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文档简介
《生物化学》教学大纲课程名称:生物化学英文名称:Biochemistry课程编号:F087122091学分:4总学时/课内实践学时:64/12课程性质:必修课程开课单位:医学院生化教研室适应对象:医学检验技术专业(四年制本科)一、课程简介《生物化学》是一门在细胞与分子水平上阐明生命现象的科学的课程,是医学检验技术专业重要的必修考试基础课,是《临床生物化学检验与技术》与《分子生物学检验技术》课程的理论基础。本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶、脂类);物质代谢及其调控(糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节);遗传信息的贮存、传递与表达(DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成);肝、维生素的生物化学等内容,使医学检验技术专业学生能更加深入地学习其他基础课、专业课。并且有助于在分子水平上探讨检验技术,奠定理论与实验基础。在讲授过程中穿插我国科学家在生物化学领域的贡献,引导学生爱国爱党,激励学生的民族自豪感。《生物化学》课程每个章节知识点既独立又有相互联系的地方,并且内容繁复抽象,因此,本课程采用讲授式教学为主,部分章节结合临床案例,理论联系实际,更有助于学生的理解和学习。课程考核采用形成性评价与终结性评价相结合的方式。二、课程目标1.通过介绍我国科学家在生化领域内的贡献及普通检验工作者的敬业事迹培养学生的社会道德和职业道德,厚植爱国主义情怀。培养学生的团队意识和服务意识及认真求是的科学态度。2.掌握生物化学的基本理论和基本知识。3.培养学生的独立学习、独立分析问题、解决问题的能力,同时要学会密切联系临床,联系本专业实际工作。三、课程目标与毕业要求对应关系本课程的课程目标对医学检验技术专业毕业要求指标点的支撑情况如表1所示:表1:课程目标与毕业要求对应关系毕业要求指标点课程目标毕业要求1:1-②掌握现代基础医学的基本理论和基本知识。2毕业要求2:2-③能密切联系临床,具有独立分析问题、解决问题的能力。3毕业要求3:3-④具有认真求是的科学态度。1四、课程教学安排生物化学课程共有12项教学内容,具体安排如下。表2:课程教学安排表序号教学内容思政元素课堂教学学时实验/实践教学学时学时小计1第一章绪论爱国教育1452第二章蛋白质的结构和功能科学精神培养5493第三章酶5494第四章维生素335第五章核酸的结构与功能446第六章生物氧化447第七章糖代谢668第八章脂类代谢889第九章氨基酸代谢4410第十章核苷酸代谢2211第十一章遗传信息的传递职业教育6612第十三章肝的生物化学44合计521264教学安排1.第一章绪论教学要求:掌握生物化学的研究内容和研究方法。熟悉生物化学与医学的关系。了解生物化学的发展史。教学内容:生物化学发展简史;生物化学研究内容;生物化学与医学。重点难点:无思政元素:在介绍生物化学学科发展简史过程中,讲解我国很早就开始利用酶学原理了,酿造、发酵等,提高同学们的爱国主义情怀。2.第二章蛋白质的结构和功能教学要求:掌握蛋白质及氨基酸的组成、结构,氨基酸的分类、三字英文缩写符号,蛋白质一至四级结构的概念及其主要的化学键,蛋白质的结构与功能的关系,蛋白质的理化性质,蛋白质的沉淀、变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应。熟悉肽、肽键与肽链的概念,多肽链的写法,生物活性肽的概念,肽单元概念,蛋白质的分类,蛋白质分离和纯化技术。了解几种重要的生物活性肽。教学内容:蛋白质的分子组成;蛋白质的分子结构;蛋白质的理化性质;蛋白质的分类。重点难点:氨基酸的结构特点、理化性质;肽、肽键等概念;蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四级结构)的概念及各种结构的特点;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的理化性质。思政元素:讲解蛋白质一级结构时,利用胰岛素的一级结构做例子,向同学们介绍1965年,是我国科学家首次人工合成了结晶牛胰岛素。这是科学史上的一大飞跃,标志着人工合成蛋白质时代的开始。培养学生的科学研究素养。3.第三章酶教学要求:掌握酶的概念,分子组成,酶的活性中心、必需基团的概念,酶促反应的特点,影响酶促反应的因素,不可逆抑制的作用,可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义,酶原与酶原激活,变构酶和变构调节,掌握酶的共价修饰的概念和作用特点,同工酶的概念和生理意义。