氨基酸蛋白质核酸

氨基酸蛋白质核酸第一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日第十四章

氨基酸、蛋白质、核酸学习要点

1.氨基酸的定义、分类、结构、命名和理化性质2.蛋白质的定义、结构和理化性质3.核酸、多肽、酶的定义和结构

第二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日SARS病毒的电子图片

SARS病的凶手----冠状病毒，有自己的核酸和蛋白质。它进入人体后，借助人体内的原料合成病毒。当我们人体发病时，就是它的蛋白质对我们起了作用。

蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。是生命的物质基础。核酸由几种基本核苷酸组成，氨基酸是组成蛋白质的基本单位，其由约20种氨基酸组成。第三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日一、氨基酸的结构、分类和命名

第一节氨基酸或

R–CH–COOH

NH2

R–CH–COO-

NH3+-氨基酸内盐或偶极离子1.氨基酸的结构

（一）氨基酸的结构和分类

氨基酸在自然界中主要以蛋白质或多肽形式存在于动植物体内，α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位

第四页，共六十二页，编辑于2023年，星期日

-氨基酸的构型：

除甘氨酸外，其它19种氨基酸-C都为*C，存在一对对映体生物体内具有旋光活性的-氨基酸均是L型

COOHH2NHRCOOHNH2HR

L-甘油醛（对照标准）

CHOHOCH2OHHL-氨基酸D-氨基酸（R表示

-氨基酸的侧链）第五页，共六十二页，编辑于2023年，星期日-氨基酸的结构通式COOHH2NHRL-氨基酸COO-H3N+HR

S-氨基酸（18种）或COOHHH2NCH2SH

R-半胱氨酸一个例外羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而生成的化合物称为氨基酸

第六页，共六十二页，编辑于2023年，星期日2.氨基酸的分类

根据分子中氨基和羧基的相对位置不同，可分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸

α-氨基酸α-氨基酸-氨基酸氨基酸又可根据R基团的结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸根据分子中所含氨基和羧基的相对数目不同而分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸第七页，共六十二页，编辑于2023年，星期日系统命名、俗名、英文三（单）字符号（二）氨基酸的命名把氨基当作取代基，以羧酸做母体，氨基的位置习惯上用希腊字母α、β、γ

等表示天然产氨基酸普遍使用习惯命名或俗名，按其来源或性质命名如天冬氨酸源于天门冬植物的幼苗，甘氨酸因具有甜味而得名作为合成蛋白质的原料的20种氨基酸，象元素符号一样，都有国际通用的符号，中文用简称表示第八页，共六十二页，编辑于2023年，星期日存在于蛋白质中的20种常见氨基酸名称（缩写）系统命名三字母单字母结构式pI非极性氨基酸其侧链R无极性，呈中性，具有疏水性，通常分布在蛋白质分子内部，8个甘氨酸（甘）氨基乙酸Gly(G)5.97丙氨酸（丙）-氨基丙酸Ala(A)6.005.98Ile(I)异亮氨酸*（异亮）α-氨基-β-甲基戊酸H3NCH2COO-+CH3CHCOO-NH3+CH3CH2CHCHCOO-CH3NH3+第九页，共六十二页，编辑于2023年，星期日缬氨酸*（缬）α-氨基-β-甲基丁酸Val（V）5.96脯氨酸（脯）-四氢吡咯甲酸Pro（P）6.48苯丙氨酸*（苯丙）-氨基--苯基丙酸Phe（F）5.48蛋(甲硫)氨酸*（蛋,甲硫）-氨基--甲硫基丁酸Met（M）5.74亮氨酸*（亮）α-氨基-γ-甲基戊酸Leu（L）6.02N+COO-H2第十页，共六十二页，编辑于2023年，星期日不带电荷而具极性氨基酸其侧链R（羟基、巯基等）具亲水性，常分布在蛋白质分子外部，7个丝氨酸（丝）-氨基--羟基丙酸Ser(S)5.68谷氨酰胺(谷酰)-氨基戊酰胺酸Gln(Q)5.65苏氨酸*（苏）-氨基--羟基丁酸Thr(T)5.70半胱氨酸（半胱）-氨基--巯基丙酸Cys(C)5.05天冬酰胺（天酰）-氨基丁酰胺酸Asn(N)5.41酪氨酸（酪）-氨基--对羟苯基丙酸Tyr(Y)5.66色氨酸*（色）-氨基--(3-吲哚基)丙酸Try(W)5.80第十一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日酸性氨基酸其侧链R（羧基等）具亲水性，常分布在蛋白质分子外部，2个

