生物化学题库

一、名词解释中心法则：遗传信息由DNA转录RNA，再翻译出蛋白质的过程，另外DNA、RNA也可复制，RNA也可逆转录成DNA。DNA变性：双链DNA的双螺旋结构氢銉断裂，变成单链，但不涉及一级结构变化的过程。必需氨基酸：人体必需但又不能自已合成，需要从食物中获得的氨基酸。酶的别构效应：酶分子中除有活性部位外还有别构部位，当别构部位与别构效应物结合后，会导至酶分子的构象发生变化，其结果会影响到酶对底物的催化速度。顺式作用元件：顺式作用元件是指对基因表达有调节活性的DNA序列，其活性只影响与其自身同处一个DNA分子上的基因；同时这种DNA序列通常不编码蛋白质，多位于基因旁侧或内含子中。超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维结折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体，称超二级结构。7.Ribozyme：某些具有催化功能的RNA，即为核酶。8.PCR：聚合酶链式反应，1985年Mullis发明的一种体外模拟自然DNA复制的核酸扩增技术。基本过程为DNA的加热变性，引物与DNA模板的退火，目的DNA序列的延伸几部分构成。9.结构域：在多肽链上在二级结构或超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。10.酶的活性中心：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。11.生物化学：是研究生物体的化学及其化学变化规律的科学；对象为生物体，方法为物理、化学和生物学理论和方法，核心为生命现象的化学本质。12.糖：是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。13.脂类：脂类是脂肪酸和醇等所组成的脂类及其衍生物；其化学元素组成主要是C.H.O.N.P。14.肽：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合的化合物叫做肽，氨基酸之间通过酰胺键（肽键）连接而成。15..等电点：两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时,溶液的pH值即其等电点。16.酶（enzyme）：是具有生物催化功能的蛋白质或核酸。17.DNA变性（denaturation）：在外界物理化学作用的处理下，使DNA氢键的断裂，DNA的双螺旋结构分开，成为两条单链DNA分子。18.同功酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。19．蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。20.蛋白质的等电点：使蛋白质分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）时的溶液pH值。21.蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。22.别构效应：又称之变构效应。是蛋白质或酶（寡聚蛋白）与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质或酶生物活性改变的现象。23.α—螺旋：最常见、含量最丰富的蛋白质二级结构，其多肽链形成右手螺旋结构，螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm；肽链内形成氢键，氢键几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。24.直链淀粉：能溶于热水，可被淀粉酶催化水解生成麦芽糖，进而变为葡萄糖被人体吸收，由多个a-D－葡萄糖分子以a（1®4）糖苷键聚合而成。25.活性肽：具有活性的多肽又称生物活性肽，具有人体代谢和生理调节功能，是蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的寡肽类的总称。26.蛋白聚糖：是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。糖的比例高于蛋白。27．b-折叠：是蛋白质中的一种二级结构原件，由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。氨基酸等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。28．固定化酶：是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。底物通过扩散作用与酶接触并发生反应。在反应结束后，产物扩散到反应介质中与酶分离。而酶则可能重复进行催化作用。这种酶在反应体系中以固相形式存在，的以称为固定化酶或固相酶。29．寡聚蛋白质：由两个或两个以上的亚基组成的蛋白称。组成的亚基可以相同，也可以不同。30．增色效应与减色效应：增色效应：双链DNA变性过程中其光吸收升高。减色效应：在DNA复性(恢复双链)的过程中则伴随着光吸收的减少。二、选择题1．应用微量凯氏(Micro-Kjedahl)定氮法测得某酱油样品的含氮量为4.0g/L，那么4L该酱油中粗蛋白的含量约为多少？(B)A．16.0gB．100.0gC．25.0gD．64.0g 2．下列氨基酸(aminoacid)中属于碱性氨基酸的是：（A）A．HisB．