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文档简介
第四章蛋白质化学
一、选择题E.谷氨酰胺
6.蛋白质中没有的氨基酸是()
(一)A型题A.半胱氨酸
1.单纯蛋白质中含量最少的元素是B.甲硫氨酸
C.瓜氨酸
()
胱氨酸
A.CD.
B.HE.丝氨酸
指出必需氨基酸()
C.O7.
胱氨酸
D.NA.
E.SB.半胱氨酸
2.选出不含硫的氨基酸()C.脯氨酸
A.胱氨酸D.丝氨酸
B.牛磺酸E.苏氨酸
在一个分子结构中,如果存在由两
C.甲硫氨酸8.
种或两种以上的原子构成的环状结构,我
D.组氨酸
E.苯甲酸们就说该分子结构中存在杂环结构,下列
哪种分子肯定不存在杂环结构()
3.根据元素组成的区别,从下列氨基
酸中排除一种氨基酸()A.单糖类
A.组氨酸B.类固醇
B.色氨酸C.氨基酸
C.胱氨酸D.核甘酸
D.精氨酸E.维生素
E.脯氨酸9.标准氨基酸的分子中没有()
4.选出非编码氨基酸()A.氨基
A.甘氨酸B.甲基
B.胱氨酸C.羟甲基
C.赖氨酸D.醛基
D.缄氨酸E.羟基
E.组氨酸10.根据基团结构,从下列氨基酸中排
除一种氨基酸()
5.泛酸是人体所需的一种维生素,但
它本身没有生物活性,而是在人体内与A.苯丙氨酸
ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代B.色氨酸
谢中发挥作用。这种氨基酸是()C.脯氨酸
A.丝氨酸D.赖氨酸
B.色氨酸E.谷氨酸
C.苯丙氨酸11.下列氨基酸除哪个以外属于同一类
D.半胱氨酸氨基酸()
A.甲硫氨酸
B.牛磺酸A.蛋白质的二级结构是a-螺旋
C.丙氨酸B.每一个螺旋含5.4个氨基酸残基
D.谷氨酸C.螺距为3.6nm
E.天冬氨酸D.a-螺旋是左手螺旋
12.请选出分子量较大的氨基酸()E.氨基酸残基侧链的结构影响a-螺旋
A.酪氨酸的形成及其稳定性
B.亮氨酸18.维系蛋白质a-螺旋结构的化学键是
C.色氨酸()
D.精氨酸A.肽键
E.组氨酸B.离子键
13.两种蛋白质A和B,现经分析确知AC.二硫维
的等电点比B高,所以下面一种氨基酸在AD.氢键
的含量可能比B多,它是()E.疏水键
A.苯丙氨酸19.蛋白质的主链构象属于()
B.赖氨酸A.一级结构
C.天冬氨酸B.二级结构
D.甲硫氨酸C.三级结构
E.谷氨酸D.四级结构
14.一条蛋白质多肽链由100个氨基酸E.空间结构
残基构成,它的分子量的可能范围是()20.在一个单纯蛋白质分子结构中不一
A.6000~8000定存在的化学键是()
B.8000~10000A.疏水键
C.10000-12000B.肽键
D.12000-14000C.离子键
E.14000-16000D.二硫键
15.哪种氨基酸水溶液的pH值最低()E.氢键
A.精氨酸21.一个蛋白质分子含有二硫键,所以
B.赖氨酸该蛋白质含有()
C.谷氨酸A.甲硫氨酸
D.天冬酰胺B.赖氨酸
E.色氨酸。C.半胱氨酸
16.哪个是氨基酸的呈色反应()D.色氨酸
A.脱竣基反应E.天冬氨酸
B.双缩腺反应22.能形成二硫键的氨基酸是()
C.氧化反应A.甘氨酸
D.苗三酮反应B.天冬氨酸
E.转氨基反应C.酪氨酸
17.关于蛋白质a-螺旋的正确描述是D.丙氨酸
