生物化学 课件 第二节 蛋白质的分子结构_第1页
生物化学 课件 第二节 蛋白质的分子结构_第2页
生物化学 课件 第二节 蛋白质的分子结构_第3页
生物化学 课件 第二节 蛋白质的分子结构_第4页
生物化学 课件 第二节 蛋白质的分子结构_第5页
已阅读5页,还剩14页未读 继续免费阅读

下载本文档

版权说明:本文档由用户提供并上传,收益归属内容提供方,若内容存在侵权,请进行举报或认领

文档简介

第二章蛋白质的结构与功能第二节蛋白质的分子结构

蛋白质的分子结构包括:一级结构(primarystructure)

二级结构(secondarystructure)

三级结构(tertiarystructure)

四级结构(quaternarystructure)一、蛋白质的一级结构(一)定义与主要化学键1.定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。2.主要的化学键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。

肽键的键长为0.132nm,短于单键的0.147nm,长于双键的0.123nm,故具有部分双键的特性,不能旋转。(二)肽单元(肽键平面)参与肽键的6个原子C

1、C、O、N、H、C

2位于同一平面,C

1和C

2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)

。CR1HCR2HONHC0.123nm0.100nm0.132nm0.147nm0.153nm0.360nm肽键平面示意图二、蛋白质的二级结构(一)定义与主要化学键1.定义蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象

2.主要的化学键

氢键

(二)蛋白质二级结构的主要形式

-螺旋(

-helix)

-折叠(

-pleatedsheet)

-转角(

-turn)

无规卷曲(randomcoil)

1.

-螺旋1951年根据X线衍射图提出。以

碳原子为转折点,形成右手螺旋。(1)螺旋每圈含3.6个氨基酸残基,残基跨距0.15nm,螺距0.54nm。(2)螺旋以氢键保持稳固。(3)各氨基酸残基的R基团均伸向螺旋外侧。2.

-折叠

(1)是多肽链一种比较伸展、成锯齿状的肽链结构。(2)两条肽链走向相同,称为顺向平行结构,反之,则称为反向平行结构。后者更为稳定。3.

-转角肽链出现180°回折的部分形成β-转角。

4.无规卷曲无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。三、蛋白质的三级结构(一)定义与主要化学键1.

定义

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。2.主要的化学键疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。H2NH3N+NbHCOO-OaCCCOOHSSHOHOCH2OaaCHCH3CHCH3CH3CH2CH3CH3CH3cccOOCcCH2OHCH2OHbNH2+H2NCOCO-维持蛋白质分子构象的各种化学键abc氢键离子键疏水键N端C端肌红蛋白(Mb)

(二)结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain)。免疫球蛋白结构域示意图

四、蛋白质的四级结构(一)定义与主要化学键1.定义蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit)。2.主要化学键亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。血红蛋白的四级结构

血红蛋白是由含有血红素的2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体。五、蛋白质结构与功能的关系(一)一级结构与功能的关系

1.核糖核酸酶一级结构与功能的关系

二硫键破坏后,生物学活性丧失。

天然状态,有催化活性26110958472584065HSSHSHHSHSSHHSHS26110958472655840

去除尿素、β-巯基乙醇

尿素、β-巯基乙醇2.胰岛素一级结构与功能的关系(1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去,其活性只剩2%~10%,再将第2~4位氨基酸残基切去,其活性完全丧失。(2)

将A、B两链间的二硫键还原,A、B两链即分离,胰岛素的功能完全消失。(3)

将B链第28~30位氨基酸残基切去,其活性仍能维持100%。3.血红蛋白一级结构与功能的关系例:镰刀形红细胞贫血HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val

·glu·····C(146)

这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。(二)蛋白质空间结构与功能的关系1.血红蛋白空间结构与功能的关系Hb未结合O2时,4个亚基结构紧密,称紧张态(T态)。随着O2

的结合,空间结构发生变化,使结构相对松弛,称松弛态(R态)。T态对氧亲和力低,R态对氧亲合力高,是Hb结合O2

的形式。肺毛细血管O2

分压高,促使T态转变成R态,组织毛细血管,O2

分压低,促使R态转变成T态。

2.朊病毒蛋白空间结构与功能的关系蛋白质构象疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。例:疯牛病中的蛋白质构象改变疯

温馨提示

  • 1. 本站所有资源如无特殊说明,都需要本地电脑安装OFFICE2007和PDF阅读器。图纸软件为CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.压缩文件请下载最新的WinRAR软件解压。
  • 2. 本站的文档不包含任何第三方提供的附件图纸等,如果需要附件,请联系上传者。文件的所有权益归上传用户所有。
  • 3. 本站RAR压缩包中若带图纸,网页内容里面会有图纸预览,若没有图纸预览就没有图纸。
  • 4. 未经权益所有人同意不得将文件中的内容挪作商业或盈利用途。
  • 5. 人人文库网仅提供信息存储空间,仅对用户上传内容的表现方式做保护处理,对用户上传分享的文档内容本身不做任何修改或编辑,并不能对任何下载内容负责。
  • 6. 下载文件中如有侵权或不适当内容,请与我们联系,我们立即纠正。
  • 7. 本站不保证下载资源的准确性、安全性和完整性, 同时也不承担用户因使用这些下载资源对自己和他人造成任何形式的伤害或损失。

评论

0/150

提交评论