GluC．IleD．Pro4．某月饼食品中含有下列4种糖，其中属于还原性糖的是：(A)A．麦芽糖B．蔗糖C．淀粉D．纤维素5．蛋白质变性是由于：(D)A．蛋白质氨基酸组成的改变B．蛋白质氨基酸顺序的改变C．蛋白质肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏6．核酸分子中各核苷酸单位之间的主要连接键是：(B)A．肽键B．磷酸二酯键C．二硫键D．糖苷键E．氢键8．人体细胞中蛋白质合成的主要部位是：(A)A．核糖体B．核仁C．线粒体D．溶酶体9．某一酶促反应的速度为最大反应速度的80%时，Km等于(C)A．［S］B．1/2［S］C．1/4［S］D．0.4［S］E．0.8［S］10．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的等电点分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使所有蛋白质泳向正极，缓冲液的pH应该是(A)A．8.0B．7.0C．6.03．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（C）A.氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力B.肽链间及肽链内的二硫键C.氨基酸的组成、顺序和数目D.温度、pH和离子强度等环境条件4.Sanger试剂是指（D）A．PITCB．对氯苯甲酸C．DNS-CID．DNFB5．酶的可逆竞争性抑制剂可以使（B）A.Vmax减小，Km减小B.Vmax不变，Km增大C.Vmax不变，Km减小D.Vmax减小，Km增大6.在pH6.0，用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是（B）A.Val(pI=5.96)B．Asp(pI=2.77)C．Lys(pI=9.74)D．Arg(pI=10.76)7．在生理pH条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是（B）A．TrpB.HisC．TyrD．Lys9．下列哪一种物质最不可能通过线粒体内膜？（A）A.NADHB.苹果酸C.柠檬酸D.丙酮酸12.糜蛋白酶专一水解多肽键中（D）

A．Lys、Arg残基N端B.Phe、Trp、Tyr残基N端C．Lys、Arg残基C端D.Phe、Trp、Tyr残基C端13.镰刀型红细胞贫血症的病因是由于正常的血红蛋白分子中β链第六位的氨基酸被另一个氨基酸所置换.（C）

A.Val→GluB.Gln→ValC.Glu→ValD.Ala→Gln15.核酸变性后可发生哪些变化（BD）A．减色效应B．增色效应C．失去对紫外线的吸收能力D．溶液粘度降低16.下列氨基酸中，哪一种含氮量最高?（A）A.ArgB.HisC.LysD.Gly2．下列哪一种氨基酸[а]25D=0（B）A.ValB.GlyC.GluD.Leu3．天冬氨酸的pK1＝2.09，pK2＝3.86，pK3＝9.82，则其等电点为（C）A.6.84B.3.68C.2.97D.2.095．根据Watson-Crick模型，每一微米DNA双螺旋核苷酸对的平均数为（A）A.2941B.2540C.29411D.254007．下列寡糖中，不具有还原性的是（C）A.乳糖B.纤维二糖C.蔗糖D.麦芽糖10．实验测得某酶的Km=1.1╳10-5mol/L，Vmax=5.0╳10-5（L·min），加入某种抑制剂后，Km为1.1╳10-5mol/L，Vmax变为9.5╳10-6mol/（L·min），那么该抑制作用属于：（C）A不可逆抑制作用B竞争性抑制作用C非竞争性抑制作用D反竞争性抑制作用1.下列对氨基酸的叙述错误的是（C）A.赖氨酸和精氨酸都是碱性氨基酸B.丝氨酸和酪氨酸均含羟基C.谷氨酸和天冬氨酸各含两个氨基D.苯丙氨酸和酪氨酸均含苯环2.DNA变性涉及（C）A.分子中磷酸二酯键断裂B.碱基一戊糖间的共价键断裂C.配对碱基之间氢键断裂D.上下相邻碱基对之间静电引力3.酶与一般催化剂的主要区别是（D）A.当作用物浓度很低时，增加催化剂的浓度则酶促反应速度升高B.在化学反应前后，本身不发生变化C.

能加速化学反应速度，不能改变平衡点D.专一性强，催化效率极高6．当K2>K3时，Km=(k2+k3)/k1≈K2/K1=KS；此时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。两者之间的关系是（A）A.Km值增大，亲和力减小B.Km值增大，亲和力增大C.Km值减小，亲和力减小D.Km值增大或减小，亲和力均增大7．欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：（D）A.生物碱试剂沉淀B.重金属盐沉淀C.加热D.低温盐析8.某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于：A.VmaxB.2/3VmaxC.3/2VmaxD.2VmE.1/2Vmax10.已知两种酶互为同工酶：（D）A.它们的Km的值一定相同B.它们的等电点相同

