酶中职生物化学

酶中职生物化学2023/7/20第1页，课件共83页，创作于2023年2月学习目标掌握：1、酶的概念、组成及酶促反应特点；2、酶的活性中心；3、同工酶的概念及其临床应用；4、竞争性抑制作用的概念及医学意义。第2页，课件共83页，创作于2023年2月主要内容第一节酶的概念及酶促反应特点第二节酶的组成、结构与功能第三节影响酶促反应速度的因素第四节酶与临床医学的关系第3页，课件共83页，创作于2023年2月第4页，课件共83页，创作于2023年2月

物质代谢是生命活动的基本特征，包含的各种复杂的化学反应，几乎都是在特异的酶催化下进行的。

没有酶就没有新陈代谢，也就没有生命活动。第5页，课件共83页，创作于2023年2月目前将生物催化剂分为两类：酶：由活细胞合成的对其特异底物起高效

作用的蛋白质。核酶：对核酸具有高效特异催化作用的核酶。第6页，课件共83页，创作于2023年2月第一节

酶的概念及酶促反应特点第7页，课件共83页，创作于2023年2月酶：是由活细胞产生的具有催化作用的特殊蛋白质。

又称为生物催化剂。酶促反应：由酶所催化的反应。底物（Substrate，S）:在酶促反应中被酶催化的物质。产物（Product，P）:经酶催化所产生的物质。酶活性：酶所具有的催化能力。酶失活：酶丧失催化能力。一、酶的相关概念第8页，课件共83页，创作于2023年2月酶是蛋白质的证据：1酶的化学组成，氮16％。2在水溶液中发生两性解离，有等电点。3水解产物为氨基酸。4凡使蛋白质变性的因素作用于酶也使之变性。第9页，课件共83页，创作于2023年2月（一）酶与一般催化剂的相同点①能加快化学反应速度；②在催化反应前后，没有质和量的改变；③只能催化热力学上可能进行的反应；④只能缩短反应达到平衡的时间，但不能改变化学反应的平衡点。二

酶促反应特点第10页，课件共83页，创作于2023年2月二

酶促反应特点（二）酶与一般催化剂的不同点①高度的催化效率；②高度的专一性或特异性；（1）相对专一性（2）绝对专一性（3）立体异构专一性③高度不稳定性；④酶活性的可调节性。第11页，课件共83页，创作于2023年2月例2H2O2→2H2O+O2

1molH2O2酶能催化5×106molH2O2的分解1molFe3+

只能催化6×10-4molH2O2的分解以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。1、高度的催化效率

主要原因:酶→降低反应的活化能第12页，课件共83页，创作于2023年2月

活化能：分子从初态到达活化态所需要的能量。

活化能↓催化效率↑反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能

一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变第13页，课件共83页，创作于2023年2月一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶对底物的这种选择性称为酶的特异性或专一性。分类相对专一性绝对专一性立体异构专一性第14页，课件共83页，创作于2023年2月绝对专一性一种酶只能催化一种底物发生一种特定的化学反应并生成一定的产物，即酶选择全部结构。如：第15页，课件共83页，创作于2023年2月相对专一性一种酶能催化一类化合物或一定的化学键，即酶只能选择底物的部分结构。如：第16页，课件共83页，创作于2023年2月立体异构专一性当底物具有立体异构现象时，一种酶只对底物的某一立体异构体具有催化作用，而对其他立体异构体不起作用。第17页，课件共83页，创作于2023年2月这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的，易受pH、温度等理化因素的影响。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。第18页，课件共83页，创作于2023年2月（一）酶的分类：六大类1．氧化还原酶类（oxido-reductases）

催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。

三、酶的分类与命名2023/7/20第19页，课件共83页，创作于2023年2月（1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2

。2A·2H+O22A+2H2OA·2H+O2A+H2O2

2023/7/20第20页，课件共83页，创作于2023年2月邻苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）

