第十二章 蛋白质的生物合成

12蛋白质的生物合成（翻译）

Chapter12ProteinBiosynthesis，Translation本章重点与难点重点：了解密码子的概念与特点；RNA在蛋白质生物合成中的作用；蛋白质合成过程及合成后加工与运输。难点：核糖体的结构；蛋白质合成过程；肽链合成后的加工与定向运输；蛋白质生物合成的干扰和抑制。DNA:ATGCATGCATGCRNA:AUGCAUGCAUGCPROTEIN:aa1aa2aa3aa4什么样的碱基序列决定什么样的氨基酸序列呢？如何实现碱基序列到氨基酸序列的转变？

中心法则指出，遗传信息的表达最终是合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质，这种以mRNA上所携带的遗传信息,到多肽链上所携带的遗传信息的传递，就好象以一种语言翻译成另一种语言时的情形相似，所以称以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译(translation)。

翻译过程十分复杂，需要mRNA、tRNA、rRNA和多种蛋白因子参与。在此过程中mRNA为合成的模板，tRNA为运输氨基酸工具，rRNA和蛋白质构成核糖体，是合成蛋白质的场所，蛋白质合成的方向为N—C端。遗传信息流动示意图核糖体DNAmRNAtRNA蛋白质的生物合成，即翻译或表达，就是将核酸中由4种核苷酸序列编码的遗传信息，通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序。蛋白质生物合成体系2.20种氨基酸(AA)作为原料3.酶及众多蛋白因子，如IF、eIF

4.ATP、GTP、无机离子一、参与蛋白质生物合成的物质包括

1.三种RNAmRNA（作为蛋白质生物合成的模板，决定多肽链中氨基酸的排列顺序）rRNA（蛋白体生物合成的场所）tRNA（搬运氨基酸的工具）二、翻译模板mRNA及遗传密码(一)mRNA是遗传信息的携带者遗传学将编码一个蛋白质或多肽的遗传单位称为顺反子(cistron)。原核细胞中数个结构基因常串联为一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，为多顺反子(polycistron)

。真核mRNA只编码一种蛋白质，为单顺反子(singlecistron)

。

原核生物的多顺反子真核生物的单顺反子非编码序列核蛋白体结合位点起始密码子终止密码子编码序列PPP5

3

蛋白质PPPmG-5

3

蛋白质我们已经知道,多肽上氨基酸的排列次序最终是由DNA上核苷酸的排列次序决定的，而直接决定多肽上氨基酸次序的是mRNA上的核苷酸的排列次序,不论是DNA还是mRNA都是由4种核苷酸构成，而组成多肽的氨基酸有20种,显然,必须是几个核苷酸的组合编码一个氨基酸才能应付局面.

用数学方法很容易算出,如果每2个核苷酸编码1个氨基酸,那么4种核苷酸只有16中编码方式，显然不行,如果每3个核苷酸编码1个氨基酸,则有64种编码方式,很理想,如果4对1则有256种,太没必要也太复杂了,时刻记住生物体是一个最理想的体系.而且科学家们用生物化学实验已经证实是3个碱基编码1个氨基酸,称为三联体密码或密码子。遗传密码的破译

在遗传密码的破译中,美国科学家M.W.Nirenberg尼伦伯格等人做出了重要贡献,并于1968年获得了诺贝尔生理医学奖.

早在1961年，M.W.Nirenberg等人在大肠杆菌的无细胞体系中外加poly(U)模板、20种标记的氨基酸，经保温后得到了多聚phe-phe-phe苯丙氨酸，于是推测UUU编码phe。利用同样的方法得到CCC编码pro，GGG编码gly，AAA编码lys。

如果利用poly（UC），则得到多聚Ser-Leu-Ser-Leu，推测UCU编码Ser，CUC编码Leu，因为poly（UC）有两种读码方式：UCU——CUC和CUC——UCU采用这种方式，到1965年就全部破译了64组密码子。mRNA上存在遗传密码mRNA分子上从5

至3

方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码(tripletcoden)。在64个密码子中有61个编码氨基酸，3个不编码任何氨基酸而起肽链合成的终止作用，称为终止密码子，它们是UAG、UAA、UGA，密码子AUG（编码Met）又称起始密码子。起始密码(initiationcoden):AUG，GUG终止密码(terminationcoden):UAA，UAG，UGA遗传密码表遗传密码字典UACGUCAGUCAG第二位第一位（5ˊ）第三位（3ˊ）UCAGUCAGUCAG从mRNA5