C.它们的分子结构一定相同D.它们所催化的化学反应相同13．为了打开蛋白质分子中的二硫键，需要使用（C）A．甲酸B．尿素C．β-巯基乙醇D．FDNB6.在pH6.0，用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是（B）A.Val(pI=5.96)B．Asp(pI=2.77)C．Lys(pI=9.74)D．Arg(pI=10.76)9．镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是（D）A.α－链第六位Val换成GluB.β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD.β-链第六位Glu换成Val3．维持蛋白质空间结构稳定的主要因素是（A）氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力肽链间及肽链内的二硫键氨基酸的组成、顺序和数目温度、pH和离子强度等环境条件10．有一多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys、Gly和A1a，如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一种二肽。下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构（B）A.Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-AlaB.Ala-Lys-GlyC.Gly-Lys-AlaD.Ala-Gly-Lys5.核酸溶液的最大紫外吸收波长为(D)250nmB．270nmC．280nmD．260nm6.下列分离蛋白质的方法中，哪种不是根据蛋白电荷不同性质进行分离(D)聚丙烯酰胺凝胶电泳B．离子交换层析C．电泳D．亲和层析7.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7,电泳时欲使各种蛋白质都泳向正极，缓冲液的pH值应该是(D)A．5.0B．4.0C．6.0D．8.组成直链淀粉的单糖通过哪种糖苷键连接(D)ß-1,6B．ß-1,4C．α-1,6D．α10.下列常见脂肪酸中，具有18C的单不饱和脂肪酸是(C)A．硬脂酸B．软脂酸C．油酸D．亚麻酸11.将RNA转移到硝酸纤维素膜上，进行分子杂交的技术叫(B)Southern杂交法B．Northern杂交法C．Eastern杂交法D．Western杂交法12.下列哪一种辅酶可以作为氨基酸脱羧、消旋和转氨反应的辅酶(A)A．pLpB．FADC．TppD．NAD13．下列物质中，不属于抗氧化剂的是(D)A．超氧化物歧化酶B．过氧化氢酶C．维生素ED．卵磷脂14.下列关于酶活性部位的描述，哪一项是错误的(A)A．不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位B．活性部位的基团按功能可分为两类：一类是结合基团，一类是催化基团C．酶活性部位的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D．活性部位是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部分15.下列物质中，可以作为去污剂使用的是(C)A．AgaroseB．SODC.SDSD．PAGE16.酶的比活力是指(A)A．每毫克蛋白的酶活力单位数B．以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力C．任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D．一种酶与另一种酶的活力比17.下列氨基酸中，哪个含氮量最高(B)A．HisB．ArgC．LysD．Pro19.关于酶的下列三种专一性，A绝对专一性，B键专一性，C基团专一性中，其专一性由弱到强的次序是(D)A．ACBB．CBAC．ABCD．BCA20.核酸中核苷酸之间的连接方式是(C)A．2’-3’磷酸二酯键B．C．3’-5’1.有一种血清蛋白(pI=4.9)和一血红蛋白(pI=6.8)的混合物，欲采用电泳方法分离，选择最好的pH值应是：（C）A.8.6B.6.8C2．有一蛋白质水解产物在pH=6时，用阳离子交换树脂进行分离，首先通过层析柱下来的氨基酸是：（C）A.Val(pI=5.96)B.Lys(pI=9.74)C.Asp(pI=2.77)D.Arg(pI=10.76)3.关于大多数蛋白质结构的叙述中错误的是：（D）A.分子中二硫键的生成对蛋白质分子构象的保持有关B.大多数带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C.一级结构是决定高级结构的重要因素D.只有极少数疏水氨基酸侧链处于分子内部4.下列关于DNATm值的叙述，其中正确的是：（B）A.只与DNA链的长短有关系B.与G-C碱基对的含量成正比C.与A-T碱基对的含量成正比D.与碱基对的成分无关5.下列叙述中符合tRNA结构特征的是：（A）A.分子中含有较多的稀有碱基B.分子中有反密码环和5′端的-C-C-A结构C.各种tRNA的3′-末端碱基都不相同，所以结合不同的氨基酸D.分子中所有核苷酸的糖苷键类型均为α-糖苷键8．某种酶活性需要以－SH基为必需基团，能保护些酶不被氧化的物质（C）

