生物化学课程教学大纲

生物化学课程教学大纲

课程编号：12031050

课程名称：生物化学/BIOCHEMISTRY

学时：92（理论64、实验28）学分：4.5

适用专业：临床医学、预防医学、麻醉学开课学期：第3学期

开课部门：医学院

先修课程：化学、组织胚胎学、人体解剖学

考核要求：实验课平时考核成绩（15%）+实验考核成绩（15%）+理论考核成绩

（70%）

使用教材及主要参考书：

查锡良主编，《生物化学》第八版，人民卫生出版社

王镜岩主编，《生物化学》第三版，高等教育出版社

黄熙泰主编，《现代生物化学》第三版，化学工业出版社

张丽萍主编，《生物化学简明教程》第四版，高等教育出版社

一'课程的性质和任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，即研究生物体的分子结构与

功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是医学生必修的基础

医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病

机理、诊断和防止疾病奠定扎的基础当今生物化学越来越多的成为生命科学的共

同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。它的理论和技术已经渗透到其他基

础医学和临床医学和整个医药卫生的各个领域，被用以解决医学各门学科中存在

的问题。分子病理学、分子药理学、免疫化学、临床酶学以及生物工程学等相继

崛起，使生化药物和生物工程产品应用于临床实践，前景诱人。医学生物化学是

医学科学重要的一门基础课，作为医学生，应很好学习并系统地掌握其基础理论

知识和必要的技术手段。掌握了生物化学知识，对于学习基础及临床医学理论和

在实践中应用会有很多帮助。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。应用

生化技术检查体内代谢改变的某些指标，对疾病的诊断可提供重要的参考；根据

生化理论解释病因，对于某些疾病设立施治方案具有针对性。总之，医学生物化

学的理论知识与技术，是现代基础和临床医学理论及实践体系中的一个重要组成

部分。

二'教学目的与要求

目的：通过教学，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃

至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、

发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。

要求：内容划分为掌握、熟悉和了解三个层次。教学方式以多媒体为主，重

点教学掌握部分，基本教学熟悉部分，了解部分要求同学以自学为主。要求同学

做到课前预习、课中笔记、课后复习。

三'学时分配

章节_______________________课程内容_______________________学时

0绪论1

1蛋白质的结构与功能一7

2核酸的结构与功能一4

3酶学（整合第5章之B族维生素）一7

6糖代谢一7

7脂质代谢6

8生物氧化4

9氨基酸代谢6

10核甘酸代谢3_

11非营养物质代谢4

12物质代谢的整合与调节一

14DNA的生物合成4

16RNA的生物合成2

蛋白质的生物合成一

173

19细胞信号转导一3_

课程总结及问题反馈与讨论2

合计64

四'教学中应注意的问题

教学过程中应注意理论与实验相结合，基础与临床相结合

五、教学内容

绪论

1.基本内容

第一节生物化学发展历史

第二节当代生物化学研究的主要内容

第三节生物化学与医学

2.教学基本要求：

【掌握】生物化学的概念。

【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

【了解】生物化学的发展史。

3.教学重点难点：

重点：生物化学的概念及分子水平的意义

难点：无

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学

第一章：蛋白质的结构与功能

1.基本内容

第一节蛋白质的分子组成

第二节蛋白质的分子结构

第三节蛋白质结构与功能的关系

第四节蛋白质的理化性质

第五节蛋白质的分离纯化与结构分析

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键：肽键。

(2)蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，B-折叠，

B-转角与无规卷曲。掌握a-螺旋，B-折叠的结构特点，主要化学键：氢键。

(3)蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、

氢键和范德华引力。

(4)蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键:主要为氢键和离子键。

(5)蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定

生物学功能。

(6)蛋白质两性解离性质与等电点，紫外光吸收性、变性与沉淀。

(7)电泳、层析等分离纯化蛋白质的技术原理与方法

【熟悉】

(1)三字英文缩写符号。

(2)肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念及谷胱甘

肽。

(3)肽单元概念。

