生化归纳总结

生化归纳总结第二章：蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中含量最丰富，功能最复杂的一类生物大分子。每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)组成人体蛋白质的氨基酸有20种(1).均为L-α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同(2)α-碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)余氨基酸的等电点均小于pH7(2)紫外线吸收性质(常考)芳香族氨基酸(色，酪，苯丙)在280nm有最大吸收峰(3)茚三酮反应氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，根据蓝紫色化合物颜色深肽单元：组成肽键的4个原子(C,H,0,N)和与之相邻的2个α碳原3.蛋白质分子结构(下面表格熟记)一级二级三级四级定义蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序指蛋白质分子中一段多肽链主链骨架原子的相对空间位并不涉及到aa侧链R基团的构象。一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，包含了主链构象和侧链构象的内容指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构。化学键肽键(主),二硫键氢键次级键：氢键，离子键(主),盐键，范德华力二硫键不属于次级键，但对蛋白质三级结构的稳定起重要离子键不含共价键分子伴侣(如热激蛋白)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠二级结构β-折叠结构无规卷曲超二级结构概念由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象肽键平面呈伸展的锯齿状排列形成的结构肽链出现180度回折的转角处结构没有确定规律性的肽键构象多肽链内顺序上相互邻近的二级结构在空间中折叠靠近，形成规则的二级结构聚集体。处于二级与三级特点(1)以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋(2)每隔3.6个氨基酸残基上升一圈0.54nm,即每个氨基(1)相邻肽键平面的夹角为110°,侧链R基团交错地分布在片层平面的两侧。(2)由氢键维持叠的长轴接近垂(1)常见于球状蛋白质分子表面.(2)第一个残基的C=0与第四个残基的N-H形成氢键.(1)常见于球状蛋白(2)为有序非重复结构(3)作用为连接α-螺旋或β-折叠，形成简单模体。常见组合：α一螺旋组合，β-折叠组合，α一螺旋β一折叠组合。(3)氢键是稳定α—螺旋结构的主要因(4)主链原子构成螺旋的主体，侧链在其外部模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有其特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能的超二级结构。典型模体：锌指结构三级结构：决定了蛋白质的生物学功能对于球状蛋白如球蛋白，肌红蛋白，由于亲水基多分布与分子表面，球状蛋白为亲水的。结构域：一条肽链通过盘曲折叠，形成2个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体，各行使其功能的特定空间区域。四级结构：亚基：蛋白质中含有两条或以上的肽链，每条肽链都具有完整三级结构。三.蛋白质分类根据分子组成：单纯蛋白质结合蛋白质根据形状与空间构象：纤维状蛋白球状蛋白..蛋白质空间结构与功能的关系1、蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。配体结合能力的效应。起促进作用为正协同(血红蛋白与氧结合),起抑制作用为负协同。变构效应(别构效应):一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象改变的效应。2、蛋白质的理化性质与分离提纯1.理化性质两性解离与等电点：各种蛋白质等电点不同，大多数接近5.0。在人体组织体液pH7.4环境下解离为阴离子。1.蛋白质的胶体性质：(1)分子半径1-100nm(2)维持蛋白质在水中稳定的因素：水化膜和蛋白质分子间相同电荷的相斥作用2.蛋白质变性与沉淀有的性质和生物活性引起变性因素(1)化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、胍、重金属(2)物理因素：热、紫外线、超声波、剧烈振荡生物活性丧失。溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小。(2)复性：除去变性因素后，变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性(3)沉淀：当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析出盐析法——向蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质沉淀，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等有机溶剂沉淀法——使蛋白质脱去水化层,又能降低溶液的介电第四章成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产变构酶：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结酶的分类：6个(掌握名称即可)酶的命名：2个(掌握名称即可)(二)酶促反应具有高度的特异性(三)酶促反应的可调节性影响酶促反应的因素(5个)K值：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是浓度单位。K是酶的特征性常数之一，与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争制性抑制作用的概念，酶的调节一、酶活性的调节(最直接有效)下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆常见类型：磷酸化与脱磷酸化(最常见)酶降解的调酶降解的调控(多因素调控)1.不依赖ATP的降解途径(溶酶体蛋白酶降解途径)2.依赖ATP和泛素降解途径(非溶酶体蛋白酶降解途径)第五章、维生素与微量元素一、概论概念：维生素(vitamin)是人类必需的一类营养素，是人体不能合成或合成量少，必须由食物供给的一组低分子量有机化合物维生素分类(溶解性质)族维生素(8种)和维生素C维生素活性形式化学本质主要生理作用缺乏症(1)天然形式含白芷酮环和视红紫质夜盲症(雀目)维生素称：视抗干眼病维生A1-视黄醇A2—3-脱氢视黄醇活性形式：视黄醇视黄醛视黄酸异戊二烯构成的多烯化合物2、维持上皮组织结构完整3、促进生长发育化作用、防癌5、维持和促进免疫功能干眼病生长停滞和不育维生素D称：抗佝偻病素、钙化醇)类固醇衍生物钙、磷的吸收2、影响细胞分化佝偻病软骨病维生素E(生育酚，抗生育酚6-羟基苯骈二氢吡喃的衍1、抗氧化、抗衰老作用2、抗动物不育症红细胞数量少、寿命缩短(溶血性不育症生物又叫生抗不育症维生素3、促进血红素合成4、调节基因表达贫血)红细胞脆性增加神经障碍(少见)维生素K(凝血1,4-萘醌(了解)2-甲基萘醌衍生物谷氨酸羧化酶的辅助因血因子Ⅱ、VⅢ、IX及X的合成凝血因子合成障碍，易出血，尤其是新生婴儿易发生出血性疾病维生素神经炎，抗脚气病维生焦磷酸硫胺素(TPP)硫胺素1、α-酮酸氧化脱羧酶辅酶胆碱酯酶活性3、转酮醇酶的辅酶脚气病、消化不末梢神经炎维生素(核黄素黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)核醇与6,7-二甲基异咯嗪的黄色针晶，又叫核黄素氢传递体，促进糖脂肪蛋白的代谢，维持皮肤粘膜视觉正常功能舌炎、口角炎及眼结膜炎等维生素尼克酰胺腺嘌呤二核甘酸又称辅酶1尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)又称辅酶2尼克酸酸)和尼克酰胺(烟酰胺)多种不需氧脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用糙皮病或癞皮病表现：皮炎、腹泻、痴呆等三D症狀维生素B6(吡哆醇吡哆醛磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺吡啶的物，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺1、氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅酶2、ALA合酶的辅酶1)γ-氨基丁酸合成障碍，出现过度兴奋，过敏甚至惊厥等疾病2)低血色素小细胞性贫血和血清铁增多(了泛酸(遍多和酰基载氨酸与二羟基二甲基丁酸通过肽键缩合而1、构成辅酶与体内酰基的转移2、构成ACP的成分，参与脂酸合成人类尚未发现泛酸缺乏病成的有机酸生物素生物素咪唑衍有α-和β-生物素两种作为羧化酶的辅酶固定CO和传递羧2基的作用。疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎叶酸蝶酰谷氨酸FH作为一碳单位转移酶的辅酶，在生物合成中起着传递一碳单位的作用巨幼红细胞性贫血维生素甲基钴胺素5'-脱氧腺的咕啉物，是唯一含金属元甲基的转移DNA的合成3、促进红细巨幼红细胞性贫血同型半胱氨酸尿症素的维生素胞成熟维生素C(L-抗坏血酸抗坏血酸一种不饱和的多羟基内酯化具有酸性和较强的还原性1、参与体内氧化还原反应2、参与羟化反应坏血病二、常见的微量元素有10种铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬一、概念分解②电子传递链(electrontransferchain):由一系列可作为电子载③底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation):直接将代谢物分子(底物)中的能量转移至ADP(或GDP),生成ATP(或GTP)④氧化磷酸化(oxidativephosphorylation):在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP,因此又称为偶联磷酸化。⑤磷氧比(P/0):物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷⑥解偶联剂：使氧化与ATP磷酸化的偶联作用解除的化学物质。代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将这一含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链。二、电子传递链的组成成分、排列顺序及体内常见的两条呼呼吸链组成成1、组成可分为以下五大类：①烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)或称辅酶I(CoI):NAD+(NADP+)和NADH(NADPH)可相互转变④醌(ubiquinone,UQ或Q):辅酶Q,UQ,Q⑤细胞色素类(cytochromes,Cyt):以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类2、排列顺序(重点)2复合体酶名称多肽链数辅基复合体I(递H体)NADH-泛醌还原酶复合体II(递e-体)琥珀酸-泛醌还原酶4FAD,Fe-S复合体III(递H体)泛醌-细胞色素C还原酶铁卟啉、Fe-S复合体IV(递H细胞色素C氧化酶铁卟啉、Cu3、(1)两条呼吸链的组成①NADH氧化呼吸链(每2H通过此呼吸链可生成2.5分子ATP)(2)两条呼吸链的比较(重点)◆相同点>将H传递给0.生成水2NADH+H+22、氧化磷酸化偶联部位：复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ4.4.影响氧化磷酸化的因素①呼吸链抑制剂。此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位的电子传递②解偶联剂。作用机制：破坏内膜两侧的质子电化学梯度，使ATP基因表达增加，因而引起耗氧和产热均增加四、通过线粒体内膜的物质转运1、胞浆中NADH的氧化胞浆中生成的NADH所携带的氢必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。转运机制主要有：1.α-磷酸甘油穿梭2.苹果酸-天冬氨酸穿梭两种穿梭系统的比较α-磷酸甘油穿梭苹果酸-天冬氨酸穿梭穿梭物质α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮天冬aa、α-酮戊二酸进入线粒体后转变成的物质进入呼吸链琥珀酸氧化呼吸链NADH氧化呼吸链生成ATP数存在组织脑、骨骼肌肝脏和心肌组织相同点将胞液中NADH的还原当量转送到线粒体内腺苷酸转运蛋白又称为ATP-ADP载体，它是由两个亚基所组成的二聚体主要功能：反向转运ADP与ATP1.常见的呼吸链电子传递抑制剂硫化氢(CO中毒的原因)2.下列物质在呼吸链中的主要功能氢体铁硫蛋白：传电子体细胞色素：传电子体3生物氧化的特点及发生部位。①在细胞内进行条件温和，有水的环境中进行②有酶、辅酶等参与，反应分多步完成③能量逐步释放，既不伤害机体也得于利用④释放出的能量先转化成ATP,需要能量时由ATP水解糖化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物一、糖的生理功能(了解)1.作为体内的主要供能物质2.糖是体内组织结构的重要成分3.核糖与脱氧核糖是体内合成核苷酸的原料4.糖类可提供合成脂类和某些氨基酸的碳骨架糖在体内分解代谢主要通过糖酵解、有氧氧化以及磷酸戊糖途径。(一)糖酵解：是指在无氧的情况下，机体细胞液中的葡萄糖或糖原分解生成乳酸和少量ATP的过程。