A.胱氨酸B.两价阳离子C.谷胱甘肽D.尿素10．下列关于DNA复制的叙述，其中错误的是：（C）A.为半保留复制B.有以DNA指导的RNA聚合酶参加C.以四种dNMP为原料D.有以DNA指导的DNA聚合酶参加11.关于糖类化合物的叙述错误的是：（D）A.纤维素是自然界存在最丰富的多糖B.甘油醛是最简单的一种糖C.氨基糖常出现于动物和细菌的结构多糖中D.人脑中常储存大量糖原作为能量来源三、填空1.维持蛋白质胶体溶液稳定的因素有双电层和水化层。3.欲使酶反应速度达到Vmax的80%，此时底物浓度应是此酶Km值的_4倍。4.DNA指导下的RNA聚合酶的核心酶由4个亚基组成。5.蛋白质二级结构和三级结构之间往往还存在超二级结构和结构域两种组合体（结构层次）。7.写出下列简写形式中文名称：FH4四氢叶酸、Tyr酪氨酸、cAMP环腺苷酸、GSH还原型谷胱甘肽TPP：焦磷酸硫胺素Cyt：细胞色素CIP3肌醇三磷酸（三磷酸肌醇）、NAD+(还原型)烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、Lys赖氨酸、Try色氨酸、PCR聚合酶链式反应当氨基酸溶液的pH>pI时，氨基酸以负（或阴）离子形式存在。赖氨酸带三个可解离基团,它们pK分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为9.74。通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）和色氨酸（Trp）三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是C。HMP的限速酶是葡萄糖-6-磷酸脱氢酶；胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。在DNA指导下RNA的合成称为转录，需要DNA指导下的RNA聚合酶(转录酶)酶的催化；以RNA为模板而按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA的过程称逆转录，由RNA指导下的DNA聚合酶(逆转录酶)酶催化；以mRNA为模板的蛋白质的合成称为翻译蛋白质合成的部位是核糖体。蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为__Cα－N_键和_Cα－C_键能有不同程度的旋转。通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的_苯丙氨酸_、__酪氨酸__和__色氨酸__三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。当氨基酸溶液的pH<pI时，氨基酸以正离子形式存在。某酶的初提取液（含有杂质蛋白）的活力单位为3200U/ml，蛋白质含量为20mg/ml，则比活力为160U/mg(160)。使酶促反应速度达到最大速度70％,此时底物浓度是此酶Km值7/3(2.33)倍。蛋白酶是生物催化剂，相对一般化学催化剂，具有_高专一性__、_高催化效率_、__易失活_等特点。支链淀粉葡萄糖分子间除以α-1，4糖苷键相连外，还有以α-1，6糖苷键相连的分支3．在生理条件下，蛋白质分子中赖氨酸、精氨酸氨基酸侧链几乎完全带正电荷，而天门冬氨酸、谷氨酸氨基酸侧链几乎完全带负电荷。6.组成谷胱甘肽的氨基酸有谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸。9．核苷酸生物合成的两条途径是从头合成途径和补救合成途径。10．核酸变性或降解时，出现增色效应。通常可用紫外分光光度法，波长280nm下测定蛋白质的含量，其原理是蛋白质分子中的苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸的共轭双键有紫外吸收能力。酶是生物催化剂，其相对一般化学催化剂，具有变性失活、_高效率_、专一性_、_受多种因素控制和影响__等特点。α-螺旋是蛋白质中最常见的一种二级结构，也是构成毛发的主要结构成分。1.糖肽键的两种常见类型是N－糖肽键和O－糖肽键。2．磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂两种。3．可以使生物膜在液晶态和凝胶态进行转变的物质是胆固醇。4．大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收，因此可以利用紫外吸收法测定蛋白质浓度。5．氨基酸在等电点时，主要以兼性（两性）离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以阴离子形式存在。6．酪氨酸的三字符英文为Tyr。7．激素和受体复合物通过G蛋白活化腺苷酸环化酶，催化ATP生成cAMP后经级联放大作用产生相应的生理效应。8．超二级结构指蛋白质中相邻的二级单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。其常见的3种基本组合形式有αα、ββ、βαβ。9．能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成、结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶叫做同工酶。10．结合酶由酶蛋白与辅因子共同构成。其中，酶蛋白决定酶促反应的专一性，而辅因子决定酶促反应的反应类型。11．在生物体内可以作为脱氢酶的辅酶存在的两种B族维生素是VB2和VB5。12．氰钴胺素是维生素B12。13．PCR是核酸的体外扩增技术，其循环程序过程包括变性、复性（退火）和延伸三个步骤。14．真核生物mRNA5’末端具有帽子结构，315．被喻为基因工程的“分子剪刀”的核酸酶是限制性内切酶。16．目前比较好的解释氧化磷酸化作用机制的假说是化学渗透假说。3.