熟悉酶促反应的机理,中间产物学说,酶活性的测定与酶活性单位概念,酶含量的调节特点和调控。了解酶的作用原理,酶的分类与命名,酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。教学内容:概述;酶的催化作用特点;酶的作用机制及调节;影响酶催化作用的因素;酶与医学的关系。重点难点:酶、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶、酶的活性中心、必需基团的概念;酶的分子组成;辅助因子的种类;酶蛋白与辅助因子在酶催化反应中的作用;酶促反应的特点;酶促反应动力学;酶原与酶原的激活及其生理意义;酶的别构调节;酶的共价修饰调节。4.第四章维生素教学要求:掌握维生素的概念、分类,各种维生素的生化作用及缺乏症。熟悉各种维生素的化学本质及性质。了解维生素的应用。教学内容:概述;脂溶维生素;水溶性维生素。重点难点:脂溶性维生素的来源及生理功能、缺乏症;维生素D的活性形式;B族维生素的化学结构特点、来源、活性形式及其与辅酶的关系、生理功能、缺乏症;维生素C的化学结构特点、性质与生理功能、缺乏症。5.第五章核酸的结构与功能教学要求:掌握常见核苷酸的组成、结构、性质,DNA和RNA的分子组成,核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法,DNA的二级结构的特点,真核生物染色体的基本单位-核小体的结构,DNA的生物学功能,RNA的种类与功能,DNA的变性和复性概念和特点,解链曲线与Tm。熟悉核蛋白体RNA的结构与功能,核酸分子杂交原理。了解核酸酶的分类与功能。教学内容:核酸的化学组成;核酸的分子结构;核酸的理化性质。重点难点:核酸的一级结构;DNA双螺旋结构模型的要点;RNA的分类、各类RNA的结构及功能;DNA的变性、复性与分子杂交。6.第六章生物氧化教学要求:掌握生物氧化的概念及生理意义,呼吸链的概念,掌握线粒体的两条呼吸链的组成成分和排列顺序,氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。熟悉影响氧化磷酸化的因素,高能磷酸化合物的类型,ATP的利用,胞液中NADH氧化的两种转运机制。了解化学渗透假说,机体其他氧化体系。教学内容:概述;呼吸链与氧化磷酸化;其他氧化体系。重点难点:呼吸链的概念、组成;NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序;氧化磷酸化的概念、氧化与磷酸化的偶联;影响氧化磷酸化的因素;胞液中NADH的氧化(α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用)。7.第七章糖代谢教学要求:掌握糖酵解的概念、反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义,糖的有氧氧化概念、途径、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义,三羧酸循环过程及意义,磷酸戊糖途径的生理意义,肝糖原合成与分解的限速酶,糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义,正常人血糖的来源与去路,血糖水平的调节作用。熟悉几个代谢途径的调节,乳酸循环及其生理意义。了解糖的重要功能及其在体内的消化、吸收,糖代谢的概况,高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。教学内容:概述;糖的分解代谢;糖原的代谢;糖异生;血糖。重点难点:糖酵解和糖酵解途径的概念、反应过程、限速酶、限速步骤、能量计算、糖酵解的生理意义;糖有氧氧化各阶段的反应过程、特点、限速酶、限速步骤、ATP的生成、调节;三羧酸循环的特点和生理意义;磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义;糖原合成与分解反应过程、限速酶、限速步骤、调节方式;糖异生途径反应过程、限速步骤、限速酶、糖异生的调节、生理意义。8.第八章脂类代谢教学要求:掌握甘油三酯合成部位、合成原料、合成的基本过程,脂肪动员的概念、限速酶及其调节,脂肪酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成,酮体生成、利用、酮体生成的生理意义及调节,软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程,甘油磷脂的组成、分类、结构、合成部位、合成原料及合成基本过程,甘油磷脂的降解,胆固醇的合成部位、合成原料、合成的基本过程及限速酶,胆固醇的转化,血浆脂蛋白的分类、组成、各类血浆脂蛋白的合成部位及生理功能。熟悉脂肪酸合成的调节,胆固醇合成的调节,血脂的概念、组成。