邻苯二酚邻苯醌例：2023/7/20第21页，课件共83页，创作于2023年2月（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢A·2H+B

A+B·2H

例：乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）

乳酸丙酮酸2023/7/20第22页，课件共83页，创作于2023年2月2．转移酶类（transferases）催化基团的转移例：谷丙转氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：

α—酮戊二酸氨基转移酶）

2023/7/20第23页，课件共83页，创作于2023年2月3．水解酶类（hydrolases）AB+H2O

A·OH+BH2023/7/20第24页，课件共83页，创作于2023年2月4．裂合酶类（lyases）从底物移去一个基团而形成双键或逆反应ABA+B例1：2023/7/20第25页，课件共83页，创作于2023年2月例2：2023/7/20第26页，课件共83页，创作于2023年2月5．异构酶类（isomerase）催化异构化反应例：2023/7/20第27页，课件共83页，创作于2023年2月6．连接酶类（ligases,也称synthetases合成酶类）将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。例：

2023/7/20第28页，课件共83页，创作于2023年2月按组成分类：单体酶：仅具有三级结构寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系：由几种不同功能的酶聚合形成的多酶复合物。多功能酶：多种不同催化功能存在一条多肽链上形成的酶。按分子组成分类：单纯酶：仅由氨基酸残基组成的多肽链构成的酶。结合酶：由氨基酸残基组成的多肽链部分和非氨基酸物质组成2023/7/20第29页，课件共83页，创作于2023年2月1．习惯命名法（recommendedname）（1）底物:淀粉酶、蛋白酶等（2）反应性质：脱氢酶、转氨酶等（3）底物，反应性质：乳酸脱氢酶等（4）来源或其它特点：唾液淀粉酶、胃蛋白酶等（二）酶的命名2023/7/20第30页，课件共83页，创作于2023年2月

1961年国际酶学委员会（enzymecommission）提出的酶的命名和分类方法。每一个酶均有一个系统名称，标明酶的所有底物与反应性质。2．系统命名法（systematicname）2023/7/20第31页，课件共83页，创作于2023年2月（1）标明底物，催化反应的性质

G-6-P→F-6-PG-6-P异构酶

例:2023/7/20第32页，课件共83页，创作于2023年2月（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一个底物为水时，水可略去。

例1：丙氨酸+α-酮戊二酸→谷氨酸+丙酮酸

丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶

例2：脂肪+H2O→脂酸+甘油脂肪水解酶

2023/7/20第33页，课件共83页，创作于2023年2月第二节

酶的分子结构与功能第34页，课件共83页，创作于2023年2月1.按分子组成

单纯酶：

仅由氨基酸构成的酶。

结合酶：结合蛋白质→化学本质蛋白质部分→酶蛋白非蛋白质部分→辅助因子一、酶的分子组成全酶第35页，课件共83页，创作于2023年2月2.按辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度不同

辅酶：与酶蛋白的结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基：与酶蛋白的结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。辅助因子的化学本质：小分子有机化合物和金属离子。一、酶的分子组成第36页，课件共83页，创作于2023年2月3.辅助因子与酶蛋白的关系①完整的全酶才具有催化作用；②一种辅助因子可与多种酶蛋白结合组成多种不同催化功能的酶，而一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合形成一种特异性的酶；③酶蛋白决定反应的专一性辅助因子决定反应的种类与性质一、酶的分子组成第37页，课件共83页，创作于2023年2月（一）必需基团

定义：与酶的活性密切相关为发挥酶催化作用所必需的化学基团。

常见的必需基团：

His的咪唑基Ser和Thr的羟基Cys的巯基Glu的γ-羧基二、酶的活性中心第38页，课件共83页，创作于2023年2月（二）酶的活性中心由酶的必需基团在空间结构集中在一起形成的，能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域。