(4)模序(motif)、锌指结构、分子伴侣的概念。

(5)结构域(domain)的特点。

(6)蛋白质的元素组成，蛋白质的分类，氨基酸的种类与分类，透析、超

滤和超速离心，盐析、有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质

【了解】

(1)几种重要的生物活性肽。

(2)胰岛素一级结构的特点。

(3)分析血红蛋白的四级结构特点。

3.教学重点难点：

重点：

(1)蛋白质的氨基酸组成

(2)肽和肽键

(3)蛋白质的一、二、三、四级结构

(4)维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键

(5)蛋白质分子结构与功能的关系

(6)蛋白质的变性、沉淀与凝固

(7)蛋白质理化性质及分离纯化蛋白质的常用技术

难点：

(1)蛋白质的空间结构

(2)蛋白质的分离和纯化

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第二章：核酸的结构与功能

1.基本内容

第一节核酸的化学组成以及一级结构

第二节DNA的空间结构与功能

(1)DNA的二级结构一一双螺旋结构模型

(2)DNA的超螺旋结构

第三节RNA的结构与功能

(1)信使RNA的结构与功能

(2)转运RNA的结构与功能

(3)核蛋白体RNA的结构与功能

(4)其他小分子RNA

(5)核酶

第四节核酸的理化性质及其应用

(1)核酸的一般理化性质

(2)DNA的变性

(3)DNA的复性与分子杂交

第五节核酸酶

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)常见核甘酸的结构、符号和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中

核甘酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。

(2)DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物

染色体的基本单位-核小体的结构,DNA的生物学功能。

(3)RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点。tRNA二级结构

的特点与功能。

(4)DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm,增色效应与减色效应

【熟悉】

(1)rRNA参与构成的核蛋白体的结构与功能。

(2)核酸分子杂交原理。

【了解】了解核酸酶的分类与功能。

3.教学重点难点：

(1)核酸的构成分子：核甘酸，其组成及其重要的生理功能(重点)

(2)核酸的一级结构的定义,DNA一级结构的定义。(重点)

(3)DNA二级结构：DNA双螺旋结构特征及双螺旋结构稳定的化学键(难点)

(4)mRNA的结构特点和功能，原核和真核生物mRNA的结构异同。(难点)

(5)真核生物mRNA的内含子、外显子、51端“帽子”结构、3-端多聚腺

甘酸"尾”等的概念和特点。(难点)

(6)基因的概念，基因组的概念(重点)

(7)tRNA的结构特点和功能。(难点)

(8)比较三种RNA的功能(重点)

(9)核酸的变性、复性和杂交的概念。(重点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学

第三章：酶学

1.基本内容

第一节酶的分子结构与功能

第二节酶的工作原理

第三节酶促反应动力学

第四节酶的调节

(1)酶活性的调节

(2)酶含量的调节

(3)酶原与酶原的激活

第五节酶的命名与分类

第六节酶与医学的关系

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)酶的概念，酶的化学本质。多酶体系与多功能酶

(2)酶的分子组成，单纯酶和全酶。

(3)酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。

(4)同工酶及同工酶谱的概念和生理意义。

(5)酶促反应的特点：高效性、高特异性、可调节性和不稳定性。

(6)底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与VmaX值的意义

(7)抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争

性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。

(8)关键酶(限速酶)的地位及特点，变构酶和变构调节的概念、机理和

动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。

(9)酶原与酶原激活的过程与生理意义。

【熟悉】

(1)酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。

(2)酶浓度、底物浓度、温度、Pk激活剂对酶促反应的影响。

(3)酶活性的测定与酶活性单位概念。

(4)酶含量的调节特点和调控

【了解】

(1)酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表

面效应。

(2)酶的分类与命名的原则。

(3)酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

3.教学重点难点：

(1)酶的概念(重点)

