酶第一-二节课件

第五章酶Enzyme1.第一节酶的概念第二节酶的分子结构与功能第三节影响酶促反应的因素第四节酶与医学的关系第五章酶2.第一节酶的概述一、酶的相关概念

酶是一类由活性细胞产生的具有催化能力的一类特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。酶促反应:由酶催化的反应底物:被酶催化的物质产物:生成物质酶的活性:酶所具有的催化能力酶丧失:酶催化能力的丧失✍3.二、酶促反应的特点与机制(一)

酶促反应的特点酶与一般催化剂的共性

1．只能催化热力学允许的反应可以发生的反应

2．不改变化学反应平衡常数酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。

3．本身反应前后无变化酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。4.反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变

活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。5.

酶的催化特性具体表现

1.高度的催化效率酶催化效率比非催化反应高108

—1020倍；比一般催化剂高107

—1013倍。如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。

6.

2.高度的专一性作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类：绝对专一性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键。7.

立体结构专一性：作用于立体异构体中的一种。(对空间结构有严格的要求)乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着理论。

D(-)乳酸由于-OH、-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。

8.

3．高度的不稳定性，酶易失活

多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。

9.

4．酶活性的可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等

10.酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。底物分子从初态转变到活化态所需的能量，称为“活化能”。酶和普通催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的。(二)、酶促反应机制（工作原理）11.酶的催化机理是降低活化能12.能量反应过程酶促反应活化能的改变酶促反应活化能反应总能量改变非催化反应活化能一般催化剂催化反应的活化能底物产物13.(二)、酶促反应机制（工作原理）2.中间产物学说与诱导契合假说

中间产物学说（中间复合物学说）

酶在完成催化反应时，首先与底物结合形成酶-底物复合物（中间产物），此产物再分解为产物和游离的酶，从而完成了催化反应。E+S

k1k2k3ESE+P14.2.中间产物学说与诱导契合假说锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。15.酶专一性的“锁钥学说”

16.酶专一性的“诱导契合学说”17.酶-底物诱导契合作用18.1.酶的命名(1)、习惯命名法:根据其催化底物来命名；根据所催化反应的性质来命名；结合上述两个原则来命名；有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。三、酶的命名与分类19.(2)国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸20.（1）氧化-还原酶

氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶和氧化酶。如，乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。

2.酶的分类国际分类21.a.氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2

。2A·2H+O22A+2H2O

A·2H+O2A+H2O2

22.邻苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）邻苯二酚邻苯醌例：23.b.脱氢酶类：直接催化底物脱氢A·2H+B

A+B·2H

例：乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）乳酸丙酮酸24.(2)

转移酶催化底物之间进行某些基团转移或交换的酶类。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。25.2、转移酶类催化基团的转移例：谷丙转氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：

α—酮戊二酸氨基转移酶）26.（3）水解酶催化底物进行水解的酶类。主要包括淀粉酶、蛋白酶、蔗糖酶及脂肪酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反应27.(4)

裂解酶

裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。28.(5)

异构酶催化各种同分异构体之间相互转化的酶类，即底物分子内基团或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。29.(6)

合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

A+B+ATP===AB+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反应丙酮酸+CO2

草酰乙酸30.组成分类根据结构与功能单体酶：只有一条肽链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具有三级结构。寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。31.依据酶的分子组成单纯酶：仅由氨基酸残基即可组成有活性的酶分子。结合酶：由蛋白质与非蛋白质部分组成的有活性的酶分子。32.结合蛋白质酶类酶蛋白质（蛋白质部分）辅助因子（非蛋白质部分）（辅酶或辅基）金属离子小分子有机化合物全酶=酶蛋白+辅因子辅酶：与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机物。辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质。往往以共价键和酶蛋白结合，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、黄素蛋白中的FAD等。第二节酶的分子结构与功能一、酶分子的组成33.酶的活性中心是指酶分子结构中，能直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。

二、活性中心34.必需基团酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。35.活性中心内的必需基团结合基团与底物相结合催化基团催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团常见：His—

咪唑基；Ser—

羟基；

Cys—

巯基；Glu—γ羧基36.与催化作用相关的结构特点(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位）。

结合部位酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。37.38.催化部位:

酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。

39.40.底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心41.三、酶原和酶原激活酶原：没有活性的酶的前体。酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。42.酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下43.赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程44.

在组织细胞中，某些酶以酶原形式存在，具有重要的生物学意义：保护分泌酶原的组织不被水解破坏；酶原激活是有机体调控酶活的一种形式。酶原激活进一步说明了酶的功能是以酶的结构为基础的。酶原的激活具有重要的生理意义P54.45.

四、同工酶

指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，互称为“同工酶”。是长期进化过程中基因分化的产物

同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，由不同基因编码，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。46.乳酸脱氢酶的同工酶

乳酸脱氢酶催化的反应NAD+NADH+H+乳酸脱氢酶COOHCH-OHCH3乳酸COOHC=OCH3丙酮酸【无O2】2ATP葡萄糖【O2】15ATPCO2+H2OHHHHLDH1

(H4)HHHMLDH2(H3M)HHMMLDH3(H2M2)HMMMLDH4(HM3)MMMMLDH5

(M4)47.*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱234548.小结1酶的催化性质1.1酶是生物催化剂，酶的催化特点(高效性、专一性、可调节、作用条件温和)。1.2酶的专一性结构专一性：相对专一性和绝对专一性;立体异构专一性；旋光异构专一性、几何异构专一性。1.3酶的化学本质：酶是蛋白质；酶可分为单纯酶和结合酶两大类，结合酶含有辅助因子(辅酶、辅基)；单体酶、寡聚酶和多酶复合体。2酶的分类和命名2.1酶的分类：氧化-还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。2.2酶的命名：习惯命名法；系统命名法。49.3酶的作用机理3.1酶的催化作用与分子活化能酶通过改变反应途径降低反应活化能。3.2酶的活性部位和必需基因底物结合在酶的活性中心，活性中心还有催化部位，活性中心的结构，酶的专一性机理，必需基团对维持活性中心构象有重要作用。3.3中间产物学说：酶通过形成中间产物改变反应途径。3.4诱导契合学说：酶反应可逆的机理，活性中心的进一步阐述。3.5