根据酶活性调节方式的不同调节酶可分为两大类别构酶共价修饰酶四、判断题大肠杆菌的核糖体是70S，它由50S和30S两种亚基构成。（T）(A＋T)百分含量越高，DNA的Tm值也就越高。（F）真核细胞中DNA只存在于细胞核中。（F）紫外线照射可引起DNA两条互补链上的T之间形成二聚体。（F）加入非竞争性抑制剂后，Km值变大，Vmax变小了。（F）人体可以合成各种类型的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。（F）DNA聚合酶I具有3'5'聚合酶活性。（F）肾上腺素不是通过“第二信使学说”机制发挥调节血糖浓度的作用。（F）1.真核细胞中DNA只存在于细胞核中。（F）2．蛋白质的四级结构可以定义为由两个或两个以上的亚基通过共价键形成的大分子体系。（T）3．生物体中酶的化学本质均是蛋白质。（F）4．稀有碱基主要存在于mRNA中。（F）5．当某一氨基酸晶体溶于pH7.0的水中后，所得溶液的pH为8.0，则此氨基酸的pI必大于8.0。（F）6．加入非竞争性抑制剂后，Km值变大，Vmax变小了。（F）7．所有单糖和寡糖都是还原糖。（F）8．(A＋T)百分含量越高，DNA的Tm值也就越高。（F）9．细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。（T）10．Sanger试剂是指DNFB。（T）稀有碱基主要存在于mRNA分子中。（×）人类嘌呤核苷酸分解代谢终产物是尿酸。（√）氨基酸、蛋白质、核苷酸和核酸都是两性电解质。（√）2，4-二硝基苯酚是氧化磷酸化的解偶联剂。（√）有一小肽，用测N末端的方法未出现游离的α-NH2，则此肽必为环肽（×）叶酸、泛酸和烟酸都是维生素。（√）组成蛋白质的氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。（F）乳糖是由1分子葡萄糖和1分子果糖组成。（F）维生素B2称为核黄素，其辅酶形式是FAD和FMA。（F）氨基酸、蛋白质、核苷酸和核酸都是两性电解质。（T）变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。(T)在DNA的右手双螺旋结构中，两条多核苷酸链是反向平行的。(T)维生素A、维生素C和维生素E都是脂溶性维生素。(F)加入非竞争性抑制剂后，Km值变大，Vmax变小了。(F)2.当糖原完全降解时只产生葡萄糖－1－磷酸，而不产游离的葡萄糖。（×）3.叶酸是转移一碳单位酶系的辅酶。（×）5.氢键是维持蛋白质二级结构稳定的作用力。（√）6.2，4-二硝基苯酚是氧化磷酸化的解偶联剂。（√）7.核酸变性或降解时，出现减色效应。（×）9.嘌呤核苷酸的生物合成过程中，最先合成的是次黄嘌呤核苷酸。（√）人类嘌呤碱分解代谢终产物是尿酸。（√）核酸变性或降解时，出现增色效应。（√）酶活性的变构调节均使酶的活性降低。（×）蛋白质分子有几条多肽链就有几个亚基。（×）维生素B2称为核黄素，其辅酶形式是FAD和FMA。(F)氨基酸、蛋白质、核苷酸和核酸都是两性电解质。(T)Sanger反应和Edman反应都可用来鉴定蛋白质或多肽的C端氨基酸。(F)加入非竞争性抑制剂后，Km值变大，Vmax变小了。(F)过去用桐油来保护木制家具是利用了脂肪酸的酸败性质。（T）氨基酸、蛋白质、核苷酸和核酸都是两性电解质。(T)在DNA的右手双螺旋结构中，两条多核苷酸链是反向平行的。(T)如果来自物种A的DNA其Tm值比物种B的Tm值高，则物种A所含的A－T碱基对的比例比物种B的低。(T)1.DL型构型命名系统中，醛糖的构型指分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子构型。如果在投影式上此碳原子的羟基具有和D-甘油醛的C2羟基相同取向，就是L-型糖(F)2．三酰甘油和蜡是常见的复合脂质。(F)3．神经酰胺是由脂肪酸和鞘胺醇两部分组成的。(T)4．血红蛋白的氧合曲线是双曲线，肌红蛋白的氧合曲线是S型。(F)5．1/Km愈大，表明酶与底物的亲和力越小。(F)6．蛋白质的三级结构决定于它的氨基酸顺序。(T)7．酶的激活与酶原的激活是完全不同的两个过程。(T)8．维生素A是一种常见的水溶性维生素，缺乏会导致夜盲症。(F)9．原核生物mRNA是单顺反子结构(F)10．生物体内的DNA都是以右手螺旋的形式存在的。(F)1.不同来源的DNA链在一定条件下能进行杂交的分子基础是两条链有着相同的碱基排列顺序。（×）3．缩短磷脂分子中脂肪酸的碳氢链，可增加膜的流动性。（√）4．凡具有相同氨基酸组成的蛋白质一定具有相同的构象。（×）5．变性蛋白质通常由于溶解度降低而产生沉淀，因此凡使蛋白质产生沉淀的因素都可使蛋白质发生变性作用。（×）6．两类核酸中对碱稳定的是DNA，易被碱水解的是RNA。（√）7．所有的酶类中都需要特定的辅酶(或辅基)才具有催化活性。（×）8．同工酶对同一底物有不同的Km值。（√）9．具有对底物分子起催化功能的不都是蛋白质。（√）10．酶的抑制剂通常是小分子有机物及各类离子，通常采用透析的方法可除去酶的各类抑制剂以恢复酶的活性。（×）五、简答题（16分）1.DNA复制所需要的酶和蛋白因子有哪些？DNA复制有何特点？（4分）要点（1）DNA聚合酶、引物酶或RNA聚合酶（引发酶）、解螺旋酶、DNA旋转酶、单链DNA结合蛋白、DNA连接酶（ligase）（2分）（2）半保留复制、半不连续复制和高保真性（2分）2.酶活性受哪些因素调节？答：别构调节、可逆的共价修饰、酶原激活（3分）反馈抑制、抑制剂与激活剂的调节同工酶形式的调节（1分）激素及特异调控蛋白的调节（1分）3.