生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题

生物化学与分子生物学各章要求

要点重点难点和问答题

第一章蛋白质的结构与功能

一、本章要求和要点

1.掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香

族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。

2.掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、即三酮反应）；

掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。

3.掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域

（domain）的概念。

4.理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的

功能依赖正确的空间结构）。熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血

红蛋白的异同。

5.掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质

的变性与复性）。

6.理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。

二、本章重点和难点

1.氨基酸的分类和理化性质。

2.蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。

3.蛋白质结构与功能的关系。

4.蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。

5.常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。

三、问答题

1.蛋白质结构层次分为几级？各级结构的稳定因素分别有哪些？各级结构间有

什么不同和联系？

2.组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？

每类列举两种。

3.什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？

4.请阐述蛋白质二级结构a-螺旋的结构特征。

5.凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小

而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小

分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反？

6.从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。

第二章核酸的结构与功能

一、本章要求和要点

1.掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核甘酸的水解成分及单核昔

酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核昔酸之间的连接。

2.掌握核酸一级结构的含义及方向性；理解Chargaff规则的内容，掌握DNA二

级结构（Watson-Crick双螺旋模型，B-DNA）的结构要点；了解DNA双螺旋结构

的多样性。

3.了解超螺旋结构及真核生物染色体的包装过程；基因及基因组的概念。

4.掌握真核mRNA的结构与功能，熟悉mRNA的前体形式hnRNA；掌握tRNA

的结构和功能；掌握rRNA的结构和功能。

5.了解其它小分子RNA（催化性RNA、小片段干扰RNA）。

6.掌握核酸的紫外吸收特性、DNA的变性、增色效应、%（融解温度，解链温

度）及其影响因素；理解核酸分子杂交的概念。

二、本章重点和难点

1.DNA和RNA的组成区别。

2.DNA一级结构的概念、连接键及DNA链的方向性。

3.B-DNA双螺旋结构的要点。

4.真核生物mRNA的结构特点。

5.tRNA的结构特点。

6.核酸的紫外吸收性质。

7.DNA变性、复性(退火)、4、增色效应及分子杂交的概念。

三、问答题

1.从两种菌中分离出各自的DNA,并测定腺嚓吟的百分含量。第一种(X)为

32%,第二种(Y)为16%。(1)两种DNA分子中，A、T、G、C各占百分之几？

⑵哪一种DNA更耐热？为什么？

2.试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比

较DNA、RNA和蛋白质。

3.试述DNA与RNA的异同点。

4.简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。

5.简述真核生物mRNA的结构与功能。

6.简述tRNA的结构与功能。

7.何谓核酸分子杂交？

第三章酶

一、本章要求和要点

1.酶的概念、化学本质及作用特点。

2.酶蛋白和辅助因子以及全酶的概念及其作用。

3.酶的活性中心、必需基团、非必需基团的概念及意义。

4.酶原与酶原激活的概念及其生理意义。

5.酶促反应的动力学机制及酶促反应动力学特点。米-曼氏方程式的意义及应用；

米氏常数Km及匕射的意义及求法。可逆性抑制的动力学特点是什么？