E.半胱氨酸E.蛋白质的水解
23.改变氢键不会改变蛋白质的()29.盐析法沉淀蛋白质的原理是()
A.一级结构A.中和蛋白质所带电荷,破坏蛋白质
B.二级结构分子表面的水化膜
C.三级结构B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
D.四级结构C.降低蛋白质溶液的介电常数
E.以上都会D.改变蛋白质溶液的等电点
24.是()E.使蛋白质溶液的pH=pI
A.蛋白质的结构单位是氨基酸30.下列叙述不正确的是()
B.所有的氨基酸溶液都是无色的A.破坏蛋白质的水化膜并中和其所带
C,含两个以上肽键的化合物都能在碱电荷可以导致蛋白质沉淀
性条件下与氯化铜作用显色B.变性不改变蛋白质的一级结构
D.变性导致蛋白质沉淀C.盐析是用高浓度的盐沉淀水溶液中
E.局部改变蛋白质的构象导致其功能的蛋白质
改变D.有四级结构的蛋白质都有两条以上
25.第一种人工合成的蛋白质是()多肽链
A.酶E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电
B.抗生素点越容易沉淀
C.激素
D.抗体(二)B型题
E.载体A.精氨酸
26.哪种成分在人体内含量最稳定()B.色氨酸
A.糖原C.脯氨酸
B.脂肪D.丝氨酸
C.蛋白质E.胱氨酸
D.DNA31.紫外线能使蛋白质变性,是因为
E.维生素蛋白质分子含有()
27.沉淀蛋白质而又不使之变性的方法32.含氮原子最多的氨基酸是()
是加入()A.I
A.硫酸铁B.2
B.三氯醋酸C.3
C.氯化汞D.4
D.鸽酸E.5
E.Imol/L盐酸33.1个标准氨基酸分子不可能有几个
28.蛋白质变性是由于()氮原子()
A.氨基酸排列顺序的改变34.1个五肽分子有几个肽键()
B.氨基酸组成的改变35.1个氨基酸最多有几个可电离基团
C.肽键的断裂()
D.蛋白质空间构象的破坏A.丝氨酸
B.赖氨酸45.分子量相同的氨基酸是()
C.精氨酸A.亮氨酸
D.谷氨酸B.苯丙氨酸
E.牛磺酸C.甲硫氨酸
36.1个由10个氨基酸构成的肽含有3个D.异亮氨酸
及基,所以该肽可能有哪个氨基酸()E.半胱氨酸
37.甘油磷脂可能含有()46.下列哪些氨基酸残基的侧链通过形
38.没有旋光性的氨基酸是()成离子键参与维持蛋白质的空间结构()
A.氨基A.酪氨酸
B.竣基B.谷氨酸
C.琉基C.色氨酸
D.酰胺基D.亮氨酸
E.胭基E.精氨酸
39.只存在于碱性氨基酸的基团是()47.下列哪些氨基酸残基的侧链可以相
40.在蛋白质分子中不参与形成氢键互形成疏水键()
的基团是()A.赖氨酸
A.氨基B.谷氨酸
B.羟基C.亮氨酸
C.疏基D.颁氨酸
D.一基E.精氨酸
E.烷基48.请从下列氨基酸中选出对紫外线吸
41.酸性氨基酸含哪种基团最多()收最强的两种氨基酸()
42.含有哪种基团的氨基酸残基可以A.精氨酸
形成疏水键()B.色氨酸
C.赖氨酸
(三)D型题D.酪氨酸
43.从下列氨基酸中选出在分类上属E.亮氨酸
于同一类的两种氨基酸()49.净电荷为负的氨基酸有()
A.赖氨酸A.亮氨酸
B.谷氨酸B.谷氨酸
C.丙氨酸C.天冬氨酸
D.组氨酸D.赖氨酸
E.酪氨酸E.甘氨酸