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？答：蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。由两条或两条以上独立存在并具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成的空间结构，称为蛋白质的四级结构。4．简述直链和支链的特点及如何区分直链和支链淀粉？答：直链淀粉由α－D－葡萄糖分子通过1－4糖苷键连接而成，相对分子量约为3.2×104～1.6×105，易溶于水。每个直链分子是一条线性的无分支的链状结构，平均每6个葡萄糖单位构成一个螺旋圈，含有一个还原端和一个非还原端（2分）。支链淀粉是一种带分支的多糖，葡萄糖残基以α（1－4）糖苷键连接，在结合11～12个葡萄糖残基后即产生一个分支，支链与主链之间以α（1－6）糖苷键连接，不溶于水。支链内葡萄糖残基以α（1－4）糖苷键连接，含一个还原端和n+1个非还原端。区分：可利用淀粉与碘的颜色反应来区分，直链淀粉遇碘产生蓝色，支链淀粉遇碘产生红色。5．简述生物膜的主要成分有哪些？答：所有的生物膜都是由蛋白质和脂质组成。根据膜蛋白分离的难易程度及其与脂质结合的牢固程度，膜蛋白分为外周蛋白和内在蛋白。组成膜的脂质主要是磷脂、糖脂及胆固醇。6．什么是酶作用的特异性?酶的特异性可分为几种?答：酶作用的特异性指酶对其作用的底物有比较严格的选择性，这种现象称为酶作用的特异性。酶的特异性分三种类型。①绝对特异性，酶只能催化一种底物，进行一种反应并生成一定的产物。②相对特异性，酶对同一类化合物或同一种化学键都具有催化作用。③立体异构特异性，有的酶对底物的立体构型有特异的要求，只选择地作用于其中一种立体异构体。7．何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义？答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变(不改变其一级结构)，因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。实用意义：利用变性原理，如用酒精，加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。8.酶作为一种特殊的催化剂，具有的催化特性：（1）与普通催化剂一样，能催化动力学上可进行化学反应，改变反应速度，但反应前后其质量和性质不发生变化；（2）具有高效性，比普通的催化剂催化效率更高（106～1013）；（3）具专一性，只对一类和一种底物起催化作用；（4）条件温和性，在常温常压、中性条件下催化反应进行；（5）可调控性，其催化效率受到体内激素、调节因子等的调节控制。9.简述蛋白酶分离纯化的基本步骤及在此过程中应注意的问题？答：酶的分离纯化一般包括三个基本步骤：即抽提、纯化、结晶或制剂。首先将所需的酶从原料中引入溶液，此时不可避免地夹带着一些杂质，然后再将此酶从溶液中选择性地分离出来，或者从此溶液中选择性地除去杂质，嘴后制成纯化的酶制剂。在此过程中应注意的问题：首先对待纯化的酶的理化性质有比较全面的了解；以酶活力和比活力为标准，判断所选择的方法是否得当；严格控制操作条件，防止酶的变性失活。10.简述蛋白质的变性作用？变性蛋白质有何特点？白质变性后哪些性质会发生改变？有何实际应用？答案：（1）蛋白质的变性作用蛋白质分子在变性因素的作用下，分子的特定空间结构被破坏，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。（2）变性蛋白质的特点变性后的蛋白溶解度降低，不对称程度增加，粘度增加、失去生物活性，易被蛋白酶水解等(3)白质变性后会发生以下几方面的变化：生物活性丧失；理化性质的改变；生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。(4)利用变性可用于消毒、灭菌、防虫等，但制备活性蛋白质时严防蛋白质变性。11.简述由关键酶催化的生化反应特点？答案：它催化的反应速度最慢，其活性决定整个代谢途径的总速度。这类酶催化单向反应，它的活性决定整个代谢途径的方向。这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。12．维持蛋白质三级结构的作用力有哪些？（5分）答案：氢键、二硫键、离子键、疏水作用力等。13.辅酶或辅基的功能？举出3例参与代谢的重要辅酶及功能？答案：（1）辅酶是一类具有特殊化合物结构和功能的化合物，参与的酶促反应主要为氧化还原反应或基团转移反应。（2分）（2）3例参与代谢的重要辅酶及功能①NAD+(烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I)，是多种重要脱氢酶的辅酶，起递氢的作用。②磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是氨基酸转氨作用、脱羧和消旋作用的辅酶。③四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO等的载体，参与多种生物合成过程14．请列举影响酶促反应速率的各种因素并做简要说明。（1）底物浓度对酶反应速率的影响：当反应的其他条件都恒定的话，酶促反应速率将随着底物浓度的变化而变化。在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应。