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文档简介

酶和维生素演示文稿当前第1页\共有70页\编于星期五\13点(优选)酶和维生素当前第2页\共有70页\编于星期五\13点酶学研究简史公元前两千多年,我国已有酿酒记载。一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年,Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实现了发酵。1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,提出核酶(ribozyme)的概念。1995年,JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段,称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。当前第3页\共有70页\编于星期五\13点酶催化的生物化学反应,称为酶促反应。被酶的催化的物质称为底物(substrate,S)反应的生成物为产物(product,P)关键酶(keyenzyme)或限速酶(rate-limitingenzyme)酶所具有的催化能力称酶的活性.酶失去催化能力称酶的失活.当前第4页\共有70页\编于星期五\13点第一节

酶的分子结构与功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

当前第5页\共有70页\编于星期五\13点酶的不同形式单体酶(monomericenzyme):仅具有三级结构的酶。寡聚酶(oligomericenzyme):由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系(multienzymesystem):由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串联酶(tandemenzyme):一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多功能酶。当前第6页\共有70页\编于星期五\13点一、酶的分子组成蛋白质部分:酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

金属原子或离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)当前第7页\共有70页\编于星期五\13点维生素的名称,辅酶形式及其生化功能!P49表3-1当前第8页\共有70页\编于星期五\13点小分子有机化合物在催化中的作用

当前第9页\共有70页\编于星期五\13点辅助因子分类(按其与酶蛋白结合的紧密程度)

辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。

辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。当前第10页\共有70页\编于星期五\13点二、酶的活性中心必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。目录当前第11页\共有70页\编于星期五\13点或称活性部位(activesite),指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间构象的局部空间结构,形状如口袋或裂穴,与环境相通,能与底物特异结合并将底物转化为特定的产物。酶的活性中心(activecenter)当前第12页\共有70页\编于星期五\13点活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团当前第13页\共有70页\编于星期五\13点底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录当前第14页\共有70页\编于星期五\13点酶催化化学反应的能力.在规定条件下,酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。在特定条件下(25℃)

,每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位(IU)。每秒钟1mol1催量(kat)衡量标准:酶促反应速度的大小.三、酶活性单位酶活性当前第15页\共有70页\编于星期五\13点氧、转、水、裂、异、合酶的命名酶的分类习惯命名法系统命名法第二节酶的命名与分类当前第16页\共有70页\编于星期五\13点国际生化协会(IUB)酶学委员会(EC)将每一大类酶分为几个亚类,每一亚类又分为几个亚亚类,最后,再把属于每一个亚亚类的各种酶按顺序排好,分别给一个编号排成的一个表称为“酶表”。当前第17页\共有70页\编于星期五\13点乳酸脱氢酶EC1.1.1.27第1大类氧化还原酶第1亚类氧化基团CHOH第1亚亚类H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号作用的键的类型作用的键的类型序列号当前第18页\共有70页\编于星期五\13点酶的命名习惯命名法:根据其催化底物来命名(蛋白酶;淀粉酶)根据所催化反应的性质来命名(水解酶;转氨酶;裂解酶等)结合上述两个原则来命名(琥珀酸脱氢酶)有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点(胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶)。当前第19页\共有70页\编于星期五\13点系统命名法:系统名称包括底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶字。例如:习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:-酮戊二酸+丙氨酸谷氨酸+丙酮酸当前第20页\共有70页\编于星期五\13点第三节

酶促反应的特点与机理

TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction

当前第21页\共有70页\编于星期五\13点(一)酶促反应具有极高的效率一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比一般催化剂高107~1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。当前第22页\共有70页\编于星期五\13点反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变

活化能:底物分子从初态转变到活化态所需的能量。当前第23页\共有70页\编于星期五\13点一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。*酶的特异性(specificity)(二)酶促反应具有高度的特异性当前第24页\共有70页\编于星期五\13点根据酶对其底物结构选择的严格程度不同,酶的特异性可大致分为以下3种类型:绝对特异性(absolutespecificity):只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物

。相对特异性(relativespecificity):作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereospecificity):作用于立体异构体中的一种。当前第25页\共有70页\编于星期五\13点(三)酶活性对环境因素的敏感性

酶是蛋白质,对环境条件的变化很敏感。高温高压强酸强碱紫外线重金属盐都可能使酶变性失活。当前第26页\共有70页\编于星期五\13点(四)酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控,以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。当前第27页\共有70页\编于星期五\13点二、酶促反应的机理(一)酶-底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说(induced-fithypothesis)酶底物复合物E+SE+PES

酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。当前第28页\共有70页\编于星期五\13点目录当前第29页\共有70页\编于星期五\13点酶的诱导契合动画酶的诱导契合.avi当前第30页\共有70页\编于星期五\13点(二)酶促反应的机理1.邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)2.多元催化(multielementcatalysis)3.表面效应(surfaceeffect)当前第31页\共有70页\编于星期五\13点第四节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction当前第32页\共有70页\编于星期五\13点概念研究各种因素对酶促反应速度的影响,并加以定量的阐述。影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。※研究一种因素的影响时,其余各因素均恒定。当前第33页\共有70页\编于星期五\13点一、底物浓度对反应速度的影响研究前提在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。测定的速度为反应的初速度底物总浓度远大于酶总浓度当前第34页\共有70页\编于星期五\13点当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比;反应为一级反应。[S]VVmax目录当前第35页\共有70页\编于星期五\13点随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速;反应为混合级反应。[S]VVmax目录当前第36页\共有70页\编于星期五\13点当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加,达最大速度;反应为零级反应[S]VVmax目录当前第37页\共有70页\编于星期五\13点(一)米-曼氏方程式中间产物

酶促反应模式——中间产物学说E+Sk1k2k3ESE+P酶在催化化学反应时,酶与底物首先形成不稳定的中间物,然后分解酶与产物。中间产物E+Sk1k2k3ESE+P当前第38页\共有70页\编于星期五\13点※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式,即米-曼氏方程式,简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]:底物浓度V:不同[S]时的反应速度Vmax:最大反应速度(maximumvelocity)

Km:米氏常数(Michaelisconstant)

VVmax[S]Km+[S]=──当前第39页\共有70页\编于星期五\13点(二)Km与Vmax的意义Km值①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。②意义:a)

Km是酶的特征性常数之一;b)

Km可近似表示酶对底物的亲和力;c)

同一酶对于不同底物有不同的Km值。当前第40页\共有70页\编于星期五\13点二、酶浓度对反应速度的影响当[S]>>[E],酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比。关系式为:V=K3[E]0V[E]当[S]>>[E]时,Vmax=k3[E]酶浓度对反应速度的影响

当前第41页\共有70页\编于星期五\13点双重影响温度升高,酶促反应速度升高;由于酶的本质是蛋白质,温度升高,可引起酶的变性,从而反应速度降低。三、温度对反应速度的影响最适温度(optimumtemperature):酶促反应速度最快时的环境温度。酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

当前第42页\共有70页\编于星期五\13点四、pH对反应速度的影响最适pH(optimumpH):酶催化活性最大时的环境pH。0酶活性pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810当前第43页\共有70页\编于星期五\13点五、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。当前第44页\共有70页\编于星期五\13点

抑制作用的类型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition):竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition)当前第45页\共有70页\编于星期五\13点(一)不可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。

*举例有机磷化合物羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)

当前第46页\共有70页\编于星期五\13点(二)可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制*类型当前第47页\共有70页\编于星期五\13点掌握不同类型抑制剂对酶促反应Km和Vm的影响当前第48页\共有70页\编于星期五\13点1.竞争性抑制作用+IEIE+SE+PES反应模式定义抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成,使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

当前第49页\共有70页\编于星期五\13点+++EESIESEIEP当前第50页\共有70页\编于星期五\13点*特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度;I与S结构类似,竞争酶的活性中心;动力学特点:Vmax不变,表观Km增大。当前第51页\共有70页\编于星期五\13点

磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶+对氨基苯甲酸+谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸当前第52页\共有70页\编于星期五\13点2.非竞争性抑制*反应模式E+SESE+P+

S-S+

S-S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I当前第53页\共有70页\编于星期五\13点*特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系;抑制程度取决于抑制剂的浓度;动力学特点:Vmax降低,表观Km不变。当前第54页\共有70页\编于星期五\13点3.反竞争性抑制*反应模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP当前第55页\共有70页\编于星期五\13点*特点:抑制剂只与酶-底物复合物结合;抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;动力学特点:Vmax降低,表观Km降低。当前第56页\共有70页\编于星期五\13点各种可逆性抑制作用的比较

当前第57页\共有70页\编于星期五\13点六、激活剂对反应速度的影响激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。•必需激活剂(essentialactivator)•非必需激活剂(non-essentialactivator)当前第58页\共有70页\编于星期五\13点第五节

酶活性的调节

TheRegulationofEnzyme

当前第59页\共有70页\编于星期五\13点酶活性的调节(快速调节)酶含量的调节(缓慢调节)调节方式调节对象关键酶当前第60页\共有70页\编于星期五\13点一、酶原激活的本质是形成酶的活性中心酶原(zymogen):有些酶在细胞内合成或初分泌时,没有催化活性,无活性状态的酶的前体。酶原的激活:酶原向活性的酶转化的过程。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。当前第61页\共有70页\编于星期五\13点酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂,水解掉一个或几个短肽在特定条件下当前第62页\共有70页\编于星期五\13点赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程当前第63页\共有70页\编于星期五\13点酶原激活的生

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