端起始密码子AUG到3

端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架(openreadingframe,ORF)。1.连续性(commaless)遗传密码的特点编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。基因损伤引起mRNA阅读框架内的碱基发生插入或缺失，可能导致框移突变(frameshiftmutation)。移码突变（框移突变）2.简并性(degeneracy)遗传密码共有64个，其中61个密码子对应20中氨基酸，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。这称为遗传密码的简并性。

编码同一氨基酸的几组简并密码子上第一二位碱基多相同，而第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。

2.遗传密码具有简并性（degeneracy）

(1)同义密码：同一个氨基酸的不同密码子称同义密码子（synonyms）。

(2)简并性的生物学意义:减少有害突变,对生物物种的稳定有一定意义

(3)密码的简并性往往表现在密码子的第三位碱基上。3.通用性(universal)蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。已发现少数例外，如动物细胞的线粒体、植物细胞的叶绿体。密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先。

5.摆动性(wobble)转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。4、方向性：即解读方向为5′→3′U摆动配对反密码对密码的识别，通常也是根据碱基互补原则，即A—U，G—C配对。但反密码的第一个核苷酸与第三核苷酸之间的配对，并不严格遵循碱基互补原则。如反密码第一个核苷酸为Ⅰ，则可与A、U或C配对，如为U，则可与A或G配对，这种配对称为不稳定配对。密码子、反密码子配对的摆动现象

密码的变偶性——摆动性(wobble)

tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子配对时,密码子的第一位、第二位碱基配对是严格的,第三位碱基可以有一定变动,Crick称这种现象为密码的摆动性或变偶性(wobble)。如tRNA反密码子第一位的IA、U、C配对。（在密码子3´端的碱基和反密码子5´端的互补碱基之间形成的相对松散的碱基配对－－摇摆现象。）

显然,密码子的专一性基本取决于前两位碱基,第三位碱基起的作用有限(有较大灵活性)。

所以几乎所有氨基酸的密码子都可以用和来表示。切记：在书写或阅读密码子、反密码子的碱基顺序时，一定都按5´→3´方向阅读！

tRNA反密码子中除A、U、G、C四种碱基外,还经常在第一位出现次黄嘌呤(I)。I可以与A、U、C三者之间形成碱基对,使带有次黄嘌呤的反密码子可以识别更多的简并密码子。

由于变偶性的存在,细胞内只需要32种tRNA,就能识别61个编码氨基酸的密码子。原核和真核细胞都只合成约30种带有反密码子的tRNA。

6.密码子的防错性

一般认为遗传密码进化方式是以突变影响的最小化进行的．最常见的突变是转换，即由一嘧啶突变为另一个嘧啶，或者由一嘌呤转变为另一个嘌呤．颠换是由一个嘧啶突变为另一个嘌呤．或一个嘌呤突变为另一个嘧啶的突变．第三位的转换通常不改变其编码的氨基酸．例外的是会引起蛋氨酸与异亮氨酸，或者色氨酸与终止密码子的转换．在第三位的颠换一半以上是无效的，其余的通常导致相似氨基酸的互换．

虽然遗传密码的简并程度各不相同，但同义密码子在密码表中的分布十分有规则，但密码子的碱基顺序与其相应的氨基酸物理化学性质间存在一定的关系．在密码表中，氨基酸的极性通常由密码子的第二位碱基决定，简并性由第三位碱基决定．6.密码子的防错性氨基酸的极性由密码做的第二位碱基决定，简并行由第三位碱基决定：密码子第二位碱基：U：非极性、疏水及支链氨基酸C：非极性或不带电荷的极性侧链氨基酸A/G：亲水性氨基酸A/C、A/G：第三位可以为任意氨基酸，具有可解离性侧链的碱性氨基酸。AGN：酸性亲水性侧链氨基酸(四)原核细胞mRNA的结构特点5´3´顺反子顺反子顺反子插入顺序插入顺序先导区末端顺序AGGAGGUSD区帽子结构功能半衰期短许多原核生物mRNA以多顺反子形式存在AUG作为起始密码；AUG上游7～12个核苷酸处有一被称为SD序列的保守区，16SrRNA3’-端反向互补而使mRNA与核糖体结合。（五）真核细胞mRNA的结构特点

