磷酸。胸腺嘧啶在体内合成時甲基来自N5，N10甲烯四氢叶酸。尿、胞嘧啶→丙氨酸。胸腺嘧啶→β-氨基异丁酸。47.甲氨蝶呤治疗白血病：克制二氢叶酸還原酶。别嘌呤醇治疗痛風：克制黄嘌呤氧化酶。阿糖胞苷抗肿瘤：克制CDP還原成dCDP.克制UTP→CTP：氮杂丝氨酸，类似谷氨酰胺。克制dUMP→dTMP：5FU、甲氨蝶呤、氮杂丝氨酸。6MP、5FU是碱基T的类似物。48.肝是最重要物质代謝中心和枢纽。脑是耗能最大的重要器官。肾是除肝外可進行糖异生和生成酮体的器官。胞液中：糖酵解，糖异生，糖原合成，磷酸戊糖途径，脂酸合成。线粒体中：脂酸β氧化，氧化磷酸化，呼吸链，三羧酸循环。胞液+线粒体中：尿素、血紅素合成。合成磷脂時除消耗ATP還消耗CTP.糖原合成時形成活化的葡萄糖時消耗UTP.形成3‘5’环化鳥苷酸時需要GTP.49.中心法则：=DNA〓RNA→蛋白质。复制，转录，逆转录，翻译。DNA复制：半保留复制，碱基互补、方向相反，5‘→3’。原料：dNTP.酶：DNA聚合酶。模板：DNA母链。引物：RNA片段，提供3‘-OH末端。原核生物DNA-pol：Ⅰ：校讀、切除RNA引物、切除突变片段、弥补空隙；Ⅱ：应急状态修复；Ⅲ：真正催化延長。均有3‘→5’外切酶活性（校對功能）、5‘→3’聚合活性，只有Ⅰ有5‘→3’外切酶活性。真核生物DNA-pol：α：引物酶活性；β：低保真度复制；γ：线粒体DNA复制；δ：解螺旋酶活性，延長子链的重要酶；ε：DNA紫外线损伤重要修复酶。参与原核生物复制起始的酶：DnaA：识别起始點；DnaB：解螺旋酶；DnaC：协同DnaB；DnaG：引物酶；SSB：稳定；拓扑异构酶：拓扑构象。可催化3‘，5’-磷酸二酯键形成的酶：聚合酶，引物酶，反转录酶，DNA连接酶，拓扑酶。端粒酶：RNA+蛋白质，特殊的逆转录酶。逆转录病毒：鸡肉瘤病毒RSV、艾滋病病毒HIV.50.突变：碱基錯配（點突变）、碱基缺失、碱基插入、框移突变（缺失、插入可导致）、重排/重组。修复：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。冈崎片段：由于随從链的复制与解链方向相反。处理：RNA酶、DNA-polⅠ、DNA连接酶。由糖基化酶起始作用的损伤切除修复的酶：内切酶、外切酶、连接酶、聚合酶。紫外线對DNA损伤是形成嘧啶二聚体。修复的酶：蛋白质UvrA、B、C、解链酶、DNA-polⅠ、连接酶。著色性干皮病：DNA上TT二聚体的切除修复系统有缺陷。51.转录：体系包括DNA模板、4种NTP、RNA聚合酶、某些蛋白质因子和必要的無机离子。转录模板：模板链（Watson链）、编码链（Crick链）。原核生物RNA-pol：5個亚基，α2决定转录基因类型，β形成磷酸二酯键（催化），β‘開链，σ识别起始點。ρ因子终止。真核生物RNA-pol：Ⅰ：核仁，→45S-rRNA；Ⅱ：核浆，→hnRNA→mRNA；Ⅲ：核浆，→tRNA、5S-rRNA、snRNA.mRNA的转录後加工：首尾修饰（5‘-加帽、3’-加尾），mRNA剪接（剪除内含子、连接外显子）。内含子：被转录，不被翻译。外显子：被转录和翻译。52.翻译：体系包括原料（20种氨基酸）、模板（mRNA）、适配器（tRNA）、装配机（核糖体）、其他（多种蛋白质因子、酶等）。密码子有方向性、持续性、简并性（一种氨基酸可有两個或两個以上密码子）、通用性、摆動性（第一位碱基I對应mRNA上可C、U、A）。起始密码：AUG终止密码：UAA、UAG、UGA無遗传密码的：羟脯氨酸、羟赖氨酸只有1個密码的：甲硫氨酸、色氨酸密码与起始密码相似的：甲硫氨酸氨基酸活化方式：生成氨基酰-tRNA.肽链的合成：起始→延長（進位、成肽、转位）→终止。53.四环素、土霉素：克制氨基酰-tRNA与原核生物核糖体小亚基結合。紅霉素、氯霉素：与原核生物核糖体大亚基結合，克制转肽酶。链霉素：与原核生物核糖体小亚基結合，致讀码錯误。放线菌酮作用于真核，嘌呤霉素、伊短菌素作用于真核+原核。蓖麻蛋白作用于真核生物大亚基。白喉毒素重要克制哺乳動物蛋白质合成。干扰素活化蛋白激酶而使起始因子eIF-2磷酸化，從而克制病毒蛋白质合成，诱导产生寡核苷酸2‘-5’A.54.基因组：来自一种生物体的一整套遗传物质。基因体現：转录和翻译。并非都产生蛋白质。有時间特异性和空间特异性。基因体現方式：基本体現（构成性体現）、诱导/阻遏。