6.同工酶的概念及生物学意义。变构酶的概念、结构，酶活性的调节。

7.酶的分类与命名。

二、本章重点和难点

1.酶、酶的活性中心、同工酶、变构酶、酶蛋白、辅助因子、全酶的概念等的概

念。

2.酶原的激活及其生理意义。

3.醒促反应动力学特点，影响酶促反应速度的因素:酶浓度、底物浓度、温度、

pH、激活剂，抑制剂对酶促反应速度的影响。熟悉米-曼氏方程式的意义及应用；

米氏常数Kn及Knax的意义及求法。竞争性和非竞争性抑制的特点。

4.酶在医学上的应用。

三、问答题

1.酶的可逆性抑制作用有哪几种类型？各有何特点。

2.何为同工酶，它在临床上的实际意义为何？并举例说明。

3.试用酶的竞争性抑制原理说明磺胺类药物是如何抑制细菌生长的？

4.酶与一般化学催化剂比较，二者有什么异同点？

5.说明温度对酶促反应速度的双重影响及其实用价值。

6.说明酶原与酶原激活的生物学意义。

7.在酶促反应中，酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

8.什么是酶活性？试述影响酶活性的因素及它们如何影响酶的催化活性？

9.金属离子作为辅助因子的作用有哪些。

10.简述酶的诱导契合学说。

11.酶根据酶催化的反应类型分为几类？

第四章糖代谢

一、本章要求和要点

1.糖的生理功能及代谢概况，食物中糖的消化和吸收。

2.糖酵解的概念、反应部位、反应过程及有关酶类；糖酵解的调节及糖酵解的生

理意义。

3.有氧氧化的概念；有氧氧化的反应过程（三个阶段细胞定位）；三竣酸循环的

概念、部位、反应过程（三个不可逆反应）、关键酶、脱氢部位、底物水平磷酸化部

位、有氧氧化生成ATP数量及生理意义；糖有氧氧化的调节及巴斯德效应。

4.磷酸戊糖途径的概念及细胞定位；磷酸戊糖途径的反应过程（两个阶段）及特

点；磷酸戊糖途径的生理意义。

5.糖原的合成与分解组织和细胞定位；糖原合成、分解的定义、反应过程、关键

酶、葡萄糖供体、消耗ATP数；肌糖原、肝糖原分解的不同点。

6.糖异生：糖异生的概念、原料、组织和细胞定位；糖异生的途径（三个能障反

应及其催化酶）；调节、生理意义；乳酸循环的过程及生理意义。

7.血糖的概念、血糖的来源和去路、血糖水平的调节及机制。

二、本章重点和难点

1.糖酵解、糖的有氧氧化、三较酸循环、糖异生、乳酸循环的概念。

2.糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程及其关键酶、脱

氢部位、底物水平磷酸化部位、调节以及生理意义。

3.糖原的合成与分解的关键酶、葡萄糖供体；肌糖原、肝糖原分解的不同点。

4.糖异生的途径（三个能障反应及其催化酶）；糖异生的调节；熟悉乳酸循环的

过程及生理意义。

5.血糖及其调节，血糖的来源和去路。

三、问答题

1.葡萄糖激酶与已糖激酶有何异同？

2.肝和肝外组织6-磷酸葡萄糖有哪些代谢途径？

3.简述乳酸转变成糖的关键步骤及其酶。

4.糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生、三竣循环各有何生理意义？

5.血糖有哪些来源与去路？胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素是如何调节

血糖的？

6.为什么说肝脏是调节血糖的主要器官？

7.肝糖原与肌糖原在分解上有何异同？

8.简述蚕豆病发生的机理。

9.总结糖酵解、糖异生、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成、糖

原分解进行的部位、关键酶及产物。

第五章脂类代谢

一、本章要求和要点

1.掌握脂肪酸氧化，了解其它氧化方式；熟悉脂肪动员的概念及意义；了解脂

类消化吸收的特点。

2.掌握软脂酸合成特点；熟悉脂酸碳链延长及脂酸合成调节；了解前列腺素、血

栓素、白三烯合成的原料、特点及生理功能。

3.掌握酮体的生成和利用；掌握胆固醇的合成、调节、转化及其与酮体合成的区

别。

4.熟悉甘油磷脂的合成及水解；了解磷脂的分类、各类磷脂的结构特点。

5.掌握血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点；熟悉血浆脂蛋白的代谢及各类血浆

脂蛋白的生理功能；了解载脂蛋白的分类及各类载脂蛋白的功能。

二、本章重点和难点

1.激素在脂肪动员中的作用。

2.脂酸的活化、转运及供氧化过程；不饱和脂酸氧化。

3.酮体的生成、利用及调节。

4.软脂酸合成的原料、部位、基本过程及ACP在合成中的作用。

5.脂酸碳链延长内质网、线粒体酶体系的特点。

6.脂酸合成中代谢物与激素调节作用。

7.前列腺素、血栓素、白三烯的结构特点及生理功能。

8.胆固醇合成的原料、部位、基本过程及调节。

9.载脂蛋白分类、各类载脂蛋白作用。

10.各类血浆脂蛋白来源、转变、生理功能。

11.LDL受体代谢途径、HDL在脂蛋白代谢中的作用。

三、问答题

1.脂肪酸合成酶系能合成16碳的软脂酸，请说明生物体怎样合成其它脂肪酸。

2.在一段时间里，单一给动物脂肪食物时，为什么会出现酮症？若给酮血症的动

物适当注射葡萄糖，又为什么能使酮血症消失？

3.人体内的酮体是如何产生和氧化利用的。

4.简述胆固醇在体内的合成过程（注明原料、部位、限速酶）、代谢转变与排泄

特点。

5.试比较人体中各种脂肪酶有何异同点？

6.脂类的消化吸收有何特点？

7.1摩尔14碳的肉豆蔻酸0-氧化时产生多少摩尔FADH2和NADH+H+?需进行几

轮供氧化?如彻底氧化生成CO2和H2o时共产生多少摩尔ATP?