糖酵解的限速酶有：6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶(在肝中为葡萄糖激酶)、丙酮酸激酶。糖原中每一分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP。 (乳酸)+ATP具体图见P102(重要)1.为机体迅速提供能量，对肌肉组织尤为重要。2.人体内成熟红细胞完全靠糖酵解提供能量，3.生成的乳酸又可进一步氧化供能，或异生为糖(二)有氧氧化：是指葡萄糖或是糖原在有氧的条件下，彻底氧化成CO2和H20,并产生大量能量的过程。它是体内糖分解供能的主要途反应过反应过程包括三个阶段：(103-104重点)第一阶段：丙酮酸的生成(与糖酵解相同)。(胞浆)第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA(线粒体、此过程熟悉)掌握握丙酮酸脱氢酶复合体的组成第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化(线粒体)乙酰辅酶A进入三羧酸循环被彻底氧化成CO2和H20。由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，每循环1次消耗1个乙酰辅酶A分子。反应过程有4次脱氢(3次以NAD+为受氢体，1次以FAD为受氢体)和2次脱羧反应。每循环一周生成12个ATP。三羧酸循环图见P106途径。NADPH+H+,但不能直接生成ATP。1.脱氢氧化(生成NADPH+H+)2.异构化反应(生成5-磷酸核糖)3.基团转移(生成6-磷酸果糖及3-磷酸甘油醛)生理意义：1.提供大量NADPH+H+,参与体内很多代谢反应。2.生成5-磷酸核糖，为核酸合成提供原料。(四)糖异生：由非糖物质(甘油，脂肪，某些生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。其过程基本是糖酵解记得逆过程，但需要克服酵解中葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个不可逆反应。即限速酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶糖异生作用的酌右在部位果糖二磷酸酶-1内酮酸发化酶胞浆胞浆线粒体磷酸烯醇式内酮酸酸激酶胞浆、线粒体线粒体内膜不允许草酰乙酸白出透过，放此草酰乙酸在线粒体与胞浆之间的交换受糖异生途径见P113二、糖异生的生理意义二、糖异生的生理意义3、有利于体内乳酸的利用(见乳酸循环)4、调节酸碱平衡(乳酸异生为糖)(五)糖原的合成与分解定义：由单糖合成糖原的过程称为糖原的合成部位：肝脏、肌肉组织等细胞的胞浆中*都可通过共价修饰和变构调节进行快速调节*都以活性、无(低)活性二种形式存在，并通过磷酸化和去磷酸化而相互转变激素对血糖的调节降低血糖的激素：胰岛素血糖是低于70mg/dL(4.5mmol/L)成为低血糖。引起低血糖的原因有：内分泌紊乱、肝脏疾病及饥饿。空腹血糖浓度持续超过130mg/dL(6.5mmol/L)时成为高血糖。当血糖浓度超过肾糖阀160mg/dL(8.0mmol/L)时出现尿糖。一、脂类的生理功能1.储能与供能2.维持生物膜结构完整与功能正常3.保护内脏与维持体温4.参与细胞信息传递5.转变成多种重要的生理活性物质脂类主要有三酰甘油、磷脂和胆固醇部位：小肠参与物质：胆汁酸盐、肠脂肪酶(胰脂酶磷脂酶A胆固醇脂酶辅脂酶)脂酰CoA合成酶脂酰CoA转移酶1)食物脂肪在小肠经胆汁酸盐乳化成混合微团2)肠脂肪酶催化脂类降解三酰甘油+H₂O胰脂酶2单酰甘油+2脂酸辅脂酶磷脂+H₂O胆固醇酯+H₂O胆固醇+脂酸3)小肠粘膜吸收并转化为三酰甘油部位：十二指肠下段及空肠上段中短链脂酸构成的TG——肠粘膜细胞——甘油+脂酸门静脉——血循环长链脂酸+2-MG、胆固醇+脂酸、溶血磷脂+脂酸——肠粘膜细胞CM——淋巴管——血循环CH₂OHQ2-单酰甘油01,2-二酰甘油0三酰甘油1.分解代谢1)脂肪动员(fatmobilization)是指储存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶的作用下逐步分解成甘油和游离脂酸(FFA),并释放入血供其他组织利用的过程。限速酶：激素敏感性脂肪酶(HSL)能提高HSL活性、促进脂肪动员的激素称脂解激素(胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素)能降低HSL活性、抑制脂肪动员的激素称抗脂解激素(胰岛素)脂肪动员产生的甘油主要被运送到肝脏经甘油激酶催化生成3-磷酸甘油，进入糖酵解途径氧化分解或异生成糖。(肾、肠含有甘油激酶可以利用甘油，脂肪组织和骨骼肌不能利用甘油)脂酸与清蛋白结合形成脂酸-清蛋白，随血液循环运输至心、肝、骨骼肌等组织利用，但脑、神经组织及红细胞不能利用。