随着底物浓度的增加，反应速率不再按照正比升高，反应表现为混合级反应。当底物浓度到达相当高的时候，底物浓度对反应速率影响变小，最后反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大速率，表现为0级反应（2）酶的抑制作用，各种抑制剂会对酶的活力产生影响，从而影响酶促反应速率1分（3）温度对酶反应速度的影响：任何酶都有自己的最适反应温度，在最适温度的时候，酶的活力最大，相应的酶促反应速率就越大。（4）pH对酶反应的影响：（与温度的类似）（5）此外，很多离子，小分子有机物等物质都可以作为激活剂对酶反应速率产生影响。15．试命名下列氨基酸(1)用强酸强碱处理能转变成存在于蛋白质中的另外一种氨基酸。(2)空气中即可氧化为存在于蛋白质中的另外一种氨基酸。(3)能在279nm强烈吸收紫外光，易被强酸破坏。(4)在Ph6-8范围内有缓冲能力。(5)与茚三酮反应生成一种黄色产物。(6)水溶液无旋光性。答案：(1)谷氨酰胺或者天冬酰胺。其脱去酰胺基后转变成谷氨酸或者天冬氨酸(2)半胱氨酸。其-SH具有还原性，两分子半胱氨酸易氧化成胱氨酸(3)色氨酸(4)组氨酸，咪唑基的PK是6.0(5)脯氨酸。与其他氨基酸不同，其氨基与R基成吡咯环，是A亚氨基酸，与茚三酮反应不产生蓝紫色产物，而是一种黄色产物。(6)甘氨酸。是最小的氨基酸，不含有手性碳原子，是20种氨基酸中为一的没有旋光性的分子。16．试述肾上腺皮质激素的作用机制。激素穿过细胞质膜与细胞质中的受体结合，进入细胞核内加大转录的速度产生特殊的蛋白质。这个过程进行得比较慢，固醇类激素及少量含氮激素以此方式17.请简述tRNA二级结构的特点。tRNA的二级结构共同特征：三叶草型结构（一臂四环或者说四臂四环均可）1分五部分：氨基酸接受臂：接受活化氨基酸二氢尿嘧啶环：与氨甲酰tRNA合成酶的结合有关反密码环：反密码子可以识别信使RNA中的密码子额外环：是分类的指标TψC环：与核糖体的结合有关18.一个九肽具有下面的氨基酸顺序：Glu-Ala-Phe-Gly-Ser-Val-Arg-Pro-Gly请回答：（6分）①该肽用胰凝乳蛋白酶降解可产生几个片段，用胰蛋白酶处理能产生两个片吗？为什么？（3分）②假设该肽是某多肽链中的一小段，就这段肽链而言，它能形成α－螺旋吗？为什么？（3分）答案：①可产生两个片段。因胰凝乳蛋白酶专一性切断Phe-Gly羧基形成的肽键，且右侧不是Pro。②不能。因α－螺旋每周需3.6个氨基酸残基形成。遇Pro和Gly不能形成。六、分析问答题（24分,1,4任选1题做）1.如何确定一种酶的抑制剂是竞争性可逆抑制剂还是非竞争性可逆抑制剂？（10分）答：(1)配制两组不同浓度底物，分别加入相同的酶浓度，一组加A，另一组加B。(2)采用一定的实验方法测出单位时间内产物的生成量，可通过制作标准曲线。(3)取单位时间内产物生成量的倒数即1/v为纵坐标，以对应的底物浓度的倒数即1/[S]为横坐标作双倒数图(或v-v/[s]作图)，求出Km值。(4)若Km值变大，则为竞争性抑制剂。若Km不变则为非竞争性抑制剂。2.有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生α－DNP－氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser和Pro,Phe,Lys,Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNP－Ser和DNP－Lys。此肽与胰蛋白酶反应，同样能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg,Pro和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala。试问此七肽的一级结构是怎样的？答：1）与FDNB作用不产生a-氨基酸：说明此肽链可能为一环肽或N末端为Pro。糜蛋白酶水解Phe、Trp和Tyr疏水残基a-羧基形成的肽键，由已知条件可知，两个肽段构成分别为：Ser-Ala-Tyr和Lys-(Pro,Ary)-Phe胰蛋白酶水解Ary、Lys残基a-羧基形成的肽键，由已知条件可知，两个肽段构成分别为：Pro-Ary和Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys（3分）所以，此多肽为环肽，顺序是：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Ary-（2分）在一抽提液中含有三种蛋白质，其性质如下：蛋白质相对分子质量等电点A300009.5B460007.9C80004.5试设计两个方案来分离纯化这三种蛋白质。并说明实验原理。若你想得到一种有活性的酶，在提纯过程中应注意哪些事项？答：方案一：利用凝胶过滤层析法，依照蛋白质分子大小不同，三种物质分离顺序为：B,A,C原理：固定相是多孔凝胶，各组份的分子大小不同，因而在凝胶上受阻滞的程度不同；也就是蛋白质的大小不一，凝胶上有大小不一的孔；大的蛋白质在凝胶中不进入孔内直接下来，速度最快，中等大小的进入大孔中，下来速度较慢；小的蛋白质则进入大小孔中，下来速度最慢。方案二：利用等电点沉淀法，根据蛋白质的等电点差异，逐渐提高溶液的pH各蛋白质分离顺序为：C,B,A原理：蛋白质在等电点时溶解度最小。当蛋白质混合液的pH值被调到其中某一种成分的pI时，该种成分蛋白质将会沉淀下来，这种沉淀出来的蛋白质保持着天然构象(活性)能再溶解。高于或低于该pI的蛋白质留在溶液。