管家基因：一种生物個体的几乎所有细胞中持续体現，较少受环境影响，只受启動程序或启動子与RNA-pol作用的影响。可诱导或可阻遏基因：易受环境变化的影响，产物水平增高或減少，如DNA损伤時的修复酶基因、乳糖操纵子机制。55.转录起始是基因体現的基本控制點。原核基因体現调控：乳糖操纵子。操纵子：原核生物绝大多数基因按功能有关性成簇地串联、密集在染色体上，共同构成一种转录單位。一种操纵子具有一种启動序列和数個编码基因。转录水平调整。乳糖操纵子=3個构造基因Z、Y、A+操纵序列O+启動序列P+调整基因I+分解物基因激活蛋白CAP.调整机制=阻遏蛋白负性调整+CAP正性调整。P与RNA聚合酶結合。I编码阻遏蛋白，与O結合。CAP結合位點可与DNA、cAMP結合，产生正性调整。能与阻遏基因結合使操纵基因关闭：色氨酸；使其開放：乳糖。辅阻遏蛋白可使阻遏蛋白变构并增進其与操纵基因結合。56.真核基因组：不持续，大量反复序列，單顺反子。原核基因组：持续，反复序列少，多顺反子。真核基因体現调控：顺式作用元件（启動子、增强子、沉默子）+调整蛋白（反式作用因子影响另一基因体現，顺式作用因子影响自身基因的体現）。启動子：转录起始點+功能组件（TATA盒、GC盒、CAAT盒），与RNA-pol稳定結合的一段DNA序列。57.重组DNA技术的工具酶：限制性核酸内切酶（识别特异序列，切割DNA，Ⅱ类识别序列呈回文构造）、DNA连接酶（将目的基因与载体DNA拼接）、DNA聚合酶Ⅰ、Klenow片段（cDNA第二链合成，双链DNA3‘-末端標识）、反转录酶、多聚核苷酸激酶、末端转移酶、碱性磷酸酶。目的基因：cDNA、基因组DNA.基因载体：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.质粒：小型环状双链DNA分子，有自我复制能力，可携带抗药性基因，可具有克隆位點。环节：分→切→接→转→筛→体現。聚合酶链反应PCR：变性温度96℃，引物退火温度55℃，引物延伸温度72℃。基因工程技术：分子杂交技术，DNA探针技术，质粒重组技术。分子生物學技术：DNA印迹技术（Southern），RNA印迹技术（Northern），蛋白质印迹技术（Western）。58.癌基因：能编码生長因子、生長因子受体、细胞内生長信息传递分子，以及与生長有关的转录调整因子的基因。原癌基因：广泛存在，高度保守性，無害必需，可致癌变。病毒癌基因：存在于肿瘤病毒中，能使靶细胞发生惡性转化。抑癌基因：克制细胞過度生長增殖從而遏制肿瘤形成。P53、Rb、P16、APC、DCC等。fms、erbB、trk产物為生長因子受体。59.第一信使：细胞间信息物质。第二信使：细胞内，环磷酸腺苷cAMP、环磷酸鳥苷cGMP、Ca2+、1，4，5-三磷酸肌醇IP3、1，2-二酰甘油DAG、神經酰胺Cer.第三信使：细胞核内外。细胞信息物质：神經递质、内分泌激素、局部化學介质、气体信号。受体：膜受体、胞内受体。受体配体結合有高度专一性（取决于結合域的构象和活性基团）、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定作用模式。G蛋白：鳥苷酸結合蛋白，偶联的受体是蛇型受体。60.受体介导的信号转导机制：cAMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→腺苷酸环化酶AC→cAMP→蛋白激酶PKA→生物學效应。Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→磷脂酶PLC→DAG+IP3位于内质网（→Ca2+）→蛋白激酶PKC→生物學效应。激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸/苏氨酸。cGMP-蛋白激酶途径：激素+受体→G蛋白→鳥苷酸环化酶GC→cGMP→蛋白激酶PKG→生物學效应。酪氨酸蛋白激酶通路：受体型PTK-Ras-MAPK途径（细胞膜上）、JAK-STAT途径（胞质中）。胞内受体介导的信号转导途径：类固醇激素、甲状腺素，转录水平影响。61.G蛋白游离的α亚基GTP可激活腺苷酸环化酶。G蛋白結合GDP後可使α亚基与效应蛋白解离。盐皮质激素能透過细胞膜并与细胞内受体結合。胰岛素通過细胞膜受体发挥作用，克制腺苷酸环化酶，激活磷酸二酯酶。磷酸二酯酶激活後直接引起