部位：线粒体基质1)脱氢脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在α-和β-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式α,β-烯脂酰CoA,氢受体是FAD。CoASH作用，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。少了两个碳原子的脂酰CoA,可以重复上述反应过脂肪酸β-氧化的特点：②为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；③需要FAD,NAD,CoA为辅助因子；CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。44脂酸氧化的能量生成1分子硬脂酸生成8分子FADH2、8分子NADH+H及9分子乙酰CoA总共生成122ATP,由于活化时消耗2ATP,所以净生成120ATP.1.酮体的生成反应：3分子乙酰CoA缩合、裂解2乙酰2乙酰CoAHMG-CoA合酶部位：肝外组织，如心、肾、脑、骨骼肌等(线粒体)1)乙酰乙酸的活化(两种途径)2乙酰CoA2乙酰CoA3.酮体生成及利用的生理意义(1)在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式；酮症酸中毒：酮体的生成超过肝外组织的利用，血中酮体含量升1)饱食和饥饿时激素调节肝内β-氧化减弱，酮体生成减少。柠檬酸-丙酮酸循环柠檬酸-丙酮酸循环粒体内)膜内膜外1.脂酸合成：(理解过程)碳链长度的加工改造饱和度的加工改造3.3-磷酸甘油的生成合成三酰甘油需3-磷酸甘油，来源有两个：1)从糖代谢生成(胞液)2)细胞内甘油再利用3.三酰甘油合成1)单酰甘油途径(小肠)2)二酰甘油途径(肝、肾)脂酰CoA转移酶3-磷酸甘油+2×脂酰CoA磷脂酸P143,P143,表格看熟1.甘油磷脂的生物合成合成部位：全身各组织均能合成，肝、肾、肠最活跃。合成原料：甘油、脂酸、磷酸盐、丝氨酸、肌醇胆碱等。1)二酰甘油途径2)CDP-二酰甘油合成途径2.甘油磷酸的分解磷脂酶：磷脂酶A1、磷脂酶A2、磷脂酶B1、磷脂酶B2、磷脂酶C、磷脂酶D胆固醇的结构、分布、及生理功能：1)构成细胞膜2)转变成胆汁酸盐3)合成类固醇激素4)调节脂蛋白代谢质网膜合成原料：乙酰CoA、NADPH+H-、ATP合成基本过程(掌握第一步与中间产物)胆固醇的酯化(掌握，重点)即胆固醇接受脂酰基生成胆固醇脂酶：卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT催化血液中胆固醇酯化，由肝转运外源性三酰甘油第九章氨基酸代谢CatabolismofAminoAcidNutritionalFunctionsofProtein二．蛋白质的需要量和营养价值动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡。1.氮总平衡：正常人每日摄入氮=排出氮，即蛋白质的分解与合成处2.氮正平衡：每日摄入氮>排出氮，体内蛋白质的合成多于分解，常3.氮负平衡：每日摄入氮<排出氮，蛋白质的分解多于合成，见于消2.吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽3.吸收机制：主动转运、γ-谷氨酰基循环（P166）*碱性氨基酸吸收载体*酸性氨基酸吸收载体*亚氨基酸吸收载体三．蛋白质的腐败作用色氨酸→吲哚正常情况下，这些有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被ALT脱氨基作用的方式有：转氨基作用、氧化脱氨基、联合脱氨基酸（1）丙氨酸氨基转移酶（ALT）旧称谷丙转氨酶（GPT）酶的种类：氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶类型：转氨基与氧化脱氨基作用联合、嘌呤核苷酸循环(2)嘌呤核苷酸循环P1712.转变为糖及脂类化彻底氧化为H20和CO2,同时生成ATP。第四节氨的代谢合成尿素合成尿素合成谷氨酰胺铵盐正常人的血氨浓度≤60μ肾脏产生血氨肌肉蛋白质糖酵解途径丙氨酸NH₃丙酮酸谷氨酸葡萄糖丙氨酸糖葡萄糖尿素肝生理意义：①将氨以无毒的丙氨酸形式运输。②肝为肌肉提供葡萄糖以生成丙氨酸。2.谷氨酰胺的运氨作用生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。1.合成的部位：肝脏线粒体及胞液中2.