8.胞液中的丙酮酸如何能转变成己酸？

9.试述载脂蛋白的种类及主要功能。

10.血浆脂蛋白如何分类，各类脂蛋白的组成有何特点？在体内如何代谢?各有何

生理功能？

11.脂肪能否合成糖？如不能合成需说明理由；如能合成则写出关键步骤及关键

酶。

12.脂肪酸的供氧化与生物合成的主要区别是什么？

13.磷脂有何重要生理功能？简述卵磷脂的合成过程。

14.试述脂蛋白受体在脂蛋白代谢中的作用。

15.人体内有哪些主要的磷脂酶？它们有什么作用？

第六章生物氧化

一、本章要求和要点

1.掌握生物氧化的概念及特点；了解呼吸链以外的生物氧化酶类及相应酶促反

应。

2.掌握呼吸链的概念及参与呼吸链的四种酶复合体的组成；了解ATP在能量的

生成、利用、转移和储存中的核心作用。

3.掌握氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化偶联部位；掌握两条呼吸链的组成及组成

成分的排列顺序。

4.熟悉化学渗透学说的基本要点；熟悉影响氧化磷酸化的多种因素及相应作用机

制。

5.掌握a-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭；了解线粒体内膜的主要转运载

体。

二、本章重点和难点

1.参与呼吸链的四种酶复合体的组成。

2.两条呼吸链的组成及组成成分的排列顺序。

3.氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化偶联部位。

4.胞液中NADH转运入线粒体的两种途径。

三、问答题

1.在线粒体外代谢物脱下的氢如何进入线粒体被氧化？

2.试述体内NADH与NADPH的产生与去向有何不同之处。

3.生物体内不生成ATP的氧化体系有哪些功能？

4.写出线粒体内重要的氧化呼吸链，注明释放能量的部位与抑制剂作用的部位。

5.当底物充足时（如伏羟丁酸），在呼吸链反应体系中加入抗霉素A或疑化物或

鱼藤酮时，线粒体氧化呼吸链各组分呈现何种氧化还原状态？

6.物质在生物体内进行氧化与体外氧化（燃烧）有哪些异同点？

7.影响氧化磷酸化的因素有哪些？各通过何种机制作用？

8.1摩尔葡萄糖在肝中氧化成丙酮酸最多可产生多少摩尔ATP?写出有关反应。

9.体内的H2O如何产生？举例说明。

10.细胞色素有何主要特点？

11.线粒体中丙酮酸、异柠檬酸、a-酮戊二酸、苹果酸、a-磷酸甘油、脂酰CoA、

琥珀酸、0-羟丁酸各通过何种呼吸链氧化成水？机制如何？

第七章氨基酸代谢

一、本章要求与要点

1.熟悉蛋白质的营养价值、氮平衡试验；掌握必需氨基酸的概念；掌握蛋白质

消化过程中蛋白酶的种类、作用及氨基酸的吸收机制；了解蛋白质的腐败作用，氨