44.侧链含有相同基团的氨基酸是()50.净电荷为正的氨基酸有()
A.谷氨酸A.精氨酸
B.丝氨酸B.天冬氨酸
C.组氨酸C.谷氨酸
D.赖氨酸D.赖氨酸
E.苏氨酸E.酪氨酸
51.含2个手性碳原子的氨基酸是()C.组氨酸;
A.苏氨酸D.半胱氨酸
B.色氨酸E.牛磺酸
C.酪氨酸57.根据侧链R的结构可将氨基酸分为
D.异亮氨酸哪几类()
E.甲硫氨酸A.脂肪族氨基酸
52.谷氨酸残基侧链的竣基与其他基B.酸性氨基酸
团之间存在哪些主要作用力()C.芳香族氨基酸
A.二硫键D.杂环族氨基酸
B.氢键E.碱性氨基酸
C.离子键58.碱性氨基酸包括()
D.疏水键A.精氨酸
E.范德华力B.组氨酸
53.蛋白质多肽链的主链原子或基团C.色氨酸
可以形成的作用力有()D.赖氨酸
A.二硫键E.谷氨酸
B.氢键59.氨基酸的可电离基团包括()
C.离子键A.氨基
D.疏水键B.酰胺基
E.范德华力C.叛基
54.蛋白质分子中含有以下基团,其D.筑基
中在生理pH下电离而带电荷的是()E.服基
A.氨基60.人体需要必需氨基酸,是为了()
B.羟基A.合成蛋白质
C.流基B.合成维生素
D.竣基C.合成激素
E.烷基D.合成谷胱甘肽
E.合成非必需氨基酸
(四)X型题61.下列哪些氨基酸残基的侧链通过形
55.存在于蛋白质分子中,而无遗传密成氢键参与维持蛋白质的空间结构()
码的氨基酸有()A.半胱氨酸
A.羟脯氨酸B.天冬氨酸
B.谷氨酰胺C.苏氨酸
C.羟赖氨酸D.谷氨酰胺
D.胱氨酸E.赖氨酸
E.鸟氨酸62.蛋白质与多肽的区别包括()
56.含硫氨基酸包括()A.所含肽链数
A.甲硫氨酸B.分子量大小
B.苏氨酸C.构象的重要性
D.是否含辅基76.疏水键
E.氨基酸组成77.蛋白质的一级结构
63.关于a-螺旋结构的正确叙述是()78.蛋白质的二级结构
A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周79.蛋白质的三级结构
B.为右手螺旋结构80.蛋白质的四级结构
C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定81.蛋白质的亚基
D.氨基酸侧链R分布在螺旋外侧82.配体
E.酸性氨基酸集中有利于螺旋形成83.蛋白质的变性
64.下列具有四级结构的蛋白质有()84.蛋白质的等电点
A.血红蛋白85.沉降系数
B.肌红蛋白86.透析
C.清蛋白
D.乳酸脱氢酶三、填空题
E.丙酮酸脱氢酶系87.标准氨基酸根据侧链的可电离性分
65.蛋白质分子的亚基之间可能有哪为三类,其中有种中性氨基酸,
些化学键()种酸性氨基酸,一种碱性氨基酸。
A.二硫键88.含硫标准氨基酸包括___和
B.氢键89.在标准氨基酸中,____和_一是
C.离子键酸性氨基酸。
D.疏水键90.在标准氨基酸中>____、___和
E.范德华力一是碱性氨基酸。
66.破坏氢键将改变蛋白质的哪些结构91.在标准氨基酸中,____和—一的
()侧链含竣基
A.一级结构92.在标准氨基酸中,侧链含羟基的氨
B.二级结构基酸是、和
C.三级结构93.在标准氨基酸中,侧链含酰胺基的
D.四级结构氨基酸是和
E.所有结构94.在标准氨基酸中,____、__一和
一是芳香族氨基酸.