(2)酶的分子结构与催化活性

重点：酶的活性中心。同工酶等的概念

(3)酶促反应的特点和作用机制

难点：酶促反应的作用机制。

(4)酶促反应动力学

酶浓度，底物浓度，温度，PH,激活剂，抑制剂对酶促反应速度的影响

重点：底物浓度对反应速度的影响。竞争性，非竞争性抑制的特点。

难点：米-曼氏方程式，三种抑制作用的动力学特征

5.酶活性的调节

重点：变构调节和化学修饰

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第五章：维生素与无机盐

1.基本内容

第一节脂溶性维生素

第二节水溶性维生素

第三节微量元素

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)B族维生素与辅酶的关系

(2)VitB2、VitPPsVitB6、泛酸、FH4、VitB12参与辅酶构成的生化功能

及作用机制

【熟悉】

(1)VitBls生物素参与辅酶构成的生化功能及作用机制

(2)B族维生素的化学结构特点、性质

(3)维生素C的化学结构特点、性质与生理功能

(4)维生素的缺乏症

【了解】

(1)脂溶性维生素的生理功能及缺乏症

(2)重要的微量元素一钙、镁、铜、铁、硒、碘的代谢与生理功能

3.教学重点难点：

重点：B族维生素的种类及生化功能

难点：B族维生素参与辅酶的作用机理

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床。B族维生素插

入至第三章酶学第一节酶的分子结构与功能进行知识点的整合教学

第六章：糖代谢

1.基本内容

概述

(1)糖的生理功能

(2)糖代谢的概况

第一节糖的消化及收与转运

第二节糖的无氧分解

(1)糖酵解的反应过程

(2)糖酵解的调节

(3)糖酵解的生理意义

第三节糖的有氧氧化

(1)有氧氧化的反应过程

(2)有氧氧化生成的ATP

(3)有氧氧化的调节

(4)巴斯德效应

第四节磷酸戊糖途径

(1)磷酸戊糖途径的反应过程

(2)磷酸戊糖途径的调节

(3)磷酸戊糖途径的生理意义

第五节糖原的合成与分解

(1)糖原的定义、糖原的结构特点及意义

(2)糖原的合成

(3)糖原的分解

(4)肝糖原与肌糖原的区别及生理意义

糖原合成与分解的调节

(6)糖原累积症

第六节糖异生

(1)糖异生途径

(2)糖异生的调节

(3)糖异生的生理意义

(4)乳酸循环

第七节血糖及其调节

(1)血糖水平及调节

(2)低血糖

(3)高血糖与糖尿病

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用

部位及生理意义。

(2)糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱段及三竣酸循

环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

(3)磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。

(4)糖原合成与分解的过程及肝糖原与肌糖原的区别。

(5)糖异生的概念、途径和生理意义，底物循环。

(6)正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。

(7)高血糖与糖尿病

【熟悉】

(1)糖酵解调节。

(2)糖的有氧氧化的调节。

(3)巴斯德效应的概念。

(4)磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

(5)肝糖原合成与分解的调节。

(6)糖异生途径的调节。

(7)乳酸循环及其生理意义。

【了解】

(1)糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。了解糖代谢的概况。

(2)其它单糖的糖酵解

(3)糖原累积症。

(4)高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。

3.教学重点难点：

(1)血糖的概念，血糖的主要来源和去路与调节。(难点)

(2)糖的无氧分解概念、反应过程与限速酶、糖酵解的生理意义(重点)

(3)糖的有氧氧化概念、反应过程与限速酶、有氧氧化的生理意义，特别

是三竣酸循环的特点与生理意义(重点)

(4)磷酸戊糖途径概念、反应的第一阶段、生理意义。(重点)

(5)糖原合成和糖原分解的概念、糖原合成的过程中UDP-Glu的生成和作

用、糖原蛋白与糖原引物的作用、糖原合成和糖原分解的关键酶、生理意义。葡

萄糖-6-磷酸酶的特殊性。(重点)

(6)糖异生作用概念、反应过程、丙酮酸竣化支路的概念和意义。糖异生

的生理意义。(重点)