基酸代谢库的概念，以及机体细胞内蛋白质降解两条途径。

2.掌握转氨基作用的概念及机制；氨基酸的脱氨基作用；嗯吟核昔酸循环。

3.掌握体内氨基酸的来源和去路；鸟氨酸循环的概念、途径、重要酶及调节；

氨在体内转运的两种机制及特点；氨的来源、去路及高血氨症和氨中毒。

4.掌握a-酮酸的代谢去路及生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。

5.熟悉氨基酸的脱竣基作用及其主要产物和生理功能。

6.掌握一碳单位的概念、类型、载体、来源、相互转变及生理功能；掌握甲硫

氨酸循环的过程、意义；掌握活性甲硫氨酸、活性硫酸根的概念及功能。

7.熟悉芳香族氨基酸在体内的几条重要代谢途径和主要产物以及苯丙酮酸尿

症、帕金森氏病、白化病、尿黑酸尿症的发病机制；三种支链氨基酸的代谢特点。

二、本章重点和难点

1.氨基酸的脱氨基作用、机制、种类以及相关酶的体内分布、辅酶形

式。

2.体内氨的来源与去路；氨的转运形式；尿素合成（鸟氨酸循环）的

部位、过程、关键酶及其生理意义。

3.氨基酸的脱竣基作用；一碳单位的概念、类型、载体、来源、相互

转变及生理功能；甲硫氨酸循环的过程、意义。

4.芳香族氨基酸在体内的几条重要代谢途径、主要产物以及临床意

义。

三、问答题

1.氨基酸代谢库中氨基酸有哪些来源与去路？

2.试述真核细胞内蛋白质的降解途径。

3.何谓丙氨酸一葡萄糖循环？其有何重要生理意义？

4.谷氨酰胺的生成过程及其生理功用如何？

5.简述维生素B6在氨基酸分解代谢中的作用。

6.说明高血氨症导致昏迷的作用机理。

7.为什么对高血氨症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂？

8.体内氨的来源与去路有哪些途径？

9.何谓鸟氨酸循环？其有何重要的生理意义？

10.请完成下列酶催化的反应

(1)ALT与AST(2)CPS-I与CPS-II

11.在体内谷氨酸的代谢去路有哪些？

12.甲硫氨酸循环与一碳单位的关系如何？

13.简述谷氨酸在体内转变成NH3、CO?和H2O的主要代谢过程。

14.简述谷氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。

15.苯丙酮尿症的发病机制如何？

第八章核昔酸代谢

一、本章要求和要点

1.了解核甘酸的生物学功能。

2.掌握嚓吟核甘酸从头合成的概念、过程、关键酶及其调节；嘤吟环各元素来源;

掌握嚓吟核甘酸补救合成途径和意义；了解噂吟核昔酸分解产物及临床意义。

3.掌握喀咤核甘酸从头合成的概念、过程、关键酶；喀陡环各元素的来源；喀咤

核昔酸合成与尿素合成过程中，氨基甲酰磷酸生成的比较；嗑咤核甘酸的补救合成;