分类：二、酶的活性中心酶活性中心

结合部位（结合位）催化部位（催化位）第39页，课件共83页，创作于2023年2月‡

结合基团：

与底物相结合，使底物与酶形成复合物‡

催化基团：

影响底物中某些化学键，催化底物发生化学反应并将其转化为产物不参与活性中心的组成，但为维持活性中心的空间构象所必需。第40页，课件共83页，创作于2023年2月底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心第41页，课件共83页，创作于2023年2月

酶原：

由活细胞合成分泌后，暂时没有催化活性的酶的前身物质。

酶原的激活：

在一定条件下，酶原转变为有活性的酶的过程。

实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。三、酶原与酶原的激活第42页，课件共83页，创作于2023年2月

酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下第43页，课件共83页，创作于2023年2月赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程第44页，课件共83页，创作于2023年2月*酶原激活的生理意义：①避免某些细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，

对机体起保护作用。

例：消化系统的某些酶（胃蛋白酶）以酶原形式存在，避

免了细胞的自身消化。②保证酶原在其特定的部位与环境发挥其催化作用，

保证体内物质代谢正常进行。

例：血液中的凝血因子在血循环中以酶原的形式存在，防

止血管内凝血，保证血液在正常情况下血液的畅通。血管内皮损伤

→

释放某些物质

→

激活凝血因子

→凝血作用第45页，课件共83页，创作于2023年2月定义：

指酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学特性均不同，但催化的化学反应相同的一组酶。例：乳酸脱氢酶（LDH)

四聚体酶骨骼肌型（M型）亚基心肌型（H型）四、同工酶第46页，课件共83页，创作于2023年2月HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*乳酸脱氢酶(LDH1～

LDH5)亚基:分布:心肌细胞中较多肝、骨骼肌细胞中较多临床意义：

心肌受损LDH1↑

肝细胞受损LDH5↑第47页，课件共83页，创作于2023年2月12345酶活性迁移位置酶活性迁移位置ab(a)LDH同工酶电泳图谱

(b)（a）正常人LDH同工酶电泳图谱,（b）心肌梗塞病人血清LDH同工酶电泳图谱12345第48页，课件共83页，创作于2023年2月第三节

影响酶促反应速度的因素第49页，课件共83页，创作于2023年2月酶促反应速度（V）:

指单位时间内反应系统中底物的消耗量或产物的生产量。‡影响酶促反应速度的因素有：酶浓度底物浓度PH温度激活剂抑制剂第50页，课件共83页，创作于2023年2月当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。

V=k[E]0V[E]酶浓度对反应速度的影响

第51页，课件共83页，创作于2023年2月1，A---B[S]与V正比关系2，B---C[S]与V正变关系V逐渐下降3，C----[S]增加，V不变，达到最高，即Vmax在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。ABC第52页，课件共83页，创作于2023年2月

1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数ＶVmax[S]Km+[S]＝第53页，课件共83页，创作于2023年2月ABCKm＝[S]2＝Km+[S]VmaxVmax[S]ＶVmax[S]Km+[S]＝当V=1/2VmaxKm值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。第54页，课件共83页，创作于2023年2月定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。意义：Km是酶的特征性常数之一，可判断E与S的亲和力，二者呈负相关。Km可判断E作用的天然底物。

Km最小的底物为E的天然底物。可判断E对正逆两相反应的催化效率。Km值的意义第55页，课件共83页，创作于2023年2月双重效应当在较低温度时，温度升高，酶促反应速度

升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高到一定程度后，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

T>60℃酶开始变性T>80℃酶的变性不可逆最适温度酶促反应速度最快时的环境温度。第56页，课件共83页，创作于2023年2月←反应速度温血动物组织中的酶的最适温度：35~40℃第57页，课件共83页，创作于2023年2月酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶恢复活性。低温麻醉：指在全麻作用下，用物理降温法将患者的体温下降到一定程度，使机体代谢率降低，提高组织对缺氧及阻断血流情况下的耐受能力。在脑手术和心血管手术中有见。应用：低温保存酶制剂第58页，课件共83页，创作于2023年2月0酶的活性pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶246810葡萄糖—6—磷酸酶酶活性中心的必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大的催化作用。最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。第59页，课件共83页，创作于2023年2月