天冬氨酸（天）-氨基丁二酸Asp(D)2.77谷氨酸（谷）-氨基戊二酸Glu(E)3.22碱性氨基酸其侧链R（氨基等）具亲水性，常分布在蛋白质分子外部，3个赖氨酸*（赖）α,ω-二氨基已酸Lys(K)9.74精氨酸（精）-氨基--胍基戊酸Arg(R)10.76组氨酸（组）α-氨基-β-(4-咪啶)丙酸His(H)7.59第十二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日制作：赵旭东人体对必需氨基酸的需要量氨基酸婴幼儿（4~6个月）儿童（10~12岁）成人赖氨酸994412色氨酸2143苯丙氨酸1412216甲硫(蛋)氨酸492210苏氨酸68288亮氨酸1354216异亮氨酸832812缬氨酸92254需要量（每日mg/kg体重）第十三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有酸碱两性

（一）氨基酸的两性电离和等电点

氨基酸既能与酸，又能与碱反应成盐，分子内碱性基团和酸性基团相互作用也形成盐，这种盐称为内盐

二、氨基酸的性质

第十四页，共六十二页，编辑于2023年，星期日OH-H+H+OH--NH3

R-CH-COO+NH3

R-CH-COOH+-NH2

R-CH-COO在水溶液中的偶极离子,

既可以给出H+，使氨基酸带负电荷，以阴离子存在又可以接受H+，使氨基酸带正电荷，以阳离子存在偶极离子两性离子

阳离子

阴离子

在三种离子共同存在的平衡体系中，以哪一种离子为主，取决于氨基酸的结构和溶液的pH第十五页，共六十二页，编辑于2023年，星期日通过调节溶液的pH值，使氨基酸的酸性与碱性电离程度相同，此时氨基酸主要以两性离子的形式存在，氨基酸呈电中性。这种使氨基酸处于电中性状态的溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示OH-H+H+OH--NH3

R-CH-COO+NH3

R-CH-COOH+偶极离子

阳离子

阴离子

pH<pIpH＝pIpH>pI向负极移动原点向正极移动-NH2

R-CH-COO等电点：第十六页，共六十二页，编辑于2023年，星期日结论：当pH=pI时，氨基酸主要以偶极离子存在

当pH>pI时，氨基酸主要以阴离子存在当pH<pI时，氨基酸主要以阳离子存在

丙氨酸的等电点pI=6.02

pH=6.0

pH=9.0溶液PH值主要存在形式电泳方向

pH=3.0CH3CHCOOHNH3+CH3CHCOO-NH2阳离子

向负极移动阴离子

向正极移动偶极离子

不移动CH3CHCOO-NH3+CH3CHCOO-NH3+第十七页，共六十二页，编辑于2023年，星期日

等电点是氨基酸的重要理化常数之一。每种氨基酸都有其特定的等电点酸性氨基酸：

pI2.7~3.2 （pH＜4）中性氨基酸：

pI5.0~6.3

（pH＜7）碱性氨基酸：pI7.6~10.8（pH＞7.5）等电点时氨基酸的溶解度最小第十八页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（二）脱羧反应

α-氨基酸与Ba（OH）2共热，即脱去羧基生成伯胺脱羧反应也可因某些细菌的脱羧酶作用而发生

例如蛋白质腐败时鸟氨酸转变为腐胺（1，4-丁二胺）。脑内存在的重要神经递质γ－氨基丁酸是由谷氨酸中α-羧基脱羧后转变而成第十九页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（三）与亚硝酸反应