二、名词解释95.蛋白质的一级结构是指蛋白质肽
67.标准氨基酸链的氨基酸残基的—和一。
68.非标准氨基酸96.、__和___是蛋白质有规则
69.氨基酸残基的二级结构。
70.氨基酸的等电点97.蛋白质的变性主要是破坏了维持
71.肽空间构象的各种一键,使天然蛋白质原
72.肽键有的与性质改变。
73.肽链主链98.蛋白质因含一氨酸和一氨酸
74.肽链的方向而吸收280nm波长的紫外线。
75.非共价键99.在蛋白质多肽链中,氨酸残
基和氨酸残基的侧链可以与精氨酸残125.简述引起蛋白质变性的因素。
基的侧链形成离子键。
100.维持蛋白质胶体溶液稳定性的两答案
个因素是一和一.
蛋白质多肽链含精氨酸残基越
101.一、选择题
多,其pl值越—;含亮氨酸残基越多,
其溶解度越—.l.E2.D3.C4.B5.D6.C7.E
8.B9.D10.Cll.B12.C13.B14.C
102.在蛋白质中,一个羟基最多形成
一个氢键,一个氨基最多形成一个氢15.C16.D17.E18.D19.B20.D
键。21.C22.E23.A24.D25.C26.D
27.A28.D29.A30.E31.B32.A
33.E34.D35.C36.D37.A38.E
四.问答题
39.E40.C41.D42.E43.AD44.BE
103.什么是标准氨基酸?蛋白质分子
45.AD46.BE47.CD48.BD49.BC
中只有标准氨基酸吗?
50.AD51.AD52.BC53.BC54.AD
104.简述标准氨基酸的结构特点。
55.ACD
105.何为碱性氨基酸?包括哪些?
56.ADE.牛磺酸也是氨基酸。
106.何为酸性氨基酸?包括哪些?
57.ACD58.ABD
107.何为芳香族氨基酸?包括哪些?
59.ACE。酰胺基、疏基在生理条件下
108.什么是氨基酸的两性电离?不电离。
.什么是氨基酸的等电点?
10960.ABCE.合成蛋白质需要必需氨基
110.简述肽链的基本结构。酸,色氨酸用于合成部分烟酸,苯丙氨酸
111.试述蛋白质与多肽的区别。合成儿茶酚胺、甲状腺激素及酪氨酸。
简述蛋白质的结构。
112.61.BCDE。天冬氨酸度基、苏氨酸羟
蛋白质一级结构的意义。
113.基、谷氨酰胺酰胺基、赖氨酸氨基可以形
114.什么是蛋白质的二级结构?常见成氢键。
的二级结构有哪些?
62.ABCD.蛋白质与多肽可能有这些
简述蛋白质的螺旋结构。
115.a-区别,但未必都有。
简述蛋白质的三级结构。
116.63.ABD.两螺旋之间存在肽键跳基氧
117.什么是蛋白质的四级结构?什么与亚氨基氢形成的氢键,酸性氨基酸的集
样的蛋白质有四级结构?
中不利于形成螺旋.
维持蛋白质结构的作用力有哪
118.64.ADE.肌红蛋白、清蛋白均只含一
些?
条肽链,没有四级结构。
119.什么叫非共价键?生物分子中的
65.BCDE.蛋白质分子的亚基之间没
非共价键有哪些?有共价键,但存在各种非共价键。
简述蛋白质的生理意义。
120.66.BCD,只有破坏共价键才会改变蛋
蛋白质的紫外吸收有何特点?
121.白质的一级结构。
122.什么是蛋白质的变性与复性?