嗑咤核昔酸的分解产物。

4.掌握脱氧核糖核昔酸的合成；核甘酸的抗代谢物概念、种类及作用机制。

二、本章重点和难点

1.核昔酸的从头合成途径及其调节；核甘酸的合成原料；脱氧核甘酸的合成形式。

2.抗代谢物作用机制及核昔酸分解终产物形式。

三、问答题

1.试比较核昔酸从头合成与补救合成的主要区别，并说明嚓吟与噫咤核昔

酸从头合成途径的异同。

2.脱氧核昔酸的合成代谢有何特点？dTMP的生成与其它脱氧核昔酸的合

成有何区别？

3.试比较CPS-I与CPS-II有何异同。

4.核甘酸在体内有哪些主要的生理功能？

5.试述高尿酸血症的病因及痛风症发生的机制。

6.核昔酸的抗代谢物有哪些？其作用机制如何？

7.试说明噂吟及喀咤环中各原子的来源。

第九章物质代谢的联系与调节

一、本章要求和要点

1.熟悉物质代谢的概念及特点；物质代谢与能量代谢的关系；糖、脂及蛋

白质代谢之间的相互转变。

2.了解肝、心、脑、肾、肌肉及成熟红细胞等的代谢特点。

3.掌握酶变构调节、化学修饰调节的概念、机理及意义；酶蛋白合成的诱

导与阻遏；溶酶体、泛素-蛋白酶体在酶蛋白降解中的作用。

4.熟悉激素与激素受体概念；机体在饥饿与应激状态时的整体调节。

二、本章重点和难点

1.物质代谢的概念、特点以及物质代谢的相互联系。

2.代谢的调节方式，即细胞、激素和整体水平的调节。其中细胞水平的代

谢调节是基础。

三、问答题

1.体内乙酰辅酶A有何主要来源与去路？

2.短期饥饿时，体内的代谢有何变化？

3.细胞水平代谢调节的主要方式包括哪些？

4.肝、骨骼肌以及脑组织在糖和脂肪能量代谢方面有何特点？

5.简述酶的变构调节与化学修饰调节有何异同。

6.简述物质代谢与能量代谢的关系。

7.试述体内糖、脂肪和蛋白质三者在代谢上的相互关系。

第十章DNA的生物合成

一、本章要求和要点

1.掌握DNA复制的基本规律、DNA生物合成的方式，DNA复制及逆转录的概

念。掌握半保留复制概念、依据及意义；

2.掌握DNA复制的酶学和拓扑学变化。熟悉模板、领头链、随从链、复制起点、

复制叉的概念；掌握DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的结构特点

和功能；了解端粒酶、端粒、Klenow片段和引发体的概念。

3.熟悉原核生物DNA复制的基本过程；熟悉真核生物DNA复制的主要特点；

掌握半不连续复制、冈崎片段的概念。

4.了解DNA损伤的因素、类型及主要修复方式。

5.掌握逆转录酶的作用特点及意义；熟悉逆转录作用的基本过程；了解逆转录机

制。

二'本章重点和难点

1.DNA的生物合成体系：（1）原核生物和真核生物DNA聚合酶的组成及功能。

（2）拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用特点。（3）端粒酶、Klenow片段

和引发体的概念。

2.DNA的生物合成过程：（D原核生物复制的基本过程。（2）真核生物复制的主

要特点。（3）半保留复制、半不连续复制、冈崎片段的概念。

3.DNA的损伤修复：主要修复方式及切除修复机制。

4.逆转录：逆转录酶的作用特点及逆转录的基本过程以及病毒致癌机制。

三、问答题

1.简述半保留复制及其意义。1958年，M.Messelson和F.W.Stahl通过什么实验

得以证实DNA的半保留复制？

2.简述原核生物中参与DNA复制的酶和主要的蛋白质因子的作用。

3.参与DNA复制的DNA聚合酶在原核生物和真核生物有何异同？

4.试述原核生物DNA复制的主要步骤及其特点。

5.何谓逆转录？试解释RNA病毒侵入宿主细胞复制其遗传物质的方式。

6.简述DNA损伤的修复机制。以原核生物为例，说明切除修复的三种方式。

7.DNA的复制需要RNA的参与。试简述被称作“引发”的RNA引物的合成过

程。（南京林业大学2004年硕士研究生考题）

8.阐述DNA聚合酶I、II、UJ的作用机制。（四川大学2000硕士研究生考题）

第H—章RNA的生物合成