氨基酸中的氨基与亚硝酸作用时，氨基被羟基置换，同时放出氮气。反应可定量完成

利用这个反应，由反应所得氮气的体积，可计算出氨基酸和蛋白质分子中氨基的含量，这一方法称为范斯莱克（VanSlyke）氨基测定法

第二十页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（四）与茚三酮的反应

α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，生成蓝紫色的化合物，称为罗曼紫，并放出CO2

。此反应可用于氨基酸的定性鉴定或定量分析

常用于层析实验中氨基酸的显色第二十一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（五）成肽反应

两分子氨基酸受热时，可由一分子的-氨基与另一分子的-羧基脱水缩合形成二肽

肽：氨基酸之间通过酰胺键（肽键）相连的化合物

肽分子中的酰胺键

OH–C—N–二肽H2N–C–CORH

–N–C–C–OHOR’HH+H2N–C–C–OHORHH–N–C–C–OHORHH氨基酸氨基酸-H2O肽键称为肽键第二十二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日二肽分子中仍含有自由的氨基和羧基，因此可以继续与氨基酸脱水缩合成三肽、四肽、五肽。由较多的氨基酸按上述方式脱水缩合形成的肽称为多肽,多肽的链状结构称为多肽链

氨基末端羧基末端H3N+-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO......NH-CH-COO-R1R2R3R4Rn多肽链氨基酸残基肽键：-CO-NH-第二十三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日氨基酸残基：多肽链中每一个不完整的氨基酸左边的游离-氨基称为氨基末端（或N-端）右边的游离-羧基称为羧基末端（或C-端）许多种氨基酸按照不同的排列顺序，构成了自然界中种类繁多的多肽和蛋白质肽的结构不仅与组成肽链的氨基酸种类和数目有关，还与肽链中各氨基酸残基的排列顺序有关第二十四页，共六十二页，编辑于2023年，星期日第二节蛋白质第二十五页，共六十二页，编辑于2023年，星期日蛋白质是含氮生物高分子化合物，有C、H、O、N、S等元素，还有一些微量元素，构成的种类有10万种以上。天然蛋白质的结构独特而稳定，按照氨基酸的链接方式分为：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。蛋白质和多肽都是由20种L-α-氨基酸缩合而成的聚酰胺。因此，在小分子多肽和大分子蛋白质之间不存在严格的分界线，通常将分子量较大、结构较复杂的多肽称为蛋白质。第二十六页，共六十二页，编辑于2023年，星期日一、蛋白质的元素组成元素组成：碳50～55％，氢6～7％，氧20～23％，氮15～17％，硫0～4％有些蛋白质还含有微量磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素其中氮的含量在各种蛋白质中含量都比较接近，平均为16％只要测出生物样品中的含氮量，就可粗略计算出其蛋白质的含量每1g氮相当于6.25g蛋白质第二十七页，共六十二页，编辑于2023年，星期日二、蛋白质的结构

蛋白质分子在结构上最显著的特点：在天然状态下均具有独特而稳定的构象为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一级结构又称为基本结构（初级结构），二级结构以上属于构象范畴，称为空间结构（高级结构）第二十八页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（一）一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序

–HN–CH–C–N–CH–C–N–CH–C–N–CH–C–R1

OHR2R3R4

O

O

OHH肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序，有些蛋白质分子只由一条多肽链组成，有的蛋白质分子则由两条或多条肽链构成第二十九页，共六十二页，编辑于2023年，星期日作用：降低体内血糖含量用途：在临床上治疗糖尿病人胰岛素分子的一级结构第三十页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（二）蛋白质的空间结构

蛋白质空间结构：指多肽链在空间进一步盘曲折叠形成的构象，它包括二级结构、三级结构和四级结构

维护蛋白质构象稳定的次级键（副键）：氢键、二硫键、疏水键、范德华引力、盐键和配位键1.蛋白质二级结构

定义：是指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形成的方式，并不涉及侧链R基团的构象

形式：-螺旋、-折叠层、-转角和无规卷曲第三十一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日-螺旋结构

