高中生物科学家小故事生物化学家萨姆纳

生物化学家萨姆纳萨姆纳（Sumner，JamesBatcheller；1887～1955），美国生物化学家，康奈尔高校酶化学探讨室主任。脲酶（生物化学史上首次得到的结晶酶）发觉者和提纯者，1946年获得诺贝尔化学奖。萨姆纳1887年11月19日生于马萨诸塞州，是英格兰移民的后裔。萨姆纳17岁那年在打猎时被挚友的猎枪走火导致左臂残缺。由于严峻截肢使他惯用左手的习惯失去了作用，但他硬是磨炼成个右撤子，而且身体的残缺激励他擅长体育活动，他曾是一位杰出的网球运动员兼滑雪高手。在高校期间，萨姆纳的老师们都认为他只有一条右臂，做化学探讨比较困难，更不要说成为一位宏大的化学家,，但萨姆纳用坚韧的意志不仅顺当完成了学业，而且在酶领域取得了巨大成就。萨姆纳于1906年至1910年就读于哈佛高校，1911年在新布伦斯威克高校任教化学和生理学。1913年又重返哈佛高校攻读化学博士学位，1915年在获得哲学博士学位后，加盟科内尔高校的学术委员会，直到1955年他退休后才退出该委员会。萨姆纳在科内尔高校工作时，生理化学家劳伦斯·亨德森曾声称除非建立了新的分别方法，否则不会分别出任何一种酶。因此分别酶的挑战成为萨姆纳毕生的探讨课题。为了维持自身困难的生命活动，生物体无时无刻不在进行着各种各样高效的化学反应，例如要完成诸如运动、思索、视察和维持体温之类的耗能生命活动，人们必需通过进食等方式摄取糖类，糖类在体内转变成二氧化碳和水，同时释放出能量供生物体利用。这个反应在生物体内只须要几秒钟就能够完成，然而，一袋糖放置多年也不会变成水和二氧化碳，这其中的区分就在于生物体内有着能催化化学反应的特别物质——酶。对酶的探讨几乎贯穿了整个生物化学的发展史，酶这种特别的生物催化剂的化学本质原委是什么？1917年，萨姆纳起先着手探讨酶，9年后获得了胜利。萨姆纳始终信任酶就是蛋白质，他从1917年起先用刀豆粉作为原料，分别、纯化其中的脲酶。脲酶可以专一性地催化分解尿素，使之生成氨和二氧化碳，因而可以便捷地检测其活性。脲酶应用广泛，如在临床上可用来测定血液和尿液中的尿素含量，在农业上可以用来测量尿素的利用状况，在微生物学上还可以作为细菌的分类指标等。1922年，萨姆纳选择脲酶作为探讨的对象，因为他的博士论文就是利用脲酶作为一种定量试剂来评估脲的。1917年已知脲酶含量最丰富的材料是刀豆（刀豆中脲酶多，易于测定），但刀豆在脲酶含量上改变很大，萨姆纳早期得到的刀豆含量太低，于是他设法寻找具有高脲酶含量的促进刀豆生长的一些供应者，接下来的4年里萨姆纳尝试了不同的萃取方法和溶剂，但收效甚微。萨姆纳的哈佛高校的导师奥拓·福林建议他实行稀乙醇进行萃取脲酶。萨姆纳发觉把乙醇萃取物在低温下保存能够获得酶的浓度比以前大100倍左右，通过用乙醇萃取刀豆粉，除去其不溶部分（呈现很少脲酶活性），他获得了一种具有高脲酶活性的溶液。最终，他最终从这种萃取物中除去了一种又一种物质。到1925年，他已分别出几种蛋白质、碳水化合物、脂类及色素。1926年，萨姆纳试用了一种稀丙酮溶剂时，发觉了从这种残留物中分别出脲酶的关键所在。证明这最终一个步骤其实很简洁——他让这种丙酮萃取物在2℃冰箱过滤过夜，其次天在把滤液离心以除去不熔物后，他取一点滤液放在显微镜下视察，在这种液体中漂移的是些他以前从未见过的很小的八面晶体，加添尿素缓冲液，这些八面晶体在溶液中呈现高脲酶活质（萨姆纳把这种结晶体放进人尿中去，人尿里的尿素便很快就分解成了二氧化碳和氨，它所起的作用和当时已经知道的脲酶一样），对蛋白质的缩二脲、黄蛋白色反应、茚三酮试验，这些晶体也产生正反应结果。萨姆纳经过进一步分析，证明这种结晶体就是脲酶。最终，萨姆纳证明白脲酶的确是一种蛋白质！他用试验结果否定了化学权威威尔斯塔特（德国闻名的有机化学家，酶学领域的权威，曾宣称制得不含蛋白质的酶样品，提出酶不是蛋白质的观点）的试验结论，从而证明白酶就是蛋白质。脲酶的结构1937年萨姆纳又得到了过氧化氢酶的结晶，还提纯了几种其他的酶（萨姆纳先后提取了辅酶、腊氧化酶、蔗糖酶，被称为“三大工业要素”）。他推想其他的酶也是蛋白质，不过由于缺乏实证，当时人们对他的这个观点还颇有异议，当时的学术权威不以为酶已被结晶出来，反认为结晶了的是无作用的蛋白质，而起酶作用的却是附在其上的不明性质的污染物。直到1930年头美国化学家诺思罗普结晶出胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等，并证明它们都是蛋白质之后，萨姆纳的结论才被广泛接受。对萨姆纳探讨工作的反响并非都是确信无疑的。