5´

“帽子”PolyA

3´

顺反子m7G-5´ppp-N-3´p帽子结构功能使mRNA免遭核酸酶的破坏使mRNA能与核糖体小亚基结合并开始合成蛋白质被蛋白质合成的起始因子所识别，从而促进蛋白质的合成。Poly(A)尾巴的功能是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性

AAAAAAA-OH二、核蛋白体是多肽链合成的装置或场所

tRNA（transferribonucleicasid）在蛋白质合成中处于关键地位，它不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。（1）、tRNA的结构特征——三叶草型二级结构（2）、tRNA的功能a.被特定的氨酰-tRNA合成酶识别，使tRNA接受正确的活化氨基酸。b.识别mRNA链上的密码子。c.在蛋白质合成过程中，tRNA起着连结生长的多肽链与核糖体的作用。不同细胞核蛋白体的组成核蛋白体的组成大肠杆菌核蛋白体的空间结构为一椭圆球体，其30S亚基呈哑铃状，50S亚基带有三角，中间凹陷形成空穴，将30S小亚基抱住，两亚基的结合面为蛋白质生物合成的场所。

原核生物翻译过程中核蛋白体结构模式:A位：氨基酰位(aminoacylsite)P位：肽酰位(peptidylsite)E位：排出位(exitsite)原核细胞70S核糖体的A位、P位及mRNA结合部位示意图anticodoncodon30S与mRNA结合部位P位（结合或接受肽基的部位）A位（结合或接受AA-tRNA的部位）50S5

3

mRNA核蛋白体的大、小亚基分别有不同的功能：1．小亚基：可与mRNA、GTP和起动tRNA结合。2．大亚基：（1）具有两个不同的tRNA结合点。A位（右）——受位或氨酰基位，可与新进入的氨基酰tRNA结合；P位（左）——给位或肽酰基位，可与延伸中的肽酰基tRNA结合。（2）具有转肽酶活性：将给位上的肽酰基转移给受位上的氨基酰tRNA，形成肽键。（3）具有GTPase活性，水解GTP，获得能量。

（4）具有起动因子、延长因子及释放因子的结合部位。

在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核蛋白体结合在同一mRNA分子上，同时进行翻译，但每两个相邻核蛋白之间存在一定的间隔，形成念球状结构。由若干核蛋白体结合在一条mRNA上同时进行多肽链的翻译所形成的念球状结构称为多核蛋白体。

真核和原核细胞参与翻译的蛋白质因子阶段原核

真核功能

IF1IF2eIF2参与起始复合物的形成

IF3eIF3、eIF4C起始CBPI与mRNA帽子结合

eIF4ABF参与寻找第一个AUGeIF5协助eIF2、eIF3、eIF4C的释放

eIF6协助60S亚基从无活性的核糖体上解离

EF-TueEF1

协助氨酰-tRNA进入核糖体延长EF-TseEF1

帮助EF-Tu、eEF1

周转

EF-GeEF2移位因子

RF-1终止eRF释放完整的肽链

RF-2三、tRNA与氨基酸的活化反密码环氨基酸臂tRNA的三级结构示意图A.氨基酰-tRNA合成酶tRNA分子的反密码环与mRNA上的密码配对。tRNA的3’-末端-CCA-OH是氨基酸的结合位点。由密码—反密码-氨基酸之间的“对号入座”，保证了从核酸到蛋白质信息传递的准确性。氨基酸的活化氨基酸+tRNA氨基酰-tRNAATP

AMP＋PPi氨基酰-tRNA合成酶（一）氨基酰-tRNA合成酶(aminoacyl-tRNAsynthetase)氨基酸的活化第一步反应氨基酸＋ATP-E—→氨基酰-AMP-E＋AMP＋PPi

第二步反应氨基酰-AMP-E＋tRNA↓

氨基酰-tRNA＋AMP＋EtRNA与酶结合的模型tRNA氨基酰-tRNA合成酶ATP氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性。氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性(proofreadingactivity)。氨基酰-tRNA的表示方法：Ala-tRNAAla

Ser-tRNASerMet-tRNAMet

氨酰-tRNA合成酶特点

a、专一性：

对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸都有专一的酶，只作用于L-氨基酸，不作用于D-氨基酸。

对tRNA具有极高专一性。

b、校对作用：氨酰-tRNA合成酶的水解部位可以水解错误活化的氨基酸。真核生物：Met-tRNAiMet原核生物：fMet-tRNAifMet（二）起始肽链合成的氨基酰-tRNA翻译的起始(initiation)翻译的延长(elongation)翻译的终止(termination)整个翻译过程可分为：翻译过程从阅读框架的5´-AUG开始，按mRNA模板三联体密码的顺序延长肽链，直至终止密码出现。四、蛋白质生物合成过程