(7)各代谢途径的调节。(难点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第七章：脂质代谢

1.基本内容

第一节脂质的构成、功能及分析

第二节脂质的消化与吸收

第三节甘油三酯代谢

(1)甘油三酯的合成代谢

(2)甘油三酯的分解代谢

(3)脂酸的合成代谢

(4)脂酸的分解代谢

(5)酮体的生成和利用

第四节磷脂的代谢

第五节胆固醇代谢

(1)胆固醇的合成

(2)胆固醇的转化

第六节血浆脂蛋白代谢

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，脂肪酸合成酶的特点

(2)脂肪动员的概念和限速酶，脂解激素与抗脂解激素。

(3)脂肪酸的B-氧化概念。脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸B一

氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。

(4)酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。

(5)胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。

(6)血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组

成成分和功能。

【熟悉】

(1)甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程，甘油一酯途径与

甘油二酯途径。

(2)酮体生成的调节。

(3)激素对脂酸合成的调节。

(4)胆固醇合成的主要步骤和调节。

(5)血浆脂蛋白的结构，载脂蛋白的功能。

(6)血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。高密度脂蛋白与动脉粥样硬化。

【了解】

(1)脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。

(2)脂类的消化和吸收。

(3)脂肪酸的其它氧化方式。酮体代谢异常与高酮血症。

(4)脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。

(5)前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。

磷脂的分类，甘油磷脂的组成、分类和结构，鞘磷脂的化学组成和结

构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。

(7)甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。

甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。

3.教学重点难点：

(1)脂类的概念及组成。营养必需与非必需脂肪酸(重点)

(2)脂肪酸合成酶系的作用特点

(3)脂肪动员，脂解激素，脂肪酸B-氧化的具体生化反应过程(重点)

(4)酮体的定义，生成利用生化反应及生理意义(重点)

(5)胆固醇生物合成关键酶及转变生成的重要化合物，胆固醇生物合成的

调节(重点)

(6)血浆脂蛋白的组成特点与生理功能、分类，血脂运输形式血浆脂蛋白，

四种血浆脂蛋白的代谢，血浆脂蛋白的代谢特点(难点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第八章：生物氧化

1.基本内容

概述：生物氧化概念与一般过程

第一节氧化呼吸链

(1)呼吸链

(2)线粒体内膜上四种酶的复合体

(3)两条重要的氧化呼吸链途径

第二节氧化磷酸化

(1)ATP的生成方式

(2)氧化磷酸化偶联部位

(3)氧化磷酸化偶联机制-化学渗透假说

(4)ATP合酶的结构与功能及工作机制

(5)ATP在能量代谢中的核心作用

第三节氧化磷酸化的影响因素

(1)体内能量状态可调节氧化磷酸化速率

(2)抑制剂可阻断氧化磷酸化过程

(3)甲状腺素可促进氧化磷酸化和产热

(4)线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能

(5)线粒体内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物

第四节其它氧化与抗氧化体系

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)生物氧化的概念及生理意义。

(2)呼吸链的概念，线粒体内膜4种酶的复合体的作用机制，两条重要的

呼吸链：NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。

(3)ATP的生成方式，氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

(4)胞液中NADH氧化的两种转运机制：α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨

酸穿梭。

【熟悉】

(1)氧化还原对与标准氧化还原电位

(2)CoQ及细胞色素体系

(3)影响氧化磷酸化的因素。

(4)高能磷酸化合物的类型。ATP的利用。

【了解】

(1)化学渗透假说。

(2)ATP合酶的结构及ATP合成的机制。

(3)机体其他氧化与抗氧化体系

3.教学重点难点：

(1)生物氧化的概念。(重点)

(2)呼吸链的概念，复合物ITV,NADH氧化呼吸链与FADH2氧化呼吸链

的组成，两条呼吸链组分的排列顺序，传递H和递电子的机理。(重点、难点)

(3)氧化磷酸化的概念，氧化磷酸化的偶联部位(重点)

(4)影响氧化磷酸化的因素和呼吸链的抑制剂、解偶联剂、ADP的调节作

用、甲状腺激素对氧化磷酸化的影响及线粒体DNA突变。(难点)

(5)ATP分子高能磷酸键的含义及来源；磷酸酸肌酸是高能磷酸基团的贮

存形式；其它核甘三磷酸。(重点)

(6)α-磷酸甘油穿梭系统，苹果酸-天冬氨酸穿梭系统。(重点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学