123.试比较蛋白质的沉淀与变性。二、名词解释
124.简述蛋白质的两性电离。
67.用于合成蛋白质的20种氨基酸称远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少
为标准氨基酸,与其他氨基酸的区别是它量共价键如二硫键结合,使多肽链在二级
们都有遗传密码。结构基础上进一步折叠形成特定的空间结
68.生物体内除了20种标准氨基酸之构,这就是它的三级结构。所以三级结构
外的其他氨基酸,它们多数是标准氨基酸描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间
的衍生物。排布。
69.氨基酸合成肽之后,氨基酸本身80.多亚基蛋白的亚基以非共价键按
不完整了,我们称之为氨基酸残基,它是特定的空间排布结合在一起,构成该蛋白
1个分子的一部分,而不是1个分子。质的四级结构。
70.在某一溶液中,氨基酸解离成阳81.有一些蛋白质由几条甚至几十条
离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼肽链构成,彼此没有共价键连接。每一条
性离子,呈电中性,此溶液的pH值称为该肽链都形成相对独立的三级结构,称为该
氨基酸的等电点pLpl是氨基酸的特征常蛋白质的一个亚基。
数。82.配体是能与较大分子形成可逆的
71.氨基酸残基通过肽键连接成肽。特异结合并改变其构象的一类小分子。
72.多肽链中连接氨基酸残基的共价83.蛋白质在生理条件下的天然构象
键称为肽键。赋予其生物学功能,改变条件会使蛋白质
73.肽链分子结构中由-N-C,-C-交替构构象产生一定程度的改变,破坏(不只是改
成的长链称为主链,也称骨架。变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及
74.肽链有2个末端,即N-末端和C-末活性的丧失。该过程称为蛋白质的变性。
端.肽链的两个末端不同,因此我们说它84.如果一种蛋白质溶液中全部蛋白
有方向性,通常把N-末端看成是头。质分子的净电荷为零,则该溶液的pH值为
75.氢键、疏水键、离子键、范德华该蛋白质的等电点。
力统称非共价键,是维持生物大分子构象85.对于特定蛋白质颗粒,其在重力
的主要作用力。场中的沉降速度与离心加速度(相对重力)
76.疏水键又称疏水性相互作用,是之比为一常数,我们称之为沉降系数。
指疏水性分子或基团为减少与水的接触面86.利用透析袋把大分子与小分子分
积而彼此聚集的一种相对作用力。开的方法叫透析.
77.蛋白质的一级结构是蛋白质的基
本结构,描述多肽链中氨基酸残基之间的三、填空题
所有共价键连接,特别是肽键与二硫键.
87.15;2;3。
一级结构告诉我们的最重要的信息就是蛋
88.甲硫氨酸;半胱氨酸。
白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
89.天冬氨酸;谷氨酸。
二级结构研究在一级结构中互相
78.90.精氨酸;组氨酸;赖氨酸.
接近的氨基酸残基的空间关系,即肽链主
91.天冬氨酸;谷氨酸。
链的局部构象,尤其是那些有规律的周期92.丝氨酸;苏氨酸;酪氨酸。
性结构,其中一些非常稳定,而且在蛋白
93.天冬酰胺;谷氨酰胺。
质中广泛存在。
94.苯丙氨酸;酪氨酸;色氨酸。
79.一条完整的蛋白质多肽链中彼此95.组成;排列顺序。
96.a-螺旋;0-折叠;B-转折。109.氨基酸的电离受溶液pH值影
97.非共价键;空间结构;理化。响。在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子
98.色;酪。和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离