因此可根据蛋白质的等电点差异，逐渐改变溶液的pH，将等电点差异的各蛋白质沉淀分离。（5分）酶提取时的注意事项（3分）：提取、分离方法条件要温和：控制T、pH值、时间等，使目的蛋白质和酶的活性和功能不受损害，即防止蛋白质的不可逆变性。分离纯化一般在溶液(缓冲溶液中)进行，可加入使蛋白质构象稳定和酶活性的还原剂等。1.影响酶促反应速度的因素有哪些？并加以简单解释。(15分)答：①底物浓度：当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度呈正比，随着底物浓度增加，反应速率不再按正比增加，当底物浓度相当高时，反应速率达最高值。②酶浓度，当底物浓度足够大，其它条件适合时，反应速率随酶浓度增加而增大。③温度：表现在两个方面，一是随温度增加，反应速率加大，另一方面由于酶是蛋白质，随温度升高，使酶蛋白逐渐失活，引起酶促反应速率下降。酶所表现的最适温度是两种影响的综合结果。④pH值：达最适pH之前，随着pH增加，反应速率增大，而后随pH增加，反应速率下降。⑤激活剂：激活剂对酶的作用有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。⑥抑制剂：分不可逆抑制和可逆抑制两种。可逆抑制：又分为竞争性抑制、非竞争性抑制、和反竞争性抑制，竞争性抑制Vmax不变，Km变大，非竞争性抑制Km不变，Vmax变小，反竞争性抑制Km和Vmax都变小。3．水解肽A时发现其含有等量的Arg，Val，Tyr，Glu，Lys，Ala和Gly七种氨基酸(1)

肽A用DNFB法分析，产生出DNP-Ala；(2)

肽A用羧肽酶短时间处理，产生游离的Glu是第一个可鉴定的氨基酸；(3)用胰蛋白酶水解肽A时，得到如下物质：Arg，Ala-Lys和含有Glu，Gly，Tyr，Val的肽B；(4)用胰凝乳蛋白酶水解肽B，产生两个二肽：Val-Tyr和Gly-Glu，问该肽A的氨基酸排列顺序是怎样的?答：a）与DNFB作用产生DNP-Ala：说明此肽链N末端为Ala。用羧肽酶短时间处理，产生游离的Glu是第一个可鉴定的氨基酸：说明此肽链C末端为Glu。胰蛋白酶处理得到如下物质：Arg，Ala-Lys和含有Glu，Gly，Tyr，Val的肽B：胰蛋白酶水解位点是Lys和Arg羧基端的肽键，由此可知其中的一个Ala-Lys-Arg，另一个为肽B，含有Glu，Gly，Tyr，Val。胰凝乳蛋白酶水解位点为芳香族氨基酸，在Glu，Gly，Tyr，Val中，Tyr为芳香族氨基酸，由已知条件可知，肽B为Val-Tyr-Gly-Glu。所以，此多肽顺序是：-Ala-Lys-Arg-Val-Tyr-Gly-Glu-一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理，与FDNB反应不产生α－DNP－氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser和Pro,Phe,Lys,Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNP－Ser和DNP－Lys。此肽与胰蛋白酶反应，同样能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg,Pro和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala。试问此七肽一级结构是怎样的？答：1）与FDNB作用不产生a-氨基酸：说明此肽链可能为一环肽或N末端为Pro。（2分）糜蛋白酶水解Phe、Trp和Tyr疏水残基a-羧基形成的肽键，由已知条件可知，两个肽段构成分别为：Ser-Ala-Tyr和Lys-(Pro,Ary)-Phe胰蛋白酶水解Ary、Lys残基a-羧基形成的肽键，由已知条件可知，两个肽段构成分别为：Pro-Ary和Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys所以，此多肽为环肽，顺序是：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Ary-3.有一肽段，经酸水解测定知由4个氨基酸组成。用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个在280nm处有强的光吸收，并且对Pauly反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr处理后释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色，试推导出该肽段的氨基酸排列顺序。（10分）推导：胰蛋白酶水解为2个片断，可知其第2个氨基酸为碱性氨基酸，结合坂口反应可知为Arg；与之结合的第1个氨基酸在280nm处有强的光吸收，说明其为芳香族氨基酸，结合Pauly反应可知其为Tyr；CNBr可专一降解Met，为第3个氨基酸；茚三酮反应呈黄色的为Pro。故该肽段为：Tyr-Arg-Met-Pro。简述蛋白酶分离纯化的基本步骤及在此过程中应注意的问题？答：酶的分离纯化一般包括三个基本步骤：即抽提、纯化、结晶或制剂（2分）。首先将所需的酶从原料中引入溶液，此时不可避免地夹带着一些杂质，然后再将此酶从溶液中选择性地分离出来，或者从此溶液中选择性地除去杂质，然后制成纯化的酶制剂。2.在此过程中应注意的问题：首先对待纯化的酶的理化性质有比较全面的了解；以酶活力和比活力为标准，判断所选择的方法是否得当；严格控制操作条件