威尔斯塔特认为萨姆纳的工作只不过是初级水平而已，他认为萨姆纳所宣称的晶体是脲酶，其实是脲酶被吸附在一种蛋白质载体上，因此萨姆纳的结论过于仓促草率。1927年当威尔斯塔特在科内尔高校进行讲座时，萨姆纳拜会了威尔斯塔特，后者告知萨姆纳用胰蛋白酶消化他的晶体中的蛋白质，这会除去蛋白载体而留下一种活性酶溶液。萨姆纳回答说他已这样做了，但他的制剂对胰蛋白酶有抗性。威尔斯蒂特问他如何得到了胰蛋白酶。萨姆纳所采纳的是与这位德国化学家所举荐的不同的方法，威尔斯塔特认为萨姆纳用的是一种失活的胰蛋白酶制剂。他俩的对话遂不欢而散。1928年，另一位德国化学家，汉斯·普林海姆（HansPringsheim）访问了科内尔高校，他当面指责了萨姆纳，并说萨姆纳声称已经获得了脲酶的观点是错误的。以此同时，其他采纳萨姆纳的方法仍不能获得脲酶的德国化学家们在德国的几家杂志上纷纷著文质疑萨姆纳的试验结论。1929年，萨姆纳的其次个休假年为他供应了重返欧洲的机会，他确定亲自带去刀豆给别人示范如何得到脲酶晶体。他选择了和斯德哥尔摩的汉斯·冯·尤勒·切尔宾合作（切尔宾因酿酶辅酶的探讨工作而荣膺1929年诺贝尔奖），虽然萨姆纳胜利地重复了他的分别工作，但关于他对酶的蛋白质本质的断言仍旧争议不断，有些化学家声称分别出了这种晶体，但在消化了蛋白质后应当出现象威尔斯蒂特所说的那样，剩下了一种活性溶液。来自布拉格高校的沃尔德施密特·利兹教授用萨姆纳仍留在瑞典的刀豆进行试验，声称用胰蛋白酶分解了由这些刀豆获得的腺酶晶体，剩下的是一种具有脲酶活性的溶液。他还说明白其他化学家们的发觉——过氧化氢酶和过氧化物酶都有一个铁卟啉基，表明这些酶的活性基团在本质上是非蛋由质的。因此，萨姆纳的制剂是（脲）酶和晶状蛋白质的吸附复合物。对此，萨姆纳反击说沃尔德施密特·利兹的探讨是错误的，缘由是他所用的脲酶太少以致不能得出任何确定性的结果。通过用较大量的脲酶，萨姆纳证明用胃蛋白酶或木瓜蛋白酶消化脲酶晶体的同时出现酶活性的降低。为此，萨姆纳认为脲酶的失活和蛋白质的破坏是一样的，该蛋白质和该酶是不行分割的。两人为此还分别在德国和美国的杂志上打了数年笔墨官司。1930年至1935年期间，洛克菲勒探讨院的约翰·诺思罗普改进了萨姆纳的方法，发展了一些新方法，结晶了水解蛋白质的几个酶：胃蛋白酶：胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。诺思罗普的工作受到了比萨姆纳的工作更多和更广泛的指责，威尔斯蒂特和利兹像对待萨姆纳一样也向他提出了猛烈的质疑，但诺思罗普毫不怀疑他的晶体是纯的，以及这些酶是蛋白质，后来，他又采纳精密的测量技术证明威尔斯塔特的试验结果是错误的，而产生错误的缘由就是样品中的微量蛋白质污染。随着分别到越来越多的晶态酶，以及随着很多探讨起先使催化活性与个别蛋白质的存在相联系，威尔斯塔特有关酶作为吸附在某种载体表面的低分子量活性基团的理论起先失宠。1937年，萨姆纳从小牛肝分别结晶出过氧化氢酶并表明它是一种缀合蛋白质，该蛋白和铁卟啉基是整个酶活性所必需的。萨姆纳还和瑞典的西奥多·斯维德伯格合作，利用斯维德伯格超离心法及其他方法确定了酶的分子量和物理性质。至此，萨姆纳关于酶的蛋白质本质的结论渐渐被人们所接受。由于脲酶和其他酶的工作，萨姆纳于1946年获得诺贝尔化学奖。他在颁奖典礼上的发言中感叹道：“分别一个酶在当时遇到如此之困难，其缘由主要有两个：一个是人为的，即很多人思想保守，墨守成规；一个是技术上的困难。”直到1955年退休前，萨姆纳的主要工作是改进蛋白质的分别方法，他发表了多篇有关几种酶的很有价值的论文，著作有《生物化学教本》、《酶的化学和方法》（与G.F.萨默斯合著）、《酶-化学及其作用机制》（与K.迈尔巴克共同主编）等，后两种已被译成俄文等其他文字。1955年，萨姆纳原安排移居巴西，不幸病从天降，几个月后病逝于癌症。萨姆纳是生物化学史上第一个首次得到的结晶酶的科学家，也是第一个干脆证明酶是蛋白质的科学家，他的探讨推动了酶学的发展。他的方法经科学家诺思罗普改进并拓展后，引出了几个重大发觉。1936年，W·斯坦利应用两位前辈的工作分别到烟草花叶病毒并证明它是一种蛋白质。1936年英国科学家们证明这种病毒也含有6%的核酸——30年头的化学家们还没有相识到核酸的重要性——他们认为蛋白质分子对生命而言是至关重要的（蛋白质是遗传物质）。当萨姆纳和诺思罗普获得了他们的酶蛋白，斯坦利分别到他的病毒蛋白时，他们原本应当对生物化学中蛋白质的重要性供应更多的证据。1936年当鲍登和皮里在烟草花叶病毒中发觉了一些被斯坦利遗漏了的东西——开拓了考查核酸作用的一条新的探究途径。所以，从30年头有关酶和病毒的这些探讨来看，生物化学的大部分不过