99.天冬;谷。子,呈电中性,此溶液的pH值称为该氨基
100.水化膜结构;带同种电荷。酸的等电点.等电点是氨基酸的特征常
101.大;小。数。
102.3;3。110.氨基酸缩合成肽。多肽化学结构
为链状,所以也称肽链。肽链中存在2种
四、问答题链:一种是由-N-C“-C-交替构成的长链,
103.用于合成蛋白质的20种氨基酸称称为主链,也称骨架;一种是氨基酸残基
为标准氨基酸,与其他氨基酸的区别是它的R基团,相对很短,称为侧链。主链有2
们都有遗传密码.除了20种标准氨基酸之个末端,氨基末端和竣基末端。肽链的两
外,许多蛋白质还可能含有非标准氨基个末端不同,因此我们说它有方向性。
酸,它们是标准氨基酸合成到多肽链中之111.广义的多肽包括蛋白质。即使狭
后衍生的。义的多肽,实际上与蛋白质也没有严格界
104.氨基酸是由C、H.0、N等主要限.不过我们可以从以下几方面理解:①
元素组成的含氨基的有机酸。用于合成蛋分子量低于10000的是多肽(不包括寡肽),
白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。标准10000以上的为蛋白质。胰岛素例外,它
氨基酸都是a-氨基酸,它们有1个氨基和1是蛋白质;②1个多肽只有1条肽链,而许
个我基结合在a-碳原子上,区别在于其R多蛋白质含不止1条肽链;③多肽的生物
基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水学作用可能与其空间结构无关,而蛋白质
溶性的影响。在标准氨基酸中,除了甘氨则不然,改变蛋白质的空间结构可能会改
酸之外,其他氨基酸的a-碳原子都结合了4变其生物学活性;④许多蛋白质含辅基成
个不同的原子或基团:覆基、氨基、R基分,而多肽一般不含辅基成分。
团和1个氢原子。所以a-碳原子是手性碳原112.不同蛋白质在生命活动中起不同
子,氨基酸是手性分子.作用,根本原因是它们具有不同的分子结
105.碱性氨基酸因侧链可结合质子而构。蛋白质的分子结构包括共价键结构与
呈碱性,包括精氨酸、组氨酸、赖氨酸。空间结构。共价键结构介绍蛋白质分子所
106.酸性氨基酸因侧链可给出质子而有共价键的连接关系;空间结构描述构成
呈酸性,包括天冬氨酸、谷氨酸。蛋白质的全部原子的空间排布,即蛋白质
107.芳香族氨基酸是指侧链含苯环结的构象。1种蛋白质在生理条件下只存在1
构的氨基酸,包括苯丙氨酸、酪氨酸、色种或几种构象,是它参与生命活动的构
氨酸。象。以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋
108.所有的氨基酸都含有氨基,可以白质。
结合质子而带正电荷;又含有竣基,可以蛋白质的结构通常在四个层次上认
给出质子而带负电荷。氨基酸的这种电离识:一级结构是蛋白质的基本结构,描述
特性称为两性电离。氨基酸是兼性离子.多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连
这种离子既是酸又是碱,称为两性电解接,特别是肽键与二硫键。一级结构告诉
质。我们的最重要的信息就是蛋白质多肽链的
氨基酸组成及其排列顺序.二级结构研究基的相互作用。这些氨基酸残基在一级结
在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空构中彼此远离,甚至属于不同的二级结
间关系,即肽链主链的局部构象,尤其是构。但因为多肽链的进一步折叠而相互靠
那些有规律的周期性结构,其中一些非常近并结合,形成稳定的空间结构。多肽链
稳定,而且在蛋白质中广泛存在.三级结折叠的部位、方向、角度,是由该点附近
构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空的氨基酸残基的数目、位置决定的.