TheProcessofProteinBiosynthesis活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环

活化氨基酸缩合生成多肽链的过程在核蛋白体上进行。活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为起动、延长和终止三个阶段，这三个阶段在原核生物和真核生物类似，现以原核生物中的过程加以介绍。

（一）肽链合成起始（翻译起始）指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物

(translationalinitiationcomplex)。原核、真核生物各种起始因子的生物功能1、原核生物翻译起始复合物形成核蛋白体大小亚基分离；mRNA在小亚基定位结合；起始氨基酰-tRNA的结合；核蛋白体大亚基结合。

1）30S起动复合物的形成：在起动因子的促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（fmet-tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。

2）70S起动前复合体的形成：IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。

3）70S起动复合体的形成：GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。此时，tRNAfmet的反密码UAC与mRNA上的起动密码AUG互补结合，tRNAfmet结合在核蛋白的给位（P位）。

（1）肽链合成的起始30S亚基•mRNAIF3-IF1复合物30S•mRNA•GTP-fMet–tRNA-IF2-IF1复合物70S起始复合物codonanticodonP位A位

mRNA

+30S亚基-IF3A位IF-35

3

IF2GTPP位IF3IF2IF1IF2-GTP-fMet-tRNAIF350S亚基IF2+IF1+GDP+PiIF-1IF170S起始复合物在起始密码子AUG上游9-13个核苷酸处，有一段可与核糖体16SrRNA配对结合的、富含嘌呤的3-9个核苷酸的共同序列，一般为AGGA，此序列称SD序列。它与核糖体小亚基内16SrRNA的3’端一段富含嘧啶的序列GAUCACCUCCUUA-OH（暂称反SD序列）互补，形成氢键。使得结合于30S亚基上的起始tRNA能正确地定位于mRNA的起始密码子AUG。真核生物中的mRNA具有帽子结构，已知需一种特殊的帽子结合蛋白（CBP）以识别此结构。

S-D序列：mRNA上的AGGAGGU区域作为翻译起始信号，被称为Shine－Dalgarno顺序或S.D序列。2、真核生物翻译起始复合物形成核蛋白体大小亚基分离；起始氨基酰-tRNA结合；mRNA在核蛋白体小亚基就位；核蛋白体大亚基结合。met40S60SMetMet40S60SmRNAeIF-2B、eIF-3、eIF-6①elF-3②GDP+Pi各种elF释放elF-5④ATPADP+PielF4E,elF4G,elF4A,elF4B,PAB③MetMet-tRNAiMet-elF-2

-GTP真核生物翻译起始复合物形成过程（二）肽链合成延长指根据mRNA密码序列的指导，次序添加氨基酸从N端向C端延伸肽链，直到合成终止的过程。肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环(ribosomalcycle)，每次循环增加一个氨基酸，包括以下三步：进位(entrance)成肽(peptidebondformation)移位(translocation)延伸过程所需蛋白因子称为延长因子(elongationfactor,EF)原核生物：EF-T(EF-Tu,EF-Ts)EF-G真核生物：EF-1、EF-2肽链合成的延长因子又称注册(registration)1、进位指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位。

延长因子EF-T催化进位（原核生物）

又称注册（registra-tion），即与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的A位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF-T参与。TuTsGTPGDPAUG5'3'TuTsGTP2、成肽是由转肽酶(transpeptidase)催化的肽键形成过程。

在转肽酶的催化下，将P位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到A位上的氨基酰tRNA上，与其

-氨基缩合形成肽键。此步骤需Mg2+，K+。3、移位延长因子EF-G有转位酶（translocase）活性，可促进核蛋白体向mRNA的3´侧移动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从A位移到P位。此步骤需GTP和Mg2+参与。进位转位成肽（2）肽链的延长12122323进位肽键形成移位进位(Tu\Ts)GTPGTPN-端235´3´C-端肽键形成15´3´（EF-G）

此时，核蛋白体的A位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白体E位上脱落。真核生物肽链合成的延长过程与原核基本相似，但有不同的反应体系和延长因子。另外，真核细胞核蛋白体没有E位，转位时卸载的tRNA直接从P位脱落。4、真核生物延长过程（三）肽链合成的终止当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体等分离，这些过程称为肽链合成终止。