一、本章要求和要点

1.掌握转录、转录单位、启动子、模板链、编码链、不对称转录的概念。掌握原

核生物RNA聚合酶的组成及功能，掌握真核生物RNA聚合酶的种类、产物，理解

抗结核药的抗菌机制。

2.掌握原核生物转录的基本过程及转录终止机制，了解真核生物转录过程的基本

特点。

3.掌握真核生物mRNA、tRNA及rRNA转录初产物的结构特点及其转录后加工

修饰过程，掌握内含子、外显子、断裂基因、核酶、剪接体及RNA编辑等概念。

4.了解病毒RNA复制的特点。

5,熟悉RNA催化的内含子的自剪接。

二'本章重点和难点

1.转录体系：原核生物RNA聚合酶的组成及功能；真核生物RNA聚合酶的种

类、产物。

2.转录过程：原核生物转录的基本过程及转录终止机制；真核生物转录过程的基

本特点；模板链、编码链、不对称转录、转录单位的概念。

3.转录后的加工：真核生物mRNA、tRNA、rRNA成熟过程；原核生物与真核

生物转录后加工的主要区别；剪接体及RNA编辑的概念

三、问答题

1.复制和转录过程有何相似及不同之处？

2.原核生物与真核生物的RNA聚合酶有何不同？

3.下图为电子显微镜下的原核生物转录现象，请给予解释。粗线部分为DNA,

细线部分为RNAo

图示：电子

显微镜下的原核生物转录现象

4.以原核生物为例，简述RNA转录的基本过程。

5.试述真核生物转录起始前复合物（PIC）的形成过程。

6.原核生物与真核生物在转录起始、延长和终止过程中各有何特点？

7.比较原核生物与真核生物转录后加工的主要异同点。

8.真核生物转录过程中主要生成哪些RNA?各有何结构特点及生理功能？

9.简述真核生物mRNA转录后的加工过程及意义。（2004年北京师范大学硕

士研究生入学考试生物化学试题）

10.简述病毒RNA复制的特点。

第十二章蛋白质的生物合成

一、本章要求和要点

1.掌握翻译过程在遗传信息传递中作用。

2.掌握遗传密码的特点及摆动配对现象。掌握起始密码、终止密码、开放读码框

架、密码子与反密码子、SD序列的概念。掌握核蛋白体P位与A位及转肽酶的概

念；熟悉原核生物和真核生物核蛋白体的组成特点。掌握氨基酰-tRNA合成酶的作

用特点；熟悉原核生物和真核生物起始氨基酰-tRNA的区别。掌握起始因子、延长

因子和释放因子的作用。

3.掌握原核生物蛋白质合成的基本过程以及在起始、延长、终止三阶段中各种酶

及蛋白因子的作用；熟悉真核生物蛋白质合成过程的特点及一些主要因子的作用；

熟悉核蛋白体循环的概念。

4.掌握蛋白质合成后一级结构、空间结构的修饰和靶向输送。

5.了解抗生素、干扰素的抗病机制以及白喉毒素对蛋白质生物合成的干扰和抑制

机理。

二、本章重点和难点

1.蛋白质生物合成体系：（1）mRNA遗传密码的特点及摆动配对、起始密码、

终止密码、开放读码框架、密码子与反密码子、SD序列的概念。（2）核蛋白体P

位与A位及转肽酶的概念。（3）氨基酰-tRNA合成酶的作用特点。

2.蛋白质生物合成过程：原核生物蛋白质合成的基本过程以及在起始、延长、终

止三阶段中各种酶及蛋白因子的作用；真核生物蛋白质合成过程的特点。

3.抗生素、干扰素的抗病机制以及白喉毒素的致病机理。

三、问答题

1.简述遗传密码的特点。

2,简述各种RNA在蛋白质生物合成过程中的作用。

3.简述原核生物蛋白质生物合成的基本过程。计算在各种条件均具备时，大肠杆

菌合成一个含有起始蛋氨酸的59个氨基酸残基的活性蛋白质最少需消耗多少个高

能磷酸键？

4.以原核生物为例，简述参加蛋白质生物合成过程的蛋白因子所发挥的作用。

5.比较原核生物与真核生物翻译起始阶段的不同点。

6.试述氨酰tRNA合成酶的作用特点。

7.简述蛋白质翻译后加工的主要方式及蛋白质靶向输送所需的条件。

8.试述几种常见的抗生素干扰、抑制蛋白质生物合成的作用机制，及白喉毒素致

病机理、干扰素抗病毒机制

第十三章基因表达调控

一、本章要求和要点

1.基因表达调控的基本概念与原理；了解基因表达调控的生物学意义；掌握基因