了解脂类的分类、来源、功能,不饱和脂肪酸的命名及分类,脂类的消化吸收,脂肪酸的其他氧化方式,脂肪酸碳链加长,不饱和脂肪酸的合成,鞘磷脂的化学组成及结构、鞘氨醇的合成部位、合成原料、合成过程,神经鞘磷脂的降解,血浆脂蛋白代谢异常。教学内容:概述;三酰甘油代谢;磷脂的代谢;胆固醇的代谢;血浆脂蛋白代谢。重点难点:脂肪动员的概念、限速酶及其调节;脂肪酸的β-氧化反应过程、限速酶、能量的生成;酮体生成、利用、酮体生成的生理意义及调节;软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程;甘油磷脂的组成、分类、结构;甘油磷脂的降解;胆固醇的合成部位、合成原料、合成的基本过程及限速酶;胆固醇的转化;血浆脂蛋白的分类、组成、各类血浆脂蛋白的合成部位及生理功能。9.第九章氨基酸代谢教学要求:掌握氨基酸脱氨基作用的方式及作用机制,α—酮酸的代谢方式,体内氨的来源和转运,尿素的合成部位、合成反应过程、限速酶,高血氨与氨中毒,一碳单位的概念、组成、载体,一碳单位的的生理功能,含硫氨基酸的代谢。熟悉尿素合成的调节,氨基酸脱羧基产生的重要胺类物质的生理作用,一碳单位与氨基酸代谢,一碳单位的相互转变,芳香族氨基酸代谢。了解蛋白质生理需要量和营养价值、氮平衡,蛋白质的消化吸收和腐败作用,支链氨基酸的代谢。教学内容:蛋白质的营养作用;氨基酸的一般代谢;氨基酸的特殊代谢。重点难点:氨基酸脱氨基作用的方式及作用机制;尿素的合成部位、合成反应过程、限速酶;高血氨与氨中毒;一碳单位的概念、组成、载体;一碳单位的的生理功能;含硫氨基酸的代谢;芳香族氨基酸的代谢。10.第十章核苷酸代谢教学要求:掌握嘌呤核苷酸从头合成途径进行的器官和亚细胞部位、原料的来源、反应的特点、调节因素,嘌呤核苷酸补救合成途径及其生理意义,嘌呤核苷酸的相互转变,脱氧(核糖)核苷酸的生成,嘌呤核苷酸的抗代谢物及其作用机制,嘧啶核苷酸从头合成途径的原料来源、部位、基本过程、调节因素,脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成,嘧啶核苷酸的补救合成,嘧啶核苷酸抗代谢物的种类及作用机制。熟悉嘌呤核苷酸的分解代谢和痛风症,嘧啶核苷酸的分解代谢。了解核酸的消化吸收、在体内的分布和生物学功能。教学内容:核苷酸的合成代谢;核苷酸的分解代谢。重点难点:嘌呤核苷酸从头合成途径进行的器官和亚细胞部位、原料的来源、反应的特点、调节因素;嘌呤核苷酸补救合成途径及其生理意义;脱氧(核糖)核苷酸的生成;嘌呤核苷酸的抗代谢物及其作用机制;嘧啶核苷酸从头合成途径的原料来源、部位、基本过程、调节因素;脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成;嘧啶核苷酸的补救合成;嘧啶核苷酸抗代谢物的种类及作用机制。11.第十一章遗传信息的传递教学要求:掌握:DNA、RNA、蛋白质的基本结构和合成主要步骤。熟悉了解遗传信息在DNA、RNA、蛋白质之间的传递过程。了解DNA、RNA、蛋白质生物合成过程中的关键酶所起的作用。教学内容:DNA的生物合成;RNA的生物合成;蛋白质的生物合成。重点难点:DNA、RNA、蛋白质生物合成的主要原料、过程和催化酶类;DNA、RNA、蛋白质生物合成的主要过程和步骤。思政元素:讲授过程中可用新冠疫苗的开发使用做例子,将核酸检测与本章内容联系起来。增强学生的职业素养。12.第十三章肝的生物化学教学要求:掌握肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用,生物转化作用的定义、反应类型,胆汁酸的分类、代谢及功能,胆红素的生成、转运、在肝中的转变、在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环。熟悉三种黄疸的病因及血、尿、便改变。了解肝功能受损时物质代谢紊乱的表现,影响生物转化作用的因素。教学内容:肝在物质代谢中的作用;肝的生物转化作用;胆汁酸代谢;胆色素的代谢与黄疸。重点难点:生物转化作用的定义、反应类型;胆汁酸的代谢概况及肠肝循环;胆红素的生成、转运、在肝中的转变、在肠道中的变化;三种黄疸的病因及血、尿、便改变。五、课内实践教学内容及要求表3:课内实践教学内容及要求序号教学类型教学内容教学要求1实验实验一生物化学基本实验技术及操作掌握:使用吸量管、微量移液器转移液体的方法,使用722分光光度计测定溶液浓度。了解:层析法、电泳法、离心法分离物质的原理和方法。2实验实验二蛋白质的沉淀与凝固掌握:蛋白质沉淀与凝固的原理。熟悉:沉淀蛋白质的常用方法。了解:蛋白质沉淀与凝固的临床意义及注意事项。3实验实验三影响酶促反应的因素掌握:影响酶促反应的因素及其影响规律。了解:测定的注意事项。六
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