第九章：氨基酸代谢

1.基本内容

第一节蛋白质的生理功能与营养价值

(1)体内蛋白质具有多方面的重要功能

(2)氮平衡与蛋白质的需要量

(3)必需氨基酸与蛋白质营养价值

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

第三节氨基酸的一般代谢

(1)体内蛋白质分解生成氨基酸

(2)氨基酸来源、去路及氨基酸代谢库

(3)氨基酸的脱氨基作用是氨基酸的一般代谢方式

(4)CT酮酸的代谢去路

第四节氨的代谢

(1)体内氨的三个重要来源

(2)氨在血液中的无毒运输方式

(3)氨的代谢去路及尿素的合成

(4)尿素合成障碍引起的高血氨症与氨中毒

第五节个别氨基酸的代谢

(1)氨基酸的脱竣基作用

(2)一碳单位的代谢

(3)含硫氨基酸的代谢

(4)芳香族氨基酸的代谢

(5)支链氨基酸的代谢

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。

(2)氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱

氨基作用和喋吟核甘酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。

(3)氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。

(4)高血氨症和氨中毒

(5)尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

(6)一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义。

(7)含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体(S-腺昔甲硫氨酸)、甲硫氨酸

循环、硫酸的活性形式(PAPS),肌酸的合成。

【熟悉】

(1)蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。

(2)Cr酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。

(3)氨基酸的脱竣基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱段基

后产生的胺类物质。

(4)芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。

【了解】

(1)蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。

(2)小肠中氨基酸和肽的吸收机制。

(3)氨基酸其它脱氨基方式

(4)尿素合成的调节。

(5)支链氨基酸代谢

3.教学重点难点：

(1)氨基酸的脱氨基作用:

L-谷氨酸氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用(概念,酶,意义)，转氨基作用(酶,

辅酶,转氨基作用的机制,意义，人体重要转氨酶ALT,AST)(重点)

(2)体内氨的来源与去路.(重点)

(3)氨在体内的运输形式谷氨酰胺和丙氨酸,谷氨酰胺合成反应,生理意义.

(重点)

(4)尿素的合成：原料,部位,反应过程,酶,生理意义.(难点)

(5)一碳单位的定义,载体,来源。(重点)

(6)个别氨基酸的特殊代谢。(难点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第十章：核昔酸代谢

1.基本内容

第一节喋吟核甘酸的合成与分解代谢

(1)喋吟核甘酸的从头合成途径与调节

(2)喋吟核甘酸的补救合成途径及意义

(3)喋吟核甘酸抗代谢物

(4)喋吟核甘酸的分解代谢终产物是尿酸

(5)喋吟代谢与痛风症

第二节嚏嚏核甘酸的合成与分解代谢

(1)嗑咤核甘酸的从头合成途径与调节

(2)嚏口定核甘酸的补救合成

(3)嚏碇核甘酸的抗代谢物

(4)嚏咤核甘酸的分解代谢终产物均易溶于水

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)喋吟核甘酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

(2)嚏咤核甘酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

(3)喋吟核甘酸分解代谢终产物尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。

【熟悉】

(1)噤吟核甘酸合成的两种途径一从头合成途径及补救合成途径的原料、

主要步骤及特点。

(2)嚏咤核甘酸合成的两种途径一从头合成途径及补救合成途径的原料、

主要步骤及特点。

(3)脱氧核甘酸的生成。

【了解】

(1)食物中核酸的消化吸收。

(2)喋吟核甘酸分解代谢过程

(3)嚏咤核甘酸分解代谢过程及终产物特点。

3.教学重点难点：

(1)喋吟核甘酸、喀咤核甘酸从头合成的原料及关键步骤、关键酶，喋吟

核甘酸和喀咤核甘酸的从头合成代谢调节机制。(难点)

(2)核甘酸合成代谢过程中的一些抗代谢物及抗肿瘤作用(重点、难点)

(3)喋吟代谢与痛风症

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第十一章：非营养物质代谢

1.基本内容

第一节生物转化作用

(1)非营养物质的概念与类型

(2)生物转化的概念及生理意义

(3)生物转化的反应类型-两相反应

(4)生物转化受许多因素影响

第二节胆汁与胆汁酸代谢

(1)胆汁的成分

(2)胆汁酸的类型

(3)胆汁酸的主要生理功能

(4)胆汁酸代谢及肠肝循环

第三节血红素的生物合成

(1)血红素的合成过程及特点

(2)血红素生物合成的调节

第四节胆色素代谢与黄疸

(1)胆色素概述

(2)胆红素的来源

(3)胆红素在血液中的运输

(4)胆红素在肝脏中的转化

(5)胆红素的排泄及胆色素肠肝循环

(6)高胆红素血症与黄疸

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)生物转化的概念、主要器官、意义及生物转化反应的主要类型