终止相关的蛋白因子称为释放因子(releasefactor,RF)一是识别终止密码，如RF-1特异识别UAA、UAG；而RF-2可识别UAA、UGA。二是诱导转肽酶改变为酯酶活性，相当于催化肽酰基转移到水分子-OH上，使肽链从核蛋白体上释放。释放因子的功能原核生物释放因子：RF-1，RF-2，RF-3

真核生物释放因子：eRF肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。

1．识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的受位。

2．水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。

3．解离：通过水解GTP，使核蛋白体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核蛋白体解离为大、小亚基。

原核肽链合成终止过程UAG5'3'RFCOO-从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。主要包括多肽链折叠为天然的三维结构肽链一级结构的修饰高级结构修饰五、蛋白质合成后加工和输送PosttranslationalProcessing&ProteinTransportation（一）多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成，新生肽链N端在核蛋白体上一出现，肽链的折叠即开始。可能随着序列的不断延伸肽链逐步折叠，产生正确的二级结构、模序、结构域到形成完整空间构象。一般认为，多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息，即一级结构是空间构象的基础。细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成，而需要其他酶、蛋白辅助。几种有促进蛋白折叠功能的大分子

——助折叠蛋白1.分子伴侣(molecularchaperon)2.蛋白二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase,PDI)3.肽-脯氨酰顺反异构酶(peptideprolylcis-transisomerase,PPI)1.热休克蛋白(heatshockprotein,HSP)HSP70、HSP40和GreE族2.伴侣素(chaperonins)GroEL和GroES家族分子伴侣分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。热休克蛋白促进蛋白质折叠的基本作用——结合保护待折叠多肽片段，再释放该片段进行折叠。形成HSP70和多肽片段依次结合、解离的循环。HSP40结合待折叠多肽片段HSP70-ATP复合物HSP40-HSP70-ADP-多肽复合物ATP水解GrpEATPADP复合物解离，释出多肽链片段进行正确折叠伴侣素GroEL/GroES系统促进蛋白质折叠过程伴侣素的主要作用——为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。蛋白二硫键异构酶多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要，这一过程主要在细胞内质网进行。二硫键异构酶在内质网腔活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。肽-脯氨酰顺反异构酶多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体，空间构象明显差别。肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。（二）一级结构的修饰1、肽链N端的修饰2、个别氨基酸的修饰3、多肽链的水解修饰4、糖基化修饰1．N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。①去甲酰化：甲酰化酶甲酰蛋氨酸-肽甲酸+蛋氨酸-肽

所有的多肽都是以N-甲酰甲硫氨酸（原核生物）或甲硫氨酸（真核生物）开始的。但是，甲酰基、氨基末端的甲硫氨酸残基以及其他额外的氨基末端和羧基末端的一些残基最终可能被酶法除去，因此不存在于最后的功能性蛋白质中。

在多种真核蛋白中，其翻译后氨基末端残基的氨基都要被乙酰化，羧基残基有时也被修饰。②去蛋氨酰基：蛋氨酸氨基肽酶蛋氨酰-肽蛋氨酸+肽2．二硫键的形成：

由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。肽链内或两条肽链间的二硫键是在肽链形成后-SH基被氧化而形成的。二硫键在形成蛋白质的空间结构中起着重要作用，有助于保护蛋白质分子的天然构象。

3．肽段的切除：

由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。有些新合成的多肽链要在专一性的蛋白酶的作用下切除部分肽段才能具有活性。例如酶原要切除部分肽段才能形成有活性的酶。还有些肽链的N-末端存在着15～30个氨基酸的一段顺序，其功能与将此蛋白质多肽链输送到细胞的特定部位(细胞器)有关，所以称为信号肽。在肽链被输送到某特定部位后，此信号肽即被切除。3.氨基酸残基的修饰在蛋白质合成中多种氨基酸均可发生修饰，包括羟基化、糖基化、磷酸化、酰基化、羧化作用、甲基化。（1）羟基化：肽链中某些氨基酸的侧链被修饰，这都是在翻译后的加工过程中被专一的酶催化而形成的。例如脯氨酸被羟基化生成羟脯氨酸，胶原蛋白在合成后，其中的某些脯氨酸和赖氨酸残基发生羟化。脯氨酸的羟化有助于胶原蛋白螺旋的稳定。（2）糖基化：在多肽链合成过程中或在合成之后常以共价键与单糖或寡糖侧