合成过程：称为鸟氨酸循环，又称尿素循环(ureacycle)(1)氨基甲酰磷酸的合成(反应部位：线粒体)十NH₃十氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS-I)O目N-乙酰谷氨酸H₂N—C-O~PO₃²氨基甲酰磷酸(N-乙酰谷氨酸是CPS-I的变构激活剂)(2)瓜氨酸的合成(反应部位：线粒体)NH₂NHCH-NH₂氨基甲酰磷酸COOH鸟氨酸NH₂2(3)精氨酸的合成(反应部位：胞液)NH₂C=N—CH(CH₂)₃(CH₂)3CH-NH₂COOHNHNH₂NHNH₂精氨酸(4)尿素的生成NHNH₂NHCOOH精氨酸NH2NH2尿素3.尿素合成的调节(1)食物蛋白的影响(3)限速酶(精氨酸代琥珀酸合成酶)的调节4.高血氨症与肝昏迷(案例9-1)肝昏迷的可能机制：NH₃谷氨酸脑供能不足*低血氨的措施?(1)限制蛋白进食量(2)给肠道抑菌药物(3)服用谷氨酸、精氨酸、鸟氨酸第五节个别氨基酸的代谢一、氨基酸脱羧基作用功能：(1)扩张血管、降低血压(2)刺激胃酸分泌(四)5-羟色胺(5-HT)功能：(1)脑中的5-HT是一种抑制性神经递质(2)外周组织的5-HT(五)多胺甲酰基(-CHO);亚氨甲基(-CH=NH);羟甲基(-CHOH)(二)一碳单位的来源甘氨酸N5,N10-亚甲基四氢叶酸(三)一碳单位的互相转变(四)一碳单位的生理功用*参与许多物质的甲基化过*一碳单位代谢障碍会引起巨*药物可通过影响一碳单位代谢而发挥H胱氦酸蛋氨酸(1)甲硫氨酸与转甲基作用H胱氨酸腺苷化的DNA 到号出所计密版《生物位小结：同型半胱氨酸甲硫氨酸是体内利用性贫血。(2)硫酸根的代谢 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸NH1.儿茶酚胺与黑色素的合成儿茶酚胺●帕金森病(Parkinsondisease):患者多巴胺生成减少。●白化病(albinism):人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白。2.酪氨酸的分解代谢 第十章核苷酸代谢核苷原料：氨基酸(甘氨酸，天冬氨酸，谷氨酰胺),一碳单位，二氧化碳65823ATPAMP酸核糖胺(β-PRA是嘌呤合成的限速反应。①天冬氨酸的氨基与IMP相连，生成腺苷酸琥珀酸，由腺苷酸代琥②在腺苷酸代琥珀酸裂解酶作用下脱去延胡索酸生成AMP。合成酶催化，由ATP水解供能。(一)从头合成途径(定义，合成过程，调节)先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖连接生成嘧啶核苷酸.及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷1、尿嘧啶核苷酸的从头合成●第一步(重点)是生成氨基甲酰磷酸，由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ正如氨基酸代谢中所讨论的，氨基甲酰磷酸也是尿素合成的起始原料。但尿素合成中所需氨基甲酰磷酸是在肝线粒体中由CPS-I催化而嘧啶合成中的氨基甲酰磷酸在胞液中由CPSⅡ催化生成，利

两种氨基甲酰磷酸合成酶的比较氨基甲酰磷酸合成氨基甲酰磷酸合成酶分布氮源变构激活剂酶I线粒体现肝脏)氨N乙酰谷氨酸Ⅱ胞液(所有细胞)谷氨酰胺无无嘧啶合成(二)补救合成途径2.嘧啶类似物(5-FU)(三)核苷酸的分解代谢相同点不同点相同点不同点1.合成原料基本相同3.都有2种合成途径(从头和补救途径)此基础上进一步合成核苷酸上合成嘌呤环2.最先合成的核苷酸是3.在IMP基础上完成1.先合成嘧啶环再与3.以UMP为基础，完成CTP,dTMP的合成第13章RNA的生物合成(转录)(RNABiosynthesis,Transcription)RNA合成的模板和酶(重点)(TemplateandenzymesforRNA(一)原核生物的RNA聚合酶：大肠杆菌原核生物E.Coli)RNApol由α2ββ′wσ组成。种类转录产物对鹅膏蕈碱的敏感性耐受极敏感Ⅲ中度敏感第二节原核生物RNA的合成过程一、转录起始(不需要引物)过程：亚基辨认启动子-35区序列(结合松弛)RNA聚合酶移向-10区(结合紧密)形成闭合启动子复合物(DNA保持完整双螺旋结构)-10区局部解链转变成开放启动子复合物合成第一个磷酸二酯键形成RNADNApppGpNOH酶形成另一全酶而被再利用)根据是否需要蛋白质因子的参与分为依赖ρ因子的转录终止和非依第3节真核生物RNA的合成过程（TranscriptionProcessesinEukaryotes）转录因子:真核生物RNA-pol不与DNA分子直接结合，而需依靠众多的转录因真核生物转录延长过程与原核生物大致相似；无转录与翻译同第四节真核生物RNA前体的加工有内含子的mRNA前体。(二)mRNA的剪接剪接体识别结合hnRNA内含子5'及3'区域形成套索→两步转酯反应，切去内含子，连接外显子形成成熟的mRNA(三)mRNA的编辑(mRNAediting)过程