表达调控的基本原理，基因转录激活调节的基本元素;重点掌握基因表达、基因表达

调控的定义，基因表达的时间性及空间性。了解诱导和阻遏表达；基因表达调控在

多级水平，转录起始调节的普遍模式。了解调节RNA聚合酶转录起始的蛋白质，

包括特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白。

2.原核生物基因表达的调控：了解原核基因翻译水平的调控，反义RNA的调控

作用，核糖体蛋白的自体调控；掌握其他转录调节机制，trp操纵子的组成、功能及

调节机制、转录衰减作用;重点掌握原核基因表达调控的特点，RNA聚合酶的结构

和功能，。因子决定RNA聚合酶识别的特异性，操纵子模式的普遍性，阻遏蛋白

与阻遏机制的普遍性。乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。

3.真核生物基因表达的调控：了解转录因子的分类;基因水平及翻译水平的调控。

掌握真核基因的转录激活调节。顺式作用元件的定义、种类、作用特点。反式作用

因子的定义及结构特征，锌指结构、亮氨酸拉链、HLH和HTH。真核基因的结构

特点。mRNA转录激活及其调节。重点掌握真核基因表达调控的特点，活性染色体

结构和性质的变化，真核调控以正性调节占主导，转录与翻译分隔进行。

二、本章重点和难点

1.基因表达、基因表达调控的定义，基因表达的时间性及空间性的理解。诱导和

阻遏表达。基因表达调控在多级水平，转录起始调节的普遍模式。调节RNA聚合

酶转录起始的蛋白质，包括特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白。基因表达调控的基本

原理，基因转录激活调节的基本元素。

2.原核生物基因表达的调控：原核基因表达调控的特点，RNA聚合酶的结构和

功能，O因子决定RNA聚合酶识别的特异性，操纵子模式的普遍性，阻遏蛋白与阻

遏机制的普遍性。乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。掌握其他转录调节机制，

trp操纵子的组成、功能及调节机制、转录衰减作用。

3.真核基因表达调控的特点，活性染色体结构和性质的变化，真核调控以正性调

节占主导，转录与翻译分隔进行。掌握真核基因的转录激活调节。顺式作用元件的

定义、种类、作用特点。反式作用因子的定义及结构特征，锌指结构、亮氨酸拉链、

HLH和HTH。真核基因的结构特点。mRNA转录激活及其调节。

三、问答题

1.如何理解基因的概念？

2.什么是管家基因？举例说明其基因表达特点。

3.试述大肠杆菌在含乳糖、葡萄糖培养基中生长时，基因表达的调控机制。

4.简述原核基因表达调控的特点。

5.简述基因转录水平调控的主要要素。

6.真核生物基因表达调控的特点？

7.简述真核转录因子的分类及功能。

8.DNA的甲基化修饰在基因表达调控中的意义。

9.如何理解基因表达的时间特异性和空间特异性？试举例说明。

10.怎样理解真核生物基因组复杂性？

第十四章基因重组与基因工程

一、本章要求和要点

1.掌握基因工程的基本概念；

2.掌握DNA克隆的基本过程；

3.了解基因重组技术与分子医学的关系。

二、本章重点和难点

1.DNA克隆概念；

2.限制性核酸内切酶；

3.基因载体；

4.cDNA文库及基因组文库；

5.聚合酶链式反应；

6.DNA克隆的基本过程、目的和意义；

7.了解应用于医学研究的新发展（基因诊断；基因工程抗体；基因工程疫苗；基

因工程药物）。

三、问答题

1.常用的基因工程工具酶有哪几种？

2.克隆载体有哪些类型？理想的克隆载体应具备哪些特点？

3.什么是基因组DNA文库？什么是cDNA文库？基因组DNA文库和cDNA文

库的区别？

4.简述外源性基因与载体的连接方式？

5.什么是目的基因？获取目的基因的途径有哪些？

6.什么是基因工程？简述基因工程的基本过程？

7.简述PCR原理及基本过程。

8.简要比较反转录PCR和PCR?