-螺旋结构俯视图

维系二级结构稳定的主要因素：主链的羰基O和亚氨基H之间所形成的氢键第三十二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日-折叠层构象第三十三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日2.三级结构肌红蛋白的三级结构蛋白质的多肽链在主链借助肽键之间的氢键形成二级结构基础上，其相隔较远的氨基酸残基侧链（R-）之间还可借助于多种副键而进行范围广泛的卷曲、折叠，所形成的特定整体排列称为蛋白质的三级结构第三十四页，共六十二页，编辑于2023年，星期日3.四级结构四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽

链通过疏水作用力、盐键等副键相互缔合而成亚基：每一条具有三级结构的多肽链。在蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与接触部位的布局称为四级结构血红蛋白四级结构示意图第三十五页，共六十二页，编辑于2023年，星期日蛋白质的四个结构层次氨基酸回主目录返回二级结构三级结构四级结构一级结构第三十六页，共六十二页，编辑于2023年，星期日二、蛋白质的性质（一）蛋白质的两性电离和等电点蛋白质分子多肽链中总有游离的氨基和羧基存在，因此蛋白质和氨基酸相似，具有两性电离和等电点的性质H+OH-H+OH-PrCOOHNH3+PrCOONH3+-PrCOONH2-第三十七页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（二）蛋白质的胶体性质蛋白质的分子量：有的可达数千万水中形成的颗粒直径：1～l00nm，胶体分散系有胶体溶液的性质：布朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜以及具有吸附性质等可用半透膜将蛋白质与小分子物质分离而得以纯化，这种方法称为透析法透析法是实验或工业生产上提取和纯化蛋白质常用的方法第三十八页，共六十二页，编辑于2023年，星期日血清白蛋白（pI=4.9）、肌红蛋白(pI=7.0)和糜蛋白酶原（pI=9.1）的蛋白质混合物在什么pH值时进行电泳，其分离效果最佳？

课堂互动第三十九页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（三）蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构遭到破坏致使蛋白质生物活性丧失和理化性质改变引起蛋白质变性的因素：

物理因素有：加热、紫外线照射、超声波和剧烈振摇等

化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等变性作用并不破坏蛋白质的一级结构第四十页，共六十二页，编辑于2023年，星期日

变性蛋白质的表现：首先是失去生物活性。如血红蛋白失去运输氧的功能，胰岛素失去调节血糖的功能，酶失去催化能力等其次是各种理化性质的改变。如溶解度降低，易于沉淀等第四十一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日变性作用的实际意义（2点）1.防止蛋白质激素、酶、抗体、疫苗等活性蛋白质在生产和保存过程中变性，以保持其生物活性2.变性原理可用于灭菌等蛋白质变性后，若其空间结构改变不大，就可以恢复原有结构和性质，称为可逆变性；若其空间结构改变较大，则其结构和性质不能恢复，称为不可逆变性第四十二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（四）蛋白质的沉淀1.盐析法向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析盐析是沉淀蛋白质的方法之一。常用的盐析剂有（NH4）2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等用盐析法，即可得到较纯的且保持原生物活性的蛋白质2.加有机溶剂某些有机溶剂如乙醇、丙酮等是脱水剂，可以破坏蛋白质周围的水化膜，使蛋白质沉淀第四十三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日3.加重金属盐