(2)胆汁酸的种类及功能

(3)胆红素的来源、运输及在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环

(4)三种类型的黄疸

【熟悉】

(1)参与生物转化的酶类及各种反应类型

(2)胆汁酸的肠肝循环及生理意义

(3)胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄

【了解】

(1)影响生物转化作用的因素

(2)胆汁的主要成分

3.教学重点难点：

重点：生物转化概念及意义，胆红素代谢及黄疸发生类型，胆汁酸的功能

难点：胆色素的肠肝循环，胆汁酸肠肝循环

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学，部分理论联系临床案例分析

第十二章：物质代谢的整合与调节

1.基本内容

第一节物质代谢的特点

第二节物质代谢的相互联系

第三节肝在物质代谢中的作用

第四节肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系

第五节物质代谢调节的主要方式

(1)单细胞生物的原始调节

(2)高等生物的三级水平代谢调节

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)酶的别构调节、化学修饰调节及其生理意义。

(2)激素水平的代谢调节

【熟悉】

(1)物质代谢的特点。

(2)物质代谢的相互联系

(3)酶量的调节

【了解】

(1)整体调节

(2)各组织、器官的物质代谢特点及联系。

(3)物质与能量代谢失衡与肥胖

3.教学重点难点：

(1)酶的别构调节机制与化学修饰调节机制和相互比较。(重点)

(2)两类激素作用机制。第二信使概念(难点)

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学

第十四章：DNA的生物合成

1.基本内容

概述：基因与基因组、遗传学中心法则

第一节DNA复制的基本特征

(1)半保留复制

(2)双向复制

(3)半不连续性复制

第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化

(1)参与DNA复制的物质

(2)DNA聚合酶的活性与种类

(3)复制高保真性机制

(4)复制中伴随DNA解链的拓扑学变化，多种酶与蛋白质参与DNA解链,

拓扑异构酶的种类与作用特点

第三节原核生物DNA复制过程

(1)复制的起始

(2)DNA链的延长

(3)复制的终止

第四节真核生物DNA生物合成过程

(1)真核生物与原核生物复制的差异

(2)真核生物复制的起始与原核生物基本相似

(3)真核生物复制的延长

(4)真核生物DNA合成后立即组装成核小体

(5)端粒酶参与解决染色体末端复制问题

真核生物染色体DNA在每个细胞周期中只能复制一次

第五节逆转录现象和其它复制方式

(1)逆转录合成DNA机制

(2)逆转录的发现发展了中心法则

(3)真核生物线粒体DNA按D环方式复制

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)半保留复制的意义。

(2)复制的保真性。

(3)复制的起始、延长、终止过程

【熟悉】

(1)DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用

(2)引发体、冈崎片段的生成、连接酶的作用

(3)逆转录

【了解】

(1)半保留复制实验

(2)真核生物复制的特点。

(3)D环复制

3.教学重点难点：

重点：

(1)DNA复制的基本特征

(2)原核生物DNA聚合酶I和酶Ill

(3)参与DNA复制的酶类和蛋白质.

(4)原核生物复制的过程

难点：

(1)DNA复制的起始

(2)端粒酶的作用机制

4.教学建议：建议采用多媒体演示教学

第十六章：RNA的生物合成

1.基本内容

概述：RNA合成的两种方式(转录和RNA复制)，转录与复制的区别

第一节原核生物转录的模板和酶

(1)转录模板

(2)RNA聚合酶

(3)模板与酶的辨认结合

第二节原核生物的转录过程

(1)转录起始

(2)转录延长

(3)转录终止

第三节真核生物RNA的生物合成

(1)真核生物RNA聚合酶

(2)顺式作用元件与反式作用因子

(3)转录过程及特点

第四节真核生物转录后的加工和降解

(1)核内不均一RNA加工为mRNA

(2)rRNA的加工

(3)tRNA的加工

(4)RNA催化的内含子的自剪切

(5)RNA降解的多种途径

2.教学基本要求：

【掌握】

(1)不对称转录、模板链和编码链。

(2)原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成

(3)转录的起始、延长、终止过程。

(4)真核生物mRNA的转录后加工过程

【熟悉】

(1)真核生物与原核生物转录过程的异同

(2)tRNA和rRNA的转录后加工过程

【了解】

(1)真核生物的RNA聚合酶

(2)真核生物RNA合成具体过程

(3)RNA降解的多种途径

3.教学重点难点：

(1)参与转录的酶(重点)

(2)转录过程(原核生物转录起始、真核生物RNA聚合酶