第十五章细胞信息转导

一、本章要求和要点

1.掌握第二信使的概念和种类；G-蛋白偶联受体组成；受体的作用特点；cAMP-

蛋白激酶途径。

2,熟悉细胞间信息物质的种类，受体的分类、一般结构及功能，G蛋白的组成、

类型及功能，受体作用的特点。

3.了解受体活性的调节，信息转导途径的相互联系，了解激素；神经递质，信息

转导与疾病。

4.理解各信息传递途径间的交互联系。

二、本章重点和难点

1.各信号转导通路间的相互联系与相互作用。

2.蛋白质磷酸化和脱磷酸化是细胞信号转导途径中正负调控的主要形式。

3.信号转导的异常与相关疾病的关联。

三、问答题

1.简述膜受体介导的信息传递途径是否彼此独立？

2.举例说明受体、信号转导障碍与疾病。用信号转导知识解释肢端肥大症和巨人

症的病因？

3.简述腺昔酸环化酶的结构特点和功能。

4.简述Ca?+依赖性蛋白激酶途径。

5.简述cGMP-蛋白激酶G途径。

6.简述cAMP-蛋白激酶A途径

7.简述酪氨酸蛋白激酶的作用机理。

8.简述JAK-ATAT信号转导途径。

9.简述Ras-MAPK传导通路。

第十六章血液的生物化学

一、本章要求与要点

1.熟悉血浆的化学成分。

2.掌握血浆蛋白质的分类、特性及生理功能。

3.掌握成熟红细胞的糖代谢特点；2,3-BPG旁路的过程及其生理意义；红细胞内

2,3-BPG的浓度对组织供氧的调节。

4.掌握红细胞内糖代谢生成ATP的重要功能。

5.掌握血红素合成的原料、部位、主要过程及调节。

二、本章重点和难点

1.血浆蛋白质的种类、特性及生理功能。

2.成熟红细胞的糖代谢特点。

3.红细胞内糖代谢生成ATP的重要功能。

4.2,3-BPG旁路的途径、功能及2,3-BPG的浓度对组织供氧的调节。

5.血红素合成的原料、部位、主要过程、限速酶及调节因素。

三、问答题

1.简述常用的分离血清蛋白质的方法、血清蛋白质的分类。

2.血红素合成的调节机制有哪些？

3.2,3-BPG如何调节血红蛋白的携氧功能？

4.甘氨酸除作为合成血红素的原料外还可参与哪几种物质的合成？

5.NADPH-谷胱甘肽还原体系在维持红细胞结构与功能上有何意义？

第十七章肝的生物化学

一、本章主要内容及要点

1.掌握肝脏生物转化的概念、主要化学反应类型、特点和影响因素；掌握微粒体

加单氧酶系催化反应的过程及特点。

2.掌握胆汁酸的分类、生物合成的过程及调节，胆汁酸盐的生理功能，胆汁酸的

肠肝循环及生理意义。

3.掌握胆红素的分类、胆红素的代谢包括未结合胆红素在血液的运输、在肝脏的

转变、结合胆红素在肠道内的转变及尿胆素原的生成、胆红素的肠肝循环（或尿胆

素原的肠肝循环进行的途径）。

4.掌握溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的临床血尿粪生化检验的变化。

二'本章重点和难点

1.生物转化的概念，化学反应类型一一以微粒体氧化酶系、水解反应、结合反应

为主。

2.微粒体加单氧酶系的化学反应通式及特点。

3.胆汁酸的分类；正确理解“初级”、“次级”、“游离”、“结合”的含义。

4.胆汁酸合成的原料、基本化学反应过程及限速酶、胆汁酸的生理功能。

5.胆汁酸的肠肝循环及其生理意义。

6.胆红素的代谢：吞噬细胞中胆红素的生成过程；血中游离胆红素的运输及影响

因素；肝内胆红素的转变及影响因素；肠道内胆红素的转变及排泄。

7.三种黄疸在血尿粪检查的鉴别诊断。

三、问答题

1.何谓生物转化？生物转化的反应类型有哪些？影响因素有哪些？

2.加单氧酶系如何组成，写出其催化的化学反应式。

3.试述胆固醇和胆汁酸之间的代谢关系。

4.何谓胆汁酸肠肝循环？有何生理意义？

5.为什么苯巴比妥钠能使新生儿生理性黄疸期缩短使黄疸尽快消退？

6.为什么新生儿可照射兰光以减轻新生儿黄疸？

7.肝脏在胆红素代谢中有何作用？

8.为什么肠道胆汁酸螯合剂（如消胆胺；Cholestyramin）可降低血浆胆固醇含

量？

9.简述溶血性、肝细胞性与阻塞性三类黄疸患者血清胆红素及尿三胆的特点。

（2006北医生化硕士研究生考题）

第十八章维生素与无机物

一、本章要求和要点

1.维生素的分类、引起缺乏病的原因.

2.脂溶性维生素在