间排布。四级结构研究多亚基蛋白的亚基蛋白质的三级结构具有以下特点:疏
之间特定的空间排布。水基团在分子内部,不与水接触;亲水基
113.研究蛋白质的一级结构具有4个团在分子表面,形成紧密结构;三级结构
方面的重要意义:①氨基酸序列是蛋白质由众多氢键、疏水维、部分离子键及少量
生物学活性的分子基础;②一级结构是空共价键维持。
间结构的基础,包含了形成特定空间结构117.有些蛋白质由单一肽链构成。但
所需的全部信息;③众多遗传疾病的物质也有一些蛋白质由几条甚至几十条肽链构
基础是相关蛋白质的氨基酸序列产生变成,彼此没有共价键连接。每一条肽链都
异;④研究氨基酸序列可以阐明生物进化形成相对独立的三级结构,称为该蛋白质
史,氨基酸序列的相似性越大,物种之间的一个亚基。该蛋白质称为多亚基蛋白,
的进化关系越近。也叫多聚体蛋白。亚基按特定的空间排布
114.二级结构研究在一级结构中互相结合在一起,构成该蛋白质的四级结构。
接近的氨基酸残基的空间关系,即肽链主如果一个蛋白质分子的肽链之间存在
链的局部构象,尤其是那些有规律的周期共价键连接,则每一条链都没有独立的三
性结构,其中一些非常稳定,而且在蛋白级结构,不能称为亚基,该蛋白质也不具
质中广泛存在.常见二级结构包括a-螺有四级结构。以胰岛素为例,它虽然含2条
旋、0-折叠、转折,另外把那些没有规肽链,但2条链之间存在2个二硫键,所以
律性的局部构象称为无规则卷曲。胰岛素没有四级结构。
115.a-螺旋是一个棒状结构.在该构118.蛋白质天然构象是几种稳定因素
象中,肽链主链沿一维方向形成右手螺共同作用的结果,这些因素包括二硫键和
旋,螺旋直径为0.5nm,R侧链向外伸出,氢键、疏水键、离子键、范德华力。依靠
以每一螺旋为重复结构单位,含3.6个氨基这些作用力,蛋白质的疏水氨基酸残基主
酸残基,螺距为0.54nm。每一个肽键的凝要聚集于分子结构内部,远离水,绝大多
基氧都与从该象基所属氨基酸残基开始向数极性氨基酸残基位于分子结构表面;少
较基端数第5个氨基酸残基的氨基氢形成氢量存在于内部的极性或带电荷氨基酸残
键,氢键与螺旋轴接近平行。基,也都形成氢键或离子键;蛋白质分子
116.一条完整的蛋白质多肽链中彼此内部尽可能多地形成氢键。
远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少119.存在于化学物质中的除共价键以
量共价键如二硫键结合,使多肽链在二级外的所有化学键统称非共价键。生物分子
结构基础上进一步折叠形成特定的空间结包含的非共价键包括氢键、疏水键、离子
构,这就是它的三级结构。所以三级结构键、范德华力。
描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间120.⑴酶的催化作用;⑵运载和储
排布。三级结构涉及相隔较远的氨基酸残存;⑶协调动作;⑷机械支持;⑸免疫保
护;⑹激素-受体系统;⑺产生和传递神经完全恢复。该过程称为蛋白质的复性。
冲动;⑻控制生长和分化。123.蛋白质的变性与沉淀的区别是:
121.单纯蛋白质本身不吸收可见光,变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定
是无色的,不过蛋白质因为以下两点而吸沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,
收紫外线:一是因为存在肽键结构而对构象不一定改变,活性也不一定丧失,所
220nm波长以下的紫外线有强吸收;二是以不一定变性。
因为含色氨酸、酪氨酸,而对“280nm波124.多肽链是由氨基酸残基构成的,
长的紫外线有强吸收。在一定条件下,蛋肽链的两端分别有1个游离的a-氨基和a-拨
白质对280nm波长紫外线的吸收与其浓度基,它们可以电离。此外侧链存在可电离
成正比,在蛋白质分离分析中常以此作为基团,所以蛋白质是兼性离子。如果一种
检测手段。蛋白质溶液中全部蛋白质分子的净电荷为
122.蛋白质在生理条件下的天然构象零,则该溶液的pH值称为该蛋白质的等电
赋予其生物学功能,改变条件会使蛋白质点。科研工作中常利用这一特性分离和研
构象产生一定程度的改变.破坏(不只是改究氨基酸、肽和蛋白质,比如各种电泳和
变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及层析技术。生物体内各种蛋白质的等电点
活性的丧失,该过程称为蛋白质的变性。各不相同,但多数低于体液pH值,所以蛋
变性不等于构象完全破
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