激活剂：

凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质均称为酶的激活剂。

大多数是金属离子：Mg2+、K+、Mn2+第60页，课件共83页，创作于2023年2月酶的抑制剂：凡能降低酶活性而又不引起酶变性的物质。方式：

通过与酶的活性中心内或外的必需基团结合而抑制酶的催化活性。分类：（根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同）

第61页，课件共83页，创作于2023年2月（一）不可逆性抑制

定义：不可逆性抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团紧密结合，使酶失活。不能用透析、超滤除去,但可以用某些药物或化学制剂进行化学解除，使酶活性恢复。第62页，课件共83页，创作于2023年2月（1）羟基酶抑制剂Ϊΐ

有机磷农药中毒有机磷农药：敌百虫、敌敌畏、1059等中毒机制：乙酰胆碱（Ach)

胆碱+乙酸有机磷农药中毒→抑制胆碱酯酶的活性

乙酰胆碱堆积→胆碱能神经兴奋症状解毒：解磷定（PAM）

注意：中毒的途径、时间、量、抢救时机与方法例1：胆碱酯酶第63页，课件共83页，创作于2023年2月第64页，课件共83页，创作于2023年2月主要症状：1、恶心、呕吐、腹痛腹泻、多汗、流涎、视力模糊、瞳孔缩小、呼吸困难、支气管分泌物增多，严重者出现肺水肿。

2、肌纤维震颤，肌肉跳动，牙关紧闭，颈项强直，全身抽搐等。

3、头痛、头昏、乏力、嗜睡、意识障碍、抽搐等。严重者出现脑水肿，或因呼吸衰竭而死亡。第65页，课件共83页，创作于2023年2月

Ϊΐ

重金属中毒重金属离子：Hg2+Ag+

As3+（砷）Pb（铅）中毒机制：

路易士气（砷）+酶分子的巯基结合→中毒解毒：

二巯基丙醇（BAL）→恢复酶活性（2）巯基酶抑制剂例2：第66页，课件共83页，创作于2023年2月路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物第67页，课件共83页，创作于2023年2月定义:

抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性的疏松结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。分类：

竞争性抑制

非竞争性抑制反竞争性抑制（二）可逆性抑制第68页，课件共83页，创作于2023年2月1、竞争性抑制作用特点：I与S结构相似，竞争酶的活性中心；I与E结合后，阻碍了E与S结合，从而使E不能发挥催化作用；由于抑制剂与酶的结合是可逆的，因此抑制程度的强弱取决于I与S的相对浓度和比例；增加S浓度，可减弱或消除此抑制作用。定义：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。第69页，课件共83页，创作于2023年2月反应模式+IEIE+SE+PESIS+++ESIESEIPEE第70页，课件共83页，创作于2023年2月

丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸例第71页，课件共83页，创作于2023年2月磺胺类药物的抑菌机制例与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶第72页，课件共83页，创作于2023年2月2、非竞争性抑制作用定义：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。第73页，课件共83页，创作于2023年2月*反应模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I第74页，课件共83页，创作于2023年2月特点：①抑制剂与酶活性中心外的必须基团结合，

底物与抑制剂之间无竞争关系。②I与S可同时结合与E，形成ESI复合物，

但不能释放产物。③抑制程度的强弱取决于I的浓度。④增加S浓度，不能减弱或消除此抑制作用。2、非竞争性抑制作用第75页，课件共83页，创作于2023年2月第四节

酶与临床医学的关系第76页，课件共83页，创作于2023年2月一、酶与疾病的发生（一）遗传性疾病

先天性或遗传性缺陷使酶基因不能正常表达或表达异常，即表现为疾病。常见疾病：白化病（酪氨酸酶缺陷）蚕豆病（6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷）第77页，课件共83页，创作于2