某些重金属盐如硝酸银、醋酸铅及氯化高汞等中的阳离子与蛋白质分子结合，生成不溶性的蛋白质盐沉淀。此法常易使蛋白质变性4.加生物碱试剂

某些生物碱如苦味酸、三氯醋酸、鞣酸和磺柳酸等可使蛋白质沉淀。这是因为蛋白质在pH<pI的溶液中带正电荷，能与这些有机酸结合生成不溶性的盐沉淀出来第四十四页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（五）蛋白质的颜色反应反应名称试剂颜色作用基团缩二脲反应CuSO4的碱性溶液紫色或紫红色肽键米伦反应硝酸汞、硝酸亚汞和硝酸混合液红色酚羟基茚三酮反应茚三酮稀溶液蓝紫色氨基黄蛋白反应浓硝酸-氨水黄色-橙红色苯环坂口反应次氯酸钠或次溴酸钠红色胍基乙醛酸反应乙醛酸、浓硫酸紫红色色氨酸第四十五页，共六十二页，编辑于2023年，星期日1.为什么可以用蒸煮的方法给医疗器械消毒？2.误服重金属盐引起中毒时，为什么服用大量牛奶、蛋清或豆浆能解毒？

课堂互动第四十六页，共六十二页，编辑于2023年，星期日四、酶酶是一类具有催化作用的蛋白质。生物体内几乎所有的代谢反应都是在酶催化下进行的，所以酶又称为生物催化剂酶具有高效率的催化作用酶具有高度的专一性酶具有高度的不稳定性第四十七页，共六十二页，编辑于2023年，星期日1868年由瑞士生物学家米歇尔（Miescher）首先从脓细胞核中分离得到的核酸，当时被称为“核质”（nuclein）1889年后，更名为核酸核酸的发现为人类提供了解开生命之谜的金钥匙1944年，OswaldAvery经实验证实了DNA是遗传的物质基础1953年，沃森（Watson）和克里克（Crick）提出了DNA的双螺旋结构，巧妙地解释了遗传的奥秘，并将遗传学的研究从宏观的观察进入到分子水平第三节核酸第四十八页，共六十二页，编辑于2023年，星期日一、核酸的分类

（一）核糖核酸（ribonucleicacid，RNA）

分布：细胞质中含RNA约占90%

细胞核内含RNA约占10%

作用：它直接参与体内蛋白质的合成（二）脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid，DNA）

分布：DNA主要存在于细胞核和线粒体内作用：承担体内遗传信息的贮存和发布（原因：DNA是生物遗传的主要物质基础）根据分子中所含戊糖的类型不同核酸可分为：第四十九页，共六十二页，编辑于2023年，星期日根据蛋白质合成过程中所起的作用不同，RNA分为：

1.核蛋白体RNA（ribosomalRNA，rRNA）（核糖体RNA）

作用：它是蛋白质合成时多肽链的“装配机”

2.信使RNA（messengerRNA，mRNA）作用：它是合成蛋白质的模板。在蛋白质合成时，控制氨基酸的排列顺序

3.转运RNA（transferRNA，tRNA）作用：在蛋白质的合成过程中，tRNA是搬运氨基酸的工具第五十页，共六十二页，编辑于2023年，星期日二、核酸的组成成分核酸分子中的主要元素：磷量为9％－10％。常用含磷量测定组织中核酸的含量核酸的基本组成单位是核苷酸：

核酸核苷酸核苷磷酸戊糖：核糖或脱氧核糖

碱基：嘌呤碱或嘧啶碱第五十一页，共六十二页，编辑于2023年，星期日组成类别

RNADNA无机酸磷酸磷酸戊糖核糖2－脱氧核酸碱基嘌呤碱腺嘌呤A

鸟嘌呤G腺嘌呤A

鸟嘌呤G嘧啶碱胞嘧啶C

尿嘧啶U胞嘧啶C

胸腺嘧啶T核酸的化学成分第五十二页，共六十二页，编辑于2023年，星期日（一）戊糖

RNA中的

D-核糖DNA中的

D-2-脱氧核糖

β-D-2-脱氧核糖（β-D-2-deoxyribose）

β-D-核糖（β-D-ribose）OOHOHHHHCH2HHOOH12345OHOHHHHCH2HHOOH12345CHOHHHOHOHOHCH2OHCHOHHHHOHOHCH2OH第五十三页，共六十二页，编辑于2023年，星期日NNNHNNH2NNN